✖


Jump to content

Белковое суперсемейство

(Перенаправлено из белковых складок )

Белковое суперсемейство является самой большой группировкой ( клада ) белков , для которых общее происхождение можно вывести (см. Гомологию ). Обычно это общее происхождение выводится из структурного выравнивания [ 1 ] и механистическое сходство, даже если никакое сходство последовательностей не очевидно. [ 2 ] Затем гомология последовательности может быть выведена, даже если не очевидна (из -за низкого сходства последовательностей). Суперсемейства обычно содержат несколько семейств белков , которые показывают сходство последовательности в каждом семействе. Термин белок клан обычно используется для суперсемейств протеазы и гликозилгидролаз на основе систем классификации Merops и CAZY . [ 2 ] [ 3 ]

Идентификация

[ редактировать ]
Выше, вторичное структурное сохранение 80 членов PA Protease Clan (суперсемейство). H указывает на α-спираль , E указывает на β-лист , L указывает на петлю. Ниже, сохранение последовательности для того же выравнивания. Стрелки указывают каталитические остатки триады. Выровнен на основе структуры DALI

Суперсемейства белков идентифицируются с использованием ряда методов. Связанные члены могут быть идентифицированы различными методами, которые необходимы для группировки наиболее эволюционно расходящихся членов.

Сходство последовательности

[ редактировать ]
Выравнивание последовательности млекопитающих белков гистонов . Сходство последовательностей подразумевает, что они развивались путем дупликации генов . Остатки, которые сохраняются во всех последовательностях, выделены серыми. Ниже белковых последовательностей является ключевым обозначением: [ 4 ]
Основная статья: гомология последовательности

Исторически сходство различных аминокислотных последовательностей было наиболее распространенным методом вывода гомологии . [ 5 ] Сходство последовательностей считается хорошим предиктором родства, поскольку аналогичные последовательности, скорее всего, являются результатом дупликации генов и дивергентной эволюции , а не результатом конвергентной эволюции . Аминокислотная последовательность, как правило, более консервативна, чем последовательность ДНК (из -за вырожденного генетического кода ), так что это более чувствительный метод обнаружения. Поскольку некоторые из аминокислот обладают сходными свойствами (например, заряд, гидрофобность, размер), консервативные мутации , которые их обмениваются, часто нейтральны , чтобы функционировать. Наиболее консервативные области последовательности белка часто соответствуют функционально важным областям, таким как каталитические сайты и сайты связывания, поскольку эти области менее устойчивы к изменениям последовательности.

Использование сходства последовательностей с выводом гомологии имеет несколько ограничений. Не существует минимального уровня сходства последовательностей, гарантированно обеспечивая идентичные структуры. В течение длительных периодов эволюции, родственные белки могут не показывать обнаруживаемой сходства последовательностей друг с другом. Последовательности со многими вставками и делециями также могут иногда быть трудно выравнивать и определять гомологичные области последовательности. Например, в клане PA Proteases ни один остаток не сохраняется через суперсемейство, даже в каталитической триаде . И наоборот, отдельные семьи, которые составляют суперсемейство, определяются на основе их выравнивания последовательности, например, семейство протеаз C04 в клане PA.

Тем не менее, сходство последовательностей является наиболее часто используемой формой доказательств для вывода родства, поскольку число известных последовательностей в значительной степени превосходит количество известных третичных структур . [ 6 ] В отсутствие структурной информации сходство последовательностей ограничивает ограничения которых белки могут быть назначены на суперсемейство. [ 6 ]

Структурное сходство

[ редактировать ]
Структурная гомология в суперсемействе PA (PA Clan). Двойной β-ствол, который характеризует суперсемейство, выделен красным. Показаны репрезентативные структуры из нескольких семей в суперсемействе ПА. Обратите внимание, что некоторые белки показывают частично модифицированную структуру. Химотрипсин (1GG6), вирусная протеаза табака трэли (1LVM), калицивирин (1WQS), вируса Западного Нила протеаза (1FP7), токсин из эксфолиатина (1EXF), протеаза HTRA (1L1J), активатор плазминогена змея ), хлороплатная протеааааааааааааааааааааааааааааааааааааааааааааааааааааааааааааааааааааааааааааааааааааааааааааааааааааааааааааааааааааааааа ( 1BQY . и вируса вируса лошадиного артерита протеаза (1 млрд).
Основная статья: структурное выравнивание

Структура гораздо более эволюционно сохраняется, чем последовательность, так что белки с очень похожими структурами могут иметь совершенно разные последовательности. [ 7 ] В очень длинных эволюционных временных масштабах очень немногие остатки показывают обнаруживаемое сохранение аминокислотных последовательностей, однако вторичные структурные элементы и третичные структурные мотивы высоко консервативны. Некоторая протеиновая динамика [ 8 ] и конформационные изменения структуры белка также могут быть сохранены, как это видно из суперсемейства Serpin . [ 9 ] Следовательно, белковая третичная структура может быть использована для выявления гомологии между белками, даже если в их последовательностях не остается признаков родства. Программы структурного выравнивания , такие как DALI , используют трехмерную структуру интересующего белка для поиска белков с одинаковыми складками. [ 10 ] Однако в редких случаях родственные белки могут развиваться, чтобы быть структурно разнородными [ 11 ] и родство может быть выведено только другими методами. [ 12 ] [ 13 ] [ 14 ]

Механистическое сходство

[ редактировать ]
Основная статья: механизм ферментов

Каталитический механизм ферментов в суперсемействе обычно сохраняется, хотя субстратная специфичность может значительно отличаться. [ 15 ] Каталитические остатки также имеют тенденцию происходить в том же порядке в белковой последовательности. [ 16 ] Для семейств в клане PA протеаз, хотя существующая эволюция каталитических остатков триады, используемых для выполнения катализа, все элементы используют аналогичный механизм для выполнения ковалентного, нуклеофильного катализа на белках, пептидах или аминокислотах. [ 17 ] Однако одного механизма недостаточно для вывода родства. Некоторые каталитические механизмы сходящимися в счетном порядке несколько раз независимо независимо и образуют отдельные суперсемилы, [ 18 ] [ 19 ] [ 20 ] А в некоторых суперсемействах отображается диапазон различных (хотя часто химически похожих) механизмов. [ 15 ] [ 21 ]

Эволюционное значение

[ редактировать ]

Белковые суперсемилы представляют собой пределы нашей способности идентифицировать общее происхождение. [ 22 ] Они являются крупнейшей эволюционной группировкой, основанной на прямых доказательствах , которые в настоящее время возможны. Поэтому они являются одними из самых древних эволюционных событий, которые в настоящее время изучаются. В некоторых суперсемействах есть члены во всех царствах жизни , что указывает на то, что последний общий предок этой суперсемейства был в последнем универсальном общем предке всей жизни (Лука). [ 23 ]

Члены суперсемейства могут быть в разных видах, причем родовой белок является формой белка, который существовал у наследственных видов ( ортология ). И наоборот, белки могут быть у одного и того же вида, но развивались из одного белка, чей ген дублировался в геноме ( паралога ).

Диверсификация

[ редактировать ]

Большинство белков содержат несколько доменов. От 66-80% эукариотических белков имеют несколько доменов, в то время как около 40-60% прокариотических белков имеют несколько доменов. [ 5 ] Со временем многие из суперсемсем доменов смешались вместе. На самом деле, очень редко можно найти «последовательно изолированные суперсемилы». [ 5 ] [ 1 ] Когда домены объединяются, порядок домена N- до С-концевой («доменная архитектура»), как правило, хорошо сохраняется. Кроме того, количество комбинаций доменов, наблюдаемых в природе, мало по сравнению с количеством возможностей, что позволяет предположить, что отбор действует на все комбинации. [ 5 ]

Примеры

[ редактировать ]
α/β -гидролаза суперсемейство
Участники имеют α/β -лист, содержащий 8 нитей, соединенных спиралями , с каталитическими остатками триады в том же порядке, [ 24 ] Активность включает протеазы , липазы , пероксидазы , эстеразы , эпоксид -гидролазы и дегалогеназы . [ 25 ]
Щелочная фосфатаза суперсемейство
Участники имеют структуру сэндвича αβα [ 26 ] а также выполнение общих беспорядочных реакций с помощью общего механизма. [ 27 ]
Глоун Суперсемейство
Участники имеют 8- Alpha Helix Globular Globin Fold . [ 28 ] [ 29 ]
Иммуноглобулин суперсемейство
Участники имеют сэндвич-подобную структуру двух листов антипараллельных β-цепей ( Ig-Fold ) и участвуют в распознавании, связывании и адгезии . [ 30 ] [ 31 ]
PA клан
Участники имеют и двойную складку с химотрипсином, похожие на химотрипсин сходные механизмы протеолиза , но идентичность последовательности <10%. Клан содержит как цистеин , так и сериновые протеазы (разные нуклеофилы ). [ 2 ] [ 32 ]
Рас Суперсемейство
Участники имеют общий каталитический домен G 6-цепечного β-листа, окруженного 5 α-спиралями. [ 33 ]
RSH Суперсемейство
Участники разделяют возможность гидролизовать и/или синтезировать PPGPP аварийные сигналы в строгом ответе . [ 34 ]
Серпин Суперсемейство
Участники имеют высокую энергию, стрессную складку, которая может претерпевать большие конформационные изменения , которые обычно используются для ингибирования сериновых и цистеиновых протеаз путем нарушения их структуры. [ 9 ]
Тим Баррел Суперсемейство
Участники имеют большую структуру α 8 β 8 . Это одна из наиболее распространенных белковых складок , и монофилия этой суперсемейства все еще оспаривается. [ 35 ] [ 36 ]

Белковое суперсемейство ресурсов

[ редактировать ]

Несколько биологических баз данных документируют белок суперсемей и белков, например:

  • PFAM - База данных семейств белков и HMMS
  • ProSite - база данных белковых доменов, семейств и функциональных сайтов
  • PIRSF - система классификации суперсемейства
  • Pass2 - выравнивание белка в качестве структурных суперсемей V2
  • Суперсемейство - библиотека HMM, представляющая суперсемейства и базу данных аннотаций (суперсемейство и семейства) для всех полностью секвенированных организмов
  • SCOP и CATH - Классификация белковых структур в суперсемсем, семейства и домены

Точно так же существуют алгоритмы, которые ищут PDB для белков со структурной гомологией в целевую структуру, например:

  • DALI - Структурное выравнивание на основе метода матрицы выравнивания расстояния

Смотрите также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Jump up to: а беременный Холм Л., Розенстрем П (июль 2010 г.). «Сервер Дали: сохранение сохранения в 3D» . Исследование нуклеиновых кислот . 38 (Проблема веб -сервера): W545–9. doi : 10.1093/nar/gkq366 . PMC   2896194 . PMID   20457744 .
  2. ^ Jump up to: а беременный в Ролингс Н.Д., Барретт А.Дж., Бейтман А (январь 2012 г.). «Меропс: база данных протеолитических ферментов, их субстратов и ингибиторов» . Исследование нуклеиновых кислот . 40 (проблема базы данных): D343–50. doi : 10.1093/nar/gkr987 . PMC   3245014 . PMID   22086950 .
  3. ^ Henrissat B, Bairoch A (июнь 1996 г.). «Обновление классификации на основе последовательности гликозилгидролаз» . Биохимический журнал . 316 (Pt 2): 695–6. doi : 10.1042/bj3160695 . PMC   1217404 . PMID   8687420 .
  4. ^ "Clustal FAQ #Symbols" . Класт . Архивировано с оригинала 24 октября 2016 года . Получено 8 декабря 2014 года .
  5. ^ Jump up to: а беременный в дюймовый Хан Дж. Х., Бэти С., Никсон А.А., Тейхманн С.А., Кларк Дж. (Апрель 2007 г.). «Складывание и эволюция многодоменных белков». Природа обзор молекулярной клеточной биологии . 8 (4): 319–30. doi : 10.1038/nrm2144 . PMID   17356578 . S2CID   13762291 .
  6. ^ Jump up to: а беременный Пандит С.Б., Госар Д., Абхиман С., Сухата С., Диксит С.С., Мхатр Н.С., Соудхамини Р., Сринивасан Н. (январь 2002 г.). «SUPFAM-база данных потенциальных белковых отношений суперсемейства, полученных путем сравнения семейств на основе последовательностей и структур: последствия для структурной геномики и аннотации функции в геномах» . Исследование нуклеиновых кислот . 30 (1): 289–93. doi : 10.1093/nar/30.1.289 . PMC   99061 . PMID   11752317 .
  7. ^ Orengo CA, Thornton JM (2005). «Семейства белков и их эволюция-структурная перспектива». Ежегодный обзор биохимии . 74 (1): 867–900. doi : 10.1146/annurev.biochem.74.082803.133029 . PMID   15954844 .
  8. ^ Лю Y, Бахар I (сентябрь 2012 г.). «Эволюция последовательности коррелирует со структурной динамикой» . Молекулярная биология и эволюция . 29 (9): 2253–63. doi : 10.1093/molbev/mss097 . PMC   3424413 . PMID   22427707 .
  9. ^ Jump up to: а беременный Silverman GA, Bird Pi, Carrell RW, Church FC, Coughlin PB, Gettins PG, Irving JA, Lomas DA, Luke CJ, Moyer RW, Pemberton PA, REMOLD-O'Donnell E, Salvesen GS, Travis J, Whosstock JC (сентябрь 2001). «Серпины представляют собой расширяющуюся суперсемейство структурно сходных, но функционально разнообразных белков. Эволюция, механизм ингибирования, новые функции и пересмотренная номенклатура» . Журнал биологической химии . 276 (36): 33293–6. doi : 10.1074/jbc.r100016200 . PMID   11435447 .
  10. ^ Холм Л., Лаксо Л.М. (июль 2016 г.). «Обновление сервера Dali» . Исследование нуклеиновых кислот . 44 (W1): W351–5. doi : 10.1093/nar/gkw357 . PMC   4987910 . PMID   27131377 .
  11. ^ Pascual-García A, Abia D, Ortiz AR, Bastolla U (2009). «Пересечение между дискретным и непрерывным пространством структуры белка: понимание автоматической классификации и сети белковых структур» . PLOS Computational Biology . 5 (3): E1000331. BIBCODE : 2009PLSCB ... 5E0331P . doi : 10.1371/journal.pcbi.1000331 . PMC   2654728 . PMID   19325884 .
  12. ^ Li D, Zhang L, Yin H, Xu H, Satkoski Trask J, Smith DG, Li Y, Yang M, Zhu Q (июнь 2014 г.). «Эволюция приматов α и θ дефенсинов выявлена ​​с помощью анализа геномов». Молекулярная биология отчетов . 41 (6): 3859–66. doi : 10.1007/s11033-014-3253-z . PMID   24557891 . S2CID   14936647 .
  13. ^ Кришна С.С., Гришин Н.В. (апрель 2005 г.). «Структурный дрейф: возможный путь к изменению белкового сгиба» . Биоинформатика . 21 (8): 1308–10. doi : 10.1093/bioinformatics/bti227 . PMID   15604105 .
  14. ^ Брайан П.Н., Орбан Дж (август 2010 г.). «Белки, которые переключаются складываются» . Современное мнение в структурной биологии . 20 (4): 482–8. doi : 10.1016/j.sbi.2010.06.002 . PMC   2928869 . PMID   20591649 .
  15. ^ Jump up to: а беременный Dessailly, Benoit H.; Доусон, Натали Л.; Дас, Сэйони; Orengo, Christine A. (2017), «Разнообразие функций в складках и суперсемействах», от структуры белка для функционирования с биоинформатикой , Springer Netherlands, с. 295–325, doi : 10.1007/978-94-024-1069-3_9 , ISBN  9789402410679
  16. ^ Echave J, Spielman SJ, Wilke Co (февраль 2016 г.). «Причины эволюционного изменения скорости среди белковых сайтов» . Природные обзоры. Генетика . 17 (2): 109–21. doi : 10.1038/nrg.2015.18 . PMC   4724262 . PMID   26781812 .
  17. ^ Shafee T, Gatti-Lafranconi P, Minter R, Hollfelder F (сентябрь 2015 г.). «Эволюция гандикапа-рековера приводит к химически универсальной, нуклеофильной протеазе» . Химбиохим . 16 (13): 1866–1869. doi : 10.1002/cbic.201500295 . PMC   4576821 . PMID   26097079 .
  18. ^ Buller AR, Таунсенд Калифорния (февраль 2013 г.). «Внутренние эволюционные ограничения на структуру протеазы, ацилирование ферментов и идентичность каталитической триады» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 110 (8): E653–61. BIBCODE : 2013PNAS..110E.653B . doi : 10.1073/pnas.1221050110 . PMC   3581919 . PMID   23382230 .
  19. ^ Coutinho PM, Deleury E, Davies GJ, Henrissat B (апрель 2003 г.). «Развивающаяся иерархическая семейная классификация для гликозилтрансфераз». Журнал молекулярной биологии . 328 (2): 307–17. doi : 10.1016/s0022-2836 (03) 00307-3 . PMID   12691742 .
  20. ^ Zámocký M, Hofbauer S, Schaffner I, Gasselhuber B, Nicolussi A, Soudi M, Pirker KF, Furtmüller PG, Obinger C (май 2015). «Независимая эволюция четырех суперсемейств гема пероксидазы» . Архивы биохимии и биофизики . 574 : 108–19. doi : 10.1016/j.abb.2014.12.025 . PMC   4420034 . PMID   25575902 .
  21. ^ Акива, Эяль; Браун, Шошана; Almonacid, Daniel E.; Барбер, Алан Е.; Кастер, Эшли Ф.; Хикс, Майкл А.; Huang, Conrad C.; Лаук, Флориан; Машияма, Сьюзен Т. (2013-11-23). «Структурная база данных сцепления» . Исследование нуклеиновых кислот . 42 (D1): D521 - D530. doi : 10.1093/nar/gkt1130 . ISSN   0305-1048 . PMC   3965090 . PMID   24271399 .
  22. ^ Shakhnovich Be, Deeds E, Delisi C, Shakhnovich E (март 2005 г.). «Структура белка и эволюционная история определяют топологию пространства последовательности» . Исследование генома . 15 (3): 385–92. arxiv : q-bio/0404040 . doi : 10.1101/gr.3133605 . PMC   551565 . PMID   15741509 .
  23. ^ Ranea Ja, Sillero A, Thornton JM, Orengo CA (октябрь 2006 г.). «Эволюция белкового суперсемейства и последний универсальный общий предок (Лука)». Журнал молекулярной эволюции . 63 (4): 513–25. Bibcode : 2006jmole..63..513r . doi : 10.1007/s00239-005-0289-7 . HDL : 10261/78338 . PMID   17021929 . S2CID   25258028 .
  24. ^ Карр П.Д., Оллис Д.Л. (2009). «Альфа/бета -гидролаза сгиба: обновление». Белковые и пептидные буквы . 16 (10): 1137–48. doi : 10.2174/092986609789071298 . PMID   19508187 .
  25. ^ Nardini M, Dijkstra BW (декабрь 1999 г.). «Альфа/бета -гидролаза Ферменты сгибания: семья продолжает расти». Современное мнение в структурной биологии . 9 (6): 732–7. doi : 10.1016/s0959-440x (99) 00037-8 . PMID   10607665 .
  26. ^ "Scop" . Архивировано из оригинала 29 июля 2014 года . Получено 28 мая 2014 года .
  27. ^ Мохамед М.Ф., Холфельдер Ф. (январь 2013 г.). «Эффективная, поперечная каталитическая распущенность среди ферментов, которые катализируют перенос фосфорила». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - белки и протеомика . 1834 (1): 417–24. doi : 10.1016/j.bbapap.2012.07.015 . PMID   22885024 .
  28. ^ Бранден С., Туз Дж. (1999). Введение в структуру белка (2 -е изд.). Нью -Йорк: Garland Pub. ISBN  978-0815323051 .
  29. ^ Bolognesi M, Onesti S, Gatti G, Coda A, Ascenzi P, Brunori M (февраль 1989 г.). «Aplysia limacina миоглобин. Кристаллографический анализ при разрешении 1,6». Журнал молекулярной биологии . 205 (3): 529–44. doi : 10.1016/0022-2836 (89) 90224-6 . PMID   2926816 .
  30. ^ Борк П., Холм Л., Сандер С (сентябрь 1994 г.). «Иммуноглобулин. Журнал молекулярной биологии . 242 (4): 309–20. doi : 10.1006/jmbi.1994.1582 . PMID   7932691 .
  31. ^ Brümmendorf T, Rathjen FG (1995). «Молекулы клеточной адгезии 1: суперсемейство иммуноглобулина». Профиль протеина . 2 (9): 963–1108. PMID   8574878 .
  32. ^ Базань JF, Fletterick RJ (ноябрь 1988 г.). «Вирусные цистеиновые протеазы гомологичны трипсиноподобному семейству сериновых протеаз: структурные и функциональные последствия» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 85 (21): 7872–6. Bibcode : 1988pnas ... 85,7872b . doi : 10.1073/pnas.85.21.7872 . PMC   282299 . PMID   3186696 .
  33. ^ Vetter IR, Wittinghofer A (ноябрь 2001 г.). «Гуаниновый нуклеотидсвязывающий переключатель в трех измерениях». Наука . 294 (5545): 1299–304. Bibcode : 2001sci ... 294.1299v . doi : 10.1126/science.1062023 . PMID   11701921 . S2CID   6636339 .
  34. ^ Аткинсон, Джемма С.; Тенсон, Танель; Hauryliuk, Vasili (2011-08-09). «Суперсемейство Rela/Spot Homolog (RSH): распределение и функциональная эволюция PPGPP -синтетаз и гидролаз по всему дереву жизни» . Plos один . 6 (8): E23479. Bibcode : 2011ploso ... 623479a . doi : 10.1371/journal.pone.0023479 . ISSN   1932-6203 . PMC   3153485 . PMID   21858139 .
  35. ^ Нагано Н., Оренго К.А., Торнтон Дж. М. (август 2002 г.). «Один из них со многими функциями: эволюционные отношения между семействами Tim Barrel на основе их последовательностей, структур и функций». Журнал молекулярной биологии . 321 (5): 741–65. doi : 10.1016/s0022-2836 (02) 00649-6 . PMID   12206759 .
  36. ^ Фарбер Г. (1993). «Α/β-болот, полный эволюционных проблем». Современное мнение в структурной биологии . 3 (3): 409–412. doi : 10.1016/s0959-440x (05) 80114-9 .
[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Protein_superfamily&oldid=1243848025"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: c84024280286c30c1e8c31b878ed105e__1725380640
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/c8/5e/c84024280286c30c1e8c31b878ed105e.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Protein superfamily - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)