Кретиназа
| кретиназа | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Номер ЕС. | 3.5.3.3 | ||
| Номер CAS. | 37340-58-2 | ||
| Базы данных | |||
| ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
| БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
| Экспаси | Просмотр NiceZyme | ||
| КЕГГ | КЕГГ запись | ||
| МетаЦик | метаболический путь | ||
| ПРЯМОЙ | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
| Генная онтология | АмиГО / QuickGO | ||
| |||
| N-концевой домен креатиназы/пролидазы | |||
|---|---|---|---|
 Кристаллическая структура N-концевого домена креатиназы/пролидазы дипептидазы X-PRO из Streptococcus pyogenes до 1,85А [1] | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | Кретиназа_N | ||
| Пфам | PF01321 | ||
| ИнтерПро | IPR000587 | ||
| СКОП2 | 1чм / СКОПе / СУПФАМ | ||
| |||
В энзимологии кретиназа 3.5.3.3 ( КФ , ) — фермент катализирующий реакцию химическую .
- креатин + Н 2 О саркозин + мочевина
Таким образом, двумя субстратами этого фермента являются креатин и H 2 O , тогда как двумя его продуктами являются саркозин и мочевина .
С помощью электрофореза в полиакриламидном геле SDS было показано, что нативный фермент состоит из двух субъединичных мономеров. Молекулярная масса этих субъединиц оценивалась в 47 000 г/моль. [2] Фермент работает как гомодимер и индуцируется хлоридом холина. Каждый мономер креатиназы имеет два четко определенных домена: небольшой N-концевой домен и большой C-концевой домен. Каждый из двух активных центров состоит из остатков большого домена одного мономера и некоторых остатков малого домена другого мономера. После экспериментов по ингибированию было высказано предположение, что сульфгидрильная группа расположена на активном сайте фермента или рядом с ним. [2] Было обнаружено, что кретиназа наиболее активна при pH 8 и наиболее стабильна при pH 6–8 в течение 24 часов. при 37 градусах. [2]
Этот фермент принадлежит к семейству гидролаз , действующих на связи углерод-азот, отличные от пептидных связей, особенно в линейных амидинах. Систематическое название этого класса ферментов — креатинамидиногидролаза . Этот фермент участвует в метаболизме аргинина и пролина .
Структурные исследования
[ редактировать ]По состоянию на конец 2007 года две структуры для этого класса ферментов были решены PDB с кодами доступа 1CHM и 1KP0 .
Ссылки
[ редактировать ]- «Банк данных белков RCSB - Краткое описание структуры 3O5V - Кристаллическая структура N-концевого домена креатиназы / пролидазы дипептидазы X-PRO из Streptococcus pyogenes до 1,85A» .
- РОШ Ж, ЛАКОМБ Ж, ЖИРАР Х (1950). «[О специфичности некоторых бактериальных дегуанидаз, образующих мочевину, и аргининдигидролазы.]». Биохим. Биофиз. Акта . 6 (1): 210–6. дои : 10.1016/0006-3002(50)90093-x . ПМИД 14791411 .
- ^ «Банк данных белков RCSB - Краткое описание структуры 3O5V - Кристаллическая структура N-концевого домена креатиназы / пролидазы дипептидазы X-PRO из Streptococcus pyogenes до 1,85A» .
- ^ Jump up to: а б с Ёсимото Т., Ока И., Цуру Д. (июнь 1976 г.). «Очистка, кристаллизация и некоторые свойства креатинамидиногидролазы Pseudomonas putida». Дж. Биохим . 79 (6): 1381–3. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a131193 . ПМИД 8443 .
