Михаэлис -Мюминен Кинетика

Кривая уравнения Михаэлис -Менден, помеченная в соответствии с рекомендациями iubmb

В биохимии , кинетика Михаэлиса-Менден названная в честь Леонора Михаэлиса и Мод Менден , является самым простым случаем кинетики фермента , применяемой к реакциям, катализируемым ферментами одного субстрата и одного продукта. Он принимает форму дифференциального уравнения, описывающего скорость реакции $v$ (скорость образования продукта P с концентрацией $p$) к $a$, концентрация субстрата iubMB А (с использованием символов, рекомендованных ) . Его формула дается уравнением Михаэлиса -Менден :

$v={\frac {\mathrm {d} p}{\mathrm {d} t}}={\frac {Va}{K_{\mathrm {m} }+a}}$

$V$, что часто пишутся как $V_{\max }$, представляет ограничивающую скорость , приближающуюся к системе при насыщенной концентрации субстрата для данной концентрации фермента. Михаэлис Константа $K_{\mathrm {m} }$ определяется как концентрация субстрата, при которой скорость реакции составляет половину $V$. Предполагается, что биохимические реакции с участием одного субстрата следуют кинетике Михаэлиса -Мюмонса, без учета основных предположений модели. Только небольшая доля реакций, катализируемых ферментами, имеет только один субстрат, но уравнение все еще часто применяется, если варьируется только одна концентрация субстрата.

"Михаэлис - Мюминтен Сюжет"

Полу-логарифмический график данных Михаэлиса-Менден

Сюжет $v$ против $a$ часто называют «заговором Михаэлиса -Ментена», даже недавно, Но это вводит в заблуждение, потому что Михаэлис и Менден не использовали такой сюжет. Вместо этого они замышляли $v$ против $\log a$, который имеет некоторые преимущества по сравнению с обычными способами построения данных Михаэлиса -Мюминена. Это имеет $v$ как зависимая переменная и, следовательно, не искажает экспериментальные ошибки в $v$Полем Михаэлис и Менден не пытались оценить $V$ непосредственно из предела, приближающегося к высоким $\log a$, что -то трудное в том, что можно сделать с данными, полученными с помощью современных методов, и практически невозможно с их данными. Вместо этого они воспользовались тем фактом, что кривая почти прямо в среднем диапазоне и имеет максимальный наклон $0.576V$ Т.е. $0.25\ln 10\cdot V$Полем С точным значением $V$ это было легко определить $\log K_{\mathrm {m} }$ с точки на кривой, соответствующей $0.5V$.

Этот сюжет практически никогда не используется сегодня для оценки $V$ и $K_{\mathrm {m} }$, но он остается представляющим серьезный интерес, потому что у него есть еще одно ценное свойство: оно позволяет свойствам изоферментов , катализирующих одну и ту же реакцию, но активны в очень разных диапазонах концентрации субстрата, сравниваться на одном графике. Например, четыре изофермента млекопитающих гексокиназы наполовину насыщены глюкозой в концентрациях от 0,02 мм для гексокиназы А (гексокиназа мозга) до 50 мм для гексокиназы D («глюкокиназа», печеночная гексокиназа), больше, чем 2000- складной диапазон. Было бы невозможно продемонстрировать кинетическое сравнение между четырьмя изоферментами на одном из обычных участков, но это легко выполнять на полу-логарифмическом графике.

Модель

За десять лет до Михаэлиса и Менден Виктор Анри обнаружил, что ферментные реакции могут быть объяснены, предполагая связывающее взаимодействие между ферментом и субстратом. работа была занята Михаэлисом и Ментен, которые исследовали кинетику инвертазы катализирует , фермента, который гидролиз сахарозы глюкозу в . и фруктозу Его В 1913 году они предложили математическую модель реакции. Он включает в себя связывание фермента E с субстратом A, образуя сложную EA, которая высвобождает продукт P, регенерирующий исходную форму фермента. Это может быть схематически представлено как

${\ce {E{}+A<=>[{\mathit {k_{\mathrm {+1} }}}][{\mathit {k_{\mathrm {-1} }}}]EA->[k_{\ce {cat}}]E{}+P}}$

где $k_{\mathrm {+1} }$ (постоянная скорость вперед), $k_{\mathrm {-1} }$ (константа обратной скорости) и $k_{\mathrm {cat} }$ (постоянная каталитическая скорость) обозначает константы скорости , Двойные стрелки между A (субстратом) и EA (комплекс фермента-субстрата) представляют тот факт, что связывание фермента-субстрата является обратимым процессом, а единственная прямая стрелка представляет собой образование P (продукт).

При определенных предположениях , таких как концентрация фермента, намного меньше, чем концентрация субстрата, скорость образования продукта задается

$v={\frac {\mathrm {d} p}{\mathrm {d} t}}={\frac {V_{\max }a}{K_{\mathrm {m} }+a}}={\frac {k_{\mathrm {cat} }e_{0}a}{K_{\mathrm {m} }+a}}$

в каком $e_{0}$ это начальная концентрация фермента. Порядок реакции зависит от относительного размера двух терминов в знаменателе. При низкой концентрации субстрата $a\ll K_{\mathrm {m} }$, так что скорость $v={\frac {k_{\mathrm {cat} }e_{0}a}{K_{\mathrm {m} }}}$ линейно варьируется в зависимости от концентрации субстрата $a$ ( Кинетика первого порядка в $a$). Однако в более высоком $a$, с $a\gg K_{\mathrm {m} }$, реакция приближается к независимости $a$ (Кинетика нулевого порядка в $a$), асимптотически приближаясь к ограничивающему уровню $V_{\mathrm {max} }=k_{\mathrm {cat} }e_{0}$Полем Эта скорость, которая никогда не достигается, относится к гипотетическому случаю, в котором все молекулы фермента связаны с субстратом. $k_{\mathrm {cat} }$, известный как номер оборота или каталитическая постоянная , обычно выражается в s ^–1 является ограничивающим количеством молекул субстрата, преобразованными в продукт на молекулу фермента на единицу времени. Дальнейшее добавление субстрата не увеличит скорость, а фермент, как говорят, насыщен.

Михаэлис Константа $K_{\mathrm {m} }$ не влияет концентрация или чистота фермента. Его значение зависит как от идентичности фермента, так и от субстрата, так и от таких условий, как температура и рН.

Модель используется в различных биохимических ситуациях, отличных от ферментного взаимодействия, включая связывание антиген-антитело , гибридизация ДНК-ДНК и взаимодействие белка-белка . Его можно использовать для характеристики общей биохимической реакции, так же, как уравнение Ленгмура может использоваться для моделирования общей адсорбции биомолекулярных видов. Когда эмпирическое уравнение этой формы применяется к росту микробов, его иногда называют монодным уравнением .

Кинетика Михаэлиса - Менден также применялась к различным темам за пределами биохимических реакций, включая альвеолярный зазор пыли, богатство видовых бассейнов, очистка алкоголя в крови , Связь с фотосинтезом и облучением и бактериальной фаговой инфекции.

Уравнение также может быть использовано для описания взаимосвязи между ионного канала проводимостью и лиганда , концентрацией а также, например, ограничение питательных веществ и роста фитопланктона в глобальном океане.

Специфичность

Специфичность постоянна $k_{\text{cat}}/K_{\mathrm {m} }$ (Также известная как каталитическая эффективность ) является мерой того, насколько эффективно фермент превращает субстрат в продукт. Хотя это соотношение $k_{\text{cat}}$ и $K_{\mathrm {m} }$ это сам по себе параметр, более фундаментальный, чем $K_{\mathrm {m} }$Полем Диффузия ограниченные ферменты , такие как фумараза , работают на теоретическом верхнем пределе 10 ⁸  – 10 ¹⁰ М ⁻¹ с ⁻¹ , ограничено диффузией субстрата в активном участке .

Если мы символизируем константу специфичности для конкретного субстрата A как $k_{\mathrm {A} }=k_{\text{cat}}/K_{\mathrm {m} }$ Уравнение Михаэлиса -Ментена может быть написано в терминах $k_{\mathrm {A} }$ и $K_{\mathrm {m} }$ следующее:

$v={\dfrac {k_{\mathrm {A} }e_{0}a}{1+{\dfrac {a}{K_{\mathrm {m} }}}}}$

Реакция изменяется от приблизительно первого порядка в концентрации субстрата при низких концентрациях до приблизительно нулевого порядка при высоких концентрациях.

При небольших значениях концентрации субстрата это приближается к зависимости скорости от первого порядка от концентрации субстрата:

$v\approx k_{\mathrm {A} }e_{0}a{\text{ when }}a\rightarrow 0$

И наоборот, он подходит к нулевой зависимости от $a$ Когда концентрация субстрата высока:

$v\rightarrow k_{\mathrm {cat} }e_{0}{\text{ when }}a\rightarrow \infty$

Способность фермента различать два конкурирующих субстрата, которые следуют кинетике Михаэлиса -Менденса, зависит только от постоянной специфичности, а не от них. $k_{\text{cat}}$ или $K_{\mathrm {m} }$ один. Поставка $k_{\mathrm {A} }$ для субстрата $\mathrm {A}$ и $k_{\mathrm {A'} }$ Для конкурирующего субстрата $\mathrm {A'}$, затем две скорости, когда оба присутствуют одновременно, заключаются в следующем:

$v_{\mathrm {A} }={\frac {k_{\mathrm {A} }e_{0}a}{1+{\dfrac {a}{K_{\mathrm {m} }^{\mathrm {A} }}}+{\dfrac {a'}{K_{\mathrm {m} }^{\mathrm {A'} }}}}},\;\;\;v_{\mathrm {A'} }={\frac {k_{\mathrm {A'} }e_{0}a'}{1+{\dfrac {a}{K_{\mathrm {m} }^{\mathrm {A} }}}+{\dfrac {a'}{K_{\mathrm {m} }^{\mathrm {A'} }}}}}$

Хотя оба знаменателя содержат константы Михаэлиса, они одинаковы и, таким образом, отменяют, когда одно уравнение разделено на другое:

${\frac {v_{\mathrm {A} }}{v_{\mathrm {A'} }}}={\frac {k_{\mathrm {A} }\cdot a}{k_{\mathrm {A'} }\cdot a'}}$

И поэтому отношение скоростей зависит только от концентраций двух субстратов и констант их специфичности.

Номенклатура

Поскольку уравнение возникло с Анри, а не с Михаэлисом и Менден, точнее называть это уравнением Анри -Мичэлис -Менден, Хотя Михаэлис и Менден поняли, что анализ реакций с точки зрения начальных показателей будет проще, и в результате более продуктивно, чем анализ временного курса реакции, как попытался Анри. Хотя Анри получил уравнение, он не пытался применить его. Кроме того, Михаэльс и Менден поняли необходимость в контроле буферов, но Анри этого не сделал.

Приложения

Значения параметров сильно различаются между ферментами. Некоторые примеры следующие:

Фермент	$K_{\mathrm {m} }$ (М)	$k_{\text{cat}}$ (с −1 )	$k_{\text{cat}}/K_{\mathrm {m} }$ (М −1 с −1 )
Химотрипсин	1.5 × 10 −2	0.14	9.3
Пепсин	3.0 × 10 −4	0.50	1.7 × 10 3
тРНК синтетаза	9.0 × 10 −4	7.6	8.4 × 10 3
Рибонуклеаза	7.9 × 10 −3	7.9 × 10 2	1.0 × 10 5
Карбо -ангидраза	2.6 × 10 −2	4.0 × 10 5	1.5 × 10 7
Фумараза	5.0 × 10 −6	8.0 × 10 2	1.6 × 10 8

Вывод

Равновесное приближение

В своем анализе Михаэлис и Менден (а также Анри) предположили, что субстрат находится в мгновенном химическом равновесии с комплексом, что подразумевает

$k_{+1}ea=k_{-1}x$

в котором E -концентрация свободного фермента (не общая концентрация), а x -концентрация EA-комплекса фермента-субстрата.

Сохранение фермента требует, чтобы

$e=e_{0}-x$

где $e_{0}$ теперь общая концентрация фермента. После объединения двух выражений какая-то прямая алгебра приводит к следующей экспрессии для концентрации комплекса фермента-субстрата:

$x={\frac {e_{0}a}{K_{\mathrm {diss} }+a}}$

где $K_{\mathrm {diss} }=k_{-1}/k_{+1}$ является постоянной диссоциации комплекса фермента-субстрата. Следовательно, уравнение скорости - уравнение Михаэлис -Менден,

$v={\frac {k_{+2}e_{0}a}{K_{\mathrm {diss} }+a}}$

где $k_{+2}$ соответствует каталитической постоянной $k_{\mathrm {cat} }$ и ограничивающая скорость $V_{\mathrm {max} }=k_{+2}e_{0}=k_{\mathrm {cat} }e_{0}$Полем Аналогично с предположением о равновесии $K_{\mathrm {m} }=K_{\mathrm {diss} }$.

Необратимый первый шаг

При изучении уреазы примерно в то же время, что и Михаэлис и Менден, изучали инвертазу, Дональд Ван Слайк и Ге Каллен Сделано по существу противоположное предположение, рассматривая первый этап не как равновесие, а как необратимую реакцию второго порядка с постоянной скоростью $k_{+1}$Полем Поскольку их подход никогда не используется сегодня, достаточно, чтобы дать их окончательное уравнение:

$v={\frac {k_{\mathrm {+2} }e_{0}a}{k_{+2}/k_{+1}+a}}$

и отметить, что это функционально неразличимо от уравнения Анри -Микаэлис -Менден. Нельзя сказать из проверки кинетического поведения, независимо от того, $K_{\mathrm {m} }$ равен $k_{+2}/k_{+1}$ или $k_{-1}/k_{+1}$ или что -то еще.

Устойчивое приближение

GE Briggs и JBS Haldane предприняли анализ, который гармонизировал подходы Михаэлиса и Менден, а также Ван Слайк и Каллен, и сегодня воспринимается как основной подход к кинетике фермента. Они предположили, что концентрация промежуточного комплекса не изменяется на шкале времени, в которой измеряется образование продукта. Это предположение означает, что $k_{+1}ea=k_{-1}x+k_{\mathrm {cat} }x=(k_{-1}+k_{\mathrm {cat} })x$Полем Полученное уравнение скорости заключается в следующем:

$v={\frac {k_{\mathrm {cat} }e_{0}a}{K_{\mathrm {m} }+a}}$

где

$k_{\mathrm {cat} }=k_{+2}{\text{ and }}K_{\mathrm {m} }={\frac {k_{-1}+k_{\mathrm {cat} }}{k_{+1}}}$

Это обобщенное определение константы Михаэлиса.

Предположения и ограничения

Все приведенные производные обрабатывают начальный этап связывания с точки зрения закона массовых действий , который предполагает свободную диффузию через решение. Однако в окружающей среде живой клетки, где существует высокая концентрация белков , цитоплазма часто ведет себя больше как вязкий гель , чем на свободную жидкость, ограничивая молекулярные движения путем диффузии и изменяя скорости реакции. Обратите внимание, однако, что, хотя эта гель-подобная структура сильно ограничивает большие молекулы, такие как белки, ее влияние на мелкие молекулы, как и многие метаболиты, которые участвуют в центральном метаболизме, намного меньше. На практике, следовательно, лечение движения субстратов с точки зрения диффузии вряд ли приведет к серьезным ошибкам. Тем не менее, Schnell и Turner считают, что это более уместно для моделирования цитоплазмы как фрактала , чтобы захватить его кинетику с ограниченной мобильностью.

Оценка параметров Михаэлиса -Менден

Графические методы

Определение параметров уравнения Михаэлис -Менден обычно включает в себя проведение серии ферментных анализов в различных концентрациях субстрата $a$и измерение начальных скоростей реакции $v$IE, скорости реакции измеряются через период времени, достаточно короткий, чтобы предположить, что формированный комплекс фермента-субстрата, но концентрация субстрата остается почти постоянной, и поэтому равновесное или квази-стационарное состояние остается достоверным. Построение скорости реакции на концентрацию и использование нелинейной регрессии уравнения Михаэлиса -Менден с правильным взвешиванием на основе известных свойств распределения ошибок скоростей, параметры могут быть получены.

Перед тем, как вычислительные средства для выполнения нелинейной регрессии стали доступны, были использованы графические методы, включающие линеаризацию уравнения. Был предложен несколько из них, в том числе eadie -hofstee сюжет $v$ против $v/a$, Хейнс сюжет ​ $a/v$ против $a$, и график Lineweaver-Burk (также известный как двойной рецидив ) $1/v$ против $1/a$. Из них, Сюжет Хейнс является наиболее точным, когда $v$ подлежит ошибкам с равномерным стандартным отклонением. С точки зрения визуализации данных. У сюжета Eadie - Hofstee важное свойство: весь возможный диапазон $v$ значения от $0$ к $V$ занимает конечный диапазон шкалы ординат, что делает невозможным выбирать оси, которые скрывают плохой экспериментальный дизайн.

Однако, будучи полезным для визуализации, все три линейных участка искажают структуру ошибок данных и предоставляют менее точные оценки $v$ и $K_{\mathrm {m} }$ чем правильно взвешенная нелинейная регрессия. Предполагая ошибку $\varepsilon (v)$ на $v$, обратное представление приводит к ошибке $\varepsilon (v)/v^{2}$ на $1/v$ ( Распространение неопределенности ), подразумевая, что линейная регрессия двойного рецидиального графика должна включать веса $v^{4}$Полем Это было хорошо понято Lineweaver и Burk, который проконсультировался с выдающимся статистиком В. Эдвардсом Демингом, прежде чем анализировать их данные. В отличие от почти всех работников с тех пор, Берк провел экспериментальное исследование распределения ошибок, обнаружив его в соответствии с равномерной стандартной ошибкой в $v$, прежде чем принять решение о соответствующих весах. Этот аспект работы Lineweaver и Burk практически не привлекал внимания в то время и впоследствии был забыт.

Прямой линейный график - это графический метод, в котором наблюдения представлены прямыми линиями в пространстве параметров, с осями $K_{\mathrm {m} }$ и $V$: Каждая строка протянута с перехватом $-a$ на $K_{\mathrm {m} }$ Ось и $v$ на $V$ ось. Точка пересечения линий для разных наблюдений дает значения $K_{\mathrm {m} }$ и $V$.

Взвешивание

Многие авторы, например, Греко и Хакала, утверждали, что нелинейная регрессия всегда превосходит регрессию линейных форм уравнения Михаэлис-Менден. Однако это правильно, только если используется подходящая схема взвешивания, предпочтительно на основе экспериментального исследования, чего почти никогда не делается. Как отмечалось выше, Берк провел соответствующее исследование и обнаружил, что структура ошибок его данных согласуется с равномерным стандартным отклонением в $v$Полем Более поздние исследования показали, что равномерный коэффициент вариации (стандартное отклонение, выраженное в процентах), был ближе к истине с использованием методов, используемых в 1970 -х годах. Однако эта истина может быть более сложной, чем любая зависимость от $v$ один может представлять.

Равномерное стандартное отклонение $1/v$Полем Если считается, что ставки имеют равномерное стандартное отклонение подходящего веса для каждого $v$ значение для нелинейной регрессии составляет 1. Если используется двойной рецидив. $1/v$ должен иметь вес $v^{4}$, тогда как если график Hanes используется каждое значение $a/v$ должен иметь вес $v^{4}/a^{2}$.

Равномерное изменение $1/v$Полем Если считается, что ставки имеют равномерное изменение коэффициента, соответствующий вес для каждого $v$ ценность для нелинейной регрессии $v^{2}$Полем Если используется двойной рецидив $1/v$ должен иметь вес $v^{2}$, тогда как если график Hanes используется каждое значение $a/v$ должен иметь вес $v^{2}/a^{2}$.

В идеале $v$ В каждом из этих случаев должно быть истинное значение, но это всегда неизвестно. Однако после предварительной оценки можно использовать рассчитанные значения ${\hat {v}}$ для уточнения оценки. На практике структура ошибок ферментных кинетических данных очень редко исследуется экспериментально, поэтому почти никогда не известна, но просто предполагается. Однако возможно сформировать впечатление структуры ошибки из внутренних доказательств в данных. Это утомительно делать вручную, но можно с готовностью сделать на компьютере.

Уравнение закрытой формы

Сантьяго Шнелл и Клаудио Мендоса предложили закрытое решение для анализа кинетики кинетики Михаэлис -Менден на основе решения Lambert W. функции А именно,

${\frac {a}{K_{\mathrm {m} }}}=W(F(t))$

где W - функция Lambert W и

$F(t)={\frac {a_{0}}{K_{\mathrm {m} }}}\exp \!\left({\frac {a_{0}}{K_{\mathrm {m} }}}-{\frac {Vt}{K_{\mathrm {m} }}}\right)$

Вышеуказанное уравнение, известное в настоящее время как уравнение Шнелл-Мендоза, использовался для оценки $V$ и $K_{\mathrm {m} }$ с данных временного курса.

Реакции с более чем одним субстратом

Только небольшое меньшинство реакций, катализируемых ферментами, имеет только один субстрат, и даже число увеличивается путем обработки двух-субстратных реакций, в которых один субстрат представляет собой воду в качестве однобранных реакций, число все еще мало. Соответственно, можно предположить, что уравнение Михаэлиса -Менден, обычно написанное только одним субстратом, имеет ограниченную полезность. Однако это предположение вводит в заблуждение. Одно из общих уравнений для реакции с двумя субстратами может быть написано следующим образом, чтобы выразить $v$ С точки зрения двух концентраций субстрата $a$ и $b$:

$v={\frac {Vab}{K_{\mathrm {iA} }K_{\mathrm {mB} }+K_{\mathrm {mB} }a+K_{\mathrm {mA} }b+ab}}$

Другие символы представляют кинетические константы. Предположим, теперь это $a$ варьируется с $b$ удерживается постоянным. Тогда удобно реорганизовать уравнение следующим образом:

$v={\frac {Vb\cdot a}{K_{\mathrm {iA} }K_{\mathrm {mB} }+K_{\mathrm {mA} }b+(K_{\mathrm {mB} }+b)a}}={\dfrac {{\dfrac {Vb}{K_{\mathrm {mB} }+b}}\cdot a}{{\dfrac {K_{\mathrm {iA} }K_{\mathrm {mB} }+K_{\mathrm {mA} }b}{K_{\mathrm {mB} }+b}}+a}}$

Это имеет точно такую ​​форму уравнения Михаэлис -Ментена

$v={\frac {V^{\mathrm {app} }a}{K_{\mathrm {m} }^{\mathrm {app} }+a}}$

с кажущимися ценностями $V^{\mathrm {app} }$ и $K_{\mathrm {m} }^{\mathrm {app} }$ определено следующим образом:

$V^{\mathrm {app} }={\dfrac {Vb}{K_{\mathrm {mB} }+b}}$

$K_{\mathrm {m} }^{\mathrm {app} }={\dfrac {K_{\mathrm {iA} }K_{\mathrm {mB} }+K_{\mathrm {mA} }b}{K_{\mathrm {mB} }+b}}$

Линейное торможение

Линейные (простые) типы ингибирования могут быть классифицированы с точки зрения общего уравнения для смешанного ингибирования при концентрации ингибитора $i$:

$v={\dfrac {Va}{K_{\mathrm {m} }\left(1+{\dfrac {i}{K_{\mathrm {ic} }}}\right)+a\left(1+{\dfrac {i}{K_{\mathrm {iu} }}}\right)}}$

в каком $K_{\mathrm {ic} }$ является постоянным конкурентного ингибирования и $K_{\mathrm {iu} }$ является постоянным неконкурентоспособным ингибированием . Это уравнение включает в себя другие типы ингибирования в качестве особых случаев:

• Если $K_{\mathrm {iu} }\rightarrow \infty$ Вторая скобка в знаменателе подходит $1$ И полученное поведение является конкурентным запретом .
• Если $K_{\mathrm {ic} }\rightarrow \infty$ Первая скобка в знаменателе подходит $1$ и результирующее поведение является неконкурентоспособным торможением .
• Если оба $K_{\mathrm {ic} }$ и $K_{\mathrm {iu} }$ конечно, поведение - это смешанное торможение .
• Если $K_{\mathrm {ic} }=K_{\mathrm {iu} }$ Получившимся специальным случаем является чисто неконкурентное торможение .

Чистое неконкурентное ингибирование очень редко, в основном ограничивается воздействием протонов и некоторых ионов металлов. Клеланд признал это, и он пересмотрел неконкурентный в среднем смешанном . Некоторые авторы следовали за ним в этом отношении, но не все, поэтому при чтении любой публикации необходимо проверить, какое определение использует авторы.

Во всех случаях кинетические уравнения имеют форму уравнения Михаэлиса -Менден с кажущимися константами, что можно увидеть, написав уравнение выше следующим образом:

$v={\dfrac {{\dfrac {V}{1+i/K_{\mathrm {iu} }}}\cdot a}{{\dfrac {K_{\mathrm {m} }(1+i/K_{\mathrm {ic} })}{1+i/K_{\mathrm {iu} }}}+a}}={\frac {V^{\mathrm {app} }a}{K_{\mathrm {m} }^{\mathrm {app} }+a}}$

с кажущимися ценностями $V^{\mathrm {app} }$ и $K_{\mathrm {m} }^{\mathrm {app} }$ определено следующим образом:

$V^{\mathrm {app} }={\dfrac {V}{1+i/K_{\mathrm {iu} }}}$

$K_{\mathrm {m} }^{\mathrm {app} }={\dfrac {K_{\mathrm {m} }(1+i/K_{\mathrm {ic} })}{1+i/K_{\mathrm {iu} }}}$

Смотрите также

• Прямой линейный сюжет
• Eadie -court чайный сюжет
• Кинетика фермента
• Функциональный ответ (экология)
• Функция Gompertz
• Хейнс Сюжет
• Уравнение холма
• Вклад холма в уравнение Лэнгмура
• Модель адсорбции Langmuir (уравнение с той же математической формой)
• Lineweaver - Burk Stury
• Уравнение монода (уравнение с той же математической формой)
• Реакция прогресса Кинетический анализ
• Обратимая кинетика Михаэлиса -Менден
• Устойчивое состояние
• Виктор Анри , который впервые написал общую форму уравнения в 1901 году
• По функции Берталанфи

Внешние ссылки

• Онлайн $K_{\mathrm {M} }$ $V_{\max }$ Калькулятор VMAX (IC50.tk/kmvmax.html) на основе языка программирования C и нелинейного алгоритма gnuplot gnuplot.
• Альтернатива онлайн $K_{\mathrm {M} }$ $V_{\max }$ Калькулятор (ic50.org/kmvmax.html) на основе Python , Numpy , Matplotlib и нелинейного алгоритма Levenberg-Marquardt Algorithm of Scipy

Дальнейшее чтение

• Биохимия/катализ в Wikibooks