Регулятор апоптоза ВАХ

ВИДЕТЬ
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	4BDU, 1F16, 2G5B, 2K7W, 2LR1, 3PK1, 3PL7, 4BD2, 4BD6, 4BD7, 4BD8, 4UF2, 4ZIE, 4ZIF, 4ZIG, 4ZIH, 4ZII, 4S0O
Идентификаторы
Псевдонимы	BAX , BCL2L4, BCL2-ассоциированный белок X, BCL2-ассоциированный X, регулятор апоптоза
Внешние идентификаторы	Опустить : 600040 ; МГИ : 99702 ; Гомологен : 7242 ; Генные карты : BAX ; OMA : BAX — ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 19 (human)
End	48,961,798 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 7 (mouse)
End	45,116,322 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	mucosa of transverse colon; ; stromal cell of endometrium; ; granulocyte; ; monocyte; ; gallbladder; ; right lung; ; rectum; ; upper lobe of left lung; ; spleen; ; ascending aorta;
	Top expressed in
	embryo; ; epiblast; ; embryo; ; yolk sac; ; ventricular zone; ; neural tube; ; stroma of bone marrow; ; calvaria; ; ganglionic eminence; ; right kidney;
	More reference expression data
	; ;
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	protein homodimerization activity; channel activity; protein binding; BH3 domain binding; chaperone binding; protein heterodimerization activity; identical protein binding; lipid binding; Hsp70 protein binding;
Cellular component	cytosol; nuclear envelope; membrane; Bcl-2 family protein complex; mitochondrion; nucleus; mitochondrial permeability transition pore complex; mitochondrial membranes; BAX complex; endoplasmic reticulum; extracellular exosome; pore complex; integral component of membrane; intracellular anatomical structure; endoplasmic reticulum membrane; cytoplasm; mitochondrial outer membrane; cell periphery;
Biological process	negative regulation of neuron apoptotic process; response to ionizing radiation; germ cell development; positive regulation of calcium ion transport into cytosol; glycosphingolipid metabolic process; B cell apoptotic process; response to salt stress; Sertoli cell proliferation; thymocyte apoptotic process; T cell homeostatic proliferation; post-embryonic development; regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process; negative regulation of protein binding; cellular response to DNA damage stimulus; regulation of mitochondrial membrane permeability involved in programmed necrotic cell death; odontogenesis of dentin-containing tooth; positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand; positive regulation of IRE1-mediated unfolded protein response; blood vessel remodeling; positive regulation of neuron apoptotic process; apoptotic process involved in blood vessel morphogenesis; activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process by cytochrome c; spermatogenesis; apoptotic signaling pathway; cell population proliferation; mitochondrion morphogenesis; activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process; negative regulation of cell population proliferation; cellular response to organic substance; B cell homeostatic proliferation; limb morphogenesis; release of matrix enzymes from mitochondria; extrinsic apoptotic signaling pathway; kidney development; activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway; negative regulation of apoptotic signaling pathway; myeloid cell homeostasis; regulation of neuron apoptotic process; regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process; endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis; response to wounding; intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator; hypothalamus development; viral process; protein homooligomerization; response to gamma radiation; negative regulation of fibroblast proliferation; positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway; response to toxic substance; B cell negative selection; mitochondrial fusion; neuron apoptotic process; male gonad development; positive regulation of B cell apoptotic process; regulation of protein heterodimerization activity; positive regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway; cellular response to UV; sex differentiation; neuron migration; B cell homeostasis; positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol; positive regulation of apoptotic process involved in mammary gland involution; nervous system development; spermatid differentiation; development of secondary sexual characteristics; positive regulation of developmental pigmentation; retina development in camera-type eye; response to axon injury; positive regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process; cerebral cortex development; ovarian follicle development; fertilization; ectopic germ cell programmed cell death; homeostasis of number of cells within a tissue; positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria; B cell receptor apoptotic signaling pathway; negative regulation of endoplasmic reticulum calcium ion concentration; regulation of protein homodimerization activity; apoptotic process involved in embryonic digit morphogenesis; leukocyte homeostasis; positive regulation of apoptotic DNA fragmentation; mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process; positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response; establishment or maintenance of transmembrane electrochemical gradient; homeostasis of number of cells; vagina development; post-embryonic camera-type eye morphogenesis; regulation of mammary gland epithelial cell proliferation; retinal cell programmed cell death; regulation of cell cycle; regulation of mitochondrial membrane potential; intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress; apoptotic mitochondrial changes; protein complex oligomerization; regulation of nitrogen utilization; negative regulation of peptidyl-serine phosphorylation; positive regulation of apoptotic process; positive regulation of protein oligomerization; extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors; release of cytochrome c from mitochondria; apoptotic process; protein insertion into mitochondrial membrane involved in apoptotic signaling pathway; intrinsic apoptotic signaling pathway; regulation of apoptotic process; DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in cell cycle arrest; intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage; extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand; transcription initiation from RNA polymerase II promoter; Unfolded Protein Response; negative regulation of mitochondrial membrane potential;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	581
	12028
	ENSG00000087088
	ENSMUSG00000003873
	Q07812 ; Q5ZPJ0
	Q07813
showНМ_001291428 ; НМ_001291429 ; НМ_001291430 ; НМ_001291431 ; НМ_004324 ;
	NM_138761; NM_138762; NM_138763; NM_138764
	НМ_007527
showНП_001278357 ; НП_001278358 ; НП_001278359 ; НП_001278360 ; НП_004315 ;
	NP_620116; NP_620118; NP_620119; NP_001278358.1
	НП_031553
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Регулятор апоптоза BAX , также известный как bcl-2-подобный белок 4 , представляет собой белок , который у человека кодируется BAX геном . ^{[ 5 ]} BAX является членом семейства генов Bcl-2 . Члены семейства BCL2 образуют гетеро- или гомодимеры и действуют как анти- или проапоптотические регуляторы, которые участвуют в широком спектре клеточной активности. Этот белок образует гетеродимер с BCL2 и действует как активатор апоптоза. Сообщается, что этот белок взаимодействует с митохондриальным потенциал-зависимым анионным каналом (VDAC) и увеличивает его открытие, что приводит к потере мембранного потенциала и высвобождению цитохрома с . Экспрессия этого гена регулируется супрессором опухоли P53 и, как было показано, участвует в P53-опосредованном апоптозе. ^{[ 6 ]}

Структура

Ген BAX был первым идентифицированным проапоптотическим членом семейства Bcl-2 белков . ^{[ 7 ]} Члены семейства Bcl-2 имеют один или несколько характерных доменов гомологии , называемых доменами гомологии Bcl-2 (BH) (называемыми BH1, BH2, BH3 и BH4), и могут образовывать гетеро- или гомодимеры. ^{[ 7 ]}^{[ 8 ]} Эти домены состоят из девяти α-спиралей с гидрофобным ядром α-спирали, окруженным амфипатическими спиралями, и трансмембранной С-концевой α-спиралью, прикрепленной к внешней мембране митохондрий (МОМ). Гидрофобная бороздка, образующаяся вдоль C-конца α2 до N-конца α5 и некоторых остатков α8, связывает домен BH3 других белков BAX или BCL-2 в его активной форме. В неактивной форме белка бороздка связывает его трансмембранный домен, превращая его из мембраносвязанного в цитозольный белок. Меньшая гидрофобная бороздка, образованная спиралями α1 и α6, расположена на стороне белка, противоположной основной бороздке, и может служить сайтом активации BAX. ^{[ 9 ]}

Ортологи гена BAX были идентифицированы у большинства млекопитающих , для которых доступны полные данные о геноме. ^{[ 10 ]}

Функция

В клетках здоровых млекопитающих большая часть BAX обнаруживается в цитозоле , но после инициации апоптотической передачи сигналов Bax претерпевает конформационный сдвиг. После индукции апоптоза ВАХ становится ассоциированным с мембраной органеллы, в частности, с митохондриальной мембраной. ^{[ 11 ]}^{[ 12 ]}^{[ 13 ]}^{[ 14 ]}^{[ 15 ]}

Считается, что BAX взаимодействует и индуцирует открытие митохондриального потенциалзависимого анионного канала, VDAC . ^{[ 16 ]} С другой стороны, все больше данных также предполагает, что активированные BAX и/или Bak образуют олигомерную пору MAC в MOM (наружной мембране митохондрий). ^{[ 17 ]}^{[ 18 ]} Это приводит к высвобождению цитохрома с и других проапоптотических факторов из митохондрий, что часто называют пермеабилизацией внешней мембраны митохондрий, что приводит к активации каспаз . ^{[ 19 ]} Это определяет непосредственную роль BAX в пермеабилизации наружной мембраны митохондрий. Активация BAX стимулируется различными абиотическими факторами, включая тепло, перекись водорода, низкий или высокий pH и ремоделирование митохондриальной мембраны. Кроме того, он может активироваться путем связывания BCL-2, а также белков, не относящихся к BCL-2, таких как p53 и Bif-1. И наоборот, BAX может инактивироваться при взаимодействии с VDAC2, Pin1 и IBRDC2. ^{[ 9 ]}

Клиническое значение

Экспрессия BAX усиливается супрессором опухоли белком- p53 , и было показано, что BAX участвует в p53-опосредованном апоптозе. Белок p53 представляет собой фактор транскрипции , который при активации в рамках ответа клетки на стресс регулирует многие нижестоящие гены-мишени, включая BAX . Было продемонстрировано, что р53 дикого типа усиливает транскрипцию химерной репортерной плазмиды с использованием консенсусной промоторной последовательности ВАХ примерно в 50 раз по сравнению с мутантным р53 . Таким образом, вполне вероятно, что р53 способствует BAX апоптотическим способностям in vivo в качестве первичного фактора транскрипции. Однако р53 также играет независимую от транскрипции роль в апоптозе. В частности, p53 взаимодействует с BAX, способствуя его активации, а также внедрению в митохондриальную мембрану. ^{[ 20 ]}^{[ 21 ]}^{[ 22 ]}

Препараты, которые активируют BAX, такие как ABT-737 , миметик BH3, перспективны в качестве противоракового лечения, индуцируя апоптоз в раковых клетках. ^{[ 9 ]} Например, было обнаружено, что связывание HA-BAD с BCL-xL и сопутствующее нарушение взаимодействия BAX:BCL-xL частично обращают вспять резистентность к паклитакселу в клетках рака яичников человека . ^{[ 23 ]} Между тем, избыточный апоптоз при таких состояниях, как ишемически-реперфузионное повреждение и боковой амиотрофический склероз, может быть полезен при использовании лекарственных ингибиторов ВАХ. ^{[ 9 ]}

Взаимодействия

Было показано, что Bcl-2-ассоциированный белок X взаимодействует с:

Бкл-2 , ^{[ 7 ]}^{[ 8 ]}^{[ 24 ]}^{[ 25 ]}^{[ 26 ]}
БКЛ2Л1 , ^{[ 8 ]}^{[ 23 ]}^{[ 27 ]}^{[ 28 ]}
BCL2A1 ^{[ 8 ]}^{[ 29 ]}
Ш3ГЛБ1 , ^{[ 14 ]}^{[ 30 ]}
СЛК25А4 , ^{[ 31 ]}
ВДАЦ1 , ^{[ 16 ]}^{[ 19 ]}
ТКТР , ^{[ 32 ]}
ЮВАК , ^{[ 33 ]}
Делать ставку, ^{[ 9 ]}
Бим, ^{[ 9 ]}
Пума, ^{[ 9 ]}
Хотя, ^{[ 9 ]}
Мфн2 , ^{[ 34 ]}
холестерин , ^{[ 35 ]} и
кардиолипин . ^{[ 35 ]}

См. также

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000087088 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000003873 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «ЮниПрот» . www.uniprot.org . Проверено 30 апреля 2023 г.
^ «Ген Энтрез: BCL2-ассоциированный белок X» .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Олтвай З.Н., Миллиман К.Л., Корсмейер С.Дж. (август 1993 г.). «Bcl-2 гетеродимеризуется in vivo с консервативным гомологом Bax, который ускоряет запрограммированную гибель клеток». Клетка . 74 (4): 609–19. дои : 10.1016/0092-8674(93)90509-О . ПМИД 8358790 . S2CID 31151334 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д Седлак Т.В., Олтвай З.Н., Ян Э., Ван К., Бойсе Л.Х., Томпсон С.Б., Корсмейер С.Дж. (август 1995 г.). «Несколько членов семейства Bcl-2 демонстрируют избирательную димеризацию с Bax» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 92 (17): 7834–8. Бибкод : 1995PNAS...92.7834S . дои : 10.1073/pnas.92.17.7834 . ПМК 41240 . ПМИД 7644501 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г ^час Вестфаль Д., Клак Р.М., Дьюсон Дж. (февраль 2014 г.). «Строительные блоки апоптотической поры: как Bax и Bak активируются и олигомеризуются во время апоптоза» . Клеточная смерть и дифференциация . 21 (2): 196–205. дои : 10.1038/cdd.2013.139 . ПМЦ 3890949 . ПМИД 24162660 .
^ «Филогенетический маркер OrthoMaM: кодирующая последовательность BAX» . Архивировано из оригинала 24 сентября 2015 года . Проверено 20 декабря 2009 г.
^ Гросс А., Джокель Дж., Вэй М.К., Корсмейер С.Дж. (июль 1998 г.). «Принудительная димеризация BAX приводит к его транслокации, митохондриальной дисфункции и апоптозу» . ЭМБО Дж . 17 (14): 3878–85. дои : 10.1093/emboj/17.14.3878 . ПМК 1170723 . ПМИД 9670005 .
^ Сюй Ю.Т., Уолтер К.Г., Юл Р.Дж. (апрель 1997 г.). «Перераспределение Bax и Bcl-X (L) между цитозолем и мембраной во время апоптоза» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 94 (8): 3668–72. Бибкод : 1997PNAS...94.3668H . дои : 10.1073/pnas.94.8.3668 . ЧВК 20498 . ПМИД 9108035 .
^ Нехуштан А., Смит К.Л., Сюй Ю.Т., Юл Р.Дж. (май 1999 г.). «Конформация С-конца Bax регулирует субклеточное расположение и гибель клеток» . ЭМБО Дж . 18 (9): 2330–41. дои : 10.1093/emboj/18.9.2330 . ПМЦ 1171316 . ПМИД 10228148 .
^ Jump up to: ^а ^б Пьеррат Б., Симонен М., Куэто М., Местан Дж., Ферриньо П., Хайм Дж. (январь 2001 г.). «SH3GLB, новое семейство белков, связанных с эндофилинами, с доменом SH3». Геномика . 71 (2): 222–34. дои : 10.1006/geno.2000.6378 . ПМИД 11161816 .
^ Уолтер К.Г., Сюй Ю.Т., Смит К.Л., Нехуштан А., Си XG, Юл Р.Дж. (декабрь 1997 г.). «Перемещение Bax из цитозоля в митохондрии во время апоптоза» . Дж. Клеточная Биол . 139 (5): 1281–92. дои : 10.1083/jcb.139.5.1281 . ПМК 2140220 . ПМИД 9382873 .
^ Jump up to: ^а ^б Ши Ю, Чен Дж, Вэн С, Чен Р, Чжэн Ю, Чен Ц, Тан Х (июнь 2003 г.). «Идентификация места белок-белкового контакта и способа взаимодействия VDAC1 человека с белками семейства Bcl-2». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 305 (4): 989–96. дои : 10.1016/S0006-291X(03)00871-4 . ПМИД 12767928 .
^ Буйтаерт Э., Каллеварт Г., Ванденхид Дж. Р., Агостинис П. (2006). «Дефицит апоптотических эффекторов Bax и Bak указывает на аутофагический путь гибели клеток, инициируемый фотоповреждением эндоплазматического ретикулума» . Аутофагия . 2 (3): 238–40. дои : 10.4161/авто.2730 . ПМИД 16874066 .
^ МакАртур К., Уайтхед Л.В., Хеддлстон Дж.М., Ли Л., Падман Б.С., Ооршот В., Геохеган Н.Д., Чаппаз С., Дэвидсон С., Сан Чин Х., Лейн Р.М., Драмиканин М., Сондерс Т.Л., Сугиана К., Лессен Р., Оселлам Л.Д., Чу ТЛ , Дьюсон Дж , Лазару М , Рамм Дж , Лессен Дж , Райан МТ , Роджерс К.Л., ван Делфт МФ, Кайл БТ (22 февраля 2018 г.). «Макропоры BAK/BAX способствуют образованию митохондриальных грыж и оттоку мтДНК во время апоптоза» . Наука 359 (6378): eaao6047. дои : 10.1126/science.aao6047 . ПМИД 29472455 .
^ Jump up to: ^а ^б Вэн С., Ли Ю, Сюй Д, Ши Ю, Тан Х (март 2005 г.). «Специфическое расщепление Mcl-1 каспазой-3 в апоптозе, индуцированном лигандом, индуцирующим апоптоз, связанным с фактором некроза опухоли (TRAIL), в Т-клетках лейкоза Jurkat» . Ж. Биол. Хим . 280 (11): 10491–500. дои : 10.1074/jbc.M412819200 . ПМИД 15637055 .
^ Мияшита Т., Краевски С., Краевска М., Ван Х.Г., Лин Х.К., Либерманн Д.А., Хоффман Б., Рид Дж.К. (июнь 1994 г.). «Супрессор опухоли р53 является регулятором экспрессии генов bcl-2 и bax in vitro и in vivo». Онкоген . 9 (6): 1799–805. ПМИД 8183579 .
^ Сельвакумаран М., Лин Х.К., Мияшита Т., Ван Х.Г., Краевски С., Рид Дж.К., Хоффман Б., Либерманн Д. (июнь 1994 г.). «Немедленное раннее усиление экспрессии bax с помощью p53, но не TGF бета 1: парадигма различных путей апоптоза». Онкоген . 9 (6): 1791–8. ПМИД 8183578 .
^ Мияшита Т., Рид Дж.К. (январь 1995 г.). «Опухолевый супрессор р53 является прямым активатором транскрипции гена bax человека» . Клетка . 80 (2): 293–9. дои : 10.1016/0092-8674(95)90412-3 . ПМИД 7834749 . S2CID 14495370 .
^ Jump up to: ^а ^б Стробель Т., Тай Ю.Т., Корсмейер С., Каннистра С.А. (ноябрь 1998 г.). «БАД частично устраняет резистентность к паклитакселу в клетках рака яичников человека». Онкоген . 17 (19): 2419–27. дои : 10.1038/sj.onc.1202180 . ПМИД 9824152 . S2CID 44240363 .
^ Хотельманс Р.В. (2004). «Ядерные партнеры Bcl-2: Бакс и ПМЛ». ДНК Клеточная Биол . 23 (6): 351–4. дои : 10.1089/104454904323145236 . ПМИД 15231068 .
^ Лин Б., Коллури С.К., Лин Ф., Лю В., Хан Ю.Х., Цао X, Доусон М.И., Рид Дж.К., Чжан К.К. (2004). «Превращение Bcl-2 из защитника в убийцу путем взаимодействия с ядерным рецептором-сиротой Nur77/TR3» . Клетка . 116 (4): 527–40. дои : 10.1016/S0092-8674(04)00162-X . ПМИД 14980220 . S2CID 17808479 .
^ Комацу К., Мияшита Т., Ханг Х., Хопкинс К.М., Чжэн В., Каддебек С., Ямада М., Либерман Х.Б., Ван Х.Г. (2000). «Человеческий гомолог S. pombe Rad9 взаимодействует с BCL-2/BCL-xL и способствует апоптозу». Нат. Клеточная Биол . 2 (1): 1–6. дои : 10.1038/71316 . ПМИД 10620799 . S2CID 52847351 .
^ Чжан Х., Ниммер П., Розенберг Ш., Нг С.К., Джозеф М. (2002). «Разработка высокопроизводительного флуоресцентного поляризационного анализа для Bcl-x (L)». Анальный. Биохим . 307 (1): 70–5. дои : 10.1016/S0003-2697(02)00028-3 . ПМИД 12137781 .
^ Гиллиссен Б., Эссманн Ф., Граупнер В., Штерк Л., Радецки С., Дёркен Б., Шульце-Остхофф К., Дэниел П.Т. (2003). «Индукция гибели клеток гомологом Bcl-2 Nbk/Bik, содержащим только BH3, опосредуется полностью Bax-зависимым митохондриальным путем» . ЭМБО Дж . 22 (14): 3580–90. дои : 10.1093/emboj/cdg343 . ПМК 165613 . ПМИД 12853473 .
^ Чжан Х., Коуэн-Джейкоб С.В., Симонен М., Гринхалф В., Хайм Дж., Мейхак Б. (2000). «Структурная основа BFL-1 для его взаимодействия с BAX и его антиапоптотического действия в клетках млекопитающих и дрожжей» . Ж. Биол. Хим . 275 (15): 11092–9. дои : 10.1074/jbc.275.15.11092 . ПМИД 10753914 .
^ Каддебек С.М., Ямагути Х., Комацу К., Мияшита Т., Ямада М., Ву К., Сингх С., Ван Х.Г. (2001). «Молекулярное клонирование и характеристика Bif-1. Новый белок, содержащий 3 домена гомологии Src, который связывается с Bax» . Ж. Биол. Хим . 276 (23): 20559–65. дои : 10.1074/jbc.M101527200 . ПМИД 11259440 .
^ Марзо И., Бреннер С., Замзами Н., Юргенсмайер Дж.М., Сусин С.А., Виейра Х.Л., Прево М.С., Се З., Мацуяма С., Рид Дж.К., Кремер Г. (1998). «Bax и транслокатор адениновых нуклеотидов взаимодействуют в митохондриальном контроле апоптоза». Наука . 281 (5385): 2027–31. Бибкод : 1998Sci...281.2027M . дои : 10.1126/science.281.5385.2027 . ПМИД 9748162 .
^ Сусини Л. и др. (август 2008 г.). «TCTP защищает от апоптотической гибели клеток, противодействуя функции bax» . Гибель клеток отличается . 15 (8): 1211–20. дои : 10.1038/cdd.2008.18 . ПМИД 18274553 .
^ Номура М, Симидзу С, Сугияма Т, Нарита М, Ито Т, Мацуда Х, Цудзимото Ю (2003). «14-3-3 Взаимодействует напрямую с проапоптотическим Баксом и отрицательно регулирует его» . Ж. Биол. Хим . 278 (3): 2058–65. дои : 10.1074/jbc.M207880200 . ПМИД 12426317 .
^ Хоппинс С., Эдлих Ф., Клеланд М.М., Банерджи С., Маккаффери Дж.М., Юл Р.Дж., Нуннари Дж. (2011). «Растворимая форма Bax регулирует слияние митохондрий через гомотипические комплексы MFN2» . Молекулярная клетка . 41 (2): 150–160. doi : 10.1016/j.molcel.2010.11.030 . ПМК 3072068 . ПМИД 21255726 .
^ Jump up to: ^а ^б Миньяр В., Лалье Л., Пэрис Ф., Валлетт FM (29 мая 2014 г.). «Биоактивные липиды и контроль проапоптотической активности Bax» . Смерть клеток и болезни . 5 (5): e1266. дои : 10.1038/cddis.2014.226 . ПМК 4047880 . ПМИД 24874738 .

Внешние ссылки

человека BAX Расположение генома и страница сведений о гене BAX в браузере генома UCSC .
Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : Q07812 (регулятор апоптоза человека BAX) на PDBe-KB .
Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : Q07813 (Регулятор апоптоза мыши BAX) на PDBe-KB .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000087088 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000003873 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[UniProt-5] «ЮниПрот» . www.uniprot.org . Проверено 30 апреля 2023 г.

[entrez-6] «Ген Энтрез: BCL2-ассоциированный белок X» .

[Oltvai_1993-7] Jump up to: ^а ^б ^с Олтвай З.Н., Миллиман К.Л., Корсмейер С.Дж. (август 1993 г.). «Bcl-2 гетеродимеризуется in vivo с консервативным гомологом Bax, который ускоряет запрограммированную гибель клеток». Клетка . 74 (4): 609–19. дои : 10.1016/0092-8674(93)90509-О . ПМИД 8358790 . S2CID 31151334 .

[1995_PNAS-8] Jump up to: ^а ^б ^с ^д Седлак Т.В., Олтвай З.Н., Ян Э., Ван К., Бойсе Л.Х., Томпсон С.Б., Корсмейер С.Дж. (август 1995 г.). «Несколько членов семейства Bcl-2 демонстрируют избирательную димеризацию с Bax» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 92 (17): 7834–8. Бибкод : 1995PNAS...92.7834S . дои : 10.1073/pnas.92.17.7834 . ПМК 41240 . ПМИД 7644501 .

[pmid24162660-9] Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г ^час Вестфаль Д., Клак Р.М., Дьюсон Дж. (февраль 2014 г.). «Строительные блоки апоптотической поры: как Bax и Bak активируются и олигомеризуются во время апоптоза» . Клеточная смерть и дифференциация . 21 (2): 196–205. дои : 10.1038/cdd.2013.139 . ПМЦ 3890949 . ПМИД 24162660 .

[OrthoMaM-10] «Филогенетический маркер OrthoMaM: кодирующая последовательность BAX» . Архивировано из оригинала 24 сентября 2015 года . Проверено 20 декабря 2009 г.

[pmid9670005-11] Гросс А., Джокель Дж., Вэй М.К., Корсмейер С.Дж. (июль 1998 г.). «Принудительная димеризация BAX приводит к его транслокации, митохондриальной дисфункции и апоптозу» . ЭМБО Дж . 17 (14): 3878–85. дои : 10.1093/emboj/17.14.3878 . ПМК 1170723 . ПМИД 9670005 .

[pmid9108035-12] Сюй Ю.Т., Уолтер К.Г., Юл Р.Дж. (апрель 1997 г.). «Перераспределение Bax и Bcl-X (L) между цитозолем и мембраной во время апоптоза» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 94 (8): 3668–72. Бибкод : 1997PNAS...94.3668H . дои : 10.1073/pnas.94.8.3668 . ЧВК 20498 . ПМИД 9108035 .

[pmid10228148-13] Нехуштан А., Смит К.Л., Сюй Ю.Т., Юл Р.Дж. (май 1999 г.). «Конформация С-конца Bax регулирует субклеточное расположение и гибель клеток» . ЭМБО Дж . 18 (9): 2330–41. дои : 10.1093/emboj/18.9.2330 . ПМЦ 1171316 . ПМИД 10228148 .

[pmid11161816-14] Jump up to: ^а ^б Пьеррат Б., Симонен М., Куэто М., Местан Дж., Ферриньо П., Хайм Дж. (январь 2001 г.). «SH3GLB, новое семейство белков, связанных с эндофилинами, с доменом SH3». Геномика . 71 (2): 222–34. дои : 10.1006/geno.2000.6378 . ПМИД 11161816 .

[pmid9382873-15] Уолтер К.Г., Сюй Ю.Т., Смит К.Л., Нехуштан А., Си XG, Юл Р.Дж. (декабрь 1997 г.). «Перемещение Bax из цитозоля в митохондрии во время апоптоза» . Дж. Клеточная Биол . 139 (5): 1281–92. дои : 10.1083/jcb.139.5.1281 . ПМК 2140220 . ПМИД 9382873 .

[pmid12767928-16] Jump up to: ^а ^б Ши Ю, Чен Дж, Вэн С, Чен Р, Чжэн Ю, Чен Ц, Тан Х (июнь 2003 г.). «Идентификация места белок-белкового контакта и способа взаимодействия VDAC1 человека с белками семейства Bcl-2». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 305 (4): 989–96. дои : 10.1016/S0006-291X(03)00871-4 . ПМИД 12767928 .

[pmid16874066-17] Буйтаерт Э., Каллеварт Г., Ванденхид Дж. Р., Агостинис П. (2006). «Дефицит апоптотических эффекторов Bax и Bak указывает на аутофагический путь гибели клеток, инициируемый фотоповреждением эндоплазматического ретикулума» . Аутофагия . 2 (3): 238–40. дои : 10.4161/авто.2730 . ПМИД 16874066 .

[18] МакАртур К., Уайтхед Л.В., Хеддлстон Дж.М., Ли Л., Падман Б.С., Ооршот В., Геохеган Н.Д., Чаппаз С., Дэвидсон С., Сан Чин Х., Лейн Р.М., Драмиканин М., Сондерс Т.Л., Сугиана К., Лессен Р., Оселлам Л.Д., Чу ТЛ , Дьюсон Дж , Лазару М , Рамм Дж , Лессен Дж , Райан МТ , Роджерс К.Л., ван Делфт МФ, Кайл БТ (22 февраля 2018 г.). «Макропоры BAK/BAX способствуют образованию митохондриальных грыж и оттоку мтДНК во время апоптоза» . Наука 359 (6378): eaao6047. дои : 10.1126/science.aao6047 . ПМИД 29472455 .

[pmid15637055-19] Jump up to: ^а ^б Вэн С., Ли Ю, Сюй Д, Ши Ю, Тан Х (март 2005 г.). «Специфическое расщепление Mcl-1 каспазой-3 в апоптозе, индуцированном лигандом, индуцирующим апоптоз, связанным с фактором некроза опухоли (TRAIL), в Т-клетках лейкоза Jurkat» . Ж. Биол. Хим . 280 (11): 10491–500. дои : 10.1074/jbc.M412819200 . ПМИД 15637055 .

[Miyashita_1994-20] Мияшита Т., Краевски С., Краевска М., Ван Х.Г., Лин Х.К., Либерманн Д.А., Хоффман Б., Рид Дж.К. (июнь 1994 г.). «Супрессор опухоли р53 является регулятором экспрессии генов bcl-2 и bax in vitro и in vivo». Онкоген . 9 (6): 1799–805. ПМИД 8183579 .

[Selvakumaran_1994-21] Сельвакумаран М., Лин Х.К., Мияшита Т., Ван Х.Г., Краевски С., Рид Дж.К., Хоффман Б., Либерманн Д. (июнь 1994 г.). «Немедленное раннее усиление экспрессии bax с помощью p53, но не TGF бета 1: парадигма различных путей апоптоза». Онкоген . 9 (6): 1791–8. ПМИД 8183578 .

[Miyashita_1995-22] Мияшита Т., Рид Дж.К. (январь 1995 г.). «Опухолевый супрессор р53 является прямым активатором транскрипции гена bax человека» . Клетка . 80 (2): 293–9. дои : 10.1016/0092-8674(95)90412-3 . ПМИД 7834749 . S2CID 14495370 .

[pmid9824152-23] Jump up to: ^а ^б Стробель Т., Тай Ю.Т., Корсмейер С., Каннистра С.А. (ноябрь 1998 г.). «БАД частично устраняет резистентность к паклитакселу в клетках рака яичников человека». Онкоген . 17 (19): 2419–27. дои : 10.1038/sj.onc.1202180 . ПМИД 9824152 . S2CID 44240363 .

[pmid15231068-24] Хотельманс Р.В. (2004). «Ядерные партнеры Bcl-2: Бакс и ПМЛ». ДНК Клеточная Биол . 23 (6): 351–4. дои : 10.1089/104454904323145236 . ПМИД 15231068 .

[pmid14980220-25] Лин Б., Коллури С.К., Лин Ф., Лю В., Хан Ю.Х., Цао X, Доусон М.И., Рид Дж.К., Чжан К.К. (2004). «Превращение Bcl-2 из защитника в убийцу путем взаимодействия с ядерным рецептором-сиротой Nur77/TR3» . Клетка . 116 (4): 527–40. дои : 10.1016/S0092-8674(04)00162-X . ПМИД 14980220 . S2CID 17808479 .

[pmid10620799-26] Комацу К., Мияшита Т., Ханг Х., Хопкинс К.М., Чжэн В., Каддебек С., Ямада М., Либерман Х.Б., Ван Х.Г. (2000). «Человеческий гомолог S. pombe Rad9 взаимодействует с BCL-2/BCL-xL и способствует апоптозу». Нат. Клеточная Биол . 2 (1): 1–6. дои : 10.1038/71316 . ПМИД 10620799 . S2CID 52847351 .

[pmid12137781-27] Чжан Х., Ниммер П., Розенберг Ш., Нг С.К., Джозеф М. (2002). «Разработка высокопроизводительного флуоресцентного поляризационного анализа для Bcl-x (L)». Анальный. Биохим . 307 (1): 70–5. дои : 10.1016/S0003-2697(02)00028-3 . ПМИД 12137781 .

[pmid12853473-28] Гиллиссен Б., Эссманн Ф., Граупнер В., Штерк Л., Радецки С., Дёркен Б., Шульце-Остхофф К., Дэниел П.Т. (2003). «Индукция гибели клеток гомологом Bcl-2 Nbk/Bik, содержащим только BH3, опосредуется полностью Bax-зависимым митохондриальным путем» . ЭМБО Дж . 22 (14): 3580–90. дои : 10.1093/emboj/cdg343 . ПМК 165613 . ПМИД 12853473 .

[pmid10753914-29] Чжан Х., Коуэн-Джейкоб С.В., Симонен М., Гринхалф В., Хайм Дж., Мейхак Б. (2000). «Структурная основа BFL-1 для его взаимодействия с BAX и его антиапоптотического действия в клетках млекопитающих и дрожжей» . Ж. Биол. Хим . 275 (15): 11092–9. дои : 10.1074/jbc.275.15.11092 . ПМИД 10753914 .

[pmid11259440-30] Каддебек С.М., Ямагути Х., Комацу К., Мияшита Т., Ямада М., Ву К., Сингх С., Ван Х.Г. (2001). «Молекулярное клонирование и характеристика Bif-1. Новый белок, содержащий 3 домена гомологии Src, который связывается с Bax» . Ж. Биол. Хим . 276 (23): 20559–65. дои : 10.1074/jbc.M101527200 . ПМИД 11259440 .

[pmid9748162-31] Марзо И., Бреннер С., Замзами Н., Юргенсмайер Дж.М., Сусин С.А., Виейра Х.Л., Прево М.С., Се З., Мацуяма С., Рид Дж.К., Кремер Г. (1998). «Bax и транслокатор адениновых нуклеотидов взаимодействуют в митохондриальном контроле апоптоза». Наука . 281 (5385): 2027–31. Бибкод : 1998Sci...281.2027M . дои : 10.1126/science.281.5385.2027 . ПМИД 9748162 .

[pmid18274553-32] Сусини Л. и др. (август 2008 г.). «TCTP защищает от апоптотической гибели клеток, противодействуя функции bax» . Гибель клеток отличается . 15 (8): 1211–20. дои : 10.1038/cdd.2008.18 . ПМИД 18274553 .

[pmid12426317-33] Номура М, Симидзу С, Сугияма Т, Нарита М, Ито Т, Мацуда Х, Цудзимото Ю (2003). «14-3-3 Взаимодействует напрямую с проапоптотическим Баксом и отрицательно регулирует его» . Ж. Биол. Хим . 278 (3): 2058–65. дои : 10.1074/jbc.M207880200 . ПМИД 12426317 .

[34] Хоппинс С., Эдлих Ф., Клеланд М.М., Банерджи С., Маккаффери Дж.М., Юл Р.Дж., Нуннари Дж. (2011). «Растворимая форма Bax регулирует слияние митохондрий через гомотипические комплексы MFN2» . Молекулярная клетка . 41 (2): 150–160. doi : 10.1016/j.molcel.2010.11.030 . ПМК 3072068 . ПМИД 21255726 .

[pmid24874738-35] Jump up to: ^а ^б Миньяр В., Лалье Л., Пэрис Ф., Валлетт FM (29 мая 2014 г.). «Биоактивные липиды и контроль проапоптотической активности Bax» . Смерть клеток и болезни . 5 (5): e1266. дои : 10.1038/cddis.2014.226 . ПМК 4047880 . ПМИД 24874738 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]

[ 25 ]

[ 26 ]

[ 27 ]

[ 28 ]

[ 29 ]

[ 30 ]

[ 31 ]

[ 32 ]

[ 33 ]

[ 34 ]

[ 35 ]