~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~ Arc.Ask3.Ru ~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~ 
Номер скриншота №:
✰ AB290A71E151A579850BF13B8B1C5C19__1711423380 ✰
Заголовок документа оригинал.:
✰ Frederic M. Richards - Wikipedia ✰
Заголовок документа перевод.:
✰ Фредерик М. Ричардс — Википедия ✰
Снимок документа находящегося по адресу (URL):
✰ https://en.wikipedia.org/wiki/Frederic_M._Richards ✰
Адрес хранения снимка оригинал (URL):
✰ https://arc.ask3.ru/arc/aa/ab/19/ab290a71e151a579850bf13b8b1c5c19.html ✰
Адрес хранения снимка перевод (URL):
✰ https://arc.ask3.ru/arc/aa/ab/19/ab290a71e151a579850bf13b8b1c5c19__translat.html ✰
Дата и время сохранения документа:
✰ 03.07.2024 03:49:17 (GMT+3, MSK) ✰
Дата и время изменения документа (по данным источника):
✰ 26 March 2024, at 06:23 (UTC). ✰ 

~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~ Ask3.Ru ~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~~ 
Сервисы Ask3.ru: 
 Архив документов (Снимки документов, в формате HTML, PDF, PNG - подписанные ЭЦП, доказывающие существование документа в момент подписи. Перевод сохраненных документов на русский язык.)https://arc.ask3.ruОтветы на вопросы (Сервис ответов на вопросы, в основном, научной направленности)https://ask3.ru/answer2questionТоварный сопоставитель (Сервис сравнения и выбора товаров) ✰✰
✰ https://ask3.ru/product2collationПартнерыhttps://comrades.ask3.ru


Совет. Чтобы искать на странице, нажмите Ctrl+F или ⌘-F (для MacOS) и введите запрос в поле поиска.
Arc.Ask3.ru: далее начало оригинального документа

Фредерик М. Ричардс — Википедия Jump to content

Фредерик М. Ричардс

Это хорошая статья.  Для получения дополнительной информации нажмите здесь.
Из Википедии, бесплатной энциклопедии

Фредерик Миддлбрук Ричардс
фото Фреда Ричардса
Фред Ричардс
Рожденный ( 1925-08-19 ) 19 августа 1925 г.
Умер 11 января 2009 г. (11 января 2009 г.) (83 года)
Гражданство Соединенные Штаты
Альма-матер Массачусетский технологический институт (Б.С.) 1948 г.
Гарвардский университет (доктор философии), 1952 г.
Известный Решение третьей в истории кристаллической структуры белка – рибонуклеазы S ; определение поверхности, доступной для растворителей
Супруг (а) Хайди Кларк Ричардс; Сара (Салли) Уитленд Ричардс
Награды Национальная академия наук
Американская академия искусств и наук
Стипендия Гуггенхайма
Научная карьера
Поля Биофизика , Биохимия
Учреждения Йельский университет
Тезис Исследования плотности и состава некоторых белковых кристаллов, включая предварительное исследование кристаллической структуры моногидрата диглицината цинка. [1]  (1952)
Докторантура Барбара Лоу [2]
Другие научные консультанты Эдвин Джозеф Кон
Набережная Ульрика Линдерстрем-Ланга [2]
Докторанты Хорхе Альенде [2]
Другие известные студенты Сайрус Чотия
Луиза Джонсон
Венделл Лим [2]

Фредерик Миддлбрук Ричардс (19 августа 1925 – 11 января 2009), обычно называемый Фред Ричардс , был американским биохимиком и биофизиком что открыл новаторскую кристаллическую структуру фермента рибонуклеазы S , известным тем , в 1967 году и определил концепцию растворителя. доступная поверхность . Он предоставил множество ключевых экспериментальных и теоретических результатов и разработал новые методы, получив более 20 000 цитирований в журналах в нескольких совершенно разных областях исследований. Помимо кристаллографии белков и биохимии рибонуклеазы S, они включали доступность растворителя и внутреннюю упаковку белков, первую библиотеку ротамеров боковой цепи , кристаллографию под высоким давлением, новые типы химических меток, такие как биотин / авидин , ядерный магнитный резонанс. (ЯМР) индекс химического сдвига , а также структурная и биофизическая характеристика эффектов мутаций .

Всю свою академическую исследовательскую карьеру Ричардс провел в Йельском университете , где он стал стерлинговым профессором молекулярной биофизики и биохимии на кафедре, которую он создал и возглавлял, «одного из крупнейших в мире центров по изучению биофизики и структурной биологии». [4] Он был избран членом Национальной академии наук США и Американской академии искусств и наук , а также получил множество других научных наград. Он возглавлял Мемориальный фонд медицинских исследований Джейн Коффин Чайлдс и был избран президентом Американского общества биохимии и молекулярной биологии (ASBMB) и Биофизического общества .

Трехмерная структура рибонуклеазы S, нарисованная на обложке раннего обзора структуры белка. [5]

Личная биография [ править ]

Ричардс родился 19 августа 1925 года в Нью-Йорке в семье Джорджа Х. Ричардса и Марианны Миддлбрук Ричардс. Оба родителя были из старых семей Новой Англии , которые поселились в Фэрфилде и Нью-Лондоне, штат Коннектикут , в 1600-х годах. Семья обычно проводила лето в Коннектикуте , что дало Ричардсу раннюю привязанность к этому региону, которая продолжалась на протяжении всей его карьеры в Йельском университете . [6] У него было две старшие сестры, Марианна и Сара. Марианна стала биохимиком и была важным образцом для подражания для Фреда, который восхищался запахами и взрывами, производимыми химическими наборами той эпохи. [7] Он учился в средней школе Академии Филлипса в Эксетере и позже вспоминал, что «отличный научный факультет даже разрешал некоторым студентам бесконтрольно работать в лабораториях во внеклассное время. Такое отношение сыграло важную роль... в укреплении нашей приверженности научной карьере. " [6] Там он научился стеклодувному делу и электронике , а также пытался измерить вселенскую гравитационную постоянную с помощью 100-фунтовых пушечных ядер. [6]

Обладая сильными научными интересами, Ричардс превзошел ожидания своей семьи, выбрав Массачусетский технологический институт (MIT ), а не Йельский университет в 1943 году для поступления в колледж по специальности химия. Его обучение в бакалавриате было прервано двумя годами службы в армии, которые он назвал «без происшествий». [6] Затем он поступил на факультет биохимии Гарвардской медицинской школы и в лабораторию Барбары Лоу. Она работала с Дороти Кроуфут Ходжкин над определением рентгеновской кристаллической структуры пенициллина , а позже активно занималась кристаллографией белков. Фазовая проблема еще не была решена, чтобы можно было определить структуру белка, поэтому его доктор философии. диссертация (завершенная в 1952 году) изучала плотность и содержание растворителя в кристаллах, чтобы помочь определить очень точные молекулярные массы белков. В 1954 году он отправился в лабораторию Carlsberg в Копенгагене, чтобы провести постдокторское исследование вместе с Каем Линдерстрем-Лангом , где он начал свою классическую работу по ферменту рибонуклеазе. [7] Он также впитал научный и наставнический стиль Ланга, которого Ричардс назвал «восхитительным человеком, полным веселья и шуток, а также науки», иллюстрирующим «простые, недорогие, гениальные и познавательные эксперименты». [8] В 1955 году Ричардс поступил на факультет Йельского университета, где оставался до конца своей карьеры.

Салли и Фред Ричардс на вершине горы Вашингтон, около 1980 года.

Ричардс был заядлым и увлеченным моряком. Помимо плавания по проливу Лонг-Айленд , он путешествовал на север вдоль канадского побережья, на юг до Бермудских островов и даже несколько раз пересекал Атлантику с небольшой командой из семьи и друзей. [4] [9] У него и его жены были парусные лодки (Hekla 1 и 2) и многоцелевой катер с подвесным мотором, известный как «Sally's Baage». [10] (написание, по-видимому, является комментарием к ее акценту в штате Мэн), который он построил сам. [9] Крис Анфинсен , друг Ричардса и его коллега в качестве редактора журнала Advances in Protein Chemistry. [9] и кто порекомендовал ему лабораторию Carlsberg, [6] был также заядлым мореплавателем, и иногда они объединяли усилия. [9] Венделл Лим писал, что «преданный моряк с детства, Фред каждое лето почти всегда брал месячный отпуск, чтобы стать капитаном крупной морской экспедиции, а затем возвращался в лабораторию отдохнувшим и готовым к работе. Его морские приключения включали несколько трансатлантических путешествий. заядлый хоккеист ». [7]

Ричардс жил в Гилфорде, штат Коннектикут , прибрежном городке примерно в 10 милях к востоку от Нью-Хейвена , расположенном между хребтом Метакомет и проливом Лонг-Айленд. Фред был женат дважды: на Хайди Кларк Ричардс, дочери биохимика Ганса Кларка . [11] [12] а в 1959 году – Саре (Салли) Уитленд Ричардс, морскому биологу. [10] У него было трое детей – Сара, Рут и Джордж – и четверо внуков. [10] Его дочь Сара описала его как «пожизненного ученого и моряка… Его главными увлечениями были научная работа, которую он закончил в Йельском университете, плавание под парусом, работа в магазине и помощь обществу». [11] Фред и Салли принимали активное участие в местных усилиях по сохранению земель, как в комитетах, так и в рабочих проектах, касающихся земли и воды. [10] [13] Он пожертвовал участок береговой линии площадью 41 акр природным территориям Йельского музея Пибоди, которые они описали как «одну из немногих естественных лесных территорий, оставшихся в штате». Теперь объект находится под долгосрочной охраной и может использоваться в биологических и геологических исследованиях. [14]

Научная карьера [ править ]

Двухкомпонентная рибонуклеазы система S

2 декабря 1957 года в Йельском университете Ричардс провел простой эксперимент с белком рибонуклеазой А (РНКазой А), который помог изменить взгляд научного сообщества на физическую природу белковых молекул. [6] С помощью особой протеазы ( субтилизина ) РНКаза А была преобразована в расщепленный белок ( РНКаза S ), который состоит из двух частей, называемых S-пептидом и S-белком ( Richards & Vithayathil 1959 ). Ричардс разработал эту систему расщепления в качестве постдока в лаборатории Carlsberg в Копенгагене, Дания, используя очищенный белок рибонуклеазы, который был подарком Кристиану Анфинсену компанией Armor и которым Анфинсен поделился с Ричардсом и другими исследователями. [4] [8] Ричардс обнаружил, что при разделении S-белок и S-пептид не обладали РНКазной активностью, но ферментативная активность РНКазы восстанавливалась, когда части были рекомбинированы в пробирке. [15] В автобиографической статье Ричардс написал, что «это открытие стало неожиданностью для научного сообщества того времени… Оглядываясь назад, можно сказать, что с точки зрения волнения это, возможно, была высшая точка моей карьеры». [6] Этот эксперимент показал, что белки поддерживают трехмерный порядок и прочную связь между взаимодействующими частями, а также что структурная информация присуща самому белку, что предвосхищает более поздние работы Анфинсена, показавшие, что последовательность определяет структуру. [16] а также идея о том, что гормоны или другие небольшие молекулы могут прочно и специфически связываться с белками, [6] концепция, лежащая в основе того, как фармацевтические компании сегодня разрабатывают лекарства. Два года спустя белковая структура миоглобина подтвердила такие специфические трехмерные взаимоотношения. [17] Позже, вместе с Мэрилин Дошер и Фло Квиочо, Ричардс продемонстрировал, что рибонуклеаза S, а также карбоксипептидаза проявляют ферментативную активность в кристаллах, что является важным доказательством, позволяющим заглушить сомнения в том, что конформации белков в кристаллах напрямую связаны с их биологической активностью в клетках. [7] [18] [19]

Кристаллическая рибонуклеазы структура

Рибонуклеаза S наложена на нерасщепленную рибонуклеазу А, демонстрируя совпадение общей складки и His 12 и His 119 (ярко-розовый) в активном сайте.

Вместе с коллегой Гарольдом В. Вайкоффом, который работал над ранними исследованиями структуры миоглобина, [20] Попытку решить трехмерную структуру РНКазы S возглавил Ричардс. Выполненный в 1966 г. и опубликованный в 1967 г. анализ РНКазы S [21] и РНКаза А [22] совместно созданная рибонуклеаза, третья отдельная структура белка, которую необходимо определить с помощью рентгеновской дифракции кристаллов, после миоглобина / гемоглобина куриного яйца и лизоцима , [23] и первое, что будет сделано в Соединенных Штатах. Позже группа из Йельского университета собрала дополнительные данные дифракции и в 1970 году опубликовала структуру РНКазы S во всех подробностях с разрешением 2,0 Å ( Wyckoff et al., 1970 ). Координаты рибонуклеазы S были депонированы в Международном банке данных белков в 1973 году как PDB : 1RNS , среди первого небольшого набора макромолекулярных структур. [24]

На черно-белом рисунке ленты выше показан большой скрученный бета-лист (стрелки) рибонуклеазы, окруженный несколькими альфа-спиралями (спиралями). Более короткий фрагмент S-пептида находится позади, начинается слева вверху спиралью и заканчивается разрывом цепи (между остатками 20-21) справа внизу. [5] Активный сайт расщепления РНК (в бороздке в центре передней части этого рисунка) включает одну боковую цепь гистидина из фрагмента S-пептида и другую из части S-белка. [21] На компьютерном изображении показаны наложенные друг на друга структуры рибонуклеазы S и A: S-пептид отмечен золотом, а гистидины активного центра - ярко-розовым. Близкое совпадение 3D-структур показывает, что 2-фрагментная S-система действительно сворачивается в активную форму ( Wyckoff et al., 1970 ).

Оригинальная коробка Ричардса, построенная Ричардсом в 1968 году в Оксфорде. Фотография Ричардса, переданная Эрику Марцу для бесплатного публичного доступа.

«Ящик Ричардса» [ править ]

В 1968 году, находясь в творческом отпуске с Дэвидом Филлипсом в Оксфорде, Ричардс разработал большой оптический компаратор , названный «ящиком Ричардса» (или «Безумием Фреда»), который позволил кристаллографам строить физические модели белковых структур, рассматривая сложенные друг на друга листы электронов. плотность через полупосеребренное зеркало (см. фото). [25] [26] Как только «Безумие» было построено, он довольно быстро построил цельноатомную латунную модель РНКазы S. [6] Этот метод был предпочтительным для построения кристаллографических моделей белков с учетом электронной плотности до конца 1970-х годов, когда он был заменен программами молекулярной компьютерной графики , такими как Grip-75. [27] а затем Фродо. [28]

Ричардс продемонстрировал свое чувство юмора в более позднем обзоре достижений в использовании и конструкции ящиков Ричардса. [29] Он представил «исправление к оригинальным библиографическим цитатам», дополненное диаграммами, для техники театральной сцены, в которой использовалось избирательное освещение и лист листового стекла, наклоненный под углом 45 °, чтобы создать иллюзию нимфы Амфитриты , поднимающейся из моря и плывущей в воде. воздух, или зритель-волонтер, растворяющийся в скелете и обратно. Ричардс завершил этот раздел, отметив, что «если бы эта ссылка была известна автору в 1968 году, дальнейшее описание «глупости» не потребовалось бы». [29]

растворителей поверхность и упаковка Доступная для молекулярная

Самый устойчивый долгосрочный научный интерес Ричардса заключался в сворачивании и упаковке белков , изучавшихся как экспериментально, так и теоретически, и в основном с геометрической точки зрения. Как резюмировал Джордж Роуз, «белковые папки можно разделить на «минимизаторы» и «упаковщики». Первые стремятся минимизировать энергию взаимодействия между атомами или группами атомов, тогда как вторые концентрируются на вероятной геометрии, руководствуясь обоими ограничениями исключенного объема. и структурные мотивы, наблюдаемые в белках известной структуры». Фред оказал огромное влияние на упаковщиков, опираясь на свои наблюдения о плотности, площади и объемах упаковки. [9]

Диаграмма, показывающая определение поверхности, доступной для растворителей (SAS), желтыми точками.

В 1971 году вместе с Бёнгуком Ли Ричардс представил концепцию и количественную меру доступной для растворителей поверхности (SAS) аминокислотных остатков в свернутых белковых структурах ( Lee & Richards 1971 ). Поверхность строится путем отслеживания центра воображаемого шара, его радиуса которого соответствует радиус молекулы воды (принимается равным 1,4 Å), когда он катится по ван-дер-ваальсовым поверхностям белков. Определенная таким образом поверхность непрерывна и каждая точка на ней однозначно связана с конкретным атомом белка (ближайшим). Определение Ли и Ричардса получило широкое распространение в качестве стандартного показателя доступности растворителя, например, для оценки воздействия на остаток в процентах от доступной площади поверхности по сравнению с общей площадью поверхности. [30] и как основа метода скрытой поверхности для оценки энергетики контактов белок/белок. [31]

Ричардс в 1974 году представил конструкцию многогранников Вороного в химии белков, этот вклад недавно был рассмотрен Герштейном и Ричардсом. [32] Этот подход был принят многими другими [33] [34] и была поставлена ​​на прочную математическую основу благодаря работам Герберта Эдельсбруннера . [35] Вместе с Джеем Пондером в 1987 году в рамках исследования использования внутренней упаковки боковых цепей для подсчета возможных последовательностей, совместимых с данной структурой основной цепи белка (предзнаменование белковой инженерии и дизайна), Ричардс разработал первую библиотеку ротамеров боковых цепей . ( Ponder & Richards 1987 все более подробные библиотеки ротамеров, такие как Backbone-зависимая библиотека ротамеров ) С тех пор другие исследовательские группы создавали , причем некоторые из них использовались в первую очередь для проверки структуры. [36] и другие для моделирования гомологии или дизайна белков . [37] Вместе с Крейгом Кундротом Ричардс исследовал влияние высокого давления (1000 атмосфер куриного яйца ) на структуру белка, используя кристаллы лизоцима . [38] обнаружили, что конструкция была устойчива к такому давлению, не считая довольно скромного уплотнения в размерах. В 1990-х годах Ричардс и его коллеги использовали сочетание теории и эксперимента, чтобы выяснить, как хорошо упакованная внутренняя часть белков, тем не менее, может вмещать мутации . [39] [40] [41]

Другие области исследований [ править ]

В 1970-х годах с помощью нескольких студентов и постдоков лаборатория разработала серию химических, [42] фотохимический , [43] и метки перекрестных связей для определения положения и взаимоотношений белков в биологических мембранах ( Peters & Richards 1977 ), включая глутаральдегид. [44] и каково было одно из двух первых общих применений исключительно тесного взаимодействия биотина с авидином , [6] привязан к ферритину для использования в электронной микроскопии . [45] [46] [47] Система биотин-авидин быстро стала центральным методом клеточной биологии, иммунологии и белковой инженерии, а также электронной микроскопии. [48]

Совместно с Дэвидом Уишартом и Брайаном Сайксом он разработал индекс химического сдвига белка методом ЯМР для определения вторичной структуры ( Wishart, Sykes & Richards 1991 и Wishart, Sykes & Richards 1992 ). Это до сих пор считается стандартным инструментом в области ЯМР. [49] Отдельно, примерно в 1990 году, Homme Hellinga вместе с Ричардсом разработали вычислительные инструменты для создания сайтов связывания металлов в белках. [50] и использовал их для создания нового металлического участка тиоредоксина . [51]

Ричардс назван вкладчиком 27 записей о кристаллических структурах в Банке данных белков , включая ныне устаревшую рибонуклеазу S ( PDB : 1RNS куриного яйца ), лизоцим ( PDB : 2LYM ), домены SH3 ( PDB : 1SEM ), ион- каналообразующий аламетицин ( PDB : 1AMT ) ( Fox & Richards 1982 ) и мутанты рибонуклеазы S (например, PDB : 1RBD ; PDB : 1RBI ), стафилококковой нуклеазы (например, PDB : 1NUC ; PDB : 1A2T ) и лямбда-репрессор в комплексе с ДНК ( PDB : 1LLI ).

Администрирование, наставничество и внешняя деятельность [ править ]

Кафедра молекулярной биофизики и биохимии («МБиБ») [52] Считалось, что Ричардс основал и возглавил Йельский университет, который объединил факультет биохимии медицинской школы и университетский факультет молекулярной биофизики. Он «быстро приобрел выдающийся статус». [9] Многие из этих преподавателей стали членами Национальной академии наук . [4] [9] и Том Стейтц получили Нобелевскую премию в 2009 году за кристаллические структуры рибосомы. [53] По словам Нормы Аллевелл, цитируемой в воспоминаниях Джима Староса, Ричардс был известен как высоко ценимый наставник и друг студентов, преподавателей и коллег, включая очень благосклонный подход к женщинам и афроамериканцам. [12] Его коллега Джордж Д. Роуз писал, что лекции Ричардса были проницательными, читались с ясностью и юмором и часто намеренно провокационными, и что Ричардс работал над улучшением научного сообщества в целом. [9] Например, в конце 1980-х годов он был основным автором и первым из многих подписавших широко распространенное письмо, которое успешно призывало к политике размещения трехмерных координат атомов в научных журналах, в НИЗ и у отдельных кристаллографов. [6] [54] Он также лоббировал, хотя и менее успешно, снижение общего давления со стороны публикаций, но усиление внимания к нескольким первоклассным статьям, заставив комитеты по продвижению рассматривать только список из 12 ключевых статей. [6]

карьерных Краткое изложение событий

Высоко цитируемые статьи [ править ]

Статьи с более чем 500 цитированиями по данным Web of Science на 18 июня 2012 г.: [61]

Ссылки [ править ]

  1. ^ Доктор философии Фреда Ричарда. Тезис . OCLC   76995296 .
  2. ^ Перейти обратно: а б с д «Химическое дерево - Фредерик М. Ричардс» .
  3. ^ Дампы данных Freebase
  4. ^ Перейти обратно: а б с д Это Стейтц, Т.А. (2009). «Ретроспектива. Фредерик М. Ричардс (1925–2009)». Наука . 323 (5918): 1181. doi : 10.1126/science.1171157 . ПМИД   19251620 . S2CID   29807609 .
  5. ^ Перейти обратно: а б Ричардсон, Дж. С. (1981). Анатомия и систематика белков . Том. 34. С. 167–339 [1] . дои : 10.1016/S0065-3233(08)60520-3 . ISBN  9780120342341 . ПМИД   7020376 . {{cite book}}: |journal= игнорируется ( помогите )
  6. ^ Перейти обратно: а б с д Это ж г час я дж к л м н О Ричардс FM (1997). «Что случилось с весельем? Автобиографическое расследование». Ежегодный обзор биофизики и биомолекулярной структуры . 26 : 1–25. doi : 10.1146/annurev.biophys.26.1.1 . ПМИД   9241411 .
  7. ^ Перейти обратно: а б с д Лим В.А. (2009). «Фредерик М. Ричардс 1925–2009» . Структурная и молекулярная биология природы . 16 (3): 230–232. дои : 10.1038/nsmb0309-230 . ПМИД   19259121 . S2CID   20332421 .
  8. ^ Перейти обратно: а б с Ричардс FM (1992). «Линдерстрем-Ланг и лаборатория Карлсберга: взгляд постдокторанта в 1954 году» . Белковая наука . 1 (12): 1721–1730. дои : 10.1002/pro.5560011221 . ПМК   2142135 . ПМИД   1304902 .
  9. ^ Перейти обратно: а б с д Это ж г час Роуз Г.Д. (2009). «Памяти: Фредерика М. Ричардса (1925–2009)». Белки . 75 (3): 535–539. дои : 10.1002/прот.22400 . ПМИД   19226638 . S2CID   29462414 .
  10. ^ Перейти обратно: а б с д «Вспомнилась Салли Ричардс» . Фонд охраны земель Гилфорда . Проверено 9 июля 2012 г.
  11. ^ Перейти обратно: а б «Фредерик М. Ричардс» . Проверено 14 января 2009 г.
  12. ^ Перейти обратно: а б с д Старос СП. «Ретроспектива: Фредерик М. Ричардс (1925–2009)» (PDF) . АСБМБ сегодня . Апрель 2009 г.: 16–18. Архивировано из оригинала (PDF) 3 июня 2012 г. Проверено 19 июня 2012 г.
  13. ^ «Несравненная пара» . Фонд охраны земель Гилфорда . Проверено 9 июля 2012 г.
  14. ^ «Йельский музей Пибоди. Природные территории: собственность Ричардса» . Йельский музей Пибоди. 4 ноября 2010 г. Проверено 10 июля 2012 г.
  15. ^ Ричардс FM (1958). «О ферментативной активности субтилизин-модифицированной рибонуклеазы» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 44 (2): 162–166. Бибкод : 1958PNAS...44..162R . дои : 10.1073/pnas.44.2.162 . ПМК   335382 . ПМИД   16590160 .
  16. ^ Фокс РО (февраль 2009 г.). «Некролог: Фредерик Ричардс (1925–2009)» . Природа . 457 (7232): 976. Бибкод : 2009Natur.457..976F . дои : 10.1038/457976a . ПМИД   19225517 . S2CID   4422217 .
  17. ^ Кендрю Дж.К. , Дикерсон Р.Э. , Страндберг Б.Е., Харт Р.Г., Дэвис Д.Р., Филлипс Д.К. , Шор В.К. (1960). «Структура миоглобина: трехмерный синтез Фурье с разрешением 2 Å». Природа . 185 (4711): 422–427. Бибкод : 1960Natur.185..422K . дои : 10.1038/185422a0 . ПМИД   18990802 . S2CID   4167651 . {{cite journal}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  18. ^ Дошер М.С., Ричардс Ф.М. (1963). «Активность фермента в кристаллическом состоянии: Рибонуклеаза-С» . Журнал биологической химии . 238 (7): 2399–2406. дои : 10.1016/S0021-9258(19)67984-6 .
  19. ^ Киочо Ф.А., Ричардс Ф.М. (1964). «Межмолекулярное сшивание белка в кристаллическом состоянии: карбоксипептидаза-а» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 52 (3): 833–839. Бибкод : 1964PNAS...52..833Q . дои : 10.1073/pnas.52.3.833 . ПМК   300354 . ПМИД   14212562 .
  20. ^ Бодо Дж., Динцис Х.М., Кендрю Дж.К. , Вайкофф Х.В. (1959). «Кристаллическая структура миоглобина. V. Трехмерный Фурье-синтез кристаллов миоглобина кашалота с низким разрешением». Труды Королевского общества А. 253 (1272): 70–102. Бибкод : 1959РСПСА.253...70Б . дои : 10.1098/rspa.1959.0179 . S2CID   53682417 . {{cite journal}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  21. ^ Перейти обратно: а б Вайкофф Х.В., Хардман К.Д., Аллевелл Н.М., Инагами Т., Джонсон Л.Н. , Ричардс Ф.М. (1967). «Структура рибонуклеазы-S с разрешением 3,5 Å» . Журнал биологической химии . 242 (17): 3984–3988. дои : 10.1016/S0021-9258(18)95844-8 . ПМИД   6037556 . {{cite journal}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  22. ^ Карта Дж., Белло Дж., Харкер Д. (1967). «Третичная структура рибонуклеазы». Природа . 213 (5079): 862–865. Бибкод : 1967Natur.213..862K . дои : 10.1038/213862a0 . ПМИД   6043657 . S2CID   4183721 . {{cite journal}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  23. ^ Блейк CCF, Кениг Д.Ф., Мэйр Г.А., North ACT, Филлипс, округ Колумбия , Сарма В.Р. (1965). «Структура лизоцима куриного яичного белка: трехмерный синтез Фурье с разрешением 2 Å». Природа . 206 (4986): 757–761. Бибкод : 1965Natur.206..757B . дои : 10.1038/206757a0 . ПМИД   5891407 . S2CID   4161467 . {{cite journal}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  24. ^ Бернштейн ФК, Кетцле Т.Ф., Уильямс, Г.Дж.Б., Мейер Э.Ф., Брайс М.Д., Роджерс-младший, Кеннард О. , Шиманучи Т., Тасуми М. (1977). «Банк данных о белках: компьютерный архивный файл макромолекулярных структур». Журнал молекулярной биологии . 112 (3): 535–542. дои : 10.1016/S0022-2836(77)80200-3 . ПМИД   875032 . {{cite journal}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  25. ^ Эвертс, Сара (2016). "Информационная перегрузка" . Дистилляции . 2 (2): 26–33 . Проверено 20 марта 2018 г.
  26. ^ Ричардс FM (1968). «Сопоставление физических моделей с трехмерными картами электронной плотности: простое оптическое устройство». Журнал молекулярной биологии . 37 (1): 225–230. дои : 10.1016/0022-2836(68)90085-5 . ПМИД   5760491 .
  27. ^ Брукс Ф.П. младший (1977). «Компьютерный «ученый» как слесарь-инструментальщик: исследования интерактивной компьютерной графики». Материалы Конгресса ИФИП (Международной федерации обработки информации) . Северная Голландия: 625–634.
  28. ^ Джонс Т.А. (1978). «Система построения и уточнения графических моделей макромолекул». Журнал прикладной кристаллографии . 11 (4): 268–272. Бибкод : 1978JApCr..11..268J . дои : 10.1107/S0021889878013308 .
  29. ^ Перейти обратно: а б Ричардс FM (1985). «Оптическое сопоставление физических моделей и карт электронной плотности: ранние разработки» . Дифракционные методы биологических макромолекул . Часть Б. Методы энзимологии. Том. 115. С. 145–154 . дои : 10.1016/0076-6879(85)15012-3 . ISBN  9780121820152 . ПМИД   3908881 .
  30. ^ Шрейк А., Рупли Дж. А. (1973). «Окружающая среда и воздействие растворителя атомов белка. Лизоцим и инсулин». Журнал молекулярной биологии . 79 (2): 351–71. дои : 10.1016/0022-2836(73)90011-9 . ПМИД   4760134 .
  31. ^ Чотия С (1976). «Природа доступных и скрытых поверхностей в белках». Журнал молекулярной биологии . 105 (1): 1–12. дои : 10.1016/0022-2836(76)90191-1 . ПМИД   994183 .
  32. ^ М Герштейн; Ф.М. Ричардс (2001). Геометрия белков: объемы, площади и расстояния . Том. Ф. стр. 531–539. дои : 10.1107/97809553602060000710 . ISBN  978-0-7923-6857-1 . {{cite book}}: |journal= игнорируется ( помогите )
  33. ^ Герштейн М., Цай Дж., Левитт М. (1995). «Объем атомов на поверхности белка: рассчитан на основе моделирования с использованием многогранников Вороного» . Журнал молекулярной биологии . 249 (5): 955–966. дои : 10.1006/jmbi.1995.0351 . ПМИД   7540695 .
  34. ^ Пупон А (2004). «Вороной и мозаики, связанные с Вороным, в исследованиях структуры и взаимодействия белков». Современное мнение в области структурной биологии . 14 (2): 233–41. дои : 10.1016/j.sbi.2004.03.010 . ПМИД   15093839 . S2CID   6952862 .
  35. ^ Эдельсбруннер Х., Муке Э.П. (1994). «Трехмерные альфа-формы». Транзакции ACM с графикой . 13 : 43–72. arXiv : математика/9410208 . Бибкод : 1994math.....10208E . дои : 10.1145/174462.156635 . S2CID   1600979 .
  36. ^ Прочтите Р.Дж., Адамса П.Д., Арендалл В.Б. III, Брунгер А.Т., Эмсли П., Йостен Р.П., Клейвегт Г.Дж., Криссинель Э.Б., Люттеке Т., Отвиновски З., Перракис А., Ричардсон Дж.С. , Шеффлер У.Х., Смит Дж.Л., Тикл И.Дж., Вриенд Г., Цварт. ПХ (2011). «Новое поколение инструментов кристаллографической проверки для банка данных белков» . Состав . 19 (10): 1395–1412. дои : 10.1016/j.str.2011.08.006 . ПМК   3195755 . ПМИД   22000512 . {{cite journal}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  37. ^ Данбрек Р.Л. младший (2002). «Ротамерные библиотеки в XXI веке». Современное мнение в области структурной биологии . 12 (4): 431–40. дои : 10.1016/S0959-440X(02)00344-5 . ПМИД   12163064 .
  38. ^ Кундрот CE, Ричардс FM (1987). «Кристаллическая структура лизоцима куриного белка при гидростатическом давлении 1000 атмосфер». Журнал молекулярной биологии . 193 (1): 157–170. дои : 10.1016/0022-2836(87)90634-6 . ПМИД   3586017 .
  39. ^ Варадараджан Р., Ричардс, FM (1992). «Кристаллографические структуры вариантов рибонуклеазы S с неполярным замещением в положении 13: упаковка и полости». Биохимия . 31 (49): 12315–12327. дои : 10.1021/bi00164a005 . ПМИД   1463720 . {{cite journal}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
  40. ^ Лим В.А., Ходел А., Зауэр Р.Т., Ричардс Ф.М. (1994). «Кристаллическая структура мутантного белка с измененной, но улучшенной упаковкой гидрофобного ядра» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 91 (1): 423–427. Бибкод : 1994PNAS...91..423L . дои : 10.1073/pnas.91.1.423 . ПМК   42960 . ПМИД   8278404 .
  41. ^ Винн Р., Харкинс ПК, Ричардс ФМ, Фокс РО (1996). «Мобильные боковые цепи неприродных аминокислот в ядре стафилококковой нуклеазы» . Белковая наука . 5 (6): 1026–1031. дои : 10.1002/pro.5560050605 . ПМК   2143447 . ПМИД   8762134 .
  42. ^ Ван, Куан; Ричардс, Фредерик М. (декабрь 1974 г.). «Подход к анализу ближайших соседей мембранных белков» . Журнал биологической химии . 249 (24): 8005–8018. дои : 10.1016/s0021-9258(19)42065-6 . ISSN   0021-9258 .
  43. ^ Старос СП, Ричардс Ф.М. (1974). «Фотохимическое мечение поверхностных белков эритроцитов человека». Биохимия . 13 (13): 2720–2726. дои : 10.1021/bi00710a010 . ПМИД   4847541 .
  44. ^ Ричардс FM, Ноулз-младший (1968). «Глутаральдегид как реагент для сшивки белков». Журнал молекулярной биологии . 37 (1): 231–233. дои : 10.1016/0022-2836(68)90086-7 . ПМИД   5760492 .
  45. ^ Хайцманн Х, Ричардс Ф.М. (1974). «Использование комплекса авидин-биотин для специфического окрашивания биологических мембран в электронной микроскопии» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 71 (9): 3537–3541. Бибкод : 1974PNAS...71.3537H . дои : 10.1073/pnas.71.9.3537 . ПМК   433809 . ПМИД   4139715 .
  46. ^ Мэннинг, Дж. Э.; Херши, Северная Дакота; Брокер, ТР; Пеллегрини, М.; Митчелл, Гонконг; Дэвидсон, Н. (1975). «Новый метод гибридизации in situ». Хромосома . 53 (2): 107–117. дои : 10.1007/bf00333039 . ПМИД   172297 . S2CID   29595419 .
  47. ^ Ричардс FM (1990). «[1] Размышления». Размышления . Методы энзимологии. Том. 184. стр. 3–5. дои : 10.1016/0076-6879(90)84255-F . ISBN  9780121820855 . ПМИД   2201877 .
  48. ^ Диамандис Э.П., Христопулос Т.К. (1991). «Система биотин-(стрепт)авидин: принципы и применение в биотехнологии» . Клиническая химия . 37 (5): 625–636. дои : 10.1093/клинчем/37.5.625 . ПМИД   2032315 .
  49. ^ Кавана, Джон; Фэйрбратер, Уэйн Дж.; Палмер, Артур Г. III; Скелтон, Николас Дж. (2006). ЯМР-спектроскопия белков: принципы и практика (2-е изд.). Академическая пресса. ISBN  978-0-12-164491-8 .
  50. ^ Хеллинга HW, Ричардс FM (1991). «Построение новых сайтов связывания лигандов в белках известной структуры.1. Компьютерное моделирование сайтов с заданной геометрией» . Журнал молекулярной биологии . 222 (3): 763–785. дои : 10.1016/0022-2836(91)90510-D . ПМИД   1749000 .
  51. ^ Хеллинга Х.В., Каррадона Дж.П., Ричардс Ф.М. (1991). «Конструирование новых сайтов связывания лигандов в белках известной структуры. 2. Прививка скрытого сайта связывания переходного металла в тиоредоксин E coli» . Журнал молекулярной биологии . 222 (3): 787–803. дои : 10.1016/0022-2836(91)90511-4 . ПМИД   1660933 .
  52. ^ «Добро пожаловать | Молекулярная биофизика и биохимия» . Архивировано из оригинала 16 февраля 2019 г. Проверено 25 июня 2012 г.
  53. ^ «Нобелевская премия по химии 2009» . Нобелевская премия . Проверено 21 мая 2012 г.
  54. ^ Ричардс FM (1988). «Общественный доступ к данным рентгеновской дифракции». Журнал компьютерного молекулярного дизайна . 2 (1): 3–4. Бибкод : 1988JCAMD...2....3R . дои : 10.1007/BF01532048 . ПМИД   3199147 . S2CID   6084669 .
  55. ^ «Р» (PDF) . Члены Американской академии искусств и наук: 1780–2011 гг . Американская академия искусств и наук. 2012. с. 500.
  56. ^ «Фредерик М. Ричардс» . www.nasonline.org . Проверено 1 апреля 2022 г.
  57. ^ «Бывшие офицеры» . Биофизическое общество . Проверено 19 июня 2012 г.
  58. ^ «Премия ASBMB-Merck» . АСБМБ. Архивировано из оригинала 2 октября 2016 года . Проверено 18 июня 2012 г.
  59. ^ «Предыдущие лауреаты премии» . Белковое общество. Архивировано из оригинала 13 мая 2008 года . Проверено 18 июня 2012 г.
  60. ^ «История участников APS» . search.amphilsoc.org . Проверено 1 апреля 2022 г.
  61. ^ «Сеть науки» . Томсон Рейтер. Архивировано из оригинала 1 июля 2011 года . Проверено 18 июня 2012 г.

Дальнейшее чтение [ править ]

Подкаст

Внешние ссылки [ править ]

Arc.Ask3.Ru: конец оригинального документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: AB290A71E151A579850BF13B8B1C5C19__1711423380
URL1:https://en.wikipedia.org/wiki/Frederic_M._Richards
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Frederic M. Richards - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть, любые претензии не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, денежную единицу можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)