Тенасцин

Тенасцины представляют собой внеклеточного матрикса гликопротеины . Они в изобилии присутствуют во внеклеточном матриксе развивающихся позвоночных эмбрионов и вновь появляются вокруг заживающих ран и в строме некоторых опухолей .

Типы

Существует четыре члена семейства генов тенасцина : тенасцин-C, тенасцин-R, тенасцин-X и тенасцин-W.

Тенасцин-С является членом-основателем семейства генов. У эмбриона он создается мигрирующими клетками, такими как нервный гребень ; его также много в развивающихся сухожилиях , костях и хрящах .
Тенасцин-Р обнаруживается в нервной системе развивающихся и взрослых.
Тенасцин-X обнаруживается преимущественно в рыхлой соединительной ткани; мутации в гене тенасцина-X человека могут привести к синдрому Элерса-Данлоса . ^[2]
Тенасцин-W обнаруживается в почках и развивающихся костях.

Базовая структура представляет собой 14 EGF-подобных повторов к N-концевому концу и 8 или более доменов фибронектина -III, которые различаются в зависимости от вида и варианта.

Тенасцин-С является наиболее изученным представителем семейства. Он обладает антиадгезивными свойствами, заставляя клетки в тканевой культуре округляться после добавления в среду. Одним из механизмов, объясняющих это, может быть его способность связываться с гликопротеином внеклеточного матрикса фибронектином и блокировать взаимодействия фибронектина со специфическими синдеканами . Экспрессия тенасцина-С в строме некоторых опухолей связана с плохим прогнозом.

Ссылки

^ PDB : 1ДЕСЯТЬ ; Лихи DJ, Хендриксон В.А., Аухил И., Эриксон Х.П. (ноябрь 1992 г.). «Структура домена фибронектина типа III из тенасцина, полученная с помощью MAD-анализа белка селенометионила» . Наука . 258 (5084): 987–91. дои : 10.1126/science.1279805 . ПМИД 1279805 .
^ Бристоу Дж., Кэри В., Эггинг Д., Шалквейк Дж. (2005). «Тенасцин-X, коллаген, эластин и синдром Элерса-Данлоса» . Am J Med Genet C Semin Med Genet . 139 (1): 24–30. дои : 10.1002/ajmg.c.30071 . PMID 16278880 .

Шике-Эрисманн Р., Шике М. (2003). «Тенаскины: регуляция и предполагаемые функции при патологическом стрессе». Дж. Патол . 200 (4): 488–99. дои : 10.1002/путь.1415 . ПМИД 12845616 .
Шике-Эрисманн Р., Такер Р. (2004). «Соединительные ткани: передача сигналов тенасцинами». Int J Biochem Cell Biol . 36 (6): 1085–9. doi : 10.1016/j.biocel.2004.01.007 . ПМИД 15094123 .
Ся Х, Шварцбауэр Дж (2005). «Знакомьтесь, тенасцины: многофункциональные и загадочные» . J Биол Хим . 280 (29): 26641–4. дои : 10.1074/jbc.R500005200 . ПМИД 15932878 .
Джонс Ф., Джонс П. (2000). «Семейство гликопротеинов ЕСМ тенасцина: структура, функции и регуляция во время эмбрионального развития и ремоделирования тканей» . Дев Дин . 218 (2): 235–59. doi : 10.1002/(SICI)1097-0177(200006)218:2<235::AID-DVDY2>3.0.CO;2-G . ПМИД 10842355 .

Внешние ссылки

Тенасцин в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)

[pmid1279805-1] PDB : 1ДЕСЯТЬ ; Лихи DJ, Хендриксон В.А., Аухил И., Эриксон Х.П. (ноябрь 1992 г.). «Структура домена фибронектина типа III из тенасцина, полученная с помощью MAD-анализа белка селенометионила» . Наука . 258 (5084): 987–91. дои : 10.1126/science.1279805 . ПМИД 1279805 .

[2] Бристоу Дж., Кэри В., Эггинг Д., Шалквейк Дж. (2005). «Тенасцин-X, коллаген, эластин и синдром Элерса-Данлоса» . Am J Med Genet C Semin Med Genet . 139 (1): 24–30. дои : 10.1002/ajmg.c.30071 . PMID 16278880 .

[1]

[2]