Карбоксипептидаза D
| Карбоксипептидаза D | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Номер ЕС. | 3.4.16.6 | ||
| Номер CAS. | 153967-26-1 | ||
| Базы данных | |||
| ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
| БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
| Экспаси | Просмотр NiceZyme | ||
| КЕГГ | КЕГГ запись | ||
| МетаЦик | метаболический путь | ||
| ПРЯМОЙ | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
| |||
Карбоксипептидаза D может относиться к одному из нескольких ферментов. Семейство серинкарбоксипептидаз (т.е. ферментов, которые используют остаток серина в активном центре) включает ( EC 3.4.16.6 , серинкарбоксипептидазу II зерновых , продукт гена Saccharomyces cerevisiae KEX1 , карбоксипептидазу Kex1 , серинкарбоксипептидазу гена KEX1 , карбоксипептидазу KEX1 , протеиназу KEX1 , KEX1DELTAp , CPDW-II , серинкарбоксипептидаза , протеиназа Phaseolus ) — фермент . [1] [2] [3] [4] Этот фермент имеет оптимальный pH 4,5-6,0, ингибируется диизопропилфторфосфатом и катализирует следующую химическую реакцию:
- Преимущественное высвобождение C-концевого аргинина или лизина остатка
Совершенно отдельный фермент также получил название карбоксипептидаза D (номер ЕС 3.4.17.22). Этот второй фермент представляет собой металлокарбоксипептидазу (т.е. использует ион цинка в активном центре вместо остатка серина) и широко экспрессируется в тканях млекопитающих. [5] Как и серинкарбоксипептидаза, металлокарбоксипептидаза D также удаляет C-концевые остатки аргинина или лизина из пептидов с оптимальным диапазоном pH от 5 до 7. Металлокарбоксипептидаза D расположена в транс-сети Гольджи, где она способствует биосинтезу нейропептидов и пептидных гормонов. (например, инсулин) вместе с карбоксипептидазой E. Помимо этой роли, металлокарбоксипептидаза D способствует процессингу белков под действием фурина (эндопротеазы, расположенной в транс-сети Гольджи). Утиный ортолог металлокарбоксипептидазы D был назван gp180 и является рецептором для захвата вируса гепатита B уток. [6] У плодовой мухи (Drosophila melanogaster) карбоксипептидаза D известна как мутация серебра, дефекты которой вызывают изменение формы крыльев. [7] Металлокарбоксипептидаза D обычно представляет собой мембраносвязанный белок, хотя у некоторых организмов растворимая форма образуется либо за счет дифференциального сплайсинга РНК, либо за счет протеолитической активности. [8] [9] В научной литературе большинство опубликованных статей, в названии которых используется название «Карбоксипептидаза D», относятся к металлокарбоксипептидазе D, а не к серинкарбоксипептидазе.
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Брэддам, К. (1986). «Серинкарбоксипептидазы. Обзор» . Карлсберг Рез. Коммун . 51 (2): 83–128. дои : 10.1007/bf02907561 .
- ^ Бреддам, К.; Соренсен, С.Б.; Свендсен, И. (1987). «Первичная структура и ферментативные свойства карбоксипептидазы II пшеничных отрубей» . Карлсберг Рез. Коммун . 52 (4): 297–311. дои : 10.1007/bf02907172 .
- ^ Дмоховска, А.; Диньяр, Д.; Хеннинг, Д.; Томас, Д.Ю.; Басси, Х. (1987). «Ген дрожжей KEX1 кодирует предполагаемую протеазу с карбоксипептидазой B-подобной функцией, участвующей в обработке предшественников киллер-токсина и альфа-фактора». Клетка . 50 (4): 573–584. дои : 10.1016/0092-8674(87)90030-4 . ПМИД 3301004 . S2CID 22884209 .
- ^ Ляо, Д.-И.; Бреддам, К.; Мило, РМ; Буллок, Т.; Ремингтон, SJ (1992). «Уточненная атомная модель серинкарбоксипептидазы II пшеницы с разрешением 2,2 Å». Биохимия . 31 (40): 9796–9812. дои : 10.1021/bi00155a037 . ПМИД 1390755 .
- ^ Песня Л., Фрикер Л.Д. (1995). «Очистка и характеристика карбоксипептидазы D, нового фермента, подобного карбоксипептидазе Е, из бычьего гипофиза» . Ж. Биол. Хим . 270 (42): 25007–13. дои : 10.1074/jbc.270.42.25007 . ПМИД 7559630 .
- ^ Энг Ф.Дж., Новикова Э.Г., Куроки К., Ганем Д., Фрикер Л.Д. (1998). «gp180, белок, который связывает частицы вируса гепатита В уток, обладает ферментативной активностью, подобной металлокарбоксипептидазе D» . Ж. Биол. Хим . 273 (14): 8382–8. дои : 10.1074/jbc.273.14.8382 . ПМИД 9525948 .
- ^ Сеттл С.Х., Грин М.М., Бертис К.К. (1995). «Ген серебра Drosophila melanogaster кодирует множество карбоксипептидаз, сходных с ферментами, обрабатывающими прогормоны млекопитающих» . Proc Natl Acad Sci США . 92 (21): 9470–4. Бибкод : 1995PNAS...92.9470S . дои : 10.1073/pnas.92.21.9470 . ПМК 40823 . ПМИД 7568156 .
- ^ Сидельева Г, Фрикер Л.Д. (2002). «Характеристика карбоксипептидазы D дрозофилы» . Ж. Биол. Хим . 277 (51): 49613–20. дои : 10.1074/jbc.M209652200 . ПМИД 12393882 .
- ^ Песня Л., Фрикер Л.Д. (1996). «Распределение в тканях и характеристика растворимых и мембраносвязанных форм металлокарбоксипептидазы D». Ж. Биол. Хим . 271 (46): 28884–9. дои : 10.1074/jbc.271.46.28884 . ПМИД 8910535 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]- Карбоксипептидаза + D в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
