Фредерик М. Ричардс
Фредерик Миддлбрук Ричардс | |
---|---|
![]() Фред Ричардс | |
Рожденный | |
Умер | 11 января 2009 г. | (83 года)
Гражданство | Соединенные Штаты |
Альма-матер | Массачусетский технологический институт (Б.С.) 1948 г. Гарвардский университет (доктор философии), 1952 г. |
Известный | Решение третьей в истории кристаллической структуры белка – рибонуклеазы S ; определение поверхности, доступной для растворителей |
Супруг (а) | Хайди Кларк Ричардс; Сара (Салли) Уитленд Ричардс |
Награды | Национальная академия наук Американская академия искусств и наук Стипендия Гуггенхайма |
Научная карьера | |
Поля | Биофизика , Биохимия |
Учреждения | Йельский университет |
Тезис | Исследования плотности и состава некоторых белковых кристаллов, включая предварительное исследование кристаллической структуры моногидрата диглицината цинка. [1] (1952) |
Докторантура | Барбара Лоу [2] |
Другие научные консультанты | Эдвин Джозеф Кон Набережная Ульрика Линдерстрем-Ланга [2] |
Докторанты | Хорхе Альенде [2] |
Другие известные студенты | Сайрус Чотия Луиза Джонсон Венделл Лим [2] |
Фредерик Миддлбрук Ричардс (19 августа 1925 – 11 января 2009), обычно называемый Фред Ричардс , был американским биохимиком и биофизиком что открыл новаторскую кристаллическую структуру фермента рибонуклеазы S , известным тем , в 1967 году и определил концепцию растворителя. доступная поверхность . Он предоставил множество ключевых экспериментальных и теоретических результатов и разработал новые методы, получив более 20 000 цитирований в журналах в нескольких совершенно разных областях исследований. Помимо кристаллографии белков и биохимии рибонуклеазы S, они включали доступность растворителя и внутреннюю упаковку белков, первую библиотеку ротамеров боковой цепи , кристаллографию под высоким давлением, новые типы химических меток, такие как биотин / авидин , ядерный магнитный резонанс. (ЯМР) индекс химического сдвига , а также структурная и биофизическая характеристика эффектов мутаций .
Всю свою академическую исследовательскую карьеру Ричардс провел в Йельском университете , где он стал стерлинговым профессором молекулярной биофизики и биохимии на кафедре, которую он создал и возглавлял, «одного из крупнейших в мире центров по изучению биофизики и структурной биологии». [4] Он был избран членом Национальной академии наук США и Американской академии искусств и наук , а также получил множество других научных наград. Он возглавлял Мемориальный фонд медицинских исследований Джейн Коффин Чайлдс и был избран президентом Американского общества биохимии и молекулярной биологии (ASBMB) и Биофизического общества .
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/2/21/RibonucleaseS_ribbon_drawing_scratchboard.png/220px-RibonucleaseS_ribbon_drawing_scratchboard.png)
Личная биография [ править ]
Ричардс родился 19 августа 1925 года в Нью-Йорке в семье Джорджа Х. Ричардса и Марианны Миддлбрук Ричардс. Оба родителя были из старых семей Новой Англии , которые поселились в Фэрфилде и Нью-Лондоне, штат Коннектикут , в 1600-х годах. Семья обычно проводила лето в Коннектикуте , что дало Ричардсу раннюю привязанность к этому региону, которая продолжалась на протяжении всей его карьеры в Йельском университете . [6] У него было две старшие сестры, Марианна и Сара. Марианна стала биохимиком и была важным образцом для подражания для Фреда, который восхищался запахами и взрывами, производимыми химическими наборами той эпохи. [7] Он учился в средней школе Академии Филлипса в Эксетере и позже вспоминал, что «отличный научный факультет даже разрешал некоторым студентам бесконтрольно работать в лабораториях во внеклассное время. Такое отношение сыграло важную роль... в укреплении нашей приверженности научной карьере. " [6] Там он научился стеклодувному делу и электронике , а также пытался измерить вселенскую гравитационную постоянную с помощью 100-фунтовых пушечных ядер. [6]
Обладая сильными научными интересами, Ричардс превзошел ожидания своей семьи, выбрав Массачусетский технологический институт (MIT ), а не Йельский университет в 1943 году для поступления в колледж по специальности химия. Его обучение в бакалавриате было прервано двумя годами службы в армии, которые он назвал «без происшествий». [6] Затем он поступил на факультет биохимии Гарвардской медицинской школы и в лабораторию Барбары Лоу. Она работала с Дороти Кроуфут Ходжкин над определением рентгеновской кристаллической структуры пенициллина , а позже активно занималась кристаллографией белков. Фазовая проблема еще не была решена, чтобы можно было определить структуру белка, поэтому его доктор философии. диссертация (завершенная в 1952 году) изучала плотность и содержание растворителя в кристаллах, чтобы помочь определить очень точные молекулярные массы белков. В 1954 году он отправился в лабораторию Carlsberg в Копенгагене, чтобы провести постдокторское исследование вместе с Каем Линдерстрем-Лангом , где он начал свою классическую работу по ферменту рибонуклеазе. [7] Он также впитал научный и наставнический стиль Ланга, которого Ричардс назвал «восхитительным человеком, полным веселья и шуток, а также науки», иллюстрирующим «простые, недорогие, гениальные и познавательные эксперименты». [8] В 1955 году Ричардс поступил на факультет Йельского университета, где оставался до конца своей карьеры.
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/9/9d/FMRichards_%26_SWR_MtWashington.jpg/220px-FMRichards_%26_SWR_MtWashington.jpg)
Ричардс был заядлым и увлеченным моряком. Помимо плавания по проливу Лонг-Айленд , он путешествовал на север вдоль канадского побережья, на юг до Бермудских островов и даже несколько раз пересекал Атлантику с небольшой командой из семьи и друзей. [4] [9] У него и его жены были парусные лодки (Hekla 1 и 2) и многоцелевой катер с подвесным мотором, известный как «Sally's Baage». [10] (написание, по-видимому, является комментарием к ее акценту в штате Мэн), который он построил сам. [9] Крис Анфинсен , друг Ричардса и его коллега в качестве редактора журнала Advances in Protein Chemistry. [9] и кто порекомендовал ему лабораторию Carlsberg, [6] был также заядлым мореплавателем, и иногда они объединяли усилия. [9] Венделл Лим писал, что «преданный моряк с детства, Фред каждое лето почти всегда брал месячный отпуск, чтобы стать капитаном крупной морской экспедиции, а затем возвращался в лабораторию отдохнувшим и готовым к работе. Его морские приключения включали несколько трансатлантических путешествий. заядлый хоккеист ». [7]
Ричардс жил в Гилфорде, штат Коннектикут , прибрежном городке примерно в 10 милях к востоку от Нью-Хейвена , расположенном между хребтом Метакомет и проливом Лонг-Айленд. Фред был женат дважды: на Хайди Кларк Ричардс, дочери биохимика Ганса Кларка . [11] [12] а в 1959 году – Саре (Салли) Уитленд Ричардс, морскому биологу. [10] У него было трое детей – Сара, Рут и Джордж – и четверо внуков. [10] Его дочь Сара описала его как «пожизненного ученого и моряка… Его главными увлечениями были научная работа, которую он закончил в Йельском университете, плавание под парусом, работа в магазине и помощь обществу». [11] Фред и Салли принимали активное участие в местных усилиях по сохранению земель, как в комитетах, так и в рабочих проектах, касающихся земли и воды. [10] [13] Он пожертвовал участок береговой линии площадью 41 акр природным территориям Йельского музея Пибоди, которые они описали как «одну из немногих естественных лесных территорий, оставшихся в штате». Теперь объект находится под долгосрочной охраной и может использоваться в биологических и геологических исследованиях. [14]
Научная карьера [ править ]
Двухкомпонентная рибонуклеазы система S
2 декабря 1957 года в Йельском университете Ричардс провел простой эксперимент с белком рибонуклеазой А (РНКазой А), который помог изменить взгляд научного сообщества на физическую природу белковых молекул. [6] С помощью особой протеазы ( субтилизина ) РНКаза А была преобразована в расщепленный белок ( РНКаза S ), который состоит из двух частей, называемых S-пептидом и S-белком ( Richards & Vithayathil 1959 ). Ричардс разработал эту систему расщепления в качестве постдока в лаборатории Carlsberg в Копенгагене, Дания, используя очищенный белок рибонуклеазы, который был подарком Кристиану Анфинсену компанией Armor и которым Анфинсен поделился с Ричардсом и другими исследователями. [4] [8] Ричардс обнаружил, что при разделении S-белок и S-пептид не обладали РНКазной активностью, но ферментативная активность РНКазы восстанавливалась, когда части были рекомбинированы в пробирке. [15] В автобиографической статье Ричардс написал, что «это открытие стало неожиданностью для научного сообщества того времени… Оглядываясь назад, можно сказать, что с точки зрения волнения это, возможно, была высшая точка моей карьеры». [6] Этот эксперимент показал, что белки поддерживают трехмерный порядок и прочную связь между взаимодействующими частями, а также что структурная информация присуща самому белку, что предвосхищает более поздние работы Анфинсена, показавшие, что последовательность определяет структуру. [16] а также идея о том, что гормоны или другие небольшие молекулы могут прочно и специфически связываться с белками, [6] концепция, лежащая в основе того, как фармацевтические компании сегодня разрабатывают лекарства. Два года спустя белковая структура миоглобина подтвердила такие специфические трехмерные взаимоотношения. [17] Позже, вместе с Мэрилин Дошер и Фло Квиочо, Ричардс продемонстрировал, что рибонуклеаза S, а также карбоксипептидаза проявляют ферментативную активность в кристаллах, что является важным доказательством, позволяющим заглушить сомнения в том, что конформации белков в кристаллах напрямую связаны с их биологической активностью в клетках. [7] [18] [19]
Кристаллическая рибонуклеазы структура
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/b/bd/1rns_supr_on_7rsa.jpg/220px-1rns_supr_on_7rsa.jpg)
Вместе с коллегой Гарольдом В. Вайкоффом, который работал над ранними исследованиями структуры миоглобина, [20] Попытку решить трехмерную структуру РНКазы S возглавил Ричардс. Выполненный в 1966 г. и опубликованный в 1967 г. анализ РНКазы S [21] и РНКаза А [22] совместно созданная рибонуклеаза, третья отдельная структура белка, которую необходимо определить с помощью рентгеновской дифракции кристаллов, после миоглобина / гемоглобина куриного яйца и лизоцима , [23] и первое, что будет сделано в Соединенных Штатах. Позже группа из Йельского университета собрала дополнительные данные дифракции и в 1970 году опубликовала структуру РНКазы S во всех подробностях с разрешением 2,0 Å ( Wyckoff et al., 1970 ). Координаты рибонуклеазы S были депонированы в Международном банке данных белков в 1973 году как PDB : 1RNS , среди первого небольшого набора макромолекулярных структур. [24]
На черно-белом рисунке ленты выше показан большой скрученный бета-лист (стрелки) рибонуклеазы, окруженный несколькими альфа-спиралями (спиралями). Более короткий фрагмент S-пептида находится позади, начинается слева вверху спиралью и заканчивается разрывом цепи (между остатками 20-21) справа внизу. [5] Активный сайт расщепления РНК (в бороздке в центре передней части этого рисунка) включает одну боковую цепь гистидина из фрагмента S-пептида и другую из части S-белка. [21] На компьютерном изображении показаны наложенные друг на друга структуры рибонуклеазы S и A: S-пептид отмечен золотом, а гистидины активного центра - ярко-розовым. Близкое совпадение 3D-структур показывает, что 2-фрагментная S-система действительно сворачивается в активную форму ( Wyckoff et al., 1970 ).
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/c/c9/Original_Richards_box_photo.jpg/220px-Original_Richards_box_photo.jpg)
«Ящик Ричардса» [ править ]
В 1968 году, находясь в творческом отпуске с Дэвидом Филлипсом в Оксфорде, Ричардс разработал большой оптический компаратор , названный «ящиком Ричардса» (или «Безумием Фреда»), который позволил кристаллографам строить физические модели белковых структур, рассматривая сложенные друг на друга листы электронов. плотность через полупосеребренное зеркало (см. фото). [25] [26] Как только «Безумие» было построено, он довольно быстро построил цельноатомную латунную модель РНКазы S. [6] Этот метод был предпочтительным для построения кристаллографических моделей белков с учетом электронной плотности до конца 1970-х годов, когда он был заменен программами молекулярной компьютерной графики , такими как Grip-75. [27] а затем Фродо. [28]
Ричардс продемонстрировал свое чувство юмора в более позднем обзоре достижений в использовании и конструкции ящиков Ричардса. [29] Он представил «исправление к оригинальным библиографическим цитатам», дополненное диаграммами, для техники театральной сцены, в которой использовалось избирательное освещение и лист листового стекла, наклоненный под углом 45 °, чтобы создать иллюзию нимфы Амфитриты , поднимающейся из моря и плывущей в воде. воздух, или зритель-волонтер, растворяющийся в скелете и обратно. Ричардс завершил этот раздел, отметив, что «если бы эта ссылка была известна автору в 1968 году, дальнейшее описание «глупости» не потребовалось бы». [29]
растворителей поверхность и упаковка Доступная для молекулярная
Самый устойчивый долгосрочный научный интерес Ричардса заключался в сворачивании и упаковке белков , изучавшихся как экспериментально, так и теоретически, и в основном с геометрической точки зрения. Как резюмировал Джордж Роуз, «белковые папки можно разделить на «минимизаторы» и «упаковщики». Первые стремятся минимизировать энергию взаимодействия между атомами или группами атомов, тогда как вторые концентрируются на вероятной геометрии, руководствуясь обоими ограничениями исключенного объема. и структурные мотивы, наблюдаемые в белках известной структуры». Фред оказал огромное влияние на упаковщиков, опираясь на свои наблюдения о плотности, площади и объемах упаковки. [9]
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/4/4c/Surfacetype_Solvent-Accessible.png/220px-Surfacetype_Solvent-Accessible.png)
В 1971 году вместе с Бёнгуком Ли Ричардс представил концепцию и количественную меру доступной для растворителей поверхности (SAS) аминокислотных остатков в свернутых белковых структурах ( Lee & Richards 1971 ). Поверхность строится путем отслеживания центра воображаемого шара, его радиуса которого соответствует радиус молекулы воды (принимается равным 1,4 Å), когда он катится по ван-дер-ваальсовым поверхностям белков. Определенная таким образом поверхность непрерывна и каждая точка на ней однозначно связана с конкретным атомом белка (ближайшим). Определение Ли и Ричардса получило широкое распространение в качестве стандартного показателя доступности растворителя, например, для оценки воздействия на остаток в процентах от доступной площади поверхности по сравнению с общей площадью поверхности. [30] и как основа метода скрытой поверхности для оценки энергетики контактов белок/белок. [31]
Ричардс в 1974 году представил конструкцию многогранников Вороного в химии белков, этот вклад недавно был рассмотрен Герштейном и Ричардсом. [32] Этот подход был принят многими другими [33] [34] и была поставлена на прочную математическую основу благодаря работам Герберта Эдельсбруннера . [35] Вместе с Джеем Пондером в 1987 году в рамках исследования использования внутренней упаковки боковых цепей для подсчета возможных последовательностей, совместимых с данной структурой основной цепи белка (предзнаменование белковой инженерии и дизайна), Ричардс разработал первую библиотеку ротамеров боковых цепей . ( Ponder & Richards 1987 все более подробные библиотеки ротамеров, такие как Backbone-зависимая библиотека ротамеров ) С тех пор другие исследовательские группы создавали , причем некоторые из них использовались в первую очередь для проверки структуры. [36] и другие для моделирования гомологии или дизайна белков . [37] Вместе с Крейгом Кундротом Ричардс исследовал влияние высокого давления (1000 атмосфер куриного яйца ) на структуру белка, используя кристаллы лизоцима . [38] обнаружили, что конструкция была устойчива к такому давлению, не считая довольно скромного уплотнения в размерах. В 1990-х годах Ричардс и его коллеги использовали сочетание теории и эксперимента, чтобы выяснить, как хорошо упакованная внутренняя часть белков, тем не менее, может вмещать мутации . [39] [40] [41]
Другие области исследований [ править ]
В 1970-х годах с помощью нескольких студентов и постдоков лаборатория разработала серию химических, [42] фотохимический , [43] и метки перекрестных связей для определения положения и взаимоотношений белков в биологических мембранах ( Peters & Richards 1977 ), включая глутаральдегид. [44] и каково было одно из двух первых общих применений исключительно тесного взаимодействия биотина с авидином , [6] привязан к ферритину для использования в электронной микроскопии . [45] [46] [47] Система биотин-авидин быстро стала центральным методом клеточной биологии, иммунологии и белковой инженерии, а также электронной микроскопии. [48]
Совместно с Дэвидом Уишартом и Брайаном Сайксом он разработал индекс химического сдвига белка методом ЯМР для определения вторичной структуры ( Wishart, Sykes & Richards 1991 и Wishart, Sykes & Richards 1992 ). Это до сих пор считается стандартным инструментом в области ЯМР. [49] Отдельно, примерно в 1990 году, Homme Hellinga вместе с Ричардсом разработали вычислительные инструменты для создания сайтов связывания металлов в белках. [50] и использовал их для создания нового металлического участка тиоредоксина . [51]
Ричардс назван вкладчиком 27 записей о кристаллических структурах в Банке данных белков , включая ныне устаревшую рибонуклеазу S ( PDB : 1RNS куриного яйца ), лизоцим ( PDB : 2LYM ), домены SH3 ( PDB : 1SEM ), ион- каналообразующий аламетицин ( PDB : 1AMT ) ( Fox & Richards 1982 ) и мутанты рибонуклеазы S (например, PDB : 1RBD ; PDB : 1RBI ), стафилококковой нуклеазы (например, PDB : 1NUC ; PDB : 1A2T ) и лямбда-репрессор в комплексе с ДНК ( PDB : 1LLI ).
Администрирование, наставничество и внешняя деятельность [ править ]
Кафедра молекулярной биофизики и биохимии («МБиБ») [52] Считалось, что Ричардс основал и возглавил Йельский университет, который объединил факультет биохимии медицинской школы и университетский факультет молекулярной биофизики. Он «быстро приобрел выдающийся статус». [9] Многие из этих преподавателей стали членами Национальной академии наук . [4] [9] и Том Стейтц получили Нобелевскую премию в 2009 году за кристаллические структуры рибосомы. [53] По словам Нормы Аллевелл, цитируемой в воспоминаниях Джима Староса, Ричардс был известен как высоко ценимый наставник и друг студентов, преподавателей и коллег, включая очень благосклонный подход к женщинам и афроамериканцам. [12] Его коллега Джордж Д. Роуз писал, что лекции Ричардса были проницательными, читались с ясностью и юмором и часто намеренно провокационными, и что Ричардс работал над улучшением научного сообщества в целом. [9] Например, в конце 1980-х годов он был основным автором и первым из многих подписавших широко распространенное письмо, которое успешно призывало к политике размещения трехмерных координат атомов в научных журналах, в НИЗ и у отдельных кристаллографов. [6] [54] Он также лоббировал, хотя и менее успешно, снижение общего давления со стороны публикаций, но усиление внимания к нескольким первоклассным статьям, заставив комитеты по продвижению рассматривать только список из 12 ключевых статей. [6]
карьерных Краткое изложение событий
- 1954, постдокторант NRC, лаборатория Карлсберга , Дания. [8]
- В 1955 году поступил на факультет Йельского университета на факультет биохимии Медицинской школы. [12]
- 1963, профессор и заведующий кафедрой молекулярной биофизики Йельского университета. [6]
- 1965, Pfizer – Премия Пола-Льюиса в области химии ферментов
- 1968, член Американской академии искусств и наук. [55]
- 1969–73, заведующий кафедрой молекулярной биофизики и биохимии в Йельском университете. [6]
- 1971, член Национальной академии наук. [56]
- 1972 г., президент Биофизического общества. [57]
- 1976–91, директор Фонда медицинских исследований Джейн Коффин Чайлдс. [6]
- 1978, премия Кая Линдерстрема-Ланга в области химии белков.
- 1979 г., президент АСБМБ . [12]
- 1988, Американское общество биохимии и молекулярной биологии – Merck. премия [58]
- 1988, Белковое общество - Премия Штейна и Мура [59]
- 1992, член Американского философского общества. [60]
- 1995, Медаль науки Коннектикута. [4]
Высоко цитируемые статьи [ править ]
Статьи с более чем 500 цитированиями по данным Web of Science на 18 июня 2012 г.: [61]
- Ли, Б.; Ричардс, FM (1971). «Интерпретация белковых структур: оценка статической доступности». Журнал молекулярной биологии . 55 (3): 379–400. дои : 10.1016/0022-2836(71)90324-X . ПМИД 5551392 .
- Ричардс, FM (1977). «Площади, объемы, упаковка и структура белка». Ежегодный обзор биофизики и биоинженерии . 6 : 151–176. дои : 10.1146/annurev.bb.06.060177.001055 . ПМИД 326146 .
- Уишарт, Д.С.; Сайкс, Б.Д.; Ричардс, FM (1992). «Индекс химического сдвига: быстрый и простой метод определения вторичной структуры белка с помощью ЯМР-спектроскопии». Биохимия . 31 (6): 1647–1651. CiteSeerX 10.1.1.539.2952 . дои : 10.1021/bi00121a010 . ПМИД 1737021 .
- Уишарт, Д.С.; Сайкс, Б.Д.; Ричардс, FM (1991). «Связь между химическим сдвигом ядерного магнитного резонанса и вторичной структурой белка» . Журнал молекулярной биологии . 222 (2): 311–333. дои : 10.1016/0022-2836(91)90214-Q . ПМИД 1960729 .
- Пондер, Дж.В.; Ричардс, FM (1987). «Третичные матрицы для белков. Использование критериев упаковки при перечислении разрешенных последовательностей для разных структурных классов». Журнал молекулярной биологии . 193 (4): 775–791. дои : 10.1016/0022-2836(87)90358-5 . ПМИД 2441069 .
- Ричардс, FM (1974). «Интерпретация белковых структур: общий объем, распределение групповых объемов и плотность упаковки». Журнал молекулярной биологии . 82 (1): 1–14. дои : 10.1016/0022-2836(74)90570-1 . ПМИД 4818482 .
- Ричардс, FM; Витаятил, П.Дж. (1959). «Получение субтилизин-модифицированной рибонуклеазы и разделение пептидного и белкового компонентов» . Журнал биологической химии . 234 (6): 1459–1465. дои : 10.1016/S0021-9258(18)70031-8 . ПМИД 13654398 .
- Фокс, Род-Айленд; Ричардс, FM (1982). «Модель потенциалзависимого ионного канала, полученная на основе кристаллической структуры аламетицина с разрешением 1,5 Å». Природа . 300 (5890): 325–330. Бибкод : 1982Natur.300..325F . дои : 10.1038/300325a0 . ПМИД 6292726 . S2CID 4278453 .
- Питерс, К.; Ричардс, FM (1977). «Химическая сшивка: реагенты и проблемы исследования мембранной структуры». Ежегодный обзор биохимии . 46 : 523–551. дои : 10.1146/annurev.bi.46.070177.002515 . ПМИД 409338 .
- Вайкофф, Х.В.; Церноглу, Д.; Хэнсон, AW; Нокс, младший; Ли, Б.; Ричардс, FM (1970). «Трёхмерная структура рибонуклеазы-S. Интерпретация карты электронной плотности при номинальном разрешении 2 Å» . Журнал биологической химии . 245 (2): 305–328. дои : 10.1016/S0021-9258(18)63395-2 . ПМИД 5460889 .
Ссылки [ править ]
- ^ Доктор философии Фреда Ричарда. Тезис . OCLC 76995296 .
- ^ Перейти обратно: а б с д «Химическое дерево - Фредерик М. Ричардс» .
- ^ Дампы данных Freebase
- ^ Перейти обратно: а б с д Это Стейтц, Т.А. (2009). «Ретроспектива. Фредерик М. Ричардс (1925–2009)». Наука . 323 (5918): 1181. doi : 10.1126/science.1171157 . ПМИД 19251620 . S2CID 29807609 .
- ^ Перейти обратно: а б Ричардсон, Дж. С. (1981). Анатомия и систематика белков . Том. 34. С. 167–339 [1] . дои : 10.1016/S0065-3233(08)60520-3 . ISBN 9780120342341 . ПМИД 7020376 .
{{cite book}}
:|journal=
игнорируется ( помогите ) - ^ Перейти обратно: а б с д Это ж г час я дж к л м н О Ричардс FM (1997). «Что случилось с весельем? Автобиографическое расследование». Ежегодный обзор биофизики и биомолекулярной структуры . 26 : 1–25. doi : 10.1146/annurev.biophys.26.1.1 . ПМИД 9241411 .
- ^ Перейти обратно: а б с д Лим В.А. (2009). «Фредерик М. Ричардс 1925–2009» . Структурная и молекулярная биология природы . 16 (3): 230–232. дои : 10.1038/nsmb0309-230 . ПМИД 19259121 . S2CID 20332421 .
- ^ Перейти обратно: а б с Ричардс FM (1992). «Линдерстрем-Ланг и лаборатория Карлсберга: взгляд постдокторанта в 1954 году» . Белковая наука . 1 (12): 1721–1730. дои : 10.1002/pro.5560011221 . ПМК 2142135 . ПМИД 1304902 .
- ^ Перейти обратно: а б с д Это ж г час Роуз Г.Д. (2009). «Памяти: Фредерика М. Ричардса (1925–2009)». Белки . 75 (3): 535–539. дои : 10.1002/прот.22400 . ПМИД 19226638 . S2CID 29462414 .
- ^ Перейти обратно: а б с д «Вспомнилась Салли Ричардс» . Фонд охраны земель Гилфорда . Проверено 9 июля 2012 г.
- ^ Перейти обратно: а б «Фредерик М. Ричардс» . Проверено 14 января 2009 г.
- ^ Перейти обратно: а б с д Старос СП. «Ретроспектива: Фредерик М. Ричардс (1925–2009)» (PDF) . АСБМБ сегодня . Апрель 2009 г.: 16–18. Архивировано из оригинала (PDF) 3 июня 2012 г. Проверено 19 июня 2012 г.
- ^ «Несравненная пара» . Фонд охраны земель Гилфорда . Проверено 9 июля 2012 г.
- ^ «Йельский музей Пибоди. Природные территории: собственность Ричардса» . Йельский музей Пибоди. 4 ноября 2010 г. Проверено 10 июля 2012 г.
- ^ Ричардс FM (1958). «О ферментативной активности субтилизин-модифицированной рибонуклеазы» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 44 (2): 162–166. Бибкод : 1958PNAS...44..162R . дои : 10.1073/pnas.44.2.162 . ПМК 335382 . ПМИД 16590160 .
- ^ Фокс РО (февраль 2009 г.). «Некролог: Фредерик Ричардс (1925–2009)» . Природа . 457 (7232): 976. Бибкод : 2009Natur.457..976F . дои : 10.1038/457976a . ПМИД 19225517 . S2CID 4422217 .
- ^ Кендрю Дж.К. , Дикерсон Р.Э. , Страндберг Б.Е., Харт Р.Г., Дэвис Д.Р., Филлипс Д.К. , Шор В.К. (1960). «Структура миоглобина: трехмерный синтез Фурье с разрешением 2 Å». Природа . 185 (4711): 422–427. Бибкод : 1960Natur.185..422K . дои : 10.1038/185422a0 . ПМИД 18990802 . S2CID 4167651 .
{{cite journal}}
: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка ) - ^ Дошер М.С., Ричардс Ф.М. (1963). «Активность фермента в кристаллическом состоянии: Рибонуклеаза-С» . Журнал биологической химии . 238 (7): 2399–2406. дои : 10.1016/S0021-9258(19)67984-6 .
- ^ Киочо Ф.А., Ричардс Ф.М. (1964). «Межмолекулярное сшивание белка в кристаллическом состоянии: карбоксипептидаза-а» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 52 (3): 833–839. Бибкод : 1964PNAS...52..833Q . дои : 10.1073/pnas.52.3.833 . ПМК 300354 . ПМИД 14212562 .
- ^ Бодо Дж., Динцис Х.М., Кендрю Дж.К. , Вайкофф Х.В. (1959). «Кристаллическая структура миоглобина. V. Трехмерный Фурье-синтез кристаллов миоглобина кашалота с низким разрешением». Труды Королевского общества А. 253 (1272): 70–102. Бибкод : 1959РСПСА.253...70Б . дои : 10.1098/rspa.1959.0179 . S2CID 53682417 .
{{cite journal}}
: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка ) - ^ Перейти обратно: а б Вайкофф Х.В., Хардман К.Д., Аллевелл Н.М., Инагами Т., Джонсон Л.Н. , Ричардс Ф.М. (1967). «Структура рибонуклеазы-S с разрешением 3,5 Å» . Журнал биологической химии . 242 (17): 3984–3988. дои : 10.1016/S0021-9258(18)95844-8 . ПМИД 6037556 .
{{cite journal}}
: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка ) - ^ Карта Дж., Белло Дж., Харкер Д. (1967). «Третичная структура рибонуклеазы». Природа . 213 (5079): 862–865. Бибкод : 1967Natur.213..862K . дои : 10.1038/213862a0 . ПМИД 6043657 . S2CID 4183721 .
{{cite journal}}
: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка ) - ^ Блейк CCF, Кениг Д.Ф., Мэйр Г.А., North ACT, Филлипс, округ Колумбия , Сарма В.Р. (1965). «Структура лизоцима куриного яичного белка: трехмерный синтез Фурье с разрешением 2 Å». Природа . 206 (4986): 757–761. Бибкод : 1965Natur.206..757B . дои : 10.1038/206757a0 . ПМИД 5891407 . S2CID 4161467 .
{{cite journal}}
: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка ) - ^ Бернштейн ФК, Кетцле Т.Ф., Уильямс, Г.Дж.Б., Мейер Э.Ф., Брайс М.Д., Роджерс-младший, Кеннард О. , Шиманучи Т., Тасуми М. (1977). «Банк данных о белках: компьютерный архивный файл макромолекулярных структур». Журнал молекулярной биологии . 112 (3): 535–542. дои : 10.1016/S0022-2836(77)80200-3 . ПМИД 875032 .
{{cite journal}}
: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка ) - ^ Эвертс, Сара (2016). "Информационная перегрузка" . Дистилляции . 2 (2): 26–33 . Проверено 20 марта 2018 г.
- ^ Ричардс FM (1968). «Сопоставление физических моделей с трехмерными картами электронной плотности: простое оптическое устройство». Журнал молекулярной биологии . 37 (1): 225–230. дои : 10.1016/0022-2836(68)90085-5 . ПМИД 5760491 .
- ^ Брукс Ф.П. младший (1977). «Компьютерный «ученый» как слесарь-инструментальщик: исследования интерактивной компьютерной графики». Материалы Конгресса ИФИП (Международной федерации обработки информации) . Северная Голландия: 625–634.
- ^ Джонс Т.А. (1978). «Система построения и уточнения графических моделей макромолекул». Журнал прикладной кристаллографии . 11 (4): 268–272. Бибкод : 1978JApCr..11..268J . дои : 10.1107/S0021889878013308 .
- ^ Перейти обратно: а б Ричардс FM (1985). «Оптическое сопоставление физических моделей и карт электронной плотности: ранние разработки» . Дифракционные методы биологических макромолекул . Часть Б. Методы энзимологии. Том. 115. С. 145–154 . дои : 10.1016/0076-6879(85)15012-3 . ISBN 9780121820152 . ПМИД 3908881 .
- ^ Шрейк А., Рупли Дж. А. (1973). «Окружающая среда и воздействие растворителя атомов белка. Лизоцим и инсулин». Журнал молекулярной биологии . 79 (2): 351–71. дои : 10.1016/0022-2836(73)90011-9 . ПМИД 4760134 .
- ^ Чотия С (1976). «Природа доступных и скрытых поверхностей в белках». Журнал молекулярной биологии . 105 (1): 1–12. дои : 10.1016/0022-2836(76)90191-1 . ПМИД 994183 .
- ^ М Герштейн; Ф.М. Ричардс (2001). Геометрия белков: объемы, площади и расстояния . Том. Ф. стр. 531–539. дои : 10.1107/97809553602060000710 . ISBN 978-0-7923-6857-1 .
{{cite book}}
:|journal=
игнорируется ( помогите ) - ^ Герштейн М., Цай Дж., Левитт М. (1995). «Объем атомов на поверхности белка: рассчитан на основе моделирования с использованием многогранников Вороного» . Журнал молекулярной биологии . 249 (5): 955–966. дои : 10.1006/jmbi.1995.0351 . ПМИД 7540695 .
- ^ Пупон А (2004). «Вороной и мозаики, связанные с Вороным, в исследованиях структуры и взаимодействия белков». Современное мнение в области структурной биологии . 14 (2): 233–41. дои : 10.1016/j.sbi.2004.03.010 . ПМИД 15093839 . S2CID 6952862 .
- ^ Эдельсбруннер Х., Муке Э.П. (1994). «Трехмерные альфа-формы». Транзакции ACM с графикой . 13 : 43–72. arXiv : математика/9410208 . Бибкод : 1994math.....10208E . дои : 10.1145/174462.156635 . S2CID 1600979 .
- ^ Прочтите Р.Дж., Адамса П.Д., Арендалл В.Б. III, Брунгер А.Т., Эмсли П., Йостен Р.П., Клейвегт Г.Дж., Криссинель Э.Б., Люттеке Т., Отвиновски З., Перракис А., Ричардсон Дж.С. , Шеффлер У.Х., Смит Дж.Л., Тикл И.Дж., Вриенд Г., Цварт. ПХ (2011). «Новое поколение инструментов кристаллографической проверки для банка данных белков» . Состав . 19 (10): 1395–1412. дои : 10.1016/j.str.2011.08.006 . ПМК 3195755 . ПМИД 22000512 .
{{cite journal}}
: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка ) - ^ Данбрек Р.Л. младший (2002). «Ротамерные библиотеки в XXI веке». Современное мнение в области структурной биологии . 12 (4): 431–40. дои : 10.1016/S0959-440X(02)00344-5 . ПМИД 12163064 .
- ^ Кундрот CE, Ричардс FM (1987). «Кристаллическая структура лизоцима куриного белка при гидростатическом давлении 1000 атмосфер». Журнал молекулярной биологии . 193 (1): 157–170. дои : 10.1016/0022-2836(87)90634-6 . ПМИД 3586017 .
- ^ Варадараджан Р., Ричардс, FM (1992). «Кристаллографические структуры вариантов рибонуклеазы S с неполярным замещением в положении 13: упаковка и полости». Биохимия . 31 (49): 12315–12327. дои : 10.1021/bi00164a005 . ПМИД 1463720 .
{{cite journal}}
: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка ) - ^ Лим В.А., Ходел А., Зауэр Р.Т., Ричардс Ф.М. (1994). «Кристаллическая структура мутантного белка с измененной, но улучшенной упаковкой гидрофобного ядра» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 91 (1): 423–427. Бибкод : 1994PNAS...91..423L . дои : 10.1073/pnas.91.1.423 . ПМК 42960 . ПМИД 8278404 .
- ^ Винн Р., Харкинс ПК, Ричардс ФМ, Фокс РО (1996). «Мобильные боковые цепи неприродных аминокислот в ядре стафилококковой нуклеазы» . Белковая наука . 5 (6): 1026–1031. дои : 10.1002/pro.5560050605 . ПМК 2143447 . ПМИД 8762134 .
- ^ Ван, Куан; Ричардс, Фредерик М. (декабрь 1974 г.). «Подход к анализу ближайших соседей мембранных белков» . Журнал биологической химии . 249 (24): 8005–8018. дои : 10.1016/s0021-9258(19)42065-6 . ISSN 0021-9258 .
- ^ Старос СП, Ричардс Ф.М. (1974). «Фотохимическое мечение поверхностных белков эритроцитов человека». Биохимия . 13 (13): 2720–2726. дои : 10.1021/bi00710a010 . ПМИД 4847541 .
- ^ Ричардс FM, Ноулз-младший (1968). «Глутаральдегид как реагент для сшивки белков». Журнал молекулярной биологии . 37 (1): 231–233. дои : 10.1016/0022-2836(68)90086-7 . ПМИД 5760492 .
- ^ Хайцманн Х, Ричардс Ф.М. (1974). «Использование комплекса авидин-биотин для специфического окрашивания биологических мембран в электронной микроскопии» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 71 (9): 3537–3541. Бибкод : 1974PNAS...71.3537H . дои : 10.1073/pnas.71.9.3537 . ПМК 433809 . ПМИД 4139715 .
- ^ Мэннинг, Дж. Э.; Херши, Северная Дакота; Брокер, ТР; Пеллегрини, М.; Митчелл, Гонконг; Дэвидсон, Н. (1975). «Новый метод гибридизации in situ». Хромосома . 53 (2): 107–117. дои : 10.1007/bf00333039 . ПМИД 172297 . S2CID 29595419 .
- ^ Ричардс FM (1990). «[1] Размышления». Размышления . Методы энзимологии. Том. 184. стр. 3–5. дои : 10.1016/0076-6879(90)84255-F . ISBN 9780121820855 . ПМИД 2201877 .
- ^ Диамандис Э.П., Христопулос Т.К. (1991). «Система биотин-(стрепт)авидин: принципы и применение в биотехнологии» . Клиническая химия . 37 (5): 625–636. дои : 10.1093/клинчем/37.5.625 . ПМИД 2032315 .
- ^ Кавана, Джон; Фэйрбратер, Уэйн Дж.; Палмер, Артур Г. III; Скелтон, Николас Дж. (2006). ЯМР-спектроскопия белков: принципы и практика (2-е изд.). Академическая пресса. ISBN 978-0-12-164491-8 .
- ^ Хеллинга HW, Ричардс FM (1991). «Построение новых сайтов связывания лигандов в белках известной структуры.1. Компьютерное моделирование сайтов с заданной геометрией» . Журнал молекулярной биологии . 222 (3): 763–785. дои : 10.1016/0022-2836(91)90510-D . ПМИД 1749000 .
- ^ Хеллинга Х.В., Каррадона Дж.П., Ричардс Ф.М. (1991). «Конструирование новых сайтов связывания лигандов в белках известной структуры. 2. Прививка скрытого сайта связывания переходного металла в тиоредоксин E coli» . Журнал молекулярной биологии . 222 (3): 787–803. дои : 10.1016/0022-2836(91)90511-4 . ПМИД 1660933 .
- ^ «Добро пожаловать | Молекулярная биофизика и биохимия» . Архивировано из оригинала 16 февраля 2019 г. Проверено 25 июня 2012 г.
- ^ «Нобелевская премия по химии 2009» . Нобелевская премия . Проверено 21 мая 2012 г.
- ^ Ричардс FM (1988). «Общественный доступ к данным рентгеновской дифракции». Журнал компьютерного молекулярного дизайна . 2 (1): 3–4. Бибкод : 1988JCAMD...2....3R . дои : 10.1007/BF01532048 . ПМИД 3199147 . S2CID 6084669 .
- ^ «Р» (PDF) . Члены Американской академии искусств и наук: 1780–2011 гг . Американская академия искусств и наук. 2012. с. 500.
- ^ «Фредерик М. Ричардс» . www.nasonline.org . Проверено 1 апреля 2022 г.
- ^ «Бывшие офицеры» . Биофизическое общество . Проверено 19 июня 2012 г.
- ^ «Премия ASBMB-Merck» . АСБМБ. Архивировано из оригинала 2 октября 2016 года . Проверено 18 июня 2012 г.
- ^ «Предыдущие лауреаты премии» . Белковое общество. Архивировано из оригинала 13 мая 2008 года . Проверено 18 июня 2012 г.
- ^ «История участников APS» . search.amphilsoc.org . Проверено 1 апреля 2022 г.
- ^ «Сеть науки» . Томсон Рейтер. Архивировано из оригинала 1 июля 2011 года . Проверено 18 июня 2012 г.
Дальнейшее чтение [ править ]
- Бен Лилли, «Что Википедия научила меня о моем дедушке», The Atlantic, 18 ноября 2014 г.
Подкаст
- Бен Лилли, «Правда о моем дедушке», «The Story Collider», 26 августа 2016 г.
Внешние ссылки [ править ]
- 1925 рождений
- смертей в 2009 г.
- Американские биологи XX века
- Структурные биологи
- Американские биофизики
- Сотрудники лаборатории Carlsberg
- Члены Национальной академии наук США
- Преподаватели Йельского университета
- Выпускники Гарвардской медицинской школы
- Йельские профессора Стерлинга
- Члены Американской академии искусств и наук
- Выпускники Школы наук Массачусетского технологического института
- Люди из Гилфорда, Коннектикут
- Факультет молекулярной биофизики и биохимии Йельского университета
- Американские химики 20-го века
- Члены Американского философского общества
- Президенты Биофизического общества