Фитоендесатураза (образующая ликопин)

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Фитоендесатураза (образующая ликопин)
Фитоендесатураза (образующая ликопин)
	Кристаллографическая структура мономера бактериальной фитоендесатуразы Pantoea ananatis .
Идентификаторы
Номер ЕС.	1.3.99.31
Базы данных
ИнтЭнк	вид IntEnz
БРЕНДА	БРЕНДА запись
Экспаси	Просмотр NiceZyme
КЕГГ	КЕГГ запись
МетаЦик	метаболический путь
ПРЯМОЙ	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBe PDBsum
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Фитоендесатураза (образующая ликопин) ( CrtI , четырехступенчатая фитоендесатураза ) ( EC 1.3.99.31 , 15-цис-фитоен:акцепторная оксидоредуктаза (образующая ликопин) ) — ферменты, обнаруженные у архей , бактерий и грибов , которые участвуют в образовании каротиноидов. биосинтез. ^{[ 2 ]} Они катализируют превращение бесцветного 15- цис -фитоена в ярко-красный ликопин по биохимическому пути, называемому политранс-путем. Тот же процесс у растений и цианобактерий использует четыре отдельных фермента полицисного пути . ^{[ 3 ]}

Биохимия

Было показано, что бактериальные фитоендесатуразы требуют FAD в качестве кофактора для своей функции. ^{[ 4 ]} Всего в ходе химической реакции четыре дополнительные двойные связи в фитоен вводятся :

15- цис -фитоен + 4 акцептора

\rightleftharpoons

полностью транс- ликопин + 4 восстановленных акцептора (общая реакция)

(1а) 15- цис -фитоен + акцептор

\rightleftharpoons

полностью транс- фитофлуен + восстановленный акцептор

(1б) полностью транс -фитофлуен + акцептор

\rightleftharpoons

полностью транс - дзета -каротин + восстановленный акцептор

(1c) полностью -транс - дзета -каротин + акцептор

\rightleftharpoons

полностью- транс -нейроспорен + восстановленный акцептор:

(1d) полностью транс -нейроспорин + акцептор

\rightleftharpoons

полностью транс- ликопин + восстановленный акцептор

Приложения

В 2000 году было обнаружено, что вставка гена бактериальной фитоендесатуразы в трансгенные томаты увеличила содержание ликопина без необходимости изменения некоторых растительных ферментов. ^{[ 5 ]} Позже этот подход был использован в рисе для увеличения в нем β-каротина, содержания что привело к созданию проекта «Золотой рис» .

См. также

Ссылки

^ PDB : 4дгк ; Шауб П; Ю Ц; Геммекер С; Пуссен-Курмонтань П; Майлиот Дж; Макьюэн АГ; Гисла С; Аль-Бабили С; Каварелли Дж; Бейер П. (2012). «О структуре и функции фитоендесатуразы CRTI из Pantoea ananatis, мембранно-периферической и FAD-зависимой оксидазы/изомеразы» . ПЛОС ОДИН . 7 (6): e39550. дои : 10.1371/journal.pone.0039550 . ПМЦ 3382138 . ПМИД 22745782 .
^ Фрейзер, PD; Мисава, Н.; Линден, Х.; Ямано, С.; Кобаяши, К.; Сандманн, Г. (1992). «Экспрессия в Escherichia coli , очистка и реактивация рекомбинантной Erwinia uredovora фитоендесатуразы » . Ж. Биол. Химия 267 (28): 19891–19895. дои : 10.1016/S0021-9258(19) 88639-8 ПМИД 1400305 .
^ Мойс А.Р., Аль-Бабили С., Вурцель Э.Т. (31 октября 2013 г.). «Механистические аспекты биосинтеза каротиноидов» . Химические обзоры . 114 (1): 164–193. дои : 10.1021/cr400106y . ПМЦ 3898671 . ПМИД 24175570 .
^ Дэйли Т.А.; Дэйли Х.А. (май 1998 г.). «Идентификация суперсемейства FAD, содержащего протопорфириногеноксидазы, моноаминоксидазы и фитоендесатуразу. Экспрессия и характеристика фитоендесатуразы Myxococcus xanthus » . Журнал биологической химии . 273 (22): 13658–13662. дои : 10.1074/jbc.273.22.13658 . ПМИД 9593705 .
^ Ромер, С.; Фрейзер, PD; Киано, JW; Шиптон, Калифорния; Мисава, Н.; Шуч, В.; Брэмли, премьер-министр (2000). «Повышение содержания провитамина А в трансгенных растениях томата». Природная биотехнология . 18 (6): 666–669. дои : 10.1038/76523 . ПМИД 10835607 . S2CID 11801214 .

Внешние ссылки

Фитоен + десатураза + (ликопинобразующий) в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)

[pmid22745782-1] PDB : 4дгк ; Шауб П; Ю Ц; Геммекер С; Пуссен-Курмонтань П; Майлиот Дж; Макьюэн АГ; Гисла С; Аль-Бабили С; Каварелли Дж; Бейер П. (2012). «О структуре и функции фитоендесатуразы CRTI из Pantoea ananatis, мембранно-периферической и FAD-зависимой оксидазы/изомеразы» . ПЛОС ОДИН . 7 (6): e39550. дои : 10.1371/journal.pone.0039550 . ПМЦ 3382138 . ПМИД 22745782 .

[2] Фрейзер, PD; Мисава, Н.; Линден, Х.; Ямано, С.; Кобаяши, К.; Сандманн, Г. (1992). «Экспрессия в Escherichia coli , очистка и реактивация рекомбинантной Erwinia uredovora фитоендесатуразы » . Ж. Биол. Химия 267 (28): 19891–19895. дои : 10.1016/S0021-9258(19) 88639-8 ПМИД 1400305 .

[pmid24175570-3] Мойс А.Р., Аль-Бабили С., Вурцель Э.Т. (31 октября 2013 г.). «Механистические аспекты биосинтеза каротиноидов» . Химические обзоры . 114 (1): 164–193. дои : 10.1021/cr400106y . ПМЦ 3898671 . ПМИД 24175570 .

[pmid9593705-4] Дэйли Т.А.; Дэйли Х.А. (май 1998 г.). «Идентификация суперсемейства FAD, содержащего протопорфириногеноксидазы, моноаминоксидазы и фитоендесатуразу. Экспрессия и характеристика фитоендесатуразы Myxococcus xanthus » . Журнал биологической химии . 273 (22): 13658–13662. дои : 10.1074/jbc.273.22.13658 . ПМИД 9593705 .

[Romer-5] Ромер, С.; Фрейзер, PD; Киано, JW; Шиптон, Калифорния; Мисава, Н.; Шуч, В.; Брэмли, премьер-министр (2000). «Повышение содержания провитамина А в трансгенных растениях томата». Природная биотехнология . 18 (6): 666–669. дои : 10.1038/76523 . ПМИД 10835607 . S2CID 11801214 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

v т и Оксидоредуктазы : CH–CH оксидоредуктазы ( EC 1.3)
1.3.1: NAD/NADP acceptor	Enoyl-acyl carrier protein reductase/Enoyl ACP reductase 7-Dehydrocholesterol reductase Biliverdin reductase 2,4 Dienoyl-CoA reductase Dihydroxymethyloxo-tetrahydroquinoline dehydrogenase
1.3.3: Oxygen acceptor	Dihydroorotate dehydrogenase Coproporphyrinogen III oxidase Protoporphyrinogen oxidase Bilirubin oxidase Acyl-CoA oxidase Dihydrouracil oxidase Tetrahydroberberine oxidase Secologanin synthase Tryptophan alpha,beta-oxidase Pyrroloquinoline-quinone synthase L-galactonolactone oxidase
1.3.5: Quinone	Succinate dehydrogenase SDHA SDHB SDHC SDHD
1.3.99: Other acceptors	Fumarate reductase Butyryl-CoA dehydrogenase Acyl CoA dehydrogenase ACADSB ACADS 5α-reductase SRD5A1 SRD5A2 SRD5A3 Glutaryl-CoA dehydrogenase Isovaleryl coenzyme A dehydrogenase 3-oxo-5beta-steroid 4-dehydrogenase

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)