Ацетиленгидратаза
Ацетиленгидратаза ( EC 4.2.1.112 , AH) — бактериальный фермент, первоначально обнаруженный у анаэробного микроорганизма Pelobactor acetylenicus , [1] катализирует неокислительно-восстановительную гидратацию ацетилена с образованием ацетальдегида . [2]
- С 2 Н 2 + Н 2 О → СН 3 СНО
Предполагается, что этот механизм включает присоединение ацетилена к металлу с последующей нуклеофильной атакой воды. Поскольку связывание ацетилена с Мо в нитрогеназе дает некоторую поддержку тому, что этот механизм включает связь Mo → CH2 = CH2. Ацетилен ингибирует некоторые микробные превращения, взаимодействуя с активным центром металлозависимых ферментов, включая гидрогеназу и нитрогеназу. [2] Этот фермент опирается на вольфрам в качестве металлического центра и является самым тяжелым металлом, который играет важную роль в метаболических процессах азота , серы и углерода . [3] [4Fe-4S] Кубан удерживает W в восстановленном состоянии W(IV), наиболее стабильной восстановленной степени окисления, тогда как W(VI) является другой стабильной степенью окисления (переходные металлы 2-го и 3-го ряда обычно наиболее стабильны в своей высшая степень окисления). [2] Ферменты Mo и W повсеместно используют W(IV)/W(VI) в катализе, однако AH уникален, поскольку вольфрамовый фермент остается в катализе как W(IV). [4] Вольфрамовый фермент остается W(IV) на протяжении всего катализа, поскольку фермент катализирует неокислительно-восстановительную реакцию, описываемую как гидратация ацетилена в ацетальдегид. [5] Вольфрамовый активный центр имеет искаженную октаэдрическую геометрию, которая координируется кофакторами молибдоптерина вместе с остатком цистеина, координируемым молекулой воды в качестве шестого лиганда. [4] Остатки активного центра: Asp13, Cys12, Trp179, Arg606, Met140 и Ile142. [3] Asp13 играет важную роль в катализе, при котором остаток активного центра депротонирует гидроксид воды, делая его лучшим нуклеофилом. [3]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Шинк Б. (1985). «Ферментация ацетилена облигатным анаэробом Pelobacter acetylenicus sp. nov» . Архив микробиологии . 142 (3): 295–301. дои : 10.1007/BF00693407 . S2CID 9331029 .
- ^ Jump up to: а б с Кронек ПМ (март 2016 г.). «Ацетиленгидратаза: неокислительно-восстановительный фермент с вольфрамовым и железо-серным центрами в активном центре». Журнал биологической неорганической химии . 21 (1): 29–38. дои : 10.1007/s00775-015-1330-y . ПМИД 26790879 . S2CID 254088239 .
- ^ Jump up to: а б с Ляо Р.З., Ю Дж.Г., Химо Ф. (декабрь 2010 г.). «Механизм вольфрам-зависимой ацетиленгидратазы на основе квантово-химических расчетов» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 107 (52): 22523–22527. дои : 10.1073/pnas.1014060108 . ПМК 3012519 . ПМИД 21149684 .
- ^ Jump up to: а б Видович К., Белай Ф., Мёш-Занетти НК (сентябрь 2020 г.). «Мягкие комплексы скорпиона гидридотрис (2-меркапто-1-метилимидазолил) бората вольфрама, оксида и -сульфида как модели ацетиленгидратазы» . Химия: Европейский журнал . 26 (54): 12431–12444. дои : 10.1002/chem.202001127 . ПМЦ 7589279 . ПМИД 32640122 .
- ^ Зайфферт ГБ, Ульманн ГМ, Мессершмидт А, Шинк Б, Кронек ПМ, Эйнсле О (февраль 2007 г.). «Структура неокислительно-восстановительного фермента вольфрама/[4Fe:4S] ацетиленгидратазы» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 104 (9): 3073–3077. дои : 10.1073/pnas.0610407104 . ПМК 1805521 . ПМИД 17360611 .
