Аррестин бета 1

ARRB1
Доступные структуры ПДБ Поиск ортологов: PDBe RCSB показывать Список идентификационных кодов PDB 2IV8
Идентификаторы
Псевдонимы	ARRB1 , ARB1, ARR1, аррестин бета 1
Внешние идентификаторы	Опустить : 107940 ; МГИ : 99473 ; Гомологен : 2981 ; GeneCards : ARRB1 ; OMA : ARRB1 — ортологи
показывать Местоположение гена ( человек ) Chr. Chromosome 11 (human) Band 11q13.4 Start 75,260,122 bp End 75,351,705 bp
показывать Местоположение гена ( Мышь ) Chr. Chromosome 7 (mouse) Band 7 E1|7 54.09 cM Start 99,184,673 bp End 99,255,978 bp
показывать экспрессии РНК Характер Bgee Human Mouse (ortholog) Top expressed in monocyte granulocyte right lung upper lobe of left lung anterior cingulate cortex sural nerve right frontal lobe prefrontal cortex nucleus accumbens body of stomach Top expressed in fetal liver hematopoietic progenitor cell superior frontal gyrus inferior colliculus granulocyte molar tibiofemoral joint superior colliculus dentate gyrus of hippocampal formation granule cell primary visual cortex cerebellar cortex More reference expression data BioGPS More reference expression data
показывать Генная онтология Molecular function GTPase activator activity histone acetyltransferase activity enzyme inhibitor activity insulin-like growth factor receptor binding transcription factor binding mitogen-activated protein kinase kinase binding clathrin adaptor activity protein phosphorylated amino acid binding cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process protein binding AP-2 adaptor complex binding alpha-1B adrenergic receptor binding V2 vasopressin receptor binding phosphoprotein binding angiotensin receptor binding ubiquitin protein ligase binding arrestin family protein binding signaling receptor binding enzyme binding estrogen receptor binding alpha-1A adrenergic receptor binding follicle-stimulating hormone receptor binding transmembrane transporter binding clathrin binding G protein-coupled receptor binding Cellular component cytoplasm cytosol postsynaptic membrane membrane nucleus cell projection dendritic spine heterotrimeric G-protein complex chromatin plasma membrane intracellular anatomical structure nucleoplasm clathrin-coated pit pseudopodium postsynaptic density Golgi membrane lysosomal membrane basolateral plasma membrane cytoplasmic vesicle membrane cytoplasmic vesicle nuclear body endosome Biological process positive regulation of Rho protein signal transduction regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway positive regulation of receptor internalization transcription by RNA polymerase II stress fiber assembly follicle-stimulating hormone signaling pathway platelet activation positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process negative regulation of GTPase activity positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process phototransduction regulation of transcription, DNA-templated transcription, DNA-templated positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation negative regulation of interleukin-8 production protein ubiquitination protein transport negative regulation of protein phosphorylation positive regulation of smooth muscle cell apoptotic process positive regulation of histone H4 acetylation positive regulation of protein binding negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity positive regulation of protein ubiquitination G protein-coupled receptor internalization negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process endocytosis negative regulation of interleukin-6 production positive regulation of histone acetylation negative regulation of protein ubiquitination negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade negative regulation of signal transduction positive regulation of transcription by RNA polymerase II signal transduction positive regulation of GTPase activity apoptotic process membrane organization regulation of apoptotic process ubiquitin-dependent protein catabolic process negative regulation of Notch signaling pathway G protein-coupled receptor signaling pathway positive regulation of protein phosphorylation positive regulation of cell population proliferation negative regulation of apoptotic process negative regulation of neuron apoptotic process histone acetylation Sources:Amigo / QuickGO
скрывать Ортологи Разновидность Человек Мышь Входить 408 109689 Вместе ENSG00000137486 ENSMUSG00000018909 ЮниПрот P49407 Q8BWG8 RefSeq (мРНК) НМ_004041 НМ_020251 НМ_177231 НМ_178220 RefSeq (белок) НП_004032 НП_064647 НП_796205 НП_835738 Местоположение (UCSC) Чр 11: 75,26 – 75,35 Мб Чр 7: 99,18 – 99,26 Мб в PubMed Поиск
Викиданные
Просмотр/редактирование человека Просмотр/редактирование мыши

Аррестин бета 1 , также известный как ARRB1 , представляет собой белок , который у человека кодируется ARRB1 геном .

Функция

Считается, что члены семейства белков аррестин /бета-аррестин участвуют в опосредованной агонистами десенсибилизации рецепторов, связанных с G-белком , и вызывают специфическое подавление клеточных ответов на стимулы, такие как гормоны, нейротрансмиттеры или сенсорные сигналы. Аррестин бета 1 представляет собой цитозольный белок и действует как кофактор в десенсибилизации бета-адренергических рецепторов, опосредованной киназой бета ( BARK ) -адренергических рецепторов . Помимо центральной нервной системы, он экспрессируется на высоких уровнях в лейкоцитах периферической крови, и, таким образом, считается, что система BARK/бета-аррестин играет важную роль в регуляции рецептор-опосредованных иммунных функций. Альтернативно были описаны сплайсированные транскрипты, кодирующие различные изоформы аррестина бета 1, однако их точные функции неизвестны. Было показано, что бета-аррестин играет роль каркаса, который связывает промежуточные соединения и может направлять передачу сигналов G-белка, соединяя рецепторы с клатрин-опосредованным эндоцитозом.

Взаимодействия

Было показано, что аррестин бета 1 взаимодействует с

• Арф6 ,
• ПТХЛХ ,
• ДВЛ2
• Мдм2 ,
• ОПРД1 ,
• PSCD2 , и
• РАЛГДС .

Дальнейшее чтение

• Лефковиц Р.Дж. (июль 1998 г.). «Рецепторы, связанные с G-белком. III. Новая роль рецепторных киназ и бета-аррестинов в передаче сигналов рецепторов и десенсибилизации» . Журнал биологической химии . 273 (30): 18677–18680. дои : 10.1074/jbc.273.30.18677 . ПМИД   9668034 .
• Лозе М.Дж., Бенович Дж.Л., Кодина Дж., Кэрон М.Г., Лефковиц Р.Дж. (июнь 1990 г.). «Бета-аррестин: белок, который регулирует функцию бета-адренергических рецепторов». Наука . 248 (4962): 1547–1550. Бибкод : 1990Sci...248.1547L . дои : 10.1126/science.2163110 . ПМИД   2163110 .
• Калабрезе Дж., Саллезе М., Сторнаиуоло А., Морицио Е., Палка Дж., Де Блази А. (ноябрь 1994 г.). «Присвоение гена бета-аррестина 1 (ARRB1) человеческой хромосоме 11q13». Геномика . 24 (1): 169–171. дои : 10.1006/geno.1994.1594 . ПМИД   7896272 .
• Паррути Дж., Пераккья Ф., Саллезе М., Амброзини Дж., Масини М., Ротилио Д., Де Блази А. (май 1993 г.). «Молекулярный анализ человеческого бета-аррестина-1: клонирование, распределение в тканях и регуляция экспрессии. Идентификация двух изоформ, полученных путем альтернативного сплайсинга» . Журнал биологической химии . 268 (13): 9753–9761. дои : 10.1016/S0021-9258(18)98412-7 . ПМИД   8486659 .
• Яковелли Л., Франкетти Р., Масини М., Де Блази А. (сентябрь 1996 г.). «GRK2 и бета-аррестин 1 как негативные регуляторы стимулированного рецептором тиреотропина ответа» . Молекулярная эндокринология . 10 (9): 1138–1146. дои : 10.1210/mend.10.9.8885248 . ПМИД   8885248 .
• Бональдо М.Ф., Леннон Дж., Соарес М.Б. (сентябрь 1996 г.). «Нормализация и вычитание: два подхода к открытию генов» . Геномные исследования . 6 (9): 791–806. дои : 10.1101/гр.6.9.791 . ПМИД   8889548 .
• Гудман О.Б., Крупник Дж.Г., Гуревич В.В., Бенович Дж.Л., Кин Дж.Х. (июнь 1997 г.). «Взаимодействие аррестина и клатрина. Локализация локуса связывания аррестина с терминальным доменом клатрина» . Журнал биологической химии . 272 (23): 15017–15022. дои : 10.1074/jbc.272.23.15017 . ПМИД   9169477 .
• Лин Ф.Т., Крюгер К.М., Кендалл Х.Э., Даака Ю., Фредерикс З.Л., Питчер Дж.А., Лефковиц Р.Дж. (декабрь 1997 г.). «Клатрин-опосредованный эндоцитоз бета-адренергических рецепторов регулируется фосфорилированием/дефосфорилированием бета-аррестина1» . Журнал биологической химии . 272 (49): 31051–31057. дои : 10.1074/jbc.272.49.31051 . ПМИД   9388255 .
• Арагай А.М., Мелладо М., Фраде Х.М., Мартин А.М., Хименес-Сайнс М.К., Мартинес-А.С., мэр Ф (март 1998 г.). «Десенситизация рецептора CCR2B, индуцированная хемоаттрактантным белком-1 моноцитов, опосредованная киназой 2 рецептора, связанной с G-белком» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 95 (6): 2985–2990. Бибкод : 1998PNAS...95.2985A . дои : 10.1073/pnas.95.6.2985 . ЧВК   19681 . ПМИД   9501202 .
• тер Хаар Э., Мусаккио А., Харрисон С.К., Кирххаузен Т. (ноябрь 1998 г.). «Атомная структура клатрина: концевой домен бета-пропеллера соединяется с альфа-зигзагообразным линкером» . Клетка . 95 (4): 563–573. дои : 10.1016/S0092-8674(00)81623-2 . ПМЦ   4428171 . ПМИД   9827808 .
• Латтрелл Л.М., Фергюсон С.С., Даака Ю., Миллер В.Е., Модсли С., Делла Рокка Г.Дж. и др. (январь 1999 г.). «Бета-аррестин-зависимое образование комплексов бета2-адренергический рецептор-протеинкиназа Src». Наука . 283 (5402): 655–661. дои : 10.1126/science.283.5402.655 . ПМИД   9924018 .
• Макдональд П.Х., Кот Н.Л., Лин Ф.Т., Премонт Р.Т., Питчер Дж.А., Лефковиц Р.Дж. (апрель 1999 г.). «Идентификация NSF как белка, связывающего бета-аррестин-1. Значение для регуляции бета2-адренергических рецепторов» . Журнал биологической химии . 274 (16): 10677–10680. дои : 10.1074/jbc.274.16.10677 . ПМИД   10196135 .
• Лин Ф.Т., Миллер В.Е., Латтрелл Л.М., Лефковиц Р.Дж. (июнь 1999 г.). «Регуляция функции бета-аррестина1 по обратной связи с помощью киназ, регулируемых внеклеточными сигналами» . Журнал биологической химии . 274 (23): 15971–15974. дои : 10.1074/jbc.274.23.15971 . ПМИД   10347142 .
• МакКоналог К., Дери О., Ловетт М., Вонг Х., Уолш Дж.Х., Грейди Э.Ф., Баннетт Н.В. (июнь 1999 г.). «Вызванный веществом Р транспорт бета-аррестинов. Роль бета-аррестинов в эндоцитозе рецептора нейрокинина-1» . Журнал биологической химии . 274 (23): 16257–16268. дои : 10.1074/jbc.274.23.16257 . ПМИД   10347182 .
• Миллер В.Е., Модсли С., Ан С., Хан К.Д., Латтрелл Л.М., Лефковиц Р.Дж. (апрель 2000 г.). «Бета-аррестин1 взаимодействует с каталитическим доменом тирозинкиназы c-SRC. Роль бета-аррестина-зависимого нацеливания на c-SRC в эндоцитозе рецепторов» . Журнал биологической химии . 275 (15): 11312–11319. дои : 10.1074/jbc.275.15.11312 . ПМИД   10753943 .
• Лапорт С.А., Окли Р.Х., Холт Дж.А., Барак Л.С., Кэрон М.Г. (июль 2000 г.). «Взаимодействие бета-аррестина с адаптером AP-2 необходимо для кластеризации бета-2-адренергических рецепторов в ямках, покрытых клатрином» . Журнал биологической химии . 275 (30): 23120–23126. дои : 10.1074/jbc.M002581200 . ПМИД   10770944 .
• Беннетт Т.А., Маэстас, округ Колумбия, Просниц Э.Р. (август 2000 г.). «Связывание аррестина с рецептором N-формилпептида, связанным с G-белком, регулируется консервативной последовательностью «DRY» . Журнал биологической химии . 275 (32): 24590–24594. дои : 10.1074/jbc.C000314200 . ПМИД   10823817 .
• Шиина Т., Кавасаки А., Нагао Т., Куросе Х. (сентябрь 2000 г.). «Взаимодействие с бета-аррестином определяет разницу в поведении интернализации между бета1- и бета2-адренергическими рецепторами» . Журнал биологической химии . 275 (37): 29082–29090. дои : 10.1074/jbc.M909757199 . ПМИД   10862778 .
• Барлик Дж., Эндрюс Дж.Д., Кельвин А.А., Босингер С.Е., ДеВрис М.Э., Сюй Л. и др. (сентябрь 2000 г.). «Регуляция активации тирозинкиназы и высвобождения гранул посредством бета-аррестина с помощью CXCRI». Природная иммунология . 1 (3): 227–233. дои : 10.1038/79767 . ПМИД   10973280 . S2CID   6151896 .
• Шукла А.К., Вестфилд Г.Х., Сяо К., Рейс Р.И., Хуан Л.И., Трипати-Шукла П. и др. (август 2014 г.). «Визуализация рекрутирования арестина с помощью рецептора, связанного с G-белком» . Природа . 512 (7513): 218–222. Бибкод : 2014Natur.512..218S . дои : 10.1038/nature13430 . ПМЦ   4134437 . ПМИД   25043026 .

Внешние ссылки

• человека Расположение генома ARRB1 и ARRB1 страница сведений о гене в браузере генома UCSC .