✖


Jump to content

Эукариотическая рибосома

Визуализация кристаллической структуры.
Эукариотическая рибосома. Субъединица 40S находится слева, субъединица 60S — справа. Ядро рибосомальной РНК ( рРНК ) представлено в виде серой трубки, сегменты расширения показаны красным. Универсально консервативные белки показаны синим цветом. Эти белки имеют гомологи у эукариот, архей и бактерий. Белки, общие только для эукариот и архей, показаны оранжевым цветом, а белки, специфичные для эукариот, показаны красным. Идентификаторы PDB 4a17, 4A19, 2XZM соответствуют 3U5B, 3U5C, 3U5D, 3U5E

Рибосомы представляют собой большую и сложную молекулярную машину, которая катализирует синтез белков , называемый трансляцией . Рибосома выбирает аминоацилированные транспортные РНК (тРНК) на основе последовательности белковой информационной РНК (мРНК) и ковалентно связывает аминокислоты в полипептидную цепь. Рибосомы всех организмов имеют общий высококонсервативный каталитический центр . Однако рибосомы эукариот (животных, растений, грибов и большого числа одноклеточных организмов, имеющих ядро ) намного крупнее рибосом прокариот ( бактериальных и архейных ) и подвержены более сложным путям регуляции и биогенеза. [ 1 ] [ 2 ] Эукариотические рибосомы также известны как 80S рибосомы, что связано с их коэффициентами седиментации в единицах Сведберга , поскольку они седиментируются быстрее, чем прокариотические ( 70S ) рибосомы. Эукариотические рибосомы имеют две неравные субъединицы, называемые малой субъединицей (40S) и большой субъединицей (60S) в соответствии с их коэффициентами седиментации. Обе субъединицы содержат десятки рибосомальных белков, расположенных на каркасе, состоящем из рибосомальной РНК (рРНК). Малая субъединица контролирует комплементарность между антикодоном тРНК и мРНК, а большая субъединица катализирует образование пептидной связи .

Состав

[ редактировать ]

По сравнению со своими прокариотическими гомологами многие эукариотические рибосомальные белки увеличены за счет вставок или расширений консервативного ядра. Кроме того, в малых и больших субъединицах эукариотических рибосом обнаружено несколько дополнительных белков, не имеющих прокариотических гомологов. Субъединица 40S содержит 18S рибосомальную РНК (сокращенно 18S рРНК), которая гомологична прокариотической 16S рРНК . Субъединица 60S содержит 28S рРНК, гомологичную 23S рибосомальной РНК прокариот . Кроме того, он содержит 5,8S рРНК, соответствующую 5'-концу 23S рРНК, и короткую 5S рРНК. И 18S, и 28S имеют множественные вставки в складку коровой рРНК своих прокариотических аналогов, которые называются сегментами расширения. Подробный список белков, включая архейные и бактериальные гомологи, можно найти в отдельных статьях о субъединицах 40S и 60S . Недавние исследования свидетельствуют о гетерогенности рибосомного состава, т.е. о том, что стехиометрия основных рибосомальных белков в дрожжевых клетках дикого типа и эмбриональных стволовых клетках зависит как от условий роста, так и от количества рибосом, связанных с мРНК. [ 3 ]

Эукариотический [ 4 ] Бактериальный [ 4 ]
Рибосома Коэффициент седиментации 80 С 70 С
Молекулярная масса ~3.2×10 6 И ~2.0×10 6 И
Диаметр ~250–300 Å ~200 Å
Большая субъединица Коэффициент седиментации 60 С 50 С
Молекулярная масса ~2.0×10 6 И ~1.3×10 6 И
Белки 46 33
рРНК
  • 25/28 S рРНК (3354 нуклеотида )
  • 5S рРНК (120 нуклеотидов)
  • 5,8 S рРНК (154 нуклеотида)
  • 23S рРНК (2839 нуклеотидов)
  • 5S рРНК (122 нуклеотида)
Малая субъединица Коэффициент седиментации 40 С 30 С
Молекулярная масса ~1.2×10 6 И ~0.7×10 6 И
Белки 33 20
рРНК
  • 18S рРНК (1753 нуклеотида)
  • 16S рРНК (1504 нуклеотида)

Определение структуры

[ редактировать ]

установлены исходные структуры эукариотических рибосом Методом электронной микроскопии . Первые 3D-структуры были получены с разрешением 30–40 Å для дрожжей. [ 5 ] и рибосомы млекопитающих. [ 6 ] [ 7 ] Структуры рибосомы дрожжей с более высоким разрешением с помощью криоэлектронной микроскопии позволили идентифицировать структурные элементы белка и РНК. [ 8 ] Совсем недавно структуры с субнанометровым разрешением были получены для комплексов рибосом и факторов, участвующих в трансляции. [ 9 ] [ 10 ] [ 11 ] После определения первой бактериальной [ 12 ] [ 13 ] [ 14 ] и архейный [ 15 ] структуры рибосом с атомным разрешением в 1990-х годах потребовалось еще десятилетие, пока в 2011 году структуры эукариотических рибосом с высоким разрешением не были получены методом рентгеновской кристаллографии , главным образом из-за трудностей с получением кристаллов достаточного качества . [ 16 ] [ 17 ] [ 18 ] Была опубликована и описана полная структура эукариотической 40S рибосомной структуры у Tetrahymena thermophila , а также многое о взаимодействии субъединицы 40S с eIF1 во время инициации трансляции. [ 16 ] Структура 60S-субъединицы эукариот была также определена у T. thermophila в комплексе с eIF6 . [ 17 ] Полная структура эукариотической 80S рибосомы дрожжей Saccharomyces cerevisiae была получена методом кристаллографии при разрешении 3,0 А. [ 18 ] Эти структуры раскрывают точную архитектуру специфичных для эукариот элементов, их взаимодействие с универсально консервативным ядром и все специфичные для эукариот мосты между двумя субъединицами рибосом.

Координаты атомов (файлы PDB) и структурные факторы эукариотической рибосомы депонированы в Банке данных белков (PDB) под следующими кодами доступа:

Сложный Организм-источник Разрешение Идентификатор PDB [ 19 ]
80С:Стм1 С. cerevisiae 3,0 Å
40S:eIF1 Т. термофила 3,9 Å
60S:eIF6 Т. термофила 3,5 Å

Архитектура

[ редактировать ]

Общие характеристики

[ редактировать ]

Некоторые общие архитектурные особенности рибосомы сохраняются в разных королевствах: [ 20 ] В строении малой субъединицы можно выделить два больших сегмента: голову и тело. К характерным особенностям тела относятся левая и правая ступни, плечо и платформа. Голова имеет заостренный выступ, напоминающий птичий клюв. В характерном «виде кроны» большой субъединицы структурные ориентиры включают центральный выступ, L1-нож и P-нож. [ 21 ] [ 22 ] Большинство специфичных для эукариот РНК и белковых элементов находятся на открытых для растворителя сторонах 40S. [ 16 ] и 60С [ 17 ] субъединицы. Интерфейс субъединицы, а также важные функциональные области, такие как центр пептидилтрансферазы и сайт декодирования, в основном консервативны, с некоторыми различиями, наблюдаемыми в окружающих областях. В отличие от прокариотических рибосомальных белков, которые взаимодействуют преимущественно с РНК, специфичные для эукариот белковые сегменты участвуют во множестве белок-белковых взаимодействий. Взаимодействия на больших расстояниях опосредуются специфичными для эукариот спиральными удлинениями рибосомальных белков и несколькими эукариотическими рибосомальными белками, совместно образующими межбелковые бета-листы .

Кристаллические структуры рибосомальных субъединиц эукариот T. thermophila
  • Субблок 40S, вид со стороны интерфейса субблока, идентификатор PDB 2XZM
    Субблок 40S , вид со стороны интерфейса субблока, идентификатор PDB 2XZM
  • Субъединица 40S, вид со стороны, подвергающейся воздействию растворителя, идентификатор PDB 2XZM
    Субъединица 40S , вид со стороны, подвергающейся воздействию растворителя, идентификатор PDB 2XZM
  • Субблок 60S, вид со стороны интерфейса субблока, идентификаторы PDB 4A17, 4A19
    Субблок 60S , вид со стороны интерфейса субблока, идентификаторы PDB 4A17, 4A19
  • Субъединица 60S, вид со стороны, подвергающейся воздействию растворителя, идентификаторы PDB 4A17, 4A19.
    Субъединица 60S , вид со стороны, подвергающейся воздействию растворителя, идентификаторы PDB 4A17, 4A19.

Ядро рибосомальной РНК представлено серой трубкой, сегменты расширения показаны красным. Универсально консервативные белки показаны синим цветом. Эти белки имеют гомологи у эукариот, архей и бактерий. Белки, общие только для эукариот и архей, показаны оранжевым цветом, а белки, специфичные для эукариот, показаны красным.

Коэволюция рРНК и белков

[ редактировать ]

Структура субъединицы 40S показала, что специфичные для эукариот белки (rpS7, rpS10, rpS12 и RACK1), а также многочисленные специфичные для эукариот расширения белков расположены на стороне малой субъединицы, открытой для растворителя. [ 16 ] Здесь они участвуют в стабилизации сегментов расширения рРНК. Более того, клюв субъединицы 40S ремоделируется, поскольку рРНК заменяется белками rpS10 и rpS12. [ 16 ] Как наблюдалось для субъединицы 40S, все специфичные для эукариот белки субъединицы 60S (RPL6, RPL22, RPL27, RPL28, RPL29 и RPL36) и многие расширения расположены на стороне, подвергающейся воздействию растворителя, образуя сложную сеть взаимодействий с эукариотическими субъединицами. определенные сегменты расширения РНК. RPL6, RPL27 и RPL29 опосредуют контакты между наборами ES ES7–ES39, ES31–ES20–ES26 и ES9–ES12 соответственно, а RPL28 стабилизирует сегмент расширения ES7A. [ 17 ]

Слитые белки убиквитина

[ редактировать ]

У эукариот белок малой субъединицы RPS27A (или eS31) и белок большой субъединицы RPL40 (или eL40) представляют собой процессированные полипептиды, которые транслируются как слитые белки, несущие N-концевые убиквитина домены . Оба белка расположены рядом с важными функциональными центрами рибосомы: нерасщепленные убиквитиновые домены eS31) и eL40 будут располагаться в сайте декодирования и рядом с сайтом связывания фактора трансляции соответственно. Эти положения позволяют предположить, что протеолитическое расщепление является важным шагом в производстве функциональных рибосом. [ 16 ] [ 17 ] Действительно, мутации линкера между ядром eS31 и доменом убиквитина смертельны для дрожжей. [ 23 ]

Активный сайт

[ редактировать ]

Сравнение бактериальных, архейных и эукариотических структур рибосом показывает очень высокую степень консервативности в области активного центра — так называемого пептидилтрансферазного центра (ПТЦ). Ни один из специфичных для эукариот белковых элементов не является достаточно близким для непосредственного участия в катализе. [ 17 ] Однако RPL29 выступает в пределах 18 Å от активного сайта у T. thermophila , а специфичные для эукариот расширения связывают несколько белков вблизи PTC субъединицы 60S. [ 17 ] [ 21 ] в то время как соответствующие белки 50S представляют собой единичные образования. [ 15 ]

Межсубъединичные мосты

[ редактировать ]

Контакты между двумя субъединицами рибосом известны как межсубъединичные мосты. В эукариотической рибосоме дополнительные контакты осуществляются сегментами расширения 60S и белками. [ 24 ] В частности, С-концевой участок 60S белка RPL19 взаимодействует с ES6E 40S рРНК, а С-концевой участок 60S белка RPL24 взаимодействует с 40S rpS6 и спиралью рРНК h10. Более того, сегменты экспансии 60S ES31 и ES41 взаимодействуют с rpS3A(S1) и rpS8 субъединицы 40S соответственно, а основной 25-аминокислотный пептид RPL41 располагается на границе раздела субъединиц в 80S рибосоме, взаимодействуя с элементами рРНК обе субъединицы. [ 21 ] [ 24 ]

Рибосомальные белки, участвующие в передаче сигналов

[ редактировать ]

Два рибосомальных белка 40S ( RACK1 и RPS6 (или eS6) ) участвуют в клеточной передаче сигналов: RACK1, впервые описанный как рецептор активированной протеинкиназы C (PKC) , является неотъемлемым компонентом эукариотической рибосомы и расположен сзади. головы. [ 16 ] Он может связывать пути передачи сигнала непосредственно с рибосомой, хотя он также играет роль во многих процессах трансляции, которые кажутся несвязанными (см. [ 25 ] ). Рибосомальный белок eS6 расположен у правой ножки субъединицы 40S. [ 16 ] и фосфорилируется в ответ на мишень передачи сигналов рапамицина (mTOR) у млекопитающих. [ 26 ]

Функциональные аспекты

[ редактировать ]

Инициирование перевода

[ редактировать ]

Синтез белка регулируется преимущественно на стадии инициации трансляции . У эукариот канонический путь инициации требует по меньшей мере 12 белковых факторов инициации , некоторые из которых сами по себе представляют собой большие комплексы. [ 27 ] Структуры 40S:eIF1 [ 16 ] и 60S:eIF6 [ 17 ] Комплексы дают первое детальное представление об атомных взаимодействиях между эукариотической рибосомой и регуляторными факторами. eIF1 участвует в выборе стартового кодона, а eIF6 стерически предотвращает соединение субъединиц. Однако структурная информация о факторах инициации эукариот и их взаимодействиях с рибосомой ограничена и в основном получена из моделей гомологии или анализов с низким разрешением. [ 28 ] Выяснение взаимодействий между эукариотической рибосомой и факторами инициации на атомном уровне важно для механистического понимания регуляторных процессов, но представляет собой серьезную техническую проблему из-за присущей комплексам инициации динамики и гибкости. Первая структура преинициаторного комплекса млекопитающих была получена с помощью криоэлектронной микроскопии. [ 29 ] Вскоре последовали и другие структуры инициирующих комплексов, вызванные техническими усовершенствованиями крио-ЭМ. [ 30 ] [ 31 ] Эти структуры помогут лучше понять процесс инициации трансляции у эукариот.

Регуляторная роль рибосомальных белков

[ редактировать ]

Недавние генетические данные были интерпретированы как предполагающие, что отдельные белки эукариотической рибосомы непосредственно способствуют регуляции трансляции. [ 32 ] [ 33 ] [ 34 ] Однако эта интерпретация противоречива, и некоторые исследователи предположили, что генетические изменения в генах рибосомальных белков косвенно влияют на общее количество рибосом или процессы биогенеза рибосом. [ 35 ] [ 36 ]

Транслокация и нацеливание белков

[ редактировать ]

Для осуществления своих функций в клетке вновь синтезированные белки должны быть направлены в соответствующее место в клетке, что достигается с помощью систем нацеливания белков и транслокации . [ 37 ] Растущий полипептид покидает рибосому через узкий туннель в большой субъединице. Область вокруг выходного туннеля субъединицы 60S очень похожа на субъединицы 50S бактерий и архей. Дополнительные элементы ограничены вторым уровнем белков вокруг выхода из туннеля, возможно, за счет консервативных взаимодействий с компонентами транслокационного аппарата. [ 17 ] Механизм нацеливания и перемещения у эукариот гораздо сложнее. [ 38 ]

Рибосомальные заболевания и рак

[ редактировать ]

Рибосомопатии — это врожденные заболевания человека, возникающие в результате дефектов рибосомального белка или генов рРНК или других генов, продукты которых участвуют в биогенезе рибосом. [ 39 ] Примеры включают врожденный Х-сцепленный дискератоз (X-DC) , [ 40 ] анемия Даймонда-Блэкфана , [ 41 ] Синдром Тричера Коллинза (TCS) [ 41 ] [ 42 ] и синдром Швахмана-Бодяна-Даймонда (SBDS) . [ 39 ] SBDS вызван мутациями в белке SBDS, которые влияют на его способность связывать гидролиз GTP GTPase EFL1 с высвобождением eIF6 из субъединицы 60S. [ 43 ]

Терапевтические возможности

[ редактировать ]

Рибосома является важной мишенью для антибактериальных препаратов , которые мешают трансляции на разных стадиях цикла элонгации. [ 44 ] Большинство клинически значимых соединений трансляции являются ингибиторами бактериальной трансляции, но ингибиторы эукариотической трансляции также могут обладать терапевтическим потенциалом для применения при раке или противогрибковой химиотерапии. [ 45 ] Ингибиторы элонгации проявляют противоопухолевую активность «in vivo» и «in vitro». [ 46 ] [ 47 ] [ 48 ] Одним из токсичных ингибиторов элонгации трансляции эукариот является глутаримидный антибиотик циклогексимид (CHX), который сокристаллизуется с субъединицей 60S эукариот. [ 17 ] и связывается с сайтом рибосомы E. Структурная характеристика эукариотической рибосомы [ 16 ] [ 17 ] [ 24 ] может позволить использовать структурные методы для разработки новых антибактериальных препаратов, при этом различия между эукариотическими и бактериальными рибосомами можно использовать для улучшения селективности лекарств и, следовательно, снижения побочных эффектов .

Механизм формирования

[ редактировать ]

Рибосомы эукариот производятся и собираются в ядрышке . Рибосомальные белки проникают в ядрышко и соединяются с четырьмя нитями рРНК, образуя две субъединицы рибосомы (одну маленькую и одну большую), которые составляют законченную рибосому. Единицы рибосомы покидают ядро ​​через ядерные поры и однажды объединяются в цитоплазме с целью синтеза белка.

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ «Разница между рибосомами 70S и рибосомами 80S, РНК, микромолекулами» . www.microbiologyprocedure.com. Архивировано из оригинала 5 сентября 2008 г. Проверено 6 августа 2009 г.
  2. ^ «Рибосомы 80S, эукариотические рибосомы, прокариотические рибосомы, нуклеиновые кислоты, коэффициент седиментации» . www.microbiologyprocedure.com. Архивировано из оригинала 23 июня 2009 г. Проверено 6 августа 2009 г.
  3. ^ Славов, Николай; Семрау, Стефан; Айролди, Эдоардо ; Будник, Богдан; ван Ауденарден, Александр (2015). «Дифференциальная стехиометрия основных рибосомальных белков» . Отчеты по ячейкам . 13 (5): 865–873. дои : 10.1016/j.celrep.2015.09.056 . ISSN   2211-1247 . ПМЦ   4644233 . ПМИД   26565899 .
  4. ^ Перейти обратно: а б Значения основаны на рибосомах Tetrahymena thermophila (PDB: 4V8P) и Thermus thermophilus (PDB: 4V5D). Точный размер, вес и количество белков варьируются от организма к организму.
  5. ^ Вершур, А; Уорнер, младший; Шривастава, С; Грассуччи, РА; Фрэнк, Дж. (январь 1998 г.). «Трехмерная структура рибосомы дрожжей» . Нуклеиновые кислоты Рез . 26 (2): 655–661. дои : 10.1093/нар/26.2.655 . ПМК   147289 . ПМИД   9421530 .
  6. ^ Вершур, А; Фрэнк, Дж. (август 1990 г.). «Трехмерная структура цитоплазматической рибосомы млекопитающих». Дж Мол Биол . 214 (3): 737–749. дои : 10.1016/0022-2836(90)90289-X . ПМИД   2388265 .
  7. ^ Дубе, П; Виске, М; Старк, Х; Шац, М; Шталь, Дж; Землян, Ф; Луч, Г; ван Хил, М. (март 1998 г.). «Рибосома печени крысы 80S при разрешении 25 А, полученная методом электронной криомикроскопии и углового восстановления» . Структура . 6 (3): 389–399. дои : 10.1016/s0969-2126(98)00040-9 . ПМИД   9551559 .
  8. ^ Спан, СМ; Бекманн, Р; Эсвар, Н; Пенчек, Пенсильвания; Сали, А; Блобель, Г; Фрэнк, Дж. (ноябрь 2001 г.). «Структура 80S рибосомы из Saccharomyces cerevisiae - взаимодействие тРНК-рибосомы и субъединицы-субъединицы» . Клетка . 107 (3): 373–386. дои : 10.1016/s0092-8674(01)00539-6 . ПМИД   11701127 .
  9. ^ Халич, М; Гартманн, М; Шленкер, О; Мильке, Т; Пул, MR; Грешу, я; Бекманн, Р. (май 2006 г.). «Рецептор частиц, распознающих сигнал, открывает сайт связывания рибосомального транслокона» . Наука . 312 (5774): 745–747. Бибкод : 2006Sci...312..745H . дои : 10.1126/science.1124864 . hdl : 11858/00-001M-0000-0010-842E-9 . ПМИД   16675701 . S2CID   7237420 .
  10. ^ Беккер, Т; Бхушан, С; Джараш, А; Армаш, Япония; Фюнес, С; Жоссине, Ф; Гумбарт, Дж; Мильке, Т; Бернингхаузен, О; Шультен, К; Вестхоф, Э; Гилмор, Р.; Мэндон, ЕС; Бекманн, Р. (декабрь 2009 г.). «Структура мономерных комплексов Sec61 дрожжей и млекопитающих, взаимодействующих с транслирующей рибосомой» . Наука . 326 (5958): 1369–1373. Бибкод : 2009Sci...326.1369B . дои : 10.1126/science.1178535 . ПМЦ   2920595 . ПМИД   19933108 .
  11. ^ Шулер, М; Коннелл, СР; Лескут, А; Гизебрехт, Дж; Домбровский, М; Шреер, Б; Мильке, Т; Пенчек, Пенсильвания; Вестхоф, Э; Спан, CM (декабрь 2006 г.). «Структура РНК IRES вируса паралича сверчков, связанного с рибосомами» . Nat Struct Мол Биол . 13 (12): 1092–1096. дои : 10.1038/nsmb1177 . hdl : 11858/00-001M-0000-0010-8321-7 . ПМИД   17115051 . S2CID   8243970 .
  12. ^ Клемонс, В.М. младший; Мэй, Дж.Л.; Уимберли, Британская Колумбия; Маккатчеон, JP; Кэпел, штат Массачусетс; Рамакришнан, В. (август 1999 г.). «Структура бактериальной 30S рибосомальной субъединицы при разрешении 5,5 А». Природа . 400 (6747): 833–840. Бибкод : 1999Natur.400..833C . дои : 10.1038/23631 . ПМИД   10476960 . S2CID   14808559 .
  13. ^ Кейт, Дж. Х.; Юсупов, М.М.; Юсупова, Г.З.; Эрнест, Теннесси; Ноллер, Х.Ф. (сентябрь 1999 г.). «Рентгенокристаллические структуры функциональных комплексов рибосом 70S». Наука . 285 (5436): 2095–2104. дои : 10.1126/science.285.5436.2095 . ПМИД   10497122 .
  14. ^ Юсупов, М.М.; Юсупова, Г.З.; Бауком, А; Либерман, К; Эрнест, Теннесси; Кейт, Дж. Х.; Ноллер, Х.Ф. (май 2001 г.). «Кристаллическая структура рибосомы при разрешении 5,5 А» . Наука . 292 (5518): 883–896. Бибкод : 2001Sci...292..883Y . дои : 10.1126/science.1060089 . ПМИД   11283358 . S2CID   39505192 .
  15. ^ Перейти обратно: а б Бан, Н; Ниссен, П; Хансен, Дж; Мур, П.Б.; Стейтц, Т.А. (август 2000 г.). «Полная атомная структура большой субъединицы рибосомы с разрешением 2,4 А». Наука . 289 (5481): 905–920. Бибкод : 2000Sci...289..905B . дои : 10.1126/science.289.5481.905 . ПМИД   10937989 . S2CID   14056415 .
  16. ^ Перейти обратно: а б с д и ж г час я дж Рабл, Дж; Лейбундгут, М; Атаиде, Сан-Франциско; Хааг, А; Бан, Н. (февраль 2011 г.). «Кристаллическая структура эукариотической 40S рибосомальной субъединицы в комплексе с фактором инициации 1». Наука . 331 (6018): 730–736. Бибкод : 2011Sci...331..730R . дои : 10.1126/science.1198308 . hdl : 20.500.11850/153130 . ПМИД   21205638 . S2CID   24771575 .
  17. ^ Перейти обратно: а б с д и ж г час я дж к Клинге, С; Фойгтс-Хоффманн, Ф; Лейбундгут, М; Арпагаус, С; Бан, Н. (ноябрь 2011 г.). «Кристаллическая структура рибосомальной субъединицы 60S эукариот в комплексе с фактором инициации 6». Наука . 334 (6058): 941–948. Бибкод : 2011Sci...334..941K . дои : 10.1126/science.1211204 . ПМИД   22052974 . S2CID   206536444 .
  18. ^ Перейти обратно: а б Бен-Шем А., Гарро де Лубресс Н., Мельников С., Дженнер Л., Юсупова Г., Юсупов М. (февраль 2011 г.). «Структура эукариотической рибосомы с разрешением 3,0 Å» . Наука . 334 (6062): 1524–1529. Бибкод : 2011Sci...334.1524B . дои : 10.1126/science.1212642 . ПМИД   22096102 . S2CID   9099683 .
  19. ^ Из-за ограничений по размеру структуры рибосом часто разбиваются на несколько файлов координат.
  20. ^ Мельников С; Бен-Шем, А; Гарро; де Лубресс, Н.; Дженнер, Л; Юсупова Г; Юсупов, М (июнь 2012 г.). «Одно ядро, две оболочки: бактериальные и эукариотические рибосомы». Nat Struct Мол Биол . 19 (6): 560–567. дои : 10.1038/nsmb.2313 . ПМИД   22664983 . S2CID   6267832 .
  21. ^ Перейти обратно: а б с Клинге, С; Фойгтс-Хоффманн, Ф; Лейбундгут, М; Бан, Н. (май 2012 г.). «Атомные структуры эукариотической рибосомы». Тенденции биохимической науки . 37 (5): 189–198. дои : 10.1016/j.tibs.2012.02.007 . ПМИД   22436288 .
  22. ^ Дженнер, Л; Мельников С; де Лубресс, штат Нью-Йорк; Бен-Шем, А; Искакова М; Уржумцев А; Мескаускас, А; Динман, Дж; Юсупова Г; Юсупов, М. (декабрь 2012 г.). «Кристаллическая структура 80S дрожжевой рибосомы». Curr Opin Struct Biol . 22 (6): 759–767. дои : 10.1016/j.sbi.2012.07.013 . ПМИД   22884264 .
  23. ^ Лакомб, Т; Гарсиа-Гомес, Джей-Джей; де ла Крус, Дж; Розер, Д; Больно, Э; Линдер, П; Кресслер, Д. (апрель 2009 г.). «Линейное слияние убиквитина с Rps31 и его последующее расщепление необходимы для эффективного производства и функциональной целостности 40S рибосомальных субъединиц». Мол Микробиол . 72 (1): 69–84. дои : 10.1111/j.1365-2958.2009.06622.x . ПМИД   19210616 . S2CID   33924290 .
  24. ^ Перейти обратно: а б с Бен-Шем, А; Гарро; де Лубресс, Н.; Мельников С ; Дженнер, Л; Юсупова Г; Юсупов, М. (декабрь 2011 г.). «Структура эукариотической рибосомы с разрешением 3,0 мкм» . Наука 334 (6062): 1524–1529. Бибкод : 2011Наука... 334.1524B дои : 10.1126/science.1212642 . ПМИД   22096102 . S2CID   9099683 .
  25. ^ Нильссон, Дж; Сенгупта, Дж; Фрэнк, Дж; Ниссен, П. (декабрь 2004 г.). «Регуляция эукариотической трансляции белком RACK1: платформа для сигнальных молекул на рибосоме» . Представитель ЭМБО . 5 (12): 1137–1141. дои : 10.1038/sj.embor.7400291 . ПМК   1299186 . ПМИД   15577927 .
  26. ^ Пальма, Л; Андерсен, Дж; Рахбек-Нильсен, Х; Хансен, Т.С.; Кристиансен, К; Хойруп, П. (март 1995 г.). «Фосфорилированный рибосомальный белок S7 у Tetrahymena гомологичен S4 млекопитающих, а фосфорилированные остатки расположены в С-концевой области. Структурная характеристика белков, разделенных двумерным электрофорезом в полиакриламидном геле» . J Биол Хим . 270 (11): 6000–6005. дои : 10.1074/jbc.270.11.6000 . ПМИД   7890730 .
  27. ^ Хиннебуш, АГ; Лорш, младший (октябрь 2012 г.). «Механизм инициации эукариотической трансляции: новые идеи и проблемы» . Колд Спринг Харб Перспектива Биол . 4 (10): а011544. doi : 10.1101/cshperspect.a011544 . ПМК   3475172 . ПМИД   22815232 .
  28. ^ Фойгтс-Хоффманн, Ф; Клинге, С; Бан, Н. (декабрь 2012 г.). «Структурное понимание эукариотических рибосом и инициация трансляции». Curr Opin Struct Biol . 22 (6): 768–777. дои : 10.1016/j.sbi.2012.07.010 . ПМИД   22889726 .
  29. ^ Хашем, Ю.; Жорж, А.; Дхоте, В.; Ланглуа, Р.; Ляо, HY; Грассуччи, РА; Фрэнк, Дж. (2013). «Структура преинициаторного комплекса рибосомы 43S млекопитающих, связанного со сканирующим фактором DHX29» . Клетка . 153 (5): 1108–1119. дои : 10.1016/j.cell.2013.04.036 . ПМЦ   3730827 . ПМИД   23706745 .
  30. ^ Хашем, Ю., Де Жорж, А., Дот, В., Ланглуа, Р., Ляо, Х.Ю., Грассуччи, Р.А., ... и Франк, Дж. (2013). Внутренние сайты входа в рибосомы, подобные вирусу гепатита С, вытесняют eIF3, чтобы получить доступ к субъединице 40S. Природа.
  31. ^ Фернандес, И.С.; Бай, XC; Хусейн, Т.; Келли, AC; Лорш, младший; Рамакришнан, В.; Шерес, С.Х. (2013). «Молекулярная архитектура эукариотического комплекса инициации трансляции» . Наука . 342 (6160): 1240585. doi : 10.1126/science.1240585 . ПМЦ   3836175 . ПМИД   24200810 .
  32. ^ Гилберт, Венди В. (2011). «Функциональная специализация рибосом?» . Тенденции биохимических наук . 36 (3): 127–132. дои : 10.1016/j.tibs.2010.12.002 . ISSN   0968-0004 . ПМК   3056915 . ПМИД   21242088 .
  33. ^ Тописирович, И; Соненберг, Н. (апрель 2011 г.). «Трансляционный контроль эукариотической рибосомы» . Клетка . 145 (3): 333–334. дои : 10.1016/j.cell.2011.04.006 . ПМИД   21529706 .
  34. ^ Прейсс, Томас (2015). «Все рибосомы созданы равными. Правда?». Тенденции биохимических наук . 41 (2): 121–123. дои : 10.1016/j.tibs.2015.11.009 . ISSN   0968-0004 . ПМИД   26682497 .
  35. ^ Ферретти, Макс Б.; Карбштейн, Катрин (07.02.2019). «Действительно ли существует функциональная специализация рибосом?» . РНК . 25 (5). Лаборатория Колд-Спринг-Харбор: 521–538. дои : 10.1261/rna.069823.118 . ISSN   1355-8382 . ПМК   6467006 . ПМИД   30733326 .
  36. ^ Фарли-Барнс, Кэтрин И.; Огава, Лиза М.; Басерга, Сьюзен Дж. (2019). «Рибосомопатии: старые концепции, новые противоречия» . Тенденции в генетике . 35 (10). Эльзевир Б.В.: 754–767. дои : 10.1016/j.tig.2019.07.004 . ISSN   0168-9525 . ПМЦ   6852887 . ПМИД   31376929 .
  37. ^ Берингер, Дэниел; Гребер, Бэзил; Бан, Ненад (2011). «Механистическое понимание котрансляционной обработки белков, сворачивания, нацеливания и вставки в мембрану». Рибосомы . стр. 405–418. дои : 10.1007/978-3-7091-0215-2_32 . ISBN  978-3-7091-0214-5 .
  38. ^ Бонсак, Маркус Т.; Шляйфф, Энрико (2010). «Эволюция систем нацеливания и транслокации белков». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Исследования молекулярных клеток . 1803 (10): 1115–1130. дои : 10.1016/j.bbamcr.2010.06.005 . ПМИД   20600359 .
  39. ^ Перейти обратно: а б Нарла, А; Эберт, Б.Л. (апрель 2010 г.). «Рибосомопатии: нарушения дисфункции рибосом у человека» . Кровь . 115 (16): 3196–3205. дои : 10.1182/кровь-2009-10-178129 . ПМЦ   2858486 . ПМИД   20194897 .
  40. ^ Штумпф, ЧР; Руджеро, Д. (август 2011 г.). «Раковой аппарат перевода» . Curr Opin Genet Dev . 21 (4): 474–483. дои : 10.1016/j.где.2011.03.007 . ПМЦ   3481834 . ПМИД   21543223 .
  41. ^ Перейти обратно: а б Нарла, А; Эберт, Б.Л. (октябрь 2011 г.). «Трансляционная медицина: рибосомопатии». Кровь . 118 (16): 4300–1. doi : 10.1182/blood-2011-08-372250 . ПМИД   22021450 .
  42. ^ Дауверсе, Дж.Г.; Диксон, Дж; Селанд, С; Руйвенкамп, Калифорния; ван Херинген, А; Хофслот, LH; Питерс, диджей; Буры, AC; Даумер-Хаас, К; Майвальд, Р; Цвайер, К; Керр, Б; Кобо, AM; Торал, Дж. Ф.; Хугебум, Эй Джей; Ломанн, доктор медицинских наук; Хер, У; Диксон, MJ; Бройнинг, Миннесота; Вечорек, Д. (январь 2011 г.). «Мутации в генах, кодирующих субъединицы РНК-полимераз I и III, вызывают синдром Тричера Коллинза». Нат Жене . 43 (1): 20–22. дои : 10.1038/ng.724 . ПМИД   21131976 . S2CID   205357102 .
  43. ^ Финч, Эй Джей; Хильченко, К; Басс, Н.; Дринан, LF; Гойенечеа, Б; Менне, ТФ; Гонсалес Фернандес, А; Симпсон, П; Д'Сантос, CS; Арендс, MJ; Донадье, Дж; Белланне-Шантело, К; Костанцо, М; Бун, К; Маккензи, Ананас ; Фройнд, С.М.; Уоррен, Эй Джей (май 2011 г.). «Развязка гидролиза GTP от высвобождения eIF6 на рибосоме вызывает синдром Швахмана-Даймонда» . Гены и развитие . 25 (9): 917–929. дои : 10.1101/gad.623011 . ПМК   3084026 . ПМИД   21536732 .
  44. ^ Бланшар, Южная Каролина; Куперман, бакалавр наук; Уилсон, Д.Н. (июнь 2010 г.). «Зондирование трансляции с помощью низкомолекулярных ингибиторов» . хим. Биол . 17 (6): 633–645. doi : 10.1016/j.chembiol.2010.06.003 . ПМЦ   2914516 . ПМИД   20609413 .
  45. ^ Пеллетье, Дж.; Пельц, SW (2007). «Терапевтические возможности в переводе». Архив монографий Колд-Спринг-Харбор . 48 : 855–895.
  46. ^ Шнайдер-; Поетч, Т.; Усуи, Т.; и др. (2010а). «Искаженные сообщения и поврежденные переводы». Природные методы . 6 (3): 189–198. дои : 10.1038/nchembio.326 . ПМИД   20154667 .
  47. ^ Шнайдер; Поетч, Т.; Джу, Дж.; и др. (2010). «2010b. Ингибирование элонгации эукариотической трансляции циклогексимидом и лактимидомицином» . Нат Хим Биол . 6 (3): 209–217. дои : 10.1038/nchembio.304 . ПМЦ   2831214 . ПМИД   20118940 .
  48. ^ Данг, Ю.; и др. (2011). «Ингибирование элонгации эукариотической трансляции противоопухолевым природным продуктом микаламидом Б». РНК . 17 (8): 1578–1588. дои : 10.1261/rna.2624511 . ПМК   3153980 . ПМИД   21693620 .

Примечания

[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Eukaryotic_ribosome&oldid=1219971657"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: b81c1aadc68a6363b35d3508c3e4e7a8__1713651540
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/b8/a8/b81c1aadc68a6363b35d3508c3e4e7a8.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Eukaryotic ribosome - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)