Короткоцепочечная ацил-КоА-дегидрогеназа
Короткоцепочечная ацил-КоА-дегидрогеназа | |||
---|---|---|---|
Идентификаторы | |||
Номер ЕС. | 1.3.8.1 | ||
Номер CAS. | 9027-88-7 | ||
Базы данных | |||
ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
ЭксПАСи | Просмотр NiceZyme | ||
КЕГГ | КЕГГ запись | ||
МетаЦик | метаболический путь | ||
ПРЯМОЙ | профиль | ||
PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
|
Короткоцепочечная ацил-КоА-дегидрогеназа ( EC 1.3.8.1 , бутирил-КоА-дегидрогеназа, бутаноил-КоА-дегидрогеназа, бутирилдегидрогеназа, ненасыщенная ацил-КоА-редуктаза, этиленредуктаза, еноил-кофермент А-редуктаза, ненасыщенный ацил-КоА-редуктаза, бутирил-кофермент А дегидрогеназа, короткоцепочечный ацил-КоА дегидрогеназа, дегидрогеназа с короткой цепью ацил-КоА, 3-гидроксиацил-КоА-редуктаза, бутаноил-СоА: (акцептор) 2,3-оксидоредуктаза, ACADS (ген).) представляет собой фермент с систематическим названием короткоцепочечный ацил-КоА: электрон . -перенос флавопротеина 2,3-оксидоредуктазы. [ 1 ] [ 2 ] [ 3 ] [ 4 ] [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ] Этот фермент катализирует следующую химическую реакцию
- короткоцепочечный ацил-КоА переноса электронов + флавопротеин короткоцепочечный транс-2,3-дегидроацил-КоА + флавопротеин с восстановленным переносом электронов
Этот фермент содержит FAD в качестве простетической группы .
См. также
[ редактировать ]- Ацил-КоА дегидрогеназа
- Бутирил-КоА (также известный как бутаноил-КоА)
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Малер Х.Р. (январь 1954 г.). «Исследование системы окисления жирных кислот тканей животных. IV. Простетическая группа бутирилкофермента А дегидрогеназы» . Журнал биологической химии . 206 (1): 13–26. дои : 10.1016/S0021-9258(18)71291-X . ПМИД 13130522 .
- ^ Грин Д.Э., Мии С., Малер Х.Р., Бок Р.М. (январь 1954 г.). «Исследование системы окисления жирных кислот тканей животных. III. Бутирилкофермент А дегидрогеназа» . Журнал биологической химии . 206 (1): 1–12. дои : 10.1016/S0021-9258(18)71290-8 . ПМИД 13130521 .
- ^ Бейнерт Х (1963). «Ацил-кофермент А дегидрогеназа». В Бойер П.Д., Ларди Х., Мирбек К. (ред.). Ферменты . Том. 7 (2-е изд.). Нью-Йорк: Академическая пресса. стр. 447–466.
- ^ Шоу Л., Энгель ПК (март 1984 г.). «Очистка и свойства короткоцепочечной ацил-КоА-дегидрогеназы бычьей печени» . Биохимический журнал . 218 (2): 511–20. дои : 10.1042/bj2180511 . ПМЦ 1153367 . ПМИД 6712627 .
- ^ Торп С., Ким Джей-Джей (июнь 1995 г.). «Строение и механизм действия ацил-КоА-дегидрогеназ» . Журнал ФАСЭБ . 9 (9): 718–25. дои : 10.1096/fasebj.9.9.7601336 . ПМИД 7601336 . S2CID 42549744 .
- ^ Икеда Й., Окамура-Икеда К., Танака К. (январь 1985 г.). «Очистка и характеристика короткоцепочечных, среднецепочечных и длинноцепочечных ацил-КоА-дегидрогеназ из митохондрий печени крысы. Выделение голо- и апоферментов и превращение апофермента в голофермент» . Журнал биологической химии . 260 (2): 1311–25. дои : 10.1016/S0021-9258(20)71245-7 . ПМИД 3968063 .
- ^ МакМахон Б., Галлахер М.Э., Мэйхью С.Г. (сентябрь 2005 г.). «Белок, кодируемый геном PP2216 Pseudomonas putida KT2440, представляет собой ацил-КоА-дегидрогеназу, которая окисляет только короткоцепочечные алифатические субстраты» . Письма FEMS по микробиологии . 250 (1): 121–7. дои : 10.1016/j.femsle.2005.06.049 . ПМИД 16024185 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]- Короткоцепочечная + ацил-КоА + дегидрогеназа в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)