Формаат -Тетрагидрофолат Лигаза
| Формиат - Тетрагидрофолат лигаза | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| ЕС №. | 6.3.4.3 | ||
| CAS №. | 9023-66-9 | ||
| Базы данных | |||
| Intenz | Intenz View | ||
| Бренда | Бренда вход | ||
| Расширение | Вид Nicezyme | ||
| Кегг | Кегг вход | ||
| Метатический | Метаболический путь | ||
| Напрямую | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBE PDBSUM | ||
| Джин Онтология | Друг / Quickgo | ||
| |||
| Формиат - Тетрагидрофолат лигаза | |||
|---|---|---|---|
 Кристаллическая структура формалтетрагидрофолат -синтетазы из Moorella Thermoacetica | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | FTHFS | ||
| Pfam | PF01268 | ||
| PFAM клан | CL0023 | ||
| InterPro | IPR000559 | ||
| PROSITE | PDOC00595 | ||
| Краткое содержание | 1 ч / млн / сфера / supfam | ||
| |||
В фермере , формиат - тетрагидрофолата лигаза ( EC 6.3.4.3 ) является ферментом , который катализирует химическую реакцию
- АТФ + формиат + тетрагидрофолат ADP + фосфат + 10-формалтетрагидрофолат
3 субстрата этого фермента являются АТФ , формиат и тетрагидрофолат , тогда как его 3 продукта - ADP , фосфат и 10-формалтетрагидрофолат .
Этот фермент принадлежит к семейству лигаз , в частности, к тем, кто образует общие углеродные азотные связи. Этот фермент участвует в метаболизме глиоксилат и дикарбоксилат и один бассейн углерода с помощью фолата .
У эукариот активность FTHFS экспрессируется многофункциональным ферментом, C-1-тетрагидрофолат-синтазой (C1-THF-синтаза), которая также и циклогидролазы катализирует активность дегидрогеназы . Две формы синтеза C1-THF известны, одна из них расположена в митохондриальной матрице , а вторая- цитоплазматическая . [ 1 ] В обеих формах домен FTHFS состоит из около 600 аминокислотных остатков и расположен в С-концевой части C1-THF-синтазы. В прокариотах активность FTHFS экспрессируется монофункциональным гомотетрамерным ферментом около 560 аминокислотных остатков. [ 2 ]
Номенклатура
[ редактировать ]Систематическое название этого класса фермента является формиатом: тетрагидрофолата лигаза (формирование ADP) . Другие общие имена включают в себя:
- формалтетрагидрофолат -синтетаза,
- 10-Формилтетрагидрофолат-синтетаза,
- тетрагидрофолическая фирмилаза, и
- тетрагидрофолат Формилаза.
Примеры
[ редактировать ]Человеческие гены, кодирующие формиат-тетрагидрофолат лигазы, включают:
Структурные исследования
[ редактировать ]В конце 2007 года 3 структуры для этого класса ферментов были решены PDB с кодами согласия 1EG7 , 1FP7 и 1FPM .
Кристаллическая структура n (10) -формалтетрагидрофолата синтетазы из Moorella Thermoacetica показывает, что субъединица состоит из трех доменов, организованных вокруг трех смешанных бета-листов . есть две полости Между соседними доменами . Один из них был идентифицирован как нуклеотидов сайт связывания путем гомологического моделирования. Большой домен содержит семицепочечный бета-лист, окруженный спиралями с обеих сторон. Второй домен содержит пятицепочечный бета-лист с двумя альфа-списками, упакованными с одной стороны, в то время как два других представляют собой стену полости активного сайта . Третий домен содержит четырехцепочечный бета-лист, образующий полусудильник. Вогнутая сторона покрыта двумя спиралями, а выпуклая сторона - еще одна стена большой полости. ARG 97, вероятно, участвует в связывании формалфосфата. Тетрамерная вдали молекула относительно плоская с формой буквы x, а активные участки расположены в конце субъединиц от раздела субъединицы. [ 3 ]
Связанные ферменты
[ редактировать ]Обратная реакция, преобразующая 10-формалтетрагидрофолат в тетрагидрофолат, выполняется формальтетрагидрофолатдегидрогеназой .
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Shannon KW, Rabinowitz JC (июнь 1988 г.). «Выделение и характеристика гена Saccharomyces cerevisiae mis1, кодирующего митохондриальную C1-тетрагидрофолат-синтазу» . Дж. Биол. Химический 263 (16): 7717–25. doi : 10.1016/s0021-9258 (18) 68558-8 . PMID 2836393 .
- ^ Ловелл К.Р., Пржибила А., Лунгдаль Л.Г. (июнь 1990 г.). «Первичная структура термостабильной формалтетрагидрофолата синтетазы из Clostridium thermoceticum». Биохимия . 29 (24): 5687–94. doi : 10.1021/bi00476a007 . PMID 2200509 .
- ^ Radfar R, Shin R, Sheldrick GM, Minor W, Lovell CR, Odom JD, Dunlap RB, Lebioda L (апрель 2000 г.). «Кристаллическая структура n (10) -формалтетрагидрофолата синтетазы из Moorella Thermoacetica». Биохимия . 39 (14): 3920–6. doi : 10.1021/bi992790z . PMID 10747779 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Jaenicke L, Brode E (1961). «[Исследование на моноуглеродных соединениях. I. Тетрагидрофолат Формилаза из голубейной печени. Очистка и механизм.]». Биохимия. Z. 334 : 108–32. PMID 13789141 .
- Длинный CW; Левицки а; Хьюстон Л.Л.; Koshland DE, Jr (1969). «Структуры субъединиц и взаимодействия CTP -синтетазы». Кормление Прокурор 28 : 342.
- Rabinowitz JC, Pricer WE (1962). «Формилтетрагидрофолат -синтетаза. I. Выделение и кристаллизация фермента» . Дж. Биол. Химический 237 (9): 2898–902. doi : 10.1016/s0021-9258 (18) 60248-0 . PMID 14489619 .
- Whiteley HR, Osborn MJ, Huennekens FM (1959). «Очистка и свойства активирующего формата фермента из Micrococcus aerogenes» . Дж. Биол. Химический 234 (6): 1538–1543. doi : 10.1016/s0021-9258 (18) 70046-x . PMID 13654413 .
