РРМ2

РРМ2
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	2UW2, 3OLJ, 3VPM, 3VPN, 3VPO
Идентификаторы
Псевдонимы	RRM2 , R2, RR2, RR2M, регуляторная субъединица рибонуклеотидредуктазы M2
Внешние идентификаторы	Опустить : 180390 ; МГИ : 98181 ; Гомологен : 20277 ; Генные карты : RRM2 ; ОМА : RRM2 — ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 2 (human)
End	10,211,725 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 12 (mouse)
End	24,764,145 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	secondary oocyte; ; ventricular zone; ; ganglionic eminence; ; trabecular bone; ; thymus; ; bone marrow; ; bone marrow cells; ; amniotic fluid; ; gingival epithelium; ; appendix;
	Top expressed in
	gastrula; ; decidua; ; fetal liver hematopoietic progenitor cell; ; somite; ; primitive streak; ; medial ganglionic eminence; ; tibiofemoral joint; ; abdominal wall; ; renal corpuscle; ; endothelial cell of lymphatic vessel;
	More reference expression data
	n/a
showГенная онтология
Molecular function	metal ion binding; protein binding; oxidoreductase activity; ribonucleoside-diphosphate reductase activity, thioredoxin disulfide as acceptor; ferric iron binding; protein homodimerization activity;
Cellular component	cytoplasm; cytosol; ribonucleoside-diphosphate reductase complex;
Biological process	regulation of transcription involved in G1/S transition of mitotic cell cycle; deoxyribonucleotide biosynthetic process; DNA replication; negative regulation of G0 to G1 transition; deoxyribonucleotide metabolic process; protein complex oligomerization; protein heterotetramerization; nucleobase-containing small molecule interconversion;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	6241
	20135
	ENSG00000171848
	ENSMUSG00000020649
	P31350
	P11157
	НМ_001165931 ; НМ_001034
	НМ_009104
	НП_001025 ; НП_001159403
	НП_033130
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Субъединица М2 рибонуклеозид-дифосфатредуктазы , также известная как малая субъединица рибонуклеотидредуктазы , представляет собой фермент , который у человека кодируется RRM2 геном . ^[5]^[6]

Функция

Этот ген кодирует одну из двух неидентичных субъединиц рибонуклеотидредуктазы . Эта редуктаза катализирует образование дезоксирибонуклеотидов из рибонуклеотидов. Синтез кодируемого белка (M2) регулируется в зависимости от клеточного цикла. Транскрипция этого гена может инициироваться с альтернативных промоторов, в результате чего образуются две изоформы, различающиеся длиной N-концев. ^[5]

Интерактивная карта маршрутов

Нажмите на гены, белки и метаболиты ниже, чтобы перейти к соответствующим статьям. ^{[§ 1]}

[[Файл:

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

|alt=Фторурацил (5-ФУ) Редактирование активности ]]

активность Фторурацил (5-ФУ) Редактировать

^ Интерактивную карту маршрутов можно редактировать на WikiPathways: «Фторпиримидинактивность_WP1601» .

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000171848 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000020649 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Jump up to: ^а ^б «Ген Энтрез: рибонуклеотидредуктаза М2» .
^ Павлофф Н., Ривард Д., Массон С., Шен Ш., Мес-Массон А.М. (1992). «Анализ последовательности больших и малых субъединиц рибонуклеотидредуктазы человека». Секв. ДНК . 2 (4): 227–34. дои : 10.3109/10425179209020807 . ПМИД 1627826 .

Дальнейшее чтение

Лин З.П., Белкорт М.Ф., Кори Дж.Г., Сарторелли AC (2004). «Стабильное подавление субъединицы рибонуклеотидредуктазы R2 с помощью короткой интерференционной РНК, нацеленной на R2, повышает чувствительность клеток рака толстой кишки p53(-/-) HCT-116 к агентам, повреждающим ДНК, и ингибиторам рибонуклеотидредуктазы» . Ж. Биол. Хим . 279 (26): 27030–8. дои : 10.1074/jbc.M402056200 . ПМИД 15096505 .
Чжан К., Ху С., Ву Дж. и др. (2009). «Сверхэкспрессия RRM2 снижает тромбспондин-1 и увеличивает выработку VEGF в раковых клетках человека in vitro и in vivo: участие RRM2 в ангиогенезе» . Мол. Рак . 8:11 . дои : 10.1186/1476-4598-8-11 . ПМЦ 2662784 . ПМИД 19250552 .
Коэн Д., Адамович Ю., Реувен Н., Шауль Ю. (2010). «Вирус гепатита В активирует синтез дезоксинуклеотидов в неделящихся гепатоцитах, воздействуя на ген R2» . Гепатология . 51 (5): 1538–46. дои : 10.1002/hep.23519 . ПМИД 20155784 . S2CID 30044162 .
Феррандина Г., Мей В., Нанницци С. и др. (2010). «Экспрессия нуклеозидных переносчиков, дезоксицитидинкиназы, регуляторных субъединиц рибонуклеотидредуктазы и катаболических ферментов гемцитабина при первичном раке яичников». Химиотерапия рака. Фармакол . 65 (4): 679–86. дои : 10.1007/s00280-009-1073-y . ПМИД 19639316 . S2CID 13276061 .
Цю В., Чжоу Б., Дарвиш Д. и др. (2006). «Характеристика ферментативных свойств голофермента рибонуклеотидредуктазы человека, восстановленного in vitro из субъединиц hRRM1, hRRM2 и p53R2». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 340 (2): 428–34. дои : 10.1016/j.bbrc.2005.12.019 . ПМИД 16376858 .
Буковинас И., Пападаки С., Мендес П. и др. (2008). Рамквист Т. (ред.). «Уровни экспрессии мРНК BRCA1, RRM1 и RRM2 опухоли и клинический ответ на гемцитабин первой линии плюс доцетаксел у пациентов с немелкоклеточным раком легких» . ПЛОС ОДИН . 3 (11): е3695. Бибкод : 2008PLoSO...3.3695B . дои : 10.1371/journal.pone.0003695 . ПМЦ 2579656 . ПМИД 19002265 .
Босолей С.А., Виллен Дж., Гербер С.А. и др. (2006). «Вероятностный подход к высокопроизводительному анализу фосфорилирования белков и локализации сайтов». Нат. Биотехнология . 24 (10): 1285–92. дои : 10.1038/nbt1240 . ПМИД 16964243 . S2CID 14294292 .
Кимура К., Вакамацу А., Судзуки Ю. и др. (2006). «Диверсификация транскрипционной модуляции: крупномасштабная идентификация и характеристика предполагаемых альтернативных промоторов генов человека» . Геном Рез . 16 (1): 55–65. дои : 10.1101/гр.4039406 . ПМЦ 1356129 . ПМИД 16344560 .
Даксбери М.С., Ванг Э.Э. (2007). «RRM2 индуцирует NF-kappaB-зависимую активацию MMP-9 и повышает клеточную инвазивность». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 354 (1): 190–6. дои : 10.1016/j.bbrc.2006.12.177 . ПМИД 17222798 .
Аттиа С., Колесар Дж., Махони М.Р. и др. (2008). «Исследование консорциумом фазы 2 (P2C) 3-аминопиридин-2-карбоксальдегида тиосемикарбазона (3-AP) при распространенной аденокарциноме поджелудочной железы» . Инвестируйте в новые лекарства . 26 (4): 369–79. дои : 10.1007/s10637-008-9123-6 . ПМК 4461052 . ПМИД 18278438 .
Коуч Ф.Дж., Ван Х., Бамлет В.Р. и др. (2010). «Связь полиморфизмов путей митотической регуляции с риском и исходом рака поджелудочной железы» . Эпидемиол рака. Биомаркеры Пред . 19 (1): 251–7. doi : 10.1158/1055-9965.EPI-09-0629 . ПМК 2805468 . ПМИД 20056645 .
Режиба С., Биганд С., Парментье С., Хаджри А. (2009). «Хемогенная терапия на основе гемцитабина при раке поджелудочной железы с использованием стратегий Ad-dCK::UMK GDEPT и TS/RR siRNA» . Неоплазия . 11 (7): 637–50. дои : 10.1593/neo.81686 . ПМК 2697350 . ПМИД 19568409 .
Колесар Дж., Хуанг В., Эйкхофф Дж. и др. (2009). «Оценка мРНК с помощью Q-RTPCR и экспрессии белка с помощью AQUA субъединицы M2 рибонуклеотидредуктазы (RRM2) в опухолях человека» . Химиотерапия рака. Фармакол . 64 (1): 79–8 дои : 10.1007/ s00280-008-0845-0 ПМК 3043989 . ПМИД 18941749 .
Хиллиер Л.В., Грейвс Т.А., Фултон Р.С. и др. (2005). «Генерация и аннотация последовательностей ДНК хромосом 2 и 4 человека» . Природа . 434 (7034): 724–31. Бибкод : 2005Natur.434..724H . дои : 10.1038/nature03466 . ПМИД 15815621 .
Лю X, Сюэ Л, Йен Ю (2008). субъединицы M2 рибонуклеотидредуктазы «Окислительно-восстановительные свойства малой и p53R2» . Передовые протоколы лечения окислительного стресса I. Методы молекулярной биологии. Том. 477. стр. 195–206 . дои : 10.1007/978-1-60327-517-0_15 . ISBN 978-1-60327-218-6 . ПМИД 19082948 .
Герхард Д.С., Вагнер Л., Фейнгольд Е.А. и др. (2004). «Статус, качество и расширение проекта полноразмерной кДНК Национального института здравоохранения: Коллекция генов млекопитающих (MGC)» . Геном Рез . 14 (10Б): 2121–7. дои : 10.1101/гр.2596504 . ПМК 528928 . ПМИД 15489334 .
Бурдон А., Минай Л., Серр В. и др. (2007). «Мутация RRM2B, кодирующего p53-контролируемую рибонуклеотидредуктазу (p53R2), вызывает серьезное истощение митохондриальной ДНК». Нат. Жене . 39 (6): 776–80. дои : 10.1038/ng2040 . ПМИД 17486094 . S2CID 22103978 .
Суглакос Дж., Буковинас И., Тарон М. и др. (2008). «Уровни экспрессии мРНК субъединиц рибонуклеотидредуктазы M1 и M2 и клинические результаты у пациентов с аденокарциномой легких, получавших доцетаксел/гемцитабин» . Бр. Дж. Рак . 98 (10): 1710–5. дои : 10.1038/sj.bjc.6604344 . ПМК 2391126 . ПМИД 18414411 .
Чжан Ю.В., Джонс Т.Л., Мартин С.Е. и др. (2009). «Влияние киназно-зависимой контрольной точки активации рибонуклеотидредуктазы R2 в ответ на повреждение ДНК» . Ж. Биол. Хим . 284 (27): 18085–95. дои : 10.1074/jbc.M109.003020 . ПМК 2709352 . ПМИД 19416980 .

Эта статья включает текст из Национальной медицинской библиотеки США , который находится в свободном доступе .

статья о гене на хромосоме 2 человека незавершена Эта . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[WikiPathways-7] Интерактивную карту маршрутов можно редактировать на WikiPathways: «Фторпиримидинактивность_WP1601» .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000171848 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000020649 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[entrez-5] Jump up to: ^а ^б «Ген Энтрез: рибонуклеотидредуктаза М2» .

[pmid1627826-6] Павлофф Н., Ривард Д., Массон С., Шен Ш., Мес-Массон А.М. (1992). «Анализ последовательности больших и малых субъединиц рибонуклеотидредуктазы человека». Секв. ДНК . 2 (4): 227–34. дои : 10.3109/10425179209020807 . ПМИД 1627826 .

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[§ 1]

v т и Другие оксидоредуктазы ( КФ 1,15–1,21)
1.15 : Действие супероксида как акцептора.	Супероксиддисмутаза СОД1 СОД2 СОД3
1.16 : Окисление металлов ионов	Церулоплазмин (Метионинсинтаза)редуктаза
1.17 : Воздействие на группы CH или CH2	Ксантиноксидаза Рибонуклеотидредуктаза 4-Гидрокси-3-метилбут-2-енилдифосфатредуктаза 7-гидроксиметилхлорофилларедуктаза
1.18 : Воздействие на железо-серные белки как на доноров	Нитрогеназа
1.19 : Действие восстановленного флаводоксина в качестве донора	Нитрогеназа (флаводоксин)
1.20 : Воздействие фосфора или мышьяка на доноров	Глутаредоксин ГЛРКС GLRX2 GLRX3 GLRX5
1.21 : Воздействие на XH и YH с образованием связи XY.	Изопенициллин-N-синтаза Колумбаминоксидаза Ретикулиноксидаза Сулохриноксидаза (+)-бисдехлоргеодинобразующий (-)-бисдехлоргеодинобразующий Ауреузидинсинтаза Синтаза тетрагидроканнабиноловой кислоты Синтаза каннабидиоловой кислоты Дихлорхромопирролатсинтаза

v т и Ферменты
Активность	Активный сайт Связывающий сайт Каталитическая триада Оксианионная дырка Ферментная распущенность Фермент, ограниченный диффузией Кофактор Ферментативный катализ
Регулирование	Аллостерическая регуляция Кооперативность Ингибитор ферментов Активатор ферментов
Классификация	Номер ЕС Суперсемейство ферментов Семейство ферментов Список ферментов
Кинетика	Кинетика ферментов Диаграмма Иди – Хофсти Заговор Хейнса – Вульфа График Лайнуивера – Берка Кинетика Михаэлиса – Ментен
Типы	EC1 Оксидоредуктазы ( список ) EC2 Трансферазы ( список ) EC3 Гидролазы ( список ) EC4- лиазы ( список ) EC5 Изомеразы ( список ) EC6- лигазы ( список ) EC7 Транслоказы ( список )