Кортактин

КТТН
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	1X69, 2D1X
Идентификаторы
Псевдонимы	CTTN , EMS1, кортактин
Внешние идентификаторы	Опустить : 164765 ; МГИ : 99695 ; Гомологен : 3834 ; GeneCards : CTTN ; ОМА : CTTN — ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 11 (human)
End	70,436,584 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 7 (mouse)
End	144,024,746 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	stromal cell of endometrium; ; body of uterus; ; left ovary; ; right ovary; ; right adrenal cortex; ; myometrium; ; gastric mucosa; ; right uterine tube; ; canal of the cervix; ; left adrenal cortex;
	Top expressed in
	medullary collecting duct; ; transitional epithelium of urinary bladder; ; gastrula; ; endothelial cell of lymphatic vessel; ; cumulus cell; ; calvaria; ; Paneth cell; ; epithelium of stomach; ; renal corpuscle; ; tail of embryo;
	More reference expression data
	; ;
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	profilin binding; protein binding; cadherin binding;
Cellular component	cytoplasm; Golgi apparatus; cell projection; intracellular membrane-bounded organelle; membrane; focal adhesion; growth cone; ruffle; voltage-gated potassium channel complex; cortical cytoskeleton; plasma membrane; dendritic spine; mitotic spindle midzone; cell junction; dendrite; cell cortex; actin filament; podosome; clathrin-coated pit; extracellular exosome; cytoskeleton; lamellipodium; cytosol;
Biological process	actin cytoskeleton reorganization; neuron projection morphogenesis; endocytosis; positive regulation of actin filament polymerization; regulation of axon extension; cell motility; substrate-dependent cell migration, cell extension; negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway; receptor-mediated endocytosis; dendritic spine maintenance; focal adhesion assembly; actin filament polymerization; regulation of autophagy of mitochondrion; lamellipodium organization; intracellular protein transport; positive regulation of smooth muscle contraction; membrane organization;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	2017
	13043
	ENSG00000085733 ; ENSG00000288401
	ENSMUSG00000031078
	Q14247
	Q60598
	НМ_001184740 ; НМ_005231 ; НМ_138565
	НМ_001252572 ; НМ_007803 ; НМ_001357116
	НП_001171669 ; НП_005222 ; НП_612632
	НП_001239501 ; НП_031829 ; НП_001344045
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Кортактин (от « кортикальный связывающий актин- белок») — мономерный белок , расположенный в цитоплазме клеток, который может активироваться внешними раздражителями, способствуя полимеризации и перестройке актинового цитоскелета , особенно актиновой коры вокруг клеточной периферии. ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]} Он присутствует во всех типах клеток. При активации он будет рекрутировать белки комплекса Arp2/3 к существующим актиновым микрофиламентам, облегчая и стабилизируя сайты зародышеобразования для ветвления актина. Кортактин играет важную роль в стимулировании образования ламеллиподий , инвадоподий , миграции клеток и эндоцитоза .

Ген

У человека кортактин кодируется геном на CTTN хромосоме 11. ^{[ 7 ]}

Структура

Кортактин представляет собой тонкий удлиненный мономер , состоящий из аминоконцевой кислой (NTA) области; сегменты длиной 37 остатков, высококонсервативные среди кортактиновых белков всех видов и повторяющиеся до 6,5 раз в тандеме («кортактиновые повторы»); богатый пролином регион; и домен SH3 . Эта базовая структура высоко консервативна среди всех видов, экспрессирующих кортактин. ^{[ 8 ]}

Активация и привязка

Кортактин активируется посредством фосфорилирования тирозинкиназами факторы или серин/треонинкиназами в ответ на внеклеточные сигналы, такие как роста , места адгезии или патогенная инвазия эпителиального слоя .

Домен SH3 некоторых тирозинкиназ, таких как киназа онкогена Src , связывается с богатой пролином областью кортактина и фосфорилирует ее на Tyr421, Tyr466 и Tyr482. После активации таким образом он может связываться с нитчатым актином ( F-актином ) с помощью четвертого из его кортактиновых повторов. ^{[ 8 ]} По мере того как концентрация фосфорилированного кортактина увеличивается в определенных областях внутри клетки, каждый мономер начинает рекрутировать комплекс Arp2/3 с F-актином. Он связывается с Arp2/3 с помощью последовательности аспарагиновая кислота-аспарагиновая кислота-триптофан (DDW) в его NTA-области, мотив, который часто наблюдается в других факторах, способствующих нуклеации актина (NPF). ^{[ 9 ]}

Некоторые серин/треониновые киназы, такие как ERK , могут фосфорилировать кортактин по Ser405 и Ser418 в домене SH3. ^{[ 8 ]} Активированный таким образом, он по-прежнему связывается с Arp2/3 и F-актином, но также позволяет другим NPF актина, особенно N-WASp (нейрональному белку синдрома Вискотта-Олдрича ), также связываться с комплексом; при фосфорилировании тирозинкиназами другие NPF исключаются. ^{[ 10 ]} Способность этих других NPF связывать комплекс Arp2/3, в то время как кортактин также связан, может быть результатом новых взаимодействий с доменом SH3 кортактина, который находится в другой конформации при фосфорилировании киназами Ser/Thr и, таким образом, может быть более открыт для взаимодействий с другие НПФ. ^{[ 10 ]} Связывание других NPF с комплексом Arp2/3 одновременно с кортактином может повысить стабильность сайта нуклеации. ^{[ 8 ]}

Расположение и функции в клетке

Неактивный кортактин диффундирует по цитоплазме, но после фосфорилирования белок начинает воздействовать на определенные области клетки. Поддерживаемые кортактином ветви актина, содержащие ядра Arp2/3, наиболее заметны в актиновой коре по периферии клетки. ^{[ 11 ]} Фосфорилированный мономер кортактина связывается, активирует и стабилизирует комплекс Arp2/3 на ранее существовавшем F-актине, который обеспечивает место зарождения новой ветви актина, образующейся из «материнской» нити. Ветви, образованные из мест зародышеобразования с помощью кортактина, очень стабильны; Было показано, что кортактин ингибирует разветвление. ^{[ 11 ]} Таким образом, полимеризация и разветвление актина способствуют тем участкам клетки, где локализован кортактин.

Кортактин очень активен в ламеллиподиях, выступах клеточной мембраны, образующихся в результате полимеризации актина и беговой дорожки , которые продвигают клетку вдоль поверхности по мере ее миграции к некоторой цели. ^{[ 12 ]}

Кортактин действует как связующее звено между внеклеточными сигналами и ламеллиподическим «управлением». Когда рецепторная тирозинкиназа на клеточной мембране связывается, например, с участком адгезии, кортактин будет фосфорилироваться локально в области связывания, активировать и рекрутировать Arp2/3 в актиновую кору в этой области и, таким образом, стимулировать корковую полимеризацию актина и движение клетки в этом направлении. Макрофаги , высокоподвижные иммунные клетки, которые поглощают клеточный мусор и патогены , приводятся в движение ламеллиподиями и идентифицируют/мигрируют к мишени посредством хемотаксиса ; таким образом, кортактин также должен активироваться рецепторными киназами, которые улавливают большое количество химических сигналов. ^{[ 12 ]}

Исследования показали участие кортактина как в клатрин -опосредованном эндоцитозе, так и в ^{[ 13 ]} и клатрин-независимый эндоцитоз. ^{[ 14 ]} Давно известно, что при обоих видах эндоцитоза актин локализуется в местах инвагинации пузырьков и является жизненно важной частью эндоцитозного пути, но фактические механизмы, с помощью которых актин облегчает эндоцитоз, до сих пор неясны. Однако недавно было обнаружено, что динамин , белок, ответственный за отрыв новообразованного везикулярного зачатка от внутренней части плазматической мембраны , может связываться с доменом SH3 кортактина. Поскольку кортактин рекрутирует комплексы Arp2/3, которые приводят к полимеризации актина, это указывает на то, что он может играть важную роль в связи образования везикул с пока неизвестными функциями актина при эндоцитозе. ^{[ 15 ]}

Клиническое значение

Было обнаружено, что амплификация генов, кодирующих кортактин (у человека EMS1), происходит в некоторых опухолях . Сверхэкспрессия кортактина может привести к появлению высокоактивных ламеллиподий в опухолевых клетках, получивших название «инвадоподии». Эти клетки особенно инвазивны и мигрируют, что делает их очень опасными, поскольку они могут легко распространить рак по всему телу на другие ткани. ^{[ 16 ]}

Взаимодействия

Было показано, что кортактин взаимодействует с:

См. также

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с ENSG00000288401 GRCh38: выпуск Ensembl 89: ENSG00000085733, ENSG00000288401 — Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000031078 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Козен-Бинкер Л.И., Капус А. (октябрь 2006 г.). «Кортактин: серое возвышение цитоскелета». Физиология . 21 (5): 352–61. дои : 10.1152/физиол.00012.2006 . ПМИД 16990456 .
^ Ammer AG, Weed SA (сентябрь 2008 г.). «Кортактин разветвляется: роль в регуляции динамики протрузивного актина» . Сотовый Мотиль. Цитоскелет . 65 (9): 687–707. дои : 10.1002/см.20296 . ПМК 2561250 . ПМИД 18615630 .
^ Брукс С., Ламми Г.А., Шууринг Э., де Бур С., Михалидес Р., Диксон С., Питерс Г. (апрель 1993 г.). «Амплифицированная область хромосомного участка 11q13 при раке молочной железы и плоскоклеточном раке включает три теломерных острова CpG FGF3, включая экспрессируемый ген EMS1». Гены Хромосомы Рак . 6 (4): 222–31. дои : 10.1002/gcc.2870060406 . ПМИД 7685625 . S2CID 36282099 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д Дейли Р.Дж. (август 2004 г.). «Передача сигналов кортактина и динамические актиновые сети» . Биохим. Дж . 382 (Часть 1): 13–25. дои : 10.1042/BJ20040737 . ПМЦ 1133910 . ПМИД 15186216 .
^ Вид С.А., Каргинов А.В., Шафер Д.А., Уивер А.М., Кинли А.В., Купер Дж.А., Парсонс Дж.Т. (октябрь 2000 г.). «Локализация кортактина в местах сборки актина в ламеллиподиях требует взаимодействия с F-актином и комплексом Arp2/3» . Дж. Клеточная Биол . 151 (1): 29–40. дои : 10.1083/jcb.151.1.29 . ПМК 2189811 . ПМИД 11018051 .
^ Jump up to: ^а ^б Мартинес-Килес Н., Хо Х.И., Киршнер М.В., Рамеш Н., Геха Р.С. (июнь 2004 г.). «Фосфорилирование кортактина Erk/Src действует как механизм включения-выключения, который контролирует его способность активировать N-WASP» . Мол. Клетка. Биол . 24 (12): 5269–80. дои : 10.1128/MCB.24.12.5269-5280.2004 . ПМК 419870 . ПМИД 15169891 .
^ Jump up to: ^а ^б Уивер А.М., Каргинов А.В., Кинли А.В., Вид С.А., Ли Ю., Парсонс Дж.Т., Купер Дж.А. (март 2001 г.). «Кортактин способствует и стабилизирует образование сети актиновых филаментов, индуцированное Arp2/3» . Курс. Биол . 11 (5): 370–4. Бибкод : 2001CBio...11..370W . дои : 10.1016/S0960-9822(01)00098-7 . ПМИД 11267876 . S2CID 18931911 .
^ Jump up to: ^а ^б Вид С.А., Парсонс Дж.Т. (октябрь 2001 г.). «Кортактин: сочетание мембранной динамики со сборкой кортикального актина» . Онкоген . 20 (44): 6418–34. дои : 10.1038/sj.onc.1204783 . ПМИД 11607842 .
^ Самай Дж., Балуска Ф., Фойгт Б., Шлихт М., Фолькманн Д., Мензель Д. (июль 2004 г.). «Эндоцитоз, актиновый цитоскелет и передача сигналов» . Физиол растений . 135 (3): 1150–61. дои : 10.1104/стр.104.040683 . ПМК 519036 . ПМИД 15266049 .
^ Совонне Н., Дюжанкур А., Дотри-Варса А. (январь 2005 г.). «Кортактин и динамин необходимы для клатрин-независимого эндоцитоза рецептора гамма-цитокина» . Дж. Клеточная Биол . 168 (1): 155–63. дои : 10.1083/jcb.200406174 . ПМК 2171671 . ПМИД 15623579 .
^ Чжу Дж., Чжоу К., Хао Дж.Дж., Лю Дж., Смит Н., Чжан Икс (февраль 2005 г.). «Регуляция взаимодействия кортактина и динамина путем полимеризации актина во время деления ямок, покрытых клатрином» . Дж. Клеточная наука . 118 (Часть 4): 807–17. дои : 10.1242/jcs.01668 . ПМИД 15671060 . S2CID 25923754 .
^ Уивер А.М. (2006). «Инвадоподии: специализированные клеточные структуры для инвазии рака». Клин. Эксп. Метастазирование . 23 (2): 97–105. дои : 10.1007/s10585-006-9014-1 . ПМИД 16830222 . S2CID 41198210 .
^ Jump up to: ^а ^б Вид С.А., Каргинов А.В., Шафер Д.А., Уивер А.М., Кинли А.В., Купер Дж.А., Парсонс Дж.Т. (октябрь 2000 г.). «Локализация кортактина в местах сборки актина в ламеллиподиях требует взаимодействия с F-актином и комплексом Arp2/3» . Дж. Клеточная Биол . 151 (1): 29–40. дои : 10.1083/jcb.151.1.29 . ПМК 2189811 . ПМИД 11018051 .
^ Ди Чиано С, Ни З, Саси К, Льюис А, Уруно Т, Жан Х, Ротштейн О. Д., Мак А, Капус А (сентябрь 2002 г.). «Ремоделирование коркового цитоскелета, вызванное осмотическим стрессом». Являюсь. J. Physiol., Cell Physiol . 283 (3): C850-65. doi : 10.1152/ajpcell.00018.2002 . ПМИД 12176742 .
^ Мартинес М.К., Очииши Т., Маевски М., Косик К.С. (июль 2003 г.). «Двойная регуляция морфогенеза нейронов с помощью комплекса дельта-катенин-кортактин и Rho» . Дж. Клеточная Биол . 162 (1): 99–111. дои : 10.1083/jcb.200211025 . ПМК 2172717 . ПМИД 12835311 .
^ Ким Л., Вонг Т.В. (сентябрь 1998 г.). «Зависимое от фактора роста фосфорилирование актин-связывающего белка кортактина опосредуется цитоплазматической тирозинкиназой FER» . Ж. Биол. Хим . 273 (36): 23542–8. дои : 10.1074/jbc.273.36.23542 . ПМИД 9722593 .
^ Хаттан Д., Нести Э., Качеро Т.Г., Мориелли А.Д. (октябрь 2002 г.). «Фосфорилирование тирозина Kv1.2 модулирует его взаимодействие с актин-связывающим белком кортактином» . Ж. Биол. Хим . 277 (41): 38596–606. дои : 10.1074/jbc.M205005200 . ПМИД 12151401 .
^ Ду Ю, Виид С.А., Сюн В.К., Маршалл Т.Д., Парсонс Дж.Т. (октябрь 1998 г.). «Идентификация нового белка, связывающего домен SH3 кортактина, и его локализация в конусах роста культивируемых нейронов» . Мол. Клетка. Биол . 18 (10): 5838–51. дои : 10.1128/MCB.18.10.5838 . ПМК 109170 . ПМИД 9742101 .
^ Мизутани К., Мики Х., Хе Х., Марута Х., Такенава Т. (февраль 2002 г.). «Основная роль нейронного белка синдрома Вискотта-Олдрича в формировании подосом и деградации внеклеточного матрикса в src-трансформированных фибробластах». Рак Рез . 62 (3): 669–74. ПМИД 11830518 .
^ Кинли А.В., Вид С.А., Уивер А.М., Каргинов А.В., Биссонетт Э., Купер Дж.А., Парсонс Дж.Т. (март 2003 г.). «Кортактин взаимодействует с WIP, регулируя активацию Arp2/3 и выпячивание мембраны» . Курс. Биол . 13 (5): 384–93. Бибкод : 2003CBio...13..384K . дои : 10.1016/s0960-9822(03)00107-6 . ПМИД 12620186 . S2CID 17357571 .

Дальнейшее чтение

Вид С.А., Парсонс Дж.Т. (2001). «Кортактин: сочетание мембранной динамики со сборкой кортикального актина» . Онкоген . 20 (44): 6418–34. дои : 10.1038/sj.onc.1204783 . ПМИД 11607842 .
Будай Л., Даунвард Дж (2007). «Роль кортактина в патогенезе опухолей». Биохим. Биофиз. Акта . 1775 (2): 263–73. дои : 10.1016/j.bbcan.2006.12.002 . ПМИД 17292556 .
Шууринг Э., Верховен Э., Муи В.Дж., Михалидес Р.Дж. (1992). «Идентификация и клонирование двух сверхэкспрессируемых генов, U21B31/PRAD1 и EMS1, в амплифицированной области хромосомы 11q13 в карциномах человека». Онкоген . 7 (2): 355–61. ПМИД 1532244 .
Ву Х, Парсонс Дж.Т. (1993). «Кортактин, субстрат pp60src массой 80/85 килодальтон, представляет собой нитевидный актин-связывающий белок, обогащенный клеточной корой» . Дж. Клеточная Биол . 120 (6): 1417–26. дои : 10.1083/jcb.120.6.1417 . ПМК 2119758 . ПМИД 7680654 .
Брукс С., Ламми Г.А., Шууринг Э., де Бур С., Михалидес Р., Диксон С., Питерс Г. (1993). «Амплифицированная область хромосомного участка 11q13 при раке молочной железы и плоскоклеточном раке включает три теломерных острова CpG FGF3, включая экспрессируемый ген EMS1». Гены Хромосомы Рак . 6 (4): 222–31. дои : 10.1002/gcc.2870060406 . ПМИД 7685625 . S2CID 36282099 .
Маруяма К., Сугано С. (1994). «Олиго-кэпирование: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Джин . 138 (1–2): 171–4. дои : 10.1016/0378-1119(94)90802-8 . ПМИД 8125298 .
Шууринг Э., Верховен Э., Литвинов С., Михалидес Р.Дж. (1993). «Продукт гена EMS1, амплифицированный и сверхэкспрессируемый в карциномах человека, гомологичен субстрату v-src и расположен в местах контакта клетки с субстратом» . Мол. Клетка. Биол . 13 (5): 2891–98. дои : 10.1128/MCB.13.5.2891 . ПМК 359682 . ПМИД 8474448 .
Маруяма С., Куросаки Т., Сада К., Яманаси Ю., Ямамото Т., Ямамура Х. (1996). «Физическая и функциональная ассоциация кортактина с Syk в линии лейкозных клеток человека K562» . Ж. Биол. Хим . 271 (12): 6631–5. дои : 10.1074/jbc.271.26.15615 . ПМИД 8636079 .
Ван Дамм Х., Брок Х., Шууринг-Шольтес Э., Шууринг Э. (1997). «Перераспределение кортактина в участки контакта клеточного матрикса в клетках карциномы человека с амплификацией 11q13 связано как со сверхэкспрессией, так и с посттрансляционной модификацией» . Ж. Биол. Хим . 272 (11): 7374–80. дои : 10.1074/jbc.272.11.7374 . ПМИД 9054437 .
Сузуки Ю, Ёситомо-Накагава К, Маруяма К, Суяма А, Сугано С (1997). «Создание и характеристика библиотеки кДНК, обогащенной по полной длине и по 5'-концу». Джин . 200 (1–2): 149–56. дои : 10.1016/S0378-1119(97)00411-3 . ПМИД 9373149 .
Киннунен Т., Каксонен М., Сааринен Дж., Калккинен Н., Пенг Х.Б., Раувала Х. (1998). «Сигнальный путь киназы кортактин-Src участвует в N-синдекан-зависимом росте нейритов» . Ж. Биол. Хим . 273 (17): 10702–8. дои : 10.1074/jbc.273.17.10702 . ПМИД 9553134 .
Ким Л., Вонг Т.В. (1998). «Зависимое от фактора роста фосфорилирование актин-связывающего белка кортактина опосредуется цитоплазматической тирозинкиназой FER» . Ж. Биол. Хим . 273 (36): 23542–8. дои : 10.1074/jbc.273.36.23542 . ПМИД 9722593 .
Ду Ю, Виид С.А., Сюн В.К., Маршалл Т.Д., Парсонс Дж.Т. (1998). «Идентификация нового белка, связывающего домен SH3 кортактина, и его локализация в конусах роста культивируемых нейронов» . Мол. Клетка. Биол . 18 (10): 5838–51. дои : 10.1128/MCB.18.10.5838 . ПМК 109170 . ПМИД 9742101 .
Хуан С., Лю Дж., Хауденшильд CC, Чжань X (1998). «Роль тирозинового фосфорилирования кортактина в передвижении эндотелиальных клеток» . Ж. Биол. Хим . 273 (40): 25770–6. дои : 10.1074/jbc.273.40.25770 . ПМИД 9748248 .
Кацубе Т., Такахиса М., Уэда Р., Хашимото Н., Кобаяши М., Тогаши С. (1998). «Кортактин связывается с белком межклеточного соединения ZO-1 как у дрозофилы, так и у мышей» . Ж. Биол. Хим . 273 (45): 29672–7. дои : 10.1074/jbc.273.45.29672 . ПМИД 9792678 .
Охока Ю., Такай Ю. (1998). «Выделение и характеристика изоформ кортактина и нового кортактинсвязывающего белка, CBP90» . Генные клетки . 3 (9): 603–12. дои : 10.1046/j.1365-2443.1998.00216.x . ПМИД 9813110 . S2CID 22413036 .
Шууринг Э., ван Дамм Х., Шууринг-Шольтес Э., Верховен Э., Михалидес Р., Гилен Э., де Бур С., Брок Х., ван Бюрен В., Клюин П. (1999). «Характеристика гена EMS1 и его продукта, человеческого кортактина» . Клеточные клеи. Общий . 6 (2–3): 185–209. дои : 10.3109/15419069809004475 . ПМИД 9823470 .
Кэмпбелл Д.Х., Сазерленд Р.Л., Дейли Р.Дж. (1999). «Сигнальные пути и структурные домены, необходимые для фосфорилирования EMS1/кортактина». Рак Рез . 59 (20): 5376–85. ПМИД 10537323 .
Капус А., Ди Чиано С., Сунь Дж., Жан Х., Ким Л., Вонг Т.В., Ротштейн О.Д. (2000). «Зависимое от объема клетки фосфорилирование белков коркового цитоскелета и мест межклеточных контактов. Роль киназ Fyn и FER» . Ж. Биол. Хим . 275 (41): 32289–98. дои : 10.1074/jbc.M003172200 . ПМИД 10921917 .
Вид С.А., Каргинов А.В., Шафер Д.А., Уивер А.М., Кинли А.В., Купер Дж.А., Парсонс Дж.Т. (2000). «Локализация кортактина в местах сборки актина в ламеллиподиях требует взаимодействия с F-актином и комплексом Arp2/3» . Дж. Клеточная Биол . 151 (1): 29–40. дои : 10.1083/jcb.151.1.29 . ПМК 2189811 . ПМИД 11018051 .

Внешние ссылки

Кортактин в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с ENSG00000288401 GRCh38: выпуск Ensembl 89: ENSG00000085733, ENSG00000288401 — Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000031078 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid16990456-5] Козен-Бинкер Л.И., Капус А. (октябрь 2006 г.). «Кортактин: серое возвышение цитоскелета». Физиология . 21 (5): 352–61. дои : 10.1152/физиол.00012.2006 . ПМИД 16990456 .

[pmid18615630-6] Ammer AG, Weed SA (сентябрь 2008 г.). «Кортактин разветвляется: роль в регуляции динамики протрузивного актина» . Сотовый Мотиль. Цитоскелет . 65 (9): 687–707. дои : 10.1002/см.20296 . ПМК 2561250 . ПМИД 18615630 .

[pmid7685625-7] Брукс С., Ламми Г.А., Шууринг Э., де Бур С., Михалидес Р., Диксон С., Питерс Г. (апрель 1993 г.). «Амплифицированная область хромосомного участка 11q13 при раке молочной железы и плоскоклеточном раке включает три теломерных острова CpG FGF3, включая экспрессируемый ген EMS1». Гены Хромосомы Рак . 6 (4): 222–31. дои : 10.1002/gcc.2870060406 . ПМИД 7685625 . S2CID 36282099 .

[Daly_2004-8] Jump up to: ^а ^б ^с ^д Дейли Р.Дж. (август 2004 г.). «Передача сигналов кортактина и динамические актиновые сети» . Биохим. Дж . 382 (Часть 1): 13–25. дои : 10.1042/BJ20040737 . ПМЦ 1133910 . ПМИД 15186216 .

[Weed_2000-9] Вид С.А., Каргинов А.В., Шафер Д.А., Уивер А.М., Кинли А.В., Купер Дж.А., Парсонс Дж.Т. (октябрь 2000 г.). «Локализация кортактина в местах сборки актина в ламеллиподиях требует взаимодействия с F-актином и комплексом Arp2/3» . Дж. Клеточная Биол . 151 (1): 29–40. дои : 10.1083/jcb.151.1.29 . ПМК 2189811 . ПМИД 11018051 .

[Martinez-Quiles_2004-10] Jump up to: ^а ^б Мартинес-Килес Н., Хо Х.И., Киршнер М.В., Рамеш Н., Геха Р.С. (июнь 2004 г.). «Фосфорилирование кортактина Erk/Src действует как механизм включения-выключения, который контролирует его способность активировать N-WASP» . Мол. Клетка. Биол . 24 (12): 5269–80. дои : 10.1128/MCB.24.12.5269-5280.2004 . ПМК 419870 . ПМИД 15169891 .

[Weaver_2001-11] Jump up to: ^а ^б Уивер А.М., Каргинов А.В., Кинли А.В., Вид С.А., Ли Ю., Парсонс Дж.Т., Купер Дж.А. (март 2001 г.). «Кортактин способствует и стабилизирует образование сети актиновых филаментов, индуцированное Arp2/3» . Курс. Биол . 11 (5): 370–4. Бибкод : 2001CBio...11..370W . дои : 10.1016/S0960-9822(01)00098-7 . ПМИД 11267876 . S2CID 18931911 .

[Weed_2001-12] Jump up to: ^а ^б Вид С.А., Парсонс Дж.Т. (октябрь 2001 г.). «Кортактин: сочетание мембранной динамики со сборкой кортикального актина» . Онкоген . 20 (44): 6418–34. дои : 10.1038/sj.onc.1204783 . ПМИД 11607842 .

[Samaj_2004-13] Самай Дж., Балуска Ф., Фойгт Б., Шлихт М., Фолькманн Д., Мензель Д. (июль 2004 г.). «Эндоцитоз, актиновый цитоскелет и передача сигналов» . Физиол растений . 135 (3): 1150–61. дои : 10.1104/стр.104.040683 . ПМК 519036 . ПМИД 15266049 .

[Sauvonnet_2005-14] Совонне Н., Дюжанкур А., Дотри-Варса А. (январь 2005 г.). «Кортактин и динамин необходимы для клатрин-независимого эндоцитоза рецептора гамма-цитокина» . Дж. Клеточная Биол . 168 (1): 155–63. дои : 10.1083/jcb.200406174 . ПМК 2171671 . ПМИД 15623579 .

[Zhu_2005-15] Чжу Дж., Чжоу К., Хао Дж.Дж., Лю Дж., Смит Н., Чжан Икс (февраль 2005 г.). «Регуляция взаимодействия кортактина и динамина путем полимеризации актина во время деления ямок, покрытых клатрином» . Дж. Клеточная наука . 118 (Часть 4): 807–17. дои : 10.1242/jcs.01668 . ПМИД 15671060 . S2CID 25923754 .

[Weaver_2006-16] Уивер А.М. (2006). «Инвадоподии: специализированные клеточные структуры для инвазии рака». Клин. Эксп. Метастазирование . 23 (2): 97–105. дои : 10.1007/s10585-006-9014-1 . ПМИД 16830222 . S2CID 41198210 .

[pmid11018051-17] Jump up to: ^а ^б Вид С.А., Каргинов А.В., Шафер Д.А., Уивер А.М., Кинли А.В., Купер Дж.А., Парсонс Дж.Т. (октябрь 2000 г.). «Локализация кортактина в местах сборки актина в ламеллиподиях требует взаимодействия с F-актином и комплексом Arp2/3» . Дж. Клеточная Биол . 151 (1): 29–40. дои : 10.1083/jcb.151.1.29 . ПМК 2189811 . ПМИД 11018051 .

[pmid12176742-18] Ди Чиано С, Ни З, Саси К, Льюис А, Уруно Т, Жан Х, Ротштейн О. Д., Мак А, Капус А (сентябрь 2002 г.). «Ремоделирование коркового цитоскелета, вызванное осмотическим стрессом». Являюсь. J. Physiol., Cell Physiol . 283 (3): C850-65. doi : 10.1152/ajpcell.00018.2002 . ПМИД 12176742 .

[pmid12835311-19] Мартинес М.К., Очииши Т., Маевски М., Косик К.С. (июль 2003 г.). «Двойная регуляция морфогенеза нейронов с помощью комплекса дельта-катенин-кортактин и Rho» . Дж. Клеточная Биол . 162 (1): 99–111. дои : 10.1083/jcb.200211025 . ПМК 2172717 . ПМИД 12835311 .

[pmid9722593-20] Ким Л., Вонг Т.В. (сентябрь 1998 г.). «Зависимое от фактора роста фосфорилирование актин-связывающего белка кортактина опосредуется цитоплазматической тирозинкиназой FER» . Ж. Биол. Хим . 273 (36): 23542–8. дои : 10.1074/jbc.273.36.23542 . ПМИД 9722593 .

[pmid12151401-21] Хаттан Д., Нести Э., Качеро Т.Г., Мориелли А.Д. (октябрь 2002 г.). «Фосфорилирование тирозина Kv1.2 модулирует его взаимодействие с актин-связывающим белком кортактином» . Ж. Биол. Хим . 277 (41): 38596–606. дои : 10.1074/jbc.M205005200 . ПМИД 12151401 .

[pmid9742101-22] Ду Ю, Виид С.А., Сюн В.К., Маршалл Т.Д., Парсонс Дж.Т. (октябрь 1998 г.). «Идентификация нового белка, связывающего домен SH3 кортактина, и его локализация в конусах роста культивируемых нейронов» . Мол. Клетка. Биол . 18 (10): 5838–51. дои : 10.1128/MCB.18.10.5838 . ПМК 109170 . ПМИД 9742101 .

[pmid11830518-23] Мизутани К., Мики Х., Хе Х., Марута Х., Такенава Т. (февраль 2002 г.). «Основная роль нейронного белка синдрома Вискотта-Олдрича в формировании подосом и деградации внеклеточного матрикса в src-трансформированных фибробластах». Рак Рез . 62 (3): 669–74. ПМИД 11830518 .

[pmid12620186-24] Кинли А.В., Вид С.А., Уивер А.М., Каргинов А.В., Биссонетт Э., Купер Дж.А., Парсонс Дж.Т. (март 2003 г.). «Кортактин взаимодействует с WIP, регулируя активацию Arp2/3 и выпячивание мембраны» . Курс. Биол . 13 (5): 384–93. Бибкод : 2003CBio...13..384K . дои : 10.1016/s0960-9822(03)00107-6 . ПМИД 12620186 . S2CID 17357571 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]