Перхлоратредуктаза

Перхлоратредуктаза – фермент катализирующий , химические реакции :

ClO ₄⁻ + _2AH2

\rightleftharpoons

ClO ₂⁻ + 2 А + 2 Н ₂ О

и

ClO ₃⁻ +АХ ₂

\rightleftharpoons

ClO ₂⁻ + А + Н ₂ О

Таким образом, субстратами этого фермента являются восстановленный акцептор электронов (обозначаемый АН ₂ ) и либо хлорат , либо перхлорат , иногда все вместе обозначаемые как (пер)хлорат. Продуктами и являются хлорит , окисленный акцептор электронов (обозначенный А), вода . Он тесно связан с ферментом хлоратредуктазой , но отличается способностью восстанавливать как перхлорат, так и хлорат, тогда как хлоратредуктаза действует только на хлорат. Перхлоратредуктаза и хлоратредуктаза тесно связаны, но образуют генетически разные клады. ^{[ 1 ]}

По состоянию на февраль 2023 года перхлоратредуктазе не присвоен конкретный номер Комиссии по ферментам , но вместе с хлоратредуктазой ( EC 1.97.1.1 ) она предположительно будет членом подкласса EC 1.97.1.- оксидоредуктазы . Некоторые базы данных, включая BRENDA , в настоящее время объединяют списки перхлоратредуктазы и хлоратредуктазы. ^{[ 2 ]}

Структура

Перхлоратредуктаза обычно кодируется комбинацией четырех генов , обозначаемой pcrABCD. ^{[ 3 ]} Активными субъединицами являются pcrA и pcrB, которые образуют периплазматический димер, аналогичный активному комплексу нитратредуктазы . Считается, что pcrC представляет собой цитохром c-типа , который соединяет комплекс AB с мембраной и обеспечивает перенос электронов. Функция pcrD неясна, но может кодировать молибденсодержащий белок-шаперон, специфичный для сборки системы pcrABC. Все известные функциональные ферменты перхлоратредуктазы включают генетически схожие версии pcrABCD, за исключением штамма CAB Campylobacterota Arcobacter , в котором отсутствует традиционный pcrC и, по-видимому, заменен несвязанный цитохром Campylobacterota. ^{[ 4 ]}

Все охарактеризованные организмы, кодирующие перхлоратредуктазу, также имеют фермент хлоритдисмутазу , который уменьшает хлорит, вырабатываемый перхлоратредуктазой, и предотвращает накопление этого реактивного соединения до токсических уровней. Ген pcrABCD и хлоритдисмутазы обычно расположены вместе в бактериальном геноме.

Ссылки

^ Иэн С. Кларк; Райан А. Мельник; Анна Энгельбректсон; Джон Д. Коутс (2013). «Структура и эволюция хлоратредуцирующих составных транспозонов» . мБио . 4 (4): e00379-13. дои : 10.1128/mBio.00379-13 . ПМЦ 3735179 . ПМИД 23919996 .
^ «Список БРЕНДЫ по хлоратредуктазе» .
^ Бендер К.С., Шан С., Чакраборти Р., Бельчик С.М., Коутс Дж.Д., Ахенбах Л.А. (2005). «Идентификация, характеристика и классификация генов, кодирующих перхлоратредуктазу» . J Бактериол . 187 (15): 5090–6. дои : 10.1128/jb.187.15.5090-5096.2005 . ПМК 1196028 . ПМИД 16030201 .
^ Карлстрем, Шарлотта И.; Ван, Оувей; Мельник, Райан А.; Бауэр, Стефан; Ли, Джойс; Энгельбректсон, Анна; Коутс, Джон Д. (2013). «Физиологическое и генетическое описание диссимиляционного восстановления перхлората новой морской бактерией Arcobacter sp., штамм CAB» . мБио . 4 (3): e00217-13. дои : 10.1128/mBio.00217-13 . ПМЦ 3656443 . ПМИД 23695836 .

Литература

Бенедикт К. Окекеа; Уильям Т. Франкенбергер-младший (2003). «Молекулярный анализ перхлоратредуктазы перхлорат-дышащей бактерии Perc1ace» . Микробиологические исследования . 158 (4): 337–344. дои : 10.1078/0944-5013-00213 . ПМИД 14717455 .
Серве ВМ Кенген; Джеффри Б. Риккен; Уилфред Р. Хаген; Сис Г. ван Гинкель; Альфонс Дж. М. Стамс (ноябрь 1999 г.). «Очистка и характеристика (пер)хлораредуктазы из хлоратдышащего штамма GR-1» . Дж. Бактериол . 181 (21): 6706–6711. дои : 10.1128/JB.181.21.6706-6711.1999 . ПМК 94135 . ПМИД 10542172 .

[1] Иэн С. Кларк; Райан А. Мельник; Анна Энгельбректсон; Джон Д. Коутс (2013). «Структура и эволюция хлоратредуцирующих составных транспозонов» . мБио . 4 (4): e00379-13. дои : 10.1128/mBio.00379-13 . ПМЦ 3735179 . ПМИД 23919996 .

[2] «Список БРЕНДЫ по хлоратредуктазе» .

[Bender-3] Бендер К.С., Шан С., Чакраборти Р., Бельчик С.М., Коутс Дж.Д., Ахенбах Л.А. (2005). «Идентификация, характеристика и классификация генов, кодирующих перхлоратредуктазу» . J Бактериол . 187 (15): 5090–6. дои : 10.1128/jb.187.15.5090-5096.2005 . ПМК 1196028 . ПМИД 16030201 .

[Strain_CAB-4] Карлстрем, Шарлотта И.; Ван, Оувей; Мельник, Райан А.; Бауэр, Стефан; Ли, Джойс; Энгельбректсон, Анна; Коутс, Джон Д. (2013). «Физиологическое и генетическое описание диссимиляционного восстановления перхлората новой морской бактерией Arcobacter sp., штамм CAB» . мБио . 4 (3): e00217-13. дои : 10.1128/mBio.00217-13 . ПМЦ 3656443 . ПМИД 23695836 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

v т и Другие оксидоредуктазы ( КФ 1,15–1,21)
1.15: Acting on superoxide as acceptor	Superoxide dismutase SOD1 SOD2 SOD3
1.16: Oxidizing metal ions	Ceruloplasmin (Methionine synthase) reductase
1.17: Acting on CH or CH2 groups	Xanthine oxidase Ribonucleotide reductase 4-Hydroxy-3-methylbut-2-enyl diphosphate reductase 7-Hydroxymethyl chlorophyll a reductase
1.18: Acting on iron–sulfur proteins as donors	Nitrogenase
1.19: Acting on reduced flavodoxin as donor	Nitrogenase (flavodoxin)
1.20: Acting on phosphorus or arsenic in donors	Glutaredoxin GLRX GLRX2 GLRX3 GLRX5
1.21: Acting on X-H and Y-H to form an X-Y bond	Isopenicillin N synthase Columbamine oxidase Reticuline oxidase Sulochrin oxidase (+)-bisdechlorogeodin-forming (-)-bisdechlorogeodin-forming Aureusidin synthase Tetrahydrocannabinolic acid synthase Cannabidiolic acid synthase Dichlorochromopyrrolate synthase

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)