Урацил/тиминдегидрогеназа

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Урацил/тиминдегидрогеназа
Урацил/тиминдегидрогеназа
Идентификаторы
Номер ЕС.	1.17.99.4
Номер CAS.	9029-00-9
Базы данных
ИнтЭнк	вид IntEnz
БРЕНДА	БРЕНДА запись
Экспаси	Просмотр NiceZyme
КЕГГ	КЕГГ запись
МетаЦик	метаболический путь
ПРЯМОЙ	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBe PDBsum
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Урацил/тиминдегидрогеназа ( EC 1.17.99.4 , урацилоксидаза , урацил-тиминоксидаза , урацилдегидрогеназа ) представляет собой фермент с систематическим названием урацил:акцепторная оксидоредуктаза . ^{[ 1 ]}^{[ 2 ]}^{[ 3 ]}^{[ 4 ]}^{[ 5 ]} Этот фермент катализирует следующую химическую реакцию

(1) урацил + H ₂ O + акцептор

\rightleftharpoons

барбитурат + восстановленный акцептор

(2) тимин + H ₂ O + акцептор

\rightleftharpoons

5-метилбарбитурат + восстановленный акцептор

Урацил/тиминдегидрогеназа является частью пути окислительного расщепления пиримидина у некоторых микроорганизмов.

Ссылки

^ Хаяиши О, Корнберг А (май 1952 г.). «Метаболизм цитозина, тимина, урацила и барбитуровой кислоты бактериальными ферментами». Журнал биологической химии . 197 (2): 717–32. ПМИД 12981104 .
^ Ван Т.П., Лампен Д.О. (февраль 1952 г.). «Метаболизм пиримидинов почвенной бактерией». Журнал биологической химии . 194 (2): 775–83. ПМИД 14927671 .
^ Ван Т.П., Лампен Д.О. (февраль 1952 г.). «Урацилоксидаза и выделение барбитуровой кислоты при окислении урацила». Журнал биологической химии . 194 (2): 785–91. ПМИД 14927672 .
^ Лара Ф.Дж. (август 1952 г.). «О разложении пиримидинов бактериями. II. Исследования с бесклеточными ферментными препаратами» . Журнал бактериологии . 64 (2): 279–85. ПМК 169350 . ПМИД 14955523 .
^ Сунг С.Л., Огава Дж., Симидзу С. (август 2001 г.). «Новые амидогидролитические реакции в окислительном метаболизме пиримидинов: анализ реакции барбитуразы и открытие нового фермента, уреидомалоназы». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 286 (1): 222–6. дои : 10.1006/bbrc.2001.5356 . ПМИД 11485332 .

Внешние ссылки

Урацил/тимин+дегидрогеназа в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)

[1] Хаяиши О, Корнберг А (май 1952 г.). «Метаболизм цитозина, тимина, урацила и барбитуровой кислоты бактериальными ферментами». Журнал биологической химии . 197 (2): 717–32. ПМИД 12981104 .

[2] Ван Т.П., Лампен Д.О. (февраль 1952 г.). «Метаболизм пиримидинов почвенной бактерией». Журнал биологической химии . 194 (2): 775–83. ПМИД 14927671 .

[3] Ван Т.П., Лампен Д.О. (февраль 1952 г.). «Урацилоксидаза и выделение барбитуровой кислоты при окислении урацила». Журнал биологической химии . 194 (2): 785–91. ПМИД 14927672 .

[4] Лара Ф.Дж. (август 1952 г.). «О разложении пиримидинов бактериями. II. Исследования с бесклеточными ферментными препаратами» . Журнал бактериологии . 64 (2): 279–85. ПМК 169350 . ПМИД 14955523 .

[5] Сунг С.Л., Огава Дж., Симидзу С. (август 2001 г.). «Новые амидогидролитические реакции в окислительном метаболизме пиримидинов: анализ реакции барбитуразы и открытие нового фермента, уреидомалоназы». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 286 (1): 222–6. дои : 10.1006/bbrc.2001.5356 . ПМИД 11485332 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

v т и Другие оксидоредуктазы ( КФ 1,15–1,21)
1.15: Acting on superoxide as acceptor	Superoxide dismutase SOD1 SOD2 SOD3
1.16: Oxidizing metal ions	Ceruloplasmin (Methionine synthase) reductase
1.17: Acting on CH or CH2 groups	Xanthine oxidase Ribonucleotide reductase 4-Hydroxy-3-methylbut-2-enyl diphosphate reductase 7-Hydroxymethyl chlorophyll a reductase
1.18: Acting on iron–sulfur proteins as donors	Nitrogenase
1.19: Acting on reduced flavodoxin as donor	Nitrogenase (flavodoxin)
1.20: Acting on phosphorus or arsenic in donors	Glutaredoxin GLRX GLRX2 GLRX3 GLRX5
1.21: Acting on X-H and Y-H to form an X-Y bond	Isopenicillin N synthase Columbamine oxidase Reticuline oxidase Sulochrin oxidase (+)-bisdechlorogeodin-forming (-)-bisdechlorogeodin-forming Aureusidin synthase Tetrahydrocannabinolic acid synthase Cannabidiolic acid synthase Dichlorochromopyrrolate synthase

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)