Steap3

Steap3
Доступные структуры
PDB	Поиск ортолога: PDBE RCSB
showСписок кодов идентификаторов PDB
	2VNS, 2VQ3
Идентификаторы
Псевдонимы	Steap3 , Ahmio2, STMP3, TSAP6, Dudlin-2, Dudulin-2, Phyde, Steap3 Metalloreductase
Внешние идентификаторы	Омим : 609671 ; MGI : 1915678 ; Гомологен : 10084 ; GeneCards : Steap3 ; OMA : Steap3 - ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 2 (human)
End	119,265,652 bp
showМестоположение гена ( мышь )
Chr.	Chromosome 1 (mouse)
End	120,200,435 bp
showРНК -паттерн экспрессии
	Top expressed in
	right lobe of liver; ; spinal ganglia; ; olfactory zone of nasal mucosa; ; epithelium of bronchus; ; bronchial epithelial cell; ; lactiferous duct; ; trigeminal ganglion; ; triceps brachii muscle; ; biceps brachii; ; muscle of trunk;
	Top expressed in
	lumbar spinal ganglion; ; lip; ; muscle of thigh; ; aortic valve; ; facial skeleton; ; membranous bone; ; ascending aorta; ; Dermatocranium; ; morula; ; fetal liver hematopoietic progenitor cell;
	More reference expression data
	More reference expression data
showДжин Онтология
Molecular function	oxidoreductase activity; protein binding; ferric-chelate reductase (NADPH) activity; metal ion binding; cupric reductase activity; oxidoreductase activity, acting on metal ions, NAD or NADP as acceptor; identical protein binding;
Cellular component	integral component of membrane; multivesicular body; endosome; endosome membrane; membrane; integral component of plasma membrane; cytoplasm; plasma membrane;
Biological process	apoptotic process; protein secretion; cell cycle; iron ion homeostasis; copper ion import; ion transport; transferrin transport; regulation of apoptotic process; iron ion import across cell outer membrane;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	55240
	68428
	ENSG00000115107
	Ensmusg00000026389
	Q658P3
	Q8CI59
	NM_001008410 ; NM_018234 ; NM_138637 ; NM_182915
	NM_001085409 ; NM_133186 ; NM_001379354 ; NM_001379355
	NP_001008410 ; NP_060704 ; NP_619543 ; NP_878919
	NP_001078878 ; NP_573449 ; NP_001366283 ; NP_001366284
	Викидид
Посмотреть/редактировать человека	Посмотреть/редактировать мышь

Metalloreductase steap3 - это фермент , который у людей кодируется Steap3 геном . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]}

Steap3 является металлоредуктазой, способной преобразовать железо из нерастворимого железа (Fe ³⁺) для растворимого железа (Fe ²⁺) форма. ^{[ 7 ]}

Предполагается, что STEAP3 и другой белок Steap, за исключением STEAP1, содержат ди-нуклеотид-связывающий домен (Rossmann Fold). Это было показано с использованием рентгеновской кристаллографии в случаях STEAP3 и STEAP4 (PDB: 2VNS , 2VQ3 и 2YJZ ). ^{[ 8 ]}^{[ 9 ]}

Взаимодействия

Было показано, что STEAP3 взаимодействует с BNIP3L ^{[ 5 ]} и pkmyt1 . ^{[ 5 ]}

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000115107 - Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000026389 - Ensembl , май 2017 г.
^ «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в Прохожий Б.Дж., Нэнси-Портебус В., Амзаллаг Н., Приер С., Банс С., Роборел де Клименс А., Фуччи Г., Бувард В., Туиндер М., Сусини Л., Морчушне С., Крибл В., Леспагнол А., Дауссет Дж., Орен М., Амсон С., R, Telerman A (март 2003 г.). «Продукт гена p53, индуцируемый p53, регулирует апоптоз и клеточный цикл и взаимодействует с NIX и киназой MyT1» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 100 (5): 2284–9. Bibcode : 2003pnas..100.2284p . doi : 10.1073/pnas.0530298100 . PMC 151332 . PMID 12606722 .
^ "Entrez Gene: Steap3 Steap Family Member 3" .
^ Ohgami RS, Campagna DR, McDonald A, Fleming MD (август 2006 г.). «Штиап -белки представляют собой металлоредуктазы» . Кровь . 108 (4): 1388–94. doi : 10.1182/blood-2006-02-003681 . PMC 1785011 . PMID 16609065 .
^ Sendamarai AK, Ohgami RS, Fleming MD, Lawrence CM (май 2008 г.). «Структура мембранной проксимально оксидоредуктазы домена человеческого steap3, доминантной ферриредуктазы цикла трансферрина эритроида» (PDF) . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 105 (21): 7410–5. Bibcode : 2008pnas..105.7410S . doi : 10.1073/pnas.0801318105 . PMC 2396704 . PMID 18495927 .
^ Gauss GH, Kleven MD, Sendamarai AK, Fleming MD, Lawrence CM (июль 2013 г.). «Кристаллическая структура шестирансмембранного эпителиального антигена простаты 4 (steap4), ферри/куприректазы, предполагает новый сайт связывания флавина между флавином» . Журнал биологической химии . 288 (28): 20668–82. doi : 10.1074/jbc.m113.479154 . PMC 3711330 . PMID 23733181 .

Дальнейшее чтение

Хартли Дж.Л., Темпл Г.Ф., Браш М.А. (ноябрь 2000 г.). «Клонирование ДНК с использованием специфической для сайта рекомбинации in vitro» . Исследование генома . 10 (11): 1788–95. doi : 10.1101/gr.143000 . PMC 310948 . PMID 11076863 .
Wiemann S, потому что B, Wellenreuther R, Gassenhuber J, Glassl S, Ansorge W, Böcher M, Blöcker H, Bauersachs S, Blum H, Lauber J, Düsterhöft A, Beyer A, Köhrer K, Strack N, Mewes, Ottenwälder B, Behrer K, Strack N, Mewes, Ottenwälder B, Köhreer K, Strack N, Mewes, Ottenwälder B, Köhrer K, Strack N, Mewes, Ottenwälder B, Köhrer K, Strack N, Mewes, Ottenwälder A, Köhreer K, Strack N, Mewes, Ottenwälder. , Obermaier B, Tampe J, Heubner D, Wambutt R, Korn B, Klein M, Poustka A (март 2001 г.). «На пути к каталогу генов человека и белка: секвенирование и анализ 500 новых полных белков, кодирующих кДНК человека» . Исследование генома . 11 (3): 422–35. Doi : 10.1101/gr.gr1547r . PMC 311072 . PMID 11230166 .
Korkmaz KS, Elbi C, Korkmaz CG, Loda M, Hager GL, Saatcioglu F (сентябрь 2002 г.). «Молекулярное клонирование и характеристика Stamp1, высокоспецифичного для простаты шести трансмембранного белка, который сверхэкспрессируется при раке простаты» . Журнал биологической химии . 277 (39): 36689–96. doi : 10.1074/jbc.m202414200 . PMID 12095985 .
Амзаллаг Н., прохожие Б.Дж., Алланич Д., Сегура Е., Тери С., Гуд Б., Амсон Р., Теротерман А (октябрь 2004 г.). «TSAP6 облегчает секрецию трансляционно контролируемого опухолевого белка/гистамин-религирующего фактора через неклассический путь» . Журнал биологической химии . 279 (44): 46104–12. doi : 10.1074/jbc.m404850200 . PMID 15319436 .
Whoman S, Art D, Houberg W, WomenRerer R, Skrle A, Beregan H, Plultlus H, Plultcaker H, Postlok A (Octmary 2004). «От Orfeomom до Bioloy: в функциональной Gipomics Pillinine» . Исследование генома . 14 (10b): 2136-44. Doi : 10.1101 / gr.2576704 . PMC 528930 . PMID 15489336 .
Mehrle A, Rosenfelder H, Schupp I, Del Val C, Arlt D, Hahne F, Bechtel S, Simpson J, Hofmann O, Hide W, Glatting KH, Huber W, Pepperkok R, Poustka A, Wiemann S (январь 2006 г.). «База данных LIFEDB в 2006 году» . Исследование нуклеиновых кислот . 34 (проблема базы данных): D415-8. doi : 10.1093/nar/gkj139 . PMC 1347501 . PMID 16381901 .

Эта статья о гене о хромосоме человека 2 является заглушкой . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000115107 - Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000026389 - Ensembl , май 2017 г.

[3] «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[4] «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[pmid12606722-5] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в Прохожий Б.Дж., Нэнси-Портебус В., Амзаллаг Н., Приер С., Банс С., Роборел де Клименс А., Фуччи Г., Бувард В., Туиндер М., Сусини Л., Морчушне С., Крибл В., Леспагнол А., Дауссет Дж., Орен М., Амсон С., R, Telerman A (март 2003 г.). «Продукт гена p53, индуцируемый p53, регулирует апоптоз и клеточный цикл и взаимодействует с NIX и киназой MyT1» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 100 (5): 2284–9. Bibcode : 2003pnas..100.2284p . doi : 10.1073/pnas.0530298100 . PMC 151332 . PMID 12606722 .

[entrez-6] "Entrez Gene: Steap3 Steap Family Member 3" .

[pmid16609065-7] Ohgami RS, Campagna DR, McDonald A, Fleming MD (август 2006 г.). «Штиап -белки представляют собой металлоредуктазы» . Кровь . 108 (4): 1388–94. doi : 10.1182/blood-2006-02-003681 . PMC 1785011 . PMID 16609065 .

[8] Sendamarai AK, Ohgami RS, Fleming MD, Lawrence CM (май 2008 г.). «Структура мембранной проксимально оксидоредуктазы домена человеческого steap3, доминантной ферриредуктазы цикла трансферрина эритроида» (PDF) . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 105 (21): 7410–5. Bibcode : 2008pnas..105.7410S . doi : 10.1073/pnas.0801318105 . PMC 2396704 . PMID 18495927 .

[9] Gauss GH, Kleven MD, Sendamarai AK, Fleming MD, Lawrence CM (июль 2013 г.). «Кристаллическая структура шестирансмембранного эпителиального антигена простаты 4 (steap4), ферри/куприректазы, предполагает новый сайт связывания флавина между флавином» . Журнал биологической химии . 288 (28): 20668–82. doi : 10.1074/jbc.m113.479154 . PMC 3711330 . PMID 23733181 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

v Т и Другие оксидоредуктазы ( EC 1.15–1.21)
1.15: Acting on superoxide as acceptor	Superoxide dismutase SOD1 SOD2 SOD3
1.16: Oxidizing metal ions	Ceruloplasmin (Methionine synthase) reductase
1.17: Acting on CH or CH2 groups	Xanthine oxidase Ribonucleotide reductase 4-Hydroxy-3-methylbut-2-enyl diphosphate reductase 7-Hydroxymethyl chlorophyll a reductase
1.18: Acting on iron–sulfur proteins as donors	Nitrogenase
1.19: Acting on reduced flavodoxin as donor	Nitrogenase (flavodoxin)
1.20: Acting on phosphorus or arsenic in donors	Glutaredoxin GLRX GLRX2 GLRX3 GLRX5
1.21: Acting on X-H and Y-H to form an X-Y bond	Isopenicillin N synthase Columbamine oxidase Reticuline oxidase Sulochrin oxidase (+)-bisdechlorogeodin-forming (-)-bisdechlorogeodin-forming Aureusidin synthase Tetrahydrocannabinolic acid synthase Cannabidiolic acid synthase Dichlorochromopyrrolate synthase

v Т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)