PSMA6

PSMA6
Доступные структуры
PDB	Поиск ортолога: PDBE RCSB
показывать Список кодов идентификаторов PDB
	4R3O, 4R67, 1IRU, 5A0Q
Идентификаторы
Псевдонимы	PSMA6 , Iota, Pros27, P27K, субъединица протеасомы Alpha 6, Proteasome 20s субъединица Alpha 6
Внешние идентификаторы	Омим : 602855 ; MGI : 1347006 ; Гомологен : 2085 ; GeneCards : PSMA6 ; OMA : PSMA6 - ортологи
показывать Местоположение гена ( мышь )
Chr.	Chromosome 12 (mouse)
End	55,465,239 bp
показывать РНК -паттерн экспрессии
	Top expressed in
	left testis; ; right testis; ; islet of Langerhans; ; monocyte; ; gastrocnemius muscle; ; Achilles tendon; ; muscle of thigh; ; placenta; ; endometrium; ; rectum;
	Top expressed in
	Paneth cell; ; internal carotid artery; ; endocardial cushion; ; external carotid artery; ; seminiferous tubule; ; medial ganglionic eminence; ; atrioventricular junction; ; atrioventricular valve; ; endothelial cell of lymphatic vessel; ; ureter;
	More reference expression data
	More reference expression data
показывать Джин Онтология
Molecular function	endopeptidase activity; NF-kappaB binding; purine ribonucleoside triphosphate binding; peptidase activity; protein binding; RNA binding; threonine-type endopeptidase activity; hydrolase activity;
Cellular component	polysome; nuclear matrix; P-body; proteasome complex; extracellular exosome; nucleus; proteasome core complex; nucleoplasm; cytoplasm; cytosol; proteasome core complex, alpha-subunit complex; myofibril; sarcomere;
Biological process	regulation of cellular amino acid metabolic process; antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I, TAP-dependent; ubiquitin-dependent protein catabolic process; regulation of mRNA stability; positive regulation of canonical Wnt signaling pathway; protein polyubiquitination; stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway; tumor necrosis factor-mediated signaling pathway; proteolysis; MAPK cascade; Fc-epsilon receptor signaling pathway; NIK/NF-kappaB signaling; positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity; regulation of inflammatory response; anaphase-promoting complex-dependent catabolic process; proteolysis involved in cellular protein catabolic process; T cell receptor signaling pathway; negative regulation of canonical Wnt signaling pathway; proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process; Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway; negative regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle; protein deubiquitination; SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process; transmembrane transport; regulation of transcription from RNA polymerase II promoter in response to hypoxia; post-translational protein modification; regulation of hematopoietic stem cell differentiation; proteasomal protein catabolic process; proteasomal ubiquitin-independent protein catabolic process; interleukin-1-mediated signaling pathway; regulation of mitotic cell cycle phase transition;
	Sources:Amigo / QuickGO
скрывать Ортологи
	5687
	26443
	ENSG00000100902
	Ensmusg00000021024
	P60900
	Q9QUUM9
	NM_001282232 ; NM_001282233 ; NM_001282234 ; NM_002791
	NM_011968 ; NM_001310583
	NP_001269161 ; NP_001269162 ; NP_001269163 ; NP_002782
	NP_001297512 ; NP_036098
	Викидид
Посмотреть/редактировать человека	Посмотреть/редактировать мышь

Протеасома субъединица альфа-тип-6 -это белок , который у людей кодируется PSMA6 геном . ^{[ 4 ]}^{[ 5 ]}^{[ 6 ]} Этот белок является одной из 17 важных субъединиц (альфа -субъединиц 1–7, конститутивные бета -субъединицы 1–7 и индуцибельные субъединицы, включая бета1i, бета2i, beta5i), которые способствуют полной сборке 20 -летнего протеасомного комплекса.

Структура

Экспрессия белка

Ген PMSA6 кодирует члена семейства пептидазы T1A, то есть ядра Alpha Alpha. Псевдоген был идентифицирован на Y -хромосоме. ^{[ 6 ]} Ген имеет 8 экзонов и расположена в хромосомной полосе 14q13. Субъединица протеиновой протеиновой протеины человека альфа-типа 6 также известна как субъединица протеасомы 20S Альфа-1 (на основе систематической номенклатуры). Белок составляет 27 кДа в размере и состоит из 246 аминокислот. Рассчищенный теоретический PI ( изоэлектрическая точка ) этого белка составляет 6,35.

Сложная сборка

Протеасома представляет собой мультикаталитический протеиназный комплекс с высоко упорядоченной основной структурой 20S. Эта структура ядра в форме ствола состоит из 4 ослабленных кольца из 28 неидентичных субъединиц: два кольца конечных сформированы 7 альфа-субъединиц, и два центральных кольца образуются по 7 бета-субъединицам. Три бета -субъединицы (Beta1, Beta2 и Beta5) содержит протеолитический активный сайт и имеет различные предпочтения субстрата. Протеасомы распределяются по всем эукариотическим клеткам при высокой концентрации и расщепляют пептиды в АТФ/убиквитин-зависимом процессе в неайзосомном пути. ^{[ 7 ]}^{[ 8 ]}

Функция

Кристаллические структуры изолированного протеасомного комплекса 20S демонстрируют, что два кольца бета -субъединиц образуют протеолитическую камеру и поддерживают все их активные участки протеолиза в камере. ^{[ 8 ]} Одновременно кольца альфа -субъединиц образуют вход для субстратов, входящих в протеолитическую камеру. В инактивированном комплексе протеасом 20S ворота во внутреннюю протеолитическую камеру охраняются N-концевыми хвостами специфической альфа-субъединицы. ^{[ 9 ]}^{[ 10 ]} Протеолитическая способность частицы ядра 20S (CP) может быть активирована, когда CP ассоциируется с одной или двумя регуляторными частицами (RP) на одной или обеих сторонах альфа -колец. Эти регуляторные частицы включают в себя протеасомные комплексы 19S, комплекс протеасом 11S и т. Д. После ассоциации CP-RP подтверждение определенных альфа-субъединиц изменится и, следовательно, вызовет открытие подложки входных затворов. Помимо RPS, протеасомы 20S также могут быть эффективно активированы другими легкими химическими обработками, такими как воздействие низких уровней додецилсульфата натрия (SDS) или NP-14. ^{[ 10 ]}^{[ 11 ]} В качестве компонента альфа-кольца, субъединица протеасомы альфа-тип-6 способствует образованию гептамерных альфа-колец и входных затворов субстрата.

Эукариотическая протеасома распознала разлагаемые белки, включая поврежденные белки для целей контроля качества белка или ключевые регуляторные компоненты белка для динамических биологических процессов. Основной функцией модифицированной протеасомы, иммунопротеасомы, является обработка пептидов MHC класса I.

Клиническое значение

Протеасома и ее субъединицы имеют клиническое значение, по крайней мере, по двум причинам: (1) нарушенная сложная сборка или дисфункциональная протеасома может быть связана с основной патофизиологией специфических заболеваний, и (2) они могут использоваться в качестве мишеней лекарств для терапевтических вмешательства. Совсем недавно было предпринято больше усилий, чтобы рассмотреть протеасому для разработки новых диагностических маркеров и стратегий. Улучшение и всестороннее понимание патофизиологии протеасомы должно привести к клиническим применениям в будущем.

Протеасомы образуют ключевой компонент для системы убиквитин -протеасом (UPS) ^{[ 12 ]} и соответствующий контроль качества клеточного белка (PQC). белка Убиквитинирование и последующий протеолиз и деградация протеасомой являются важными механизмами в регуляции клеточного цикла , роста и дифференцировки клеток , транскрипции генов, трансдукции сигнала и апоптоза . ^{[ 13 ]} Впоследствии скомпрометированный комплекс протеасомного комплекса и функция приводит к снижению протеолитической активности и накоплению поврежденных или неправильно свернутых видов белков. Такое накопление белка может способствовать патогенезу и фенотипическим характеристикам при нейродегенеративных заболеваниях, ^{[ 14 ]}^{[ 15 ]} сердечно -сосудистые заболевания, ^{[ 16 ]}^{[ 17 ]}^{[ 18 ]} воспалительные реакции и аутоиммунные заболевания, ^{[ 19 ]} и системные реакции повреждения ДНК, приводящие к злокачественным новообразованиям . ^{[ 20 ]}

Несколько экспериментальных и клинических исследований показали, что аберрации и дерегуляции UPS способствуют патогенезу нескольких нейродегенеративных и миодегенеративных расстройств, включая болезнь Альцгеймера , ^{[ 21 ]} Болезнь Паркинсона ^{[ 22 ]} И болезнь Пика , ^{[ 23 ]} Амиотрофический боковой склероз (БАС), ^{[ 23 ]} Болезнь Хантингтона , ^{[ 22 ]} Creutzfeldt -Jakob болезнь , ^{[ 24 ]} и заболевания моторных нейронов, заболевания полиглутамина (полик), мышечная дистрофия ^{[ 25 ]} и несколько редких форм нейродегенеративных заболеваний, связанных с деменцией . ^{[ 26 ]} В рамках системы убиквитин -протеасом (UPS), протеасома поддерживает гомеостаз сердечного белка и, следовательно, играет значительную роль в ишемическом повреждении сердца, ^{[ 27 ]} желудочковая гипертрофия ^{[ 28 ]} и сердечная недостаточность . ^{[ 29 ]} Кроме того, накапливаются доказательства того, что UPS играет важную роль в злокачественной трансформации. Протеолиз UPS играет важную роль в реакциях раковых клеток на стимулирующие сигналы, которые имеют решающее значение для развития рака. Соответственно, экспрессия генов путем деградации факторов транскрипции , таких как p53 , c-Jun , c-fos , nf-κB , c-myc , hif-1α, matα2, stat3 , белки, регулируемые стеролом, и андрогенные рецепторы все являются контролируется UPS и, таким образом, участвует в развитии различных злокачественных новообразований. ^{[ 30 ]} Более того, UPS регулирует деградацию продуктов гена -супрессора опухоли, таких как аденоматозная полипоза Coli ( APC ) при колоректальном раке, ретинобластома (RB). и супрессор опухоли фон Хиппель-Линдау (VHL), а также ряд протоонкогенов ( RAF , MYC , MYB , REL , SRC , MOS , ABL ). UPS также участвует в регуляции воспалительных реакций. Эта активность обычно объясняется роли протеасомов в активации NF-κB, которая дополнительно регулирует экспрессию PRO-воспалительных цитокинов, таких как TNF-α , IL-β, IL-8 , молекулы адгезии ( ICAM-1 , VCAM-1 , P-Selectin ) и простагландины и оксид азота (нет). ^{[ 19 ]} Кроме того, UPS также играет роль в воспалительных реакциях в качестве регуляторов пролиферации лейкоцитов, главным образом посредством протеолиза циклов и деградации ингибиторов CDK . ^{[ 31 ]} Наконец, пациенты с аутоиммунным заболеванием с СКВ , синдромом Шегрена и ревматоидным артритом (РА) преимущественно демонстрируют циркулирующие протеасомы, которые могут применяться в качестве клинических биомаркеров. ^{[ 32 ]}

PSMA6 был участвующим в патогенезе анкилозирующего спондилита (AS) и, следовательно, может быть потенциальным биомаркером при этом аутоиммунном заболевании. ^{[ 33 ]} То же самое исследование, которое исследует, также предполагалось, что RPL17 , MRPL22 , PSMA4 в дополнение к PSMA6, участвуют в патогенезе AS и могут быть потенциальными биомаркерами для клинического применения. ^{[ 33 ]}

Взаимодействия

Было показано, что PSMA6 взаимодействует с PLK1 ^{[ 34 ]} и PSMA3 . ^{[ 35 ]}^{[ 36 ]}

Ссылки

^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000021024 - Ensembl , май 2017 г.
^ «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ Demartino GN, Orth K, McCullough ML, Lee LW, Munn TZ, Moomaw CR, Dawson PA, Slaughter CA (август 1991 г.). «Основные структуры четырех субъединиц человеческой, высокомолекулярной протеиназы, макропаина (протеасома), являются различными, но гомологичными». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - структура белка и молекулярная ферма . 1079 (1): 29–38. doi : 10.1016/0167-4838 (91) 90020-z . PMID 1888762 .
^ Кукс О., Танака К., Голдберг А.Л. (ноябрь 1996). «Структура и функции протеасомов 20 и 26S». Ежегодный обзор биохимии . 65 : 801–47. doi : 10.1146/annurev.bi.65.070196.004101 . PMID 8811196 .
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} «Ген Entrez: PSMA6 протеасома (просом, макропейн) субъединица, альфа -тип, 6» .
^ Кукс О., Танака К., Голдберг А.Л. (1996). «Структура и функции протеасомов 20 и 26S». Ежегодный обзор биохимии . 65 : 801–47. doi : 10.1146/annurev.bi.65.070196.004101 . PMID 8811196 .
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} Томко Р.Дж., Хохстрассер М. (2013). «Молекулярная архитектура и сборка эукариотической протеасомы» . Ежегодный обзор биохимии . 82 : 415–45. doi : 10.1146/annurev-biochem-060410-150257 . PMC 3827779 . PMID 23495936 .
^ Groll M, Ditzel L, Löwe J, Stock D, Bochtler M, Bartunik HD, Huber R (апрель 1997 г.). «Структура протеасомы 20S от дрожжей в 2,4 резолюции». Природа . 386 (6624): 463–71. Bibcode : 1997natur.386..463g . doi : 10.1038/386463A0 . PMID 9087403 . S2CID 4261663 .
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} Groll M, Bajorek M, Köhler A, Moroder L, Rubin DM, Huber R, Glickman MH, Finley D (ноябрь 2000 г.). «Закрытый канал в частицу ядра протеасомы». Природа структурная биология . 7 (11): 1062–7. doi : 10.1038/80992 . PMID 11062564 . S2CID 27481109 .
^ Zong C, Gomes AV, Drews O, Li X, Young GW, Berhane B, Qiao X, French SW, Bardag-Gorce F, Ping P (август 2006 г.). «Регуляция мышиных сердечных протеасомов: роль ассоциации партнеров» . Исследование циркуляции . 99 (4): 372–80. doi : 10.1161/01.res.0000237389.40000.02 . PMID 16857963 .
^ Kleiger G, мэр T (июнь 2014 г.). «Опасное путешествие: экскурсия по системе убиквитин -протосома» . Тенденции в клеточной биологии . 24 (6): 352–9. doi : 10.1016/j.tcb.2013.12.003 . PMC 4037451 . PMID 24457024 .
^ Голдберг А.Л., Стейн Р., Адамс Дж. (Август 1995 г.). «Новое понимание функции протеасомы: от Archaebacteria до разработки лекарств» . Химия и биология . 2 (8): 503–8. doi : 10.1016/1074-5521 (95) 90182-5 . PMID 9383453 .
^ Сулистио Я, Хиз К (март 2016 г.). «Система убиквитин -протеасом и дерегуляция молекулярной шаперона при болезни Альцгеймера». Молекулярная нейробиология . 53 (2): 905–31. doi : 10.1007/s12035-014-9063-4 . PMID 25561438 . S2CID 14103185 .
^ Ortega Z, Lucas JJ (2014). «Убиквизино -протеасомное участие в болезни Хантингтона» . Границы в молекулярной нейробиологии . 7 : 77. doi : 10.3389/fnmol.2014.00077 . PMC 4179678 . PMID 25324717 .
^ Сандри М, Роббинс Дж (июнь 2014 г.). «Протеотоксичность: недооцененная патология при болезни сердца» . Журнал молекулярной и клеточной кардиологии . 71 : 3–10. doi : 10.1016/j.yjmcc.2013.12.015 . PMC 4011959 . PMID 24380730 .
^ Дрюс О, Тагтмейер H (декабрь 2014 г.). «Нацеливание на систему убиквитин-протеасом при сердечных заболеваниях: основа для новых терапевтических стратегий» . Антиоксиданты и окислительно -восстановительная передача сигналов . 21 (17): 2322–43. doi : 10.1089/ars.2013.5823 . PMC 4241867 . PMID 25133688 .
^ Wang ZV, Hill Ja (февраль 2015 г.). «Контроль качества белка и метаболизм: двунаправленный контроль в сердце» . Клеточный метаболизм . 21 (2): 215–26. doi : 10.1016/j.cmet.2015.01.016 . PMC 4317573 . PMID 25651176 .
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} Карин М, Дельхасе М (февраль 2000 г.). «I Kappa B-киназа (IKK) и NF-Kappa B: ключевые элементы провоспалительной передачи сигналов». Семинары по иммунологии . 12 (1): 85–98. doi : 10.1006/smim.2000.0210 . PMID 10723801 .
^ Эмолаева М.А., Даховник А., Шумахер Б. (сентябрь 2015). «Механизмы контроля качества в клеточных и системных реакциях на повреждение ДНК» . Обзоры исследований старения . 23 (pt a): 3–11. doi : 10.1016/j.arr.2014.12.009 . PMC 4886828 . PMID 25560147 .
^ Checler F, Da Costa CA, Ancolio K, Chevaler N, Lopez-Perez E, Marabaud P (июль 2000 г.). «Роль протеазера при болезни Альцгеймера» Biochimica et Biophysica Acta (BB) - Молекулярная основа болезни 1502 (1): 133–8 Doi : 10.1016/s0925-4439 (00) 00039-9 10899438PMID
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} Chung KK, Dawson VL, Dawson TM (ноябрь 2001 г.). «Роль убиквитин-протеасомный путь при болезни Паркинсона и других нейродегенеративных расстройствах». Тенденции в нейронауках . 24 (11 Suppl): S7–14. doi : 10.1016/s0166-2236 (00) 01998-6 . PMID 11881748 . S2CID 2211658 .
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} Икеда К., Акияма Х., Арай Т, Уэно Х, Цучия К, Косака К (июль 2002 г.). «Морфометрическая переоценка системы моторных нейронов болезни Пика и амиотрофического бокового склероза с деменцией». Acta Neuropathologica . 104 (1): 21–8. doi : 10.1007/s00401-001-0513-5 . PMID 12070660 . S2CID 22396490 .
^ Mankaka H, Kato T, Kurita T, Table T, Shikad Y, Keaii K, Plain T, Suzuki Y, Nihei K, Shasaki H (май 1992). Рынок высказывается при болезни Крецфета-Яко " Нейробиологические буквы 139 (1): 47–9. doi : 0304-3 10.1016 / PMID 1328965 . S2CID 28190967 .
^ Мэтьюз К.Д., Мур С.А. (январь 2003 г.). «Мышечная дистрофия Текущая неврология и неврологические отчеты . 3 (1): 78–85. doi : 10.1007/s11910-003-0042-9 . PMID 12507416 . S2CID 5780576 .
^ Mayer RJ (март 2003 г.). «От нейродегенерации до нейрохомеостаза: роль убиквитина». News News & Perspectives . 16 (2): 103–8. doi : 10.1358/dnp.2003.16.2.829327 . PMID 12792671 .
^ Calise J, Powell Sr (февраль 2013 г.). «Система протеасом убиквитин и ишемия миокарда» . Американский журнал физиологии. Сердечная и циркуляторная физиология . 304 (3): H337–49. doi : 10.1152/ajpheart.00604.2012 . PMC 3774499 . PMID 23220331 .
^ Predmore JM, Wang P, Davis F, Bartolone S, Westfall MV, Dyke DB, Pagani F, Powell SR, Day SM (март 2010 г.). «Дисфункция убиквитина протеасом в гипертрофических и дилатационных кардиомиопатиях человека» . Циркуляция . 121 (8): 997–1004. doi : 10.1161/circulationaha.109.904557 . PMC 2857348 . PMID 20159828 .
^ Пауэлл С.Р. (июль 2006 г.). «Система убиквитин-протеемного протеасома в физиологии и патологии сердца». Американский журнал физиологии. Сердечная и циркуляторная физиология . 291 (1): H1 - H19. doi : 10.1152/ajpheart.00062.2006 . PMID 16501026 . S2CID 7073263 .
^ Адамс Дж (апрель 2003 г.). «Потенциал ингибирования протеасом при лечении рака». Drug Discovery сегодня . 8 (7): 307–15. doi : 10.1016/s1359-6446 (03) 02647-3 . PMID 12654543 .
^ Бен-Мерия Y (январь 2002 г.). «Регуляторные функции убиквитинирования в иммунной системе». Природа иммунология . 3 (1): 20–6. doi : 10.1038/ni0102-20 . PMID 11753406 . S2CID 26973319 .
^ Эгерер К., Кукелкорн У., Рудольф П.Е., Рюкерт Дж.С., Дёрнер Т., Бурместер Г.Р., Клотцель П.М., Файст Э (октябрь 2002 г.). «Циркулирующие протеасомы являются маркерами повреждения клеток и иммунологической активности при аутоиммунных заболеваниях». Журнал ревматологии . 29 (10): 2045–52. PMID 12375310 .
^ Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} Zhao H, Wang D, Fu D, Xue L (июнь 2015 г.). «Прогнозирование потенциальных генов, связанных с анкилозированием спондилита, использующих подходы к биоинформатике». Ревматология International . 35 (6): 973–9. doi : 10.1007/s00296-014-3178-9 . PMID 25432079 . S2CID 20484541 .
^ Feng Y, Longo DL, Ferris DK (январь 2001 г.). «Пополоподобная киназа взаимодействует с протеасомами и регулирует их активность». Рост и дифференциация клеток . 12 (1): 29–37. PMID 11205743 .
^ Sturl U, Worm U, Lalowski M, Hammeck FH, Goicer C, T, Shortz Flash A, Goldöz A, Goadös Drate и, Krobides Se, Claping B, Brichensely Career W, W, Waker Reecare. «Человеческий белок-белок взаимодействует сеть NetAcition: ресурс для аннотирования Protemome». Клетка . 122 (6): 957-68. Doi : 10.1016 / j.cell.2005.08.029 . HDL : 11858 / 00-001M-0000-0010-8592-0 . PMID 16169070 . S2CID 8235923 .
^ Gerards WL, De Jong WW, Bloemendal H, Boelens W (январь 1998 г.). «Протеасомная субъединица человека HSC8 индуцирует образование кольца других альфа-типа субъединиц». Журнал молекулярной биологии . 275 (1): 113–21. doi : 10.1006/jmbi.1997.1429 . HDL : 2066/29386 . PMID 9451443 .

Дальнейшее чтение

Гофф С.П. (август 2003 г.). «Смерть путем дезаминирования: новая система ограничения хозяина для ВИЧ-1» . Клетка . 114 (3): 281–3. doi : 10.1016/s0092-8674 (03) 00602-0 . PMID 12914693 . S2CID 16340355 .
Bey F, Silva Pereira I, Coux O, Viegas-Péquignot E, Recillas Tartga F, Nothwang Hg, Durillaux B, Scherrer K (февраль 1993 г.). «Промомальный РНК-связывающий белок P27K является членом семейства проскулмальных генов человеческих генов альфа-типа» Молекулярная и общая генетика 237 (1–2): 193–2 Doi : 10.1007/bf002801 . PMID 7681138 S2CID 37906146
Кристенсен П., Джонсен А.Х., Уерквиц В., Танака К., Хендил К.Б. (декабрь 1994 г.). «Субъединицы протеасомы человека из двухмерных гелей, идентифицированных с частичным секвенированием». Биохимическая и биофизическая исследовательская коммуникация . 205 (3): 1785–9. doi : 10.1006/bbrc.1994.2876 . PMID 7811265 .
Kato S, Sekine S, OH SW, Kim NS, Umezawa Y, Abe N, Yokoyama-Kobayashi M, Aoki T (декабрь 1994 г.). «Строительство полноразмерного банка кДНК человека». Ген . 150 (2): 243–50. doi : 10.1016/0378-1119 (94) 90433-2 . PMID 7821789 .
Nederlof PM, Wang HR, Baumeister W (декабрь 1995 г.). «Ядерная локализация сигналов субъединиц протеасомной альфа -субъединиц человека и термоплазмы - это функциональные in vitro» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 92 (26): 12060–4. Bibcode : 1995pnas ... 9212060n . doi : 10.1073/pnas.92.26.12060 . PMC 40296 . PMID 8618844 .
Бюро JP, Olink-Coux M, Brouard N, Bayle-Julien S, Huesca M, Herzberg M, Scherrer K (февраль 1997 г.). «Характеристика просо в субпопуляциях лимфоцитов человека и их присутствие в качестве поверхностных антигенов». Экспериментальные исследования клеток . 231 (1): 50–60. doi : 10.1006/excr.1996.3453 . PMID 9056411 .
Seeger M, Ferrell K, Frank R, Dubiel W (март 1997 г.). «ТАТ ВИЧ-1 ингибирует протеасому 20 с и ее регуляторную опосредованную активацию 11 с» . Журнал биологической химии . 272 (13): 8145–8. doi : 10.1074/jbc.272.13.8145 . PMID 9079628 .
Gerards WL, De Jong WW, Bloemendal H, Boelens W (январь 1998 г.). «Протеасомная субъединица человека HSC8 индуцирует образование кольца других альфа-типа субъединиц». Журнал молекулярной биологии . 275 (1): 113–21. doi : 10.1006/jmbi.1997.1429 . HDL : 2066/29386 . PMID 9451443 .
Генри Л., Баз А., Шато М.Т., Каравано Р., Шеррер К., Бюро Дж.П. (1998). «Различия субъединиц протеасомы (проса) во время дифференцировки миелоидных клеток U937» . Аналитическая клеточная патология . 15 (3): 131–44. doi : 10.1155/1997/869747 . PMC 4617585 . PMID 9497851 .
Мани Н., Кабат Д. (декабрь 1998 г.). «Конечный ингибитор вируса иммунодефицита человека в лимфоцитах человека преодолевается вирусным протестом VIF » Журнал вирусологии 72 (12): 10251–5 Doi : 10.1128/ jvi.72.12.10251-10255.1 110608PMC 9811770PMID
Саймон Дж. Х., Гаддис Н.К., Фушер Р.А., Малим М.Х. (декабрь 1998 г.). «Свидетельство о недавно обнаруженном клеточном фенотипе анти-ВИЧ-1». Природная медицина . 4 (12): 1397–400. doi : 10.1038/3987 . PMID 9846577 . S2CID 25235070 .
Elenich LA, Nandi D, Kent AE, McCluskey TS, Cruz M, Iyer MN, Woodward EC, Conn CW, Ochoa AL, Ginsburg DB, Monaco JJ (сентябрь 1999 г.). «Полная первичная структура протеасомов мыши 20S». Иммуногенетика . 49 (10): 835–42. doi : 10.1007/s00251005050562 . PMID 10436176 . S2CID 20977116 .
Mulder LC, Muesing MA (сентябрь 2000 г.). «Разложение интеграции ВИЧ-1 по пути правила N-END» . Журнал биологической химии . 275 (38): 29749–53. doi : 10.1074/jbc.m004670200 . PMID 10893419 .
Kleijnen MF, Shih AH, Zhou P, Kumar S, Soccio Re, Kedersha NL, Gill G, Howley PM (август 2000 г.). «Белки HPLIC могут обеспечить связь между машиной убиквитинирования и протеасомой» . Молекулярная клетка . 6 (2): 409–19. doi : 10.1016/s1097-2765 (00) 00040-x . PMID 10983987 .
Feng Y, Longo DL, Ferris DK (январь 2001 г.). «Пополоподобная киназа взаимодействует с протеасомами и регулирует их активность». Рост и дифференциация клеток . 12 (1): 29–37. PMID 11205743 .
Engidawork E, Juranville JF, Fountoulakis M, Dierssen M, Lubec G (2001). «Селективная активация белков протеолитического пути убиквитин-протеасом, цепь протеасом и изопептидазы T при синдроме плода-дауна». Экспрессия белка в мозге синдрома Дауна . С. 117–30. doi : 10.1007/978-3-7091-6262-0_10 . ISBN 978-3-211-83704-7 Полем PMID 11771738 . {{cite book}}: |journal= игнорируется ( помощь )
Sjakste T, Sjakste N, Scherrer K (ноябрь 2001 г.). «Организация экзона/интрона человеческой протеасомы Pros-27 K гена». Последовательность ДНК . 12 (4): 261–5. doi : 10.3109/10425170109025000 . PMID 11924531 . S2CID 45201189 .

[refGRCm38Ensembl-1] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000021024 - Ensembl , май 2017 г.

[2] «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[3] «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[pmid1888762-4] Demartino GN, Orth K, McCullough ML, Lee LW, Munn TZ, Moomaw CR, Dawson PA, Slaughter CA (август 1991 г.). «Основные структуры четырех субъединиц человеческой, высокомолекулярной протеиназы, макропаина (протеасома), являются различными, но гомологичными». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - структура белка и молекулярная ферма . 1079 (1): 29–38. doi : 10.1016/0167-4838 (91) 90020-z . PMID 1888762 .

[pmid8811196-5] Кукс О., Танака К., Голдберг А.Л. (ноябрь 1996). «Структура и функции протеасомов 20 и 26S». Ежегодный обзор биохимии . 65 : 801–47. doi : 10.1146/annurev.bi.65.070196.004101 . PMID 8811196 .

[entrez-6] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} «Ген Entrez: PSMA6 протеасома (просом, макропейн) субъединица, альфа -тип, 6» .

[7] Кукс О., Танака К., Голдберг А.Л. (1996). «Структура и функции протеасомов 20 и 26S». Ежегодный обзор биохимии . 65 : 801–47. doi : 10.1146/annurev.bi.65.070196.004101 . PMID 8811196 .

[ReferenceB-8] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} Томко Р.Дж., Хохстрассер М. (2013). «Молекулярная архитектура и сборка эукариотической протеасомы» . Ежегодный обзор биохимии . 82 : 415–45. doi : 10.1146/annurev-biochem-060410-150257 . PMC 3827779 . PMID 23495936 .

[9] Groll M, Ditzel L, Löwe J, Stock D, Bochtler M, Bartunik HD, Huber R (апрель 1997 г.). «Структура протеасомы 20S от дрожжей в 2,4 резолюции». Природа . 386 (6624): 463–71. Bibcode : 1997natur.386..463g . doi : 10.1038/386463A0 . PMID 9087403 . S2CID 4261663 .

[ReferenceA-10] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} Groll M, Bajorek M, Köhler A, Moroder L, Rubin DM, Huber R, Glickman MH, Finley D (ноябрь 2000 г.). «Закрытый канал в частицу ядра протеасомы». Природа структурная биология . 7 (11): 1062–7. doi : 10.1038/80992 . PMID 11062564 . S2CID 27481109 .

[11] Zong C, Gomes AV, Drews O, Li X, Young GW, Berhane B, Qiao X, French SW, Bardag-Gorce F, Ping P (август 2006 г.). «Регуляция мышиных сердечных протеасомов: роль ассоциации партнеров» . Исследование циркуляции . 99 (4): 372–80. doi : 10.1161/01.res.0000237389.40000.02 . PMID 16857963 .

[12] Kleiger G, мэр T (июнь 2014 г.). «Опасное путешествие: экскурсия по системе убиквитин -протосома» . Тенденции в клеточной биологии . 24 (6): 352–9. doi : 10.1016/j.tcb.2013.12.003 . PMC 4037451 . PMID 24457024 .

[13] Голдберг А.Л., Стейн Р., Адамс Дж. (Август 1995 г.). «Новое понимание функции протеасомы: от Archaebacteria до разработки лекарств» . Химия и биология . 2 (8): 503–8. doi : 10.1016/1074-5521 (95) 90182-5 . PMID 9383453 .

[14] Сулистио Я, Хиз К (март 2016 г.). «Система убиквитин -протеасом и дерегуляция молекулярной шаперона при болезни Альцгеймера». Молекулярная нейробиология . 53 (2): 905–31. doi : 10.1007/s12035-014-9063-4 . PMID 25561438 . S2CID 14103185 .

[15] Ortega Z, Lucas JJ (2014). «Убиквизино -протеасомное участие в болезни Хантингтона» . Границы в молекулярной нейробиологии . 7 : 77. doi : 10.3389/fnmol.2014.00077 . PMC 4179678 . PMID 25324717 .

[16] Сандри М, Роббинс Дж (июнь 2014 г.). «Протеотоксичность: недооцененная патология при болезни сердца» . Журнал молекулярной и клеточной кардиологии . 71 : 3–10. doi : 10.1016/j.yjmcc.2013.12.015 . PMC 4011959 . PMID 24380730 .

[17] Дрюс О, Тагтмейер H (декабрь 2014 г.). «Нацеливание на систему убиквитин-протеасом при сердечных заболеваниях: основа для новых терапевтических стратегий» . Антиоксиданты и окислительно -восстановительная передача сигналов . 21 (17): 2322–43. doi : 10.1089/ars.2013.5823 . PMC 4241867 . PMID 25133688 .

[18] Wang ZV, Hill Ja (февраль 2015 г.). «Контроль качества белка и метаболизм: двунаправленный контроль в сердце» . Клеточный метаболизм . 21 (2): 215–26. doi : 10.1016/j.cmet.2015.01.016 . PMC 4317573 . PMID 25651176 .

[Karin_M_2000-19] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} Карин М, Дельхасе М (февраль 2000 г.). «I Kappa B-киназа (IKK) и NF-Kappa B: ключевые элементы провоспалительной передачи сигналов». Семинары по иммунологии . 12 (1): 85–98. doi : 10.1006/smim.2000.0210 . PMID 10723801 .

[20] Эмолаева М.А., Даховник А., Шумахер Б. (сентябрь 2015). «Механизмы контроля качества в клеточных и системных реакциях на повреждение ДНК» . Обзоры исследований старения . 23 (pt a): 3–11. doi : 10.1016/j.arr.2014.12.009 . PMC 4886828 . PMID 25560147 .

[21] Checler F, Da Costa CA, Ancolio K, Chevaler N, Lopez-Perez E, Marabaud P (июль 2000 г.). «Роль протеазера при болезни Альцгеймера» Biochimica et Biophysica Acta (BB) - Молекулярная основа болезни 1502 (1): 133–8 Doi : 10.1016/s0925-4439 (00) 00039-9 10899438PMID

[ReferenceC-22] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} Chung KK, Dawson VL, Dawson TM (ноябрь 2001 г.). «Роль убиквитин-протеасомный путь при болезни Паркинсона и других нейродегенеративных расстройствах». Тенденции в нейронауках . 24 (11 Suppl): S7–14. doi : 10.1016/s0166-2236 (00) 01998-6 . PMID 11881748 . S2CID 2211658 .

[IkedaAkiyama2002-23] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} Икеда К., Акияма Х., Арай Т, Уэно Х, Цучия К, Косака К (июль 2002 г.). «Морфометрическая переоценка системы моторных нейронов болезни Пика и амиотрофического бокового склероза с деменцией». Acta Neuropathologica . 104 (1): 21–8. doi : 10.1007/s00401-001-0513-5 . PMID 12070660 . S2CID 22396490 .

[24] Mankaka H, Kato T, Kurita T, Table T, Shikad Y, Keaii K, Plain T, Suzuki Y, Nihei K, Shasaki H (май 1992). Рынок высказывается при болезни Крецфета-Яко " Нейробиологические буквы 139 (1): 47–9. doi : 0304-3 10.1016 / PMID 1328965 . S2CID 28190967 .

[25] Мэтьюз К.Д., Мур С.А. (январь 2003 г.). «Мышечная дистрофия Текущая неврология и неврологические отчеты . 3 (1): 78–85. doi : 10.1007/s11910-003-0042-9 . PMID 12507416 . S2CID 5780576 .

[26] Mayer RJ (март 2003 г.). «От нейродегенерации до нейрохомеостаза: роль убиквитина». News News & Perspectives . 16 (2): 103–8. doi : 10.1358/dnp.2003.16.2.829327 . PMID 12792671 .

[27] Calise J, Powell Sr (февраль 2013 г.). «Система протеасом убиквитин и ишемия миокарда» . Американский журнал физиологии. Сердечная и циркуляторная физиология . 304 (3): H337–49. doi : 10.1152/ajpheart.00604.2012 . PMC 3774499 . PMID 23220331 .

[28] Predmore JM, Wang P, Davis F, Bartolone S, Westfall MV, Dyke DB, Pagani F, Powell SR, Day SM (март 2010 г.). «Дисфункция убиквитина протеасом в гипертрофических и дилатационных кардиомиопатиях человека» . Циркуляция . 121 (8): 997–1004. doi : 10.1161/circulationaha.109.904557 . PMC 2857348 . PMID 20159828 .

[29] Пауэлл С.Р. (июль 2006 г.). «Система убиквитин-протеемного протеасома в физиологии и патологии сердца». Американский журнал физиологии. Сердечная и циркуляторная физиология . 291 (1): H1 - H19. doi : 10.1152/ajpheart.00062.2006 . PMID 16501026 . S2CID 7073263 .

[30] Адамс Дж (апрель 2003 г.). «Потенциал ингибирования протеасом при лечении рака». Drug Discovery сегодня . 8 (7): 307–15. doi : 10.1016/s1359-6446 (03) 02647-3 . PMID 12654543 .

[31] Бен-Мерия Y (январь 2002 г.). «Регуляторные функции убиквитинирования в иммунной системе». Природа иммунология . 3 (1): 20–6. doi : 10.1038/ni0102-20 . PMID 11753406 . S2CID 26973319 .

[32] Эгерер К., Кукелкорн У., Рудольф П.Е., Рюкерт Дж.С., Дёрнер Т., Бурместер Г.Р., Клотцель П.М., Файст Э (октябрь 2002 г.). «Циркулирующие протеасомы являются маркерами повреждения клеток и иммунологической активности при аутоиммунных заболеваниях». Журнал ревматологии . 29 (10): 2045–52. PMID 12375310 .

[ReferenceD-33] Подпрыгнуть до: ^а ^{беременный} Zhao H, Wang D, Fu D, Xue L (июнь 2015 г.). «Прогнозирование потенциальных генов, связанных с анкилозированием спондилита, использующих подходы к биоинформатике». Ревматология International . 35 (6): 973–9. doi : 10.1007/s00296-014-3178-9 . PMID 25432079 . S2CID 20484541 .

[pmid11205743-34] Feng Y, Longo DL, Ferris DK (январь 2001 г.). «Пополоподобная киназа взаимодействует с протеасомами и регулирует их активность». Рост и дифференциация клеток . 12 (1): 29–37. PMID 11205743 .

[pmid16169070-35] Sturl U, Worm U, Lalowski M, Hammeck FH, Goicer C, T, Shortz Flash A, Goldöz A, Goadös Drate и, Krobides Se, Claping B, Brichensely Career W, W, Waker Reecare. «Человеческий белок-белок взаимодействует сеть NetAcition: ресурс для аннотирования Protemome». Клетка . 122 (6): 957-68. Doi : 10.1016 / j.cell.2005.08.029 . HDL : 11858 / 00-001M-0000-0010-8592-0 . PMID 16169070 . S2CID 8235923 .

[pmid9451443-36] Gerards WL, De Jong WW, Bloemendal H, Boelens W (январь 1998 г.). «Протеасомная субъединица человека HSC8 индуцирует образование кольца других альфа-типа субъединиц». Журнал молекулярной биологии . 275 (1): 113–21. doi : 10.1006/jmbi.1997.1429 . HDL : 2066/29386 . PMID 9451443 .

[1]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]

[ 25 ]

[ 26 ]

[ 27 ]

[ 28 ]

[ 29 ]

[ 30 ]

[ 31 ]

[ 32 ]

[ 33 ]

[ 34 ]

[ 35 ]

[ 36 ]

v Т и Субъединицы комплекса протеасомы эндопептидазы ( EC 3.4.25.1)
A (alpha subunits)	PSMA1 PSMA2 PSMA3 PSMA4 PSMA5 PSMA6 PSMA7 PSMA8
B (beta subunits)	PSMB1 PSMB2 PSMB3 PSMB4 PSMB5 PSMB6 PSMB7 PSMB8 PSMB9 PSMB10
C (ATPases)	PSMC1 PSMC2 PSMC3 PSMC4 PSMC5 PSMC6
D (non-ATPases)	PSMD1 PSMD2 PSMD3 PSMD4 PSMD5 PSMD6 PSMD7 PSMD8 PSMD9 PSMD10 PSMD11 PSMD12 PSMD13 PSMD14
E (activator subunits)	PSME1 PSME2 PSME3 PSME4
F (inhibitor subunit)	PSMF1