✖


Jump to content

Деретик Роуд

Add links
Войо Деретич, доктор философии.
Известный Аутофагия

Войо Деретич , выдающийся профессор и заведующий кафедрой молекулярной генетики и микробиологии Медицинской школы Университета Нью-Мексико . Деретик был директором-основателем Центра передовых биомедицинских исследований аутофагии, воспаления и метаболизма (AIM) . [ 1 ] [ 2 ] Центр АИМ [ 3 ] продвигает аутофагии исследования на национальном и международном уровне.

Образование

[ редактировать ]

Войо Питер Деретич получил бакалавриат, аспирантуру и постдокторантуру в Белграде, Париже и Чикаго. Он был преподавателем Техасского университета и Мичиганского университета , а в 2001 году поступил в Центр медицинских наук Университета Нью-Мексико.

Карьера и исследования

[ редактировать ]

Основной вклад Войо Деретича в науку связан с исследованиями его команды роли аутофагии в инфекциях и иммунитете . [ 4 ] [ 5 ] Аутофагия - это цитоплазматический путь с контролем качества и метаболической ролью. [ 6 ] Аутофагическое удаление поврежденных или избыточных органелл связано с раком , нейродегенерацией, такой как болезнь Альцгеймера , болезнь Хантингтона и болезнь Паркинсона , диабетом , развитием и старением . Группа Деретича — одна из тех, кто сделал это открытие. [ 7 ] что аутофагическая деградация является основным эффектором механизмов врожденного и, возможно, адаптивного иммунитета для прямой элиминации внутриклеточных микробов (таких как Mycobacterium Tuberculosis). [ 8 ] [ 9 ] [ 10 ] ). Это поместило иммунитет и инфекцию в сферу влияния аутофагии. [ 5 ]

Исследования в лаборатории Деретик способствовали нашему пониманию основных механизмов аутофагии в клетках млекопитающих и человека. [ 11 ] применимо к генерической аутофагии, т.е. метаболической и контрольной аутофагии, [ 6 ] а также к процессам аутофагии, специализирующимся на иммунных функциях. [ 5 ] Работа Деретича и его коллег показала, как аутофагосомы формируются в клетках млекопитающих, идентифицировав профагофоры HyPAS (гибридная преаутофагосомная структура) как прямых предшественников аутофагосом в клетках млекопитающих. [ 11 ] Профагофоры HyPAS образуются в результате слияния мембран между эндосомами , наделенными лигазой E3 ATG16L1 , и из цис-Гольджи полученными пузырьками и цистернами FIP200, . [ 11 ] Путем последующего atg8илирования возникающий профагофор превращается в LC3-положительный фагофор. [ 11 ] LC3B — один из шести основных белков ATG8 млекопитающих, которые модифицируют мембраны в процессе, называемом atg8илированием . [ 12 ] аналогично процессу модификации белка посредством убиквитилирования . [ 12 ] Аутофагосомные фагофоры расширяются за счет процессов переноса липидов, зависящих от ATG9A и ATG2A/B, тогда как mATG8s играют множество ролей, одна из которых - служить адаптерами для аутофагических рецепторов, таким образом изолируя груз в просвет аутофагосомы. Последние результаты лаборатории доктора Деретича показывают, что атг8илирование и mATG8 играют роль в задействовании механизмов ESCRT для запечатывания открытых фагофоров, создавая таким образом двухмембранные аутофагосомы. [ 13 ] и поддерживать аутофагосомальные мембраны в герметичном и непроницаемом, т.е. непористом состоянии, чтобы могло происходить переваривание захваченного материала. [ 13 ]

Тесная связь между аутофагией как контролем качества и метаболическим процессом, с одной стороны, и процессом врожденного иммунитета , с другой стороны, вероятно, восходит к бактериальному эндосимбиотическому происхождению митохондрий . [ 14 ] От бактерий до вирусов, аутофагия и процессы, связанные с аутофагией, часто называемые неканонической аутофагией, недавно отнесенные к категории различных проявлений мембранного атг8илирования . [ 15 ] играют роль в борьбе с микробами или становятся мишенью патогенов. Например, как показано в исследовании [ 11 ] из лаборатории Деретик, SARS-CoV-2 ингибирует самую раннюю стадию образования аутофагосом в клетках человека, известную как профагофор или HyPAS.

Лаборатория Деретича связала аутофагию с несколькими семействами белков врожденного иммунитета. Сюда входят TLR , [ 16 ] ТБК1 , [ 17 ] ГТФазы, связанные с иммунитетом [ 7 ] такие как ИРГМ [ 18 ] и TRIM , такие как TRIM5 (участвующий в ограничении ВИЧ ), [ 19 ] ТРИМ16 [ 20 ] и PYRIN /TRIM20 (участвует в регуляции воспаления ) и TRIM21 (участвует в интерферона I типа ) и т. д. реакциях [ 21 ] TRIMs играют иммунную и другие роли, но с не до конца понятными функциями, и цитированная выше работа показывает, что они действуют как регуляторы аутофагических рецепторов в клетках млекопитающих. [ 22 ] [ 19 ] [ 23 ] [ 24 ] Серия исследований [ 18 ] [ 25 ] [ 26 ] [ 27 ] из группы Деретика показывает, как ГТФаза IRGM , связанная с иммунитетом человека , работает при аутофагии, демонстрируя прямое взаимодействие IRGM с основными факторами аутофагии (ATG), а также их сборку и активацию после PRR : NOD1 , NOD2 , TLR , RIG-I и компонентов воспаления , что позволяет им выполнять противомикробные и противовоспалительные аутофагические функции, важные при туберкулезе и болезни Крона . Связанное с этим направление исследований показывает, что IRGM помогает рекрутировать 17 SNARE синтаксин , который также является мишенью для фосфорилирования и контроля со стороны TBK1. [ 28 ] и играет роль как в инициации, так и в созревании аутофагии. И IRGM, и синтаксин 17 связывают ATG8 млекопитающих, такие как MAP1LC3B (LC3) и GABARAP . [ 27 ] Недавнее исследование [ 29 ] показывает, что IRGM контролирует лизосомальный биогенез, связываясь и контролируя TFEB , ключевой регулятор транскрипции лизосомальных генов. Более того, ATG8 млекопитающих, которые взаимодействуют с IRGM, находятся выше лизосомального биогенеза и контролируют как mTOR , так и TFEB. [ 29 ]

Недавний обзор [ 15 ] Деретич и его коллеги предлагают принцип « атг8илирования » как общей реакции мембранного стресса, отражающей то, что убиквитилирование делает для белков, подвергшихся стрессу. Более того, связь ATG8s млекопитающих с SNARE оказалась гораздо более общей, чем первоначально предполагалось. Недавно он был распространен на большое количество других SNARE, при этом одно специфическое подмножество характеризуется как управление биогенезом лизосом через путь доставки TGN-лизосомы. [ 30 ] Эти исследования привели к неожиданной альтернативной модели того, как работают ATG8 млекопитающих – путем широкого взаимодействия и модуляции SNARE, чтобы перенаправить общий внутриклеточный мембранный поток к органеллам, которые сходятся в лизосомально -аутолизосомальной системе. Более того, недавние исследования [ 29 ] [ 30 ] показали, что ATG8 млекопитающих фактически регулируют лизосомальный биогенез, расширяя или потенциально пересматривая их функцию, которая первоначально ограничивалась образованием аутофагосом. Как упоминалось выше, atg8ylation и специфические mATG8 (любопытно, за исключением LC3B) направляют ESCRT на завершение аутофагосмального закрытия и поддержание аутофагических мембран в закрытом состоянии. Концепция атг8илирования [ 15 ] утверждает, что mATG8 и атг8илирование представляют собой для мембран то же, что убиквитин и убиквитилирование представляют для белков, и что, параллельно с проявлениями убиквитилирования , атг8илирование стрессированных или ремоделирующих мембран имеет множество биологических последствий, только одним из которых является аутофагия, как было рассмотрено в июне 2022 г. Деретич и Лазару. [ 12 ] Мембранное атг8илирование контролирует многие функции, [ 12 ] и недавно было показано, что он вызывает и координирует во время стресса лизосомальной мембраны множественные эффекторные механизмы: инактивацию mTOR , образование стрессовых гранул , ингибирование общей трансляции белка посредством фосфорилирования IF2α и интегрированную реакцию на стресс посредством ATF4 . [ 31 ]

Исследования группы Деретича из центра AIM по изучению аутофагии, воспаления и метаболизма, [ 3 ] дают представление о том, как клетки обнаруживают повреждение эндомембран и плазматических мембран и какие системы используются для восстановления или устранения/замены таких мембран. В статье в журнале Molecular Cell , [ 32 ] эта группа показала, что новая система под названием GALTOR, основанная на галектине-8 , взаимодействует с регуляторной системой mTOR, состоящей из SLC38A9 , Ragulator, RagA /B, RagCD . После лизосомального повреждения GALTOR ингибирует mTOR, вызывая его диссоциацию от поврежденных лизосом. Ключом к действию GALTOR являются галектины, сахаросвязывающие цитозольные белки, которые могут обнаруживать гликоконъюгаты, экспонируемые на просветной (экзофациальной) стороне лизосомальной мембраны при повреждении мембраны, тем самым преобразуя нарушение мембраны в mTOR. [ 32 ] Физиологические последствия ингибирования mTOR после повреждения эндомембраны многочисленны, включая индукцию аутофагии. [ 32 ] и метаболическое переключение. Функциональная роль галектинов в клеточном ответе на повреждение мембран быстро расширяется, и группа Деретика недавно продемонстрировала [ 33 ] что галектин-3 привлекает ESCRT к поврежденным лизосомам, чтобы лизосомы могли быть восстановлены. Самые последние данные показывают, что галектин-9 реагирует на лизосомальное повреждение, активируя AMPK , центральный регулятор метаболизма и аутофагии. [ 34 ] Это происходит за счет галектин-9-зависимой активации систем убиквитинирования на поврежденных лизосомах, что приводит к K63-убиквитинированию TAK1 , расположенной выше киназы, которая фосфорилирует и активирует AMPK. [ 34 ] Продолжая тему гомеостатических ответов на повреждение мембран, группа Деретича недавно показала, что ATG9A , который в первую очередь считается основным геном аутофагии и одним из немногих белков, являющихся интегральными мембранами, организует механизм ESCRT вместе с Ca 2+ чувствительный белок IQGAP1 для защиты плазматической мембраны от повреждения, а также запрограммированной или случайной пермеабилизации. [ 35 ] ATG9A мобилизует белки ESCRT для восстановления пор на плазматической мембране, введенных газдермином ( GSDMD ) во время пироптоза , MLKL во время некроптоза , микобактерией туберкулеза во время заражения клеток-хозяев и MLKL-подобным действием SARS-CoV-2 ORF3a на пламу. мембрана. [ 35 ] Недавнее исследование показывает дальнейшую специализацию факторов atg8ylation в защите мембран, раскрывая уникальные эффекты ATG5 на поддержание целостности лизосомальной мембраны посредством воздействия на мобилизацию ESCRT и дополнительных интеракторов. [ 36 ] Эта серия исследований расширяет сферу мембранной гомеостатической роли белков аутофагии за пределы процесса канонической аутофагии .

Лаборатория Деретика показала, что аутофагия в клетках млекопитающих играет не только деградирующую роль, но и выполняет задачу нетрадиционной секреции цитоплазматических белков. [ 37 ] [ 22 ] Это привело к появлению термина «секреторная аутофагия». [ 38 ] [ 39 ] Эта работа, наряду с работами других авторов, посвященных дрожжам, расширяет сферу влияния аутофагии от ее канонической роли внутри клетки и границ внутриклеточного пространства до внеклеточного пространства, влияя на межклеточные взаимодействия, воспаление , тканевую организацию, функции и т.д. и перепланировка.

Аутофагия и биология коронавируса тесно переплетены. SARS-CoV-2 ингибирует образование аутофагосомных профагофоров (HyPAS), [ 11 ] вероятно, отклонит клеточные мембраны для формирования отсеков репликации и сборки вируса выпячивающего типа или для защиты коронавируса . Другой пример: белок ATG9A защищает клетки от повреждения плазматической мембраны, вызванного SARS-CoV-2 ORF3a. [ 35 ] Группа Деретика ранее показала, как хлорохин воздействует на респираторные эпителиальные клетки, включая подавление воспаления и факторов фиброза, которые могут привести к повреждению легких и потере функции. [ 40 ] [ 41 ] [ 42 ] и недавно представил это в контексте того, как хлорохин , азитромицин и ципрофлоксацин могут помочь в борьбе с кризисом covid19 пандемическим . [ 43 ] Последующее исследование [ 44 ] указывает на то, что ципрофлоксацин оказывает мощное воздействие на ингибирование SARS-CoV-2 в клетках Vero E6 , что измеряется снижением цитопатических эффектов, количественной ОТ-ПЦР и единицами образования бляшек. Амброксол – еще один препарат, оказывающий благотворное воздействие на клетки Vero E6. [ 44 ]

Всесторонний обзор Деретича и его коллег, содержащий более 1500 цитат, резюмирует роль аутофагии в иммунитете и воспалении : [ 4 ] Более свежий обзор [ 5 ] автор Деретик в Cell Press журнале Immunity обобщает роль аутофагии в воспалении и то, как она влияет на различные заболевания, от аутоиммунитета до рака, инфекций (включая COVID-19 ), сердечно-сосудистых заболеваний и заболеваний печени , нейродегенерации , диабета и метаболических нарушений.

Некоторые из ранних публикаций (первоначальное открытие того, что аутофагия действует против внутриклеточных микробов, с >2000 цитирований) включают : [ 45 ] и в науке . [ 46 ]

Несколько более поздних первичных публикаций включают отчеты в Cell [ 11 ] Молекулярная клетка , [ 47 ] [ 34 ] Развивающая клетка , [ 28 ] [ 33 ] [ 36 ] Журнал клеточной биологии [ 27 ] и биология природных клеток . [ 29 ] [ 35 ]

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Центр передового опыта биомедицинских исследований аутофагии, воспаления и метаболизма
  2. ^ Войо, Деретик. «Аутофагия, воспаление и обмен веществ (АИМ) в Центре заболеваний» . Грантоме .
  3. ^ Jump up to: а б «Главная | Центр передовых биомедицинских исследований аутофагии, воспаления и метаболизма» . www.autophagy.center .
  4. ^ Jump up to: а б Деретик, Войо; Сайто, Тацуя; Акира, Шизуо (октябрь 2013 г.). «Аутофагия при инфекции, воспалении и иммунитете» . Обзоры природы Иммунология . 13 (10): 722–737. дои : 10.1038/nri3532 . ПМК   5340150 . ПМИД   24064518 .
  5. ^ Jump up to: а б с д Деретик, Войо (март 2021 г.). «Аутофагия при воспалении, инфекции и иммунометаболизме» . Иммунитет . 54 (3): 437–453. doi : 10.1016/j.immuni.2021.01.018 . ПМК   8026106 . ПМИД   33691134 .
  6. ^ Jump up to: а б Деретик, Войо; Кремер, Гвидо (22 июня 2021 г.). «Аутофагия в обмене веществ и контроле качества: противоположные, дополнительные или взаимосвязанные функции?» . Аутофагия . 18 (2): 283–292. дои : 10.1080/15548627.2021.1933742 . ПМЦ   8942406 . ПМИД   34036900 . S2CID   235199344 .
  7. ^ Jump up to: а б Гутьеррес, МГ; Мастер, СС; Сингх, С.Б.; Тейлор, Джорджия; Коломбо, Мичиган; Деретич, В. (2004). «Аутофагия - это защитный механизм, препятствующий выживанию БЦЖ и микобактерий туберкулеза в инфицированных макрофагах». Клетка . 119 (6): 1–20. CiteSeerX   10.1.1.495.3789 . дои : 10.1016/j.cell.2004.11.038 . ПМИД   15607973 . S2CID   16651183 .
  8. ^ Кастильо, EF; Деконенко А.; Арко-Менса, Дж.; Манделл, Массачусетс; Дюпон, Н.; Цзян, С.; Дельгадо-Варгас, М.; Тимминс, Г.С.; Бхаттачарья, Д.; Ян, Х.; Хатт, Дж.; Лайонс, К.; Добос, КМ; Деретич, В. (2012). «Аутофагия защищает от активного туберкулеза, подавляя бактериальную нагрузку и воспаление» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 109 (46): E3168–3176. дои : 10.1073/pnas.1210500109 . ПМЦ   3503152 . ПМИД   23093667 .
  9. ^ Деретик, В; Кимура, Т; Тимминс, Дж; Мозли, П; Чаухан, С; Манделл, М. (январь 2015 г.). «Иммунологические проявления аутофагии» . Джей Клин Инвест . 125 (1): 75–84. дои : 10.1172/JCI73945 . ПМК   4350422 . ПМИД   25654553 .
  10. ^ Деретик, Войо; Ван, Фулун (04 мая 2023 г.). «Аутофагия является частью ответа на туберкулез» . Природная микробиология . 8 (5): 762–763. дои : 10.1038/s41564-023-01373-3 . ISSN   2058-5276 . ПМЦ   10636698 . ПМИД   37142685 .
  11. ^ Jump up to: а б с д и ж г Кумар, Суреш; Джавед, Рухина; Мадд, Михал; Палликкут, Сандип; Лидке, Кейт А.; Джайн, Ашиш; Тангавелу, Картикеян; Гудмундссон, Сигурдур Рунар; Йе, Чуньянь; Рустен, Тор Эрик; Анонсен, Ян Хауг (ноябрь 2021 г.). «Гибридная пре-аутофагосомная структура млекопитающих HyPAS генерирует аутофагосомы» . Клетка . 184 (24): 5950–5969.e22. дои : 10.1016/j.cell.2021.10.017 . ПМЦ   8616855 . ПМИД   34741801 .
  12. ^ Jump up to: а б с д Деретик, Войо; Лазару, Майкл (14 июня 2022 г.). «Руководство по атг8илированию мембран и аутофагии с размышлениями об иммунитете» . Журнал клеточной биологии . 221 (7): e202203083. дои : 10.1083/jcb.202203083 . ISSN   0021-9525 . ПМЦ   9202678 . ПМИД   35699692 . S2CID   249644004 .
  13. ^ Jump up to: а б Джавед, Рухина; Джайн, Ашиш; Дуке, Табата; Хендрикс, Эмили; Паддар, Масрур Ахмад; Хан, Саджад; Клод-Топен, Аврора; Цзя, Цзинъюэ; Аллерс, Ли; Ван, Фулун; Мадд, Михал; Тимминс, Грэм; Лидке, Кейт; Рустен, Тор Эрик; Акепати, Притхви Редди (5 июня 2023 г.). «Белки ATG8 млекопитающих поддерживают целостность аутофагосомной мембраны посредством ESCRT» . Журнал ЭМБО . 42 (14): e112845. дои : 10.15252/embj.2022112845 . ISSN   0261-4189 . ПМЦ   10350836 . ПМИД   37272163 .
  14. ^ Деретик, Войо (23 июня 2010 г.). «Аутофагия внутриклеточных микробов и митохондрий: две стороны одной медали?» . Отчеты о биологии F1000 . 2 . дои : 10.3410/B2-45 . ПМК   2950027 . ПМИД   20948788 .
  15. ^ Jump up to: а б с Кумар, Суреш; Цзя, Цзинъюэ; Деретич, Войо (13 сентября 2021 г.). «Атг8илирование как общий мембранный стресс и реакция ремоделирования» . Клеточный стресс . 5 (9): 128–142. дои : 10.15698/cst2021.09.255 . ПМЦ   8404385 . ПМИД   34527862 .
  16. ^ Дельгадо, Моника А; Эльмауед, Раша А; Дэвис, Александр С; Кей, Джордж; Деретик, Войо (9 апреля 2008 г.). «Толл-подобные рецепторы контролируют аутофагию» . Журнал ЭМБО . 27 (7): 1110–1121. дои : 10.1038/emboj.2008.31 . ПМЦ   2323261 . ПМИД   18337753 .
  17. ^ Пилли, Манохар; Арко-Менса, Джон; Понпуак, Мариса; Робертс, Эстебан; Мастер, Шэрон; Манделл, Майкл А.; Дюпон, Николя; Орнатовский, Войцех; Цзян, Шанья; Брэдфут, Стивен Б.; Брюун, Джек-Ансгар; Хансен, Том Эгил; Йохансен, Терье; Деретик, Войо (август 2012 г.). «ТБК-1 способствует антимикробной защите, опосредованной аутофагией, контролируя созревание аутофагосом» . Иммунитет . 37 (2): 223–234. doi : 10.1016/j.immuni.2012.04.015 . ПМЦ   3428731 . ПМИД   22921120 .
  18. ^ Jump up to: а б Сингх, С.Б.; Дэвис, А.; Тейлор, Джорджия; Деретич, В. (2006). «Человеческий IRGM вызывает аутофагию для уничтожения внутриклеточных микобактерий». Наука . 313 (5792): 1438–1441. Бибкод : 2006Sci...313.1438S . дои : 10.1126/science.1129577 . ПМИД   16888103 . S2CID   2274272 .
  19. ^ Jump up to: а б Манделл, М; Джайн, А.; Арко-Менса, Дж.; Чаухан, С.; Кимура, Т.; Динкинс, К.; Сильвестри, Дж; Мунк, Дж.; Кирхгоф, Ф.; Симонсен, А.; Вэй, Ю.; Левин, Б.; Йохансен, Т.; Деретич, В. (2014). «Белки TRIM регулируют аутофагию и могут нацеливаться на аутофагические субстраты путем прямого распознавания» . Развивающая клетка . 30 (4): 394–409. дои : 10.1016/j.devcel.2014.06.013 . ПМК   4146662 . ПМИД   25127057 .
  20. ^ Чаухан, Сантош; Кумар, Суреш; Джайн, Ашиш; Понпуак, Мариса; Мадд, Майкл Х.; Кимура, Томонори; Чхве, Сон Вон; Питерс, Райан; Манделл, Майкл; Брюун, Джек-Ансгар; Йохансен, Терье; Деретич, Войо (октябрь 2016 г.). «TRIMs и галектины сотрудничают во всем мире, а TRIM16 и галектин-3 совместно направляют аутофагию в гомеостазе повреждения эндомембраны» . Развивающая клетка . 39 (1): 13–27. дои : 10.1016/j.devcel.2016.08.003 . ПМК   5104201 . ПМИД   27693506 .
  21. ^ Кимура, Томонори; Манделл, Майкл; Деретик, Войо (01 марта 2016 г.). «Точная аутофагия, управляемая регуляторами рецепторов – новые примеры в семействе TRIM» . Журнал клеточной науки . 129 (5): 881–891. дои : 10.1242/jcs.163758 . ISSN   1477-9137 . ПМК   6518167 . ПМИД   26906420 .
  22. ^ Jump up to: а б Кимура, Томонори; Цзя, Цзинъюэ; Кумар, Суреш; Чхве, Сон Вон; Гу, Юэси; Мадд, Михал; Дюпон, Николя; Цзян, Шанья; Питерс, Райан (4 января 2017 г.). «Специализированные SNARE и специализированные рецепторы груза TRIM опосредуют секреторную аутофагию» . Журнал ЭМБО . 36 (1): 42–60. дои : 10.15252/embj.201695081 . ISSN   1460-2075 . ПМК   5210154 . ПМИД   27932448 .
  23. ^ Кимура, А. Джайн А; Чой, Юго-Запад; Манделл, Массачусетс; Шредер, К.; Йохансен, Т.; Деретич, В. (2015). «Точная аутофагия, опосредованная TRIM, нацелена на цитоплазматические регуляторы врожденного иммунитета» . Дж. Клеточная Биол . 210 (6): 973–989. дои : 10.1083/jcb.201503023 . ПМЦ   4576868 . ПМИД   26347139 .
  24. ^ Чаухан, Сантош; Кумар, Суреш; Джайн, Ашиш; Понпуак, Мариса; Мадд, Майкл Х.; Кимура, Томонори; Чхве, Сон Вон; Питерс, Райан; Манделл, Майкл (10 октября 2016 г.). «TRIMs и галектины сотрудничают во всем мире, а TRIM16 и галектин-3 совместно направляют аутофагию в гомеостазе повреждения эндомембраны» . Развивающая клетка . 39 (1): 13–27. дои : 10.1016/j.devcel.2016.08.003 . ISSN   1878-1551 . ПМК   5104201 . ПМИД   27693506 .
  25. ^ Сингх, С.Б.; Орнатовский, В.; Вернь, И.; Нейлор, Дж.; Дельгадо, М.; Робертс, Э.; Понпуак, М.; Мастер, С.; Пилли, М.; Уайт, Э.; Комацу, М.; Деретич, В. (2010). «Человеческий IRGM регулирует аутофагию и функции клеточно-автономного иммунитета посредством митохондрий» . Nat Cell Biol . 12 (12): 1154–1165. дои : 10.1038/ncb2119 . ПМЦ   2996476 . ПМИД   21102437 .
  26. ^ Чаухан, С.; Манделл, М.; Деретич, В. (2015). «IRGM управляет основным механизмом аутофагии для обеспечения антимикробной защиты» . Молекулярная клетка . 58 (3): 507–521. doi : 10.1016/j.molcel.2015.03.020 . ПМЦ   4427528 . ПМИД   25891078 .
  27. ^ Jump up to: а б с Кумар, Суреш; Джайн, Ашиш; Фарзам, Фарзин; Цзя, Цзинъюэ; Гу, Юэси; Чхве, Сон Вон; Мадд, Майкл Х.; Клод-Топен, Аврора; Вестер, Майкл Дж. (2 февраля 2018 г.). «Механизм рекрутирования Stx17 в аутофагосомы через IRGM и белки Atg8 млекопитающих» . Журнал клеточной биологии . 217 (3): 997–1013. дои : 10.1083/jcb.201708039 . ISSN   1540-8140 . ПМЦ   5839791 . ПМИД   29420192 .
  28. ^ Jump up to: а б Кумар, Суреш; Гу, Юэси; Абуду, Княжество Якубу; Брюун, Джек-Ансгар; Джайн, Ашиш; Фарзам, Фарзин; Мадд, Михал; Анонсен, Ян Хауг; Рустен, Тор Эрик; Касоф, Гэри; Ктистакис, Николас; Лидке, Кейт А.; Йохансен, Терье; Деретич, Войо (апрель 2019 г.). «Фосфорилирование синтаксина 17 с помощью TBK1 контролирует инициацию аутофагии» . Развивающая клетка . 49 (1): 130–144.e6. дои : 10.1016/j.devcel.2019.01.027 . ПМК   6907693 . ПМИД   30827897 .
  29. ^ Jump up to: а б с д Кумар, Суреш; Джайн, Ашиш; Чхве, Сон Вон; да Силва, Густаво Пейшоту Дуарте; Аллерс, Ли; Мадд, Майкл Х.; Питерс, Райан Скотт; Анонсен, Ян Хауг; Рустен, Тор-Эрик; Лазару, Майкл; Деретик, Войо (август 2020 г.). «Белки Atg8 млекопитающих и фактор аутофагии IRGM контролируют mTOR и TFEB в регуляторном узле, важном для ответов на патогены» . Природная клеточная биология . 22 (8): 973–985. дои : 10.1038/s41556-020-0549-1 . ПМЦ   7482486 . ПМИД   32753672 . S2CID   220966510 .
  30. ^ Jump up to: а б Гу, Юэси; Княжеский Абуду, Якубу; Кумар, Суреш; Бисса, Бхавана; Чхве, Сон Вон; Цзя, Цзинъюэ; Лазару, Майкл; Эскелинен, Эева-Лийза; Йохансен, Терье; Деретик, Войо (18 октября 2019 г.). «Белки Atg8 млекопитающих регулируют биогенез лизосом и аутолизосом посредством SNARE» . Журнал ЭМБО . 38 (22): e101994. дои : 10.15252/embj.2019101994 . ISSN   0261-4189 . ПМК   6856626 . ПМИД   31625181 .
  31. ^ Цзя, Цзинъюэ; Ван, Фулун; Бхуджабал, Замбарлал; Питерс, Райан; Мадд, Михал; Дуке, Табата; Аллерс, Ли; Джавед, Рухина; Салеми, Мишель; Берендс, Кристиан; Финни, Бретт; Йохансен, Терье; Деретик, Войо (07.11.2022). «Стресс-гранулы и mTOR регулируются мембранным атг8илированием во время лизосомального повреждения» . Журнал клеточной биологии . 221 (11): e202207091. дои : 10.1083/jcb.202207091 . hdl : 10037/28759 . ISSN   0021-9525 . ПМЦ   9533235 . ПМИД   36179369 .
  32. ^ Jump up to: а б с Цзя, Цзинъюэ; Абуду, Княжество Якубу; Клод-Топен, Аврора; Гу, Юэси; Кумар, Суреш; Чхве, Сон Вон; Питерс, Райан; Мадд, Майкл Х.; Аллерс, Ли (05 апреля 2018 г.). «Галектины контролируют mTOR в ответ на повреждение эндомембраны» . Молекулярная клетка . 70 (1): 120–135.e8. дои : 10.1016/j.molcel.2018.03.009 . ISSN   1097-4164 . ПМК   5911935 . ПМИД   29625033 .
  33. ^ Jump up to: а б Цзя, Цзинъюэ; Клод-Топен, Аврора; Гу, Юэси; Чхве, Сон Вон; Питерс, Райан; Бисса, Бхавана; Мадд, Майкл Х.; Аллерс, Ли; Палликкут, Сандип; Лидке, Кейт А.; Салеми, Мишель (декабрь 2019 г.). «Галектин-3 координирует клеточную систему лизосомального восстановления и удаления» . Развивающая клетка . 52 (1): 69–87.e8. дои : 10.1016/j.devcel.2019.10.025 . ISSN   1534-5807 . ПМК   6997950 . ПМИД   31813797 .
  34. ^ Jump up to: а б с Цзя, Цзинъюэ; Бисса, Бхавана; Брехт, Люк; Аллерс, Ли; Чхве, Сон Вон; Гу, Юэси; Збинден, Марк; Бердж, Марк Р.; Тимминс, Грэм; Дары, Кеннет; Берендс, Кристиан; Деретик, Войо (март 2020 г.). «AMPK, регулятор метаболизма и аутофагии, активируется лизосомальным повреждением посредством новой галектин-направленной системы передачи сигнала убиквитина» . Молекулярная клетка . 77 (5): 951–969.е9. дои : 10.1016/j.molcel.2019.12.028 . ПМЦ   7785494 . ПМИД   31995728 .
  35. ^ Jump up to: а б с д Клод-Топен, Аврора; Цзя, Цзинъюэ; Бхуджабал, Замбарлал; Гарфа-Траоре, Мерием; Кумар, Суреш; да Силва, Густаво Пейшоту Дуарте; Джавед, Рухина; Гу, Юэси; Аллерс, Ли; Питерс, Райан; Ван, Фулун; Коста, Лусиана Хесус; Палликкут, Сандип; Лидке, Кейт А.; Мауте, Марио; Верлак, Полина; Утияма, Иисус; Салеми, Мишель; Финни, Бретт; Туз, Шэрон А.; Мари, Мюриэл С.; Йохансен, Терье; Реджори, Фульвий; Деретик, Войо (август 2021 г.). «ATG9A защищает плазматическую мембрану от запрограммированной и случайной пермеабилизации» . Природная клеточная биология . 23 (8): 846–858. дои : 10.1038/s41556-021-00706-w . ПМЦ   8276549 . ПМИД   34257406 .
  36. ^ Jump up to: а б Ван, Фулун; Питерс, Райан; Цзя, Цзинъюэ; Мадд, Михал; Салеми, Мишель; Аллерс, Ли; Джавед, Рухина; Дуке, Табата, Лос-Анджелес; Паддар, Масрур А.; Тросдал, Эйнар С.; Финни, Бретт; Деретик, Войо (апрель 2023 г.). «ATG5 обеспечивает защиту хозяина, действуя как переключатель в каскаде атг8илирования между аутофагией и секрецией» . Развивающая клетка . 58 (10): 866–884.e8. дои : 10.1016/j.devcel.2023.03.014 . ПМЦ   10205698 . ПМИД   37054706 .
  37. ^ Дюпон, Н.; Цзян, С; Пилли, М; Орнатовский, В; Бхаттачарья, Д; Деретич, В. (ноябрь 2011 г.). «Нетрадиционный секреторный путь внеклеточной доставки IL-1β, основанный на аутофагии» . ЭМБО Дж . 30 (23): 4701–11. дои : 10.1038/emboj.2011.398 . ПМЦ   3243609 . ПМИД   22068051 .
  38. ^ Понпуак, Мариса; Манделл, Майкл А.; Кимура, Томонори; Чаухан, Сантош; Клейра, Седрик; Деретич, Войо (август 2015 г.). «Секреторная аутофагия» . Современное мнение в области клеточной биологии . 35 : 106–116. дои : 10.1016/j.ceb.2015.04.016 . ISSN   1879-0410 . ПМЦ   4529791 . ПМИД   25988755 .
  39. ^ Клод-Топен, Аврора; Цзя, Цзинъюэ; Мадд, Михал; Деретик, Войо (12 декабря 2017 г.). «Тайная жизнь аутофагии: секреция вместо деградации». Очерки по биохимии . 61 (6): 637–647. дои : 10.1042/EBC20170024 . ISSN   1744-1358 . ПМИД   29233874 .
  40. ^ Посчет, Дж. Ф.; Баучер, Дж. К.; Таттерсон, Л.; Скидмор, Дж.; Ван Дайк, RW; Деретич, В. (20 ноября 2001 г.). «Молекулярные основы дефектного гликозилирования и патогенеза Pseudomonas при муковисцидозе легких» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 98 (24): 13972–13977. Бибкод : 2001PNAS...9813972P . дои : 10.1073/pnas.241182598 . ISSN   0027-8424 . ПМК   61151 . ПМИД   11717455 .
  41. ^ Орнатовский, Войцех; Посчет, Йенс Ф.; Перкетт, Элизабет; Тейлор-Кусар, Дженнифер Л.; Деретич, Войо (ноябрь 2007 г.). «Повышенные уровни фурина в клетках муковисцидоза человека приводят к гиперчувствительности к цитотоксичности, индуцированной экзотоксином А» . Журнал клинических исследований . 117 (11): 3489–3497. дои : 10.1172/JCI31499 . ISSN   0021-9738 . ПМК   2030457 . ПМИД   17948127 .
  42. ^ Перкетт, Элизабет А.; Орнатовский, Войцех; Посчет, Йенс Ф.; Деретик, Войо (август 2006 г.). «Хлорохин нормализует активность аберрантного трансформирующего фактора роста бета в эпителиальных клетках бронхов при муковисцидозе». Детская пульмонология . 41 (8): 771–778. дои : 10.1002/ppul.20452 . ISSN   8755-6863 . ПМИД   16779853 . S2CID   42376196 .
  43. ^ Посчет, Йенс Ф.; Перкетт, Элизабет А.; Тимминс, Грэм С.; Деретич, Войо (31 марта 2020 г.). «Азитромицин и ципрофлоксацин оказывают действие, подобное хлорохину, на клетки респираторного эпителия». bioRxiv   10.1101/2020.03.29.008631 .
  44. ^ Jump up to: а б Брэдфут, Стивен Б; Йе, Чуньянь; Кларк, Элизабет С; Кумар, Суреш; Тимминс, Грэм С; Деретич, Войо (11 августа 2020 г.). «Амброксол и ципрофлоксацин проявляют активность против SARS-CoV2 в клетках Vero E6 в клинически значимых концентрациях». bioRxiv   10.1101/2020.08.11.245100 .
  45. ^ Гутьеррес, Максимилиано Г.; Мастер, Шэрон С.; Сингх, Судха Б.; Тейлор, Грегори А.; Коломбо, Мария И.; Деретич, Войо (декабрь 2004 г.). «Аутофагия — защитный механизм, подавляющий выживание БЦЖ и микобактерий туберкулеза в инфицированных макрофагах» . Клетка . 119 (6): 753–766. дои : 10.1016/j.cell.2004.11.038 . ПМИД   15607973 .
  46. ^ Сингх, С.Б.; Дэвис, А.С.; Тейлор, Джорджия; Деретич, В. (8 сентября 2006 г.). «Человеческий IRGM вызывает аутофагию для уничтожения внутриклеточных микобактерий». Наука . 313 (5792): 1438–1441. Бибкод : 2006Sci...313.1438S . дои : 10.1126/science.1129577 . ПМИД   16888103 . S2CID   2274272 .
  47. ^ Цзя, Цзинъюэ; Абуду, Княжество Якубу; Клод-Топен, Аврора; Гу, Юэси; Кумар, Суреш; Чхве, Сон Вон; Питерс, Райан; Мадд, Майкл Х.; Аллерс, Ли; Салеми, Мишель; Финни, Бретт; Йохансен, Терье; Деретич, Войо (апрель 2018 г.). «Галектины контролируют mTOR в ответ на повреждение эндомембраны» . Молекулярная клетка . 70 (1): 120–135.e8. дои : 10.1016/j.molcel.2018.03.009 . ПМК   5911935 . ПМИД   29625033 .
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Vojo_Deretic&oldid=1228578441"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 048d8fc2266dc5155671ea096ee30f05__1718142420
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/04/05/048d8fc2266dc5155671ea096ee30f05.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Vojo Deretic - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)