Трансаминаза
| Аминотрансфераза | |||
|---|---|---|---|
 Аспартаттрансаминаза из E. coli с пиридоксаль-5'-фосфатным кофактором | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | Аминотрансфераза | ||
| Пфам | PF00155 | ||
| ИнтерПро | ИПР004839 | ||
| Мембраном | 273 | ||
| |||
Трансаминазы или аминотрансферазы — это ферменты , которые катализируют реакцию трансаминирования между аминокислотой и α- кетокислотой . Они важны в синтезе аминокислот , которые образуют белки.
Функция и механизм
[ редактировать ]Аминокислота содержит аминогруппу ( NH 2 ). Кетокислота содержит кето (=O) группу. При трансаминировании группа NH 2 одной молекулы заменяется группой =O другой молекулы. Аминокислота становится кетокислотой, а кетокислота становится аминокислотой. [ нужна ссылка ]
Трансаминазам необходим кофермент пиридоксальфосфат , который превращается в пиридоксамин в первой полуреакции, когда аминокислота превращается в кетокислоту. Связанный с ферментом пиридоксамин, в свою очередь, реагирует с пируватом , оксалоацетатом или альфа-кетоглутаратом , образуя аланин , аспарагиновую кислоту или глутаминовую кислоту соответственно. Многие реакции трансаминирования происходят в тканях и катализируются трансаминазами, специфичными для конкретной пары аминокислота/кетокислота. Реакции легко обратимы, направление которых определяется тем, какой из реагентов находится в избытке. Эту обратимость можно использовать в приложениях синтетической химии для синтеза ценных хиральных аминов. Конкретные ферменты названы, например, по одной из пар реагентов; Реакция между глутаминовой кислотой и пировиноградной кислотой с образованием альфа-кетоглутаровой кислоты и аланина называется аланинтрансаминазой и первоначально называлась глутамин-пировиноградной трансаминазой или сокращенно GPT. [ 1 ]
Активность тканевых трансаминаз можно исследовать путем инкубации гомогената с различными парами аминокислот/кетокислот. Трансаминирование демонстрируется, если образуются соответствующие новые аминокислоты и кетокислоты, что обнаружено с помощью бумажной хроматографии. Обратимость демонстрируется использованием комплементарной пары кето/аминокислота в качестве исходных реагентов. После извлечения хроматограммы из растворителя хроматограмму обрабатывают нингидрином для определения местоположения пятен. [ 2 ] .
Обмен аминокислот у животных
[ редактировать ]животные должны метаболизировать белки до аминокислот за счет мышечной ткани Когда уровень сахара в крови низкий, . Предпочтение печеночных трансаминаз оксалоацетату или альфа-кетоглутарату играет ключевую роль в перенаправлении азота из аминокислот метаболизма в аспартат и глутамат для превращения в мочевину для выведения азота. Подобным же образом в мышцах использование пирувата для переаминирования дает аланин , который переносится кровотоком в печень (общая реакция называется циклом глюкозы-аланин ). Здесь другие трансаминазы регенерируют пируват, который является ценным предшественником глюконеогенеза . Этот аланиновый цикл аналогичен циклу Кори , который обеспечивает анаэробный метаболизм мышц. [ нужна ссылка ]
Диагностическое использование
[ редактировать ]Ферменты трансаминазы играют важную роль в производстве различных аминокислот, а измерение концентрации различных трансаминаз в крови важно для диагностики и отслеживания многих заболеваний . [ нужна ссылка ] Например, наличие повышенных трансаминаз может быть индикатором поражения печени и сердца. Двумя важными ферментами трансаминаз являются аспартаттрансаминаза (АСТ), также известная как сывороточная глутаминовая щавелевоуксусная трансаминаза (SGOT); и аланинтрансфераза (АЛТ), также называемая аланинаминотрансферазой (АЛАТ) или сывороточной глутамат-пируваттрансаминазой (SGPT). Эти трансаминазы были открыты в 1954 г. [ 1 ] [ 3 ] [ 4 ] и их клиническое значение было описано в 1955 году. [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ] [ 8 ]
См. также
[ редактировать ]- Вальпроевая кислота – ГАМК-трансаминазы. ингибитор
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Jump up to: а б Кармен А., Вроблевски Ф., Ладу Дж.С. (январь 1955 г.). «Активность трансаминаз в крови человека» . Журнал клинических исследований . 34 (1): 126–31. дои : 10.1172/jci103055 . ПМК 438594 . ПМИД 13221663 .
- ^ Тупулуле, PG; Патвардхан, В.Н. (апрель 1952 г.). «Применение бумажной хроматографии для изучения трансаминазной системы» . Природа . 169 (4303): 671–671. дои : 10.1038/169671a0 . ISSN 1476-4687 .
- ^ Кармен А. (январь 1955 г.). «Заметка о спектрометрическом определении глутамин-щавелевокислой трансаминазы в сыворотке крови человека» . Журнал клинических исследований . 34 (1): 131–3. дои : 10.1172/JCI103055 . ПМК 438594 . ПМИД 13221664 .
- ^ Ладью Дж. С., Вроблевски Ф., Кармен А. (сентябрь 1954 г.). «Активность глутаминовой щавелевоуксусной трансаминазы в сыворотке крови при остром трансмуральном инфаркте миокарда у человека». Наука . 120 (3117): 497–9. Бибкод : 1954Sci...120..497L . дои : 10.1126/science.120.3117.497 . ПМИД 13195683 .
- ^ «Национальная библиотека Неаполя. Новости: Вечер в честь Марио Колторти и Джузеппе Джусти» . Vecchiosito.bnnonline.it . Проверено 10 сентября 2017 г.
- ^ «Профессор Колторти умер: он открыл трансаминазы» . news-secretariat-liver-pool.blogspot.it . Проверено 10 сентября 2017 г.
- ^ «Кампания на Колторти» . www.Istitutobioetica.org . Проверено 10 сентября 2017 г.
- ^ MonrifNet (3 января 2009 г.). «Il Resto Del Carlino – Macerata – Марио Колторти умер: он обнаружил трансаминазу» . www.ilrestodelcarlino.it (на итальянском языке) . Проверено 10 сентября 2017 г.
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Гани М., Хуфнагл Дж. Х. (2005). «Подход к пациенту с заболеванием печени». Каспер Д.Л., Фаучи А.С., Лонго Д.Л., Браунвальд Э., Хаузер С.Л., Джеймсон Дж.Л. (ред.). Принципы внутренней медицины Харрисона (16-е изд.). Нью-Йорк: МакГроу-Хилл. стр. 1814–5.
- Нельсон Д.Л., Кокс М.М. (2000). Ленингерские принципы биохимии (3-е изд.). Нью-Йорк: Издательство Worth. стр. 628–31, 634, 828–30.
Внешние ссылки
[ редактировать ]- Трансаминазы Национальной медицинской библиотеки США в медицинских предметных рубриках (MeSH)
