Альдегида оксидаза 1

AOX1
Доступные структуры
PDB	Поиск ортолога: PDBE RCSB
showСписок кодов идентификаторов PDB
	4UHW, 4UHX, 5EPG
Идентификаторы
Псевдонимы	AOX1 , AO, AOH1, альдегид оксидаза 1
Внешние идентификаторы	Омим : 602841 ; MGI : 88035 ; Гомологен : 68165 ; GeneCards : AOX1 ; OMA : AOX1 - ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 2 (human)
End	200,677,064 bp
showМестоположение гена ( мышь )
Chr.	Chromosome 1 (mouse)
End	58,145,572 bp
showРНК -паттерн экспрессии
	Top expressed in
	right adrenal cortex; ; left adrenal cortex; ; right lobe of liver; ; body of pancreas; ; left uterine tube; ; germinal epithelium; ; subcutaneous adipose tissue; ; right ovary; ; kidney tubule; ; gastric mucosa;
	Top expressed in
	left lobe of liver; ; tunica adventitia of aorta; ; lumbar spinal ganglion; ; brown adipose tissue; ; soleus muscle; ; tunica media of zone of aorta; ; white adipose tissue; ; facial motor nucleus; ; esophagus; ; intercostal muscle;
	More reference expression data
	n/a
showДжин Онтология
Molecular function	oxidoreductase activity, acting on CH-OH group of donors; iron-sulfur cluster binding; NAD binding; metal ion binding; catalytic activity; electron transfer activity; oxidoreductase activity; oxidoreductase activity, acting on the aldehyde or oxo group of donors; aldehyde oxidase activity; iron ion binding; protein homodimerization activity; molybdopterin cofactor binding; flavin adenine dinucleotide binding; 2 iron, 2 sulfur cluster binding; identical protein binding; xanthine dehydrogenase activity; FAD binding;
Cellular component	extracellular exosome; cytoplasm; cytosol; nuclear body;
Biological process	xanthine catabolic process; vitamin B6 metabolic process; electron transport chain;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	316
	11761
	ENSG00000138356
	Ensmusg00000063558
	Q06278
	O54754
	NM_001159
	NM_009676
	NP_001150
	NP_033806
	Викидид
Посмотреть/редактировать человека	Посмотреть/редактировать мышь

Альдегид оксидаза 1 является ферментом , который у людей кодируется AOX1 геном . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]}

Альдегид оксидаза продуцирует перекись водорода и, при определенных условиях, может катализировать образование супероксида . ^{[ 5 ]}

Клиническое значение

Альдегид оксидаза является геном -кандидатом для бокового склероза амиотрофического склероза . ^{[ 6 ]}

Смотрите также

Moccos

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000138356 - ENSEMBL , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: ENSMUSG00000063558 - ENSEMBL , май 2017 г.
^ «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} «Ген Entrez: альдегид оксидаза 1» .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Бергер Р., Мези Э., Клэнси К.П., Харта Г., Райт Р.М., Репин Дж., Браун Р.Х., Браунштейн М., Паттерсон Д. (март 1995 г.). «Анализ альдегид -оксидазы и ксантиндегидрогеназы/оксидазы в качестве возможных генов -кандидатов для аутосомно -рецессивного семейного амиотрофического бокового склероза» . Сомат. Клеточный мол. Генет . 21 (2): 121–31. doi : 10.1007/bf022555787 . PMID 7570184 . S2CID 24691533 .

Внешние ссылки

Местоположение генома человека AOX1 и страница детали гена AOX1 в браузере генома UCSC .

Дальнейшее чтение

Wang AG, Yoon Sy, OH JH, et al. (2006). «Идентификация интрапеченочных генов, связанных с холангиокарциномой, по сравнению с нормальными тканями печени с использованием экспрессированных метков последовательности». Биохимия. Биофиз. Резерв Общение 345 (3): 1022–32. doi : 10.1016/j.bbrc.2006.04.175 . PMID 16712791 .
Смит М.А., Маринаки А.М., Аренас М. и др. (2009). «Новые фармакогенетические маркеры для исхода лечения при воспалительном заболевании кишечника, обработанного азатиоприном». Алимент. Фармакол. Существующий 30 (4): 375–84. doi : 10.1111/j.1365-2036.2009.04057.x . PMID 19500084 . S2CID 1292701 .
Rose Je, Behm FM, Drgon T, et al. (2010). «Персонализированное прекращение курения: взаимодействие между дозой никотина, зависимостью и баллом генотипа отказа от сука» » . Мол Медик 16 (7–8): 247–53. doi : 10.2119/molmed.2009.00159 . PMC 2896464 . PMID 20379614 .
Sigruener A, Buechler C, Orsó E, et al. (2007). «Человеческая альдегида оксидаза 1 взаимодействует с АТФ-связывающей кассет-транспортером-1 и модулирует ее активность в гепатоцитах». Горм Метаб. Резерв 39 (11): 781–9. doi : 10.1055/s-2007-992129 . PMID 17992631 . S2CID 28460089 .
Ichida K, Matsuma T, Sakuma R, et al. (2001). «Мутация гена кофактора молибдены человека отвечает за классическую ксантинхирию типа II» Биохимия. Биофиз. Резерв Общение 282 (5): 1194–2 Doi : 10.1006/ bbrc.2001.4 11302742PMID
Бональдо М.Ф., Леннон Г., Соарс М.Б. (1996). «Нормализация и вычитание: два подхода для облегчения открытия генов» . Геном Res . 6 (9): 791–806. doi : 10.1101/gr.6.9.791 . PMID 8889548 .
Alfaro JF, Joswig-Jones CA, Ouyang W, et al. (2009). «Очистка и механизм альдегида -оксидазы человека, экспрессируемая в эшерухии -палоте» . Метабовка для наркотиков. Расположенный 37 (12): 2393–8. doi : 10.1124/dmd.109.029520 . PMC 2784701 . PMID 19741035 .
Rodrigues AD (1994). «Сравнение уровней альдегидской оксидазы с активностью цитохрома P450 в печени человека in vitro». Биохимия. Фармакол . 48 (1): 197–200. doi : 10.1016/0006-2952 (94) 90240-2 . PMID 8043023 .
Wright RM, Vaitaitis GM, Wilson CM, et al. (1993). «Клонирование кДНК, характеристика и тканевая экспрессия человеческой ксантинодегидрогеназы/ксантиноксидазы» . Прокурор Нат. Академический Наука США . 90 (22): 10690–4. Bibcode : 1993pnas ... 9010690W . doi : 10.1073/pnas.90.22.10690 . PMC 47843 . PMID 8248161 .
Buechler C, Boettcher A, Bared SM, et al. (2002). «Карбоксимин АТФ-связывающего кассетного транспортера A1 взаимодействует с комплексом бета2-синтрофина/утрофина». Биохимия. Биофиз. Резерв Общение 293 (2): 759–65. doi : 10.1016/s0006-291x (02) 00303-0 . PMID 12054535 .
Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2002). «Генерация и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши» . Прокурор Нат. Академический Наука США . 99 (26): 16899–903. Bibcode : 2002pnas ... 9916899m . doi : 10.1073/pnas.242603899 . PMC 139241 . PMID 12477932 .
Ross CJ, Katzov-Eckert H, Dubé MP, et al. (2009). «Генетические варианты в TPMT и COMT связаны с потерей слуха у детей, получающих химиотерапию цисплатином». НАТ Генет . 41 (12): 1345–9. doi : 10.1038/ng.478 . PMID 19898482 . S2CID 21293339 .

Эта статья о гене о хромосоме человека 2 является заглушкой . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000138356 - ENSEMBL , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: ENSMUSG00000063558 - ENSEMBL , май 2017 г.

[3] «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[4] «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[entrez-5] Jump up to: ^а ^{беременный} «Ген Entrez: альдегид оксидаза 1» .

[pmid7570184-6] Jump up to: ^а ^{беременный} Бергер Р., Мези Э., Клэнси К.П., Харта Г., Райт Р.М., Репин Дж., Браун Р.Х., Браунштейн М., Паттерсон Д. (март 1995 г.). «Анализ альдегид -оксидазы и ксантиндегидрогеназы/оксидазы в качестве возможных генов -кандидатов для аутосомно -рецессивного семейного амиотрофического бокового склероза» . Сомат. Клеточный мол. Генет . 21 (2): 121–31. doi : 10.1007/bf022555787 . PMID 7570184 . S2CID 24691533 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

v Т и Альдегид/ Оксидоредуктазы ( ЕС 1.2)
1.2.1 : NAD или NADP	Альдегиддегидрогеназа Ацетальдегиддегидрогеназа Длинная цепь-альдегиддегидрогеназа Микотиол-зависимая формальдегиддегидрогеназа
1.2.2 : цитохром	Формиат дегидрогеназа (цитохром)
1.2.3 : кислород	Альдегид оксидаза
1.2.4 : дисульфид	Oxoglutarate dehydrogenase Complex Пируватдегидрогеназа Эксплуатационный комплекс с альфа-кето-дегидрогеназой с разветвленной цепью Bckdha Bckdhb DBT Длд
1.2.7 : белок железа - мульти	Пируват -синтаза

v Т и Ферменты
Активность	Активный сайт Связующий сайт Каталитическая триада Оксинион Хоул Распущенность фермента Ограниченный диффузию фермент Кофактор Ферментный катализ
Регулирование	Аллостерическая регуляция Кооперативность Ингибитор фермента Фермент активатор
Классификация	ЕС номер Фермент суперсемейство Семья ферментов Список ферментов
Кинетика	Кинетика фермента Eadie -court чайная диаграмма Хейнс -Вулф Участок Lineweaver - Burk Stury Михаэлис -Мюминен Кинетика
Типы	EC1 оксидоредуктазы ( список ) EC2 Трансферы ( список ) EC3 Гидролазы ( список ) EC4 Lyases ( список ) EC5 изомеразы ( список ) Ec6 лигазы ( список ) EC7 Translocases ( список )