Митохондриальный ферритин

Ftmt
Доступные структуры PDB Поиск ортолога: PDBE RCSB showСписок кодов идентификаторов PDB 1R03
Идентификаторы
Псевдонимы	FTMT , MTF, митохондриальный ферритин, ферритин митохондриальный
Внешние идентификаторы	Омим : 608847 ; MGI : 1914884 ; Гомологен : 110661 ; GeneCards : FTMT ; OMA : FTMT - ортологи
showМестоположение гена ( человек ) Chr. Chromosome 5 (human) Band 5q23.1 Start 121,851,882 bp End 121,852,833 bp
showМестоположение гена ( мышь ) Chr. Chromosome 18 (mouse) Band 18|18 D1 Start 52,464,621 bp End 52,466,068 bp
showРНК -паттерн экспрессии Bgee Human Mouse (ortholog) Top expressed in gonad left testis right testis olfactory zone of nasal mucosa human musculoskeletal system skeletal muscle muscle of lower limb muscle of leg gastrocnemius muscle subcutaneous adipose tissue Top expressed in seminiferous tubule spermatid spermatocyte pancreas islet of Langerhans More reference expression data BioGPS n/a
showДжин Онтология Molecular function ferric iron binding metal ion binding oxidoreductase activity iron ion binding ferroxidase activity ferrous iron binding identical protein binding Cellular component nucleus mitochondrion mitochondrial matrix cytoplasm Biological process iron ion transport positive regulation of succinate dehydrogenase activity positive regulation of aconitate hydratase activity positive regulation of cell population proliferation positive regulation of lyase activity intracellular sequestering of iron ion cellular iron ion homeostasis Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи Разновидность Человек Мышь Входить 94033 67634 Набор ENSG00000181867 EMSMUSM0000000024510 Uniprot Q8N4E7 Q9D5H4 Refseq (мРНК) NM_177478 NM_026286 Refseq (белок) NP_803431 NP_080562 Расположение (UCSC) Chr 5: 121,85 - 121,85 МБ CHR 18: 52,46 - 52,47 МБ PubMed Search
Викидид
Посмотреть/редактировать человека Посмотреть/редактировать мышь

Митохондриальный ферритин представляет собой ферроксидазы фермент , который у людей кодируется FTMT геном .

Он классифицируется как металл-связывающий белок, который расположен в митохондриях . После того, как белок поглощается митохондриями, он может быть обработан в зрелый белок и собирать функциональные ферритина оболочки .

Структура

Его структура была определена на 1,70 Å с помощью дифракции рентгеновских лучей и содержит 182 остатка. Это 67% спиральной. График Рамачандран показывает, что структура митохондриального ферритина в основном является альфа -спиральной с низкой распространенностью бета -листов.

Дальнейшее чтение

• Langlois d'estaintot B, Santambrogio P, Granier T, et al. (2004). «Кристаллическая структура и биохимические свойства человеческого митохондриального ферритина и его мутантного Ser144ala». J. Mol. Биол . 340 (2): 277–93. doi : 10.1016/j.jmb.2004.04.036 . PMID   15201052 .
• Zanella I, Derosas M, Corrado M, et al. (2008). «Эффекты молчания фратаксина в клетках HeLa спасаются экспрессией митохондриального ферритина человека» (PDF) . Биохим. Биофиз. Акт . 1782 (2): 90–8. doi : 10.1016/j.bbadis.2007.11.006 . PMID   18160053 .
• Wilkinson J, Di X, Schenig K, et al. (2006). «Специфичная для ткани экспрессия ферритина H регулирует клеточный гомеостаз железа in vivo» . Биохимия. Дж . 395 (3): 501–7. doi : 10.1042/bj20060063 . PMC   1462685 . PMID   16448386 .
• Iwasaki K, Mackenzie EL, Hailemariam K, et al. (2006). «Опосредованная гемином регуляция антиоксидантного элемента гена ферритина H человека и роль REF-1 во время дифференцировки эритроидов клеток K562» . Мол Клетка. Биол . 26 (7): 2845–56. doi : 10.1128/mcb.26.7.2845-2856.2006 . PMC   1430308 . PMID   16537925 .
• Хасан М.Р., Тоша Т., Тейл Е.К. (2008). «Ферритин содержит меньше железа (59fe) в клетках, когда поры белка развернуты мутацией» . Дж. Биол. Химический ​ 283 (46): 31394–400. doi : 10.1074/jbc.m806025200 . PMC   2581568 . PMID   18805796 .
• Cazzola M, Invernizzi R, Bergamaschi G, et al. (2003). «Экспрессия митохондриального ферритина в эритроидных клетках от пациентов с сидеобластической анемией» . Кровь . 101 (5): 1996–2000. doi : 10.1182/blood-2002-07-2006 . PMID   12406866 . S2CID   5729203 .
• Faniello MC, Fregola A, Nisticò et al. (2006). «Обнаружение и функциональный анализ SNP в промоторе гена ферритина H человека, который модулирует экспрессию генов». Ген . 377 : 1–5. doi : 10.1016/j.gene.2006.02.034 . PMID   16797877 .
• Iwasaki K, Hailemariam K, Tsuji Y (2007). «PIAS3 взаимодействует с ATF1 и регулирует ген ферритина H человека через антиоксидантный элемент» . Дж. Биол. Химический ​ 282 (31): 22335–43. doi : 10.1074/jbc.m701477200 . PMC   2409283 . PMID   17565989 .
• Mackenzie El, Tsuji Y (2008). «Повышенный внутриклеточный кальций увеличивает экспрессию ферритина H посредством NFAT-независимого посттранскрипционного механизма, включающего стабилизацию мРНК» . Биохимия. Дж . 411 (1): 107–13. doi : 10.1042/bj20071544 . PMC   2702759 . PMID   18076382 .
• Drysdale J, Arosio P, Invernizzi R, et al. (2002). «Митохондриальный ферритин: новый игрок в метаболизме железа». Клетки крови мол. Диск . 29 (3): 376–83. doi : 10.1006/bcmd.2002.0577 . PMID   12547228 .
• Фишер Дж., Деврадж К., Ингрэм Дж. И др. (2007). «Ферритин: новый механизм доставки железа в мозг и другие органы». Являюсь. J. Physiol., Cell Physiol . 293 (2): C641–9. doi : 10.1152/ajpcell.00599.2006 . PMID   17459943 . S2CID   2673703 .
• Campanella A, Rovelli E, Santambrogio P, et al. (2009). «Митохондриальный ферритин ограничивает окислительное повреждение, регулирующая доступность митохондриального железа: гипотеза о защитной роли в атаксии Фридрейха» . Гул Мол Генет . 18 (1): 1–11. doi : 10.1093/hmg/ddn308 . PMC   3298861 . PMID   18815198 .
• Bou-Abdallah F, Biasiotto G, Arosio P, Chasteen ND (2004). «Предполагаемый« сайт нуклеации »в ферритине H-цепи человека не требуется для минерализации ядра железа». Биохимия . 43 (14): 4332–7. doi : 10.1021/bi0498813 . PMID   15065877 .
• Binning RC, Bacelo DE (2009). «Вычислительное моделирование дизинко-ферроксидазного комплекса человеческого ферритина H: прямое сравнение теории функционала плотности, рассчитанных и экспериментальных структур». Дж. Биол. Inorg. Химический ​ 14 (8): 1199–208. doi : 10.1007/s00775-009-0563-z . PMID   19585161 . S2CID   23855417 .
• Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA, et al. (2004). «Статус, качество и расширение полноразмерного проекта кДНК NIH: коллекция генов млекопитающих (MGC)» . Геном Res . 14 (10b): 2121–7. doi : 10.1101/gr.2596504 . PMC   528928 . PMID   15489334 .
• Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2002). «Генерация и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши» . Прокурор Нат. Академический Наука США . 99 (26): 16899–903. Bibcode : 2002pnas ... 9916899m . doi : 10.1073/pnas.242603899 . PMC   139241 . PMID   12477932 .
• Mackenzie EL, Ray PD, Tsuji Y (2008). «Роль и регуляция ферритина H при ротеноно-опосредованном митохондриальном окислительном стрессе» . Свободный радик. Биол. Медик ​ 44 (9): 1762–71. doi : 10.1016/j.freeradbiomed.2008.01.031 . PMC   2682214 . PMID   18325346 .
• Bou-Abdallah F, Santambrogio P, Levi S, et al. (2005). «Уникальные свойства связывания железа и окисления человеческого митохондриального ферритина: сравнительный анализ с ферритином H-цепи человека». J. Mol. Биол . 347 (3): 543–54. doi : 10.1016/j.jmb.2005.01.007 . PMID   15755449 .
• Faniello MC, Di Sanzo M, Waresima B, et al. (2008). «P53-опосредованная подавляющая регуляция эффективности транскрипции транскрипции H-ферритина с помощью NF-Y». Инт. J. Biochem. Клеточная биол . 40 (10): 2110–9. doi : 10.1016/j.biocel.2008.02.010 . HDL : 10447/35800 . PMID   18372207 .
• Снайдер А.М., Ван Х, Паттон С.М. и др. (2009). «Митохондриальный ферритин в синдроме субстанции при синдроме беспокойных ног» . J. Neuropathol. Эксплуат Неврол . 68 (11): 1193–9. doi : 10.1097/nen.0b013e3181bdc44f . PMC   3024883 . PMID   19816198 .