✖


Jump to content

РНК-связывающий белок FUS

ФУС
Доступные структуры
ПДБ Поиск ортологов: PDBe RCSB
Идентификаторы
Псевдонимы FUS , ALS6, ETM4, FUS1, HNRNP2, POMP75, TLS, РНК-связывающий белок FUS, altFUS
Внешние идентификаторы Опустить : 137070 ; МГИ : 1353633 ; GeneCards : FUS ; ОМА : FUS – ортологи
Ортологи
Разновидность Человек Мышь
Входить

2521

233908

Вместе

ENSG00000089280

ENSMUSG00000030795

ЮниПрот

P35637

P56959

RefSeq (мРНК)

НМ_001010850
НМ_001170634
НМ_001170937
НМ_004960

НМ_139149
НМ_001347649

RefSeq (белок)

НП_001164105
НП_001164408
НП_004951

НП_001334578
НП_631888

Местоположение (UCSC) Чр 16: 31,18 – 31,19 Мб Chr 7: 127,57 – 127,58 Мб
в PubMed Поиск [3] [4]
Викиданные
Просмотр/редактирование человека Просмотр/редактирование мыши

РНК-связывающий белок FUS/TLS (FUsed in Sarcoma/Translocated in Liposarcoma), также известный как гетерогенный ядерный рибонуклеопротеин P2, представляет собой белок , который у человека кодируется FUS геном . [5] [6] [7] [8] [9] [10]

Открытие

[ редактировать ]

Первоначально FUS/TLS был идентифицирован как слитый белок (FUS-CHOP), образующийся в результате хромосомных транслокаций при раке человека, особенно липосаркомах . [6] [9] В этих случаях промотор и N-концевая часть FUS/TLS транслоцируются в C-концевой домен различных ДНК-связывающих факторов транскрипции (например, CHOP ), придавая слитым белкам сильный домен активации транскрипции. [11] [12]

FUS/TLS был независимо идентифицирован как белок hnRNP P2, субъединица комплекса, участвующего в созревании пре-мРНК . [13]

Структура

[ редактировать ]

FUS/TLS является членом семейства белков FET , которое также включает белок EWS , ТАТА-связывающий белок TBP-ассоциированный фактор TAFII68/ TAF15 и белок Drosophila cabeza/SARF. [14] [11]

FUS/TLS, EWS и TAF15 имеют схожую структуру, характеризующуюся N-концевой областью, богатой QGSY , высококонсервативным мотивом узнавания РНК (RRM), множественными R GG повторами , которые сильно деметилированы по остаткам аргинина. [15] и на С-конце мотив цинкового пальца . [7] [9] [14] [16]

Функция

[ редактировать ]

N -концевой конец FUS, по-видимому, участвует в активации транскрипции, тогда как С-концевой конец участвует в связывании белков и РНК. сайты узнавания транскрипционных факторов AP2 , GCF , Sp1 . Кроме того , в FUS были идентифицированы [17]

Исследования in vitro показали, что FUS/TLS связывает РНК, одноцепочечную ДНК и (с более низким сродством) двухцепочечную ДНК. [7] [9] [18] [19] [20] [21] Специфичность последовательности связывания FUS/TLS с РНК или ДНК не установлена; однако с помощью селекции in vitro (SELEX) общий мотив GGUG был идентифицирован примерно в половине последовательностей РНК, связанных с FUS/TLS. [22] Более позднее предложение заключалось в том, что мотив GGUG распознается доменом цинковых пальцев, а не RRM (80). Кроме того, было обнаружено, что FUS/TLS связывает относительно длинную область в 3'-нетранслируемой области (UTR) мРНК актинстабилизирующего белка Nd1-L, что позволяет предположить, что вместо того, чтобы распознавать определенные короткие последовательности, FUS/TLS взаимодействует с множеством РНК. -связывающие мотивы или распознают вторичные конформации. [23] Также было предложено, что FUS/TLS связывает теломерную РНК человека (UUAGGG)4 и одноцепочечную теломерную ДНК человека in vitro. [24]

Было обнаружено, что помимо связывания нуклеиновых кислот FUS/TLS также связывается как с общими, так и с более специализированными белковыми факторами, влияя на инициацию транскрипции. [25] Действительно, FUS/TLS взаимодействует с несколькими ядерными рецепторами . [26] и с ген-специфичными факторами транскрипции, такими как Spi-1/PU.1. [27] или NF-κB . [28] Он также связан с общим механизмом транскрипции и может влиять на инициацию транскрипции и выбор промотора путем взаимодействия с РНК-полимеразой II и комплексом TFIID. [29] [30] [31] Недавно было также показано, что FUS/TLS подавляет транскрипцию генов RNAP III и коиммунопреципитирует с TBP и комплексом TFIIIB. [32]

FUS-опосредованная репарация ДНК

[ редактировать ]

FUS очень быстро появляется в местах повреждения ДНК , что позволяет предположить, что FUS управляет реакцией восстановления ДНК . [33] Функция FUS в ответе на повреждение ДНК в нейронах включает прямое взаимодействие с деацетилазой гистонов 1 ( HDAC1 ). Привлечение FUS к сайтам двухцепочечных разрывов важно для передачи сигналов в ответ на повреждение ДНК и для восстановления повреждений ДНК. [33] Потеря функции FUS приводит к увеличению повреждения ДНК в нейронах. FUS Мутации в последовательности ядерной локализации ослабляют реакцию на повреждение ДНК, зависимую от поли-АДФ-рибозы (PARP). [34] Это нарушение приводит к нейродегенерации и образованию агрегатов FUS. Такие агрегаты FUS являются патологическим признаком нейродегенеративного заболевания — бокового амиотрофического склероза (БАС).

Клиническое значение

[ редактировать ]

Перестройка гена FUS участвует в патогенезе миксоидной липосаркомы , фибромиксоидной саркомы низкой степени злокачественности , саркомы Юинга и широкого спектра других злокачественных и доброкачественных опухолей (см. семейство белков FET ). [35]

В 2009 году две отдельные исследовательские группы проанализировали 26 неродственных семей с фенотипом БАС 6-го типа и обнаружили 14 мутаций в гене FUS . [36] [37]

Впоследствии FUS также стал значимым белком заболевания в подгруппе лобно-височных деменций (ЛВД), ранее характеризующихся иммунореактивностью телец включения в отношении убиквитина , но не в отношении TDP-43 или тау , причем часть включений также содержит альфа- интернексин (α-интернексин) в еще одной подгруппе, известной как болезнь включения промежуточных нитей нейронов (NIFID). К заболеваниям, которые сейчас считаются подтипами FTLD-FUS, относятся атипичная лобно-височная долевая дегенерация с убиквитинированными включениями (aFTLD-U), NIFID и базофильная болезнь телец включений (BIBD), которые вместе с ALS-FUS составляют FUS-протеопатии. [38] [39] [40] [41]

Лобно-височная долевая дегенерация (ЛВД) — патологический термин для клинического синдрома лобно-височной деменции (ЛВД). ЛВД отличается от более распространенной деменции при болезни Альцгеймера тем, что память относительно хорошо сохраняется; вместо этого заболевание проявляется более височным фенотипом. Поведенческий вариант лобно-височной деменции (bvFTD), прогрессирующая небеглая афазия (PNFA) и семантическая деменция (SD) являются тремя наиболее охарактеризованными клиническими проявлениями. FUS-положительный FTLD имеет тенденцию клинически проявляться как bvFTD, но корреляция между основной патологией и клинической картиной не идеальна.

Токсический механизм при БАС

[ редактировать ]

Токсический механизм, посредством которого мутантный FUS вызывает БАС, в настоящее время неясен. Известно, что многие из мутаций, связанных с БАС, локализованы в его С-концевом сигнале ядерной локализации, в результате чего он локализуется в цитоплазме, а не в ядре (где в основном находится FUS дикого типа). [42] Это предполагает, что за развитие этого типа БАС ответственна либо потеря ядерной функции, либо токсическое усиление цитоплазматической функции. Многие исследователи считают, что токсическое усиление функции цитоплазмы более вероятно, поскольку на моделях мышей, которые не экспрессируют FUS и, следовательно, имеют полную потерю функции ядерного FUS, не развиваются явные симптомы, подобные БАС. [43]

Взаимодействия

[ редактировать ]

Было показано, что FUS взаимодействует с:

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Перейти обратно: а б с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000089280 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ Перейти обратно: а б с GRCm38: Ensembl, выпуск 89: ENSMUSG00000030795 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Энерот М., Мандал Н., Хайм С., Виллен Х., Ридхольм А., Альбертс К.А., Мительман Ф. (август 1990 г.). «Локализация хромосомных точек разрыва t(12;16) в липосаркоме в поддиапазонах 12q13.3 и 16p11.2». Рак Генета Цитогенет . 48 (1): 101–7. дои : 10.1016/0165-4608(90)90222-В . ПМИД   2372777 .
  6. ^ Перейти обратно: а б Рэббиттс Т.Х., Форстер А., Ларсон Р., Натан П. (сентябрь 1993 г.). «Слияние доминантного негативного регулятора транскрипции CHOP с новым геном FUS путем транслокации t (12; 16) при злокачественной липосаркоме». Нат Жене . 4 (2): 175–80. дои : 10.1038/ng0693-175 . ПМИД   7503811 . S2CID   5964293 .
  7. ^ Перейти обратно: а б с Прасад Д.Д., Оучида М., Ли Л., Рао В.Н., Редди Э.С. (декабрь 1994 г.). «Слитый домен TLS/FUS химерного белка TLS/FUS-erg, возникающий в результате хромосомной транслокации t (16; 21) при миелоидном лейкозе человека, действует как домен активации транскрипции». Онкоген . 9 (12): 3717–29. ПМИД   7970732 .
  8. ^ «Ген Энтрез: слияние FUS (участвует в t (12; 16) при злокачественной липосаркоме)» .
  9. ^ Перейти обратно: а б с д Кроза А., Аман П., Мандал Н., Рон Д. (июнь 1993 г.). «Слияние CHOP с новым РНК-связывающим белком при миксоидной липосаркоме человека». Природа . 363 (6430): 640–4. Бибкод : 1993Natur.363..640C . дои : 10.1038/363640a0 . ПМИД   8510758 . S2CID   4358184 .
  10. ^ Мрузек К., Каракусис К.П., Блумфилд К.Д. (апрель 1993 г.). «Точки разрыва хромосомы 12 цитогенетически различны в доброкачественных и злокачественных липогенных опухолях: локализация точек разрыва в липоме до 12q15 и в миксоидной липосаркоме до 12q13.3» . Рак Рез . 53 (7): 1670–5. ПМИД   8453640 .
  11. ^ Перейти обратно: а б Бертолотти А, Белл Б, Тора Л (декабрь 1999 г.). «N-концевой домен человеческого TAFII68 проявляет трансактивационные и онкогенные свойства» . Онкоген . 18 (56): 8000–10. дои : 10.1038/sj.onc.1203207 . ПМИД   10637511 .
  12. ^ Зинзнер Х., Албалат Р., Рон Д. (ноябрь 1994 г.). «Новый эффекторный домен РНК-связывающего белка TLS или EWS необходим для онкогенной трансформации с помощью CHOP» . Генс Дев . 8 (21): 2513–26. дои : 10.1101/gad.8.21.2513 . ПМИД   7958914 .
  13. ^ Кальвио К., Нойбауэр Г., Манн М., Ламонд А.И. (сентябрь 1995 г.). «Идентификация hnRNP P2 как TLS/FUS с использованием масс-спектрометрии электрораспылением» . РНК . 1 (7): 724–33. ПМЦ   1369314 . ПМИД   7585257 .
  14. ^ Перейти обратно: а б Морохоши Ф., Оцука Ю., Араи К., Итикава Х., Митани С., Мунаката Н., Оки М. (октябрь 1998 г.). «Геномная структура генов человека RBP56/hTAFII68 и FUS/TLS». Джин . 221 (2): 191–8. дои : 10.1016/S0378-1119(98)00463-6 . ПМИД   9795213 .
  15. ^ Раппсилбер Дж. , Фризен В.Дж., Паушкин С., Дрейфус Г., Манн М. (июль 2003 г.). «Обнаружение диметилированных пептидов аргинина с помощью параллельной сканирующей масс-спектрометрии ионов-предшественников в режиме положительных ионов». Анальный. Хим . 75 (13): 3107–14. дои : 10.1021/ac026283q . ПМИД   12964758 .
  16. ^ Ико Ю, Кодама Т.С., Касаи Н., Ояма Т., Морита Э.Х., Муто Т., Окумура М., Фуджи Р., Такуми Т., Тейт С., Морикава К. (октябрь 2004 г.). «Доменная архитектура и характеристика РНК-связывающего белка, TLS» . Ж. Биол. Хим . 279 (43): 44834–40. дои : 10.1074/jbc.M408552200 . ПМИД   15299008 .
  17. ^ Аман П., Панагопулос И., Лассен С., Фиоретос Т., Менцингер М., Торессон Х., Хёглунд М., Форстер А., Рэббиттс Т.Х., Рон Д., Мандал Н., Мительман Ф (октябрь 1996 г.). «Схемы экспрессии генов FUS и EWS, связанных с саркомой человека, и геномная структура FUS» . Геномика . 37 (1): 1–8. дои : 10.1006/geno.1996.0513 . ПМИД   8921363 .
  18. ^ Зинзнер Х., Сок Дж., Иммануэль Д., Инь Ю., Рон Д. (август 1997 г.). «TLS (FUS) связывает РНК in vivo и участвует в ядерно-цитоплазматическом передвижении». Дж. Клеточная наука . 110 (15): 1741–50. дои : 10.1242/jcs.110.15.1741 . ПМИД   9264461 .
  19. ^ Перротти Д., Бонатти С., Тротта Р., Мартинес Р., Скорски Т., Саломони П., Грассилли Е., Лоццо Р.В., Купер Д.Р., Калабретта Б. (август 1998 г.). «TLS/FUS, проонкоген, участвующий во множественных хромосомных транслокациях, является новым регулятором BCR/ABL-опосредованного лейкемогенеза» . Я ЕСМЬ Дж . 17 (15): 4442–55. дои : 10.1093/emboj/17.15.4442 . ПМК   1170776 . ПМИД   9687511 .
  20. ^ Баехтольд Х., Курода М., Сок Дж., Рон Д., Лопес Б.С., Ахмедов А.Т. (ноябрь 1999 г.). «Человеческий белок массой 75 кДа, спаривающий ДНК, идентичен проонкопротеину TLS/FUS и способен способствовать образованию D-петли» . Ж. Биол. Хим . 274 (48): 34337–42. дои : 10.1074/jbc.274.48.34337 . ПМИД   10567410 .
  21. ^ Ван Х, Араи С., Сонг Х, Райхарт Д., Ду К., Паскуаль Дж., Темпст П., Розенфельд М.Г., Гласс С.К., Курокава Р. (июль 2008 г.). «Индуцированные нкРНК аллостерически модифицируют РНК-связывающие белки в цис-системе, чтобы ингибировать транскрипцию» . Природа . 454 (7200): 126–30. Бибкод : 2008Natur.454..126W . дои : 10.1038/nature06992 . ПМЦ   2823488 . ПМИД   18509338 .
  22. ^ Лерга А., Халлиер М., Дельва Л., Орвен С., Галле И., Мари Дж., Моро-Гашлен Ф. (март 2001 г.). «Идентификация специфичности связывания РНК для потенциального фактора сплайсинга TLS» . Ж. Биол. Хим . 276 (9): 6807–16. дои : 10.1074/jbc.M008304200 . ПМИД   11098054 .
  23. ^ Фуджи Р., Такуми Т. (декабрь 2005 г.). «TLS облегчает транспорт мРНК, кодирующей актин-стабилизирующий белок, к дендритным шипикам» . Дж. Клеточная наука . 118 (Часть 24): 5755–65. дои : 10.1242/jcs.02692 . ПМИД   16317045 .
  24. ^ Такахама К., Кино К., Араи С., Курокава Р., Ойоши Т. (2008). «Идентификация специфичности связывания РНК для белков семейства ТЕТ» . Нуклеиновые кислоты Symp Ser (Oxf) . 52 (52): 213–4. дои : 10.1093/насс/nrn108 . ПМИД   18776329 .
  25. ^ Лоу В.Дж., Канн К.Л., Хикс Г.Г. (март 2006 г.). «TLS, EWS и TAF15: модель транскрипционной интеграции экспрессии генов» . Краткая функция геномной протеомики . 5 (1): 8–14. дои : 10.1093/bfgp/ell015 . ПМИД   16769671 .
  26. ^ Пауэрс К.А., Матур М., Раака Б.М., Рон Д., Сэмюэлс Х.Х. (январь 1998 г.). «TLS (транслоцированный в липосаркоме) представляет собой высокоаффинное взаимодействие с рецепторами стероидов, гормонов щитовидной железы и ретиноидов» . Мол. Эндокринол . 12 (1): 4–18. дои : 10.1210/mend.12.1.0043 . ПМИД   9440806 .
  27. ^ Перейти обратно: а б Халлиер М., Лерга А., Барнаш С., Тавитян А., Моро-Гашлен Ф. (февраль 1998 г.). «Фактор транскрипции Spi-1/PU.1 взаимодействует с потенциальным фактором сплайсинга TLS» . Ж. Биол. Хим . 273 (9): 4838–42. дои : 10.1074/jbc.273.9.4838 . ПМИД   9478924 .
  28. ^ Перейти обратно: а б Ураниши Х., Тецука Т., Ямасита М., Асамицу К., Симидзу М., Ито М., Окамото Т. (апрель 2001 г.). «Участие про-онкопротеина TLS (транслоцированного в липосаркоме) в транскрипции, опосредованной ядерным фактором каппа B p65, в качестве коактиватора» . Ж. Биол. Хим . 276 (16): 13395–401. дои : 10.1074/jbc.M011176200 . ПМИД   11278855 .
  29. ^ Бертолотти А., Лутц Ю., Херд DJ, Шамбон П., Тора Л. (сентябрь 1996 г.). «hTAF(II)68, новый РНК/оцДНК-связывающий белок, гомологичный проонкопротеинам TLS/FUS и EWS, связан как с TFIID, так и с РНК-полимеразой II» . ЭМБО Дж . 15 (18): 5022–31. дои : 10.1002/j.1460-2075.1996.tb00882.x . ПМК   452240 . ПМИД   8890175 .
  30. ^ Бертолотти А., Мелот Т., Акер Дж., Виньерон М., Делатр О., Тора Л. (март 1998 г.). «EWS, но не EWS-FLI-1, связан как с TFIID, так и с РНК-полимеразой II: взаимодействия между двумя членами семейства TET, EWS и hTAFII68, и субъединицами комплексов TFIID и РНК-полимеразы II» . Мол. Клетка. Биол . 18 (3): 1489–97. дои : 10.1128/mcb.18.3.1489 . ПМЦ   108863 . ПМИД   9488465 .
  31. ^ Перейти обратно: а б Ян Л., Эмбри Л.Дж., Хикштейн Д.Д. (май 2000 г.). «Слитый белок TLS-ERG при лейкемии ингибирует сплайсинг РНК, опосредованный белками серин-аргинин» . Мол. Клетка. Биол . 20 (10): 3345–54. дои : 10.1128/MCB.20.10.3345-3354.2000 . ПМЦ   85627 . ПМИД   10779324 .
  32. ^ Тан А.Ю., Мэнли Дж.Л. (январь 2010 г.). «TLS ингибирует транскрипцию РНК-полимеразы III» . Мол. Клетка. Биол . 30 (1): 186–96. дои : 10.1128/MCB.00884-09 . ПМЦ   2798296 . ПМИД   19841068 .
  33. ^ Перейти обратно: а б с Ван Вайоминг, Пан Л., Су СК, Куинн Э.Дж., Сасаки М., Хименес Дж.К., Маккензи И.Р., Хуанг Э.Дж., Цай Л.Х. (октябрь 2013 г.). «Взаимодействие FUS и HDAC1 регулирует реакцию на повреждение ДНК и ее восстановление в нейронах» . Природная неврология . 16 (10): 1383–91. дои : 10.1038/nn.3514 . ПМЦ   5564396 . ПМИД   24036913 .
  34. ^ Науманн М, Пал А, Госвами А, Лоевски Х, Япток Дж, Велов А, Науйок М, Гюнтер Р, Джин М, Стансловски Н, Рейнхардт П, Штернекерт Дж, Фрикенхаус М, Пан-Монтохо Ф, Сторкебаум Е, Позер I, Фрейшмидт А., Вейсхаупт Дж.Х., Хольцманн К., Трост Д., Людольф А.С., Бекерс Т.М., Либау С., Петри С., Кордес Н., Хайман А.А., Вегнер Ф., Гриль С.В., Вайс Дж., Шторх А., Герман А. (январь 2018 г.). «Нарушение передачи сигналов в ответ на повреждение ДНК из-за мутаций FUS-NLS приводит к нейродегенерации и образованию агрегатов FUS» . Нат Коммун . 9 (1): 335. Бибкод : 2018NatCo...9..335N . дои : 10.1038/s41467-017-02299-1 . ПМК   5780468 . ПМИД   29362359 .
  35. ^ Флюк Ю, ван Нозель М.М., Сиозопулу В., Крейтенс Д., Топс Б.Б., ван Горп Дж.М., Химке-Джива Л.С. (июнь 2021 г.). «EWSR1 — наиболее распространенный реаранжированный ген при поражениях мягких тканей, который также встречается при различных поражениях костей: обновленный обзор» . Диагностика (Базель, Швейцария) . 11 (6): 1093. doi : 10.3390/diagnostics11061093 . ПМЦ   8232650 . ПМИД   34203801 .
  36. ^ Квятковски Т.Дж., Боско Д.А., Леклерк А.Л., Тамразян Е., Вандербург Ч.Р., Расс С., Дэвис А., Гилкрист Дж., Касарскис Э.Дж., Мунсат Т., Валдманис П., Руло Г.А., Хослер Б.А., Кортелли П., де Йонг П.Дж., Ёсинага Ю., Хейнс Дж.Л., Перикак-Вэнс М.А., Ян Дж., Тикоцци Н., Сиддик Т., Маккенна-Ясек Д., Сапп ПК, Хорвиц Х.Р., Ландерс Дж.Э., Браун Р.Х. (февраль 2009 г.). «Мутации в гене FUS/TLS на хромосоме 16 вызывают семейный боковой амиотрофический склероз». Наука 323 (5918): 1205–1208. Бибкод : 2009Наука... 323.1205K дои : 10.1126/science.1166066 . ПМИД   19251627 . S2CID   12774563 .
  37. ^ Вэнс С, Рогель Б, Хортобадьи Т, Де Вос К.Дж., Нишимура А.Л., Сридхаран Дж., Ху Х, Смит Б., Радди Д., Райт П., Ганесалингам Дж., Уильямс К.Л., Трипати В., Аль-Сарадж С., Аль-Чалаби А, Ли П.Н., Блэр И.П., Николсон Дж., де Беллерош Дж., Рустер Дж.М., Миллер CC, Шоу CE (февраль 2009 г.). «Мутации в FUS, белке, обрабатывающем РНК, вызывают семейный боковой амиотрофический склероз 6 типа» . Наука 323 (5918): 1208–11. Бибкод : 2009Наука... 323.1208В дои : 10.1126/science.1165942 . ПМК   4516382 . ПМИД   19251628 .
  38. ^ Маккензи И.Р., Радемакерс Р., Нойманн М. (октябрь 2010 г.). «TDP-43 и FUS при боковом амиотрофическом склерозе и лобно-височной деменции». Ланцет Нейрол . 9 (10): 995–1007. дои : 10.1016/S1474-4422(10)70195-2 . ПМИД   20864052 . S2CID   5754428 .
  39. ^ Муньос Д.Г., Нейман М., Кусака Х., Ёкота О., Исихара К., Терада С., Курода С., Маккензи И.Р. (ноябрь 2009 г.). «Патология FUS при базофильной болезни телец включения». Акта Нейропатол . 118 (5): 617–27. дои : 10.1007/s00401-009-0598-9 . hdl : 2429/54671 . ПМИД   19830439 . S2CID   22541167 .
  40. ^ Нойманн М., Радемейкерс Р., Робер С., Бейкер М., Кречмар Х.А., Маккензи И.Р. (ноябрь 2009 г.). «Новый подтип лобно-височной долевой дегенерации с патологией ФУЗ» . Мозг . 132 (Часть 11): 2922–31. дои : 10.1093/brain/awp214 . ПМЦ   2768659 . ПМИД   19674978 .
  41. ^ Нойман М., Робер С., Кречмар Х.А., Радемакерс Р., Бейкер М., Маккензи И.Р. (ноябрь 2009 г.). «Обильная FUS-иммунореактивная патология при болезни включения промежуточных филаментов нейронов» . Акта Нейропатол . 118 (5): 605–16. дои : 10.1007/s00401-009-0581-5 . ПМЦ   2864784 . ПМИД   19669651 .
  42. ^ «FUS - РНК-связывающий белок FUS - Homo sapiens (Человек) - ген и белок FUS» . www.uniprot.org . Проверено 13 марта 2019 г.
  43. ^ Кино Ю, Васизу С, Куросава М, Ямада М, Миядзаки Х, Акаги Т, Хашикава Т, Дои Х, Такуми Т, Хикс Г.Г., Хаттори Н, Симогори Т, Нукина Н (апрель 2015 г.). «Дефицит FUS/TLS вызывает поведенческие и патологические отклонения, отличные от бокового амиотрофического склероза» . Acta Neuropathologica Communications . 3:24 . doi : 10.1186/s40478-015-0202-6 . ПМК   4408580 . ПМИД   25907258 .
  44. ^ Сондерс Л.Р., Перкинс Д.Д., Балачандран С., Майклс Р., Форд Р., Майеда А., Барбер Г.Н. (август 2001 г.). «Характеристика двух эволюционно консервативных, альтернативно сращенных ядерных фосфопротеинов, NFAR-1 и -2, которые участвуют в процессинге мРНК и взаимодействуют с двухцепочечной РНК-зависимой протеинкиназой PKR» . Ж. Биол. Хим . 276 (34): 32300–12. дои : 10.1074/jbc.M104207200 . ПМИД   11438536 .
  45. ^ Вада К., Иноуэ К., Хагивара М. (август 2002 г.). «Идентификация метилированных белков с помощью аргинин-N-метилтрансферазы 1, PRMT1, с новой стратегией экспрессионного клонирования» . Биохим. Биофиз. Акта . 1591 (1–3): 1–10. дои : 10.1016/S0167-4889(02)00202-1 . ПМИД   12183049 .
  46. ^ Ли Дж., Бедфорд, штат Монтана (март 2002 г.). «PABP1 идентифицирован как субстрат аргининметилтрансферазы с использованием белковых массивов высокой плотности» . Представитель ЭМБО . 3 (3): 268–73. дои : 10.1093/embo-reports/kvf052 . ПМК   1084016 . ПМИД   11850402 .
  47. ^ Стелцль Ю, Ворм Ю, Лаловски М, Хениг К, Брембек Ф.Х., Гёлер Х, Стродике М, Ценкнер М, Шенхерр А, Кеппен С, Тимм Дж, Минцлафф С, Абрахам С, Бок Н, Китцманн С, Гёдде А, Токсёз Е , Дроге А., Кробич С., Корн Б., Бирчмайер В., Лерах Х., Ванкер Э.Э. (сентябрь 2005 г.). «Сеть белок-белкового взаимодействия человека: ресурс для аннотирования протеома». Клетка . 122 (6): 957–68. дои : 10.1016/j.cell.2005.08.029 . hdl : 11858/00-001M-0000-0010-8592-0 . ПМИД   16169070 . S2CID   8235923 .
  48. ^ Берк К.А., Янке А.М., Рейн К.Л., Фаузи Н.Л. (15 октября 2015 г.). «Постатейный обзор гранул FUS in vitro, которые связывают С-концевой домен РНК-полимеразы II» . Мол. Клетка . 60 (2): 231–241. doi : 10.1016/j.molcel.2015.09.006 . ПМК   4609301 . ПМИД   26455390 .
  49. ^ Дорманн Д., Родде Р., Эдбауэр Д., Бентманн Э., Фишер И., Хруша А., Тан М.Е., Маккензи И.Р., Капелл А., Шмид Б., Нойманн М., Хаас С. (август 2010 г.). «Мутации, связанные с БАС, слитые с саркомой (FUS), нарушают опосредованный транспортином импорт ядра» . ЭМБО Дж . 29 (16): 2841–57. дои : 10.1038/emboj.2010.143 . ПМЦ   2924641 . ПМИД   20606625 .
  50. ^ Брелстафф Дж., Лэшли Т., Холтон Дж.Л., Лис А.Дж., Россор М.Н. , Бандопадьяй Р., Ревес Т. (ноябрь 2011 г.). «Транспортин1: маркер FTLD-FUS». Акта Нейропатол . 122 (5): 591–600. дои : 10.1007/s00401-011-0863-6 . ПМИД   21847626 . S2CID   5913873 .

Дальнейшее чтение

[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=RNA-binding_protein_FUS&oldid=1223641464"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: c4a7a919b5bf7f6459578c4746677e07__1715593860
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/c4/07/c4a7a919b5bf7f6459578c4746677e07.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
RNA-binding protein FUS - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)