✖


Jump to content

остеопонтин

СПП1
Доступные структуры
ПДБ Поиск ортологов: PDBe RCSB
Идентификаторы
Псевдонимы SPP1 , BNSP, BSPI, ETA-1, OPN, секретируемый фосфопротеин 1, остеопонтин
Внешние идентификаторы Опустить : 166490 ; МГИ : 98389 ; Гомологен : 20156 ; Генные карты : SPP1 ; ОМА : SPP1 — ортологи
Ортологи
Разновидность Человек Мышь
Входить

6696

20750

Вместе

ENSG00000118785

ENSMUSG00000029304

ЮниПрот

P10451

P10923

RefSeq (мРНК)

НМ_001251830
НМ_000582
НМ_001040058
НМ_001040060
НМ_001251829

НМ_001204201
НМ_001204202
НМ_001204203
НМ_001204233
НМ_009263

RefSeq (белок)

НП_001191130
НП_001191131
НП_001191132
НП_001191162
НП_033289

Местоположение (UCSC) Chr 4: 87,98 – 87,98 Мб Чр 5: 104,58 – 104,59 Мб
в PubMed Поиск [3] [4]
Викиданные
Просмотр/редактирование человека Просмотр/редактирование мыши
остеопонтин
Идентификаторы
Символ остеопонтин
Пфам PF00865
ИнтерПро ИПР002038
PROSITE PDOC00689
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary

Остеопонтин ( OPN ), также известный как костный/сиалопротеин I ( BSP-1 или BNSP ), ранняя активация Т-лимфоцитов ( ETA-1 ), секретируемый фосфопротеин 1 ( SPP1 ), 2ar и устойчивость к риккетсиям ( Ric ), [5] представляет собой белок , который у человека кодируется геном SPP1 (секретируемый фосфопротеин 1). Мышиный ортолог — Spp1 . Остеопонтин – это SIBLING ( гликопротеин ), который был впервые идентифицирован в 1986 году в остеобластах .

Приставка остео- указывает на то, что белок экспрессируется в костях , хотя он также экспрессируется и в других тканях. Суффикс -понтин происходит от латинского слова «pons», означающего мост, и обозначает роль остеопонтина как связывающего белка. Остеопонтин представляет собой внеклеточный структурный белок и, следовательно, органический компонент кости .

Ген имеет 7 экзонов , имеет длину 5 тысяч оснований и у человека расположен на длинном плече 22- й области хромосомы 4 (4q1322.1). Белок состоит из ~300 аминокислотных остатков и имеет ~30 присоединенных углеводных остатков, в том числе 10 остатков сиаловой кислоты , которые присоединяются к белку во время посттрансляционной модификации в аппарате Гольджи . Белок богат кислотными остатками: 30-36% приходится на аспарагиновую или глутаминовую кислоту.

Структура

[ редактировать ]

OPN представляет собой сильно отрицательно заряженный, сильно фосфорилированный белок внеклеточного матрикса, который лишен обширной вторичной структуры и является внутренне неупорядоченным белком. [6] [7] Он состоит примерно из 300 аминокислот (297 у мышей; 314 у человека) и экспрессируется в виде растущего белка массой 33 кДа; существуют также функционально важные сайты расщепления. OPN может подвергаться посттрансляционным модификациям , которые увеличивают его кажущуюся молекулярную массу примерно до 44 кДа. [8] Ген OPN состоит из 7 экзонов, 6 из которых содержат кодирующую последовательность. [9] [10] Первые два экзона содержат 5'-нетранслируемую область (5'-UTR). [11] Экзоны 2, 3, 4, 5, 6 и 7 кодируют 17, 13, 27, 14, 108 и 134 аминокислоты соответственно. [11] Все границы интрон-экзон относятся к типу фазы 0, поэтому альтернативный сплайсинг экзонов поддерживает рамку считывания гена OPN.

Рисунок 1. Сайты протеолитического расщепления полноразмерного остеопонтина (OPN-FL). Тромбин обнажает расщепленный эпитоп SVVYGLR (OPN-R), а затем CPB удаляет c-концевой аргинин из OPN-R. Расщепленный эпитоп имеет домен, отличный от RGD, который связывается с рецепторами интегрина (α4β1, α9β1 и α9β4). Рядом с расщепленным эпитопом находится RGD-домен, который взаимодействует с другими рецепторами интегрина (αvβ1,3,5 и α5β1). Здесь не показано большое количество сайтов расщепления по всей длине белка, разлагаемого ферментом PHEX, экспрессируемым минерализованными тканевыми клетками. [12]

Изоформы

[ редактировать ]

Полноразмерный OPN (OPN-FL) может быть модифицирован путем расщепления тромбином , при котором обнажается загадочная последовательность SVVYGLR на расщепленной форме белка, известной как OPN-R (рис. 1). Этот расщепленный тромбином OPN (OPN-R) экспонирует эпитоп для рецепторов интегрина α4β1, α9β1 и α9β4. [13] [14] Эти рецепторы интегрина присутствуют на ряде иммунных клеток, таких как тучные клетки . [15] нейтрофилы, [16] и Т-клетки. Он также экспрессируется моноцитами и макрофагами. [17] При связывании этих рецепторов клетки используют несколько путей передачи сигнала , чтобы вызвать иммунные ответы в этих клетках. OPN-R может быть дополнительно расщеплен карбоксипептидазой B (CPB) путем удаления C-концевого аргинина и стать OPN-L. Функция OPN-L в значительной степени неизвестна.

Похоже, что внутриклеточный вариант OPN (iOPN) участвует в ряде клеточных процессов, включая миграцию, слияние и подвижность. [18] [19] [20] [21] Внутриклеточный OPN генерируется с использованием альтернативного сайта начала трансляции на том же виде мРНК, который используется для создания внеклеточной изоформы. [22] Этот альтернативный сайт начала трансляции находится ниже N-концевой сигнальной последовательности, нацеленной на эндоплазматический ретикулум, что обеспечивает цитоплазматическую трансляцию OPN.

Было обнаружено, что различные виды рака человека, включая рак молочной железы, экспрессируют сплайсинговые варианты OPN. [23] [24] Специфическими для рака вариантами сплайсинга являются остеопонтин-а, остеопонтин-b и остеопонтин-с. Экзон 5 отсутствует в остеопонтине-b, тогда как в остеопонтине-с отсутствует экзон 4. [23] Было высказано предположение, что остеопонтин-с способствует независимому от прикрепления фенотипу некоторых клеток рака молочной железы человека из-за его неспособности связываться с внеклеточным матриксом. [23]

Распределение тканей

[ редактировать ]
Остеопонтин обнаружен в образце легочной ткани пациента с идиопатическим фиброзом легких.

Остеопонтин экспрессируется в различных типах тканей, включая сердечные фибробласты , [25] преостеобласты , остеобласты, остеоциты , одонтобласты , некоторые костного мозга клетки , гипертрофические хондроциты , дендритные клетки , макрофаги , [26] гладкая мускулатура , [27] скелетных мышц миобласты , [28] эндотелиальные клетки и внекостные (некостные) клетки внутреннего уха , головного мозга , почек , децидуальной оболочки и плаценты . Синтез остеопонтина стимулирует кальцитриол (1,25-дигидроксивитамин D 3 ).

Регулирование

[ редактировать ]

Регуляция экспрессии гена остеопонтина до конца не изучена. Различные типы клеток могут различаться по механизмам регуляции гена OPN. Экспрессия OPN в кости преимущественно происходит с помощью остеобластов и остеоцитов (костеобразующих клеток), а также остеокластов (клеток, резорбирующих кость). [29] Факторы транскрипции Runx2 (также известный как Cbfa1) и osterix (Osx) необходимы для экспрессии OPN. [30] Runx2 и Osx связывают промоторы специфичных для остеобластов генов, таких как Col1α1 , Bsp и Opn , и усиливают транскрипцию. [31]

Гипокальциемия и гипофосфатемия (примеры, которые стимулируют клетки проксимальных канальцев почек вырабатывать кальцитриол (1α,25-дигидроксивитамин D3)) приводят к увеличению транскрипции, трансляции и секреции OPN. [32] Это связано с наличием высокоспецифичного элемента ответа на витамин D ( VDRE ) в промоторе гена OPN. [33] [34] [35]

Экспрессия остеопонтина (OPN) модулируется яичным антигеном Schistosoma mansoni . [36]

Антигены яиц Schistosoma mansoni напрямую стимулируют экспрессию профиброгенной молекулы остеопонтина (OPN), а системные уровни OPN сильно коррелируют с тяжестью заболевания, что позволяет предположить его использование в качестве потенциального биомаркера заболеваемости. Исследование влияния применения Празиквантела на системные уровни OPN и отложение коллагена в печени при хроническом шистосомозе мышей показало, что лечение празиквантелом значительно снижает системные уровни OPN и отложение коллагена в печени, что указывает на то, что OPN может быть надежным инструментом для мониторинга эффективности PZQ и регрессии фиброза. [37] [36]

Внеклеточный неорганический фосфат (ePi) также был идентифицирован как модулятор экспрессии OPN. [38]

Стимуляция экспрессии OPN также происходит при воздействии на клетки провоспалительных цитокинов. [39] классические медиаторы острого воспаления (например, фактор некроза опухоли α [TNFα], интерлейкин-1β [IL-1β]), ангиотензин II, трансформирующий фактор роста β (TGFβ) и паратиреоидный гормон (ПТГ), [40] [41] хотя детальное механистическое понимание этих регуляторных путей еще не известно. Известно также, что гипергликемия и гипоксия увеличивают экспрессию OPN. [40] [42] [43]

Функция

[ редактировать ]

Апоптоз

[ редактировать ]

OPN является важным антиапоптотическим фактором во многих случаях. OPN блокирует вызванную активацией гибель макрофагов и Т-клеток, а также фибробластов и эндотелиальных клеток, подвергшихся воздействию вредных раздражителей. [44] [45] OPN предотвращает непрограммируемую гибель клеток при воспалительном колите. [46]

Биоминерализация

[ редактировать ]

OPN принадлежит к семейству секретируемых кислых белков (SIBLINGs, малый интегрин-связывающий LIgan и N-гликозилированные белки), члены которого имеют обилие отрицательно заряженных аминокислот, таких как Asp и Glu . [47] OPN также имеет большое количество сайтов консенсусной последовательности для посттрансляционного фосфорилирования остатков Ser с образованием фосфосерина , обеспечивая дополнительный отрицательный заряд. [48] Непрерывные участки с высоким отрицательным зарядом в OPN были идентифицированы и названы мотивом полиАсп (полиаспарагиновая кислота) и мотивом ASARM (мотив, богатый кислым серином и аспартатом), причем последняя последовательность имеет несколько сайтов фосфорилирования. [49] [50] [51] [52] Этот общий отрицательный заряд OPN, а также его специфические кислотные мотивы и тот факт, что OPN является по своей сути неупорядоченным белком. [53] [6] создание открытых и гибких структур позволяет OPN прочно связываться с атомами кальция, доступными на кристаллических поверхностях различных биоминералов. [52] [54] [55] Такое связывание OPN с различными типами биоминералов на основе кальция, таких как кальций-фосфатный минерал в костях и зубах, [56] Минерал карбоната кальция в отокониях внутреннего уха [57] и птичьей яичной скорлупы, [58] и минерал оксалата кальция в камнях в почках [59] [60] [61] – действует как ингибитор минерализации, стабилизируя переходные фазы минеральных предшественников и связываясь непосредственно с поверхностями кристаллов, которые регулируют рост кристаллов. [62] [63] [64]

OPN является белком-субстратом для ряда ферментов, действие которых может модулировать функцию OPN, ингибирующую минерализацию. PHEX (гомолог фосфат-регулирующей эндопептидазы, сцепленный с Х) является одним из таких ферментов, который активно разрушает OPN и чьи инактивирующие генные мутации (при Х-сцепленной гипофосфатемии, XLH) приводят к изменению процессинга OPN, так что ингибирующий OPN не может расщепляться и накапливается. в костном (и зубном) внеклеточном матриксе, способствуя локально остеомаляции (мягкие гипоминерализованные кости и одонтомаляция - мягкие зубы), характерной для XLH. [65] [66] [12] Взаимосвязь, описывающая местную физиологическую двойную негативную (ингибирующую ингибиторы) регуляцию минерализации с участием OPN, получила название « принципа трафарета минерализации», при котором пары фермент-субстрат отпечатывают закономерности минерализации во внеклеточном матриксе (особенно описано для кости) путем разрушения ингибиторов минерализации. ( например, фермент TNAP, ослабляющий ингибирование пирофосфата, и фермент PHEX, ослабляющий ингибирование остеопонтина). [67] [64] Что касается заболеваний минерализации, Принцип трафарета особенно актуален для остеомаляции и одонтомаляции, наблюдаемых при гипофосфатазии и Х-сцепленной гипофосфатемии.

Наряду с его ролью в регуляции нормальной минерализации во внеклеточном матриксе костей и зубов, [68] OPN также активируется в местах патологической эктопической кальцификации. [69] [70] – например, при мочекаменной болезни [59] [61] и кальцификация сосудов [71] [69] - предположительно, по крайней мере частично, для подавления изнурительной минерализации в этих мягких тканях.

Ремоделирование кости

[ редактировать ]
остеокласт

Остеопонтин считается важным фактором ремоделирования кости . [72] В частности, OPN закрепляет остеокласты на поверхности костей, где он иммобилизуется благодаря своим минералосвязывающим свойствам, что позволяет в дальнейшем использовать его RGD-мотив для связывания интегрина остеокластов для прикрепления и миграции клеток. [15] ОПН на поверхности кости располагается в тонком органическом слое, так называемой пограничной пластинке. [73] Органическая часть кости составляет около 20% сухого веса и включает, помимо остеопонтина, коллаген I типа , остеокальцин , остеонектин и щелочную фосфатазу . Коллаген типа I составляет 90% массы белка. Неорганическая часть кости представляет собой минерал гидроксиапатит Ca 10 (PO 4 ) 6 (OH) 2 . Потеря костной массы может привести к остеопорозу , поскольку кость истощается кальцием, если он не поступает с пищей.

OPN служит инициатором процесса, посредством которого у остеокластов формируются взъерошенные границы, что приводит к резорбции кости. OPN содержит и интегрин-связывающий мотив RGD.

Активация клеток

[ редактировать ]

стимулирует активированные Т-клетки IL-12 к дифференцировке в сторону типа Th1, продуцируя цитокины, включая IL-12 и IFNγ . OPN ингибирует выработку цитокина Th2 IL-10, что приводит к усилению ответа Th1. OPN влияет на клеточный иммунитет и выполняет функции цитокина Th1. Он усиливает выработку и пролиферацию иммуноглобулина В-клеток. [7] OPN также индуцирует дегрануляцию тучных клеток. [74] IgE-опосредованная анафилаксия значительно снижается у мышей с нокаутом OPN по сравнению с мышами дикого типа. Роль OPN в активации макрофагов также связана с раком, поскольку опухоли, продуцирующие OPN, способны индуцировать активацию макрофагов по сравнению с опухолями с дефицитом OPN. [75]

Рис. 2. Известные иммунологические функции OPN. OPN связывается с несколькими рецепторами интегринов, включая α4β1, α9β1 и α9β4, экспрессируемые лейкоцитами, и, как известно, индуцирует клеточную адгезию, миграцию и выживание в иммунных клетках, включая нейтрофилы, макрофаги, Т-клетки, тучные клетки и остеокласты.

Хемотаксис

[ редактировать ]

OPN играет важную роль в рекрутировании нейтрофилов при алкогольной болезни печени. [16] [76] OPN важен для миграции нейтрофилов in vitro . [77] Кроме того, OPN рекрутирует воспалительные клетки в пораженные артритом суставы в модели ревматоидного артрита, индуцированного коллагеном. [78] [79] Недавнее исследование in vitro, проведенное в 2008 году, показало, что OPN играет роль в миграции тучных клеток. [74] Здесь культивировали тучные клетки, нокаутированные по OPN, и наблюдали пониженный уровень хемотаксиса в этих клетках по сравнению с тучными клетками дикого типа. Также было обнаружено, что OPN действует как фактор хемотаксиса макрофагов . [80] У макак-резусов OPN предотвращает выход макрофагов из места накопления в головном мозге, что указывает на повышенный уровень хемотаксиса.

Иммунная система

[ редактировать ]

OPN связывается с несколькими рецепторами интегрина, включая α4β1, α9β1 и α9β4, экспрессируемые лейкоцитами . Хорошо известно, что эти рецепторы участвуют в клеточной адгезии, миграции и выживании в этих клетках.

Остеопонтин (OPN) экспрессируется в ряде иммунных клеток, включая макрофаги, нейтрофилы , дендритные клетки, микроглию и Т- и В-клетки , с различной кинетикой. Сообщается, что OPN действует как иммуномодулятор различными способами. [7] Во-первых, он обладает хемотаксическими свойствами , которые способствуют привлечению клеток в очаги воспаления. Он также действует как белок адгезии , участвующий в прикреплении клеток и заживлении ран . Кроме того, OPN опосредует активацию клеток и выработку цитокинов , а также способствует выживанию клеток путем регуляции апоптоза . [7] Встречаются следующие примеры. [7]

Клиническое значение

[ редактировать ]

Тот факт, что OPN взаимодействует с множеством рецепторов клеточной поверхности, которые экспрессируются повсеместно, делает его активным участником многих физиологических и патологических процессов, включая заживление ран, обмен костной ткани, онкогенез, воспаление, ишемию и иммунные реакции. Манипулирование плазменными (или местными) уровнями OPN может быть полезно при лечении аутоиммунных заболеваний, метастазов рака, заболеваний минерализации костей (и зубов), остеопороза и некоторых форм стресса. [7]

Аутоиммунные заболевания

[ редактировать ]

OPN вовлечен в патогенез ревматоидного артрита . OPN-R, расщепленная тромбином форма OPN, повышается в суставах, пораженных ревматоидным артритом. Однако роль OPN при ревматоидном артрите до сих пор неясна. Одна группа обнаружила, что мыши с нокаутом OPN были защищены от артрита. [81] в то время как другие не смогли воспроизвести это наблюдение. [82]

Было обнаружено, что OPN играет роль в других аутоиммунных заболеваниях, включая аутоиммунный гепатит , аллергические заболевания дыхательных путей и рассеянный склероз . [83]

Аллергия и астма

[ редактировать ]

Недавно остеопонтин был связан с аллергическим воспалением и астмой . Экспрессия Opn значительно увеличивается в эпителиальных и субэпителиальных клетках легких у больных астмой по сравнению со здоровыми людьми. [84] Экспрессия Opn также повышается в легких мышей с аллергическим воспалением дыхательных путей. [84] Секретируемая форма Opn (Opn-s) играет провоспалительную роль во время сенсибилизации аллергена (OVA/Alum), поскольку нейтрализация Opn-s во время этой фазы приводит к значительно более легкому аллергическому воспалению дыхательных путей. [84] Напротив, нейтрализация Opn-s во время антигенной стимуляции усугубляет аллергические заболевания дыхательных путей. [84] Эти эффекты Opn-s в основном опосредованы регуляцией Th2-супрессирующих плазмацитоидных дендритных клеток (ДК) во время первичной сенсибилизации и Th2-стимулирующих обычных ДК во время вторичной антигенной стимуляции. [84] Сообщалось также, что дефицит OPN защищает от ремоделирования и бронхиальной гиперреактивности (BHR), опять же с использованием модели ремоделирования дыхательных путей с хроническим аллергеном. [85] Кроме того, недавно было продемонстрировано, что экспрессия OPN усиливается при астме у человека, связана с изменениями ремоделирования, а его субэпителиальная экспрессия коррелирует с тяжестью заболевания. [86] Также сообщалось о повышении уровня OPN в супернатанте мокроты курящих астматиков. [87] а также БАЛ и бронхиальную ткань курящих и астматиков. [88]

Колит

[ редактировать ]

Уровень Opn повышается при воспалительных заболеваниях кишечника (ВЗК). [89] Экспрессия Opn сильно регулируется в иммунных и неиммунных клетках кишечника и в плазме пациентов с болезнью Крона (БК) и язвенным колитом (ЯК), а также в толстой кишке и плазме мышей с экспериментальным колитом. [89] [90] [91] Повышенные уровни Opn в плазме связаны с тяжестью воспаления БК, а некоторые гаплотипы гена Opn (Spp1) являются модификаторами восприимчивости к БК. Opn также играет провоспалительную роль при колите, вызванном TNBS и декстрансульфатом натрия (DSS), которые являются мышиными моделями воспалительного заболевания кишечника. Было обнаружено, что Opn в высокой степени экспрессируется в специфической подгруппе дендритных клеток (DC), полученных из мезентериальных лимфатических узлов (MLN) мышей, и является сильно провоспалительным при колите. [92] Дендритные клетки важны для развития воспаления кишечника у людей с ВЗК и у мышей с экспериментальным колитом. Экспрессия Opn этой воспалительной субпопуляцией MLN DC имеет решающее значение для их патогенного действия во время колита. [92]

Рак

[ редактировать ]

Показано, что ОПН стимулирует Ил-17 ; производство [93] OPN сверхэкспрессируется при различных видах рака , включая рак легких , рак молочной железы , колоректальный рак , рак желудка , рак яичников , папиллярный рак щитовидной железы, меланому и плевры мезотелиому ; ОПН способствует развитию как гломерулонефрита , так и тубулоинтерстициального нефрита ; ОПН обнаруживается в атероматозных бляшках внутри артерий . Таким образом, манипулирование уровнями OPN в плазме может быть полезно при лечении аутоиммунных заболеваний, метастазов рака, остеопороза и некоторых форм стресса. [7]

Остеопонтин участвует в прогрессировании заболевания PDAC ( аденокарциномы поджелудочной железы ). [94] Он экспрессируется как один из трех вариантов сплайсинга в PDAC, при этом остеопонтин-а экспрессируется почти во всех PDAC, экспрессия остеопонтина-b коррелирует с выживаемостью, а остеопонтин-с коррелирует с метастатическим заболеванием. Поскольку PDAC секретирует альтернативно сплайсированные формы остеопонтина, он демонстрирует потенциал для нацеливания на опухоль и стадию заболевания. Хотя точные механизмы передачи сигналов остеопонтина при PDAC неизвестны, он связывается с CD44 и интегринами, запуская такие процессы, как прогрессирование опухоли и ингибирование комплемента. Остеопонтин также стимулирует метастазирование, вызывая высвобождение фактора роста эндотелия сосудов (VEGF) и матриксной металлопротеазы (MMP), которые ингибируются путем разрушения остеопонтина. Этот процесс также стимулируется никотином, который является предполагаемым механизмом, благодаря которому курильщики подвергаются повышенному риску развития ПК. Остеопонтин исследуется в качестве маркера ПК. Было обнаружено, что он работает лучше, чем CA19.9, при распознавании ВПМН [80] и резектабельных PDAC при панкреатите. Разрабатываются антитела против остеопонтина, в том числе hu1A12, которые ингибировали метастазирование в исследованиях in vivo, а также при гибридизации с антителом против VEGF бевацизумабом. По крайней мере, одно клиническое исследование изучает использование остеопонтина в качестве маркера внутриопухолевой гипоксии. Однако этот маркер остается относительно неизученным. [95]

Остеопонтин также участвует в чрезмерном образовании рубцов, и был разработан гель для подавления его эффекта. [96]

AOM1, препарат моноклональных антител против остеопонтина, разработанный компанией Pfizer, Inc. для ингибирования остеопонтина, показал многообещающую способность предотвращать прогрессирование крупных метастатических опухолей на мышиных моделях НМРЛ. [97] [98]

Несмотря на то, что Opn способствует метастазированию и может использоваться в качестве биомаркера рака, последние исследования описали новые защитные функции молекулы на врожденных популяциях клеток во время развития опухоли. В частности, поддержание пула естественных клеток-киллеров (NK) с оптимальной иммунной функцией имеет решающее значение для защиты хозяина от образования раковых опухолей. Исследование PNAS показывает, что iOpn является важным молекулярным компонентом, ответственным за поддержание функционального расширения NK-клеток. Отсутствие iOPN приводит к неспособности поддерживать нормальную клеточность NK и увеличению гибели клеток после стимуляции цитокином IL-15. NK-клетки с дефицитом OPN не могут успешно пройти фазу сокращения иммунного ответа, что приводит к нарушению размножения долгоживущих NK-клеток и дефектным ответам на опухолевые клетки. [99] Кроме того, плазмоцитоидные дендритные клетки (пДК) защищают от меланомы, и этот эффект опосредован интерферонами I типа. [100] Исследование в JCB показало, что специфический фрагмент (SLAYGLR) белка Opn может сделать пДК более «пригодными» для защиты от развития меланомы. Это было достигнуто за счет активации новой оси α4 интегрин/IFN-β, которая не зависит от MyD88 и действует через путь PI3K/mTOR/IRF3. [101]

Сердечная недостаточность

[ редактировать ]

Остеопонтин минимально экспрессируется в нормальных условиях, но быстро накапливается при ухудшении функции сердца. [102] [103] В частности, он играет центральную роль в ремоделирующей реакции на инфаркт миокарда и резко активируется при гипертрофической (ГКМП) и дилатационной кардиомиопатии (ДКМП) . [103] В большом количестве он стимулирует широкий спектр физиологических изменений в миокарде , включая ангиогенез , локальную продукцию цитокинов дифференцировку миофибробластов , повышенное отложение внеклеточного матрикса и гипертрофию кардиомиоцитов , . В совокупности эти процессы реконструируют структуру сердца, фактически снижая его способность нормально функционировать и увеличивая риск сердечной недостаточности . [104] [105]

болезнь Паркинсона

[ редактировать ]

OPN играет роль в окислительном и нитрозативном стрессе, апоптозе, митохондриальной дисфункции и эксайтотоксичности, которые также участвуют в патогенезе болезни Паркинсона . Изучены концентрации ОПН в сыворотке крови и спинномозговой жидкости (СМЖ) больных БП. Показано, что у больных БП уровни ОПН в жидкости организма повышены. [106]

Мышечные заболевания и травмы

[ редактировать ]

Накапливаются данные, свидетельствующие о том, что остеопонтин играет ряд ролей при заболеваниях скелетных мышц , таких как мышечная дистрофия Дюшенна . Остеопонтин был описан как компонент воспалительной среды дистрофических и поврежденных мышц. [28] [107] [108] [109] а также было показано, что он усиливает рубцевание мышц диафрагмы у старых дистрофических мышей. [110] Недавнее исследование выявило, что остеопонтин является определяющим фактором тяжести заболевания у пациентов с мышечной дистрофией Дюшенна . [111] Это исследование показало, что мутация в промоторе гена остеопонтина, который, как известно, вызывает низкие уровни экспрессии остеопонтина, связана со снижением возраста, потерей способности передвигаться и мышечной силы у пациентов с мышечной дистрофией Дюшенна .

Остеоартрит тазобедренного сустава

[ редактировать ]

Увеличение уровней OPN в плазме наблюдалось у пациентов с идиопатическим ОА тазобедренного сустава. Кроме того, была отмечена корреляция между уровнями OPN в плазме и тяжестью заболевания. [112]

Имплантация оплодотворенной яйцеклетки

[ редактировать ]

OPN экспрессируется в клетках эндометрия во время имплантации. Из-за выработки прогестерона яичниками уровень OPN значительно повышается, что помогает в этом процессе. Эндометрий должен подвергнуться децидуализации – процессу, при котором эндометрий претерпевает изменения для подготовки к имплантации, что приведет к прикреплению эмбриона. В эндометрии находятся стромальные клетки, которые дифференцируются, создавая оптимальную среду для прикрепления эмбриона (децидуализация). OPN является жизненно важным белком для пролиферации и дифференцировки стромальных клеток, а также связывается с рецептором αvβ3, способствуя адгезии. OPN наряду с децидуализацией в конечном итоге способствует успешной имплантации раннего эмбриона. Нокаут гена OPN приводит к нестабильности прикрепления на границе между матерью и плодом. [113] [114]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Jump up to: а б с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000118785 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ Jump up to: а б с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000029304 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ «Ген Энтреза: секретируемый SPP1 фосфопротеин 1» .
  6. ^ Jump up to: а б Кальмар Л., Хомола Д., Варга Г., Томпа П. (сентябрь 2012 г.). «Структурный беспорядок в белках приводит к упорядочению роста кристаллов при биоминерализации». Кость . 51 (3): 528–534. дои : 10.1016/j.bone.2012.05.009 . ПМИД   22634174 .
  7. ^ Jump up to: а б с д и ж г Ван К.С., Денхардт Д.Т. (2008). «Остеопонтин: роль в иммунной регуляции и реакции на стресс» . Обзоры цитокинов и факторов роста . 19 (5–6): 333–345. doi : 10.1016/j.cytogfr.2008.08.001 . ПМИД   18952487 .
  8. ^ Рангасвами Х., Бульбуле А., Кунду Г.К. (февраль 2006 г.). «Остеопонтин: роль в передаче сигналов клетками и прогрессировании рака». Тенденции в клеточной биологии . 16 (2): 79–87. дои : 10.1016/j.tcb.2005.12.005 . ПМИД   16406521 .
  9. ^ Янг М.Ф., Керр Дж.М., Термин Дж.Д., Вевер У.М., Ван М.Г., Макбрайд О.В., Фишер Л.В. (август 1990 г.). «Клонирование кДНК, распределение и гетерогенность мРНК, хромосомное расположение и RFLP-анализ человеческого остеопонтина (OPN)» . Геномика . 7 (4): 491–502. дои : 10.1016/0888-7543(90)90191-V . ПМИД   1974876 .
  10. ^ Кифер MC, Бауэр DM, Барр П.Дж. (апрель 1989 г.). «КДНК и производная аминокислотная последовательность остеопонтина человека» . Исследования нуклеиновых кислот . 17 (8): 3306. doi : 10.1093/nar/17.8.3306 . ПМК   317745 . ПМИД   2726470 .
  11. ^ Jump up to: а б Кросби А.Х., Эдвардс С.Дж., Мюррей Дж.К., Диксон М.Дж. (май 1995 г.). «Геномная организация гена остеопонтина человека: исключение локуса из причинной роли в патогенезе несовершенного дентиногенеза II типа». Геномика . 27 (1): 155–160. дои : 10.1006/geno.1995.1018 . ПМИД   7665163 .
  12. ^ Jump up to: а б Баррос Н.М., Хоак Б., Невес Р.Л., Аддисон В.Н., Ассис Д.М., Муршед М. и др. (март 2013 г.). «Протеолитический процессинг остеопонтина с помощью PHEX и накопление фрагментов остеопонтина в кости мыши Hyp, мышиная модель Х-сцепленной гипофосфатемии» . Журнал исследований костей и минералов . 28 (3): 688–699. дои : 10.1002/jbmr.1766 . ПМИД   22991293 . S2CID   20840491 .
  13. ^ Лаффон А., Гарсия-Викунья Р., Умбрия А., Постиго А.А., Корби А.Л., де Ландасури М.О., Санчес-Мадрид Ф. (август 1991 г.). «Повышенная экспрессия и функция рецепторов фибронектина VLA-4 на активированных Т-клетках человека при ревматоидном артрите» . Журнал клинических исследований . 88 (2): 546–552. дои : 10.1172/JCI115338 . ПМК   295383 . ПМИД   1830891 .
  14. ^ Seiffge D (декабрь 1996 г.). «Защитное действие моноклональных антител к VLA-4 на адгезию лейкоцитов и течение заболевания при адъювантном артрите у крыс». Журнал ревматологии . 23 (12): 2086–2091. ПМИД   8970045 .
  15. ^ Jump up to: а б Рейнхольт Ф.П., Хультенби К., Олдберг А., Хайнегорд Д. (июнь 1990 г.). «Остеопонтин - возможный якорь остеокластов к кости» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 87 (12): 4473–4475. Бибкод : 1990PNAS...87.4473R . дои : 10.1073/pnas.87.12.4473 . ПМЦ   54137 . ПМИД   1693772 .
  16. ^ Jump up to: а б Банерджи А., Апте У.М., Смит Р., Рамайя С.К. (март 2006 г.). «Более высокая нейтрофильная инфильтрация, опосредованная остеопонтином, вероятно, является фактором, способствующим повышенной восприимчивости женщин к алкогольной болезни печени» . Журнал патологии . 208 (4): 473–485. дои : 10.1002/путь.1917 . ПМИД   16440289 . S2CID   45879742 .
  17. ^ Содек Дж., Батиста Да Силва А.П., Зохар Р. (май 2006 г.). «Остеопонтин и защита слизистой оболочки». Журнал стоматологических исследований . 85 (5): 404–415. дои : 10.1177/154405910608500503 . ПМИД   16632752 . S2CID   25898774 . [ постоянная мертвая ссылка ]
  18. ^ Зохар Р., Сузуки Н., Сузуки К., Арора П., Глогауэр М., Маккаллох К.А., Содек Дж. (июль 2000 г.). «Внутриклеточный остеопонтин является неотъемлемым компонентом комплекса CD44-ERM, участвующего в миграции клеток». Журнал клеточной физиологии . 184 (1): 118–130. doi : 10.1002/(SICI)1097-4652(200007)184:1<118::AID-JCP13>3.0.CO;2-Y . ПМИД   10825241 . S2CID   11548419 .
  19. ^ Сузуки К., Чжу Б., Риттлинг С.Р., Денхардт Д.Т., Голдберг Х.А., Маккаллох К.А., Содек Дж. (август 2002 г.). «Колокализация внутриклеточного остеопонтина с CD44 связана с миграцией, слиянием клеток и резорбцией в остеокластах». Журнал исследований костей и минералов . 17 (8): 1486–1497. дои : 10.1359/jbmr.2002.17.8.1486 . ПМИД   12162503 . S2CID   21307088 .
  20. ^ Чжу Б., Сузуки К., Голдберг Х.А., Риттлинг С.Р., Денхардт Д.Т., Маккаллох К.А., Содек Дж. (январь 2004 г.). «Остеопонтин модулирует CD44-зависимый хемотаксис перитонеальных макрофагов через рецепторы, связанные с G-белком: свидетельство роли внутриклеточной формы остеопонтина». Журнал клеточной физиологии . 198 (1): 155–167. дои : 10.1002/jcp.10394 . ПМИД   14584055 . S2CID   21075107 .
  21. ^ Джунаид А., Мун MC, Хардинг Дж.Е., Заградка П. (февраль 2007 г.). «Остеопонтин локализуется в ядре 293 клеток и связывается с поло-подобной киназой-1». Американский журнал физиологии. Клеточная физиология . 292 (2): C919–C926. doi : 10.1152/ajpcell.00477.2006 . ПМИД   17005603 .
  22. ^ Шинохара М.Л., Ким Х.Дж., Ким Дж.Х., Гарсия В.А., Кантор Х. (май 2008 г.). «Альтернативная трансляция остеопонтина генерирует внутриклеточные и секретируемые изоформы, которые опосредуют различную биологическую активность в дендритных клетках» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 105 (20): 7235–7239. Бибкод : 2008PNAS..105.7235S . дои : 10.1073/pnas.0802301105 . ПМЦ   2438233 . ПМИД   18480255 .
  23. ^ Jump up to: а б с Хе Б., Мирза М., Вебер Г.Ф. (апрель 2006 г.). «Вариант сплайсинга остеопонтина индуцирует независимость крепления в клетках рака молочной железы человека». Онкоген . 25 (15): 2192–2202. дои : 10.1038/sj.onc.1209248 . ПМИД   16288209 . S2CID   6632395 .
  24. ^ Мирза М., Шонесси Э., Херли Дж.К., Ванпаттен К.А., Пестано Г.А., Хе Б., Вебер Г.Ф. (февраль 2008 г.). «Остеопонтин-с является селективным маркером рака молочной железы» . Международный журнал рака . 122 (4): 889–897. дои : 10.1002/ijc.23204 . ПМИД   17960616 . S2CID   22146646 .
  25. ^ Ашизава Н., Граф К., До Ю.С., Нунохиро Т., Джачелли СМ, ​​Михан В.П. и др. (ноябрь 1996 г.). «Остеопонтин вырабатывается сердечными фибробластами крыс и опосредует A(II)-индуцированный синтез ДНК и сокращение коллагенового геля» . Журнал клинических исследований . 98 (10): 2218–2227. дои : 10.1172/JCI119031 . ПМК   507670 . ПМИД   8941637 .
  26. ^ Марри CE, Джачелли CM, Шварц С.М., Врако Р. (декабрь 1994 г.). «Макрофаги экспрессируют остеопонтин во время восстановления некроза миокарда» . Американский журнал патологии . 145 (6): 1450–1462. ПМЦ   1887495 . ПМИД   7992848 .
  27. ^ Икеда Т., Ширасава Т., Эсаки Ю., Йошики С., Хирокава К. (декабрь 1993 г.). «МРНК остеопонтина экспрессируется пенистыми клетками гладкомышечного происхождения при атеросклеротических поражениях аорты человека» . Журнал клинических исследований . 92 (6): 2814–2820. дои : 10.1172/JCI116901 . ПМК   288482 . ПМИД   8254036 .
  28. ^ Jump up to: а б Уэсонтрачун К., Ю Х.Дж., Тюдор Э.М., Пайк Р.Н., Маки Э.Дж., Пейджел К.Н. (апрель 2008 г.). «Остеопонтин и миобласты скелетных мышц: связь с регенерацией мышц и регуляцией функции миобластов in vitro». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 40 (10): 2303–2314. doi : 10.1016/j.biocel.2008.03.020 . ПМИД   18490187 .
  29. ^ Мерри К., Доддс Р., Литтлвуд А., Гоуэн М. (апрель 1993 г.). «Экспрессия мРНК остеопонтина остеокластами и остеобластами при моделировании костей взрослого человека». Журнал клеточной науки . 104 (4): 1013–1020. дои : 10.1242/jcs.104.4.1013 . ПМИД   8314886 .
  30. ^ Накашима К., Чжоу X, Кункель Г., Чжан З., Дэн Дж.М., Берингер Р.Р., де Кромбрюге Б. (январь 2002 г.). «Новый транскрипционный фактор osterix, содержащий цинковые пальцы, необходим для дифференцировки остеобластов и формирования костей» . Клетка . 108 (1): 17–29. дои : 10.1016/S0092-8674(01)00622-5 . ПМИД   11792318 . S2CID   14030684 .
  31. ^ Дьюси П., Чжан Р., Жоффруа В., Ридалл А.Л., Карсенти Г. (май 1997 г.). «Osf2/Cbfa1: транскрипционный активатор дифференцировки остеобластов» . Клетка . 89 (5): 747–754. дои : 10.1016/S0092-8674(00)80257-3 . ПМИД   9182762 . S2CID   16979723 .
  32. ^ Юча С., Гатри Д. (декабрь 2003 г.). «Почечный гомеостаз кальция». Журнал сестринского дела в нефрологии . 30 (6): 755–764. ПМИД   14730782 .
  33. ^ Принц CW, Батлер WT (сентябрь 1987 г.). «1,25-Дигидроксивитамин D3 регулирует биосинтез остеопонтина, белка прикрепления клеток костного происхождения, в клональных остеобластоподобных клетках остеосаркомы». Коллаген и связанные с ним исследования . 7 (4): 305–313. дои : 10.1016/s0174-173x(87)80036-5 . ПМИД   3478171 .
  34. ^ Олдберг А., Йирског-Хед Б., Аксельссон С., Хайнегорд Д. (декабрь 1989 г.). «Регуляция мРНК костных сиалопротеинов стероидными гормонами» . Журнал клеточной биологии . 109 (6, ч. 1): 3183–3186. дои : 10.1083/jcb.109.6.3183 . ПМК   2115918 . ПМИД   2592421 .
  35. ^ Чанг П.Л., принц CW (апрель 1991 г.). «1 альфа,25-дигидроксивитамин D3 стимулирует синтез и секрецию нефосфорилированного остеопонтина (секретируемого фосфопротеина 1) в эпидермальных клетках мыши JB6». Исследования рака . 51 (8): 2144–2150. ПМИД   2009532 .
  36. ^ Jump up to: а б Перейра Т.А., Вас де Мело Триндаде Дж., Триндаде Сантос Е., Перейра Ф.Е., Соуза М.М. (май 2021 г.). «Фармакотерапия празиквантелом снижает системные уровни остеопонтина и содержание коллагена в печени при шистосомозе мышей». Международный журнал паразитологии . 51 (6): 437–440. дои : 10.1016/j.ijpara.2020.11.002 . ПМИД   33493521 . S2CID   231711719 .
  37. ^ «Редакция». Международный журнал паразитологии . 26 (8–9): 797–798. 9 августа 1996 г. дои : 10.1016/0020-7519(96)00065-3 . ISSN   0020-7519 .
  38. ^ Фатерази С., Матса-Данн Д., Фостер Б.Л., Резерфорд Р.Б., Сомерман М.Дж., Пресленд Р.Б. (январь 2009 г.). «Фосфат регулирует транскрипцию гена остеопонтина» . Журнал стоматологических исследований . 88 (1): 39–44. дои : 10.1177/0022034508328072 . ПМК   3128439 . ПМИД   19131315 .
  39. ^ Го Х, Цай CQ, Шредер Р.А., Куо ПК (январь 2001 г.). «Остеопонтин является регулятором отрицательной обратной связи синтеза оксида азота в мышиных макрофагах» . Журнал иммунологии . 166 (2): 1079–1086. дои : 10.4049/jimmunol.166.2.1079 . ПМИД   11145688 .
  40. ^ Jump up to: а б Рикардо С.Д., Францони Д.Ф., Розенер К.Д., Крисман Дж.М., Даймонд-младший (май 2000 г.). «Ангиотензиноген и антисмысловое ингибирование AT (1) трансляции остеопонтина в клетках проксимальных канальцев крысы». Американский журнал физиологии. Почечная физиология . 278 (5): Ф708–Ф716. дои : 10.1152/ajprenal.2000.278.5.F708 . ПМИД   10807582 .
  41. ^ Нода М., Родан Г.А. (февраль 1989 г.). «Транкрипционная регуляция продукции остеопонтина в остеобластоподобных клетках крысы с помощью паратиреоидного гормона» . Журнал клеточной биологии . 108 (2): 713–718. дои : 10.1083/jcb.108.2.713 . ПМК   2115413 . ПМИД   2465299 .
  42. ^ Халлингер Т.Г., Пан К., Вишванатан Х.Л., Сомерман М.Дж. (январь 2001 г.). «Активация TGFbeta и BMP-2 промотора OPN: роль smad- и hox-связывающих элементов». Экспериментальные исследования клеток . 262 (1): 69–74. дои : 10.1006/excr.2000.5074 . ПМИД   11120606 .
  43. ^ Содхи С.П., Пхадке С.А., Батле Д., Сахай А. (апрель 2001 г.). «Гипоксия и высокий уровень глюкозы вызывают чрезмерный рост мезангиальных клеток и синтез коллагена: роль остеопонтина». Американский журнал физиологии. Почечная физиология . 280 (4): Ф667–Ф674. дои : 10.1152/ajprenal.2001.280.4.F667 . ПМИД   11249858 . S2CID   26145407 .
  44. ^ Денхардт Д.Т., Нода М., О'Реган А.В., Павлин Д., Берман Дж.С. (май 2001 г.). «Остеопонтин как средство борьбы с воздействиями окружающей среды: регуляция воспаления, ремоделирование тканей и выживание клеток» . Журнал клинических исследований . 107 (9): 1055–1061. дои : 10.1172/JCI12980 . ПМК   209291 . ПМИД   11342566 .
  45. ^ Стандал Т., Борсет М., Сундан А. (сентябрь 2004 г.). «Роль остеопонтина в адгезии, миграции, выживании клеток и ремоделировании кости». Экспериментальная онкология . 26 (3): 179–184. ПМИД   15494684 .
  46. ^ Да Силва А.П., Поллетт А., Риттлинг С.Р., Денхардт Д.Т., Содек Дж., Зохар Р. (сентябрь 2006 г.). «Усиление разрушения тканей при остром колите, вызванном DSS, у мышей с нулевым уровнем OPN связано с подавлением экспрессии TNF-альфа и незапрограммированной гибелью клеток». Журнал клеточной физиологии . 208 (3): 629–639. дои : 10.1002/jcp.20701 . ПМИД   16741956 . S2CID   33704508 .
  47. ^ Фишер Л.В., Федарко Н.С. (2003). «Шесть генов, экспрессируемых в костях и зубах, кодируют нынешних членов семейства белков SIBLING». Исследование соединительной ткани . 44 (Приложение 1): 33–40. дои : 10.1080/03008200390152061 . ПМИД   12952171 . S2CID   29910722 .
  48. ^ Кристенсен Б., Нильсен М.С., Хазельманн К.Ф., Петерсен Т.Е., Соренсен Э.С. (август 2005 г.). «Посттрансляционно модифицированные остатки нативного человеческого остеопонтина расположены в кластерах: идентификация 36 сайтов фосфорилирования и пяти сайтов О-гликозилирования и их биологическое значение» . Биохимический журнал . 390 (Часть 1): 285–292. дои : 10.1042/BJ20050341 . ПМК   1184582 . ПМИД   15869464 .
  49. ^ Дэвид В., Мартин А., Хедж А.М., Дрезнер М.К., Роу П.С. (март 2011 г.). «Пептиды ASARM: PHEX-зависимая и независимая регуляция уровня фосфатов в сыворотке» . Американский журнал физиологии. Почечная физиология . 300 (3): F783–F791. дои : 10.1152/ajprenal.00304.2010 . ПМК   3064126 . ПМИД   21177780 .
  50. ^ Мартин А., Дэвид В., Лоуренс Дж.С., Шварц П.М., Лафер Э.М., Хедж А.М., Роу П.С. (апрель 2008 г.). «Деградация MEPE, DMP1 и высвобождение SIBLING ASARM-пептидов (мингибинов): ASARM-пептид(ы) непосредственно ответственны за дефектную минерализацию в HYP» . Эндокринология . 149 (4): 1757–1772. дои : 10.1210/en.2007-1205 . ПМК   2276704 . ПМИД   18162525 .
  51. ^ Аддисон В.Н., Накано Ю., Лойзель Т., Крин П., Макки, доктор медицинских наук (октябрь 2008 г.). «Пептиды MEPE-ASARM контролируют минерализацию внеклеточного матрикса путем связывания с гидроксиапатитом: ингибирование, регулируемое расщеплением ASARM PHEX» . Журнал исследований костей и минералов . 23 (10): 1638–1649. дои : 10.1359/jbmr.080601 . ПМИД   18597632 . S2CID   7709872 .
  52. ^ Jump up to: а б Аддисон В.Н., Масика Д.Л., Грей Джей-Джей, Макки, доктор медицинских наук (апрель 2010 г.). «Зависимое от фосфорилирования ингибирование минерализации пептидами остеопонтина ASARM регулируется расщеплением PHEX». Журнал исследований костей и минералов . 25 (4): 695–705. дои : 10.1359/jbmr.090832 . ПМИД   19775205 . S2CID   25689595 .
  53. ^ Курцбах Д., Платцер Г., Шварц Т.С., Хенен М.А., Конрат Р., Хиндербергер Д. (август 2013 г.). «Кооперативное развертывание компактных конформаций внутренне неупорядоченного белка остеопонтина» . Биохимия . 52 (31): 5167–5175. дои : 10.1021/bi400502c . ПМК   3737600 . ПМИД   23848319 .
  54. ^ Аззопарди П.В., О'Янг Дж., Ладжуа Дж., Карттунен М., Голдберг Х.А., Хантер Г.К. (февраль 2010 г.). «Роль электростатики и конформации во взаимодействиях белок-кристалл» . ПЛОС ОДИН . 5 (2): е9330. Бибкод : 2010PLoSO...5.9330A . дои : 10.1371/journal.pone.0009330 . ПМЦ   2824833 . ПМИД   20174473 .
  55. ^ Хантер Г.К., О'Янг Дж., Гроэ Б., Карттунен М., Голдберг Х.А. (декабрь 2010 г.). «Гибкая полиэлектролитная гипотеза белково-биоминерального взаимодействия». Ленгмюр . 26 (24): 18639–18646. дои : 10.1021/la100401r . ПМИД   20527831 .
  56. ^ Макки, доктор медицинских наук, Нэнси А. (май 1995 г.). «Иммуноцитохимия после внедрения коллоидного золота белков неколлагенового внеклеточного матрикса в минерализованных тканях». Микроскопические исследования и техника . 31 (1): 44–62. дои : 10.1002/jemt.1070310105 . ПМИД   7626799 . S2CID   5767310 .
  57. ^ Такемура Т., Сакагами М., Накасе Т., Кубо Т., Китамура Ю., Номура С. (сентябрь 1994 г.). «Локализация остеопонтина в отокониальных органах взрослых крыс». Исследование слуха . 79 (1–2): 99–104. дои : 10.1016/0378-5955(94)90131-7 . ПМИД   7806488 . S2CID   4765287 .
  58. ^ Хинке М.Т., Нис Ю., Гаутрон Дж., Манн К., Родригес-Наварро А.Б., Макки, доктор медицинских наук (январь 2012 г.). «Яичная скорлупа: строение, состав и минерализация» . Границы бионауки . 17 (4): 1266–1280. дои : 10.2741/3985 . ПМИД   22201802 .
  59. ^ Jump up to: а б Макки, доктор медицинских наук, Нэнси А., Хан С.Р. (декабрь 1995 г.). «Ультраструктурная иммунодетекция остеопонтина и остеокальцина как основных компонентов матрикса почечных камней». Журнал исследований костей и минералов . 10 (12): 1913–1929. дои : 10.1002/jbmr.5650101211 . ПМИД   8619372 . S2CID   37508279 .
  60. ^ О'Янг Дж., Кирико С., Аль Тархуни Н., Гроэ Б., Карттунен М., Голдберг Х.А., Хантер Г.К. (2009). «Фосфорилирование пептидов остеопонтина опосредует адсорбцию и включение в кристаллы оксалата кальция». Клетки Ткани Органы . 189 (1–4): 51–55. дои : 10.1159/000151724 . ПМИД   18728346 . S2CID   5534110 .
  61. ^ Jump up to: а б Чиен Ю.К., Масика Д.Л., Грей Дж.Дж., Нгуен С., Вали Х., Макки, доктор медицинских наук (август 2009 г.). «Модуляция роста дигидрата оксалата кальция путем селективного связывания с гранями кристаллов фосфорилированного остеопонтина и полиаспартатного пептида, демонстрирующего окклюзию за счет секторального (композиционного) зонирования» . Журнал биологической химии . 284 (35): 23491–23501. дои : 10.1074/jbc.M109.021899 . ПМЦ   2749123 . ПМИД   19581305 .
  62. ^ Содек Дж., Гансс Б., Макки, доктор медицины (2000). «Остеопонтин» . Критические обзоры по оральной биологии и медицине . 11 (3): 279–303. дои : 10.1177/10454411000110030101 . ПМИД   11021631 .
  63. ^ Резников Н., Хоак Б., Басс DJ, Эддисон В.Н., Баррос Н.М., Макки, доктор медицинских наук (сентябрь 2020 г.). «Биологическое трафаретирование минерализации в скелете: местное ферментативное удаление ингибиторов во внеклеточном матриксе». Кость . 138 : 115447. doi : 10.1016/j.bone.2020.115447 . ПМИД   32454257 . S2CID   218909350 .
  64. ^ Jump up to: а б Макки, доктор медицинских наук, Басс DJ, Резников Н. (март 2022 г.). «Минеральная мозаика в кости и принцип трафарета для минерализации внеклеточного матрикса». Журнал структурной биологии . 214 (1): 107823. doi : 10.1016/j.jsb.2021.107823 . ПМИД   34915130 . S2CID   245187449 .
  65. ^ Макки, доктор медицинских наук, Хоак Б., Аддисон В.Н., Баррос Н.М., Миллан Дж.Л., Шоссен С. (октябрь 2013 г.). «Минерализация внеклеточного матрикса в тканях пародонта: белки неколлагенового матрикса, ферменты и связь с гипофосфатазией и Х-сцепленной гипофосфатемией» . Пародонтология 2000 . 63 (1): 102–122. дои : 10.1111/прд.12029 . ПМЦ   3766584 . ПМИД   23931057 .
  66. ^ Букпесси Т., Хоак Б., Койак Б.Р., Леже Т., Гарсия С., Викарт П. и др. (февраль 2017 г.). «Остеопонтин и зубочелюстная патобиология Х-сцепленной гипофосфатемии». Кость . 95 : 151–161. дои : 10.1016/j.bone.2016.11.019 . ПМИД   27884786 .
  67. ^ Резников Н., Хоак Б., Басс DJ, Эддисон В.Н., Баррос Н.М., Макки, доктор медицинских наук (сентябрь 2020 г.). «Биологическое трафаретирование минерализации в скелете: местное ферментативное удаление ингибиторов во внеклеточном матриксе». Кость . 138 : 115447. doi : 10.1016/j.bone.2020.115447 . ПМИД   32454257 . S2CID   218909350 .
  68. ^ Макки, доктор медицинских наук, Аддисон В.Н., Каартинен М.Т. (2005). «Иерархия внеклеточного матрикса и минеральной организации костей черепно-лицевого комплекса и скелета». Клетки Ткани Органы . 181 (3–4): 176–188. дои : 10.1159/000091379 . ПМИД   16612083 . S2CID   40705942 .
  69. ^ Jump up to: а б Стейц С.А., Спир М.Ю., Макки М.Д., Лиав Л., Алмейда М., Ян Х., Джачелли К.М. (декабрь 2002 г.). «Остеопонтин ингибирует отложение минералов и способствует регрессу эктопической кальцификации» . Американский журнал патологии . 161 (6): 2035–2046. дои : 10.1016/S0002-9440(10)64482-3 . ПМК   1850905 . ПМИД   12466120 .
  70. ^ Джачелли CM (март 1999 г.). «Эктопическая кальцификация: сбор достоверных фактов о минерализации мягких тканей» . Американский журнал патологии . 154 (3): 671–675. дои : 10.1016/S0002-9440(10)65313-8 . ПМК   1866412 . ПМИД   10079244 .
  71. ^ Каартинен М.Т., Муршед М., Карсенти Г., Макки, доктор медицинских наук (апрель 2007 г.). «Повышение регуляции и полимеризация остеопонтина с помощью трансглутаминазы 2 в кальцинированных артериях мышей с дефицитом белка Matrix Gla» . Журнал гистохимии и цитохимии . 55 (4): 375–386. дои : 10.1369/jhc.6A7087.2006 . ПМИД   17189522 .
  72. ^ Чхве С.Т., Ким Дж.Х., Кан Э.Дж., Ли С.В., Пак МС, Пак Ю.Б., Ли С.К. (декабрь 2008 г.). «Остеопонтин может участвовать в ремоделировании кости, а не в воспалении при анкилозирующем спондилите» . Ревматология . 47 (12): 1775–1779. doi : 10.1093/ревматология/ken385 . ПМИД   18854347 .
  73. ^ Макки, доктор медицинских наук, Нэнси А. (1996). «Остеопонтин: межфазный белок внеклеточного матрикса в минерализованных тканях». Исследование соединительной ткани . 35 (1–4): 197–205. дои : 10.3109/03008209609029192 . ПМИД   9084658 .
  74. ^ Jump up to: а б Нагасака А., Мацуэ Х., Мацусима Х., Аоки Р., Накамура Ю., Камбе Н. и др. (февраль 2008 г.). «Остеопонтин вырабатывается тучными клетками и влияет на IgE-опосредованную дегрануляцию и миграцию тучных клеток» . Европейский журнал иммунологии . 38 (2): 489–499. дои : 10.1002/eji.200737057 . ПМИД   18200503 .
  75. ^ Кроуфорд Х.К., Матрисиан Л.М., Лиав Л. (ноябрь 1998 г.). «Особая роль остеопонтина в защитной активности хозяина и выживании опухоли во время прогрессирования плоскоклеточного рака in vivo». Исследования рака . 58 (22): 5206–5215. ПМИД   9823334 .
  76. ^ Апте У.М., Банерджи А., Макри Р., Веллберг Э., Рамайя С.К. (август 2005 г.). «Роль остеопонтина в нейтрофильной инфильтрации печени при алкогольном стеатогепатите». Токсикология и прикладная фармакология . 207 (1): 25–38. дои : 10.1016/j.taap.2004.12.018 . ПМИД   15885730 .
  77. ^ Ко А., да Силва А.П., Бансал А.К., Бансал М., Сан С., Ли Х. и др. (декабрь 2007 г.). «Роль остеопонтина в функции нейтрофилов» . Иммунология . 122 (4): 466–475. дои : 10.1111/j.1365-2567.2007.02682.x . ПМК   2266047 . PMID   17680800 .
  78. ^ Осима С., Кобаяши Х., Ямагути Н., Нисиока К., Умешита-Сасаи М., Мима Т. и др. (апрель 2002 г.). «Экспрессия остеопонтина в местах эрозии кости в мышиной экспериментальной модели коллаген-индуцированного артрита: возможное участие остеопонтина в разрушении кости при артрите» . Артрит и ревматизм . 46 (4): 1094–1101. дои : 10.1002/арт.10143 . ПМИД   11953989 .
  79. ^ Саката М., Цуруха Дж.И., Масуко-Хонго К., Накамура Х., Мацуи Т., Судо А. и др. (июль 2001 г.). «Аутоантитела к остеопонтину у больных остеоартритом и ревматоидным артритом». Журнал ревматологии . 28 (7): 1492–1495. ПМИД   11469452 .
  80. ^ Бурдо Т.Х., Вуд М.Р., Фокс Х.С. (июнь 2007 г.). «Остеопонтин предотвращает рециркуляцию и апоптоз моноцитов» . Журнал биологии лейкоцитов . 81 (6): 1504–1511. дои : 10.1189/jlb.1106711 . ПМК   2490714 . ПМИД   17369493 .
  81. ^ Юмото К., Исиджима М., Риттлинг С.Р., Цудзи К., Цучия Ю., Кон С. и др. (апрель 2002 г.). «Дефицит остеопонтина защищает суставы от разрушения при артрите у мышей, индуцированном антителами к коллагену II типа» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 99 (7): 4556–4561. Бибкод : 2002PNAS...99.4556Y . дои : 10.1073/pnas.052523599 . ПМК   123686 . ПМИД   11930008 .
  82. ^ Джейкобс Дж.П., Петтит А.Р., Шинохара М.Л., Янссон М., Кантор Х., Граваллезе Э.М. и др. (август 2004 г.). «Отсутствие потребности в остеопонтине при воспалении, эрозии кости и повреждении хряща в модели K/BxN артрита, опосредованного аутоантителами». Артрит и ревматизм . 50 (8): 2685–2694. дои : 10.1002/арт.20381 . ПМИД   15334485 .
  83. ^ Шабас Д., Баранзини С.Э., Митчелл Д., Бернард К.С., Риттлинг С.Р., Денхардт Д.Т. и др. (ноябрь 2001 г.). «Влияние провоспалительного цитокина остеопонтина на аутоиммунное демиелинизирующее заболевание». Наука . 294 (5547): 1731–1735. Бибкод : 2001Sci...294.1731C . дои : 10.1126/science.1062960 . ПМИД   11721059 . S2CID   86208485 .
  84. ^ Jump up to: а б с д и Ксанту Г., Алиссафи Т., Семитеколоу М., Симоэс Д.С., Экономиду Э., Гага М. и др. (май 2007 г.). «Остеопонтин играет решающую роль при аллергических заболеваниях дыхательных путей посредством регуляции дендритных клеток» . Природная медицина . 13 (5): 570–578. дои : 10.1038/нм1580 . ПМЦ   3384679 . ПМИД   17435770 .
  85. ^ Симоэс Д.С., Ксанту Г., Петрочилу К., Панутсакопулу В., Руссос С., Грациу С. (май 2009 г.). «Дефицит остеопонтина защищает от ремоделирования дыхательных путей и гиперреактивности при хронической астме». Американский журнал респираторной медицины и медицины интенсивной терапии . 179 (10): 894–902. дои : 10.1164/rccm.200807-1081OC . ПМИД   19234104 .
  86. ^ Самитас К., Зервас Е., Витторакис С., Семитеколоу М., Алиссафи Т., Боссиос А. и др. (февраль 2011 г.). «Экспрессия остеопонтина и связь с тяжестью заболевания при астме у человека» . Европейский респираторный журнал . 37 (2): 331–341. дои : 10.1183/09031936.00017810 . ПМИД   20562127 .
  87. ^ Хиллас Г., Лукидес С., Костикас К., Симоес Д., Петта В., Константеллу Е. и др. (январь 2013 г.). «Повышенный уровень остеопонтина в супернатанте мокроты курящих астматиков». Цитокин . 61 (1): 251–255. дои : 10.1016/j.cyto.2012.10.002 . ПМИД   23098767 .
  88. ^ Самитас К., Зервас Э., Ксанту Г., Панутсакопулу В., Гага М. (март 2013 г.). «Остеопонтин увеличивается в жидкости бронхоальвеолярного лаважа и бронхиальной ткани у курящих астматиков». Цитокин . 61 (3): 713–715. дои : 10.1016/j.cyto.2012.12.028 . ПМИД   23384656 .
  89. ^ Jump up to: а б Гасслер Н., Аутшбах Ф., Гауэр С., Бон Дж., Сидо Б., Отто Х.Ф. и др. (ноябрь 2002 г.). «Экспрессия остеопонтина (Эта-1) при болезни Крона терминального отдела подвздошной кишки». Скандинавский журнал гастроэнтерологии . 37 (11): 1286–1295. дои : 10.1080/003655202761020560 . ПМИД   12465727 . S2CID   6381267 .
  90. ^ Сато Т., Накаи Т., Тамура Н., Окамото С., Мацуока К., Сакураба А. и др. (сентябрь 2005 г.). «Остеопонтин/Эта-1, повышенная активность при болезни Крона, регулирует иммунный ответ Th1» . Гут . 54 (9): 1254–1262. дои : 10.1136/gut.2004.048298 . ПМЦ   1774642 . ПМИД   16099792 .
  91. ^ Мисима Р., Такэсима Ф., Савай Т., Охба К., Онита К., Исомото Х. и др. (февраль 2007 г.). «Высокие уровни остеопонтина в плазме у пациентов с воспалительными заболеваниями кишечника». Журнал клинической гастроэнтерологии . 41 (2): 167–172. дои : 10.1097/MCG.0b013e31802d6268 . ПМИД   17245215 . S2CID   25039321 .
  92. ^ Jump up to: а б Курепини Э., Аггелакопулу М., Алиссафи Т., Паскалидис Н., Симоэс Д.С., Панутсакопулу В. (март 2014 г.). «Экспрессия остеопонтина дендритными клетками CD103 вызывает воспаление кишечника» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 111 (9): Е856–Е865. Бибкод : 2014PNAS..111E.856K . дои : 10.1073/pnas.1316447111 . ПМЦ   3948306 . ПМИД   24550510 .
  93. ^ Штейнман Л. (февраль 2007 г.). «Краткая история T(H)17, первого серьезного пересмотра гипотезы T(H)1/T(H)2 о повреждении тканей, опосредованном Т-клетками». Природная медицина . 13 (2): 139–145. дои : 10.1038/nm1551 . ПМИД   17290272 . S2CID   10640379 .
  94. ^ Клэй Р., Сиддики С.А. (январь 2019 г.). «Последние достижения в области молекулярной диагностики и терапевтических целей рака поджелудочной железы». Тераностический подход к раку поджелудочной железы : 325–367. дои : 10.1016/B978-0-12-819457-7.00016-5 . ISBN  9780128194577 . S2CID   214323538 .
  95. ^ Клей Р., Сиддики С.А. (01 января 2019 г.). «Последние достижения в области молекулярной диагностики и терапевтических целей рака поджелудочной железы». Тераностический подход к раку поджелудочной железы : 325–367. дои : 10.1016/B978-0-12-819457-7.00016-5 . ISBN  9780128194577 . S2CID   214323538 .
  96. ^ Мори Р., Шоу Т.Дж., Мартин П. (январь 2008 г.). «Молекулярные механизмы, связывающие воспаление раны и фиброз: нокдаун остеопонтина приводит к быстрому восстановлению и уменьшению рубцов» . Журнал экспериментальной медицины . 205 (1): 43–51. дои : 10.1084/jem.20071412 . ПМЦ   2234383 . ПМИД   18180311 .
  97. ^ Шоджаи Ф., Скотт Н., Канг X, Лаппин П.Б., Фицджеральд А.А., Карличек С. и др. (март 2012 г.). «Остеопонтин индуцирует рост метастатических опухолей в доклинической модели немелкоклеточного рака легких» . Журнал экспериментальных и клинических исследований рака . 31 (1): 26. дои : 10.1186/1756-9966-31-26 . ПМЦ   3325875 . ПМИД   22444159 .
  98. ^ Фаррохи В., Шабо-младший, Нойберт Х., Ян З. (май 2018 г.). «Оценка возможности нейтрализации остеопонтина различными методами лечения антителами» . Научные отчеты . 8 (1): 7781. Бибкод : 2018NatSR...8.7781F . doi : 10.1038/s41598-018-26187-w . ПМЦ   5958109 . ПМИД   29773891 .
  99. ^ Ливенворт Дж.В., Вербиннен Б., Ван К., Шен Э., Кантор Х. Внутриклеточный остеопонтин регулирует гомеостаз и функцию естественных клеток-киллеров. Proc Natl Acad Sci, США, 13 января 2015 г.; 112 (2): 494-9. дои: 10.1073/pnas.1423011112. Epub, 30 декабря 2014 г. PMID 25550515; PMCID: PMC4299239.
  100. ^ Дробитс Б., Хольцманн М., Амберг Н., Свецки М., Грундтнер Р., Хаммер М., Колонна М., Сибилия М. Имиквимод очищает опухоли у мышей независимо от адаптивного иммунитета, превращая pDC в эффекторные клетки, убивающие опухоли. Джей Клин Инвест. 2012 февраль;122(2):575-85. дои: 10.1172/JCI61034. Epub 2012, 17 января. PMID 22251703; PMCID: PMC3266798.
  101. ^ Давина Камарго Мадейра Симоес, Николаос Паскалидис, Евангелия Курепини, Вили Пануцакопулу; Ось интегрина индуцирует продукцию IFN-β в плазмацитоидных дендритных клетках. J Cell Biol, 5 сентября 2022 г.; 221 (9): e202102055. дои: https://doi.org/10.1083/jcb.202102055
  102. ^ Сингх М., Далал С., Сингх К. (ноябрь 2014 г.). «Остеопонтин: на перекрестке выживания миоцитов и функции миокарда» . Науки о жизни . 118 (1): 1–6. дои : 10.1016/j.lfs.2014.09.014 . ПМЦ   4254317 . ПМИД   25265596 .
  103. ^ Jump up to: а б Сингх М., Фостер Ч.Р., Далал С., Сингх К. (март 2010 г.). «Остеопонтин: роль в отложении внеклеточного матрикса и ремоделировании миокарда после ИМ» . Журнал молекулярной и клеточной кардиологии . 48 (3): 538–543. дои : 10.1016/j.yjmcc.2009.06.015 . ПМЦ   2823840 . ПМИД   19573532 .
  104. ^ Сиракава К., Сано М. (июль 2021 г.). «Остеопонтин при сердечно-сосудистых заболеваниях» . Биомолекулы . 11 (7): 1047. doi : 10.3390/biom11071047 . ПМК   8301767 . ПМИД   34356671 .
  105. ^ Граф К., До Ю.С., Ашизава Н., Михан В.П., Джачелли С.М., Марбое CC и др. (ноябрь 1997 г.). «Экспрессия миокардиального остеопонтина связана с гипертрофией левого желудочка». Тираж . 96 (9): 3063–3071. дои : 10.1161/01.CIR.96.9.3063 . ПМИД   9386176 .
  106. ^ Мецлер В., Берг Д., Шаламберидзе Н., Мелмс А., Шотт К., Мюллер Дж.К. и др. (март 2007 г.). «При болезни Паркинсона повышается уровень остеопонтина, а его отсутствие приводит к снижению нейродегенерации в модели MPTP». Нейробиология болезней . 25 (3): 473–482. дои : 10.1016/j.nbd.2006.10.020 . ПМИД   17188882 . S2CID   30275400 .
  107. ^ Портер Дж.Д., Ханна С., Камински Х.Дж., Рао Дж.С., Мерриам А.П., Ричмондс С.Р. и др. (февраль 2002 г.). «Хроническая воспалительная реакция доминирует в молекулярной сигнатуре скелетных мышц у мышей mdx с дефицитом дистрофина» . Молекулярная генетика человека . 11 (3): 263–272. дои : 10.1093/hmg/11.3.263 . ПМИД   11823445 .
  108. ^ Хаслетт Дж.Н., Сануду Д., Хо А.Т., Беннетт Р.Р., Гринберг С.А., Кохане И.С. и др. (ноябрь 2002 г.). «Сравнение экспрессии генов в биоптатах мышечной дистрофии Дюшенна (МДД) и нормальных скелетных мышц» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 99 (23): 15 000–15 005. Бибкод : 2002PNAS...9915000H . дои : 10.1073/pnas.192571199 . ПМЦ   137534 . ПМИД   12415109 .
  109. ^ Хирата А., Масуда С., Тамура Т., Кай К., Одзима К., Фукасе А. и др. (июль 2003 г.). «Профиль экспрессии цитокинов и родственных генов в регенерации скелетных мышц после инъекции кардиотоксина: роль остеопонтина» . Американский журнал патологии . 163 (1): 203–215. дои : 10.1016/S0002-9440(10)63644-9 . ПМК   1868192 . ПМИД   12819025 .
  110. ^ Ветрон С.А., Монтечино-Родригес Е., Кудряшова Е., Крамерова И., Хоффман Е.П., Лю С.Д. и др. (июнь 2009 г.). «Остеопонтин способствует фиброзу дистрофических мышц мыши путем модуляции субпопуляций иммунных клеток и внутримышечного TGF-бета» . Журнал клинических исследований . 119 (6): 1583–1594. дои : 10.1172/JCI37662 . ПМК   2689112 . ПМИД   19451692 .
  111. ^ Пегораро Э., Хоффман Э.П., Пива Л., Гавасини Б.Ф., Каннин С., Эрмани М. и др. (январь 2011 г.). «Генотип SPP1 является определяющим фактором тяжести заболевания при мышечной дистрофии Дюшенна» . Неврология . 76 (3): 219–226. doi : 10.1212/WNL.0b013e318207afeb . ПМК   3034396 . ПМИД   21178099 .
  112. ^ Эль Диб С., Абдельнаби Р., Хачаб А., Блазиус К., Тингарт М., Рат Б. (июль 2016 г.). «Остеопонтин как биохимический маркер и индикатор тяжести идиопатического остеоартрита тазобедренного сустава». Хип Интернэшнл . 26 (4): 397–403. дои : 10.5301/hipint.5000361 . ПМИД   27229171 . S2CID   40819265 .
  113. ^ Кан Ю.Дж., Форбс К., Карвер Дж., Аплин Дж.Д. (апрель 2014 г.). «Роль взаимодействия остеопонтин-интегрин αvβ3 при имплантации: функциональный анализ с использованием трех различных моделей in vitro». Репродукция человека . 29 (4): 739–749. дои : 10.1093/humrep/det433 . ПМИД   24442579 .
  114. ^ Джонсон Г.А., Бургхардт Р.С., Базер Ф.В., Спенсер Т.Е. (ноябрь 2003 г.). «Остеопонтин: роль в имплантации и плацентации» . Биология размножения . 69 (5): 1458–1471. дои : 10.1095/biolreprod.103.020651 . ПМИД   12890718 .

Дальнейшее чтение

[ редактировать ]
[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Osteopontin&oldid=1208990631"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 70a3df6847c012f830f4ae01017e4e8d__1708363620
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/70/8d/70a3df6847c012f830f4ae01017e4e8d.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Osteopontin - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)