ENTH домен
 ENTH-домен эпсина-1. [ 1 ] | |||
| Идентификаторы | |||
|---|---|---|---|
| Символ | ЭНТ | ||
| Пфам | PF01417 | ||
| ИнтерПро | IPR001026 | ||
| PROSITE | PDOC50942 | ||
| ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 | 1edu / SCOPe / СУПФАМ | ||
| Суперсемейство OPM | 38 | ||
| белок OPM | 1ч0а | ||
| CDD | cd03571 | ||
| |||
Домен N-концевой гомологии эпсина (ENTH) представляет собой структурный домен , который обнаруживается в белках, участвующих в эндоцитозе и цитоскелетном аппарате.
Структура
[ редактировать ]Этот домен имеет длину около 150 аминокислот и всегда находится на N-концах белков. Домен образует компактную глобулярную структуру, состоящую из девяти альфа-спиралей, соединенных петлями различная длина. Общая топология определяется тремя спиральными шпильками, которые последовательно уложены друг на друга с поворотом вправо. [ 2 ] N-концевая спираль загибается назад, образуя глубокую основную бороздку, которая образует карман связывания для лиганда Ins(1,4,5)P3. [ 1 ] Липидный лиганд координируется остатками окружающих альфа-спиралей, и все три фосфата координированы многократно.
Взаимодействие с липидным бислоем
[ редактировать ]Было обнаружено, что белки, содержащие этот домен, связывают PtdIns(4,5)P2 и Ins(1,4,5)P3, что позволяет предположить, что этот домен представляет собой модуль, взаимодействующий с мембраной. Основная функция белков, содержащих этот домен, по-видимому, заключается в том, чтобы действовать в качестве дополнительных адаптеров клатрина при эндоцитозе, эпсин способен рекрутировать и стимулировать полимеризацию клатрина на липидном монослое, но может играть дополнительную роль в передаче сигналов и регуляции актина. [ 3 ] Эпсин вызывает сильную степень искривления и тубулизации мембран, даже фрагментацию мембран с высоким содержанием PtdIns(4,5)P2 . Связывание эпсина с мембранами облегчает их деформацию за счет внедрения N-концевой спирали во внутренний листок бислоя, раздвигая головные группы. Это уменьшит энергию, необходимую для изгиба мембраны в везикулу, что облегчит клатриновой клетке фиксацию и стабилизацию изогнутой мембраны. Это указывает на новаторскую роль epsin в отпочковании везикул, поскольку он обеспечивает как движущую силу, так и связь между инвагинацией мембраны и полимеризацией клатрина.
В частности, эпсин-1 проявляет специфичность к мембранному гликофосфолипиду фосфатидилинозитол-4,5-бисфосфату , однако не все домены ENTH связываются с этой молекулой. Связывание вызывает тубуляцию липосом , и in vivo эта мембраносвязывающая функция обычно координируется с полимеризацией клатрина .
N-концевая альфа-спираль этого домена гидрофобна, вставляется в мембрану как клин и помогает управлять кривизной мембраны.
Белки человека, содержащие этот домен
[ редактировать ]КЛИНТ1 ; ЭНТХД1 ; ЭПН2 ; ЭПН3 ;
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Jump up to: а б Форд М.Г., Миллс И.Г., Питер Б.Дж. и др. (сентябрь 2002 г.). «Искривление покрытых клатрином ямок, вызванное эпсином». Природа . 419 (6905): 361–6. дои : 10.1038/nature01020 . ПМИД 12353027 . S2CID 4372368 .
- ^ Чен Х., Бейтман А., де Камилли П., Хайман Дж., Панепуччи Э., Брунгер А.Т. (2002). «Домен ENTH» . ФЭБС Летт . 513 (1): 11–18. дои : 10.1016/S0014-5793(01)03306-3 . ПМИД 11911874 . S2CID 25544319 .
- ^ Кей Б.К., Ямабхай М., Вендланд Б., Эмр С.Д. (1999). «Идентификация нового домена, общего для предполагаемых компонентов эндоцитарного и цитоскелетного аппарата» . Белковая наука . 8 (2): 435–8. дои : 10.1110/ps.8.2.435 . ПМК 2144257 . ПМИД 10048338 .