✖


Jump to content

Интерферон

«ИФН» перенаправляется сюда. Чтобы узнать о других значениях, см. IFN (значения) .
Интерферон типа I (a/b/d...)
Молекулярная структура человеческого интерферона-альфа ( PDB : 1RH2 )
Идентификаторы
Символ Интерфероны
Пфам PF00143
ИнтерПро IPR000471
УМНЫЙ SM00076
PROSITE PDOC00225
КАТ 1au0
СКОП2 1au1 / СКОПе / СУПФАМ
CDD cd00095
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
Интерферон типа II (в)
Трехмерная структура гамма-интерферона человека ( PDB : 1HIG )
Идентификаторы
Символ ИФН-гамма
Пфам PF00714
ИнтерПро ИПР002069
КАТ 1d9cA00
СКОП2 d1d9ca_ / SCOPe / СУПФАМ
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
Интерферон типа III (λ)
Идентификаторы
Символ Ил28А
Пфам ПФ15177
ИнтерПро ИПР029177
КАТ 3og6A00
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary

Интерфероны ( IFN s, / ˌ ɪ n t ər ˈ f ɪər ɒ n / IN -tər- FEER -on [1] ) представляют собой группу сигнальных белков [2] вырабатываются и высвобождаются клетками-хозяевами в ответ на присутствие нескольких вирусов . В типичном сценарии инфицированная вирусом клетка выделяет интерфероны, заставляя близлежащие клетки усиливать свою противовирусную защиту.

Интерфероны принадлежат к большому классу белков, известных как цитокины , молекул, используемых для связи между клетками, чтобы вызвать защитную защиту иммунной системы , которая помогает искоренить патогены. [3] Интерфероны названы в честь их способности «вмешиваться» в репликацию вируса. [3] защищая клетки от вирусных инфекций . Однако генетические элементы, кодируемые вирусом, обладают способностью противодействовать реакции интерферона, способствуя вирусному патогенезу и вирусным заболеваниям. [4] Интерфероны также имеют ряд других функций: они активируют иммунные клетки , такие как естественные клетки-киллеры и макрофаги , и повышают защиту хозяина за счет повышения регуляции презентации антигена за счет увеличения экспрессии главного комплекса гистосовместимости (MHC) антигенов . Определенные симптомы инфекций, такие как лихорадка , мышечная боль и «гриппоподобные симптомы», также вызваны выработкой интерферонов и других цитокинов .

У животных, включая человека, идентифицировано более двадцати различных генов и белков IFN. Их обычно делят на три класса: IFN типа I, IFN типа II и IFN типа III. ИФН, принадлежащие ко всем трем классам, важны для борьбы с вирусными инфекциями и для регуляции иммунной системы.

Виды интерферона

[ редактировать ]

В зависимости от типа рецептора , через который они передают сигнал, человеческие интерфероны подразделяются на три основных типа.

  • Интерферон типа I : все ИФН типа I связываются со специфическим комплексом рецепторов клеточной поверхности, известным как рецептор IFN-α/β ( IFNAR ), который состоит из IFNAR1 и IFNAR2 . цепей [5] Интерфероны типа I, присутствующие в организме человека, представляют собой IFN-α , IFN-β , IFN-ε, IFN-κ и IFN-ω . [6] Интерферон бета ( ИФН-β ) может вырабатываться всеми ядросодержащими клетками, когда они распознают, что в них проник вирус. Наиболее плодовитыми продуцентами IFN-α и IFN-β являются плазмоцитоидные дендритные клетки, циркулирующие в крови. Моноциты и макрофаги также могут производить большое количество интерферонов типа I при стимуляции вирусными молекулярными структурами. Производство IFN-α типа I ингибируется другим цитокином, известным как интерлейкин-10. После высвобождения интерфероны типа I связываются с рецептором IFN-α/β на клетках-мишенях, что приводит к экспрессии белков, которые не позволяют вирусу производить и реплицировать свои РНК и ДНК. [7] В целом, IFN-α можно использовать для лечения инфекций гепатита B и C, а IFN-β можно использовать для лечения рассеянного склероза. [3]
  • Интерферон типа II ( интерферон-γ у человека): он также известен как иммунный интерферон и активируется интерлейкином-12. [3] Интерфероны типа II также высвобождаются цитотоксическими Т-клетками типа 1 и Т-хелперами . Однако они блокируют пролиферацию Т-хелперных клеток 2-го типа. Предыдущее приводит к ингибированию и ответа Th2 иммунного индукции Th1 дальнейшей иммунного ответа . [8] IFN типа II связывается с IFNGR , который состоит из IFNGR1 и IFNGR2 . цепей [3]
  • Интерферон типа III : сигнал передается через рецепторный комплекс, состоящий из IL10R2 (также называемого CRF2-4) и IFNLR1 (также называемого CRF2-12). Хотя они были обнаружены позже, чем ИФН I и II типов, [9] недавняя информация демонстрирует важность интерферонов типа III при некоторых типах вирусных или грибковых инфекций. [10] [11] [12]

В целом интерфероны типа I и II отвечают за регуляцию и активацию иммунного ответа. [3] Экспрессия интерферонов типа I и III может быть индуцирована практически во всех типах клеток при распознавании вирусных компонентов, особенно нуклеиновых кислот, цитоплазматическими и эндосомальными рецепторами, тогда как интерферон типа II индуцируется цитокинами, такими как IL-12, и его экспрессия ограничена. к иммунным клеткам, таким как Т-клетки и NK-клетки . [ нужна ссылка ]

Функция

[ редактировать ]

Все интерфероны имеют несколько общих эффектов: они являются противовирусными агентами и модулируют функции иммунной системы. Экспериментально было показано, что введение IFN типа I ингибирует рост опухолей у животных, но положительное действие на опухоли человека не получило широкого документирования.Зараженная вирусом клетка выделяет вирусные частицы, которые могут заразить близлежащие клетки. Однако инфицированная клетка может защитить соседние клетки от потенциального заражения вирусом, высвобождая интерфероны. В ответ на интерферон клетки производят большое количество фермента, известного как протеинкиназа R (PKR). Этот фермент фосфорилирует белок, известный как eIF-2, в ответ на новые вирусные инфекции; фосфорилированный eIF-2 образует неактивный комплекс с другим белком, называемым eIF2B , для снижения синтеза белка внутри клетки. Другой клеточный фермент, РНКаза L , также индуцируемый действием интерферона, разрушает РНК внутри клеток, что еще больше снижает синтез белка как вирусных генов, так и генов хозяина. Ингибированный синтез белка нарушает как репликацию вируса, так и инфицированные клетки-хозяева. Кроме того, интерфероны индуцируют выработку сотен других белков, известных под общим названием интерферон-стимулированные гены (ISG), которые играют роль в борьбе с вирусами и других действиях, производимых интерфероном. [13] [14] Они также ограничивают распространение вируса за счет увеличения активности р53 , который убивает инфицированные вирусом клетки, способствуя апоптозу . [15] [16] Влияние интерферона на р53 также связано с его защитной ролью против некоторых видов рака. [15]

Другой функцией интерферонов является активация молекул главного комплекса гистосовместимости , MHC I и MHC II , и повышение активности иммунопротеасом . Все интерфероны значительно усиливают презентацию MHC I-зависимых антигенов. Интерферон гамма (ИФН-гамма) также существенно стимулирует MHC II-зависимую презентацию антигенов. Более высокая экспрессия MHC I увеличивает презентацию вирусных и аномальных пептидов из раковых клеток в цитотоксические Т-клетки , в то время как иммунопротеасома обрабатывает эти пептиды для загрузки в молекулу MHC I, тем самым увеличивая распознавание и уничтожение инфицированных или злокачественных клеток. Более высокая экспрессия MHC II увеличивает представление этих пептидов Т-хелперам ; эти клетки выделяют цитокины (такие как, среди прочего, интерфероны и интерлейкины ), которые передают сигналы другим иммунным клеткам и координируют их деятельность. [17] [18] [19]

Интерфероны также могут подавлять ангиогенез путем подавления ангиогенных стимулов, исходящих от опухолевых клеток. Они также подавляют пролиферацию эндотелиальных клеток. Такое подавление вызывает снижение ангиогенеза опухоли, уменьшение ее васкуляризации и последующее торможение роста. Интерфероны, такие как интерферон гамма , напрямую активируют другие иммунные клетки, такие как макрофаги и естественные клетки-киллеры . [17] [18] [19]

Индукция интерферонов

[ редактировать ]

Производство интерферонов происходит главным образом в ответ на действие микробов, таких как вирусы и бактерии, и их продуктов. Связывание молекул, уникально обнаруженных в микробах — вирусных гликопротеинов , вирусной РНК , бактериального эндотоксина (липополисахарида), бактериальных жгутиков , мотивов CpG — с рецепторами распознавания образов , такими как мембраносвязанные toll-подобные рецепторы или цитоплазматические рецепторы RIG-I или MDA5 , может вызвать выброс ИФН.Toll Like Receptor 3 ( TLR3 ) важен для индукции интерферонов в ответ на присутствие вирусов с двухцепочечной РНК ; лигандом ) этого рецептора является двухцепочечная РНК (дцРНК . После связывания дцРНК этот рецептор активирует факторы транскрипции IRF3 и NF-κB , которые важны для инициации синтеза многих воспалительных белков. Инструменты технологии РНК-интерференции, такие как миРНК или векторные реагенты, могут либо заглушать, либо стимулировать пути интерферона. [20] Высвобождение IFN из клеток (в частности, IFN-γ в лимфоидных клетках) также индуцируется митогенами . Другие цитокины, такие как интерлейкин-1 , интерлейкин-2 , интерлейкин-12 , фактор некроза опухоли и колониестимулирующий фактор , также могут усиливать выработку интерферона. [21]

Нисходящая сигнализация

[ редактировать ]

Взаимодействуя со своими специфическими рецепторами, ИФН активируют комплексы преобразователя сигнала и активатора транскрипции ( STAT ); STAT представляют собой семейство факторов транскрипции , которые регулируют экспрессию определенных генов иммунной системы. Некоторые STAT активируются интерферонами как типа I, так и типа II. Однако каждый тип IFN также может активировать уникальные STAT. [22]

Активация STAT инициирует наиболее четко определенный клеточный сигнальный путь для всех IFN, классический сигнальный путь Янус-киназы -STAT ( JAK-STAT ). [22] В этом пути JAK связываются с рецепторами IFN и после взаимодействия рецептора с IFN фосфорилируют как STAT1 , так и STAT2 . В результате формируется комплекс стимулируемого IFN генного фактора 3 (ISGF3) — он содержит STAT1, STAT2 и третий транскрипционный фактор, называемый IRF9 — и перемещается в ядро ​​клетки . Внутри ядра комплекс ISGF3 связывается со специфическими нуклеотидными последовательностями, называемыми IFN-стимулируемыми элементами ответа (ISRE) в промоторах определенных генов , известных как IFN-стимулируемые гены ISG . Связывание ISGF3 и других транскрипционных комплексов, активируемых передачей сигналов IFN, с этими специфическими регуляторными элементами, индуцирует транскрипцию этих генов. [22] Коллекция известных ISG доступна на Interferome , курируемой онлайн-базе данных ISG ( www.interferome.org ); [23] Кроме того, гомодимеры или гетеродимеры STAT образуются из различных комбинаций STAT-1, -3, -4, -5 или -6 во время передачи сигнала IFN; эти димеры инициируют транскрипцию генов путем связывания с элементами IFN-активируемого сайта (GAS) в промоторах генов. [22] ИФН типа I могут индуцировать экспрессию генов с элементами ISRE или GAS, но индукция генов с помощью ИФН типа II может происходить только в присутствии элемента GAS. [22]

Помимо пути JAK-STAT, ИФН могут активировать несколько других сигнальных каскадов. Например, ИФН как типа I, так и типа II активируют члена семейства адаптерных белков CRK, называемого CRKL , ядерного адаптера для STAT5 , который также регулирует передачу сигналов через путь C3G / Rap1 . [22] IFN типа I дополнительно активируют митоген-активируемую протеинкиназу p38 (MAP-киназа), вызывая транскрипцию генов. [22] Противовирусные и антипролиферативные эффекты, специфичные для IFN типа I, являются результатом передачи сигналов киназы p38 MAP. Сигнальный путь фосфатидилинозитол -3-киназы (PI3K) также регулируется ИФН как типа I, так и типа II. PI3K активирует киназу P70-S6 1 , фермент, который увеличивает синтез белка и пролиферацию клеток; фосфорилирует рибосомальный белок s6 , который участвует в синтезе белка; и фосфорилирует белок-репрессор трансляции, называемый эукариотическим белком 1, связывающим фактор инициации трансляции 4E ( EIF4EBP1 ), чтобы деактивировать его. [22]

Интерфероны могут нарушать передачу сигналов другими стимулами. Например, интерферон альфа индуцирует RIG-G, который разрушает CSN5-содержащую сигналосому COP9 (CSN), высококонсервативный мультибелковый комплекс, участвующий в денеддилировании, деубиквитинировании и фосфорилировании белков. [24] RIG-G продемонстрировал способность ингибировать передачу сигналов NF-κB и STAT3 в клетках рака легких, что демонстрирует потенциал IFN типа I. [ нужна ссылка ]

Устойчивость вируса к интерферонам

[ редактировать ]

Многие вирусы выработали механизмы сопротивления активности интерферона. [25] Они обходят ответ IFN, блокируя последующие сигнальные события, которые происходят после связывания цитокина с его рецептором, предотвращая дальнейшую продукцию IFN и ингибируя функции белков, индуцируемых IFN. [26] Вирусы, которые ингибируют передачу сигналов IFN, включают вирус японского энцефалита (JEV), вирус денге типа 2 (DEN-2) и вирусы семейства герпесвирусов, такие как цитомегаловирус человека (HCMV) и герпесвирус, ассоциированный с саркомой Капоши (KSHV или HHV8). [26] [27] что вирусные белки влияют на передачу сигналов IFN, включая ядерный антиген 1 EBV (EBNA1) и ядерный антиген 2 EBV (EBNA-2) вируса Эпштейна-Барр , большой Т-антиген полиомавируса Доказано , , белок E7 вируса папилломы человека (ВПЧ) и Белок B18R вируса коровьей оспы . [27] [28] Снижение активности IFN-α может препятствовать передаче сигналов через STAT1 , STAT2 или IRF9 (как при инфекции JEV) или по пути JAK-STAT (как при инфекции DEN-2). [26] Некоторые поксвирусы кодируют растворимые гомологи рецептора IFN, такие как белок B18R вируса коровьей оспы, которые связываются с клеточным рецептором и предотвращают взаимодействие IFN с его клеточным рецептором, препятствуя связи между этим цитокином и клетками-мишенями. [28] Некоторые вирусы могут кодировать белки, которые связываются с двухцепочечной РНК (дцРНК), чтобы предотвратить активность РНК-зависимых протеинкиназ ; этот механизм использует реовирус , используя свой белок сигма 3 (σ3), а вирус коровьей оспы использует генный продукт своего гена E3L, p25. [29] [30] [31] Также может быть затронута способность интерферона индуцировать выработку белка интерферон-стимулируемыми генами (ISG). производство протеинкиназы R может быть нарушено в клетках, инфицированных JEV. Например, [26] Некоторые вирусы избегают противовирусной активности интерферонов за счет мутации генов (и, следовательно, белков). Вирус H5N1 гриппа , также известный как птичий грипп, обладает устойчивостью к интерферону и другим противовирусным цитокинам, что объясняется изменением одной аминокислоты в его неструктурном белке 1 (NS1), хотя точный механизм того, как это придает иммунитет, неизвестен. неясно. [32] Относительная устойчивость генотипа I вируса гепатита С к терапии на основе интерферона частично объясняется гомологией между белком вирусной оболочки E2 и протеинкиназой R хозяина, медиатором индуцированного интерфероном подавления трансляции вирусного белка. [33] [34] хотя механизмы приобретенной и внутренней резистентности к терапии интерфероном при ВГС являются полифакторными. [35] [36]

Реакция на коронавирус

[ редактировать ]

Коронавирусы уклоняются от врожденного иммунитета в течение первых десяти дней вирусной инфекции. [37] На ранних стадиях инфекции SARS-CoV-2 индуцирует еще более слабый ответ интерферона типа I (IFN-I), чем SARS-CoV , который сам по себе является слабым индуктором IFN-I в клетках человека. [37] [38] SARS-CoV-2 также ограничивает реакцию IFN-III. [39] Уменьшение количества плазмоцитоидных дендритных клеток с возрастом связано с увеличением тяжести заболевания COVID-19 , возможно, потому, что эти клетки являются важными продуцентами интерферона. [40]

Десять процентов пациентов с опасным для жизни COVID-19 имеют аутоантитела против интерферона I типа. [40]

Замедленный ответ IFN-I способствует патогенному воспалению ( цитокиновому шторму ), наблюдаемому на более поздних стадиях заболевания COVID-19 . [41] Применение IFN-I до (или на самых ранних стадиях) вирусной инфекции может оказаться защитным. [37] которые должны быть подтверждены в рандомизированных клинических исследованиях. [41]

При использовании пегилированного лямбда-ИФН относительный риск госпитализации со штаммами Омикрона снижается примерно на 80 %. [42]

Интерфероновая терапия

[ редактировать ]
Три флакона, наполненные человеческим лейкоцитарным интерфероном

Болезни

[ редактировать ]

Интерферон бета-1а и интерферон бета-1b используются для лечения и контроля рассеянного склероза , аутоиммунного заболевания . Это лечение может помочь уменьшить приступы ремиттирующего рассеянного склероза. [43] и замедление прогрессирования заболевания и активности вторично-прогрессирующего рассеянного склероза. [44]

Интерфероновая терапия используется (в сочетании с химиотерапией и лучевой терапией) для лечения некоторых видов рака. [45] Это лечение можно использовать при гематологических злокачественных новообразованиях , таких как лейкемия и лимфомы, включая волосатоклеточный лейкоз , хронический миелоидный лейкоз , узловая лимфома и кожная Т-клеточная лимфома . [45] Пациенты с рецидивирующими меланомами получают рекомбинантный интерферон-α2b. [46]

И гепатит B , и гепатит C можно лечить с помощью IFN-α, часто в сочетании с другими противовирусными препаратами. [47] [48] Некоторые из тех, кто лечится интерфероном, имеют устойчивый вирусологический ответ и могут элиминировать вирус гепатита в случае гепатита С. Самый распространенный штамм вируса гепатита С (ВГС) во всем мире — генотип I — [49] можно лечить интерфероном-альфа, рибавирином и ингибиторами протеазы, такими как телапревир . [50] боцепревир [51] [52] или нуклеотидный аналог ингибитора полимеразы софосбувир . [53] Биопсии пациентов, получавших лечение, показывают уменьшение повреждений печени и цирроза печени . Контроль хронического гепатита С с помощью интерферона связан со снижением гепатоцеллюлярной карциномы . [54] Было обнаружено, что однонуклеотидный полиморфизм (SNP) в гене, кодирующем интерферон III типа IFN-λ3, защищает от хронической инфекции после доказанной инфекции ВГС. [55] и прогнозируемый ответ на лечение схемами на основе интерферона. Частота SNP значительно различалась в зависимости от расы, что частично объясняет наблюдаемые различия в реакции на терапию интерфероном между европейцами и афроамериканцами. [56]

Неподтвержденные результаты показали, что глазные капли с интерфероном могут быть эффективным средством лечения людей, страдающих эпителиальным кератитом, вызванным вирусом простого герпеса , типом глазной инфекции. [57] Нет четких доказательств того, что удаление инфицированной ткани ( санация ) с последующим закапыванием интерферона является эффективным подходом к лечению этих типов глазных инфекций. [57] Неподтвержденные результаты показали, что комбинация интерферона и противовирусного агента может ускорить процесс заживления по сравнению с одной противовирусной терапией. [57]

При системной терапии интерфероны в основном вводятся внутримышечными инъекциями. Инъекция интерферонов в мышцу или под кожу обычно хорошо переносится. Наиболее частыми побочными эффектами являются гриппоподобные симптомы: повышение температуры тела, плохое самочувствие, утомляемость, головная боль, мышечная боль, судороги, головокружение, истончение волос и депрессия. Также часто наблюдаются эритема , боль и уплотнение в месте инъекции. Терапия ИФН вызывает иммуносупрессию , в частности, за счет нейтропении , и может привести к необычным проявлениям некоторых инфекций. [58]

Лекарственные формы

[ редактировать ]
Фармацевтические формы интерферонов
Общее имя Название бренда
Интерферон альфа Мультиферон
Интерферон альфа 2а Роферон А
Интерферон альфа 2b Интрон А/Релиферон/Униферон
Человеческий лейкоцитарный интерферон-альфа (HuIFN-альфа-Le) Мультиферон
Интерферон бета 1а , жидкая форма Ребиф
Интерферон бета 1а , лиофилизированный Авонекс
Интерферон бета 1а , биогенерик (Иран) Синновекс
Интерферон бета 1b Бетасерон / Бетаферон
Интерферон гамма 1b Актиммун
ПЭГилированный интерферон альфа 2а Пегасис
ПЭГилированный интерферон альфа 2а (Египет) Рейферон Ретард
ПЭГилированный интерферон альфа 2b ПегИнтрон
Ропегинтерферон альфа-2b Не волнуйся
ПЭГилированный интерферон альфа 2b плюс рибавирин (Канада) Пегетрон

Несколько различных типов интерферонов одобрены для использования у людей. Один из них был впервые одобрен для медицинского использования в 1986 году. [59] Например, в январе 2001 г. Управление по санитарному надзору за качеством пищевых продуктов и медикаментов (FDA) одобрило использование ПЭГилированного интерферона-альфа в США; В этом составе ПЭГилированного интерферона-альфа-2b ( Пегинтрон ) полиэтиленгликоль связан с молекулой интерферона, чтобы продлить действие интерферона в организме. Одобрение ПЭГилированного интерферона-альфа-2а ( Pegasys ) последовало в октябре 2002 года. Эти ПЭГилированные препараты вводятся один раз в неделю, а не два или три раза в неделю, как это необходимо для обычного интерферона-альфа. При использовании с противовирусным препаратом рибавирином ПЭГилированный интерферон эффективен при лечении гепатита С ; по крайней мере 75% людей с генотипами гепатита С 2 или 3 получают пользу от лечения интерфероном, хотя оно эффективно менее чем у 50% людей, инфицированных генотипом 1 (более распространенная форма вируса гепатита С как в США, так и в Западной Европе) . [60] [61] [62] Схемы, содержащие интерферон, могут также включать ингибиторы протеазы, такие как боцепревир и телапревир .

Существуют также препараты, индуцирующие интерферон, в частности тилорон. [63] Доказано, что он эффективен против вируса Эбола . [64]

История

[ редактировать ]
Сидни Пестка из Университета Рутгерса получает Национальную медаль технологий .

Интерфероны были впервые описаны в 1957 году Аликом Айзексом и Джин Линденманн в Национальном институте медицинских исследований в Лондоне; [65] [66] [67] Это открытие стало результатом их исследований вирусного вмешательства . Вирусное вмешательство означает ингибирование роста вируса, вызванное предыдущим воздействием на клетки активного или инактивированного нагреванием вируса. Айзекс и Линденманн работали над системой, которая включала ингибирование роста живого вируса гриппа в хориоаллантоисных мембранах куриных эмбрионов с помощью инактивированного нагреванием вируса гриппа. Их эксперименты показали, что это вмешательство опосредовано белком, высвобождаемым клетками в мембранах, инактивированных нагреванием вируса гриппа. Они опубликовали свои результаты в 1957 году, назвав обнаруженный ими противовирусный фактор интерфероном . [66] Выводы Айзекса и Линденмана получили широкое подтверждение и подтверждение в литературе. [68]

Более того, другие, возможно, делали наблюдения об интерферонах до публикации Айзекса и Линденмана в 1957 году. Например, во время исследований по созданию более эффективной вакцины против оспы Ясу-ити Нагано и Ясухико Кодзима — два японских вирусолога, работающие в Институте инфекционных заболеваний Токийского университета — заметили ингибирование роста вируса на участке кожи кролика. или семенники, ранее инокулированные вирусом, инактивированным УФ-излучением. Они предположили, что некий «вирусный ингибирующий фактор» присутствует в тканях, инфицированных вирусом, и попытались выделить и охарактеризовать этот фактор из гомогенатов тканей . [69] Независимо от этого Монто Хо из лаборатории Джона Эндерса в 1957 году заметил, что аттенуированный полиовирус оказывает видоспецифическое противовирусное действие в культурах амниотических клеток человека. Они описали эти наблюдения в публикации 1959 года, назвав ответственный за это фактор вирусный ингибирующий фактор (VIF). [70] Потребовалось еще пятнадцать-двадцать лет, чтобы с помощью генетики соматических клеток показать, что ген действия интерферона и ген интерферона находятся в разных хромосомах человека. [71] [72] [73] Очистка человеческого бета-интерферона не происходила до 1977 года. Ю. Х. Тан и его коллеги очистили и произвели биологически активный радиоактивно меченный человеческий бета-интерферон путем супериндуцирования гена интерферона в клетках фибробластов и показали, что его активный центр содержит остатки тирозина. [74] [75] Лаборатория Тана выделила достаточное количество человеческого бета-интерферона для проведения первого анализа аминокислот, состава сахара и N-концевого анализа. [76] Они показали, что человеческий бета-интерферон представляет собой необычно гидрофобный гликопротеин. Этим объясняется большая потеря активности интерферона при переносе препаратов из пробирки в пробирку или из сосуда в сосуд в процессе очистки. Анализы показали реальность активности интерферона путем химической проверки. [76] [77] [78] [79] Об очистке человеческого альфа-интерферона не сообщалось до 1978 года. В серии публикаций из лабораторий Сиднея Пестки и Алана Уолдмана в период с 1978 по 1981 год описывается очистка интерферонов I типа IFN-α и IFN-β. [67] К началу 1980-х годов гены этих интерферонов были клонированы, что стало еще одним убедительным доказательством того, что интерфероны ответственны за вмешательство в репликацию вируса. [80] [81] Клонирование генов также подтвердило, что IFN-α кодируется семейством многих родственных генов. [82] Примерно в это же время был также выделен ген IFN типа II (IFN-γ). [83]

Впервые интерферон был синтезирован вручную в Университете Рокфеллера в лаборатории доктора Брюса Меррифилда с использованием твердофазного пептидного синтеза , по одной аминокислоте за раз. Позже он получил Нобелевскую премию по химии. интерферона Интерферон был дефицитным и дорогим до 1980 года, когда ген был вставлен в бактерии с использованием технологии рекомбинантной ДНК , что позволило массово культивировать и очищать бактериальные культуры. [84] или полученные из дрожжей . Интерферон также может продуцироваться рекомбинантными клетками млекопитающих. [85] До начала 1970-х годов Кари Кантелл впервые начал крупномасштабное производство человеческого интерферона. Он произвел большое количество человеческого альфа-интерферона из большого количества человеческих лейкоцитов, собранных Финским банком крови. [86] Большие количества человеческого бета-интерферона были получены путем супериндуцирования гена бета-интерферона в клетках фибробластов человека. [87] [88]

Методы Кантелла и Тана по получению большого количества природного интерферона имели решающее значение для химической характеристики, клинических испытаний и получения небольших количеств информационной РНК интерферона для клонирования генов альфа- и бета-интерферона человека. Сверхиндуцированная информационная РНК человеческого бета-интерферона была подготовлена ​​лабораторией Тана для Cetus . клонировать ген бета-интерферона человека в бактериях, а рекомбинантный интерферон был разработан как «бетасерон» и одобрен для лечения рассеянного склероза. Супериндукция гена человеческого бета-интерферона также использовалась израильскими учеными для производства человеческого бета-интерферона.

Человеческие интерфероны

[ редактировать ]

[6] [89]

Интерфероны костистых рыб

[ редактировать ]

[90] [91]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ «Интерферон | Определение интерферона по Lexico» . Архивировано из оригинала 22 декабря 2020 г. Проверено 17 октября 2019 г.
  2. ^ Де Андреа М., Равера Р., Джоя Д., Гарильо М., Ландольфо С. (2002). «Система интерферона: обзор». Европейский журнал детской неврологии . 6 Приложение A (6): A41–6, обсуждение A55–8. дои : 10.1053/ejpn.2002.0573 . ПМИД   12365360 . S2CID   4523675 .
  3. ^ Перейти обратно: а б с д и ж Паркин Дж., Коэн Б. (июнь 2001 г.). «Обзор иммунной системы». Ланцет . 357 (9270): 1777–89. дои : 10.1016/S0140-6736(00)04904-7 . ПМИД   11403834 . S2CID   165986 .
  4. ^ Эльрефаи, Ахмед МЭ; Холлингхерст, Филиппа; Рейтмайер, Кристин М.; Алфи, Люк; Маринджер, Кевин (ноябрь 2021 г.). «Врожденный иммунный антагонизм флавивирусов, переносимых комарами, у человека и комаров» . Вирусы . 13 (11): 2116. дои : 10.3390/v13112116 . ПМЦ   8624719 . ПМИД   34834923 .
  5. ^ де Верд Н.А., Самараджива С.А., Герцог П.Дж. (июль 2007 г.). «Рецепторы интерферона I типа: биохимия и биологические функции» . Журнал биологической химии . 282 (28): 20053–7. дои : 10.1074/jbc.R700006200 . ПМИД   17502368 .
  6. ^ Перейти обратно: а б Лю Ю.Дж. (2005). «IPC: профессиональные клетки, продуцирующие интерферон 1 типа, и предшественники плазмоцитоидных дендритных клеток». Ежегодный обзор иммунологии . 23 : 275–306. doi : 10.1146/annurev.immunol.23.021704.115633 . ПМИД   15771572 .
  7. ^ Леви Д.Е., Мари И.Ж., Дурбин Дж.Э. (декабрь 2011 г.). «Индукция и функция интерферонов I и III типов в ответ на вирусную инфекцию» . Современное мнение в вирусологии . 1 (6): 476–86. дои : 10.1016/j.coviro.2011.11.001 . ПМЦ   3272644 . ПМИД   22323926 .
  8. ^ Кидд, П. (2003). «Баланс Th1/Th2: гипотеза, ее ограничения и последствия для здоровья и болезней». Обзор альтернативной медицины . 8 (3): 223–46. ПМИД   12946237 .
  9. ^ Каллиолиас Г.Д., Ивашкив Л.Б. (2010). «Обзор биологии интерферонов I типа» . Исследования и терапия артрита . 12 (Приложение 1): S1. дои : 10.1186/ar2881 . ПМК   2991774 . ПМИД   20392288 .
  10. ^ Вилчек, Новые интерфероны, Nature Immunol. 4, 8-9. 2003 г.
  11. ^ Германт П., Михилс Т. (2014). «Интерферон-λ в контексте вирусных инфекций: производство, ответ и терапевтические последствия» . Журнал врожденного иммунитета . 6 (5): 563–74. дои : 10.1159/000360084 . ПМК   6741612 . ПМИД   24751921 .
  12. ^ Эспиноза В., Датта О., МакЭлрат С., Ду П., Чанг Ю.Дж., Чиччарелли Б., Питлер А., Уайтхед И., Обар Дж.Дж., Дурбин Дж.Э., Котенко С.В., Ривера А. (октябрь 2017 г.). «Интерферон III типа является важнейшим регулятором врожденного противогрибкового иммунитета» . Наука Иммунология . 2 (16): eaan5357. doi : 10.1126/sciimmunol.aan5357 . ПМК   5880030 . ПМИД   28986419 .
  13. ^ Фенстерл В., Сен Г.К. (2009). «Интерфероны и вирусные инфекции». Биофакторы . 35 (1): 14–20. дои : 10.1002/биоф.6 . ПМИД   19319841 . S2CID   27209861 .
  14. ^ де Вир М.Дж., Холко М., Фревел М., Уокер Э., Дер С., Паранджапе Дж.М., Сильверман Р.Х., Уильямс Б.Р. (июнь 2001 г.). «Функциональная классификация интерферон-стимулированных генов, идентифицированных с помощью микрочипов» . Журнал биологии лейкоцитов . 69 (6): 912–20. дои : 10.1189/jlb.69.6.912 . ПМИД   11404376 . S2CID   1714991 .
  15. ^ Перейти обратно: а б Такаока А., Хаякава С., Янаи Х., Стойбер Д., Негиши Х., Кикучи Х., Сасаки С., Имаи К., Сибуэ Т., Хонда К., Танигучи Т. (июль 2003 г.). «Интеграция передачи сигналов интерферона-альфа/бета в реакции р53 при подавлении опухоли и противовирусной защите» . Природа . 424 (6948): 516–23. Бибкод : 2003Natur.424..516T . дои : 10.1038/nature01850 . ПМИД   12872134 .
  16. ^ Моисеева О., Маллетт Ф.А., Мухопадьяй Великобритания, Мурс А., Фербейр Дж. (апрель 2006 г.). «Передача сигналов о повреждении ДНК и p53-зависимое старение после длительной стимуляции β-интерфероном» . Молекулярная биология клетки . 17 (4): 1583–92. doi : 10.1091/mbc.E05-09-0858 . ПМЦ   1415317 . ПМИД   16436515 .
  17. ^ Перейти обратно: а б Икеда, Хироаки; Олд, Ллойд Дж.; Шрайбер, Роберт Д. (апрель 2002 г.). «Роль гамма-интерферона в защите от развития опухолей и иммуноредактировании рака». Обзоры цитокинов и факторов роста . 13 (2): 95–109. дои : 10.1016/s1359-6101(01)00038-7 . ПМИД   11900986 .
  18. ^ Перейти обратно: а б Данн, Гэвин П.; Брюс, Аллен Т.; Шихан, Кэтлин CF; Шанкаран, Виджай; Уппалури, Равиндра; Буи, Джек Д.; Даймонд, Марк С.; Кобель, Кэтрин М.; Артур, Кора (июль 2007 г.). «Важнейшая функция интерферонов типа I при иммуноредактировании рака». Природная иммунология . 6 (7): 722–729. дои : 10.1038/ni1213 . ПМИД   15951814 . S2CID   20374688 .
  19. ^ Перейти обратно: а б Борден, Эрнест К.; Сен, Гейнс К.; Узе, Жиль; Сильверман, Роберт Х.; Рансохофф, Ричард М.; Фостер, Грэм Р.; Старк, Джордж Р. (декабрь 2007 г.). «Интерфероны в 50 лет: прошлое, настоящее и будущее влияние на биомедицину» . Обзоры природы. Открытие наркотиков . 6 (12): 975–990. дои : 10.1038/nrd2422 . ПМК   7097588 . ПМИД   18049472 .
  20. ^ Уайтхед К.А., Дальман Дж.Э., Лангер Р.С., Андерсон Д.Г. (2011). «Замалчивание или стимуляция? Доставка миРНК и иммунная система». Ежегодный обзор химической и биомолекулярной инженерии . 2 : 77–96. doi : 10.1146/annurev-chembioeng-061010-114133 . ПМИД   22432611 . S2CID   28803811 .
  21. ^ Халлер О., Кохс Г., Вебер Ф. (октябрь – декабрь 2007 г.). «Интерферон, Мкс и противовирусные меры» . Обзоры цитокинов и факторов роста . 18 (5–6): 425–33. doi : 10.1016/j.cytogfr.2007.06.001 . ПМЦ   7185553 . ПМИД   17683972 .
  22. ^ Перейти обратно: а б с д и ж г час Платаниас LC (май 2005 г.). «Механизмы передачи сигналов, опосредованных интерфероном типа I и типа II» . Обзоры природы. Иммунология . 5 (5): 375–86. дои : 10.1038/nri1604 . ПМИД   15864272 . S2CID   1472195 .
  23. ^ Самараджива С.А., Форстер С., Очеттль К., Герцог П.Дж. (январь 2009 г.). «ИНТЕРФЕРОМ: база данных генов, регулируемых интерфероном» . Исследования нуклеиновых кислот . 37 (Проблема с базой данных): D852-7. дои : 10.1093/нар/gkn732 . ПМЦ   2686605 . ПМИД   18996892 .
  24. ^ Сюй Г.П., Чжан З.Л., Сяо С., Чжуан Л.К., Ся Д., Цзоу Ц.П., Цзя П.М., Тонг Дж.Х. (март 2013 г.). «Rig-G отрицательно регулирует активность лигазы SCF-E3, нарушая сборку сигналосомного комплекса COP9». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 432 (3): 425–30. дои : 10.1016/j.bbrc.2013.01.132 . ПМИД   23415865 .
  25. ^ Навратил В., де Шасси Б., Мейнель Л., Прадезинский Ф., Андре П., Рабурден-Комб С., Лотто В. (июль 2010 г.). «Сравнение белково-белковых взаимодействий между вирусами и сетью системы интерферона I типа человека на системном уровне». Журнал исследований протеома . 9 (7): 3527–36. дои : 10.1021/pr100326j . ПМИД   20459142 .
  26. ^ Перейти обратно: а б с д Линь Р.Дж., Ляо К.Л., Линь Э., Линь Ю.Л. (сентябрь 2004 г.). «Блокирование индуцированного альфа-интерфероном сигнального пути JAK-STAT инфекцией вируса японского энцефалита» . Журнал вирусологии . 78 (17): 9285–94. doi : 10.1128/JVI.78.17.9285-9294.2004 . ПМК   506928 . ПМИД   15308723 .
  27. ^ Перейти обратно: а б Сен Г.К. (2001). «Вирусы и интерфероны». Ежегодный обзор микробиологии . 55 : 255–81. дои : 10.1146/аннурев.микро.55.1.255 . ПМИД   11544356 .
  28. ^ Перейти обратно: а б Алками А., Саймонс Дж.А., Смит Г.Л. (декабрь 2000 г.). «Рецептор растворимого альфа/бета-интерферона (IFN) вируса коровьей оспы связывается с поверхностью клетки и защищает клетки от противовирусного действия IFN» . Журнал вирусологии . 74 (23): 11230–9. doi : 10.1128/JVI.74.23.11230-11239.2000 . ПМЦ   113220 . ПМИД   11070021 .
  29. ^ Минкс М.А., Вест ДК, Бенвин С., Бальони С. (октябрь 1979 г.). «Структурные требования двухцепочечной РНК для активации 2',5'-олиго(А)-полимеразы и протеинкиназы обработанных интерфероном клеток HeLa» . Журнал биологической химии . 254 (20): 10180–3. дои : 10.1016/S0021-9258(19)86690-5 . ПМИД   489592 .
  30. ^ Миллер Дж. Э., Сэмюэл CE (сентябрь 1992 г.). «Протеолитическое расщепление белка сигма-3 реовируса приводит к усилению активности связывания двухцепочечной РНК: идентификация повторяющегося мотива основной аминокислоты в С-концевой области связывания» . Журнал вирусологии . 66 (9): 5347–56. doi : 10.1128/JVI.66.9.5347-5356.1992 . ПМК   289090 . ПМИД   1501278 .
  31. ^ Чанг Х.В., Уотсон Дж.К., Джейкобс Б.Л. (июнь 1992 г.). «Ген E3L вируса коровьей оспы кодирует ингибитор индуцируемой интерфероном двухцепочечной РНК-зависимой протеинкиназы» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 89 (11): 4825–9. Бибкод : 1992PNAS...89.4825C . дои : 10.1073/pnas.89.11.4825 . ПМК   49180 . ПМИД   1350676 .
  32. ^ Со Ш., Хоффманн Э., Вебстер Р.Г. (сентябрь 2002 г.). «Смертельные вирусы гриппа H5N1 ускользают от реакции антивирусных цитокинов хозяина». Природная медицина . 8 (9): 950–4. дои : 10.1038/nm757 . ПМИД   12195436 . S2CID   8293109 .
  33. ^ Тейлор Д.Р., Ши С.Т., Романо П.Р., Барбер Г.Н., Лай М.М. (1999). «Ингибирование интерферон-индуцируемой протеинкиназы PKR белком E2 HCV». Наука . 285 (5424): 107–110. дои : 10.1126/science.285.5424.107 . ПМИД   10390359 .
  34. ^ Тейлор Д.Р., Тиан Б., Романо П.Р., Хиннебуш А.Г., Лай М.М., Мэтьюз М.Б. (2001). «Белок оболочки E2 вируса гепатита С не ингибирует PKR путем простой конкуренции с сайтами аутофосфорилирования в РНК-связывающем домене» . Журнал вирусологии . 75 (3): 1265–1273. doi : 10.1128/JVI.75.3.1265-1273.2001 . ПМК   114032 . ПМИД   11152499 .
  35. ^ Абид К., Квадри Р., Негр Ф. (2000). «Вирус гепатита С, белок оболочки E2 и устойчивость к альфа-интерферону» . Наука . 287 (5458): 1555. doi : 10.1126/science.287.5458.1555a . ПМИД   10733410 .
  36. ^ Павлоцкий, Жан-Мишель (2003). «Природа резистентности к интерферону-альфа при инфекции вируса гепатита С». Современное мнение об инфекционных заболеваниях . 16 (6): 587–592. дои : 10.1097/00001432-200312000-00012 . ПМИД   14624110 . S2CID   72191620 .
  37. ^ Перейти обратно: а б с Са Риберо М, Жувене Н, Дре М, Себастьян Нисоль С (2020). «Взаимодействие между SARS-CoV-2 и реакцией на интерферон I типа» . ПЛОС Патогены . 16 (7): e1008737. дои : 10.1371/journal.ppat.1008737 . ПМК   7390284 . ПМИД   32726355 .
  38. ^ Палермо Э., Ди Карло Д., Сгарбанти М., Хискотт Дж. (2021). «Интерфероны I типа в патогенезе COVID-19» . Биология . 10 (9): 829. doi : 10.3390/biology10090829 . ПМЦ   8468334 . ПМИД   34571706 .
  39. ^ Тоор С.М., Салех Р., Элкорд Э (2021). «Т-клеточные реакции и методы лечения инфекции SARS-CoV-2» . Иммунология . 162 (1): 30–43. дои : 10.1111/imm.13262 . ПМК   7730020 . ПМИД   32935333 .
  40. ^ Перейти обратно: а б Бартлесон Дж. М., Раденкович Д., Вердин Э. (2021). «SARS-CoV-2, COVID-19 и стареющая иммунная система» . Природное старение . 1 (9): 769–782. дои : 10.1038/s43587-021-00114-7 . ПМЦ   8570568 . ПМИД   34746804 .
  41. ^ Перейти обратно: а б Пак А, Ивасаки А (2020). «Интерфероны типа I и типа III – индукция, передача сигналов, уклонение и применение для борьбы с COVID-19» . Клетка-хозяин и микроб . 27 (6): 870–878. дои : 10.1016/j.chom.2020.05.008 . ПМЦ   7255347 . ПМИД   32464097 .
  42. ^ Рейс Г., Морейра Сильва Э.А., Медейрос Силва Д.С., Табане Л., Кампос В.Х., Феррейра Т.С. и др. (2023). «Раннее лечение COVID-19 пегилированным интерфероном лямбда» . Медицинский журнал Новой Англии . 388 (6): 518–528. дои : 10.1056/NEJMoa2209760 . ПМЦ   9933926 . ПМИД   36780676 .
  43. ^ Райс, врач общей практики; Инкорвая, Б.; Мунари, Л.; Эберс, Г.; Полман, К.; Д'Амико, Р.; Филиппини, Г. (2001). «Интерферон при рецидивирующем ремиттирующем рассеянном склерозе» . Кокрановская база данных систематических обзоров . 2001 (4): CD002002. дои : 10.1002/14651858.CD002002 . ПМК   7017973 . ПМИД   11687131 .
  44. ^ Паоличелли Д., Диренцо В., Трояно М. (14 сентября 2009 г.). «Обзор интерферона бета-1b в лечении раннего и рецидивирующего рассеянного склероза» . Биологические препараты: мишени и терапия . 3 : 369–76. ПМК   2726074 . ПМИД   19707422 .
  45. ^ Перейти обратно: а б Гольдштейн Д., Ласло Дж. (сентябрь 1988 г.). «Роль интерферона в терапии рака: современная перспектива». CA: Журнал рака для врачей . 38 (5): 258–77. дои : 10.3322/canjclin.38.5.258 . ПМИД   2458171 . S2CID   9160289 .
  46. ^ Хаушильд А., Гогас Х., Тархини А., Миддлтон М.Р., Тестори А., Дрено Б., Кирквуд Дж.М. (март 2008 г.). «Практические рекомендации по купированию побочных эффектов интерферона-альфа-2b у пациентов, получающих адъювантное лечение меланомы: мнение экспертов» . Рак . 112 (5): 982–94. дои : 10.1002/cncr.23251 . ПМИД   18236459 .
  47. ^ Куксли WG (март 2004 г.). «Роль интерферонотерапии при гепатите В» . МедГенМед . 6 (1): 16. ПМК   1140699 . ПМИД   15208528 .
  48. ^ Шеперд Дж., Во Н., Хьюитсон П. (2000). «Комбинированная терапия (интерферон альфа и рибавирин) при лечении хронического гепатита С: быстрый и систематический обзор» . Оценка технологий здравоохранения . 4 (33): 1–67. дои : 10.3310/hta4330 . ПМИД   11134916 .
  49. ^ «Генотипы гепатита С» . С. Фонд борьбы с гепатитом 2023 . Проверено 8 февраля 2023 г.
  50. ^ Каннингем, Морвен (2012). «Эффективность и безопасность телапревира у пациентов с инфекцией гепатита С генотипа 1» . Терапевтические достижения в гастроэнтерологии . 5 (2): 139–151. дои : 10.1177/1756283X11426895 . ПМК   3296085 . ПМИД   22423262 .
  51. ^ Пурдад Ф., Маккоун-младший Дж., Бэкон Б.Р., Бруно С., Маннс М.П., ​​Сулковски М.С. и др. (2011). «Боцепревир при нелеченой хронической инфекции ВГС генотипа 1» . Медицинский журнал Новой Англии . 364 (13): 1195–1206. дои : 10.1056/NEJMoa1010494 . ПМЦ   3766849 . ПМИД   21449783 .
  52. ^ Бэкон Б.Р., Гордон С.С., Ловитц Э., Марселлин П., Вирлинг Дж.М., Зейзем С. и др. (2011). «Боцепревир при ранее леченной хронической инфекции ВГС генотипа 1» . Медицинский журнал Новой Англии . 364 (13): 1207–1217. дои : 10.1056/NEJMoa1009482 . ПМК   3153125 . ПМИД   21449784 .
  53. ^ Ловитц Э., Мангиа А., Уайлс Д., Родригес-Торрес М., Хассанейн Т., Гордон С.К. и др. (2013). «Софосбувир при ранее нелеченном хроническом гепатите С» . Медицинский журнал Новой Англии . 368 (20): 1878–1887. дои : 10.1056/NEJMoa1214853 . ПМИД   23607594 .
  54. ^ Исикава Т. (октябрь 2008 г.). «Вторичная профилактика рецидивов интерферонотерапией после абляционной терапии гепатоцеллюлярной карциномы у больных хроническим гепатитом С» . Всемирный журнал гастроэнтерологии . 14 (40): 6140–4. дои : 10.3748/wjg.14.6140 . ПМЦ   2761574 . ПМИД   18985803 .
  55. ^ Томас Д.Л., Тио К.Л., Мартин М.П., ​​Ци Ю, Ге Д., О'Уигин С. и др. (2009). «Генетическая вариация IL28B и спонтанное клиренс вируса гепатита С» . Природа . 461 (7265): 798–801. Бибкод : 2009Natur.461..798T . дои : 10.1038/nature08463 . ПМК   3172006 . ПМИД   19759533 .
  56. ^ Ге Д., Фелли Дж., Томпсон А.Дж., Саймон Дж.С., Шианна К.В., Урбан Т.Дж., Хайнцен Э.Л., Цю П., Бертельсен А.Х., Мьюир А.Дж., Сулковски М., МакХатчисон Дж.Г., Гольдштейн Д.Б. (сентябрь 2009 г.). «Генетическая вариация IL28B предсказывает клиренс вируса, вызванный лечением гепатита С». Природа . 461 (7262): 399–401. Бибкод : 2009Natur.461..399G . дои : 10.1038/nature08309 . ПМИД   19684573 . S2CID   1707096 .
  57. ^ Перейти обратно: а б с Вильгельмус КР (январь 2015 г.). «Противовирусное лечение и другие терапевтические мероприятия при эпителиальном кератите, вызванном вирусом простого герпеса» . Кокрановская база данных систематических обзоров . 1 (1): CD002898. дои : 10.1002/14651858.CD002898.pub5 . ПМЦ   4443501 . ПМИД   25879115 .
  58. ^ Бхатти З., Беренсон К.С. (февраль 2007 г.). «Системная болезнь кошачьих царапин у взрослых, связанная с терапией гепатита С» . БМК Инфекционные болезни . 7 :8. дои : 10.1186/1471-2334-7-8 . ПМК   1810538 . ПМИД   17319959 .
  59. ^ Лонг СС, Пикеринг Л.К., Пробер К.Г. (2012). Принципы и практика детских инфекционных болезней . Elsevier Науки о здоровье. п. 1502. ИСБН  978-1437727029 . Архивировано из оригинала 29 декабря 2019 г. Проверено 1 сентября 2017 г.
  60. ^ Джамалл И.С., Юсуф С., Ажар М., Джамалл С. (ноябрь 2008 г.). «Превосходит ли пегилированный интерферон по сравнению с интерфероном с рибаварином при генотипах хронического гепатита С 2/3?» . Всемирный журнал гастроэнтерологии . 14 (43): 6627–31. дои : 10.3748/wjg.14.6627 . ПМЦ   2773302 . ПМИД   19034963 .
  61. ^ «Заявление о консенсусе НИЗ по лечению гепатита С: 2002 г.». Консенсус НИЗ и заявления о состоянии науки . 19 (3): 1–46. 2002. PMID   14768714 .
  62. ^ Шариев К.А., Дункан Д., Юносси З. (февраль 2002 г.). «Достижения в лечении хронического гепатита С: пегилированные интерфероны». Медицинский журнал Кливлендской клиники . 69 (2): 155–9. дои : 10.3949/ccjm.69.2.155 . ПМИД   11990646 .
  63. ^ Стрингфеллоу Д., Глазго Л. (1972). «Тилорона гидрохлорид: пероральный интерферон-индуцирующий агент» . Противомикробные средства Химиотер . 2 (2): 73–8. дои : 10.1128/aac.2.2.73 . ПМК   444270 . ПМИД   4670490 .
  64. ^ Экинс, С.; Лингерфельт, Массачусетс; Комер, Дж. Э.; Фрайберг, АН; Мирсалис, Дж. К.; О'Локлин, К.; Арутюнян А.; Макфарлейн, К.; Грин, CE; Мадрид, ПБ (2018). «Эффективность дигидрохлорида тилорона против инфекции, вызванной вирусом Эбола» . Антимикробные средства и химиотерапия . 62 (2). дои : 10.1128/AAC.01711-17 . ПМЦ   5786809 . ПМИД   29133569 .
  65. ^ Колата, Джина (22 января 2015 г.). «Жан Линденманн, сделавший интерферон делом своей жизни, умер в 90 лет» . Нью-Йорк Таймс . Архивировано из оригинала 27 декабря 2019 г. Проверено 12 февраля 2015 г.
  66. ^ Перейти обратно: а б Айзекс А., Линденманн Дж. (сентябрь 1957 г.). «Вирусное вмешательство. I. Интерферон». Труды Лондонского королевского общества. Серия Б, Биологические науки . 147 (927): 258–67. Бибкод : 1957РСПСБ.147..258И . дои : 10.1098/rspb.1957.0048 . ПМИД   13465720 . S2CID   202574492 .
  67. ^ Перейти обратно: а б Пестка С (июль 2007 г.). «Интерфероны: спустя 50 лет после их открытия еще многое предстоит узнать» . Журнал биологической химии . 282 (28): 20047–51. дои : 10.1074/jbc.R700004200 . ПМИД   17502369 .
  68. ^ МЫ Стюарт II (17 апреля 2013 г.). Система интерферона . Springer Science & Business Media. п. 1. ISBN  978-3-7091-3432-0 .
  69. ^ Нагано Ю., Кодзима Ю. (октябрь 1954 г.). «Иммунизирующее свойство вируса коровьей оспы, инактивированного ультрафиолетовыми лучами» . Отчеты заседаний Биологического общества и его филиалов (на французском языке). 148 (19–20): 1700–2. ПМИД   14364998 .
  70. ^ Хо М., Эндерс Дж. Ф. (март 1959 г.). «Ингибитор вирусной активности, проявляющийся в инфицированных клеточных культурах» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 45 (3): 385–9. Бибкод : 1959PNAS...45..385H . дои : 10.1073/pnas.45.3.385 . ПМК   222571 . ПМИД   16590396 .
  71. ^ Тан Ю.Х., Тишфилд Дж., Раддл Ф.Х. (февраль 1973 г.). «Связь генов человеческого противовирусного белка, индуцированного интерфероном, и признаков индофенолоксидазы-B с хромосомой G-21» . Журнал экспериментальной медицины . 137 (2): 317–30. дои : 10.1084/jem.137.2.317 . ПМК   2139494 . ПМИД   4346649 .
  72. ^ Тан Ю.Х. (март 1976 г.). «Хромосома 21 и ингибирующий рост клеток эффект препаратов интерферона человека». Природа . 260 (5547): 141–3. Бибкод : 1976Natur.260..141T . дои : 10.1038/260141a0 . ПМИД   176593 . S2CID   4287343 .
  73. ^ Мигер А., Грейвс Х., Берк округ Колумбия, Своллоу Д.М. (август 1979 г.). «Участие гена на хромосоме 9 в производстве интерферона фибробластами человека». Природа . 280 (5722): 493–5. Бибкод : 1979Natur.280..493M . дои : 10.1038/280493a0 . ПМИД   460428 . S2CID   4315307 .
  74. ^ Бертольд В., Тан С., Тан Ю.Х. (июнь 1978 г.). «Химические модификации тирозильного остатка (ов) и действие интерферона фибробластов человека» . Европейский журнал биохимии . 87 (2): 367–70. дои : 10.1111/j.1432-1033.1978.tb12385.x . ПМИД   678325 .
  75. ^ Бертольд В., Тан С., Тан Ю.Х. (июль 1978 г.). «Очистка и маркировка интерферона in vitro из линии фибробластоидных клеток человека» . Журнал биологической химии . 253 (14): 5206–12. дои : 10.1016/S0021-9258(17)34678-1 . ПМИД   670186 .
  76. ^ Перейти обратно: а б Тан Ю.Х., Баракат Ф., Бертольд В., Смит-Йоханнсен Х., Тан С. (август 1979 г.). «Выделение и аминокислотный/сахарный состав фибробластоидного интерферона человека» . Журнал биологической химии . 254 (16): 8067–73. дои : 10.1016/S0021-9258(18)36051-4 . ПМИД   468807 .
  77. ^ Зун К.С., Смит М.Э., Бриджен П.Дж., Анфинсен С.Б., Хункапиллер М.В., Худ Л.Е. (февраль 1980 г.). «Аминоконцевая последовательность основного компонента лимфобластоидного интерферона человека». Наука . 207 (4430): 527–8. Бибкод : 1980Sci...207..527Z . дои : 10.1126/science.7352260 . ПМИД   7352260 .
  78. ^ Окамура Х., Бертольд В., Худ Л., Хункапиллер М., Иноуэ М., Смит-Йоханнсен Х., Тан Ю.Х. (август 1980 г.). «Человеческий фибробластоидный интерферон: иммуносорбентная колоночная хроматография и N-концевая аминокислотная последовательность». Биохимия . 19 (16): 3831–5. дои : 10.1021/bi00557a028 . ПМИД   6157401 .
  79. ^ Найт Э., Хункапиллер М.В., Корант Б.Д., Харди Р.В., Худ Л.Е. (февраль 1980 г.). «Человеческий фибробластный интерферон: аминокислотный анализ и аминоконцевая аминокислотная последовательность». Наука . 207 (4430): 525–6. Бибкод : 1980Sci...207..525K . дои : 10.1126/science.7352259 . ПМИД   7352259 .
  80. ^ Вайссенбах Дж., Чернаёвский Ю., Зеви М., Шульман Л., Сорек Х., Нир У., Уоллах Д., Перрикоде М., Тиолле П., Ревель М. (декабрь 1980 г.). «Две мРНК интерферона в фибробластах человека: исследования трансляции in vitro и клонирования Escherichia coli» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 77 (12): 7152–6. Бибкод : 1980PNAS...77.7152W . дои : 10.1073/pnas.77.12.7152 . ПМК   350459 . ПМИД   6164058 .
  81. ^ Танигучи Т., Фуджи-Курияма Ю., Мурамацу М. (июль 1980 г.). «Молекулярное клонирование кДНК человеческого интерферона» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 77 (7): 4003–6. Бибкод : 1980PNAS...77.4003T . дои : 10.1073/pnas.77.7.4003 . ПМК   349756 . ПМИД   6159625 .
  82. ^ Нагата С., Мантей Н., Вайсманн С. (октябрь 1980 г.). «Структура одного из восьми или более различных хромосомных генов человеческого интерферона-альфа». Природа . 287 (5781): 401–8. Бибкод : 1980Natur.287..401N . дои : 10.1038/287401a0 . ПМИД   6159536 . S2CID   29500779 .
  83. ^ Грей П.В., Гёддель Д.В. (август 1982 г.). «Структура гена иммунного интерферона человека». Природа . 298 (5877): 859–63. Бибкод : 1982Natur.298..859G . дои : 10.1038/298859a0 . ПМИД   6180322 . S2CID   4275528 .
  84. ^ Нагата С., Тайра Х., Холл А, Джонсруд Л., Стреули М., Эксёди Дж., Болл В., Кантелл К., Вайсманн К. (март 1980 г.). «Синтез в E. coli полипептида с активностью человеческого лейкоцитарного интерферона». Природа . 284 (5754): 316–20. Бибкод : 1980Natur.284..316N . дои : 10.1038/284316a0 . ПМИД   6987533 . S2CID   4310807 .
  85. ^ Патент США 6207146 , Тан Ю.Х., Хонг В.Дж., «Экспрессия генов в клетках млекопитающих», выдан в 2001 г.  
  86. ^ Кантелл К. (1998). История интерферона: перипетии и падения в жизни учёного . Сингапур; Нью-Йорк: World Scientific. ISBN  978-981-02-3148-4 .
  87. ^ Тан Ю.Х., Армстронг Дж.А., Ке Ю.Х., Хо М. (сентябрь 1970 г.). «Регуляция клеточного производства интерферона: усиление антиметаболитами» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 67 (1): 464–71. Бибкод : 1970PNAS...67..464T . дои : 10.1073/pnas.67.1.464 . ПМЦ   283227 . ПМИД   5272327 .
  88. ^ Патент США 3773924 , Хо М., Армстронг Дж.А., Ке Ю.Х., Тан Ю.Х., «Производство интерферона», выдан в 1973 г.  
  89. ^ Бекиш Дж., Шмайссер Х., Эрнандес Дж., Гольдман Н.Д., Зун К.С. (декабрь 2004 г.). «Человеческие интерфероны альфа, бета и омега» . Факторы роста . 22 (4): 243–51. дои : 10.1080/08977190400000833 . ПМИД   15621727 . S2CID   84918367 .
  90. ^ Лагари З.А., Чен С.Н., Ли Л., Хуан Б., Ган З., Чжоу Ю., Хоу Х.Дж., Хоу Дж., Не П. (2018). «Функциональные, сигнальные и транскрипционные различия трех различных IFN типа I у окуневидной рыбы, рыбы-мандаринки Siniperca chuatsi». Развивающая и сравнительная иммунология . 84 (1): 94–108. дои : 10.1016/j.dci.2018.02.008 . ПМИД   29432791 . S2CID   3455413 .
  91. ^ Будино П., Ланжевен С., Секомб С.Дж., Левро Ж.П. (2016). «Особенные характеристики рыбных интерферонов I типа» . Вирусы . 8 (11): 298. дои : 10.3390/v8110298 . ПМК   5127012 . ПМИД   27827855 .

Дальнейшее чтение

[ редактировать ]
[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Interferon&oldid=1231418621"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 20f454f800324381aac69f34bd460b80__1719541020
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/20/80/20f454f800324381aac69f34bd460b80.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Interferon - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)