Формиат дегидрогеназа-N

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Формиат дегидрогеназа-N
Формиат дегидрогеназа-N
Идентификаторы
ЕС №.	1.1.5.6
Базы данных
Intenz	Intenz View
Бренда	Бренда вход
Расширение	Вид Nicezyme
Кегг	Кегг вход
Метатический	Метаболический путь
Напрямую	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBE PDBSUM
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Формиата-дегидрогеназа-N ( EC 1.1.5.6 , FDH-N , Fdnghi , нитрат-индуцируемый формата-дегидрогеназой , формиата-дегидрогеназа N , FDH-N , индуцируемый нитратом FDN , нитрат-индуцируемая формата дегидрогеназа ) является энцимой с системным названием : квинтеонкеридов . ^{[ 1 ]}^{[ 2 ]}^{[ 3 ]} Этот фермент катализирует следующую химическую реакцию

Формиат + Хинон

\rightleftharpoons

CO ₂ + Хинол

Этот фермент содержит молибдоптерин-гуаниновые динуклеотиды, пять кластеров [4Fe-4S] и две гема B. группы

Ссылки

^ Енох Х.Г., Лестер Р.Л. (сентябрь 1975 г.). «Очистка и свойства формиата -дегидрогеназы и нитратредуктазы из Escherichia coli» . Журнал биологической химии . 250 (17): 6693–705. doi : 10.1016/s0021-9258 (19) 40989-7 . PMID 1099093 .
^ Jormakka M, Törnroth S, Byrne B, Iwata S (март 2002 г.). «Молекулярная основа генерации мотив протонов: структура формиата дегидрогеназы-N». Наука . 295 (5561): 1863–8. Bibcode : 2002sci ... 295.1863j . doi : 10.1126/science.1068186 . PMID 11884747 .
^ Jormakka M, Törnroth S, Abramson J, Byrne B, Iwata S (январь 2002 г.). «Очистка и кристаллизация респираторного комплекса формиата-дегидрогеназы-N из Escherichia coli». Acta Crystallographica Раздел d . 58 (Pt 1): 160–2. Bibcode : 2002ccrd..58..160j . doi : 10.1107/s0907444901017723 . PMID 11752799 .

Внешние ссылки

Формиат+дегидрогеназа-N в Национальной медицинской библиотеке Медицинской библиотеки США (Mesh)

[1] Енох Х.Г., Лестер Р.Л. (сентябрь 1975 г.). «Очистка и свойства формиата -дегидрогеназы и нитратредуктазы из Escherichia coli» . Журнал биологической химии . 250 (17): 6693–705. doi : 10.1016/s0021-9258 (19) 40989-7 . PMID 1099093 .

[2] Jormakka M, Törnroth S, Byrne B, Iwata S (март 2002 г.). «Молекулярная основа генерации мотив протонов: структура формиата дегидрогеназы-N». Наука . 295 (5561): 1863–8. Bibcode : 2002sci ... 295.1863j . doi : 10.1126/science.1068186 . PMID 11884747 .

[3] Jormakka M, Törnroth S, Abramson J, Byrne B, Iwata S (январь 2002 г.). «Очистка и кристаллизация респираторного комплекса формиата-дегидрогеназы-N из Escherichia coli». Acta Crystallographica Раздел d . 58 (Pt 1): 160–2. Bibcode : 2002ccrd..58..160j . doi : 10.1107/s0907444901017723 . PMID 11752799 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

v Т и Оксидоредуктазы : спирт -оксидоредуктазы ( EC 1.1)
1.1.1: NAD/NADP acceptor	3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase 3-hydroxybutyryl-CoA dehydrogenase Alcohol dehydrogenase Aldo-keto reductase 1A1 1B1 1B10 1C1 1C3 1C4 7A2 Aldose reductase Beta-Ketoacyl ACP reductase Carbohydrate dehydrogenases Carnitine dehydrogenase D-malate dehydrogenase (decarboxylating) DXP reductoisomerase Glucose-6-phosphate dehydrogenase Glycerol-3-phosphate dehydrogenase HMG-CoA reductase IMP dehydrogenase Isocitrate dehydrogenase Lactate dehydrogenase L-threonine dehydrogenase L-xylulose reductase Malate dehydrogenase Malate dehydrogenase (decarboxylating) Malate dehydrogenase (NADP+) Malate dehydrogenase (oxaloacetate-decarboxylating) Malate dehydrogenase (oxaloacetate-decarboxylating) (NADP+) Phosphogluconate dehydrogenase Sorbitol dehydrogenase Hydroxysteroid dehydrogenase: 3β 3β-HSD NSDHL 11β 11β-HSD1 11β-HSD2 17β
1.1.2: cytochrome acceptor	D-lactate dehydrogenase (cytochrome) D-lactate dehydrogenase (cytochrome c-553) Mannitol dehydrogenase (cytochrome)
1.1.3: oxygen acceptor	Glucose oxidase L-gulonolactone oxidase Xanthine oxidase Alcohol oxidase
1.1.4: disulfide as acceptor	Vitamin K epoxide reductase Vitamin-K-epoxide reductase (warfarin-insensitive)
1.1.5: quinone/similar acceptor	Malate dehydrogenase (quinone) Quinoprotein glucose dehydrogenase
1.1.99: other acceptors	Choline dehydrogenase L2HGDH

v Т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)