✖


Jump to content

Моноаминоксидаза B

(Перенаправлено с МАО-Б )

МАОБ
Доступные структуры
ПДБ Поиск ортологов: PDBe RCSB
Идентификаторы
Псевдонимы МАОБ , Моноаминоксидаза B
Внешние идентификаторы ОМИМ : 309860 ; МГИ : 96916 ; Гомологен : 20251 ; GeneCards : MAOB ; ОМА : МАОБ - ортологи
Ортологи
Разновидность Человек Мышь
Входить

4129

109731

Вместе

ENSG00000069535

ENSMUSG00000040147

ЮниПрот

P27338

Q8BW75

RefSeq (мРНК)

НМ_000898

НМ_172778

RefSeq (белок)

НП_000889

НП_766366

Местоположение (UCSC) Chr X: 43,77 – 43,88 Мб Chr X: 16,58 – 16,68 Мб
в PubMed Поиск [3] [4]
Викиданные
Просмотр/редактирование человека Просмотр/редактирование мыши

Моноаминоксидаза B , также известная как MAO-B , представляет собой фермент , который у человека кодируется MAOB геном .

Белок, кодируемый этим геном, принадлежит к семейству флавинмоноаминоксидаз . Это фермент , расположенный на внешней мембране митохондрий . Он катализирует окислительное дезаминирование биогенных и ксенобиотических аминов и играет важную роль в катаболизме нейроактивных и вазоактивных аминов в ЦНС и периферических тканях. Этот белок преимущественно расщепляет бензиламин и фенэтиламин . [5] Подобно моноаминоксидазе А (МАО-А), МАО-В также участвует в катаболизме дофамина . [6]

Структура и функции

[ редактировать ]

Моноаминоксидаза B имеет гидрофобную двудольную вытянутую полость, которая (в «открытой» конформации) занимает общий объем, близкий к 700 Å. 3 . hMAO-A имеет единственную полость, которая имеет более округлую форму и больше по объему, чем «полость субстрата» hMAO-B. [7]

Первую полость hMAO-B назвали входной полостью (290 Å). 3 ), вторая полость подложки или полость активного центра (~390 Å 3 ) – между обоими изолейцина боковая цепь 199 служит воротами . В зависимости от субстрата или связанного ингибитора он может существовать либо в открытой, либо в закрытой форме, что, как было показано, важно для определения специфичности ингибитора hMAO-B. В конце полости субстрата находится кофактор FAD с сайтами для благоприятного связывания амина вокруг флавина, включающими два почти параллельных тирозильных остатка (398 и 435), которые образуют так называемый ароматический каркас . [7]

Подобно МАО-А, МАО-В катализирует О 2 -зависимое окисление первичных арилалкиламинов , начальную стадию распада этих молекул. Продукты представляют собой соответствующие альдегид , перекись водорода и аммиак :

Амин + О
2 + Ч
2 O → Альдегид + H
22О
2 + НХ
3

Считается, что эта реакция происходит в три стадии. Сначала амин окисляется до соответствующего имина с восстановлением кофактора FAD до FADH 2 . Во-вторых, O 2 принимает два электрона и два протона от FADH 2 , образуя H
22О
2 и регенерирующий ФАД. В-третьих, имин гидролизуется водой с образованием аммиака и альдегида. [7] [8]

Различия между МАОА и МАОБ

[ редактировать ]

МАО-А обычно метаболизирует тирамин , норадреналин , серотонин и дофамин (и другие менее клинически значимые химические вещества). Напротив, МАО-Б метаболизирует дофамин и фенэтиламин, а также другие менее клинически значимые химические вещества. [9] Различия в субстратной селективности двух ферментов используются клинически при лечении конкретных заболеваний; МАО-А Ингибиторы обычно используются для лечения депрессии, тогда как ингибиторы МАО-В обычно используются для лечения болезни Паркинсона. [10] [11] Одновременное применение ингибиторов МАО-А с симпатомиметическими препаратами может спровоцировать гипертонический криз в результате избыточного содержания норадреналина. [12] Аналогичным образом, употребление тираминсодержащих веществ, таких как сыр, при одновременном применении ингибиторов МАО-А также несет в себе риск гипертонического криза. [6] [12] Селективные ингибиторы МАО-В обходят эту проблему, преимущественно ингибируя МАО-В, что позволяет тирамину свободно метаболизироваться под действием МАО-А в желудочно-кишечном тракте . [6] [12]

Роль в болезнях и старении

[ редактировать ]

Болезнь Альцгеймера (БА) и болезнь Паркинсона (БП) связаны с повышенным уровнем МАО-В в мозге. [13] [14] Нормальная активность МАО-В создает активные формы кислорода , которые напрямую повреждают клетки. [15] Было обнаружено, что уровни МАО-В увеличиваются с возрастом, что указывает на его роль в естественном возрастном снижении когнитивных функций и повышении вероятности развития неврологических заболеваний в более позднем возрасте. [16] Более активные полиморфизмы гена MAO-B связаны с негативной эмоциональностью и предположительно являются основным фактором депрессии . [17] Также было показано, что активность МАО-В играет роль в повреждении сердца, вызванном стрессом. [18] [19] Сверхэкспрессия Аβ и повышенные уровни МАО-В в головном мозге также связаны с накоплением амилоидных β-пептидов ( ) посредством механизмов секретазы белка-предшественника амилоида , γ-секретазы , ответственной за развитие бляшек. у пациентов с болезнью Альцгеймера и Паркинсона. Имеющиеся данные свидетельствуют о том, что миРНК подавление МАО-В или ингибирование МАО-В с помощью ингибиторов МАО-В ( селеглин , разагилин ) замедляет прогрессирование, улучшает и обращает вспять симптомы, связанные с БА и БП, включая уменьшение количества бляшек Аβ в мозг. [20] [21]

Модели животных

[ редактировать ]

Показано, что трансгенные мыши, которые не способны продуцировать МАО-В, устойчивы к мышиной модели болезни Паркинсона. [22] [23] [24] Они также демонстрируют повышенную чувствительность к стрессу (как и у мышей с нокаутом МАО-А ). [25] и увеличение β-PEA . [23] [25] Кроме того, они демонстрируют поведенческую расторможенность и снижение тревожно-подобного поведения. [26]

Было показано, что ингибирование МАО-В у крыс предотвращает многие возрастные биологические изменения, такие как дегенерация зрительного нерва, и увеличивает среднюю продолжительность жизни до 39%. [27] [28]

Последствия дефицита у человека

[ редактировать ]

В то время как у людей, не имеющих гена МАО-А, наблюдаются интеллектуальные нарушения и поведенческие отклонения, у людей, не имеющих гена МАО-В, не наблюдается никаких отклонений, за исключением повышенного уровня фенилэтиламина в моче. [29] [9] Новые исследования указывают на важность фенэтиламина и других следовых аминов , которые, как теперь известно, регулируют катехоламинов и серотонина нейротрансмиссию через тот же рецептор, что и амфетамин , TAAR1 . [9] [30]

Было предложено профилактическое использование ингибиторов МАО-В для замедления естественного старения человека у здоровых людей, но оно остается весьма спорной темой. [31] [32]

Селективные ингибиторы

[ редактировать ]
Гей-парикмахер
(+)-Катехин
Структурные формулы высокоаффинных обратимых ингибиторов МАО, селективных к типу В

Видозависимые различия могут препятствовать экстраполяции эффективности ингибиторов. [33]

Двусторонний

[ редактировать ]

Естественный

[ редактировать ]

Синтетический

[ редактировать ]

Необратимый (ковалентный)

[ редактировать ]

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Перейти обратно: а б с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000069535 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ Перейти обратно: а б с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000040147 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ «Ген Энтрез: моноаминоксидаза B MAOB» .
  6. ^ Перейти обратно: а б с Тан Ю.Й., Дженнер П., Чен С.Д. (2022). «Ингибиторы моноаминоксидазы B для лечения болезни Паркинсона: прошлое, настоящее и будущее» . Журнал болезни Паркинсона . 12 (2): 477–493. дои : 10.3233/JPD-212976 . ПМЦ   8925102 . ПМИД   34957948 . Существует два изофермента МАО: МАО-А и МАО-В. МАО-А в основном распределяется в желудочно-кишечном тракте, тромбоцитах и ​​сердце и может способствовать метаболизму тираминсодержащих веществ в пище, что позволяет избежать гипертонических кризов, вызванных накоплением тирамина («сырная реакция»). МАО-А также существует в катехоламинергических нейронах, таких как дофаминергические нейроны СН, норадреналиновые нейроны голубого пятна и т. д. [18]. МАО-В в основном распределяется в тромбоцитах и ​​глиальных клетках, а общая активность МАО в мозге состоит примерно из 20% МАО-А и 80% МАО-В [19–22]. И МАО-А, и МАО-В регулируют аминные нейротрансмиттеры, включая дофамин. МАО-А метаболизирует дофамин в пресинаптических нейронах, тогда как МАО-В метаболизирует дофамин, высвобождаемый в синаптическую щель и поглощаемый глиальными клетками. Показано, что количество глиальных клеток увеличивается с возрастом, а при нейродегенеративных заболеваниях, как и ожидалось, также увеличивается активность МАО-В [23–25]. Ингибиторы МАО-В ингибируют активность МАО-В в головном мозге, блокируют катаболизм дофамина, усиливают передачу сигналов дофамина и избирательно повышают уровни дофамина в синаптической щели [21].
  7. ^ Перейти обратно: а б с Эдмондсон Д.Э., Бинда С., Маттеви А. (август 2007 г.). «Структурное понимание механизма окисления аминов моноаминоксидазами A и B» . Арх. Биохим. Биофиз . 464 (2): 269–76. дои : 10.1016/j.abb.2007.05.006 . ЧВК   1993809 . ПМИД   17573034 .
  8. ^ Бинда С., Маттеви А., Эдмондсон Д.Э. (5 июля 2002 г.). «Структурно-функциональные взаимосвязи при флавофермент-зависимом окислении аминов: сравнение полиаминоксидазы и моноаминоксидазы» . Журнал биологической химии . 277 (27): 23973–23976. дои : 10.1074/jbc.R200005200 . ПМИД   12015330 .
  9. ^ Перейти обратно: а б с Бортолато М., Флорис Дж., Ши Дж. К. (ноябрь 2018 г.). «От агрессии к аутизму: новые взгляды на поведенческие последствия дефицита моноаминоксидазы» . Журнал нейронной передачи . 125 (11): 1589–1599. дои : 10.1007/s00702-018-1888-y . ПМК   6215718 . ПМИД   29748850 . В отличие от данных о дефиците МАОА, клинические последствия низкой активности МАО В остаются частично неуловимыми. Действительно, единственные случаи с документированной мутацией потери функции были описаны у пациентов с атипичной болезнью Норри, имеющих делеции как гена ND, так и (смежного) гена MAOB (Lenders et al., 1996). У этих пациентов не было выявлено каких-либо явных психопатологических изменений, что указывает на отсутствие явных клинических последствий дефицита МАОБ (Lenders et al., 1996). ... Поведенческие последствия дефицита МАО B вряд ли будут отражать ранние проблемы развития нервной системы (учитывая более низкую экспрессию этого фермента на перинатальных стадиях), но вместо этого могут отражать тоническое усиление ПЭА и/или других субстратов МАО B. ПЭА представляет собой следовой амин, который участвует в ряде нервно-психических расстройств (Beckmann et al., 1983; Szymanski et al., 1987; O'Reilly et al., 1991; Berry, 2007). Эффекты ПЭА не до конца ясны, но его химическое сходство с d-амфетамином (в котором метильная группа замещена у α-углерода) подчеркивает возможность того, что эта молекула может способствовать высвобождению катехоламинов и серотонина. С другой стороны, идентификация TAAR1 как эндогенного рецептора ПЭА, а также других моноаминов, метаболизируемых МАО В (таких как тирамин и 3-йодтиронамин), ставит под вопрос, могут ли эффекты ПЭА быть результатом комбинации различных механизмы.
  10. ^ Нолен В.А., Хоэнкамп Э., Буви П.Ф., Хаффманс П.М. (1993). «Обратимые ингибиторы моноаминоксидазы-А при резистентной большой депрессии». Клин Нейрофармакол . 16 (Приложение 2): С69–76. ПМИД   8313400 .
  11. ^ Ридерер П., Ло Г. (март 2011 г.). «Ингибиторы МАО при болезни Паркинсона» . Опыт Нейробиола . 20 (1): 1–17. дои : 10.5607/en.2011.20.1.1 . ПМЦ   3213739 . ПМИД   22110357 .
  12. ^ Перейти обратно: а б с Кальви А., Фишетти I, Верзикко I, Бельведери Мурри М., Занетиду С., Вольпи Р. и др. (2021). «Влияние антидепрессантов на кровяное давление» . Границы сердечно-сосудистой медицины . 8 : 704281. дои : 10.3389/fcvm.2021.704281 . ПМЦ   8370473 . ПМИД   34414219 . Риск развития «сырной реакции» при лечении ИМАО зависит от одновременного приема пищи, содержащей тирамин или симпатомиметики (табл. 3). Тирамин обычно метаболизируется МАО-А, расположенным на стенке кишечника, и МАО-В в печени; если ингибируется МАО-А, биодоступность тирамина увеличивается, что приводит к избытку НЭ, что приводит к гипертоническому кризу (55, 217). В настоящее время они не являются антидепрессантами первой линии, и их применение ограничивается резистентной к лечению или атипичной депрессией. ... Селегилин представляет собой селективный ИМАО-В в низких дозах и неселективный ИМАО в более высоких дозах; он также индуцирует дофаминергическую активность в низких дозах. Это различное действие, в зависимости от дозы, предполагает различное применение: низкие дозы (до 10 мг/день) при болезни Паркинсона и более высокие дозы в качестве лечения антидепрессантами (Таблица 1) (55). ... Более высокие дозы перорального и трансдермального селегилина были связаны с большей частотой ортостатической гипотензии (227). При применении пластыря не сообщалось о гипертоническом кризе, но у небольшой части пациентов с уже существующей гипертонией наблюдался худший контроль АД (224).
  13. ^ Саура Дж., Люке Дж.М., Сесура А.М., Да Прада М., Чан-Пале В., Хубер Дж. и др. (сентябрь 1994 г.). «Повышенная активность моноаминоксидазы B в связанных с бляшками астроцитах мозга при болезни Альцгеймера, выявленная с помощью количественной радиоавтографии ферментов». Нейронаука . 62 (1): 15–30. дои : 10.1016/0306-4522(94)90311-5 . ПМИД   7816197 . S2CID   38740469 .
  14. ^ Маллайосюла Дж.К., Чинта С.Дж., Раджагопалан С., Николлс Д.Г., Андерсен Дж.К. (октябрь 2009 г.). «Анализ метаболического контроля в клеточной модели повышенного уровня МАО-В: актуальность для болезни Паркинсона» . Исследования нейротоксичности . 16 (3): 186–193. дои : 10.1007/s12640-009-9032-2 . ПМЦ   2727365 . ПМИД   19526285 .
  15. ^ Нагацу Т., Савада М. (2006). «Молекулярный механизм связи моноаминоксидазы B и ее ингибиторов с болезнью Паркинсона: возможные последствия глиальных клеток». Окислительный стресс и нейропротекция . Том. 71. С. 53–65. дои : 10.1007/978-3-211-33328-0_7 . ISBN  978-3-211-33327-3 . ПМИД   17447416 . {{cite book}}: |journal= игнорируется ( помогите )
  16. ^ Кумар М.Дж., Андерсен Дж.К. (август 2004 г.). «Перспективы использования МАО-Б в борьбе со старением и неврологическими заболеваниями: куда нам двигаться дальше?». Молекулярная нейробиология . 30 (1): 77–89. дои : 10.1385/МН:30:1:077 . ПМИД   15247489 . S2CID   19776473 .
  17. ^ Длугос А.М., Палмер А.А., де Вит Х (октябрь 2009 г.). «Негативная эмоциональность: варианты гена моноаминоксидазы B модулируют черты личности у здоровых людей» . Журнал нейронной передачи . 116 (10): 1323–1334. дои : 10.1007/s00702-009-0281-2 . ПМЦ   3653168 . ПМИД   19657584 .
  18. ^ Калудерчич Н., Карпи А., Менабо Р., Ди Лиза Ф., Паолокчи Н. (июль 2011 г.). «Моноаминоксидазы (МАО) в патогенезе сердечной недостаточности и ишемии/реперфузионного повреждения» . Биохимия и биофизика Acta (BBA) - Исследования молекулярных клеток . 1813 (7): 1323–1332. дои : 10.1016/j.bbamcr.2010.09.010 . ПМК   3030628 . ПМИД   20869994 .
  19. ^ Калудерчич Н., Карпи А., Нагаяма Т., Сивакумаран В., Чжу Г., Лай Э.В. и др. (январь 2014 г.). «Моноаминоксидаза B вызывает митохондриальную и сердечную дисфункцию в сердцах с перегрузкой давлением» . Антиоксиданты и окислительно-восстановительная сигнализация . 20 (2): 267–280. дои : 10.1089/ars.2012.4616 . ПМЦ   3887464 . ПМИД   23581564 .
  20. ^ Шедин-Вайс С., Иноуэ М., Громадкова Л., Тераниши Ю., Ямамото Н.Г., Вихагер Б. и др. (август 2017 г.). «Моноаминоксидаза B повышается в нейронах болезни Альцгеймера, связана с γ-секретазой и регулирует уровни β-амилоидного пептида в нейронах» . Исследования и терапия болезни Альцгеймера . 9 (1): 57. дои : 10.1186/s13195-017-0279-1 . ПМК   5540560 . ПМИД   28764767 .
  21. ^ Цай Зи (май 2014 г.). «Ингибиторы моноаминоксидазы: перспективные терапевтические средства при болезни Альцгеймера (обзор)» . Отчеты о молекулярной медицине . 9 (5): 1533–41. дои : 10.3892/ммр.2014.2040 . ПМИД   24626484 .
  22. ^ Ши Дж.К., Чен К. (1999). «Мыши с нокаутом генов MAO-A и -B демонстрируют совершенно разное поведение». Нейробиология (Бп) . 7 (2): 235–46. ПМИД   10591056 .
  23. ^ Перейти обратно: а б Гримсби Дж., Тот М., Чен К., Кумадзава Т., Клэйдман Л., Адамс Дж.Д., Карум Ф., Гал Дж., Ши Дж.К. (октябрь 1997 г.). «Повышенная реакция на стресс и бета-фенилэтиламин у мышей с дефицитом MAOB». Природная генетика . 17 (2): 206–10. дои : 10.1038/ng1097-206 . ПМИД   9326944 . S2CID   31804364 .
  24. ^ Ши Дж.К. , Чен К., Ридд М.Дж. (1999). «Моноаминоксидаза: от генов к поведению» . Ежегодный обзор неврологии . 22 : 197–217. дои : 10.1146/annurev.neuro.22.1.197 . ПМЦ   2844879 . ПМИД   10202537 .
  25. ^ Перейти обратно: а б Ши JC (январь 2004 г.). «Клонирование после клонирования, нокаутные мыши и физиологические функции МАО А и Б». Нейротоксикология . 25 (1–2): 21–30. дои : 10.1016/s0161-813x(03)00112-8 . ПМИД   14697877 .
  26. ^ Бортолато М., Годар С.С., Давариан С., Чен К., Ши Дж.К. (декабрь 2009 г.). «Поведенческое расторможение и снижение тревожного поведения у мышей с дефицитом моноаминоксидазы B» . Нейропсихофармакология . 34 (13): 2746–57. дои : 10.1038/нпп.2009.118 . ПМЦ   2783894 . ПМИД   19710633 .
  27. ^ Неббиозо М., Паскарелла А., Каваллотти С., Пескосолидо Н. (декабрь 2012 г.). «Ферменты моноаминоксидазы и окислительный стресс в зрительном нерве крысы: возрастные изменения» . Международный журнал экспериментальной патологии . 93 (6): 401–5. дои : 10.1111/j.1365-2613.2012.00832.x . ПМЦ   3521895 . ПМИД   23082958 .
  28. ^ Китани К., Канаи С., Сато Ю., Охта М., Айви ГО, Каррильо МС (1993). «Хроническое лечение (-) депренилом продлевает продолжительность жизни самцов крыс Fischer 344. Дополнительные доказательства». Наука о жизни . 52 (3): 281–8. дои : 10.1016/0024-3205(93)90219-С . ПМИД   8423709 .
  29. ^ Бортолато М., Ши Дж.К. (2011). «Поведенческие последствия дефицита моноаминоксидазы: доклинические и клинические данные» . Международное обозрение нейробиологии . 100 : 13–42. дои : 10.1016/B978-0-12-386467-3.00002-9 . ISBN  978-0-12-386467-3 . ПМЦ   3371272 . ПМИД   21971001 . Насколько нам известно, не было сообщений о клинических состояниях, характеризующихся селективным дефицитом МАО-В. Однако в нескольких случаях атипичной болезни Ньюкасла с делецией МАО-В последний дефицит приводил к увеличению экскреции ПЭА с мочой, но не к явным поведенческим отклонениям или когнитивным нарушениям (Berger et al., 1992; Lenders et al., 1996). ).
  30. ^ Миллер GM (январь 2011 г.). «Новая роль рецептора 1, связанного с следами аминов, в функциональной регуляции переносчиков моноаминов и дофаминергической активности» . Дж. Нейрохем . 116 (2): 164–176. дои : 10.1111/j.1471-4159.2010.07109.x . ПМК   3005101 . ПМИД   21073468 .
  31. ^ Микля I (декабрь 2009 г.). «[Замедление возрастного снижения функции мозга с помощью профилактического использования (-)-депренила (Селегилин, Джумекс). Текущая международная точка зрения и выводы спустя 25 лет после предложения Нолла]». Нейропсихофармакол Хунг (на венгерском языке). 11 (4): 217–25. ПМИД   20150659 .
  32. ^ Украинцева С.В., Арбеев К.Г., Михальский А.И., Яшин А.И. (июнь 2004 г.). «Процедуры против старения прописаны по закону примерно тридцать лет назад». Энн. Н-Й акад. Наука . 1019 (1): 64–9. Бибкод : 2004NYASA1019...64U . дои : 10.1196/анналы.1297.014 . ПМИД   15246996 . S2CID   25181147 .
  33. ^ Перейти обратно: а б с Новароли Л., Дайна А., Фавр Э., Браво Дж., Каротти А., Леонетти Ф., Катто М., Каррупт П.А., Рейст М. (октябрь 2006 г.). «Влияние видозависимых различий на скрининг, дизайн и разработку ингибиторов МАО B». Дж. Мед. Хим . 49 (21): 6264–72. дои : 10.1021/jm060441e . ПМИД   17034132 .
  34. ^ Каротти А, Каррьери А, Чимичи С, Боккалини М, Козимелли Б, Гнерр С, Каротти А, Каррупт П.А., Теста Б (декабрь 2002 г.). «Природные и синтетические гейпарварины являются мощными и селективными ингибиторами МАО-В. Синтез и исследования SAR». Биоорг. Мед. хим. Летт . 12 (24): 3551–5. дои : 10.1016/S0960-894X(02)00798-9 . ПМИД   12443774 .
  35. ^ Уэбельхак Р., Франке Л., Шеве Х.Дж. (сентябрь 1998 г.). «Ингибирование тромбоцитов МАО-Б обогащенным кава-пироном экстрактом Piper methysticum Forster (кава-кава)». Фармакопсихиатрия . 31 (5): 187–92. дои : 10.1055/s-2007-979325 . ПМИД   9832350 . S2CID   25270815 .
  36. ^ Дхингра Д., Кумар В. (август 2008 г.). «Доказательства участия моноаминергической и ГАМКергической систем в антидепрессантной активности экстракта чеснока у мышей» . Индийский журнал фармакологии . 40 (4): 175–179. дои : 10.4103/0253-7613.43165 . ПМК   2792615 . ПМИД   20040952 .
  37. ^ ван Дирмен Д., Марстон А., Браво Дж., Рейст М., Каррупт П.А., Хостеттманн К. (март 2009 г.). «Ингибирование моноаминоксидазы корнями родиолы розовой L.». Журнал этнофармакологии . 122 (2): 397–401. дои : 10.1016/j.jep.2009.01.007 . ПМИД   19168123 .
  38. ^ Леонетти Ф, Капальди С, Пизани Л, Николотти О, Мунципинто Дж, Стефаначи А, Челламаре С, Качча С, Каротти А (октябрь 2007 г.). «Твердофазный синтез и понимание взаимосвязи структура-активность аналогов сафинамида как мощных и селективных ингибиторов моноаминоксидазы типа B». Журнал медицинской химии . 50 (20): 4909–16. дои : 10.1021/jm070725e . ПМИД   17824599 .
  39. ^ соединение № 2d, Фредерик Р., Дюмон В., Оомс Ф., Ашенбах Л., Ван дер Шиф К.Дж., Кастаньоли Н., Воутерс Дж., Криф А. (июнь 2006 г.). «Синтез, структурное переназначение и биологическая активность ингибиторов МАО типа B на основе ядра 5H-индено[1,2-c]пиридазин-5-она». Дж. Мед. Хим . 49 (12): 3743–7. дои : 10.1021/jm051091j . ПМИД   16759116 .
  40. ^ Каротти А, Катто М, Леонетти Ф, Кампанья Ф, Сото-Отеро Р, Мендес-Альварес Э, Талл Ю, Теста Б, Альтомаре С (ноябрь 2007 г.). «Синтез и ингибирующая моноаминоксидазу активность новых пиридазин-, пиримидин- и 1,2,4-триазинсодержащих трициклических производных». Журнал медицинской химии . 50 (22): 5364–71. дои : 10.1021/jm070728r . ПМИД   17910428 .
  41. ^ Чименти Ф, Фиораванти Р, Боласко А, Чименти П, Секчи Д, Росси Ф, Яньес М, Оралло Ф, Ортусо Ф, Алькаро С (май 2009 г.). «Халконы: действительная основа для ингибиторов моноаминоксидазы». Дж. Мед . 52 (9): 2818–24. дои : 10.1021/jm801590u . ПМИД   19378991 .
  42. ^ соединение № 21, Сильвестри Р., Ла Регина Дж., Де Мартино Дж., Артико М., Бефани О., Палумбо М., Агостинелли Э., Турини П. (март 2003 г.). «Простые, мощные и селективные ингибиторы пиррола моноаминоксидазы типов A и B». Дж. Мед. Хим . 46 (6): 917–20. дои : 10.1021/jm0256124 . ПМИД   12620068 .
  43. ^ соединение № ( R )-8b, Чименти Ф, Секчи Д, Боласко А, Чименти П, Гранезе А, Каррадори С, Яньес М, Оралло Ф, Санна МЛ, Галлинелла Б, Чирилли Р (сентябрь 2010 г.). «Синтез, стереохимическое разделение и биологическая оценка селективных ингибиторов МАО-Б человека: 1-(4-арилтиазол-2-ил)-2-(3-метилциклогексилиден)гидразины». Дж. Мед. Хим . 53 (17): 6516–20. дои : 10.1021/jm100120s . hdl : 11573/360702 . ПМИД   20715818 .
  44. ^ соединение № 18, Чименти Ф, Макчони Э, Секчи Д, Боласко А, Чименти П, Гранезе А, Бефани О, Турини П, Алькаро С, Ортусо Ф, Кардия MC, Distinct S (февраль 2007 г.). «Селективная ингибирующая активность в отношении МАО и исследования молекулярного моделирования производных 2-тиазолилгидразона». Дж. Мед. Химия 50 (4): 707–12. дои : 10.1021/jm060869d . hdl : 11573/231039 . ПМИД   17253676 .
  45. ^ соединение № 3g, Чименти Ф, Фиораванти Р, Боласко А, Манна Ф, Чименти П, Секчи Д, Бефани О, Турини П, Ортусо Ф, Алькаро С (февраль 2007 г.). «Зависимое от изоформы моноаминоксидазы таутомерное влияние на распознавание ингибиторов 3,5-диарилпиразола». Дж. Мед . 50 (3): 425–8. дои : 10.1021/jm060868l . ПМИД   17266193 .
  46. ^ соединение №( S )-1, Чименти Ф, Макчони Э, Секчи Д, Боласко А, Чименти П, Гранезе А, Бефани О, Турини П, Алькаро С, Ортусо Ф, Чирилли Р, Ла Торре Ф, Кардия МС, Дистико С (ноябрь 2005 г.). «Синтез, исследования молекулярного моделирования и селективная ингибирующая активность в отношении моноаминоксидазы производных 1-тиокарбамоил-3,5-диарил-4,5-дигидро-(1H)-пиразола». Дж. Мед . 48 (23): 7113–22. дои : 10.1021/jm040903t . ПМИД   16279769 .
  47. ^ Мишра Н., Сасмаль Д. (апрель 2011 г.). «Разработка селективных и обратимых ингибиторов МАО-В на основе пиразолина: виртуальный скрининг, синтез и биологическая оценка». Биоорг. Мед. хим. Летт . 21 (7): 1969–73. дои : 10.1016/j.bmcl.2011.02.030 . ПМИД   21377879 .
  48. ^ соединение № 41, Катто М, Николотти О, Леонетти Ф, Каротти А, Фавиа А.Д., Сото-Отеро Р, Мендес-Альварес Э, Каротти А (2006). «Структурные данные об ингибирующей способности моноаминоксидазы и селективности 7-замещенных кумаринов на основе подходов, основанных на лигандах и мишенях». Журнал медицинской химии . 49 (16): 4912–25. дои : 10.1021/jm060183l . ПМИД   16884303 .
  49. ^ соединение № 2, Матос М.Дж., Васкес-Родригес С., Уриарте Е., Сантана Л., Винья Д. (июль 2011 г.). «Модуляция ингибирующей активности МАО: 3-фенилкумарины по сравнению с 3-бензоилкумаринами». Биоорг. Мед. Лит. 21 (14): 4224–7. дои : 10.1016/j.bmcl.2011.05.074 . ПМИД   21684743 .
  50. ^ Матос М.Ю., Винья Д., Жанейро П., Борхес Ф., Сантана Л., Уриарте Э. (сентябрь 2010 г.). «Новые галогенированные 3-фенилкумарины как мощные и селективные ингибиторы МАО-В». Биоорг. Мед. хим. Летт . 20 (17): 5157–60. дои : 10.1016/j.bmcl.2010.07.013 . ПМИД   20659799 .
  51. ^ Матос М.Дж., Винья Д., Пикчау К., Оралло Ф., Сантана Л., Уриарте Е. (сентябрь 2009 г.). «Синтез и оценка 6-метил-3-фенилкумаринов как мощных и селективных ингибиторов МАО-В». Биоорг. Мед. хим. Летт . 19 (17): 5053–5. дои : 10.1016/j.bmcl.2009.07.039 . ПМИД   19628387 .
  52. ^ Матос М.Дж., Винья Д., Кесада Э., Пикчау С., Делогу Г., Оралло Ф., Сантана Л., Уриарте Е. (июнь 2009 г.). «Новая серия 3-фенилкумаринов как мощных и селективных ингибиторов МАО-В». Биоорг. Мед. Лит. 19 (12): 3268–70. дои : 10.1016/j.bmcl.2009.04.085 . ПМИД   19423346 .
  53. ^ соединение №9, №12, Гаспар А., Рейс Дж., Фонсека А., Мильязес Н., Винья Д., Уриарте Е., Борхес Ф. (январь 2011 г.). «Хромон-3-фенилкарбоксамиды как мощные и селективные ингибиторы МАО-В». Биоорг. Мед. Лит. 21 (2): 707–9. дои : 10.1016/j.bmcl.2010.11.128 . ПМИД   21194943 .
  54. ^ соединение № 9i, Мэнли-Кинг С.И., Берг Дж.Дж., Петцер Дж.П. (январь 2011 г.). «Ингибирование моноаминоксидазы выбранными C5- и C6-замещенными аналогами изатина». Биоорг. Мед. Хим . 19 (1): 261–74. дои : 10.1016/j.bmc.2010.11.028 . ПМИД   21134756 .
  55. ^ соединение № 5c, Мэнли-Кинг С.И., Берг Дж.Дж., Петцер Дж.П. (август 2011 г.). «Ингибирование моноаминоксидазы C5-замещенными аналогами фталимида». Биоорг. Мед. Хим . 19 (16): 4829–40. дои : 10.1016/j.bmc.2011.06.070 . ПМИД   21778064 .
  56. ^ Стридом Б., Берг Дж.Дж., Петцер Дж.П. (август 2011 г.). «Аналоги 8-арил- и алкилоксикофеина как ингибиторы моноаминоксидазы». Eur J Med Chem . 46 (8): 3474–85. дои : 10.1016/j.ejmech.2011.05.014 . ПМИД   21621312 .
  57. ^ Стридом Б., Малан С.Ф., Кастаньоли Н., Берг Дж.Дж., Петцер Дж.П. (февраль 2010 г.). «Ингибирование моноаминоксидазы аналогами 8-бензилоксикофеина». Биоорг. Мед. Хим . 18 (3): 1018–28. дои : 10.1016/j.bmc.2009.12.064 . ПМИД   20093036 .
  58. ^ Влок Н., Малан С.Ф., Кастаньоли Н., Берг Дж.Дж., Петцер Дж.П. (май 2006 г.). «Ингибирование моноаминоксидазы B аналогами антагониста аденозинового рецептора A2A (E)-8-(3-хлорстирил)кофеина (CSC)». Биоорг. Мед. Хим . 14 (10): 3512–21. дои : 10.1016/j.bmc.2006.01.011 . ПМИД   16442801 .
  59. ^ Преториус Дж., Малан С.Ф., Кастаньоли Н., Берг Дж.Дж., Петцер Дж.П. (сентябрь 2008 г.). «Двойное ингибирование моноаминоксидазы B и антагонизм рецептора аденозина A (2A) аналогами кофеина (E,E)-8-(4-фенилбутадиен-1-ил)». Биоорганическая и медицинская химия . 16 (18): 8676–84. дои : 10.1016/j.bmc.2008.07.088 . ПМИД   18723354 .
  60. ^ Цветков Н.Т., Хинц С., Купперс П., Гастрайх М., Мюллер CE (август 2014 г.). «Индазол- и индол-5-карбоксамиды: селективные и обратимые ингибиторы моноаминоксидазы B с субнаномолярной эффективностью». Журнал медицинской химии . 57 (15): 6679–6703. дои : 10.1021/jm500729a . ПМИД   24955776 .
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Monoamine_oxidase_B&oldid=1225340172"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 76d2a8ddc9975e56f052b2ecbc060f54__1716484800
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/76/54/76d2a8ddc9975e56f052b2ecbc060f54.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Monoamine oxidase B - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)