Альдегидоксидаза 1

АОХ1
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	4UHW, 4UHX, 5EPG
Идентификаторы
Псевдонимы	АОХ1 , АО, АОН1, альдегидоксидаза 1
Внешние идентификаторы	Опустить : 602841 ; МГИ : 88035 ; Гомологен : 68165 ; Генные карты : AOX1 ; ОМА : AOX1 — ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 2 (human)
End	200,677,064 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 1 (mouse)
End	58,145,572 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	right adrenal cortex; ; left adrenal cortex; ; right lobe of liver; ; body of pancreas; ; left uterine tube; ; germinal epithelium; ; subcutaneous adipose tissue; ; right ovary; ; kidney tubule; ; gastric mucosa;
	Top expressed in
	left lobe of liver; ; tunica adventitia of aorta; ; lumbar spinal ganglion; ; brown adipose tissue; ; soleus muscle; ; tunica media of zone of aorta; ; white adipose tissue; ; facial motor nucleus; ; esophagus; ; intercostal muscle;
	More reference expression data
	n/a
showГенная онтология
Molecular function	oxidoreductase activity, acting on CH-OH group of donors; iron-sulfur cluster binding; NAD binding; metal ion binding; catalytic activity; electron transfer activity; oxidoreductase activity; oxidoreductase activity, acting on the aldehyde or oxo group of donors; aldehyde oxidase activity; iron ion binding; protein homodimerization activity; molybdopterin cofactor binding; flavin adenine dinucleotide binding; 2 iron, 2 sulfur cluster binding; identical protein binding; xanthine dehydrogenase activity; FAD binding;
Cellular component	extracellular exosome; cytoplasm; cytosol; nuclear body;
Biological process	xanthine catabolic process; vitamin B6 metabolic process; electron transport chain;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	316
	11761
	ENSG00000138356
	ENSMUSG00000063558
	Q06278
	О54754
	НМ_001159
	НМ_009676
	НП_001150
	НП_033806
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Альдегидоксидаза 1 — это фермент , который у человека кодируется AOX1 геном . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]}

Альдегидоксидаза производит перекись водорода и при определенных условиях может катализировать образование супероксида . ^{[ 5 ]}

Клиническое значение

Альдегидоксидаза является геном-кандидатом для развития бокового амиотрофического склероза . ^{[ 6 ]}

См. также

БОТИНКИ

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000138356 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000063558 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Jump up to: ^а ^б «Ген Энтрез: альдегидоксидаза 1» .
^ Jump up to: ^а ^б Бергер Р., Мези Э., Клэнси К.П., Харта Г., Райт Р.М., Репин Дж.Е., Браун Р.Х., Браунштейн М., Паттерсон Д. (март 1995 г.). «Анализ альдегидоксидазы и ксантиндегидрогеназы/оксидазы как возможных генов-кандидатов аутосомно-рецессивного семейного бокового амиотрофического склероза» . Сомат. Клетка Мол. Жене . 21 (2): 121–31. дои : 10.1007/BF02255787 . ПМИД 7570184 . S2CID 24691533 .

Внешние ссылки

человека AOX1 Расположение генома и страница сведений о гене AOX1 в браузере генома UCSC .

Дальнейшее чтение

Ван А.Г., Юн С.И., О Дж.Х. и др. (2006). «Идентификация генов, связанных с внутрипеченочной холангиокарциномой, по сравнению с нормальными тканями печени с использованием меток экспрессируемых последовательностей». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 345 (3): 1022–32. дои : 10.1016/j.bbrc.2006.04.175 . ПМИД 16712791 .
Смит М.А., Маринаки А.М., Аренас М. и др. (2009). «Новые фармакогенетические маркеры результатов лечения воспалительных заболеваний кишечника, получающих азатиоприн». Питание. Фармакол. Там . 30 (4): 375–84. дои : 10.1111/j.1365-2036.2009.04057.x . ПМИД 19500084 . S2CID 1292701 .
Роуз Дж.Э., Бем Ф.М., Дргон Т. и др. (2010). «Персонализированное прекращение курения: взаимодействие между дозой никотина, зависимостью и оценкой генотипа успеха в отказе от курения» . Мол. Мед . 16 (7–8): 247–53. дои : 10.2119/molmed.2009.00159 . ПМЦ 2896464 . ПМИД 20379614 .
Сигрюнер А., Бюхлер С., Орсо Э. и др. (2007). «Человеческая альдегидоксидаза 1 взаимодействует с АТФ-связывающим кассетным транспортером-1 и модулирует его активность в гепатоцитах». Горм. Метаб. Рез . 39 (11): 781–9. дои : 10.1055/s-2007-992129 . ПМИД 17992631 . S2CID 28460089 .
Ичида К., Мацумура Т., Сакума Р. и др. (2001). «Мутация гена сульфуразы кофактора молибдена человека ответственна за классическую ксантинурию II типа». Биохим. Биофиз. Рез. Коммуна 282 (5): 1194–200. дои : 10.1006/bbrc.2001.4719 . ПМИД 11302742 .
Бональдо М.Ф., Леннон Дж., Соарес М.Б. (1996). «Нормализация и вычитание: два подхода к открытию генов» . Геном Рез . 6 (9): 791–806. дои : 10.1101/гр.6.9.791 . ПМИД 8889548 .
Альфаро Дж. Ф., Йосвиг-Джонс К. А., Оуян В. и др. (2009). «Очистка и механизм человеческой альдегидоксидазы, экспрессируемой в Escherichia coli» . Метаб. препарата. Диспос . 37 (12): 2393–8. дои : 10.1124/dmd.109.029520 . ПМЦ 2784701 . ПМИД 19741035 .
Родригес А.Д. (1994). «Сравнение уровней альдегидоксидазы с активностью цитохрома P450 в печени человека in vitro». Биохим. Фармакол . 48 (1): 197–200. дои : 10.1016/0006-2952(94)90240-2 . ПМИД 8043023 .
Райт Р.М., Вайтайтис Г.М., Уилсон К.М. и др. (1993). «Клонирование кДНК, характеристика и тканеспецифическая экспрессия ксантиндегидрогеназы/ксантиноксидазы человека» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 90 (22): 10690–4. Бибкод : 1993PNAS...9010690W . дои : 10.1073/pnas.90.22.10690 . ПМК 47843 . ПМИД 8248161 .
Бюхлер С., Бетчер А., Баред С.М. и др. (2002). «Карбоксиконец АТФ-связывающей кассеты-транспортера А1 взаимодействует с комплексом бета2-синтрофин/утрофин». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 293 (2): 759–65. дои : 10.1016/S0006-291X(02)00303-0 . ПМИД 12054535 .
Штраусберг Р.Л., Фейнгольд Е.А., Граус Л.Х. и др. (2002). «Получение и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 99 (26): 16899–903. Бибкод : 2002PNAS...9916899M . дои : 10.1073/pnas.242603899 . ПМК 139241 . ПМИД 12477932 .
Росс С.Дж., Кацов-Экерт Х., Дюбе М.П. и др. (2009). «Генетические варианты ТПМТ и КОМТ связаны с потерей слуха у детей, получающих химиотерапию цисплатином». Нат. Жене . 41 (12): 1345–9. дои : 10.1038/ng.478 . ПМИД 19898482 . S2CID 21293339 .

статья о гене на хромосоме 2 человека незавершена Эта . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000138356 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000063558 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[entrez-5] Jump up to: ^а ^б «Ген Энтрез: альдегидоксидаза 1» .

[pmid7570184-6] Jump up to: ^а ^б Бергер Р., Мези Э., Клэнси К.П., Харта Г., Райт Р.М., Репин Дж.Е., Браун Р.Х., Браунштейн М., Паттерсон Д. (март 1995 г.). «Анализ альдегидоксидазы и ксантиндегидрогеназы/оксидазы как возможных генов-кандидатов аутосомно-рецессивного семейного бокового амиотрофического склероза» . Сомат. Клетка Мол. Жене . 21 (2): 121–31. дои : 10.1007/BF02255787 . ПМИД 7570184 . S2CID 24691533 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

v т и Альдегид/ оксооксидоредуктазы ( EC 1.2)
1.2.1: NAD or NADP	Aldehyde dehydrogenase Acetaldehyde dehydrogenase Long-chain-aldehyde dehydrogenase Mycothiol-dependent formaldehyde dehydrogenase
1.2.2: cytochrome	Formate dehydrogenase (cytochrome)
1.2.3: oxygen	Aldehyde oxidase
1.2.4: disulfide	Oxoglutarate dehydrogenase complex Pyruvate dehydrogenase Branched-chain alpha-keto acid dehydrogenase complex BCKDHA BCKDHB DBT DLD
1.2.7: iron–sulfur protein	Pyruvate synthase

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)