PSMA2
| PSMA2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Идентификаторы | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Псевдонимы | PSMA2 , HC3, MU, PMSA2, PSC2, субъединица протеасомы Alpha 2, Proteasome 20S субъединица Alpha 2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Внешние идентификаторы | Омим : 176842 ; MGI : 104885 ; Гомологен : 2081 ; GeneCards : PSMA2 ; OMA : PSMA2 - ортологи | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Викидид | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Протеасома субъединица альфа-тип-2 -это белок , который у людей кодируется PSMA2 геном . [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ] Этот белок является одной из 17 важных субъединиц (альфа -субъединиц 1–7, конститутивные бета -субъединицы 1–7 и индуцибельные субъединицы, включая бета1i, бета2i, beta5i), которые способствуют полной сборке 20 -летнего протеасомного комплекса.
Структура
[ редактировать ]Экспрессия белка
[ редактировать ]Ген PSMA2 кодирует члена семейства пептидазы T1A, то есть ядра Alpha Alpha Alpha 20S. [ 7 ] Используя рыбу , человеческий ген HC3 (старая номенклатура для PMSA2 , 4,3 КБ с 3 экзонами) была отображена в диапазоне хромосом 6Q27. Субъединица протеиновой протеиновой протеины человека Альфа-2 также известна как субъединица протеасомы 20S Альфа-2 (на основе систематической номенклатуры). Белок составляет 25,9 кДа по размеру и состоит из 234 аминокислот. Рассчищенный теоретический ИП этого белка составляет 6,77. [ 8 ]
Сложная сборка
[ редактировать ]Протеасома представляет собой мультикаталитический протеиназный комплекс с высоко упорядоченной основной структурой 20S. Эта структура ядра в форме ствола состоит из 4 ослабленных кольца из 28 неидентичных субъединиц: два кольца конечных сформированы 7 альфа-субъединиц, и два центральных кольца образуются по 7 бета-субъединицам. Три бета -субъединицы (Beta1, Beta2 и Beta5) содержит протеолитический активный сайт и имеет различные предпочтения субстрата. Протеасомы распределяются по всем эукариотическим клеткам при высокой концентрации и расщепляют пептиды в АТФ/убиквитин-зависимом процессе в неайзосомном пути. [ 9 ] [ 10 ]
Функция
[ редактировать ]Кристаллические структуры изолированного протеасомного комплекса 20S демонстрируют, что два кольца бета -субъединиц образуют протеолитическую камеру и поддерживают все их активные участки протеолиза в камере. [ 10 ] Одновременно кольца альфа -субъединиц образуют вход для субстратов, входящих в протеолитическую камеру. В инактивированном комплексе протеасом 20S ворота во внутреннюю протеолитическую камеру охраняются N-концевыми хвостами специфической альфа-субъединицы. [ 11 ] [ 12 ] Протеолитическая способность частицы ядра 20S (CP) может быть активирована, когда CP ассоциируется с одной или двумя регуляторными частицами (RP) на одной или обеих сторонах альфа -колец. Эти регуляторные частицы включают в себя протеасомные комплексы 19S, комплекс протеасом 11S и т. Д. После ассоциации CP-RP подтверждение определенных альфа-субъединиц изменится и, следовательно, вызовет открытие подложки входных затворов. Помимо RPS, протеасомы 20S также могут быть эффективно активированы другими легкими химическими обработками, такими как воздействие низких уровней додецилсульфата натрия (SDS) или NP-14. [ 12 ] [ 13 ] Эукариотическая протеасома распознала разлагаемые белки, в том числе поврежденные белки для целей контроля качества белка или ключевые регуляторные компоненты белка для динамических биологических предшественников. Основной функцией модифицированной протеасомы, иммунопротеасомы, является обработка MHC класса I. пептидов
В качестве компонента альфа-кольца субъединица протеасомы альфа-тип-2 способствует формированию гептамерных альфа-колец и входных затворов субстрата. Важно отметить, что субъединица Alpha2 играет критическую роль в сборке базы 19S и 20 -х годов. В исследовании с использованием Saccharomyces cerevisiae Proteasome Core Particle 20s и регуляторных частиц 19S (аналогично основанию протеасомы человека) для определения процесса связывания между 19-20 с. субъединица Alpha2 и Alpha3, облегчая сложное образование между 20 -х и 19S базовым компонентом. [ 14 ]
Клиническое значение
[ редактировать ]Протеасома и ее субъединицы имеют клиническое значение, по крайней мере, по двум причинам: (1) нарушенная сложная сборка или дисфункциональная протеасома может быть связана с основной патофизиологией специфических заболеваний, и (2) они могут использоваться в качестве мишеней лекарств для терапевтических вмешательства. Совсем недавно было предпринято больше усилий, чтобы рассмотреть протеасому для разработки новых диагностических маркеров и стратегий. Улучшение и всестороннее понимание патофизиологии протеасомы должно привести к клиническим применениям в будущем.
Протеасомы образуют ключевой компонент для системы убиквитин -протеасом (UPS) [ 15 ] и соответствующий контроль качества клеточного белка (PQC). белка Убиквитинирование и последующий протеолиз и деградация протеасомой являются важными механизмами в регуляции клеточного цикла , роста и дифференцировки клеток , транскрипции генов, трансдукции сигнала и апоптоза . [ 16 ] Впоследствии скомпрометированный комплекс протеасомного комплекса и функция приводит к снижению протеолитической активности и накоплению поврежденных или неправильно свернутых видов белков. Такое накопление белка может способствовать патогенезу и фенотипическим характеристикам при нейродегенеративных заболеваниях, [ 17 ] [ 18 ] сердечно -сосудистые заболевания, [ 19 ] [ 20 ] [ 21 ] воспалительные реакции и аутоиммунные заболевания, [ 22 ] и системные реакции повреждения ДНК, приводящие к злокачественным новообразованиям . [ 23 ]
Несколько экспериментальных и клинических исследований показали, что аберрации и дерегуляции UPS способствуют патогенезу нескольких нейродегенеративных и миодегенеративных расстройств, включая болезнь Альцгеймера , [ 24 ] Болезнь Паркинсона [ 25 ] И болезнь Пика , [ 26 ] Амиотрофический боковой склероз (БАС), [ 26 ] Болезнь Хантингтона , [ 25 ] Creutzfeldt -Jakob болезнь , [ 27 ] и заболевания моторных нейронов, заболевания полиглутамина (полик), мышечная дистрофия [ 28 ] и несколько редких форм нейродегенеративных заболеваний, связанных с деменцией . [ 29 ] В рамках системы убиквитин -протеасом (UPS), протеасома поддерживает гомеостаз сердечного белка и, следовательно, играет значительную роль в ишемическом повреждении сердца, [ 30 ] желудочковая гипертрофия [ 31 ] и сердечная недостаточность . [ 32 ] Кроме того, накапливаются доказательства того, что UPS играет важную роль в злокачественной трансформации. Протеолиз UPS играет важную роль в реакциях раковых клеток на стимулирующие сигналы, которые имеют решающее значение для развития рака. Соответственно, экспрессия генов путем деградации факторов транскрипции , таких как p53 , c-Jun , c-fos , nf-κB , c-myc , hif-1α, matα2, stat3 , белки, регулируемые стеролом, и андрогенные рецепторы все являются контролируется UPS и, таким образом, участвует в развитии различных злокачественных новообразований. [ 33 ] Более того, UPS регулирует деградацию продуктов гена -супрессора опухоли, таких как аденоматозная полипоза Coli ( APC ) при колоректальном раке, ретинобластома (RB). и супрессор опухоли фон Хиппель-Линдау (VHL), а также ряд протоонкогенов ( RAF , MYC , MYB , REL , SRC , MOS , ABL ). UPS также участвует в регуляции воспалительных реакций. Эта активность обычно объясняется роли протеасомов в активации NF-κB, которая дополнительно регулирует экспрессию PRO-воспалительных цитокинов, таких как TNF-α , IL-β, IL-8 , молекулы адгезии ( ICAM-1 , VCAM-1 , P-Selectin ) и простагландины и оксид азота (нет). [ 22 ] Кроме того, UPS также играет роль в воспалительных реакциях в качестве регуляторов пролиферации лейкоцитов, главным образом посредством протеолиза циклов и деградации ингибиторов CDK . [ 34 ] Наконец, пациенты с аутоиммунным заболеванием с СКВ , синдромом Шегрена и ревматоидным артритом (РА) преимущественно демонстрируют циркулирующие протеасомы, которые могут применяться в качестве клинических биомаркеров. [ 35 ]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Jump up to: а беременный в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000106588 - ENSEMBL , май 2017 г.
- ^ Jump up to: а беременный в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000015671 - Ensembl , май 2017 г.
- ^ «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
- ^ «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
- ^ Тамура Т., Ли Д.Х., Осака Ф., Фудзивара Т., Шин С., Чунг Ч., Танака К., Ичихара А (май 1991). «Молекулярное клонирование и анализ последовательности кДНК для пяти основных субъединиц человеческих протеасомов (мультикаталитические протеиназные комплексы)». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - структура и экспрессия гена . 1089 (1): 95–102. doi : 10.1016/0167-4781 (91) 90090-9 . PMID 2025653 .
- ^ Demartino GN, Orth K, McCullough ML, Lee LW, Munn TZ, Moomaw CR, Dawson PA, Slaughter CA (август 1991 г.). «Основные структуры четырех субъединиц человеческой, высокомолекулярной протеиназы, макропаина (протеасома), являются различными, но гомологичными». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - структура белка и молекулярная ферма . 1079 (1): 29–38. doi : 10.1016/0167-4838 (91) 90020-z . PMID 1888762 .
- ^ Jump up to: а беременный «Ген Entrez: PSMA2 протеасома (просом, макропейн) субъединица, альфа -тип, 2» .
- ^ Kozlowski LP (октябрь 2016 г.). «IPC - Изоэлектрический точечный калькулятор» . Биология прямой . 11 (1): 55. doi : 10.1186/s13062-016-0159-9 . PMC 5075173 . PMID 27769290 .
- ^ Кукс О., Танака К., Голдберг А.Л. (1996). «Структура и функции протеасомов 20 и 26S». Ежегодный обзор биохимии . 65 : 801–47. doi : 10.1146/annurev.bi.65.070196.004101 . PMID 8811196 .
- ^ Jump up to: а беременный Томко Р.Дж., Хохстрассер М. (2013). «Молекулярная архитектура и сборка эукариотической протеасомы» . Ежегодный обзор биохимии . 82 : 415–45. doi : 10.1146/annurev-biochem-060410-150257 . PMC 3827779 . PMID 23495936 .
- ^ Groll M, Ditzel L, Löwe J, Stock D, Bochtler M, Bartunik HD, Huber R (апрель 1997 г.). «Структура протеасомы 20S от дрожжей в 2,4 резолюции». Природа . 386 (6624): 463–71. Bibcode : 1997natur.386..463g . doi : 10.1038/386463A0 . PMID 9087403 . S2CID 4261663 .
- ^ Jump up to: а беременный Groll M, Bajorek M, Köhler A, Moroder L, Rubin DM, Huber R, Glickman MH, Finley D (ноябрь 2000 г.). «Закрытый канал в частицу ядра протеасомы». Природа структурная биология . 7 (11): 1062–7. doi : 10.1038/80992 . PMID 11062564 . S2CID 27481109 .
- ^ Zong C, Gomes AV, Drews O, Li X, Young GW, Berhane B, Qiao X, French SW, Bardag-Gorce F, Ping P (август 2006 г.). «Регуляция мышиных сердечных протеасомов: роль ассоциации партнеров» . Исследование циркуляции . 99 (4): 372–80. doi : 10.1161/01.res.0000237389.40000.02 . PMID 16857963 .
- ^ Park S, Li X, Kim HM, Singh CR, Tian G, Hoyt MA, Lovell S, Battaile KP, Zolkiewski M, Coffino P, Roelofs J, Cheng Y, Finley D (май 2013). «Реконфигурация протеасомы во время опосредованной шапероном собрания» . Природа . 497 (7450): 512–6. Bibcode : 2013natur.497..512p . doi : 10.1038/nature12123 . PMC 3687086 . PMID 23644457 .
- ^ Kleiger G, мэр T (июнь 2014 г.). «Опасное путешествие: экскурсия по системе убиквитин -протосома» . Тенденции в клеточной биологии . 24 (6): 352–9. doi : 10.1016/j.tcb.2013.12.003 . PMC 4037451 . PMID 24457024 .
- ^ Голдберг А.Л., Стейн Р., Адамс Дж. (Август 1995 г.). «Новое понимание функции протеасомы: от Archaebacteria до разработки лекарств» . Химия и биология . 2 (8): 503–8. doi : 10.1016/1074-5521 (95) 90182-5 . PMID 9383453 .
- ^ Сулистио Я, Хиз К (март 2016 г.). «Система убиквитин -протеасом и дерегуляция молекулярной шаперона при болезни Альцгеймера». Молекулярная нейробиология . 53 (2): 905–31. doi : 10.1007/s12035-014-9063-4 . PMID 25561438 . S2CID 14103185 .
- ^ Ortega Z, Lucas JJ (2014). «Убив-протеемное участие в болезни Хантингтона» . Границы в молекулярной нейробиологии . 7 : 77. doi : 10.3389/fnmol.2014.00077 . PMC 4179678 . PMID 25324717 .
- ^ Сандри М, Роббинс Дж (июнь 2014 г.). «Протеотоксичность: недооцененная патология при болезни сердца» . Журнал молекулярной и клеточной кардиологии . 71 : 3–10. doi : 10.1016/j.yjmcc.2013.12.015 . PMC 4011959 . PMID 24380730 .
- ^ Дрюс О, Тагтмейер H (декабрь 2014 г.). «Нацеливание на систему убиквитин -протеасом при сердечных заболеваниях: основа для новых терапевтических стратегий» . Антиоксиданты и окислительно -восстановительная передача сигналов . 21 (17): 2322–43. doi : 10.1089/ars.2013.5823 . PMC 4241867 . PMID 25133688 .
- ^ Wang ZV, Hill Ja (февраль 2015 г.). «Контроль качества белка и метаболизм: двунаправленный контроль в сердце» . Клеточный метаболизм . 21 (2): 215–26. doi : 10.1016/j.cmet.2015.01.016 . PMC 4317573 . PMID 25651176 .
- ^ Jump up to: а беременный Карин М, Дельхасе М (февраль 2000 г.). «I Kappa B-киназа (IKK) и NF-Kappa B: ключевые элементы провоспалительной передачи сигналов». Семинары по иммунологии . 12 (1): 85–98. doi : 10.1006/smim.2000.0210 . PMID 10723801 .
- ^ Эмолаева М.А., Даховник А., Шумахер Б. (сентябрь 2015). «Механизмы контроля качества в клеточных и системных реакциях на повреждение ДНК» . Обзоры исследований старения . 23 (pt a): 3–11. doi : 10.1016/j.arr.2014.12.009 . PMC 4886828 . PMID 25560147 .
- ^ Checler F, Da Costa CA, Ancolio K, Chevaler N, Lopez-Perez E, Marabaud P (июль 2000 г.). «Роль протеазера при болезни Альцгеймера» Biochimica et Biophysica Acta (BB) - Молекулярная основа болезни 1502 (1): 133–8 Doi : 10.1016/s0925-4439 (00) 00039-9 10899438PMID
- ^ Jump up to: а беременный Chung KK, Dawson VL, Dawson TM (ноябрь 2001 г.). «Роль убиквитин-протеасомный путь при болезни Паркинсона и других нейродегенеративных расстройствах». Тенденции в нейронауках . 24 (11 Suppl): S7–14. doi : 10.1016/s0166-2236 (00) 01998-6 . PMID 11881748 . S2CID 2211658 .
- ^ Jump up to: а беременный Икеда К., Акияма Х., Арай Т, Уэно Х, Цучия К, Косака К (июль 2002 г.). «Морфометрическая переоценка системы моторных нейронов болезни Пика и амиотрофического бокового склероза с деменцией». Acta Neuropathologica . 104 (1): 21–8. doi : 10.1007/s00401-001-0513-5 . PMID 12070660 . S2CID 22396490 .
- ^ Mankaka H, Kato T, Kurita T, Table T, Shikad Y, Keaii K, Plain T, Suzuki Y, Nihei K, Shasaki H (май 1992). Рынок высказывается при болезни Крецфета-Яко " Нейробиологические буквы 139 (1): 47–9. doi : 0304-3 10.1016 / PMID 1328965 . S2CID 28190967 .
- ^ Мэтьюз К.Д., Мур С.А. (январь 2003 г.). «Мышечная дистрофия Текущая неврология и неврологические отчеты . 3 (1): 78–85. doi : 10.1007/s11910-003-0042-9 . PMID 12507416 . S2CID 5780576 .
- ^ Mayer RJ (март 2003 г.). «От нейродегенерации до нейрохомеостаза: роль убиквитина». News News & Perspectives . 16 (2): 103–8. doi : 10.1358/dnp.2003.16.2.829327 . PMID 12792671 .
- ^ Calise J, Powell Sr (февраль 2013 г.). «Система протеасом убиквитин и ишемия миокарда» . Американский журнал физиологии. Сердечная и циркуляторная физиология . 304 (3): H337–49. doi : 10.1152/ajpheart.00604.2012 . PMC 3774499 . PMID 23220331 .
- ^ Predmore JM, Wang P, Davis F, Bartolone S, Westfall MV, Dyke DB, Pagani F, Powell SR, Day SM (март 2010 г.). «Дисфункция убиквитина протеасом в гипертрофических и дилатационных кардиомиопатиях человека» . Циркуляция . 121 (8): 997–1004. doi : 10.1161/circulationaha.109.904557 . PMC 2857348 . PMID 20159828 .
- ^ Пауэлл С.Р. (июль 2006 г.). «Система убиквитин-протеемного протеасома в физиологии и патологии сердца». Американский журнал физиологии. Сердечная и циркуляторная физиология . 291 (1): H1 - H19. doi : 10.1152/ajpheart.00062.2006 . PMID 16501026 . S2CID 7073263 .
- ^ Адамс Дж (апрель 2003 г.). «Потенциал ингибирования протеасом при лечении рака». Drug Discovery сегодня . 8 (7): 307–15. doi : 10.1016/s1359-6446 (03) 02647-3 . PMID 12654543 .
- ^ Бен-Мерия Y (январь 2002 г.). «Регуляторные функции убиквитинирования в иммунной системе». Природа иммунология . 3 (1): 20–6. doi : 10.1038/ni0102-20 . PMID 11753406 . S2CID 26973319 .
- ^ Эгерер К., Кукелкорн У., Рудольф П.Е., Рюкерт Дж.С., Дёрнер Т., Бурместер Г.Р., Клотцель П.М., Файст Э (октябрь 2002 г.). «Циркулирующие протеасомы являются маркерами повреждения клеток и иммунологической активности при аутоиммунных заболеваниях». Журнал ревматологии . 29 (10): 2045–52. PMID 12375310 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Кукс О., Танака К., Голдберг А.Л. (1996). «Структура и функции протеасомов 20 и 26S». Ежегодный обзор биохимии . 65 : 801–47. doi : 10.1146/annurev.bi.65.070196.004101 . PMID 8811196 .
- Гофф С.П. (август 2003 г.). «Смерть путем дезаминирования: новая система ограничения хозяина для ВИЧ-1» . Клетка . 114 (3): 281–3. doi : 10.1016/s0092-8674 (03) 00602-0 . PMID 12914693 . S2CID 16340355 .
- Окумура К., Ногами М., Тагучи Х, Хисамацу Х, Танака К (май 1995). «Гены для субъединиц HC3 (PMSB1) Alpha-Type (PMSA2) и бета-типа (PMSB1) человеческих протеасомов с хромосом 6Q27 и 7P12-P13 с помощью гибридизации флуоресценции in situ». Геномика . 27 (2): 377–9. doi : 10.1006/geno.1995.1062 . PMID 7558012 .
- Кристенсен П., Джонсен А.Х., Уерквиц В., Танака К., Хендил К.Б. (декабрь 1994 г.). «Субъединицы протеасомы человека из двухмерных гелей, идентифицированных с частичным секвенированием». Биохимическая и биофизическая исследовательская коммуникация . 205 (3): 1785–9. doi : 10.1006/bbrc.1994.2876 . PMID 7811265 .
- Тамура Т., Осака Ф., Кавамура Ю., Хигути Т., Ишида Н., Нотванг Х.Г., Цуруми С., Танака К., Ичихара А (ноябрь 1994). «Выделение и характеристика генов субъединиц HC5 Alpha-Type HC3 и бета-типа HC5 человеческих протеасомов». Журнал молекулярной биологии . 244 (1): 117–24. doi : 10.1006/jmbi.1994.1710 . PMID 7966316 .
- Maruyama K, Sugano S (январь 1994 г.). «Олиго-капитализация: простой метод замены структуры крышки эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Ген . 138 (1–2): 171–4. doi : 10.1016/0378-1119 (94) 90802-8 . PMID 8125298 .
- Knuehl C, Seelig A, Brecht B, Henklein P, Kloetzel PM (май 1996). «Функциональный анализ сигнала ядерной локализации эукариотической протеасомы». Экспериментальные исследования клеток . 225 (1): 67–74. doi : 10.1006/excr.1996.0157 . PMID 8635518 .
- Seeger M, Ferrell K, Frank R, Dubiel W (март 1997 г.). «ТАТ ВИЧ-1 ингибирует протеасому 20 с и ее регуляторную опосредованную активацию 11 с» . Журнал биологической химии . 272 (13): 8145–8. doi : 10.1074/jbc.272.13.8145 . PMID 9079628 .
- Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, Suyama A, Sugano S (октябрь 1997 г.). «Строительство и характеристика обогащенной полной длиной и библиотекой кДНК с 5'-эндом». Ген . 200 (1–2): 149–56. doi : 10.1016/s0378-1119 (97) 00411-3 . PMID 9373149 .
- Мани Н., Кабат Д. (декабрь 1998 г.). «Конечный ингибитор вируса иммунодефицита человека в лимфоцитах человека преодолевается вирусным протестом VIF » Журнал вирусологии 72 (12): 10251–5 Doi : 10.1128/ jvi.72.12.10251-10255.1 110608PMC 9811770PMID
- Саймон Дж. Х., Гаддис Н.К., Фушер Р.А., Малим М.Х. (декабрь 1998 г.). «Свидетельство о недавно обнаруженном клеточном фенотипе анти-ВИЧ-1». Природная медицина . 4 (12): 1397–400. doi : 10.1038/3987 . PMID 9846577 . S2CID 25235070 .
- Elenich LA, Nandi D, Kent AE, McCluskey TS, Cruz M, Iyer MN, Woodward EC, Conn CW, Ochoa AL, Ginsburg DB, Monaco JJ (сентябрь 1999 г.). «Полная первичная структура протеасомов мыши 20S». Иммуногенетика . 49 (10): 835–42. doi : 10.1007/s00251005050562 . PMID 10436176 . S2CID 20977116 .
- Mulder LC, Muesing MA (сентябрь 2000 г.). «Разложение интеграции ВИЧ-1 по пути правила N-END» . Журнал биологической химии . 275 (38): 29749–53. doi : 10.1074/jbc.m004670200 . PMID 10893419 .
- Kleijnen MF, Shih AH, Zhou P, Kumar S, Soccio Re, Kedersha NL, Gill G, Howley PM (август 2000 г.). «Белки HPLIC могут обеспечить связь между машиной убиквитинирования и протеасомой» . Молекулярная клетка . 6 (2): 409–19. doi : 10.1016/s1097-2765 (00) 00040-x . PMID 10983987 .
- Sheehy AM, Gaddis NC, Choi JD, Malim MH (август 2002 г.). «Выделение гена человека, который ингибирует ВИЧ-1 инфекцию и подавляется вирусным белком VIF». Природа . 418 (6898): 646–50. Bibcode : 2002natur.418..646S . doi : 10.1038/nature00939 . PMID 12167863 . S2CID 4403228 .
- Huang X, Seifert U, Salzmann U, Henklein P, Preissner R, Henke W, Sijts AJ, Kloetzel PM, Dubiel W (ноябрь 2002 г.). «Сайт RTP, разделенный белком TAT ВИЧ-1 и субъединицей регулятора 11S, имеет решающее значение для их влияния на функцию протеасом, включая обработку антигена». Журнал молекулярной биологии . 323 (4): 771–82. doi : 10.1016/s0022-2836 (02) 00998-1 . PMID 12419264 .
- Bommel H, Xie G, Rossoll W, Wiese S, Jablonka S, Boehm T, Sendtner M (ноябрь 2002 г.). «Миссенс-мутация в гене-специфическом тубулине шапероне E (TBCE) в мутантной мутантной мутантной прогрессирующей моторной нейронопатии, модель заболевания мотонейрона человека» . Журнал клеточной биологии . 159 (4): 563–9. doi : 10.1083/jcb.200208001 . PMC 2173089 . PMID 12446740 .
PDB Галерея |
|---|
