Карбамоилфосфат

Карбамоилфосфат
Имена
	Название ИЮПАК (Карбамоилокси)фосфоновая кислота
Идентификаторы
Номер CAS	590-55-6 ;
3D model ( JSmol )	Интерактивное изображение ;
КЭБ	ЧЕБИ:17672 ;
ХЭМБЛ	ХЕМБЛ369105 ;
ХимическийПаук	272 ;
Информационная карта ECHA	100.230.975
КЕГГ	C00169 ;
МеШ	Карбамоил+фосфат
ПабХим CID	278 ;
НЕКОТОРЫЙ	GC5KZW01Q3 ;
Панель управления CompTox ( EPA )	DTXSID70862253 ;
	показывать ИнЧИ
	показывать УЛЫБКИ
Характеристики
Химическая формула	СН 2 НО 5 П 2−
Молярная масса	141.020 g/mol
	Если не указано иное, данные приведены для материалов в стандартном состоянии (при 25 °C [77 °F], 100 кПа). проверить ( что такое ?) Ссылки на инфобоксы

Карбамоилфосфат — анион биохимического значения. У наземных животных он является промежуточным метаболитом в утилизации азота посредством цикла мочевины и синтеза пиримидинов . Его ферментативный аналог, карбамоилфосфатсинтетаза I (CPS I), взаимодействует с классом молекул, называемых сиртуинами , НАД-зависимыми протеиндеацетилазами и АТФ с образованием карбамоилфосфата. Затем CP вступает в цикл мочевины, в котором он реагирует с орнитином (процесс, катализируемый ферментом орнитинтранскарбамилазой ) с образованием цитруллина .

Классификация

Карбамоилфосфат является продуктом метаболизма в пути , который включает удаление азота в цикле мочевины и биосинтез пиримидинов промежуточным . ^{[ 1 ]}

Производство

Он производится из бикарбоната , аммиака (полученного из аминокислот ) и фосфата (из АТФ ). ^{[ 2 ]} Синтез катализируется ферментом карбамоилфосфатсинтетазой . ^{[ 2 ]} При этом используются три реакции:

ОЗС ⁻
₃ + АТФ → АДФ + НО–С(О)–ОПО ²⁻
₃ (карбоксилфосфат)
НО–С(О)–ОПО ²⁻
₃ + NH ₃ + ОН ⁻ → ГПО ²⁻
₄ + ⁻O–C(O)NH ₂ + H ₂ O
⁻O–C(O)NH ₂ + АТФ → АДФ + H
₂ НЗ(О)ОПО ²⁻
₃

Клиническое значение

Дефект фермента CPS I и последующий дефицит выработки карбамоилфосфата связаны с гипераммониемией у людей. ^{[ 3 ]}

См. также

Ссылки

^ Адам М.П., Фельдман Дж., Мирзаа Г.М., Пагон Р.А., Уоллес С.Е., Бин Л.Дж., Грипп К.В., Амемия А., Ах Мью Н., Симпсон К.Л., Гропман А.Л., Ланфер Б.К., Чепмен К.А., Суммар М.Л. (1993). «Обзор нарушений цикла мочевины». Адам М.П., Фельдман Дж., Мирзаа Г.М. и др. (ред.). Генные обзоры . Вашингтонский университет, Сиэтл. ПМИД 20301396 .
^ Jump up to: ^а ^б Бхагаван Н.В., Ха CE (2015). «Метаболизм белков и аминокислот». В Бхагаване Н.В., Ха С.Э. (ред.). Основы медицинской биохимии (второе изд.). Сан-Диего: Академическая пресса. стр. 227–268. дои : 10.1016/b978-0-12-416687-5.00015-4 . ISBN 978-0-12-416687-5 .
^ Накагава Т., Ломб DJ, Хайгис MC, Гуаренте Л (май 2009 г.). «SIRT5 деацетилирует карбамоилфосфатсинтетазу 1 и регулирует цикл мочевины» . Клетка . 137 (3): 560–570. дои : 10.1016/j.cell.2009.02.026 . ПМЦ 2698666 . ПМИД 19410549 .

Дальнейшее чтение

Нельсон Д.Л., Кокс М.М. (2005). Ленингерские принципы биохимии, четвертое издание . Нью-Йорк: WH Freeman и компания. ISBN 978-0-7167-4339-2 .

[pmid20301396-1] Адам М.П., Фельдман Дж., Мирзаа Г.М., Пагон Р.А., Уоллес С.Е., Бин Л.Дж., Грипп К.В., Амемия А., Ах Мью Н., Симпсон К.Л., Гропман А.Л., Ланфер Б.К., Чепмен К.А., Суммар М.Л. (1993). «Обзор нарушений цикла мочевины». Адам М.П., Фельдман Дж., Мирзаа Г.М. и др. (ред.). Генные обзоры . Вашингтонский университет, Сиэтл. ПМИД 20301396 .

[:0-2] Jump up to: ^а ^б Бхагаван Н.В., Ха CE (2015). «Метаболизм белков и аминокислот». В Бхагаване Н.В., Ха С.Э. (ред.). Основы медицинской биохимии (второе изд.). Сан-Диего: Академическая пресса. стр. 227–268. дои : 10.1016/b978-0-12-416687-5.00015-4 . ISBN 978-0-12-416687-5 .

[pmid19410549-3] Накагава Т., Ломб DJ, Хайгис MC, Гуаренте Л (май 2009 г.). «SIRT5 деацетилирует карбамоилфосфатсинтетазу 1 и регулирует цикл мочевины» . Клетка . 137 (3): 560–570. дои : 10.1016/j.cell.2009.02.026 . ПМЦ 2698666 . ПМИД 19410549 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]