β-амилаза
| β-амилаза | |||
|---|---|---|---|
 | |||
| Идентификаторы | |||
| Номер ЕС. | 3.2.1.2 | ||
| Номер CAS. | 9000-91-3 | ||
| Базы данных | |||
| ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
| БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
| Экспаси | Просмотр NiceZyme | ||
| КЕГГ | КЕГГ запись | ||
| МетаЦик | метаболический путь | ||
| ПРЯМОЙ | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
| Генная онтология | АмиГО / QuickGO | ||
| |||
β-Амилаза ( EC 3.2.1.2 , сахарогенамилаза, гликогеназа ) представляет собой фермент с систематическим названием 4-α- D -глюканмальтогидролаза . [ 2 ] [ 3 ] [ 4 ] Он катализирует следующую реакцию:
- Гидролиз (1→4)-α- D -глюкозидных связей в полисахаридах с целью удаления последовательных мальтозных звеньев с невосстанавливающих концов цепей.
Этот фермент действует на крахмал , гликоген и родственные им полисахариды и олигосахариды, образуя бета- мальтозу путем инверсии. Бета-амилаза содержится в бактериях , грибах и растениях ; бактерии и зерновые источники являются наиболее термостабильными. Действуя с невосстанавливающего конца, β-амилаза катализирует гидролиз второй гликозидной связи α-1,4, отщепляя две единицы глюкозы ( мальтозу одновременно ). Во время созревания фруктов β-амилаза расщепляет крахмал на мальтозу, что придает спелым фруктам сладкий вкус.
β-амилаза присутствует в неактивной форме до прорастания семян . Многие микробы также производят амилазу для расщепления внеклеточных крахмалов. Ткани животных не содержат β-амилазу, хотя она может присутствовать в микроорганизмах, содержащихся в пищеварительном тракте . Оптимальный pH для β-амилазы составляет 4,0–5,0. [ 5 ] Они принадлежат к семейству гликозидгидролаз 14 .
См. также
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ Рейзек М., Стивенсон CE, Саутард AM, Стэнли Д., Деньер К., Смит AM, Налдретт MJ, Лоусон DM, Филд РА (март 2011 г.). «Химическая генетика и метаболизм крахмала зерновых: структурные основы нековалентного и ковалентного ингибирования β-амилазы ячменя». Молекулярные биосистемы . 7 (3): 718–30. дои : 10.1039/c0mb00204f . ПМИД 21085740 .
- ^ Боллс А.К., Уолден М.К., Томпсон Р.Р. (март 1948 г.). «Кристаллическая β-амилаза из сладкого картофеля» . Журнал биологической химии . 173 (1): 9–19. дои : 10.1016/S0021-9258(18)35550-9 . ПМИД 18902365 .
- ^ Французский Д (1960). «β-Амилазы». В Бойер П.Д., Ларди Х., Мирбаумлек К. (ред.). Ферменты . Том. 4 (2-е изд.). Нью-Йорк: Академическая пресса. стр. 345–368.
- ^ Манеры диджея (1962). «Ферментативный синтез и деградация крахмала и гликогена». Достижения в химии углеводов . 17 : 371–430. дои : 10.1016/s0096-5332(08)60139-3 . ISBN 9780120072170 .
- ^ «Амилаза, Альфа», IUB: 3.2.1.11,4-α-D-глюкан-глюканогидролаза .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Фридберг Ф., Родос К. (март 1986 г.). «Клонирование и характеристика гена β-амилазы Bacillus Polymyxa » . Журнал бактериологии . 165 (3): 819–24. дои : 10.1128/JB.165.3.819-824.1986 . ПМК 214501 . ПМИД 2419310 .
- Роудс К., Штрассер Дж., Фридберг Ф. (май 1987 г.). «Последовательность активного фрагмента β-амилазы B.polymyxa » . Исследования нуклеиновых кислот . 15 (9): 3934. doi : 10.1093/nar/15.9.3934 . ПМК 340808 . ПМИД 2438660 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]- «Амилаза Альфа», IUB: 3.2.1.11,4-α-D-глюкан глюканогидролаза. «Амилаза Альфа», IUB: 3.2.1.11,4-α-D-глюкан глюканогидролаза.
Внешние ссылки
[ редактировать ]- Бета-амилаза Национальной медицинской библиотеки США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
