Список рекомбинантных белков
Ниже приводится список известных белков, которые производятся из рекомбинантной ДНК с использованием биомолекулярной инженерии . [ 1 ] Во многих случаях рекомбинантные человеческие белки заменили оригинальные версии животного происхождения, используемые в медицине. Приставка «rh» для обозначения «рекомбинантный человек» появляется в литературе все реже и реже. В исследовательской лаборатории используется гораздо большее количество рекомбинантных белков. К ним относятся как коммерчески доступные белки (например, большинство ферментов, используемых в лабораториях молекулярной биологии), так и те, которые создаются в ходе конкретных исследовательских проектов.
Человеческие рекомбинанты, которые в значительной степени заменили животные или были получены от человеческих типов.
[ редактировать ]Медицинское применение
[ редактировать ]- Гормон роста человека ( rHGH ): Хуматроп от Lilly и Серостим от Serono заменили трупов. человеческий гормон роста, полученный из
- человеческий инсулин (BHI): Хумулин от Lilly и Новолин от Novo Nordisk , среди других, в значительной степени заменили бычий и свиной инсулин для лечения людей. Некоторые предпочитают продолжать использовать препараты животного происхождения, поскольку есть некоторые свидетельства того, что синтетические разновидности инсулина с большей вероятностью вызывают неосознанную гипогликемию . Остальные производители высокоочищенного инсулина животного происхождения включают британскую Wockhardt Ltd. (штаб-квартира в Индии), аргентинскую Laboratorios Beta SA и китайскую Wanbang Biopharma Co.
- Фолликулостимулирующий гормон (ФСГ) в качестве препарата рекомбинантного гонадотропина Сероно заменил Пергонал , который ранее выделяли из женской мочи в постменопаузе.
- Фактор VIII : Когенат от Bayer заменяет из крови. фактор VIII, полученный
Исследовательские приложения
[ редактировать ]- Рибосомальные белки : для исследований отдельных рибосомальных белков используются белки, полученные и очищенные из рекомбинантных источников. [ 2 ] [ 3 ] [ 4 ] [ 5 ] во многом заменили те, которые получены путем изоляции. [ 6 ] [ 7 ] Однако для изучения всей рибосомы по-прежнему необходима изоляция . [ 8 ] [ 9 ]
- Лизосомальные белки : Лизосомальные белки трудно производить рекомбинантно из-за количества и типа посттрансляционных модификаций, которые они имеют (например, гликозилирование ). В результате в клетках млекопитающих обычно образуются рекомбинантные лизосомальные белки. [ 10 ] Культуру растительных клеток использовали для производства одобренного FDA гликозилированного лизосомального белка-лекарственного препарата и дополнительных кандидатов на лекарственные средства. [ 11 ] Недавние исследования показали, что возможно получение рекомбинантных лизосомальных белков с помощью таких микроорганизмов, как Escherichia coli и Saccharomyces cerevisiae . [ 12 ] Рекомбинантные лизосомальные белки используются как в научных исследованиях, так и в медицинских целях, например, в заместительной ферментной терапии . [ 13 ]
Человеческие рекомбинанты, единственным источником которых является рекомбинация.
[ редактировать ]Медицинское применение
[ редактировать ]- Эритропоэтин (ЭПО): [ 14 ] Эпоген от Амген
- Гранулоцитарный колониестимулирующий фактор (G-CSF): филграстим, продаваемый под названием Нейпоген от Amgen; пегфилграстим продается как Неуласта
- альфа-галактозидаза А : Фабразим от Genzyme [ 15 ]
- альфа-L-идуронидаза : (rhIDU; ларонидаза) Альдуразим от BioMarin Pharmaceutical and Genzyme
- N-ацетилгалактозамин-4-сульфатаза (rhASB; галсульфаза): Наглазим от BioMarin Pharmaceutical
- Дорназа альфа , ДНКаза, под торговым названием Пульмозим . продаваемая компанией Genentech
- Активаза тканевого плазминогена (TPA) от Genentech
- Глюкоцереброзидаза : Цередаза от Genzyme.
- Интерферон (ИФ). Интерферон-бета-1а: Avonex от Biogen Idec; Ребиф из Сероно; Интерферон бета-1b в виде бетасерона от Schering . [ 16 ] Его исследуют для лечения заболеваний, включая синдром Гийена-Барре. [ 17 ] и рассеянный склероз . [ 18 ]
- Инсулиноподобный фактор роста 1 (IGF-1) [ 19 ]
- Расбуриказа , аналог уратоксидазы, продаваемый под торговой маркой Elitek от Sanofi. [ 20 ]
Животные рекомбинанты
[ редактировать ]Медицинское применение
[ редактировать ]- Бычий соматотропин (bST)
- Свиной соматотропин (pST)
- бычий химозин
Бактериальные рекомбинанты
[ редактировать ]Промышленное применение
[ редактировать ]- Ксиланазы [ 21 ]
- Протеазы , нашедшие применение как в промышленной (например, так и в пищевой промышленности . пищевой промышленности ), [ 22 ] и домашних условиях. [ 23 ]
Вирусные рекомбинанты
[ редактировать ]Медицинское применение
[ редактировать ]- Белок оболочки вируса гепатита B, продаваемый компанией SmithKline Beecham под названием B. Engerix -
- Белки вакцины против ВПЧ
Растительные рекомбинанты
[ редактировать ]Исследовательские приложения
[ редактировать ]- Полифенолоксидазы (ППО) : к ним относятся как катехолоксидазы , так и тирозиназы . [ 24 ] [ 25 ] [ 26 ] [ 27 ] [ 28 ] [ 29 ] Помимо исследований, ППО также нашли применение в качестве биокатализаторов . [ 30 ]
- Цистатины – это белки, которые ингибируют цистеиновые протеазы . [ 31 ] [ 32 ] [ 33 ] [ 34 ] Продолжаются исследования по оценке потенциала использования цистатинов в защите сельскохозяйственных культур для борьбы с травоядными вредителями и патогенами. [ 35 ]
Промышленное применение
[ редактировать ]- Лакказы нашли широкий спектр применения: от пищевых добавок и производства напитков до биомедицинской диагностики, а также в качестве сшивающих агентов для изготовления мебели или производства биотоплива . [ 30 ] [ 36 ] [ 37 ] [ 38 ] [ 39 ]
- Полимеризация пептидов, индуцированная тирозиназой, обеспечивает легкий доступ к искусственным аналогам белка стопы мидий. Можно представить себе универсальные клеи следующего поколения, которые будут эффективно работать даже в суровых условиях морской воды и адаптируются к широкому спектру сложных поверхностей. [ 40 ]
См. также
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ Янг CL, Бриттон З.Т., Робинсон А.С. (май 2012 г.). «Экспрессия и очистка рекомбинантных белков: всесторонний обзор аффинных меток и микробных применений». Биотехнологический журнал . 7 (5): 620–34. дои : 10.1002/biot.201100155 . ПМИД 22442034 . S2CID 35209677 .
- ^ Корредду Д., Маунтин Дж.Дж., Вадаккедат П.Г., Лай А., Пернес Дж.И., Уотсон П.Р., Люнг И.К. (июнь 2019 г.). «Улучшенный метод гетерологичного производства растворимых рибосомальных белков человека в Escherichia coli» . Научные отчеты 9 (1): 8884. Бибкод : 2019NatSR...9.8884C . дои : 10.1038/ s41598-019-45323-8 ПМК 6586885 . ПМИД 31222068 .
- ^ Парахневич Н.М., Малыгин А.А., Карпова Г.Г. (июль 2005 г.). «Рекомбинантный человеческий рибосомальный белок S16: экспрессия, очистка, рефолдинг и структурная стабильность». Биохимия. Биохимия . 70 (7): 777–81. дои : 10.1007/s10541-005-0183-3 . ПМИД 16097941 . S2CID 9910425 .
- ^ Малыгин А, Барановская О, Иванов А, Карпова Г (март 2003 г.). «Экспрессия и очистка рибосомальных белков человека S3, S5, S10, S19 и S26». Экспрессия и очистка белков . 28 (1): 57–62. дои : 10.1016/S1046-5928(02)00652-6 . ПМИД 12651107 .
- ^ Чуржевский М., Богушевская А., Абрамчик Д., Гранковски Н. (февраль 1999 г.). «Сверхэкспрессия в Escherichia coli, очистка и характеристика рекомбинантных 60S рибосомальных кислых белков из Saccharomyces cerevisiae». Экспрессия и очистка белков . 15 (1): 40–7. дои : 10.1006/преп.1998.0997 . ПМИД 10024468 .
- ^ Коллатц Э., Ульбрих Н., Цуруги К., Лайтфут Х.Н., МакКинли В., Лин А., Вул И.Г. (декабрь 1977 г.). «Выделение эукариотических рибосомальных белков. Очистка и характеристика белков 40 S-субъединицы рибосомы Sa, Sc, S3a, S3b, S5', S9, S10, S11, S12, S14, S15, S15', S16, S17, S18, S19. , S20, S21, S26, S27' и S29" . Журнал биологической химии . 252 (24): 9071–80. дои : 10.1016/S0021-9258(17)38346-1 . ПМИД 925037 .
- ^ Фогель С., Сайферд П.С. (август 1968 г.). «Экстракция и выделение отдельных рибосомальных белков из Escherichia coli» . Журнал бактериологии . 96 (2): 358–64. дои : 10.1128/JB.96.2.358-364.1968 . ПМК 252306 . ПМИД 4877123 .
- ^ Мехта П., Ву П., Венкатараман К., Карзай А.В. (2012). «Подходы к очистке рибосом для изучения взаимодействия регуляторных белков и РНК с рибосомой». Бактериальная регуляторная РНК . Методы молекулярной биологии. Том. 905. стр. 273–89. дои : 10.1007/978-1-61779-949-5_18 . ISBN 978-1-61779-948-8 . ПМК 4607317 . ПМИД 22736011 .
- ^ Белин С., Хакот С., Додиньон Л., Теризолс Г., Пурпе С., Мертани Х.К. и др. (декабрь 2010 г.). «Очистка рибосом из клеточных линий человека». Современные протоколы клеточной биологии . Глава 3: Раздел 3.40. дои : 10.1002/0471143030.cb0340s49 . ПМИД 21154551 . S2CID 23908342 .
- ^ Мигани Д., Смейлс К.М., Брейсвелл Д.Г. (май 2017 г.). «Влияние экспрессии лизосомального биотерапевтического рекомбинантного белка на клеточный стресс, протеазу и общее высвобождение белка клетки-хозяина в клетках яичника китайского хомячка» . Биотехнологический прогресс . 33 (3): 666–676. дои : 10.1002/btpr.2455 . ПМЦ 5485175 . ПМИД 28249362 .
- ^ Текоа Ю., Шульман А., Кижнер Т., Рудерфер И., Фукс Л., Натаф Ю. и др. (октябрь 2015 г.). «Масштабное производство фармацевтических белков в культуре растительных клеток – опыт Проталикса» . Журнал биотехнологии растений . 13 (8): 1199–208. дои : 10.1111/pbi.12428 . ПМИД 26102075 .
- ^ Эспехо-Мохика А.Х., Альмесига-Диас С.Х., Родригес А., Москера А., Диас Д., Бельтран Л. и др. (2015). «Человеческие рекомбинантные лизосомальные ферменты, продуцируемые микроорганизмами». Молекулярная генетика и обмен веществ . 116 (1–2): 13–23. дои : 10.1016/j.ymgme.2015.06.001 . ПМИД 26071627 .
- ^ Соломон М., Муро С. (сентябрь 2017 г.). «Заместительная терапия лизосомальными ферментами: историческое развитие, клинические результаты и перспективы на будущее» . Обзоры расширенной доставки лекарств . 118 : 109–134. дои : 10.1016/j.addr.2017.05.004 . ПМЦ 5828774 . ПМИД 28502768 .
- ^ Иноуэ Н., Такеучи М., Охаси Х., Сузуки Т. (1995). «Производство рекомбинантного человеческого эритропоэтина». Ежегодный обзор биотехнологии, том 1 . Том. 1. С. 297–313. дои : 10.1016/S1387-2656(08)70055-3 . ISBN 9780444818904 . ПМИД 9704092 .
- ^ Байджент Дж. (май 2002 г.). «Рекомбинантный интерлейкин-2 (рИЛ-2), альдеслейкин». Журнал биотехнологии . 95 (3): 277–80. дои : 10.1016/S0168-1656(02)00019-6 . ПМИД 12007868 .
- ^ Мунафо А., Тринчард-Луган И., Нгуен, Техас, Буральо М. (март 1998 г.). «Сравнительная фармакокинетика и фармакодинамика рекомбинантного человеческого интерферона бета-1а после внутримышечного и подкожного введения». Европейский журнал неврологии . 5 (2): 187–193. дои : 10.1046/j.1468-1331.1998.520187.x . ПМИД 10210831 . S2CID 221594104 .
- ^ Притчард Дж., Грей И.А., Идрисова З.Р., Леки Б.Р., Саттон И.Дж., Свон А.В. и др. (ноябрь 2003 г.). «Рандомизированное контролируемое исследование рекомбинантного интерферона-бета 1а при синдроме Гийена-Барре». Неврология . 61 (9): 1282–4. дои : 10.1212/01.WNL.0000092019.53628.88 . ПМИД 14610140 . S2CID 34461129 .
- ^ Поццилли С., Бастианелло С., Кудрявцева Т., Гасперини С., Боццао А., Миллефиорини Е. и др. (сентябрь 1996 г.). «Изменения магнитно-резонансной томографии при воздействии рекомбинантного человеческого интерферона-бета-1а: краткосрочное исследование рецидивирующего ремиттирующего рассеянного склероза» . Журнал неврологии, нейрохирургии и психиатрии . 61 (3): 251–8. дои : 10.1136/jnnp.61.3.251 . ПМЦ 486547 . ПМИД 8795595 .
- ^ Бейн М.Л., Эпплбаум Дж., Чикки Г.Г., Хейс Н.С., Грин Б.Г., Кашери М.А. (июнь 1988 г.). «Экспрессия, очистка и характеристика рекомбинантного человеческого инсулиноподобного фактора роста I в дрожжах». Джин . 66 (2): 235–44. дои : 10.1016/0378-1119(88)90360-5 . ПМИД 3049246 .
- ^ Джеха С., Кантарджян Х., Ирвин Д., Шен В., Шеной С., Блейни С. и др. (январь 2005 г.). «Эффективность и безопасность расбуриказы, рекомбинантной уратоксидазы (Элитек), в лечении гиперурикемии, связанной со злокачественными новообразованиями, у детей и взрослых: окончательные результаты многоцентрового исследования сострадательного использования». Лейкемия . 19 (1): 34–8. дои : 10.1038/sj.leu.2403566 . ПМИД 15510203 . S2CID 13359871 .
- ^ Джутуру В., Ву Дж.К. (2012). «Микробные ксиланазы: техника, производство и промышленное применение». Достижения биотехнологии . 30 (6): 1219–27. doi : 10.1016/j.biotechadv.2011.11.006 . ПМИД 22138412 .
- ^ Суманта А., Ларрош С., Панди А. (2006). «Микробиология и промышленная биотехнология пищевых протеаз: перспектива». Пищевые технологии и биотехнологии . 44 : 211–220.
- ^ Маурер К.Х. (август 2004 г.). «Детергентные протеазы». Современное мнение в области биотехнологии . 15 (4): 330–4. doi : 10.1016/j.copbio.2004.06.005 . ПМИД 15296930 .
- ^ Ли Ю, Макларин М.А., Миддлдич М.Дж., Морроу С.Дж., Килмартин П.А., Люнг И.К. (октябрь 2019 г.). «Подход к рекомбинантному производству зрелой полифенолоксидазы винограда». Биохимия . 165 : 40–47. дои : 10.1016/j.biochi.2019.07.002 . ПМИД 31283975 . S2CID 195843308 .
- ^ Дерардья А.Е., Претцлер М., Кампацикас И., Баркат М., Ромпель А. (сентябрь 2017 г.). «Очистка и характеристика латентной полифенолоксидазы из абрикоса (Prunus Armeniaca L.)» . Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии . 65 (37): 8203–8212. doi : 10.1021/acs.jafc.7b03210 . ПМК 5609118 . ПМИД 28812349 .
- ^ Катаяма-Икегами А., Суэхиро Й., Катаяма Т., Джиндо К., Итамура Х., Эсуми Т. (декабрь 2017 г.). «Рекомбинантная экспрессия, очистка и характеристика полифенолоксидазы 2 (VvPPO2) из сорта Shine Muscat (Vitis labruscana Bailey × Vitis vinifera L.)» . Бионауки, биотехнологии и биохимия . 81 (12): 2330–2338. дои : 10.1080/09168451.2017.1381017 . ПМИД 29017399 .
- ^ Маркова Э., Котик М., Крженкова А., Ман П., Одекер Р., Буменджель А. и др. (апрель 2016 г.). «Рекомбинантная тирозиназа из Polyporus arcularius: перепроизводство в Escherichia coli, характеристика и использование в исследовании ауронов в качестве эффекторов тирозиназы». Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии . 64 (14): 2925–31. doi : 10.1021/acs.jafc.6b00286 . ПМИД 26961852 .
- ^ Диркс-Хофмайстер М.Е., Колкенброк С., Мершбахер Б.М. (2013). «Параметры, которые усиливают бактериальную экспрессию активных полифенолоксидаз растений» . ПЛОС ОДИН . 8 (10): е77291. Бибкод : 2013PLoSO...877291D . дои : 10.1371/journal.pone.0077291 . ПМЦ 3804589 . ПМИД 24204791 .
- ^ Кампацикас И., Биелич А., Прецлер М., Ромпель А. (август 2017 г.). «Три рекомбинантно экспрессируемые яблочные тирозиназы предполагают наличие аминокислот, ответственных за моно- и дифенолазную активность в растительных полифенолоксидазах» . Научные отчеты . 7 (1): 8860. Бибкод : 2017НатСР...7.8860К . дои : 10.1038/s41598-017-08097-5 . ПМК 5562730 . ПМИД 28821733 .
- ^ Jump up to: а б Ба С, Винот Кумар V (ноябрь 2017 г.). «Последние разработки в использовании тирозиназы и лакказы в экологических целях». Критические обзоры по биотехнологии . 37 (7): 819–832. дои : 10.1080/07388551.2016.1261081 . ПМИД 28330374 . S2CID 24681877 .
- ^ Трембле Дж., Гуле MC, Мишо Д. (ноябрь 2019 г.). «Рекомбинантные цистатины в растениях». Биохимия . 166 : 184–193. дои : 10.1016/j.biochi.2019.06.006 . ПМИД 31194996 . S2CID 189813855 .
- ^ Кондо Х., Абэ К., Нисимура И., Ватанабэ Х., Эмори Ю., Араи С. (сентябрь 1990 г.). «Два различных вида цистатина в семенах риса с разной специфичностью в отношении цистеиновых протеиназ. Молекулярное клонирование, экспрессия и биохимические исследования оризацистатина-II» . Журнал биологической химии . 265 (26): 15832–7. дои : 10.1016/S0021-9258(18)55473-9 . ПМИД 1697595 .
- ^ Абэ К., Кондо Х., Арай С. (1987). «Очистка и характеристика ингибитора цистеинпротеиназы риса». Сельскохозяйственная и биологическая химия . 51 (10): 2763–2768. дои : 10.1080/00021369.1987.10868462 .
- ^ Абэ К., Эмори Й., Кондо Х., Сузуки К., Араи С. (декабрь 1987 г.). «Молекулярное клонирование ингибитора цистеиновых протеиназ риса (оризацистатина). Гомология с цистатинами животных и транзиторная экспрессия в процессе созревания семян риса» . Журнал биологической химии . 262 (35): 16793–7. дои : 10.1016/S0021-9258(18)45453-1 . ПМИД 3500172 .
- ^ Кунерт К.Дж., ван Вик С.Г., Каллис К.А., Форстер Б.Дж., Фойер CH (июнь 2015 г.). «Потенциальное использование фитоцистатинов для улучшения сельскохозяйственных культур, с особым акцентом на бобовые» . Журнал экспериментальной ботаники . 66 (12): 3559–70. дои : 10.1093/jxb/erv211 . hdl : 2263/49447 . ПМИД 25944929 .
- ^ Mate DM, Алькальд М (ноябрь 2017 г.). «Лакказа: многоцелевой биокатализатор на переднем крае биотехнологии» . Микробная биотехнология . 10 (6): 1457–1467. дои : 10.1111/1751-7915.12422 . ПМЦ 5658592 . ПМИД 27696775 .
- ^ Тонин Ф, Розини Э, Пиубелли Л, Санчес-Амат А, Поллегиони Л (июль 2016 г.). «Различные рекомбинантные формы полифенолоксидазы А, лакказы Marinomonas mediterranea». Экспрессия и очистка белков . 123 :60–9. дои : 10.1016/j.pep.2016.03.011 . ПМИД 27050199 .
- ^ Осма Х.Ф., Тока-Эррера Х.Л., Родригес-Коуто С. (сентябрь 2010 г.). «Применение лакказ в пищевой промышленности» . Ферментные исследования . 2010 : 918761. doi : 10.4061/2010/918761 . ПМЦ 2963825 . ПМИД 21048873 .
- ^ Минусси Р.К., Пасторе ГМ, Дуран Н. (2002). «Потенциальные возможности применения лакказы в пищевой промышленности». Тенденции пищевой науки. Технол . 13 (6–7): 205–216. дои : 10.1016/S0924-2244(02)00155-3 .
- ^ Хорш Дж., Уилке П., Претцлер М., Сьюз М., Мельник И., Реммлер Д. и др. (ноябрь 2018 г.). «Полимеризация, как это делают мидии: на пути к синтетическим белкам ножек мидий и устойчивым клеям» . Ангеванде Хеми . 57 (48): 15728–15732. дои : 10.1002/anie.201809587 . ПМК 6282983 . ПМИД 30246912 .