Метионил -аминопептидаза

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Метионил -аминопептидаза
Метионил -аминопептидаза
Идентификаторы
ЕС №.	3.4.11.18
CAS №.	61229-81-0
Базы данных
Intenz	Intenz View
Бренда	Бренда вход
Расширение	Вид Nicezyme
Кегг	Кегг вход
Метатический	Метаболический путь
Напрямую	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBE PDBSUM
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Метионил-аминопептидаза ( EC 3.4.11.18 , метионин аминопептидаза , пептидаза M , L-метионин аминопептидаза , MAP ) является ферментом . ^{[ 1 ]}^{[ 2 ]}^{[ 3 ]}^{[ 4 ]}^{[ 5 ]} Этот фермент катализирует следующую химическую реакцию

Высвобождение N-концевых аминокислот , преимущественно метионин , из пептидов и ариламидов

Эта мембранная ферментативная активность присутствует как у прокариот , так и у эукариот . Человеческие белки, обладающие этой активностью, включают MetAp1 , MetAp2 , MetAp1d (митохондриальный) и rnpepl1 .

Ссылки

^ Йошида А., Лин М (1972). «NH ₂ -терминальная формалметиониновая и NH ₂ -концевые ферменты, расщепляющиеся метионином, у кроликов» . Дж. Биол. Химический 247 (3): 952–957. doi : 10.1016/s0021-9258 (19) 45699-8 . PMID 4110013 .
^ Цунасава С., Стюарт Дж.В., Шерман Ф. (1985). «Ациламинокислотный, выделяющий фермент из печени крысы» . Дж. Биол. Химический 260 (9): 5382–91. doi : 10.1016/s0021-9258 (18) 89033-0 . PMID 2985590 .
^ Freitas Jo, Termignoni C, Guimarés JA (1985). «Метионин аминопептидаза, связанная с митохондриями печени и микросомами». Инт. J. Biochem . 17 (12): 1285–1291. doi : 10.1016/0020-711x (85) 90049-7 . PMID 3937747 .
^ Бен-Бассат А., Бауэр К., Чанг Си, Мьямбо К., Бусман А., Чанг (1987). «Обработка инициации метионина из белков: свойства эсшерихийской колиметиониновой аминопептидазы и ее структуры гена» . J. Bacteriol . 169 (2): 751–757. doi : 10.1128/jb.169.2.751-757.1987 . PMC 211843 . PMID 3027045 .
^ Родерик С.Л., Мэтьюз Б.В. (1988). «Кристаллизация метиониновой аминопептидазы из Escherichia coli » . Дж. Биол. Химический 263 (32): 16531. DOI : 10.1016/S0021-9258 (18) 37422-2 . PMID 3141408 .

Внешние ссылки

Метионил+аминопептидаза в Национальной библиотеке медицины США медицинские заголовки (Mesh)

[1] Йошида А., Лин М (1972). «NH ₂ -терминальная формалметиониновая и NH ₂ -концевые ферменты, расщепляющиеся метионином, у кроликов» . Дж. Биол. Химический 247 (3): 952–957. doi : 10.1016/s0021-9258 (19) 45699-8 . PMID 4110013 .

[2] Цунасава С., Стюарт Дж.В., Шерман Ф. (1985). «Ациламинокислотный, выделяющий фермент из печени крысы» . Дж. Биол. Химический 260 (9): 5382–91. doi : 10.1016/s0021-9258 (18) 89033-0 . PMID 2985590 .

[3] Freitas Jo, Termignoni C, Guimarés JA (1985). «Метионин аминопептидаза, связанная с митохондриями печени и микросомами». Инт. J. Biochem . 17 (12): 1285–1291. doi : 10.1016/0020-711x (85) 90049-7 . PMID 3937747 .

[4] Бен-Бассат А., Бауэр К., Чанг Си, Мьямбо К., Бусман А., Чанг (1987). «Обработка инициации метионина из белков: свойства эсшерихийской колиметиониновой аминопептидазы и ее структуры гена» . J. Bacteriol . 169 (2): 751–757. doi : 10.1128/jb.169.2.751-757.1987 . PMC 211843 . PMID 3027045 .

[5] Родерик С.Л., Мэтьюз Б.В. (1988). «Кристаллизация метиониновой аминопептидазы из Escherichia coli » . Дж. Биол. Химический 263 (32): 16531. DOI : 10.1016/S0021-9258 (18) 37422-2 . PMID 3141408 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

v Т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)