ХИПК2

ХИПК2
Идентификаторы
Псевдонимы	HIPK2 , PRO0593, протеинкиназа 2, взаимодействующая с гомеодоменом
Внешние идентификаторы	Опустить : 606868 ; МГИ : 1314872 ; Гомологен : 68766 ; Генные карты : HIPK2 ; ОМА : HIPK2 — ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 7 (human)
End	139,777,998 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 6 (mouse)
End	38,853,099 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	internal globus pallidus; ; inferior ganglion of vagus nerve; ; ventral tegmental area; ; subthalamic nucleus; ; external globus pallidus; ; superior vestibular nucleus; ; pars reticulata; ; renal medulla; ; Pars compacta; ; pons;
	Top expressed in
	vestibular membrane of cochlear duct; ; genital tubercle; ; Rostral migratory stream; ; tail of embryo; ; lumbar subsegment of spinal cord; ; knee joint; ; right ventricle; ; secondary oocyte; ; triceps brachii muscle; ; deep cerebellar nuclei;
	More reference expression data
	n/a
showГенная онтология
Molecular function	nucleotide binding; transcription coactivator activity; SMAD binding; transferase activity; kinase activity; virion binding; ATP binding; protein binding; protein kinase activity; transcription corepressor activity; protein serine/threonine kinase activity;
Cellular component	cytoplasm; PML body; RNA polymerase II transcription regulator complex; nuclear body; nucleus; nucleoplasm;
Biological process	anterior/posterior pattern specification; smoothened signaling pathway; regulation of cell cycle; transforming growth factor beta receptor signaling pathway; positive regulation of DNA binding; intrinsic apoptotic signaling pathway; transcription, DNA-templated; lens induction in camera-type eye; peptidyl-serine phosphorylation; embryonic camera-type eye morphogenesis; peptidyl-threonine phosphorylation; eye development; positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway; positive regulation of DNA-binding transcription factor activity; DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in transcription of p21 class mediator; voluntary musculoskeletal movement; SMAD protein signal transduction; intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator; adult walking behavior; apoptotic process; adult locomotory behavior; protein phosphorylation; negative regulation of transcription by RNA polymerase II; iris morphogenesis; positive regulation of cell population proliferation; positive regulation of transcription, DNA-templated; cellular response to DNA damage stimulus; positive regulation of JNK cascade; PML body organization; negative regulation of neuron apoptotic process; positive regulation of angiogenesis; regulation of transcription, DNA-templated; embryonic retina morphogenesis in camera-type eye; modulation by virus of host process; retina layer formation; positive regulation of transcription by RNA polymerase II; neuron differentiation; positive regulation of protein binding; cellular response to hypoxia; positive regulation of protein phosphorylation; erythrocyte differentiation; negative regulation of BMP signaling pathway; phosphorylation; regulation of signal transduction by p53 class mediator; transcription by RNA polymerase II; negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	28996
	15258
	ENSG00000064393
	ENSMUSG00000061436
	Q9H2X6
	Q9QZR5
	НМ_001113239 ; НМ_022740
	НМ_001136065 ; НМ_001294143 ; НМ_001294144 ; НМ_010433
	НП_001106710 ; НП_073577
	НП_001129537 ; НП_001281072 ; НП_001281073 ; НП_034563
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Протеинкиназа 2, взаимодействующая с гомеодоменом, представляет собой фермент , который у человека кодируется HIPK2 геном . ^{[ 5 ]} HIPK2 можно отнести к категории серин / треониновой протеинкиназы , в частности, той, которая взаимодействует с гомеодоменными факторами транскрипции . ^{[ 6 ]} Он принадлежит к семейству протеинкиназ, известных как киназы DYRK. ^{[ 7 ]} В этом семействе HIPK2 принадлежит к группе протеинкиназ, взаимодействующих с гомеодоменом (HIPK), включая HIPK1 и HIPK3 . ^{[ 8 ]} HIPK2 можно обнаружить у самых разных видов, и его функции в экспрессии генов и апоптозе регулируются несколькими различными механизмами.

Открытие

HIPK2 был обнаружен одновременно с HIPK 1 и 3 в 1998 году. HIPK были обнаружены во время эксперимента, в ходе которого пытались идентифицировать гены, которые при экспрессии давали продукты, которые взаимодействовали с факторами транскрипции, связанными с NK- гомеодоменом . ^{[ 8 ]} HIPK были обнаружены с помощью метода, называемого двухгибридным скринингом . ^{[ 8 ]} Двухгибридный скрининг проводится в сочетании с клонированием кДНК , при котором библиотеки кДНК эмбриональных мышей использовались с мышиным гомеопротеином Nkx-1.2 для поиска генов, связанных с факторами транскрипции гомеодомена. ^{[ 8 ]} Исследователи обнаружили два клона, которые были схожи по последовательности белка, демонстрировали сильное взаимодействие с гомеопротеином и активный центр, характерный для протеинкиназ. ^{[ 8 ]} Эти характеристики привели к названию «ХИПК». В 2000 году было обнаружено, что ген HIPK2 находится на длинном плече хромосомы 7 (человеческой) генома человека. ^{[ 7 ]} У мышей было обнаружено, что HIPK2 находится на хромосоме 6. ^{[ 7 ]}

Гомология

Есть данные, позволяющие предположить, что HIPK, включая HIPK2, являются эволюционно консервативными белками у широкого круга видов. Человеческая последовательность имеет близкое сходство с последовательностью генома Caenorhabditis elegans . ^{[ 8 ]} HIPK также имеют близкое сходство с YAK1 у дрожжей и принадлежат к тому же семейству, что и киназа из Dictyostelium . ^{[ 7 ]}^{[ 8 ]} Более того, HIPK способны взаимодействовать с гомеопротеинами других видов, такими как NK-1 и NK-3 у дрозофилы , а также с Nkx-2.5 у мышей. ^{[ 8 ]} HIPK2 также можно обнаружить у собак . ^{[ 9 ]} кошки , ^{[ 10 ]} овца , ^{[ 11 ]} и рыбка данио ^{[ 12 ]} а также многие другие виды.

Локализация

Экспрессия в тканях

HIPK2 экспрессируется почти во всех типах тканей, однако его высокая экспрессия наблюдается в сердце, мышцах и почках. ^{[ 13 ]} Было показано, что HIPK2 экспрессируется на самых высоких уровнях в мозге и нейрональных тканях. ^{[ 14 ]} Помимо тканей взрослого человека, HIPK2 также экспрессируется на поздних стадиях развития человеческого эмбриона , особенно в сетчатке, мышцах и нервных тканях. ^{[ 14 ]}

Субклеточная локализация

HIPK2 обнаруживается в ядре в структурах, называемых ядерными спеклами. ^{[ 7 ]}^{[ 15 ]} Он также связан с тельцами PML, которые также являются структурами, обнаруженными в ядре. ^{[ 16 ]} Несмотря на то, что HIPK2 обнаруживается преимущественно в ядре, он также может быть цитоплазматическим . ^{[ 17 ]}

Структура

Ген

Ген HIPK2 содержит 13 экзонов и 13 интронов во всей последовательности пар нуклеотидов длиной 59,1 тыс. оснований . ^{[ 18 ]}^{[ 19 ]} Наряду с другими HIPK он содержит три консервативные последовательности: домен протеинкиназы, домен взаимодействия, последовательность PEST и домен YH. ^{[ 8 ]} Альтернативный сплайсинг производит три различные информационные РНК , которые впоследствии приводят к образованию трех изоформ белка . ^{[ 20 ]}

Белок

Белок HIPK2 состоит из 1198 аминокислот в длину и имеет молекулярную массу 130,97 килодальтон . ^{[ 21 ]}^{[ 22 ]} Наиболее распространенными аминокислотами в белке являются серин, треонин и аланин, которые составляют примерно 30 процентов от общего количества аминокислот белка. ^{[ 21 ]} Структура белка в нативном виде нестабильна. ^{[ 21 ]} Белок состоит из нескольких областей, которые напрямую связаны с его функцией, регуляцией и локализацией. Домен протеинкиназы имеет длину 330 аминокислот и расположен вблизи N-конца белка. ^{[ 23 ]}^{[ 24 ]} Помимо киназного домена, HIPK2 имеет два сигнала ядерной локализации: ^{[ 25 ]} мотив взаимодействия СУМО , ^{[ 25 ]} домен автоингибирования ^{[ 23 ]} домен ко-репрессии транскрипции, ^{[ 13 ]} и несколько доменов взаимодействия, включая один для p53 . ^{[ 26 ]} Хотя существуют сигналы, направляющие HIPK2 на ядерные спеклы, существует также последовательность удержания спеклов, которая заставляет HIPK2 оставаться в ядерных спеклах. ^{[ 17 ]} Аутоингибирующий домен, содержащий сайт убиквитилирования по остатку К1182, расположен на С-конце . ^{[ 24 ]}

Функция

HIPK2 выполняет две основные функции. Он действует как ко-репрессор транскрипционных факторов NK-гомеодомена, увеличивая их аффинность связывания с ДНК и их репрессивный эффект на транскрипцию. ^{[ 8 ]} HIPK2 участвует в регуляции экспрессии генов посредством регулирования генов гомеобокса . Эти гены кодируют факторы транскрипции, которые регулируют гены-мишени. ^{[ 8 ]} HIPK2 также участвует в передаче сигнала , в частности, в пути, ведущем к запрограммированной гибели клеток (апоптозу). HIPK2 может способствовать апоптозу либо совместно с p53, либо по отдельному механизму. HIPK2 фосфорилирует остаток S46 р53, что приводит к его активации, что, в свою очередь, приводит к транскрипции факторов, индуцирующих апоптоз . ^{[ 27 ]} Фосфорилирование р53 с помощью HIPK2 предотвращает ассоциацию негативного регулятора Mdm2 с р53 и необходимо для ацетилирования остатка К382 в р53, что также служит функционально важной модификацией. ^{[ 27 ]} Правильное сворачивание р53 важно для функционирования р53. Сворачивание p53 зависит от присутствия цинка , а HIPK2 играет роль в регуляции цинка. ^{[ 28 ]} Следовательно, отсутствие HIPK2 приводит к неправильному сворачиванию p53. ^{[ 27 ]} HIPK2 косвенно усиливает активность p53 за счет фосфорилирования негативных регуляторов p53, таких как CtBP 1 и Mdm2, что приводит к их деградации под действием протеасомы . ^{[ 27 ]}^{[ 29 ]} HIPK2 также обладает способностью регулировать клеточный ответ на активные формы кислорода , регулируя экспрессию как окислительных , так и антиоксидантных генов. ^{[ 30 ]}

Регулирование

HIPK2 регулируется другими белками, а также клеточными состояниями и посттрансляционными модификациями. ^{[ 31 ]}^{[ 30 ]}^{[ 32 ]}^{[ 33 ]}

Позитивный

В условиях повреждения ДНК HIPK2 стабилизируется и подлежит позитивной регуляции. Активность HIPK2 увеличивается за счет действия каспазы 6 . ^{[ 17 ]} Каспаза 6 расщепляет HIPK2 по остаткам D 916 и D977. ^{[ 17 ]} В результате аутоингибирующий домен удаляется и активность HIPK2 увеличивается. Активность HIPK2 также можно повысить за счет действия киназ контрольных точек . Эти киназы фосфорилируют HIPK2-ассоциированные убиквитинлигазы и предотвращают их связывание с HIPK2. В результате деградация HIPK2 через протеасомный путь убиквитина ингибируется. ^{[ 17 ]}^{[ 31 ]} В условиях окислительного стресса сумойлирование HIPK2 предотвращает ацетилирование и, как следствие, сохраняет свою функцию облегчения апоптоза. ^{[ 30 ]} Однако в нормальных физиологических условиях ацетилирование HIPK2 белком p300 снова стабилизирует HIPK2, но увеличивает его способность индуцировать апоптоз. ^{[ 32 ]} Фосфорилирование HIPK2 по остаткам T 880 и S 882 через другую киназу или посредством аутофосфорилирования приводит к привлечению PIN1 и стабилизации HIPK2. ^{[ 33 ]} Это приводит к усилению апоптотической функции HIPK2. ^{[ 33 ]}

Отрицательный

В обычных условиях HIPK2 нестабилен и подвержен негативной регуляции. HIPK2 подлежит регуляции с помощью протеасомного пути убиквитина, при котором убиквитинлигазы связываются с HIPK2, что приводит к полиубиквитинированию по остатку K1182, локализации в протеасоме и последующей деградации белка. приводит к деградации белка. ^{[ 17 ]}^{[ 31 ]} Последовательность PEST, обнаруженная в HIPK2, также связана с деградацией белка. ^{[ 34 ]} Активность HIPK2 также может подавляться белком HMGA1 , который транспортирует его обратно в цитоплазму. ^{[ 17 ]} В условиях окислительного стресса сумойлирование HIPK2 препятствует и усиливается ацетилирование, что приводит к его стабилизации и ингибированию его способности облегчать апоптоз. ^{[ 30 ]}

стр.53

p53 регулирует HIPK2, используя как положительные, так и отрицательные механизмы. ^{[ 17 ]} p53 связывается с третьим интроном гена каспазы 6 и способствует активации гена. ^{[ 35 ]} Каспаза 6, в свою очередь, активирует HIPK2. И наоборот, p53 подавляет HIPK2 путем активации убиквитинлигазы mdm2. Взаимодействие mdm2 и HIPK2 приводит к убиквитинированию и возможной деградации HIPK2. ^{[ 17 ]}

Мутации

две мутации В последовательности удержания спеклов были обнаружены , обе из которых являются миссенс-мутациями . ^{[ 36 ]} Один из них получил название R868W, что означает, что в остатке 868, где аминокислотная последовательность дикого типа содержала бы остаток аргинина , теперь содержится остаток триптофана . Другая мутация получила название N958I, что означает, что в остатке 958, где аминокислотная последовательность дикого типа содержала бы остаток аспарагина , теперь содержится остаток изолейцина . Мутация R868W является результатом цитозина в тимин точечной мутации , а мутация N985I является результатом точечной мутации аденина в тимин. ^{[ 36 ]} Мутация R868W была обнаружена в экзоне 12, а мутация N985I — в экзоне 13. ^{[ 36 ]} Эти мутации приводят к появлению форм HIPK2, которые менее активны и демонстрируют отвратительную локализацию в ядерных спеклах. ^{[ 36 ]} Последовательность сохранения спекл необходима для функции HIPK2 при активации транскрипции, поскольку удаление этой последовательности ингибирует эту функцию. ^{[ 36 ]}

Взаимодействия

HIPK2 взаимодействует с несколькими другими белками:

Клиническое значение

Неправильная функция HIPK2 вовлечена в патологию таких заболеваний, как острый миелолейкоз , ^{[ 36 ]} миелодиспластический синдром ^{[ 36 ]} из-за мутаций в последовательности сохранения спеклов и болезни Альцгеймера из-за гипердеградации HIPK2. ^{[ 40 ]} В соответствии с характером тканевой экспрессии потеря функции HIPK2 также связана с фиброзом почек. ^{[ 41 ]} и сердечно-сосудистые заболевания . ^{[ 42 ]}

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000064393 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000061436 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Ван Й., Хофманн Т.Г., Рункель Л., Хааф Т., Шаллер Х., Дебатин К., Хуг Х. (март 2001 г.). «Выделение и характеристика кДНК протеинкиназы HIPK2». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Структура и экспрессия генов . 1518 (1–2): 168–72. дои : 10.1016/S0167-4781(00)00308-0 . ПМИД 11267674 .
^ Сун КС, Го Й.Й., Ан Дж.Х., Ким Й.Х., Ким Й., Чхве С.И. (июнь 2005 г.). «Дифференциальные взаимодействия взаимодействующей с гомеодоменом протеинкиназы 2 (HIPK2) посредством сумойилирования, зависимого от фосфорилирования» . Письма ФЭБС . 579 (14): 3001–8. doi : 10.1016/j.febslet.2005.04.053 . ПМИД 15896780 . S2CID 37551460 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и Хофманн Т.Г., Минчева А., Лихтер П., Дрёге В., Шмитц М.Л. (2000). «Человеческая протеинкиназа-2, взаимодействующая с гомеодоменом человека (HIPK2), является членом семейства протеинкиназ DYRK и картируется на хромосоме 7q32-q34». Биохимия . 82 (12): 1123–7. дои : 10.1016/S0300-9084(00)01196-2 . ПМИД 11120354 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г ^час ^я ^дж ^к ^л Ким Й.Х., Чхве С.И., Ли С.Дж., Конти М.А., Ким Й. (октябрь 1998 г.). «Протеинкиназы, взаимодействующие с гомеодоменом, новое семейство ко-репрессоров факторов транскрипции гомеодомена» . Журнал биологической химии . 273 (40): 25875–9. дои : 10.1074/jbc.273.40.25875 . ПМИД 9748262 .
^ «Протеинкиназа 2, взаимодействующая с гомеодоменом HIPK2 [Canis lupus familiris (собака)] - Ген - NCBI» . www.ncbi.nlm.nih.gov . Проверено 29 ноября 2017 г.
^ «Протеинкиназа 2, взаимодействующая с гомеодоменом HIPK2 [Felis catus (домашняя кошка)] - Ген - NCBI» . www.ncbi.nlm.nih.gov . Проверено 29 ноября 2017 г.
^ «Протеинкиназа 2, взаимодействующая с гомеодоменом HIPK2 [Ovis aries (овца)] - Ген - NCBI» . www.ncbi.nlm.nih.gov . Проверено 29 ноября 2017 г.
^ «Протеинкиназа 2, взаимодействующая с гомеодоменом hipk2 [Danio rerio (рыбка данио)] - Ген - NCBI» . www.ncbi.nlm.nih.gov . Проверено 29 ноября 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б Пьерантони Г.М., Бульфоне А., Пентималли Ф., Феделе М., Юлиано Р., Санторо М., Кьяриотти Л., Баллабио А., Фуско А. (январь 2002 г.). «Ген протеинкиназы 2, взаимодействующий с гомеодоменом, экспрессируется на поздних стадиях эмбриогенеза и преимущественно в сетчатке, мышцах и нервных тканях». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 290 (3): 942–7. дои : 10.1006/bbrc.2001.6310 . ПМИД 11798164 .
^ Jump up to: ^а ^б Ван Й., Хофманн Т.Г., Рункель Л., Хааф Т., Шаллер Х., Дебатин К., Хуг Х. (2001). «Выделение и характеристика кДНК протеинкиназы HIPK2». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Структура и экспрессия генов . 1518 (1–2): 168–72. дои : 10.1016/S0167-4781(00)00308-0 . ПМИД 11267674 . Данные о нуклеотидных последовательностях были депонированы в GenBank под номерами доступа AF208291 и AF208292 соответственно.
^ Ким Ю.Х., Чой С.И., Ким Ю. (октябрь 1999 г.). «Ковалентная модификация взаимодействующей с гомеодоменом протеинкиназы 2 (HIPK2) убиквитиноподобным белком SUMO-1» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 96 (22): 12350–5. Бибкод : 1999PNAS...9612350K . дои : 10.1073/pnas.96.22.12350 . ПМК 22920 . ПМИД 10535925 .
^ Сунг К.С., Ли Я.А., Ким Э.Т., Ли С.Р., Ан Дж.Х., Чой С.И. (апрель 2011 г.). «Роль мотива взаимодействия с SUMO в нацеливании HIPK2 на ядерные тельца PML и регуляции p53» . Экспериментальные исследования клеток . 317 (7): 1060–70. дои : 10.1016/j.yexcr.2010.12.016 . ПМИД 21192925 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г ^час ^я ^дж ^к ^л ^м Сомбрук Д., Хофманн Т.Г. (февраль 2009 г.). «Как клетки включают и выключают HIPK2» . Смерть клеток и дифференцировка . 16 (2): 187–94. дои : 10.1038/cdd.2008.154 . ПМИД 18974774 .
^ Тьерри-Миг, Даниэль; Тьерри-Миг, Жан. «AceView: Gene:HIPK2, полная аннотация генов человека, мыши и червя с помощью мРНК или ESTsAceView» . www.ncbi.nlm.nih.gov . Проверено 28 ноября 2017 г.
^ Чжан Д., Ли К., Эриксон-Миллер К.Л., Вайс М., Войчовски Д.М. (январь 2005 г.). «Структура гена DYRK и особенности экспрессии гена DYRK3, ограниченные эритроидами». Геномика . 85 (1): 117–30. дои : 10.1016/j.ygeno.2004.08.021 . ПМИД 15607427 .
^ «HIPK2 - протеинкиназа 2, взаимодействующая с гомеодоменом - Homo sapiens (человек) - ген и белок HIPK2» . www.uniprot.org . Проверено 28 ноября 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с «ExPASy — ПротПарам» . web.expasy.org . Проверено 28 ноября 2017 г.
^ Хэ Кью, Ши Дж., Сунь Х., Ан Дж., Хуан Ю, Шейх М.С. (2010). «Характеристика человеческой протеинкиназы 4, взаимодействующей с гомеодоменом человека (HIPK4), как уникального члена семейства HIPK» . Молекулярная и клеточная фармакология . 2 (2): 61–68. ПМЦ 2876313 . ПМИД 20508833 .
^ Jump up to: ^а ^б Фэн Ю, Чжоу Л, Сунь Х, Ли Ц (март 2017 г.). «Гомеодомен-взаимодействующая протеинкиназа 2 (HIPK2): многообещающая мишень для противораковой терапии» . Онкотаргет . 8 (12): 20452–20461. дои : 10.18632/oncotarget.14723 . ПМЦ 5386776 . ПМИД 28107201 .
^ Jump up to: ^а ^б Кувано Й., Нисида К., Акаике Й., Курокава К., Нисикава Т., Масуда К., Рокутан К. (сентябрь 2016 г.). «Протеинкиназа-2, взаимодействующая с гомеодоменом: критический регулятор реакции на повреждение ДНК и эпигенома» . Международный журнал молекулярных наук . 17 (10): 1638. doi : 10.3390/ijms17101638 . ПМК 5085671 . ПМИД 27689990 .
^ Jump up to: ^а ^б де ла Вега Л., Фрёбиус К., Морено Р., Кальсадо М.А., Генг Х., Шмитц М.Л. (февраль 2011 г.). «Контроль ядерной локализации и функции HIPK2 с помощью мотива взаимодействия SUMO» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Исследования молекулярных клеток . 1813 (2): 283–97. дои : 10.1016/j.bbamcr.2010.11.022 . ПМИД 21145359 .
^ Ким Э.Дж., Пак Дж.С., Ум С.Дж. (август 2002 г.). «Идентификация и характеристика HIPK2, взаимодействующего с p73 и модулирующего функции семейства p53 in vivo» . Журнал биологической химии . 277 (35): 32020–8. дои : 10.1074/jbc.M200153200 . ПМИД 11925430 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и Пука Р., Нардинокки Л., Гивол Д., Д'Орази Дж. (август 2010 г.). «Регуляция активности р53 с помощью HIPK2: молекулярные механизмы и терапевтические последствия для раковых клеток человека» . Онкоген . 29 (31): 4378–87. дои : 10.1038/onc.2010.183 . ПМИД 20514025 .
^ Пука Р., Нардинокки Л., Босси Г., Сакки А., Речави Г., Гивол Д., Д'Орази Г. (январь 2009 г.). «Восстановление активности wtp53 в клетках MCF7, истощенных HIPK2, путем модуляции металлотионеина и цинка». Экспериментальные исследования клеток . 315 (1): 67–75. дои : 10.1016/j.yexcr.2008.10.018 . ПМИД 18996371 .
^ Jump up to: ^а ^б Чжан Ц, Ёшимацу Ю, Хильдебранд Дж, Фриш С.М., Гудман Р.Х. (октябрь 2003 г.). «Гомеодомен-взаимодействующая протеинкиназа 2 способствует апоптозу за счет подавления транскрипционного корепрессора CtBP» . Клетка . 115 (2): 177–86. дои : 10.1016/S0092-8674(03)00802-X . ПМИД 14567915 . S2CID 17430200 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д де ла Вега Л., Гришина И., Морено Р., Крюгер М., Браун Т., Шмитц М.Л. (май 2012 г.). «Редокс-регулируемый переключатель SUMO/ацетилирования HIPK2 контролирует порог выживания при окислительном стрессе» . Молекулярная клетка . 46 (4): 472–83. doi : 10.1016/j.molcel.2012.03.003 . ПМИД 22503103 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Винтер М., Сомбрук Д., Даут И., Меленбринк Дж., Шойерманн К., Кроун Дж., Хофманн Т.Г. (июль 2008 г.). «Контроль стабильности HIPK2 с помощью убиквитинлигазы Siah-1 и киназ контрольных точек ATM и ATR». Природная клеточная биология . 10 (7): 812–24. дои : 10.1038/ncb1743 . ПМИД 18536714 . S2CID 7668614 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Чой-младший, Ли С.Ю., Шин К.С., Чой С.И., Кан С.Дж. (ноябрь 2017 г.). «Опосредованное p300 ацетилирование повышало стабильность белка HIPK2 и усиливало его функцию подавления опухолей» . Научные отчеты . 7 (1): 16136. Бибкод : 2017NatSR...716136C . doi : 10.1038/s41598-017-16489-w . ПМК 5701035 . ПМИД 29170424 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д Ук Чхве Д., Ён Чой С. (29 октября 2014 г.). «Код модификации HIPK2 для гибели и выживания клеток» . Молекулярная и клеточная онкология . 1 (2): e955999. дои : 10.1080/23723548.2014.955999 . ПМК 4905192 . ПМИД 27308327 .
^ Jump up to: ^а ^б Ринальдо С, Продосмо А, Манчини Ф, Яковелли С, Сакки А, Моретти Ф, Содду С (март 2007 г.). «Регулируемая MDM2 деградация HIPK2 предотвращает фосфорилирование p53Ser46 и апоптоз, вызванный повреждением ДНК» . Молекулярная клетка . 25 (5): 739–50. doi : 10.1016/j.molcel.2007.02.008 . ПМИД 17349959 .
^ Jump up to: ^а ^б Маклахлан Т.К., Эль-Дейри В.С. (июль 2002 г.). «Порог апоптоза снижается за счет трансактивации р53 каспазы-6» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 99 (14): 9492–7. Бибкод : 2002PNAS...99.9492M . дои : 10.1073/pnas.132241599 . ПМК 123168 . ПМИД 12089322 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г Ли XL, Араи Ю, Харада Х, Сима Ю, Ёсида Х, Рокудай С, Айкава Ю, Кимура А, Китабаяши I (ноябрь 2007 г.). «Мутации гена HIPK2 при остром миелолейкозе и миелодиспластическом синдроме нарушают транскрипцию, опосредованную AML1 и p53» . Онкоген . 26 (51): 7231–9. дои : 10.1038/sj.onc.1210523 . ПМИД 17533375 .
^ Ковач К.А., Штайнманн М., Халфон О., Маджистретти П.Дж., Кардино Дж.Р. (ноябрь 2015 г.). «Комплексная регуляция CREB-связывающего белка с помощью протеинкиназы 2, взаимодействующей с гомеодоменом» (PDF) . Сотовая сигнализация . 27 (11): 2252–60. doi : 10.1016/j.cellsig.2015.08.001 . hdl : 10754/594104 . ПМИД 26247811 . Архивировано из оригинала (PDF) 21 июля 2018 г. Проверено 8 июля 2019 г.
^ Харада Дж., Кокура К., Каней-Исии С., Номура Т., Хан М.М., Ким Ю., Исии С. (октябрь 2003 г.). «Необходимость ко-репрессора, взаимодействующего с гомеодоменом протеинкиназы 2, для опосредованного лыжным ингибированием активации транскрипции, индуцированной костным морфогенетическим белком» . Журнал биологической химии . 278 (40): 38998–9005. дои : 10.1074/jbc.M307112200 . ПМИД 12874272 .
^ Томасини Р., Самир А.А., Кэрриер А, Иснардон Д., Чеккинелли Б., Содду С., Малиссен Б., Дагорн Дж.К., Йованна Дж.Л., Дузетти Н.Дж. (сентябрь 2003 г.). «TP53INP1 и протеинкиназа-2, взаимодействующая с гомеодоменом (HIPK2), являются партнерами в регуляции активности p53» . Журнал биологической химии . 278 (39): 37722–9. дои : 10.1074/jbc.M301979200 . ПМИД 12851404 .
^ Ланни С., Нардинокки Л., Пука Р., Станга С., Уберти Д., Мемо М., Говони С., Д'Орази Г., Ракки М. (апрель 2010 г.). «Протеинкиназа 2, взаимодействующая с гомеодоменом: мишень для бета-амилоида болезни Альцгеймера, приводящая к неправильному сворачиванию р53 и неадекватному выживанию клеток» . ПЛОС ОДИН . 5 (4): е10171. Бибкод : 2010PLoSO...510171L . дои : 10.1371/journal.pone.0010171 . ПМЦ 2854690 . ПМИД 20418953 .
^ Фань Ю, Ван Н, Чуанг П, Хэ Дж. К. (ноябрь 2014 г.). «Роль HIPK2 в фиброзе почек» . Международные добавки для почек . 4 (1): 97–101. дои : 10.1038/kisup.2014.18 . ПМК 4536960 . ПМИД 26312158 .
^ Го Ю, Суй Дж, Чжан Ц, Барнетт Дж, Форс Т, Лал Х (14 ноября 2017 г.). «Резюме 18728: Потеря взаимодействующей с гомеодоменом протеинкиназы 2 в кардиомиоцитах приводит к сердечной дисфункции» . Тираж . 136 (Приложение 1): А18728. ISSN 0009-7322 .

Дальнейшее чтение

Мёллер А, Шмитц МЛ (2004). «Вирусы как похитители ядерных тел ПМЛ». Archivum Immunologiae et Therapiae Experimentalis . 51 (5): 295–300. ПМИД 14626429 .
Кальсадо М.А., Реннер Ф., Росчич А., Шмитц М.Л. (январь 2007 г.). «HIPK2: универсальный коммутатор, регулирующий механизм транскрипции и гибель клеток» . Клеточный цикл . 6 (2): 139–43. дои : 10.4161/cc.6.2.3788 . ПМИД 17245128 .
Ким Й.Х., Чхве С.И., Ли С.Дж., Конти М.А., Ким Й. (октябрь 1998 г.). «Протеинкиназы, взаимодействующие с гомеодоменом, новое семейство ко-репрессоров факторов транскрипции гомеодомена» . Журнал биологической химии . 273 (40): 25875–9. дои : 10.1074/jbc.273.40.25875 . ПМИД 9748262 .
Ким Ю.Х., Чой С.И., Ким Ю. (октябрь 1999 г.). «Ковалентная модификация взаимодействующей с гомеодоменом протеинкиназы 2 (HIPK2) убиквитиноподобным белком SUMO-1» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 96 (22): 12350–5. Бибкод : 1999PNAS...9612350K . дои : 10.1073/pnas.96.22.12350 . ПМК 22920 . ПМИД 10535925 .
Чхве С.И., Ким Ю.Х., Квон Х.Дж., Ким Ю. (ноябрь 1999 г.). «Гомеодоменный белок NK-3 привлекает Граучо и комплекс гистондеацетилазы для подавления транскрипции» . Журнал биологической химии . 274 (47): 33194–7. дои : 10.1074/jbc.274.47.33194 . ПМИД 10559189 .
Ли X, Ван Ю, Дебатин К.М., Хуг Х (октябрь 2000 г.). «Серин/треониновая киназа HIPK2 взаимодействует с TRADD, но не с CD95 или TNF-R1 в клетках 293T». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 277 (2): 513–7. дои : 10.1006/bbrc.2000.3700 . ПМИД 11032752 .
Ван Й., Хофманн Т.Г., Рункель Л., Хааф Т., Шаллер Х., Дебатин К., Хуг Х. (март 2001 г.). «Выделение и характеристика кДНК протеинкиназы HIPK2». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Структура и экспрессия генов . 1518 (1–2): 168–72. дои : 10.1016/S0167-4781(00)00308-0 . ПМИД 11267674 .
Миссеро С., Пирро М.Т., Симеоне С., Писчетола М., Ди Лауро Р. (сентябрь 2001 г.). «ДНК-гликозилаза T:G, специфичная для несовпадения тиминовой ДНК, подавляет транскрипцию, активируемую фактором транскрипции щитовидной железы-1» . Журнал биологической химии . 276 (36): 33569–75. дои : 10.1074/jbc.M104963200 . ПМИД 11438542 .
Ван Ю, Дебатин К.М., Хуг Х (2003). «Сверхэкспрессия HIPK2 приводит к стабилизации белка p53 и увеличению транскрипционной активности p53 за счет снижения уровня белка Mdm2» . BMC Молекулярная биология . 2 :8. дои : 10.1186/1471-2199-2-8 . ПМЦ 48146 . ПМИД 11532197 .
Пьерантони ГМ, Феделе М, Пентималли Ф, Бенвенуто Г, Перо Р, Вильетто Г, Санторо М, Кьяриотти Л, Фуско А (сентябрь 2001 г.). «Белки группы I (Y) с высокой подвижностью связывают HIPK2, белок серин-треониновой киназы, который ингибирует рост клеток» . Онкоген . 20 (43): 6132–41. дои : 10.1038/sj.onc.1204635 . ПМИД 11593421 .
Хофманн Т.Г., Мёллер А., Сирма Х., Зентграф Х., Тая Ю., Дрёге В., Уилл Х., Шмитц М.Л. (январь 2002 г.). «Регуляция активности р53 путем его взаимодействия с протеинкиназой-2, взаимодействующей с гомеодоменом». Природная клеточная биология . 4 (1): 1–10. дои : 10.1038/ncb715 . ПМИД 11740489 . S2CID 37789883 .
Д'Орази Дж., Чеккинелли Б., Бруно Т., Манни И., Хигасимото Ю., Сайто С., Гостисса М., Коэн С., Маркетти А., Дель Сал Г., Пьяджио Г., Фанчулли М., Аппелла Е., Содду С. (январь 2002 г.). «Взаимодействующая с гомеодоменом протеинкиназа-2 фосфорилирует p53 по Ser 46 и опосредует апоптоз». Природная клеточная биология . 4 (1): 11–9. дои : 10.1038/ncb714 . ПМИД 11780126 . S2CID 2542537 .
Пьерантони Г.М., Бульфоне А., Пентималли Ф., Феделе М., Юлиано Р., Санторо М., Кьяриотти Л., Баллабио А., Фуско А. (январь 2002 г.). «Ген протеинкиназы 2, взаимодействующий с гомеодоменом, экспрессируется на поздних стадиях эмбриогенеза и преимущественно в сетчатке, мышцах и нервных тканях». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 290 (3): 942–7. дои : 10.1006/bbrc.2001.6310 . ПМИД 11798164 .
Ким Э.Дж., Пак Дж.С., Ум С.Дж. (август 2002 г.). «Идентификация и характеристика HIPK2, взаимодействующего с p73 и модулирующего функции семейства p53 in vivo» . Журнал биологической химии . 277 (35): 32020–8. дои : 10.1074/jbc.M200153200 . ПМИД 11925430 .
Ван Ю, Марион Шнайдер Э, Ли Х, Дуттенхёфер И, Дебатин К, Хуг Х (сентябрь 2002 г.). «HIPK2 связан с RanBPM». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 297 (1): 148–53. дои : 10.1016/S0006-291X(02)02020-X . ПМИД 12220523 .
Томасини Р., Самир А.А., Кэрриер А, Иснардон Д., Чеккинелли Б., Содду С., Малиссен Б., Дагорн Дж.К., Йованна Дж.Л., Дузетти Н.Дж. (сентябрь 2003 г.). «TP53INP1 и протеинкиназа-2, взаимодействующая с гомеодоменом (HIPK2), являются партнерами в регуляции активности p53» . Журнал биологической химии . 278 (39): 37722–9. дои : 10.1074/jbc.M301979200 . ПМИД 12851404 .
Харада Дж., Кокура К., Каней-Исии С., Номура Т., Хан М.М., Ким Ю., Исии С. (октябрь 2003 г.). «Необходимость ко-репрессора, взаимодействующего с гомеодоменом протеинкиназы 2, для опосредованного лыжным ингибированием активации транскрипции, индуцированной костным морфогенетическим белком» . Журнал биологической химии . 278 (40): 38998–9005. дои : 10.1074/jbc.M307112200 . ПМИД 12874272 .

Внешние ссылки

https://www.proteinatlas.org/ENSG00000064393-HIPK2/tissue#gene_information
Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : Q9H2X6 (протеинкиназа 2, взаимодействующая с гомеодоменом) на PDBe-KB .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000064393 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000061436 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid11267674-5] Ван Й., Хофманн Т.Г., Рункель Л., Хааф Т., Шаллер Х., Дебатин К., Хуг Х. (март 2001 г.). «Выделение и характеристика кДНК протеинкиназы HIPK2». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Структура и экспрессия генов . 1518 (1–2): 168–72. дои : 10.1016/S0167-4781(00)00308-0 . ПМИД 11267674 .

[6] Сун КС, Го Й.Й., Ан Дж.Х., Ким Й.Х., Ким Й., Чхве С.И. (июнь 2005 г.). «Дифференциальные взаимодействия взаимодействующей с гомеодоменом протеинкиназы 2 (HIPK2) посредством сумойилирования, зависимого от фосфорилирования» . Письма ФЭБС . 579 (14): 3001–8. doi : 10.1016/j.febslet.2005.04.053 . ПМИД 15896780 . S2CID 37551460 .

[Hofmann_2000-7] Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и Хофманн Т.Г., Минчева А., Лихтер П., Дрёге В., Шмитц М.Л. (2000). «Человеческая протеинкиназа-2, взаимодействующая с гомеодоменом человека (HIPK2), является членом семейства протеинкиназ DYRK и картируется на хромосоме 7q32-q34». Биохимия . 82 (12): 1123–7. дои : 10.1016/S0300-9084(00)01196-2 . ПМИД 11120354 .

[Kim_1998-8] Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г ^час ^я ^дж ^к ^л Ким Й.Х., Чхве С.И., Ли С.Дж., Конти М.А., Ким Й. (октябрь 1998 г.). «Протеинкиназы, взаимодействующие с гомеодоменом, новое семейство ко-репрессоров факторов транскрипции гомеодомена» . Журнал биологической химии . 273 (40): 25875–9. дои : 10.1074/jbc.273.40.25875 . ПМИД 9748262 .

[9] «Протеинкиназа 2, взаимодействующая с гомеодоменом HIPK2 [Canis lupus familiris (собака)] - Ген - NCBI» . www.ncbi.nlm.nih.gov . Проверено 29 ноября 2017 г.

[10] «Протеинкиназа 2, взаимодействующая с гомеодоменом HIPK2 [Felis catus (домашняя кошка)] - Ген - NCBI» . www.ncbi.nlm.nih.gov . Проверено 29 ноября 2017 г.

[11] «Протеинкиназа 2, взаимодействующая с гомеодоменом HIPK2 [Ovis aries (овца)] - Ген - NCBI» . www.ncbi.nlm.nih.gov . Проверено 29 ноября 2017 г.

[12] «Протеинкиназа 2, взаимодействующая с гомеодоменом hipk2 [Danio rerio (рыбка данио)] - Ген - NCBI» . www.ncbi.nlm.nih.gov . Проверено 29 ноября 2017 г.

[Pierantoni_2002-13] Jump up to: ^а ^б Пьерантони Г.М., Бульфоне А., Пентималли Ф., Феделе М., Юлиано Р., Санторо М., Кьяриотти Л., Баллабио А., Фуско А. (январь 2002 г.). «Ген протеинкиназы 2, взаимодействующий с гомеодоменом, экспрессируется на поздних стадиях эмбриогенеза и преимущественно в сетчатке, мышцах и нервных тканях». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 290 (3): 942–7. дои : 10.1006/bbrc.2001.6310 . ПМИД 11798164 .

[Wang_2001-14] Jump up to: ^а ^б Ван Й., Хофманн Т.Г., Рункель Л., Хааф Т., Шаллер Х., Дебатин К., Хуг Х. (2001). «Выделение и характеристика кДНК протеинкиназы HIPK2». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Структура и экспрессия генов . 1518 (1–2): 168–72. дои : 10.1016/S0167-4781(00)00308-0 . ПМИД 11267674 . Данные о нуклеотидных последовательностях были депонированы в GenBank под номерами доступа AF208291 и AF208292 соответственно.

[15] Ким Ю.Х., Чой С.И., Ким Ю. (октябрь 1999 г.). «Ковалентная модификация взаимодействующей с гомеодоменом протеинкиназы 2 (HIPK2) убиквитиноподобным белком SUMO-1» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 96 (22): 12350–5. Бибкод : 1999PNAS...9612350K . дои : 10.1073/pnas.96.22.12350 . ПМК 22920 . ПМИД 10535925 .

[16] Сунг К.С., Ли Я.А., Ким Э.Т., Ли С.Р., Ан Дж.Х., Чой С.И. (апрель 2011 г.). «Роль мотива взаимодействия с SUMO в нацеливании HIPK2 на ядерные тельца PML и регуляции p53» . Экспериментальные исследования клеток . 317 (7): 1060–70. дои : 10.1016/j.yexcr.2010.12.016 . ПМИД 21192925 .

[Sombroek_2009-17] Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г ^час ^я ^дж ^к ^л ^м Сомбрук Д., Хофманн Т.Г. (февраль 2009 г.). «Как клетки включают и выключают HIPK2» . Смерть клеток и дифференцировка . 16 (2): 187–94. дои : 10.1038/cdd.2008.154 . ПМИД 18974774 .

[18] Тьерри-Миг, Даниэль; Тьерри-Миг, Жан. «AceView: Gene:HIPK2, полная аннотация генов человека, мыши и червя с помощью мРНК или ESTsAceView» . www.ncbi.nlm.nih.gov . Проверено 28 ноября 2017 г.

[19] Чжан Д., Ли К., Эриксон-Миллер К.Л., Вайс М., Войчовски Д.М. (январь 2005 г.). «Структура гена DYRK и особенности экспрессии гена DYRK3, ограниченные эритроидами». Геномика . 85 (1): 117–30. дои : 10.1016/j.ygeno.2004.08.021 . ПМИД 15607427 .

[20] «HIPK2 - протеинкиназа 2, взаимодействующая с гомеодоменом - Homo sapiens (человек) - ген и белок HIPK2» . www.uniprot.org . Проверено 28 ноября 2017 г.

[ExPASy-21] Jump up to: ^а ^б ^с «ExPASy — ПротПарам» . web.expasy.org . Проверено 28 ноября 2017 г.

[22] Хэ Кью, Ши Дж., Сунь Х., Ан Дж., Хуан Ю, Шейх М.С. (2010). «Характеристика человеческой протеинкиназы 4, взаимодействующей с гомеодоменом человека (HIPK4), как уникального члена семейства HIPK» . Молекулярная и клеточная фармакология . 2 (2): 61–68. ПМЦ 2876313 . ПМИД 20508833 .

[ReferenceA-23] Jump up to: ^а ^б Фэн Ю, Чжоу Л, Сунь Х, Ли Ц (март 2017 г.). «Гомеодомен-взаимодействующая протеинкиназа 2 (HIPK2): многообещающая мишень для противораковой терапии» . Онкотаргет . 8 (12): 20452–20461. дои : 10.18632/oncotarget.14723 . ПМЦ 5386776 . ПМИД 28107201 .

[ReferenceB-24] Jump up to: ^а ^б Кувано Й., Нисида К., Акаике Й., Курокава К., Нисикава Т., Масуда К., Рокутан К. (сентябрь 2016 г.). «Протеинкиназа-2, взаимодействующая с гомеодоменом: критический регулятор реакции на повреждение ДНК и эпигенома» . Международный журнал молекулярных наук . 17 (10): 1638. doi : 10.3390/ijms17101638 . ПМК 5085671 . ПМИД 27689990 .

[de_la_Vega_2011-25] Jump up to: ^а ^б де ла Вега Л., Фрёбиус К., Морено Р., Кальсадо М.А., Генг Х., Шмитц М.Л. (февраль 2011 г.). «Контроль ядерной локализации и функции HIPK2 с помощью мотива взаимодействия SUMO» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Исследования молекулярных клеток . 1813 (2): 283–97. дои : 10.1016/j.bbamcr.2010.11.022 . ПМИД 21145359 .

[26] Ким Э.Дж., Пак Дж.С., Ум С.Дж. (август 2002 г.). «Идентификация и характеристика HIPK2, взаимодействующего с p73 и модулирующего функции семейства p53 in vivo» . Журнал биологической химии . 277 (35): 32020–8. дои : 10.1074/jbc.M200153200 . ПМИД 11925430 .

[Puca_2010-27] Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и Пука Р., Нардинокки Л., Гивол Д., Д'Орази Дж. (август 2010 г.). «Регуляция активности р53 с помощью HIPK2: молекулярные механизмы и терапевтические последствия для раковых клеток человека» . Онкоген . 29 (31): 4378–87. дои : 10.1038/onc.2010.183 . ПМИД 20514025 .

[28] Пука Р., Нардинокки Л., Босси Г., Сакки А., Речави Г., Гивол Д., Д'Орази Г. (январь 2009 г.). «Восстановление активности wtp53 в клетках MCF7, истощенных HIPK2, путем модуляции металлотионеина и цинка». Экспериментальные исследования клеток . 315 (1): 67–75. дои : 10.1016/j.yexcr.2008.10.018 . ПМИД 18996371 .

[Zhang_2003-29] Jump up to: ^а ^б Чжан Ц, Ёшимацу Ю, Хильдебранд Дж, Фриш С.М., Гудман Р.Х. (октябрь 2003 г.). «Гомеодомен-взаимодействующая протеинкиназа 2 способствует апоптозу за счет подавления транскрипционного корепрессора CtBP» . Клетка . 115 (2): 177–86. дои : 10.1016/S0092-8674(03)00802-X . ПМИД 14567915 . S2CID 17430200 .

[de_la_Vega_2012-30] Jump up to: ^а ^б ^с ^д де ла Вега Л., Гришина И., Морено Р., Крюгер М., Браун Т., Шмитц М.Л. (май 2012 г.). «Редокс-регулируемый переключатель SUMO/ацетилирования HIPK2 контролирует порог выживания при окислительном стрессе» . Молекулярная клетка . 46 (4): 472–83. doi : 10.1016/j.molcel.2012.03.003 . ПМИД 22503103 .

[Winter_2008-31] Jump up to: ^а ^б ^с Винтер М., Сомбрук Д., Даут И., Меленбринк Дж., Шойерманн К., Кроун Дж., Хофманн Т.Г. (июль 2008 г.). «Контроль стабильности HIPK2 с помощью убиквитинлигазы Siah-1 и киназ контрольных точек ATM и ATR». Природная клеточная биология . 10 (7): 812–24. дои : 10.1038/ncb1743 . ПМИД 18536714 . S2CID 7668614 .

[Choi_2017-32] Jump up to: ^а ^б ^с Чой-младший, Ли С.Ю., Шин К.С., Чой С.И., Кан С.Дж. (ноябрь 2017 г.). «Опосредованное p300 ацетилирование повышало стабильность белка HIPK2 и усиливало его функцию подавления опухолей» . Научные отчеты . 7 (1): 16136. Бибкод : 2017NatSR...716136C . doi : 10.1038/s41598-017-16489-w . ПМК 5701035 . ПМИД 29170424 .

[Wook_2014-33] Jump up to: ^а ^б ^с ^д Ук Чхве Д., Ён Чой С. (29 октября 2014 г.). «Код модификации HIPK2 для гибели и выживания клеток» . Молекулярная и клеточная онкология . 1 (2): e955999. дои : 10.1080/23723548.2014.955999 . ПМК 4905192 . ПМИД 27308327 .

[Rinaldo_2007-34] Jump up to: ^а ^б Ринальдо С, Продосмо А, Манчини Ф, Яковелли С, Сакки А, Моретти Ф, Содду С (март 2007 г.). «Регулируемая MDM2 деградация HIPK2 предотвращает фосфорилирование p53Ser46 и апоптоз, вызванный повреждением ДНК» . Молекулярная клетка . 25 (5): 739–50. doi : 10.1016/j.molcel.2007.02.008 . ПМИД 17349959 .

[MacLachlan_2002-35] Jump up to: ^а ^б Маклахлан Т.К., Эль-Дейри В.С. (июль 2002 г.). «Порог апоптоза снижается за счет трансактивации р53 каспазы-6» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 99 (14): 9492–7. Бибкод : 2002PNAS...99.9492M . дои : 10.1073/pnas.132241599 . ПМК 123168 . ПМИД 12089322 .

[Li_2007-36] Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г Ли XL, Араи Ю, Харада Х, Сима Ю, Ёсида Х, Рокудай С, Айкава Ю, Кимура А, Китабаяши I (ноябрь 2007 г.). «Мутации гена HIPK2 при остром миелолейкозе и миелодиспластическом синдроме нарушают транскрипцию, опосредованную AML1 и p53» . Онкоген . 26 (51): 7231–9. дои : 10.1038/sj.onc.1210523 . ПМИД 17533375 .

[37] Ковач К.А., Штайнманн М., Халфон О., Маджистретти П.Дж., Кардино Дж.Р. (ноябрь 2015 г.). «Комплексная регуляция CREB-связывающего белка с помощью протеинкиназы 2, взаимодействующей с гомеодоменом» (PDF) . Сотовая сигнализация . 27 (11): 2252–60. doi : 10.1016/j.cellsig.2015.08.001 . hdl : 10754/594104 . ПМИД 26247811 . Архивировано из оригинала (PDF) 21 июля 2018 г. Проверено 8 июля 2019 г.

[38] Харада Дж., Кокура К., Каней-Исии С., Номура Т., Хан М.М., Ким Ю., Исии С. (октябрь 2003 г.). «Необходимость ко-репрессора, взаимодействующего с гомеодоменом протеинкиназы 2, для опосредованного лыжным ингибированием активации транскрипции, индуцированной костным морфогенетическим белком» . Журнал биологической химии . 278 (40): 38998–9005. дои : 10.1074/jbc.M307112200 . ПМИД 12874272 .

[39] Томасини Р., Самир А.А., Кэрриер А, Иснардон Д., Чеккинелли Б., Содду С., Малиссен Б., Дагорн Дж.К., Йованна Дж.Л., Дузетти Н.Дж. (сентябрь 2003 г.). «TP53INP1 и протеинкиназа-2, взаимодействующая с гомеодоменом (HIPK2), являются партнерами в регуляции активности p53» . Журнал биологической химии . 278 (39): 37722–9. дои : 10.1074/jbc.M301979200 . ПМИД 12851404 .

[40] Ланни С., Нардинокки Л., Пука Р., Станга С., Уберти Д., Мемо М., Говони С., Д'Орази Г., Ракки М. (апрель 2010 г.). «Протеинкиназа 2, взаимодействующая с гомеодоменом: мишень для бета-амилоида болезни Альцгеймера, приводящая к неправильному сворачиванию р53 и неадекватному выживанию клеток» . ПЛОС ОДИН . 5 (4): е10171. Бибкод : 2010PLoSO...510171L . дои : 10.1371/journal.pone.0010171 . ПМЦ 2854690 . ПМИД 20418953 .

[41] Фань Ю, Ван Н, Чуанг П, Хэ Дж. К. (ноябрь 2014 г.). «Роль HIPK2 в фиброзе почек» . Международные добавки для почек . 4 (1): 97–101. дои : 10.1038/kisup.2014.18 . ПМК 4536960 . ПМИД 26312158 .

[42] Го Ю, Суй Дж, Чжан Ц, Барнетт Дж, Форс Т, Лал Х (14 ноября 2017 г.). «Резюме 18728: Потеря взаимодействующей с гомеодоменом протеинкиназы 2 в кардиомиоцитах приводит к сердечной дисфункции» . Тираж . 136 (Приложение 1): А18728. ISSN 0009-7322 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]

[ 25 ]

[ 26 ]

[ 27 ]

[ 28 ]

[ 29 ]

[ 30 ]

[ 31 ]

[ 32 ]

[ 33 ]

[ 34 ]

[ 35 ]

[ 36 ]

[ 37 ]

[ 38 ]

[ 39 ]

[ 40 ]

[ 41 ]

[ 42 ]