Бар домен

Бар домен
Структура амфифизинской бара.
Идентификаторы
Символ	БАР
Pfam	PF03114
InterPro	IPR004148
УМНЫЙ	SM00721
PROSITE	PDOC51021
Краткое содержание	1URU / SCOPE / SUPFAM
CDD	CD07307
показывать Доступные белковые структуры: Pfam   structures / ECOD   PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj PDBsum structure summary

Bin/Amphiphysin/RVS Domain
Идентификаторы
Символ	Бар-2
Pfam	PF10455
показывать Доступные белковые структуры: Pfam   structures / ECOD   PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj PDBsum structure summary

Бар -домен семьи Appl
Идентификаторы
Символ	Бар-3
Pfam	PF16746
показывать Доступные белковые структуры: Pfam   structures / ECOD   PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj PDBsum structure summary

EFC/F-BAR гомологический домен
Идентификаторы
Символ	Фх
Pfam	PF00611
показывать Доступные белковые структуры: Pfam   structures / ECOD   PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj PDBsum structure summary

VPS5 C терминал, как (бар -домен)
Идентификаторы
Символ	VPS5
Pfam	PF09325
InterPro	IPR015404
показывать Доступные белковые структуры: Pfam   structures / ECOD   PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj PDBsum structure summary

Wasp-связывающий домен сортировки белков нексина
Идентификаторы
Символ	Бар-3-WASP
Pfam	PF10456
показывать Доступные белковые структуры: Pfam   structures / ECOD   PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj PDBsum structure summary

В молекулярной биологии барные домены представляют собой высококонсервативные домены димеризации белка, которые встречаются во многих белках, участвующих в мембранной динамике в клетке. Бар-домен является банановой и связывается с мембраной через его вогнутое лицо. Он способен воспринимать кривизную мембрану путем связывания преимущественно с изогнутыми мембранами. Барные домены названы в честь трех белков, которые они найдены: бин, амфифизин и RVS.

Домены стержней встречаются в комбинациях с другими доменами

Многие белки семейства BAR содержат альтернативные домены липидной специфичности, которые помогают нацелиться на этот белок на определенные мембранные компартменты. У некоторых также есть домены SH3, которые связываются с динамином , и, следовательно, белки, такие как амфифизин и эндофилин, вовлечены в оркестровку рассеяния пузырьков.

N-BAR Domain

Некоторые стержни, содержащие белки, имеют N-концевую амфипатическую спираль, предшествующую домену стержня. Эта спираль вставляет (как в домене энэп Эпсина) в мембрану и вызывает кривизну, которая стабилизируется димером стержня. Амфифизин, эндофилин, BRAP1/BIN2 и NADRIN являются примерами таких белков, содержащих N-BAR . Дрозофила амфифизин N-Bar (DA-N-BAR) является примером белка с предпочтением отрицательно заряженных поверхностей.

Человеческие белки, содержащие этот домен

Амф ; Arhgap17 ; Arhgap44 ; Bin1 ; Bin2 ; Bin3 ; SH3BP1 ; SH3GL1 ; SH3GL2 ; SH3GL3 ; SH3GLB1 ; SH3GLB2 .

F-Bar (EFC) домен

Домены F-BAR (для FCH-BAR или EFC для расширенной гомологии FCH) представляют собой домены BAR, которые являются расширениями уже установленного домена FCH. Они часто встречаются на амино -кончике белков. Они могут связывать липидные мембраны и могут разбавить липиды in vitro и in vivo, но их точная физиологическая роль по -прежнему исследуется. Примерами семейства доменов F-BAR являются CIP4/FBP17/TOCA-1, Syndapins (также называемые PACSINS) и мунисцины . Нокаутирование генов синдапина I у мышей показало, что эта обогащенная мозгом изоформа семейства синдапинов имеет решающее значение для правильного контроля размеров синаптических везикул и, таким образом, действительно помогает определить кривизную мембрану физиологического процесса. Работа лаборатории Бритта Qualmann также продемонстрировала, что синдапин I имеет решающее значение для правильного нацеливания большого динамина GTPase на мембраны.

Сортировка Nexins

Сортировочное семейство белков Nexin включает в себя несколько членов, которые обладают доменом бара, включая хорошо охарактеризованные SNX1 и SNX9 .

Человеческие белки, содержащие этот домен

Амф ; Arhgap17 ; Bin1 ; Bin2 ; Bin3 ; DNMBP ; GMIP ; Rich2 ; SH3BP1 ; SH3GL1 ; SH3GL2 ; SH3GL3 ; SH3GLB1 ; SH3GLB2 ;

Смотрите также

• Arfaptin , включает в себя, похожий на бар домен
• IMD-домен , лампоподобный домен
• SNX8 - Семейство белков с комбинацией барных и PX -доменов
• Поступок
• Мембранная кривизна

Внешние ссылки

• endocytosis.org

Ссылки

Дальнейшее чтение

• Левентис П.А., Чоу Б.М., Стюарт Б.А., Айенгар Б., Кампос А.Р., Булианн Г.Л. (ноябрь 2001 г.). «Дрозофила амфифизин-это постсинаптический белок, необходимый для нормального локомоции, но не эндоцитоза». Трафик . 2 (11): 839–50. doi : 10.1034/j.1600-0854.2001.21113.x . PMID   11733051 .
• Zhang B, Zelhof AC (июль 2002 г.). «Амфифизины: поднятие стержня для рециркуляции синаптических пузырьков и динамики мембраны. Bin-Amphiphysin-RVSP». Трафик . 3 (7): 452–60. doi : 10.1034/j.1600-0854.2002.30702.x . PMID   12047553 . Обзор.
• Zelhof AC, Bao H, Hardy RW, Razzaq A, Zhang B, Doe CQ (декабрь 2001 г.). «Дрозофила амфифизин участвует в локализации белка и морфогенезе мембраны, но не в эндоцитозе синаптических пузырьков» . Разработка . 128 (24): 5005–15. doi : 10.1242/dev.128.24.5005 . PMID   11748137 .
• Мэтью Д., Попеску А., Будник В. (ноябрь 2003 г.). «Дрозофила амфифизин функционирует во время мембранного циклического велосипеда синаптического фасциклина» . J. Neurosci. 23 (33): 10710–6. doi : 10.1523/jneurosci.23-33-10710.2003 . PMC   6740931 . PMID   14627656 .
• Питер Б.Дж., Кент Х.М., Миллс И.Г. и др. (Январь 2004 г.). «Барсионные домены как датчики мембранной кривизны: структура амфифизинового стержня» . Наука . 303 (5657): 495–9. doi : 10.1126/science.1092586 . PMID   14645856 . S2CID   6104655 .
• Вайссенхорн W (август 2005 г.). «Кристаллическая структура эндофилин-А1-домена». J. Mol. Биол . 351 (3): 653–61. doi : 10.1016/j.jmb.2005.06.013 . PMID   16023669 .
• Gallop JL, Jao CC, Kent HM, et al. (Июнь 2006 г.). «Механизм эндофилина N-BAR-доменного домена, опосредованная мембранной кривизны» . Embo j . 25 (12): 2898–910. doi : 10.1038/sj.emboj.7601174 . PMC   1500843 . PMID   16763559 .
• Масуда М., Такеда С., Сон М. и др. (Июнь 2006 г.). «Эндофилиновый домен приводит мембрану с помощью двух вновь идентифицированных структурных механизмов» . Embo j . 25 (12): 2889–97. doi : 10.1038/sj.emboj.7601176 . PMC   1500852 . PMID   16763557 .
• Frost A, Perera R, Roux A, et al. (Март 2008 г.). «Структурная основа мембранной инвагинации с помощью доменов F-BAR» . Клетка . 132 (5): 807–17. doi : 10.1016/j.cell.2007.12.041 . PMC   2384079 . PMID   18329367 .