Jump to content

Тенерин

(Перенаправлено из odz2 )
Тенерин
Идентификаторы
Символ Тенерин
Pfam PF06484
InterPro IPR009471
Мембраном 1168
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary

Тенерины представляют собой семейство филогенетически консервативных с одним проходом, трансмембранных гликопротеинов экспрессируемыми во время образования и морфогенеза . [ 1 ] Название относится к «Ten -A» (из « Tenascin -подобного белка, аксессуаров») и « нейронов », основного сайта экспрессии тенерина. Десять-м относится к Tenascin-подобному белковому майору.

Тенерины высоко консервативны между Drosophila , C. elegans и позвоночными . У каждого вида они экспрессируются подмножеством нейронов, а также на участках образования и морфогенеза. У Drosophila тенерин, известный как Ten-M или ODZ, является геном парного правила, и его экспрессия требуется для нормального развития. Нокдаун экспрессии teneurin ( Ten-1 ) у C. elegans с RNAi приводит к аномальному исходу пута нейронов и аномальному развитию гонад. [ 2 ]

Внутриклеточный домен некоторых, если не все, тенерины могут быть расщеплены и транспортированы в ядро ​​клеток , где он предложил действовать как фактор транскрипции . Пептид, полученный из конца внеклеточного домена, имеет структурную гомологию с определенными нейропептидами .

У позвоночных есть четыре гена тенерина, названные Teneurin -1 -до -4. Другие имена, найденные в литературе, включают в себя ODZ -1 до -4 и Tenm -1 -4.

Первоначально обнаруженный как десять-м и десять-А в Drosophila Melanogaster , семейство Teneurin сохраняется от Caenorhabditis elegans ( Ten-1 ) до позвоночных, в которых существуют четыре паралога (Teneurin-1 до -4 или Adz-1 до -4) Полем Их различная белкового домена архитектура высоко консервативна между беспозвоночными и позвоночными тенеринами, особенно во внеклеточной части. Внутриклеточные C. домены десяти-A, Ten-M/ODZ и elegans Ten-1 значительно различаются как по размеру, так и по структуре, от сопоставимых доменов позвоночных тенеринов, но внеклеточные домены всех этих белков удивительно схожи Полем

Тенерины транслоцируются в ядро , где они регулируют транскрипционную активность. Тенерины способствуют исходу нейритов и клеточной адгезии . Внутриклеточный домен взаимодействует с ДНК-связывающими транскрипционными репрессорами , а также регулирует активность транскрипционных факторов .

Кроме того, было известно, что они взаимодействуют с белком адаптера цитоскелета, CAP/Ponsin, что предполагает роли сигнализации клеток и регуляцию организации актина. [ 3 ]

Тенерин-3 регулирует структурную и функциональную проводку ганглиозных клеток сетчатки позвоночных в визуальной системе . [ 4 ]

Структура

[ редактировать ]

Десять-М1–4, существуют как гомодимеры и подвергаются гомофильным взаимодействиям у позвоночных .

C Терминальный домен

[ редактировать ]

Большой C-концевой внеклеточный домен состоит из восьми EGF-подобных повторений (см. ProSitedoc ), области консервативных цистеинов и уникальных переподключений YD.

N терминальный домен

[ редактировать ]
Тенерин внутриклеточная область
Идентификаторы
Символ Ten_n
Pfam PF06484
InterPro IPR009471
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary

Внутриклеточный (IC) домен Teneurin (~ 300–400 AA) расположен на N-конце и содержит ряд консервативных предполагаемых тирозина сайтов фосфорилирования , два EF-Hand-связывание кальция мотивы и два полипролиновых домена. Эти пролиновые растяжки характерны для сайтов связывания SH3. Существует значительная дивергенция между внутриклеточными доменами беспозвоночных и позвоночных тенеринов, а также между различными белками беспозвоночных . [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ] [ 8 ] [ 9 ]

Этот домен обнаружен во внутриклеточной N-концевой области семейства Teneurin.

Человеческие гены

[ редактировать ]

Человеческие гены, кодируемые доменными белками Teneurin (TENM1-4), перечислены в инфобокс.

  1. ^ Такер Р.П., Чикет-Эрисманн Р., Шеврон М.П., ​​Мартин Д., Холл Р.Дж., Рубин Б.П. (январь 2001 г.). «Тенерин-2 экспрессируется в тканях, которые регулируют образование конечностей и сомита и индуцируются in vitro и in situ с помощью FGF8» . Девчонка Дин 220 (1): 27–39. doi : 10.1002/1097-0177 (2000) 9999: 9999 <:: apid-dvdy1084> 3.0.co; 2-b . PMID   11146505 .
  2. ^ Drabikowski, Krzysztof; Trzebiatowska, Agnieszka; Chiquet-Ehrismann, Ruth (2005-06-01). «Десять-1, важный ген для развития зародышевых клеток, эпидермального морфогенеза, миграции гонад и подтверждения пута нейронов у Caenorhabditis elegans». Биология развития . 282 (1): 27–38. doi : 10.1016/j.ydbio.2005.02.017 . ISSN   0012-1606 . PMID   15936327 .
  3. ^ Young TR, Leamey CA (2009). «Тенерины: важные регуляторы нейронной схемы». Int J Biochem Cell Biol . 41 (5): 990–3. doi : 10.1016/j.biocel.2008.06.014 . PMID   18723111 .
  4. ^ Antinucci P, Nikolaou N, Meyer MP, Hindges R (2013). «Teneurin-3 определяет морфологическую и функциональную связь ганглиозных клеток сетчатки в визуальной системе позвоночных» . Камерный реп . 5 (3): 582–92. doi : 10.1016/j.celrep.2013.09.045 . PMC   3898612 . PMID   24183672 .
  5. ^ Minet AD, Rubin BP, Tucker RP, Baumgartner S, Chiquet-Ehrismann R (июнь 1999 г.). «Teneurin-1, гомолог позвоночного гена парного правила Drosophila Ten-M, представляет собой нейрональный белок с новым типом гепарин-связывающего домена». J. Cell Sci . 112 (12): 2019–32. doi : 10.1242/jcs.112.12.2019 . PMID   10341219 .
  6. ^ Багутти С., Форро Г., Ферралли Дж., Рубин Б., Чикет-Эрисманн Р. (июль 2003 г.). «Внутренний домен Teneurin-2 имеет ядерную функцию и подавляет транскрипцию ZIC-1-медитацию» J. Cell Fears 116 (Pt 14): 2957–6 Doi : 10.1242/ jcs.0  12783990PMID  30713S2CID
  7. ^ Такер Р.П., Чике-Эрисманн Р. (февраль 2006 г.). «Тенерины: консервативное семейство трансмембранных белков, участвующих в межклеточной передаче сигналов во время развития» . Девчонка Биол . 290 (2): 237–45. doi : 10.1016/j.ydbio.2005.11.038 . PMID   16406038 .
  8. ^ Такер Р.П., Кенцельманн Д., Требиатская А., Чике-Эхрисманн Р. (2007). «Тенерины: трансмембранные белки с фундаментальной ролью в разработке». Инт. J. Biochem. Клеточная биол . 39 (2): 292–7. doi : 10.1016/j.biocel.2006.09.012 . PMID   17095284 .
  9. ^ Kenzelmann D, Chiquet-Ehrismann R, Tucker RP (июнь 2007 г.). «Тенерины, семейство трансмембранных белков, участвующее в клеточной связи во время развития нейронов» (PDF) . Клетка. Мол Life Sci . 64 (12): 1452–6. doi : 10.1007/s00018-007-7108-9 . PMID   17502993 . S2CID   1314540 .

Дальнейшее чтение

[ редактировать ]
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 83a1b3d4b3ab9a131d0b0a87d3d60d5b__1701214980
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/83/5b/83a1b3d4b3ab9a131d0b0a87d3d60d5b.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Teneurin - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)