АКР7А2

АКР7А2
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
показывать Список идентификационных кодов PDB
	2BP1
Идентификаторы
Псевдонимы	AKR7A2 , AFAR, AFAR1, AFB1-AR1, AKR7, семейство альдокеторедуктаз 7, член A2, семейство альдокеторедуктаз 7, член A2
Внешние идентификаторы	Опустить : 603418 ; МГИ : 107796 ; Гомологен : 2737 ; Генные карты : AKR7A2 ; ОМА : AKR7A2 - ортологи
показывать Местоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 1 (human)
End	19,312,144 bp
показывать Местоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 4 (mouse)
End	139,045,737 bp
показывать экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	mucosa of transverse colon; ; duodenum; ; right adrenal gland; ; right adrenal cortex; ; right uterine tube; ; left adrenal gland; ; jejunal mucosa; ; left adrenal cortex; ; human kidney; ; canal of the cervix;
	Top expressed in
	right kidney; ; proximal tubule; ; left lobe of liver; ; Paneth cell; ; human kidney; ; internal carotid artery; ; crypt of lieberkuhn of small intestine; ; external carotid artery; ; right ventricle; ; motor neuron;
	More reference expression data
	More reference expression data
показывать Генная онтология
Molecular function	alditol:NADP+ 1-oxidoreductase activity; electron transfer activity; oxidoreductase activity; phenanthrene-9,10-epoxide hydrolase activity; aldo-keto reductase (NADP) activity; protein binding;
Cellular component	cytoplasm; Golgi apparatus; extracellular exosome; cytosol;
Biological process	xenobiotic metabolic process; cellular aldehyde metabolic process; daunorubicin metabolic process; doxorubicin metabolic process; carbohydrate metabolic process; electron transport chain;
	Sources:Amigo / QuickGO
скрывать Ортологи
	8574
	110198
	ENSG00000053371
	ENSMUSG00000028743
	О43488
	Q8CG76
	НМ_003689 ; НМ_001320979
	НМ_025337
	НП_001307908 ; НП_003680
	НП_079613
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

афлатоксина B1 альдегидредуктазы Член 2 представляет собой фермент , который у человека кодируется AKR7A2 геном . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]}

Функция

Альдокеторедуктазы такие как AKR7A2, участвуют в детоксикации альдегидов , и кетонов . [поставлено OMIM] ^{[ 6 ]}

Ссылки

^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000053371 – Ensembl , май 2017 г.
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000028743 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Ирландия Л.С., Харрисон Д.Д., Нил Дж.Е., Хейс Дж.Д. (август 1998 г.). «Молекулярное клонирование, экспрессия и каталитическая активность человека AKR7, члена суперсемейства альдокеторедуктаз: доказательства того, что основная 2-карбоксибензальдегидредуктаза из печени человека является гомологом крысиного афлатоксина B1-альдегидредуктазы» . Биохим Дж . 332 (1): 21–34. дои : 10.1042/bj3320021 . ПМЦ 1219447 . PMID 9576847 .
^ Перейти обратно: ^а ^б «Ген Энтреза: семейство 7 альдо-кеторедуктазы AKR7A2, член A2 (афлатоксинальдегидредуктаза)» .

Внешние ссылки

Местоположение генома человека AKR7A2 и AKR7A2 страница сведений о гене в браузере генома UCSC .
Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : O43488 (член 2 альдегидредуктазы человеческого афлатоксина B1 (AKR7A2)) в PDBe-KB .

Дальнейшее чтение

Маруяма К., Сугано С. (1994). «Олиго-кэпирование: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Джин . 138 (1–2): 171–4. дои : 10.1016/0378-1119(94)90802-8 . ПМИД 8125298 .
Сузуки Ю., Ёситомо-Накагава К., Маруяма К. и др. (1997). «Создание и характеристика библиотеки кДНК, обогащенной по полной длине и по 5'-концу». Джин . 200 (1–2): 149–56. дои : 10.1016/S0378-1119(97)00411-3 . ПМИД 9373149 .
Прамл С., Савельева Л., Перри П., Шваб М. (1998). «Клонирование гена афлатоксина B1-альдегидредуктазы человека на участке 1p35-1p36.1 в области, часто изменяющейся в опухолевых клетках человека». Рак Рез . 58 (22): 5014–8. ПМИД 9823300 .
Келли вице-президент, Шерратт П.Дж., Крауч Д.Х., Хейс Дж.Д. (2002). «Новые гомодимерные и гетеродимерные крысиные гамма-гидроксибутиратсинтазы, которые связаны с аппаратом Гольджи, определяют отдельный подкласс белков семейства альдокеторедуктазы 7» . Биохим. Дж . 366 (Часть 3): 847–61. дои : 10.1042/BJ20020342 . ПМЦ 1222835 . ПМИД 12071861 .
Штраусберг Р.Л., Фейнгольд Е.А., Граус Л.Х. и др. (2003). «Получение и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 99 (26): 16899–903. Бибкод : 2002PNAS...9916899M . дои : 10.1073/pnas.242603899 . ПМК 139241 . ПМИД 12477932 .
Прамл С., Савельева Л., Шваб М. (2003). «Гены афлатоксина B1-альдегид-редуктазы (AFAR) кластеризуются в районе 1p35-1p36.1 в области, часто изменяемой в опухолевых клетках человека» . Онкоген . 22 (30): 4765–73. дои : 10.1038/sj.onc.1206684 . ПМИД 12879023 .
Герхард Д.С., Вагнер Л., Фейнгольд Е.А. и др. (2004). «Статус, качество и расширение проекта полноразмерной кДНК Национального института здравоохранения: Коллекция генов млекопитающих (MGC)» . Геном Рез . 14 (10Б): 2121–7. дои : 10.1101/гр.2596504 . ПМК 528928 . ПМИД 15489334 .
Руал Дж. Ф., Венкатесан К., Хао Т. и др. (2005). «К карте сети белок-белковых взаимодействий человека в масштабе протеома». Природа . 437 (7062): 1173–8. Бибкод : 2005Natur.437.1173R . дои : 10.1038/nature04209 . ПМИД 16189514 . S2CID 4427026 .
Иорданова А., Ироби Дж., Томас Ф.П. и др. (2006). «Нарушение функции и аксональное распределение мутантной тирозил-тРНК-синтетазы при доминантной промежуточной невропатии Шарко-Мари-Тута» . Нат. Жене . 38 (2): 197–202. дои : 10.1038/ng1727 . ПМИД 16429158 . S2CID 16668375 .
Грегори С.Г., Барлоу К.Ф., Маклей К.Э. и др. (2006). «Последовательность ДНК и биологическая аннотация хромосомы 1 человека» . Природа . 441 (7091): 315–21. Бибкод : 2006Natur.441..315G . дои : 10.1038/nature04727 . ПМИД 16710414 .
Лион Р.К., Джонстон С.М., Уотсон Д.Г. и др. (2007). «Синтез и катаболизм гамма-гидроксибутирата в клетках нейробластомы человека SH-SY5Y: роль альдокеторедуктазы AKR7A2» . Ж. Биол. Хим . 282 (36): 25986–92. дои : 10.1074/jbc.M702465200 . ПМИД 17591773 .

статья о гене на хромосоме 1 человека незавершена Эта . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[refGRCh38Ensembl-1] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000053371 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000028743 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid9576847-5] Ирландия Л.С., Харрисон Д.Д., Нил Дж.Е., Хейс Дж.Д. (август 1998 г.). «Молекулярное клонирование, экспрессия и каталитическая активность человека AKR7, члена суперсемейства альдокеторедуктаз: доказательства того, что основная 2-карбоксибензальдегидредуктаза из печени человека является гомологом крысиного афлатоксина B1-альдегидредуктазы» . Биохим Дж . 332 (1): 21–34. дои : 10.1042/bj3320021 . ПМЦ 1219447 . PMID 9576847 .

[entrez-6] Перейти обратно: ^а ^б «Ген Энтреза: семейство 7 альдо-кеторедуктазы AKR7A2, член A2 (афлатоксинальдегидредуктаза)» .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

v т и Оксидоредуктазы : алкогольоксидоредуктазы ( EC 1.1)
1.1.1: NAD/NADP acceptor	3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase 3-hydroxybutyryl-CoA dehydrogenase Alcohol dehydrogenase Aldo-keto reductase 1A1 1B1 1B10 1C1 1C3 1C4 7A2 Aldose reductase Beta-Ketoacyl ACP reductase Carbohydrate dehydrogenases Carnitine dehydrogenase D-malate dehydrogenase (decarboxylating) DXP reductoisomerase Glucose-6-phosphate dehydrogenase Glycerol-3-phosphate dehydrogenase HMG-CoA reductase IMP dehydrogenase Isocitrate dehydrogenase Lactate dehydrogenase L-threonine dehydrogenase L-xylulose reductase Malate dehydrogenase Malate dehydrogenase (decarboxylating) Malate dehydrogenase (NADP+) Malate dehydrogenase (oxaloacetate-decarboxylating) Malate dehydrogenase (oxaloacetate-decarboxylating) (NADP+) Phosphogluconate dehydrogenase Sorbitol dehydrogenase Hydroxysteroid dehydrogenase: 3β 3β-HSD NSDHL 11β 11β-HSD1 11β-HSD2 17β
1.1.2: cytochrome acceptor	D-lactate dehydrogenase (cytochrome) D-lactate dehydrogenase (cytochrome c-553) Mannitol dehydrogenase (cytochrome)
1.1.3: oxygen acceptor	Glucose oxidase L-gulonolactone oxidase Xanthine oxidase Alcohol oxidase
1.1.4: disulfide as acceptor	Vitamin K epoxide reductase Vitamin-K-epoxide reductase (warfarin-insensitive)
1.1.5: quinone/similar acceptor	Malate dehydrogenase (quinone) Quinoprotein glucose dehydrogenase
1.1.99: other acceptors	Choline dehydrogenase L2HGDH

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)