Аралкиламиндегидрогеназа (азурин)
| Аралкиламиндегидрогеназа (азурин) | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Номер ЕС. | 1.4.9.2 | ||
| Базы данных | |||
| ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
| БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
| Экспаси | Просмотр NiceZyme | ||
| КЕГГ | КЕГГ запись | ||
| МетаЦик | метаболический путь | ||
| ПРЯМОЙ | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
| |||
Аралкиламиндегидрогеназа (азурин) ( EC 1.4.9.2 , ароматическая аминдегидрогеназа , ариламиндегидрогеназа , тираминдегидрогеназа ) представляет собой фермент с систематическим названием аралкиламин:азуриноксидоредуктаза (дезаминирующая) . [ 1 ] [ 2 ] [ 3 ] [ 4 ] [ 5 ] Этот фермент катализирует следующую химическую реакцию :
- ArCH 2 NH 2 + H 2 O + 2 азурин ArCHO + NH 3 + 2 восстановленный азурин
Тремя субстратами этого фермента являются RCH 2 NH 2 (т.е. ароматический амин ), вода и акцептор азурин , а тремя его продуктами являются RCHO , аммиак и восстановленный акцептор . Азурин можно заменить искусственным акцептором феназина метосульфатом в исследованиях in vitro . [ 1 ]
Этот хинопротеиновый фермент принадлежит к семейству оксидоредуктаз , в частности, действующих на группу доноров CH-NH2 с другими акцепторами. Этот фермент участвует в метаболизме тирозина и метаболизме фенилаланина . Он примечателен своим химическим механизмом , в котором преобладает туннелирование протонов . [ 6 ]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Jump up to: а б Иваки М., Яги Т., Хориике К., Саэки Ю., Ушидзима Т., Нодзаки М. (январь 1983 г.). «Кристаллизация и свойства ароматической аминдегидрогеназы Pseudomonas sp». Архив биохимии и биофизики . 220 (1): 253–62. дои : 10.1016/0003-9861(83)90408-3 . ПМИД 6830237 .
- ^ Хён Ю.Л., Дэвидсон В.Л. (сентябрь 1995 г.). «Реакции переноса электрона между дегидрогеназой ароматических аминов и азурином». Биохимия . 34 (38): 12249–54. дои : 10.1021/bi00038a020 . ПМИД 7547967 .
- ^ Хён Ю.Л., Чжу З., Дэвидсон В.Л. (октябрь 1999 г.). «Реакции закрытого и незамкнутого переноса электрона от дегидрогеназы ароматического амина к азурину» . Журнал биологической химии . 274 (41): 29081–6. дои : 10.1074/jbc.274.41.29081 . ПМИД 10506161 .
- ^ Дэвидсон В.Л. (август 2004 г.). «Перенос электронов в хинопротеинах». Архив биохимии и биофизики . 428 (1): 32–40. дои : 10.1016/j.abb.2004.03.022 . ПМИД 15234267 .
- ^ Сукумар Н., Чен З.В., Феррари Д., Мерли А., Росси Г.Л., Беллами Х.Д., Чистосердов А., Дэвидсон В.Л., Мэтьюз Ф.С. (ноябрь 2006 г.). «Кристаллическая структура комплекса переноса электрона между ароматической аминдегидрогеназой и азурином из Alcaligenes faecalis». Биохимия . 45 (45): 13500–10. дои : 10.1021/bi0612972 . ПМИД 17087503 .
- ^ Масграу Л., Ружейникова А., Йоханниссен Л.О., Хоти П., Басран Дж., Ранаган К.Е., Малхолланд А.Дж., Сатклифф М.Дж., Скраттон Н.С., Лейс Д. (апрель 2006 г.). «Атомное описание ферментативной реакции, в которой преобладает туннелирование протонов». Наука . 312 (5771): 237–41. Бибкод : 2006Sci...312..237M . дои : 10.1126/science.1126002 . ПМИД 16614214 . S2CID 27201250 .
 | Эта ферментам статья, посвященная , незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее . |