Ацидофил
Ацидофилы или ацидофильные организмы — это те, которые процветают в очень кислых условиях (обычно при pH 5,0 или ниже). [1] ). Эти организмы можно найти в разных ветвях древа жизни , включая архей , бактерии , [2] и Эукария .
Примеры
[ редактировать ]В список этих организмов входят:
Архея
[ редактировать ]- Sulfolobales — порядок в Thermoproteota. отделе [3] Археи
- Thermoplasmatales — порядок Euryarchaeota. ветви [3] Археи
- АРМАН , в ветви Эвриархеот. [3] Археи
- Acidianus brierleyi, A. infernus , факультативно анаэробные термоацидофильные архебактерии.
- Halarchaeum acidiphilum , ацидофильный представитель Halobacteriacaeae. [4]
- Metallosphaera sedula , термоацидофильный.
Бактерии
[ редактировать ]- Ацидобактериота , [5] тип бактерий
- Acidithiobacillales , порядок Pseudomonadota, например A. Ferrooxyns, A. thiooxydans.
- Thiobacillus prosperus, T. acidophilus, T.organovorus, T. cuprinus
- Acetobacter aceti — бактерия, производящая уксусную кислоту (уксус) в результате окисления этанола.
- Алициклобациллы — род бактерий, которые могут загрязнять фруктовые соки. [6]
Эукария
[ редактировать ]- Мукор кистевидный [7]
- Urotricha [7]
- Дуналиелла ацидофила [7]
- Представители класса водорослей Cyanidiophyceae , включая Cyanidioschyzon merolae.
Механизмы адаптации к кислой среде
[ редактировать ]Большинство ацидофильных организмов развили чрезвычайно эффективные механизмы выкачивания протонов из внутриклеточного пространства , чтобы поддерживать цитоплазму на нейтральном или близком к нему уровне pH. Следовательно, внутриклеточным белкам не требуется приобретать кислотную стабильность в ходе эволюции. Однако другие ацидофилы, такие как Acetobacter aceti , имеют закисленную цитоплазму, которая заставляет почти все белки в геноме приобретать кислотную стабильность. [8] По этой причине Acetobacter aceti стал ценным ресурсом для понимания механизмов, с помощью которых белки могут достигать кислотной стабильности.
Исследования белков, адаптированных к низкому pH, выявили несколько общих механизмов, с помощью которых белки могут достигать кислотной стабильности. В большинстве кислотоустойчивых белков (таких как пепсин и soxF белок из Sulfolobus acidocaldarius ) наблюдается избыток кислотных остатков, что сводит к минимуму дестабилизацию низкого pH, вызванную накоплением положительного заряда. Другие механизмы включают минимизацию доступности кислотных остатков растворителем или связывание металлических кофакторов. Было показано , что в особом случае кислотной стабильности белок NAPase из Nocardiopsis alba перемещает чувствительные к кислоте солевые мостики из областей, которые играют важную роль в процессе разворачивания. В этом случае кинетической кислотной стабильности долговечность белка достигается в широком диапазоне pH, как кислого, так и основного.
См. также
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ Цзинь, Цюшэн; Кирк, Мэтью Ф. (01 мая 2018 г.). «РН как основной контроль в микробиологии окружающей среды: 1. Термодинамическая перспектива» . Границы в науке об окружающей среде . 6:21 . дои : 10.3389/fenvs.2018.00021 . ISSN 2296-665X .
- ^ Беккер, А., Типы бактерий, живущих при кислом pH» . Проверено 10 мая 2017 г.
- ^ Jump up to: а б с Дворкин М., Фальков С. (2006). Прокариоты: Справочник по биологии бактерий .
- ^ Сингх О.В. (2012). Экстремофилы: устойчивые ресурсы и биотехнологические последствия . Джон Уайли и сыновья . стр. 76–79. ISBN 978-1-118-10300-5 .
- ^ Квайзер, Ахим; Оксенрайтер, Торстен; Ланц, Криста; Шустер, Стефан К.; Треуш, Александр Х.; Эк, Юрген; Шлепер, Криста (27 августа 2003 г.). «Ацидобактерии образуют целостную, но очень разнообразную группу внутри бактериальной области: данные геномики окружающей среды». Молекулярная микробиология . 50 (2): 563–575. дои : 10.1046/j.1365-2958.2003.03707.x . ПМИД 14617179 . S2CID 25162803 .
- ^ Петтифер Г.Л.; Осмундсон М.Э.; Мерфи Дж. М. (март 1997 г.). «Методы обнаружения и подсчета Alicyclobacillus acidoterrestris и исследования роста и образования пятен во фруктовых соках и сокосодержащих напитках». Письма по прикладной микробиологии . 24 (3): 185–189. дои : 10.1046/j.1472-765X.1997.00373.x . ПМИД 9080697 . S2CID 6976998 .
- ^ Jump up to: а б с Роулингс, Дуглас; Джонсон, Д. Барри. «Эукариотические ацидофилы» . Энциклопедия систем жизнеобеспечения (EOLSS) . Издательство Эолсс. Архивировано из оригинала 13 октября 2014 г. Проверено 3 февраля 2014 г.
- ^ Мензель, У.; Готшалк, Г. (1985). «Внутренний pH Acetobacterium wieringae и Acetobacter aceti во время роста и производства уксусной кислоты». Арка Микробиол . 143 (1): 47–51. Бибкод : 1985АрМик.143...47М . дои : 10.1007/BF00414767 . S2CID 6477488 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Купер, Дж.Б.; Хан, Г.; Тейлор, Г.; Тикл, Эй Джей; Бланделл, ТЛ (июль 1990 г.). «Рентгеновский анализ аспарагиновых протеиназ. II. Трехмерная структура гексагональной кристаллической формы свиного пепсина при разрешении 2,3 А». Дж Мол Биол . 214 (1): 199–222. дои : 10.1016/0022-2836(90)90156-G . ПМИД 2115088 .
- Бониш, Х.; Шмидт, КЛ; Шафер, Г.; Ладенштейн, Р. (июнь 2002 г.). «Структура растворимого домена архейного железо-серного белка Риске при разрешении 1,1 А». Дж Мол Биол . 319 (3): 791–805. дои : 10.1016/S0022-2836(02)00323-6 . ПМИД 12054871 .
- Шафер, К; Магнуссон, Ю; Шеффель, Ф; Шифнер, А; Сандгрен, Миссури; Дидерихс, К; Вельте, В; Хюльсманн, А; Шнайдер, Э; Моубрей, СЛ (январь 2004 г.). «Рентгеновские структуры мальтозо-мальтодекстрин-связывающего белка термоацидофильной бактерии Alicyclobacillus acidocaldarius позволяют понять кислотную стабильность белков» . Журнал молекулярной биологии . 335 (1): 261–74. дои : 10.1016/j.jmb.2003.10.042 . ПМИД 14659755 .
- Уолтер, РЛ; Илик, SE; Фридман, AM; Блейк, RC 2-й; Проктор, П.; Шохам, М. (ноябрь 1996 г.). «Кристаллическая структура рустицианина, полученная методом аномальной дифракции на нескольких длинах волн (MAD): сильно окисляющий купредоксин с чрезвычайной кислотной стабильностью» . Дж Мол Биол . 263 (5): 730–51. дои : 10.1006/jmbi.1996.0612 . ПМИД 8947572 .
{{cite journal}}
: CS1 maint: числовые имена: список авторов ( ссылка ) - Ботуян, М.В.; Той-Палмер, А.; Чунг, Дж.; Блейк, RC 2-й; Бероза, П.; Кейс, Д.А.; Дайсон, HJ (1996). «Структура раствора ЯМР рустицианина Cu (I) из Thiobacillus Ferrooxydans: структурная основа чрезвычайной кислотной стабильности и окислительно-восстановительного потенциала». Дж Мол Биол . 263 (5): 752–67. дои : 10.1006/jmbi.1996.0613 . ПМИД 8947573 .
{{cite journal}}
: CS1 maint: числовые имена: список авторов ( ссылка ) - Кельч, бакалавр; Иген, КП; Эрсияс, ФП; Хамфрис, Эл.; Томасон, Арканзас; Мицуики, С.; Агард, Д.А. (май 2007 г.). «Структурное и механистическое исследование кислотоустойчивости: кинетическая стабильность способствует развитию экстремофильного поведения». Дж Мол Биол . 368 (3): 870–883. CiteSeerX 10.1.1.79.3711 . дои : 10.1016/j.jmb.2007.02.032 . ПМИД 17382344 .