Железнодорожный хелат редуктаза

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

железнодорожный хелат редуктаза
железнодорожный хелат редуктаза
Идентификаторы
ЕС №.	1.16.1.7
CAS №.	122097-10-3
Базы данных
Intenz	Intenz View
Бренда	Бренда вход
Расширение	Вид Nicezyme
Кегг	Кегг вход
Метатический	Метаболический путь
Напрямую	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBE PDBSUM
Джин Онтология	Друг / Quickgo
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

В фермере энзимология редуктаза железа ( EC 1.16.1.7 ) представляет собой фермент , который катализирует химическую реакцию

2 плата (ii) + в вашем ⁺

\rightleftharpoons

2 Fe (iii) + nay + h ⁺

Таким образом, два субстрата этого фермента являются Fe (II) и NAD ⁺, в то время как его 3 продукта являются Fe (III) , NADH и H ⁺.

Номенклатура

Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктаз , в частности, те окисляющие ион металлов с помощью NAD ⁺ или NADP ⁺ как акцептор. Систематическое название этого класса ферментов - Fe (II): NAD ⁺ оксидоредуктаза . Другие общие имена включают в себя:

Хелат -редуктаза железа
Железный хелат редуктаза
NAMH: Fe ³⁺-Едта редуктаза
Надх ₂ : вера ³⁺ оксидоредуктаза

Прокариоты

Большинство изученных редуктаз железа у бактерий либо специфичны для комплекса железа железа, либо неспецифическим флавиновым железо редуктазами, причем последние чаще встречаются у бактерий. ^{[ 1 ]} Обе формы редуктазы являются подходящими бесплатными растворимыми путями для эффективной экстракции железа через сидерофоры . ^{[ 1 ]}

Бактериальная растворимая флавин редуктаза в кишечной палочке

Неспецифическая бактериальная флавин редуктаза была хорошо исследована в E.coli , которая представляет собой NAD (P) H: флавин оксидоредуктаза (FRE). ^{[ 1 ]} В E. coli NAD (P) H сводится к свободному увлечению или рибофлавину, который, как известно, уменьшает железо железа до железного железа внутриклеточно. FRE также структурно похож на Ferredoxin-NADP ⁺ Рредуктаза (FPR) и предлагает кофактор флавина, чтобы уменьшить железо железа, связанного с ферредоксином и сидерофором. ^{[ 2 ]} Несмотря на эти гипотетические структурные общие черты, в целом об этой ферментативной структуре мало что известно.

Бактериальная флавин редуктаза в Paracoccus denitrificans

Paracoccus denitrificans содержит два фермента, которые помогают в восстановлении железа - редуктаза A и B (Fera и Ferb). ^{[ 3 ]} FERA связывается с окисленными флавинами (FMN и FAD). ^{[ 3 ]} В отличие от многих структурных неизвестных, окружающих Fre, кристаллическая структура FERA хорошо определена (см. Рис. 6 в Sedlácek et. Al., 2016 ). FERA состоит из двух белковых субъединиц, с тремя альфа-списками и десяти бета-листами . ^{[ 3 ]}

Археальная растворимая флавин редуктаза в археоглобусе фульгидус

Было показано, что Archaeoglobus fulgidus имеет аналогичную редактиручную железу (FER) для семейства NAD (P) H: флавин оксидоредуктаза. ^{[ 1 ]} Fer ориентирован на археи и уменьшает внешние, синтетические комплексы железа железа и Fe (III) -цитрат с NAD (P) H и связанным кофактором флавина аденина (FAD) или флавина мононуклеотида (FMN). ^{[ 4 ]}

Эукариоты

Растворимый железо редуктаза в дрожжах

Редуктазы железа присутствуют у некоторых одноклеточных эукариот, включая патогенные дрожжи, которые используют редуктукты железа при заражении хозяином. ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]} В отличие от археи и бактерий, растворимые редуктазы железа гораздо более редки в грибах, причем больше исследований необходимы для определения того, насколько широко распространена растворимая редуктаза железа железа среди грибов. ^{[ 1 ]} Известно, что эти растворимые редуктазы железа в грибах работают внеклеточно, так как грибы способны выделять их для уменьшения железа в окружающей среде. ^{[ 1 ]} Этот механизм экскреции редуктазы железа позволяет вкладывать железо в окружающей среде и, как правило, происходит одновременно с грибковыми сидерофорными путями и восстановлением железа на клеточных поверхностях, которые встречаются с мембранными рекредуктазами железа. ^{[ 1 ]}

Мембраносвязанная редуктаза железа в дрожжах

Мембраносвязанные редуктазы железа встречаются чаще в дрожжевых клетках по сравнению с растворимыми редуктазами железа. Эти редуктазы используют кофакторы NAD (P) H, Falvin и Heme B, чтобы перемещать восстановительные агенты через их мембраны к источнику внеклеточного Fe (III). ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]} После этого снижение Fe (II) может быть повторно окислена и отскок, чтобы снова транспортироваться через мембрану через Cu-зависимую белки транспортировки ферроксидазы и Fe (III). ^{[ 6 ]}^{[ 7 ]} Альтернативно, железо, не рассчитанное железо, можно транспортировать через белки с низким сродством, однако этот механизм встречается реже, чем первый. ^{[ 6 ]}

Мембраносвязанная редуктаза железа при арабидопсисе

Большинство растений содержат редуктазу-хелат железа для поглощения железа из окружающей среды. Arabidopsis способен увеличивать активность железо-хелат-редуктазы, которая расположена в мембранах корневых эпидермальных клеток, в средах с ограниченной доступностью железа. ^{[ 8 ]} Кроме того, предполагается, что активность этой редуктазы стимулирует высвобождение железа из органических соединений в почвах, высвобождая его для биологического поглощения. ^{[ 9 ]} Кристаллическая структура этого фермента у Arabidopsis еще не была хорошо ограничена, однако предполагается, что из-за аналогичных функций его структура, вероятно, аналогична редуктазам хелата железа в дрожжах и фагоцитарной оксидазе NADPH NADPH gp91phox. ^{[ 10 ]}^{[ 11 ]}

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} ^и ^фон ^глин Каин Т.Дж., Смит в (май 2021 г.). «Трунд железо редуктазы и их вклад в одноклеточное поглощение железа» . Журнал неорганической биохимии . 218 : 111407. DOI : 10.1016/j.jinorgbio.2021.111407 . PMC 8035299 . PMID 33684686 .
^ Yeom J, Jeon Co, Madsen El, Park W (март 2009 г.). «Ферредоксин-NADP+ редуктаза из Pseudomonas putida функционирует в качестве редуктазы железа» . Журнал бактериологии . 191 (5): 1472–1479. doi : 10.1128/jb.01473-08 . PMC 2648195 . PMID 19114475 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в Sedláček V, Klumpler T, Marek J, Kučera I (2016-07-01). «Биохимические свойства и кристаллическая структура флавин редуктазы FERA из Paracoccus denitrificans» . Микробиологические исследования . 188–189: 9–22. doi : 10.1016/j.micres.2016.04.006 . PMID 27296958 .
^ Вадас А., Монбукетт Х.Г., Джонсон Э., Шредер I (декабрь 1999 г.). «Идентификация и характеристика новой редуктазы железа из гипертермофильного археона археоглобуса фульгидуса» . Журнал биологической химии . 274 (51): 36715–36721. doi : 10.1074/jbc.274.51.36715 . PMID 10593977 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Saikia S, Oliveira D, Hu G, Kronstad J (февраль 2014 г.). Deepe GS (ред.). «Роль редуктаз железа в приобретении железа и вирулентности в грибковом патогенном криптококке неоформанов» . Инфекция и иммунитет . 82 (2): 839–850. doi : 10.1128/iai.01357-13 . PMC 3911385 . PMID 24478097 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} Martínez-Pastor Mt, Puig S (октябрь 2020 г.). «Адаптация к дефициту железа в патогенных грибах человека» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - исследования молекулярных клеток . 1867 (10): 118797. DOI : 10.1016/j.bbamcr.2020.118797 . HDL : 10261/217828 . PMID 32663505 . S2CID 220527792 .
^ Сингх А., Каур Н., Косман диджей (сентябрь 2007 г.). «Metalloreductase free6p в Fe-Efflux из дрожжевой вакуоли» . Журнал биологической химии . 282 (39): 28619–28626. doi : 10.1074/jbc.m703398200 . PMID 17681937 .
^ Робинсон Н.Дж., Проктер С.М., Коннолли Эль, Геринот М.Л. (февраль 1999 г.). «Редактаза железа железа для поглощения железа с почв». Природа . 397 (6721): 694–697. Bibcode : 1999natur.397..694r . doi : 10.1038/17800 . PMID 10067892 . S2CID 204991448 .
^ Эйде Д. (1998). «Молекулярная биология железа и поглощения цинка у Saccharomyces cerevisiae». Ионы металлов в регуляции генов . Бостон, Массачусетс: Springer US. С. 342–371. doi : 10.1007/978-1-4615-5993-1_13 . ISBN 978-1-4613-7745-0 .
^ Dancis A, Klausner RD, Hinnebusch AG, Barriocanal JG (май 1990). «Генетические доказательства того, что железнодорожный редуктаза необходим для поглощения железа у Saccharomyces cerevisiae» . Молекулярная и клеточная биология . 10 (5): 2294–2301. doi : 10.1128/mcb.10.5.2294 . PMC 360576 . PMID 2183029 .
^ Chanock SJ, El Benna J, Smith RM, Babior BM (октябрь 1994 г.). «Респираторная взрыва оксидаза» . Журнал биологической химии . 269 (40): 24519–24522. doi : 10.1016/s0021-9258 (17) 31418-7 . PMID 7929117 .

Дальнейшее чтение

Askerlund P, Larsson C, Widell S (1988). «Локализация донорских и акцепторных участков активности NADH-дегидрогеназы с использованием везикул плазматической мембраны с правой и правой стороны от растений» . Фебс Летт . 239 : 23–28. doi : 10.1016/0014-5793 (88) 80538-6 . S2CID 51767403 .
Фрейтас депутат (март 2006 г.). «MIA-QSAR моделирование активности анти-ВИЧ-1 некоторых 2-амино-6-арилсульфонилбензонитрилов и их тио и сульфинильных конгенеров». Органическая и биомолекулярная химия . 4 (6): 1154–1159. doi : 10.1039/b516396j . PMID 16525561 .
Buckhout TJ, Hrubec TC (1986). «Пиридиновое нуклеотидзависимое восстановление феррицианида, связанное с изолированными плазматическими мембранами корней кукурузы (Zea Mays L.)» . Протоплазма . 135 (2–3): 144–154. doi : 10.1007/bf01277007 . S2CID 19281109 .
Sandelius AS, Barr R, Crane FL, Morre DJ (1986). «Окислительно -восстановительные реакции плазматических мембран, выделенные из гипокотилей сои путем фазового раздела». Plant Sci . 48 : 1–10. doi : 10.1016/0168-9452 (87) 90062-8 .

[Cain_2021-1] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} ^и ^фон ^глин Каин Т.Дж., Смит в (май 2021 г.). «Трунд железо редуктазы и их вклад в одноклеточное поглощение железа» . Журнал неорганической биохимии . 218 : 111407. DOI : 10.1016/j.jinorgbio.2021.111407 . PMC 8035299 . PMID 33684686 .

[2] Yeom J, Jeon Co, Madsen El, Park W (март 2009 г.). «Ферредоксин-NADP+ редуктаза из Pseudomonas putida функционирует в качестве редуктазы железа» . Журнал бактериологии . 191 (5): 1472–1479. doi : 10.1128/jb.01473-08 . PMC 2648195 . PMID 19114475 .

[Sedláček_2016-3] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в Sedláček V, Klumpler T, Marek J, Kučera I (2016-07-01). «Биохимические свойства и кристаллическая структура флавин редуктазы FERA из Paracoccus denitrificans» . Микробиологические исследования . 188–189: 9–22. doi : 10.1016/j.micres.2016.04.006 . PMID 27296958 .

[4] Вадас А., Монбукетт Х.Г., Джонсон Э., Шредер I (декабрь 1999 г.). «Идентификация и характеристика новой редуктазы железа из гипертермофильного археона археоглобуса фульгидуса» . Журнал биологической химии . 274 (51): 36715–36721. doi : 10.1074/jbc.274.51.36715 . PMID 10593977 .

[Saikia_2014-5] Jump up to: ^а ^{беременный} Saikia S, Oliveira D, Hu G, Kronstad J (февраль 2014 г.). Deepe GS (ред.). «Роль редуктаз железа в приобретении железа и вирулентности в грибковом патогенном криптококке неоформанов» . Инфекция и иммунитет . 82 (2): 839–850. doi : 10.1128/iai.01357-13 . PMC 3911385 . PMID 24478097 .

[Martínez-Pastor_2020-6] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в ^{дюймовый} Martínez-Pastor Mt, Puig S (октябрь 2020 г.). «Адаптация к дефициту железа в патогенных грибах человека» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - исследования молекулярных клеток . 1867 (10): 118797. DOI : 10.1016/j.bbamcr.2020.118797 . HDL : 10261/217828 . PMID 32663505 . S2CID 220527792 .

[7] Сингх А., Каур Н., Косман диджей (сентябрь 2007 г.). «Metalloreductase free6p в Fe-Efflux из дрожжевой вакуоли» . Журнал биологической химии . 282 (39): 28619–28626. doi : 10.1074/jbc.m703398200 . PMID 17681937 .

[8] Робинсон Н.Дж., Проктер С.М., Коннолли Эль, Геринот М.Л. (февраль 1999 г.). «Редактаза железа железа для поглощения железа с почв». Природа . 397 (6721): 694–697. Bibcode : 1999natur.397..694r . doi : 10.1038/17800 . PMID 10067892 . S2CID 204991448 .

[9] Эйде Д. (1998). «Молекулярная биология железа и поглощения цинка у Saccharomyces cerevisiae». Ионы металлов в регуляции генов . Бостон, Массачусетс: Springer US. С. 342–371. doi : 10.1007/978-1-4615-5993-1_13 . ISBN 978-1-4613-7745-0 .

[10] Dancis A, Klausner RD, Hinnebusch AG, Barriocanal JG (май 1990). «Генетические доказательства того, что железнодорожный редуктаза необходим для поглощения железа у Saccharomyces cerevisiae» . Молекулярная и клеточная биология . 10 (5): 2294–2301. doi : 10.1128/mcb.10.5.2294 . PMC 360576 . PMID 2183029 .

[11] Chanock SJ, El Benna J, Smith RM, Babior BM (октябрь 1994 г.). «Респираторная взрыва оксидаза» . Журнал биологической химии . 269 (40): 24519–24522. doi : 10.1016/s0021-9258 (17) 31418-7 . PMID 7929117 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

v Т и Другие оксидоредуктазы ( EC 1.15–1.21)
1.15 : Действие на супероксид в качестве акцептора	Супероксиддисмутаза SOD1 SOD2 SOD3
1.16 : окисляющие металлов ионы	Церулоплазмин (Метиониновая синтаза) редуктаза
1.17 : Действие в группах CH или CH2	Ксантиноксидаза Рибонуклеотидредуктаза 4-гидрокси-3-метилбут-2-цинилфосфатредуктаза 7-гидроксиметилхлорофилл редуктаза
1.18 : Действие на белки железа и сальфур в качестве доноров	Нитрогеназа
1.19 : действуя на уменьшенном флаводоксине в качестве донора	Нитрогеназа (флаводоксин)
1.20 : Действие на фосфор или мышьяк у доноров	Ягодицы GLRX GLRX2 GLRX3 GLRX5
1.21 : Действуя на XH и YH, чтобы сформировать связь XY	Изопенициллин Nсинтаза Колумбаминсидаза Ретикулиноксидаза Сулохриноксидаза (+)-Бисдехлогеодин-формирование (-)-Бисдехлорогеодин-формирование Aureusidin Synthase Тетрагидроканнабиноловая кислота синтаза Синтаза каннабидиолиновой кислоты Дихлорромопирролат -синтаза

v Т и Ферменты
Активность	Активный сайт Связующий сайт Каталитическая триада Оксинион Хоул Распущенность фермента Ограниченный диффузию фермент Кофактор Ферментный катализ
Регулирование	Аллостерическая регуляция Кооперативность Ингибитор фермента Фермент активатор
Классификация	ЕС номер Фермент суперсемейство Семья ферментов Список ферментов
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)