PSMD7
| PSMD7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Идентификаторы | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Псевдонимы | PSMD7 , MOV34, P40, RPN8, S12, субъединица протеасомы 26S, не АТФаза 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Внешние идентификаторы | Омим : 157970 ; MGI : 1351511 ; Гомологен : 2104 ; GeneCards : PSMD7 ; OMA : PSMD7 - ортологи | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Викидид | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
26S Протеасома, не являющаяся АТФазой регуляторной субъединицей 7 , также известной как 26S-протеасома, неатпазная субъединица RPN8 , является ферментом , который у людей кодируется PSMD7 геном . [ 5 ] [ 6 ]
Протеасома 26S представляет собой мультикаталитический протеиназный комплекс с высоко упорядоченной структурой, состоящей из 2 комплексов, ядра 20S и регулятора 19S. Ядро 20S состоит из 4 колец из 28 неидентичных субъединиц; 2 кольца состоит из 7 альфа -субъединиц, а 2 кольца состоят из 7 бета -субъединиц. Регулятор 19S состоит из основания, которая содержит 6 субъединиц ATPase и 2 субъединиц, не являющихся АТФазой, и крышка, которая содержит до 10 не АТФазных субъединиц. Протеасомы распределяются по всем эукариотическим клеткам при высокой концентрации и расщепляют пептиды в АТФ / убиквитин -зависимом процессе в не лизосомальном пути. Основной функцией модифицированной протеасомы, иммунопротеасомы, является обработка MHC класса I. пептидов
Ген
[ редактировать ]Ген PSMD7 кодирует неатпазную субъединицу регулятора 19S. Псевдоген был идентифицирован на хромосоме 17. [ 6 ] Человеческий ген PSMD7 имеет 7 экзонов и расположена в диапазоне хромосом 16Q22.3.
Белок
[ редактировать ]Протеасома неатпазной регуляторной субъединицы протеина 26S человека составляет 37 кДа размера и состоит из 324 аминокислот. Рассчищенный теоретический ИП этого белка составляет 6,11. [ 7 ]
Сложная сборка
[ редактировать ]26S Комплекс протеасом обычно состоят из частицы ядра 20S (CP или 20S протеасома) и одной или двух регуляторных частиц 19S (RP или 19S протеасома) на одной стороне или обеих сторонах 20-х годов в форме ствола. CP и RPs относятся к различным структурным характеристикам и биологическим функциям. Вкратце, субтерплекс 20S представляет три типа протеолитической активности, в том числе каспазоподобная, трипсиноподобная и химотрипсин-подобная активность. Эти протеолитические активные участки, расположенные во внутренней стороне камеры, образованной 4 сложенными кольцами из субъединиц 20S, предотвращая случайное встречу с белком и неконтролируемая деградация белка. Регуляторные частицы 19S могут распознавать, меченный убиквитином белок в качестве субстрата деградации, разворачивать белок в линейный, открыть затвор частицы 20S ядра и направлять субстрат в протеолитическую камеру. Чтобы соответствовать такой функциональной сложности, регуляторная частица 19S содержит как минимум 18 конститутивных субъединиц. Эти субъединицы могут быть классифицированы на два класса, основанные на АТФ-зависимости субъединиц, АТФ-зависимых субъединиц и АТФ-независимых субъединиц. Согласно белковому взаимодействию и топологическим характеристикам этого мультисубнитного комплекса, регуляторная частица 19S состоит из основания и подкомплекса крышки. База состоит из кольца из шести ААА-АТФаз (субъединица RPT1-6, систематическая номенклатура) и четырех непазных субъединиц ( RPN1 , RPN2 , RPN10 и RPN13 ). Стопка крышки регуляторной частицы 19S состояла из 9 субъединиц. Сборка крышки 19S не зависит от процесса сборки базы 19S. Два модуля сборки, модули RPN5-RPN6-RPN8-RPN9-RPN11 и модули RPN3-RPN7-SEM1, были идентифицированы во время сборки крышки 19S с использованием дрожжевой протеасомы в качестве модельного комплекса. [ 8 ] [ 9 ] [ 10 ] [ 11 ] Субъединица RPN12 включает в регуляторную частицу 19S, когда крышка 19S и основание связываются вместе. [ 12 ] Недавние доказательства кристаллических структур протеасомов, выделенных из Saccharomyces cerevisiae, позволяют предположить, что каталитически активная субъединица RPN8 и субъединица RPN11 образуют гетеродимер. Данные также показывают детали активного сайта RPN11 и режим взаимодействия с другими субъединицами. [ 13 ]
Функция
[ редактировать ]Как механизм деградации, который отвечает за ~ 70% внутриклеточного протеолиза, [ 14 ] Протеасомный комплекс (26S Proteasome) играет критическую роль в поддержании гомеостаза клеточного протеома. Соответственно, неправильно свернутые белки и поврежденный белок должны быть непрерывно удалены для переработки аминокислот для нового синтеза; Параллельно некоторые ключевые регуляторные белки выполняют свои биологические функции посредством селективной деградации; Кроме того, белки расщепляются в пептиды для презентации антигена класса I MHC. Чтобы удовлетворить такие сложные требования в биологическом процессе посредством пространственного и временного протеолиза, белковые субстраты должны быть распознаны, рекрутированы и в конечном итоге гидролизованы хорошо контролируемым образом. Таким образом, регуляторная частица 19S относится к ряду важных возможностей для решения этих функциональных проблем. Чтобы распознать белок в качестве обозначенного субстрата, 19S комплекс имеет субъединицы, которые способны распознавать белки со специальной деградативной меткой, убиквитинилирование. У него также есть субъединицы, которые могут связываться с нуклеотидами (например, ATP), чтобы облегчить связь между частицами от 19 до 20 лет, а также вызывают изменения подтверждения альфа-субъединиц C-концевых, которые образуют вход подложки комплекса 20S.
Клиническое значение
[ редактировать ]Протеасома и ее субъединицы имеют клиническое значение, по крайней мере, по двум причинам: (1) нарушенная сложная сборка или дисфункциональная протеасома может быть связана с основной патофизиологией специфических заболеваний, и (2) они могут использоваться в качестве мишеней лекарств для терапевтических вмешательства. Совсем недавно было предпринято больше усилий, чтобы рассмотреть протеасому для разработки новых диагностических маркеров и стратегий. Улучшение и всестороннее понимание патофизиологии протеасомы должно привести к клиническим применениям в будущем.
Протеасомы образуют ключевой компонент для системы убиквитин -протеасом (UPS) [ 15 ] и соответствующий контроль качества клеточного белка (PQC). белка Убиквитинирование и последующий протеолиз и деградация протеасомой являются важными механизмами в регуляции клеточного цикла , роста и дифференцировки клеток , транскрипции генов, трансдукции сигнала и апоптоза . [ 16 ] Впоследствии скомпрометированный комплекс протеасомного комплекса и функция приводит к снижению протеолитической активности и накоплению поврежденных или неправильно свернутых видов белков. Такое накопление белка может способствовать патогенезу и фенотипическим характеристикам при нейродегенеративных заболеваниях, [ 17 ] [ 18 ] сердечно -сосудистые заболевания, [ 19 ] [ 20 ] [ 21 ] воспалительные реакции и аутоиммунные заболевания, [ 22 ] и системные реакции повреждения ДНК, приводящие к злокачественным новообразованиям . [ 23 ]
Несколько экспериментальных и клинических исследований показали, что аберрации и дерегуляции UPS способствуют патогенезу нескольких нейродегенеративных и миодегенеративных расстройств, включая болезнь Альцгеймера , [ 24 ] Болезнь Паркинсона [ 25 ] И болезнь Пика , [ 26 ] Амиотрофический боковой склероз ( БАС ), [ 26 ] Болезнь Хантингтона , [ 25 ] Creutzfeldt -Jakob болезнь , [ 27 ] и заболевания моторных нейронов, заболевания полиглутамина (полик), мышечная дистрофия [ 28 ] и несколько редких форм нейродегенеративных заболеваний, связанных с деменцией . [ 29 ] В рамках системы убиквитин -протеасом (UPS), протеасома поддерживает гомеостаз сердечного белка и, следовательно, играет значительную роль в ишемическом повреждении сердца, [ 30 ] желудочковая гипертрофия [ 31 ] и сердечная недостаточность . [ 32 ] Кроме того, накапливаются доказательства того, что UPS играет важную роль в злокачественной трансформации. Протеолиз UPS играет важную роль в реакциях раковых клеток на стимулирующие сигналы, которые имеют решающее значение для развития рака. Соответственно, экспрессия генов путем деградации факторов транскрипции , таких как p53 , c-Jun , c-fos , nf-κB , c-myc , hif-1α, matα2, stat3 , белки, регулируемые стеролом, и андрогенные рецепторы все являются контролируется UPS и, таким образом, участвует в развитии различных злокачественных новообразований. [ 33 ] Более того, UPS регулирует деградацию продуктов гена -супрессора опухоли, таких как аденоматозная полипоза Coli ( APC ) при колоректальном раке, ретинобластома (RB). и супрессор опухоли фон Хиппель-Линдау (VHL), а также ряд протоонкогенов ( RAF , MYC , MYB , REL , SRC , MOS , ABL ). UPS также участвует в регуляции воспалительных реакций. Эта активность обычно объясняется роли протеасомов в активации NF-κB, которая дополнительно регулирует экспрессию PRO-воспалительных цитокинов, таких как TNF-α , IL-β, IL-8 , молекулы адгезии ( ICAM-1 , VCAM-1 , P-Selectin ) и простагландины и оксид азота (нет). [ 34 ] Кроме того, UPS также играет роль в воспалительных реакциях в качестве регуляторов пролиферации лейкоцитов, главным образом посредством протеолиза циклов и деградации ингибиторов CDK . [ 35 ] Наконец, пациенты с аутоиммунным заболеванием с СКВ , синдромом Шегрена и ревматоидным артритом (РА) преимущественно демонстрируют циркулирующие протеасомы, которые могут применяться в качестве клинических биомаркеров. [ 36 ]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Jump up to: а беременный в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000103035 - Ensembl , май 2017 г.
- ^ Jump up to: а беременный в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000039067 - Ensembl , май 2017 г.
- ^ «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
- ^ «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
- ^ Цуруми С., Демартино Г.Н., Слотер С.А., Шимбара Н., Танака К (май 1995). «Клонирование кДНК P40, регуляторная субъединица протеасомы человека 26 и гомолог продукта гена MOV-34». Биохимическая и биофизическая исследовательская коммуникация . 210 (2): 600–8. doi : 10.1006/bbrc.1995.1701 . PMID 7755639 .
- ^ Jump up to: а беременный «Ген Entrez: PSMD7 Протеасома (Prosome, Macropain) 26S субъединица, неатпаза, 7 (гомолог MOV34)» .
- ^ "Uniprot: p51665 - psmd7_human" .
- ^ Le Tallec B, Barrault MB, Guérois R, Carré T, Peyroche A (февраль 2009 г.). «HSM3/S5B участвует в пути сборки регуляторной частицы 19S протеасомы» . Молекулярная клетка . 33 (3): 389–99. doi : 10.1016/j.molcel.2009.01.010 . PMID 19217412 .
- ^ Gödderz D, Dohmen RJ (февраль 2009 г.). «HSM3/S5B присоединяется к рядам 26 -х господствующих ассамблеров» . Молекулярная клетка . 33 (4): 415–6. doi : 10.1016/j.molcel.2009.02.007 . PMID 19250902 .
- ^ Изоно Е., Нишихара К., Саеки Ю., Ясирода Х, Камата Н., Г.Е., Уэда Т., Кикучи Ю., Танака К., Накано А., Тох-Е (февраль 2007 г.). «Путь сборки регуляторной частицы 19S протеасомы дрожжей 26S» . Молекулярная биология клетки . 18 (2): 569–80. doi : 10.1091/mbc.e06-07-0635 . PMC 1783769 . PMID 17135287 .
- ^ Допустим, Kudo T, Toh-e A, Borth K, Saeki Y (Jun 2010). Дискреция сборки. Биофические исследования 396 (4): 1048–5 doi : 10.1016/j . PMID 20471955 .
- ^ Томко Р.Дж., Хохстрассер М (декабрь 2011 г.). «Включение субъединичных пар RPN12 Завершение сборки регуляторной частицы протеасом в соединение с базой крышки» . Молекулярная клетка . 44 (6): 907–17. doi : 10.1016/j.molcel.2011.11.020 . PMC 3251515 . PMID 22195964 .
- ^ Pathare GR, Nagy I, śledź P, Anderson DJ, Zhou HJ, Pardon E, Steyaert J, Förster F, Bracher A, Baumeister W (февраль 2014 г.). «Кристаллическая структура модуля протеасомного деубиквитиляции RPN8-RPN11» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 111 (8): 2984–9. Bibcode : 2014pnas..111.2984p . doi : 10.1073/pnas.1400546111 . PMC 3939901 . PMID 24516147 .
- ^ Rock KL, Gramm C, Rothstein L, Clark K, Stein R, Dick L, Hwang D, Goldberg AL (сентябрь 1994). «Ингибиторы протеасомы блокируют деградацию большинства клеточных белков и генерацию пептидов, представленных на молекулах класса I MHC». Клетка . 78 (5): 761–71. doi : 10.1016/s0092-8674 (94) 90462-6 . PMID 8087844 . S2CID 22262916 .
- ^ Kleiger G, мэр T (Jun 2014). «Опасное путешествие: экскурсия по системе убиквитин -протосома» . Тенденции в клеточной биологии . 24 (6): 352–9. doi : 10.1016/j.tcb.2013.12.003 . PMC 4037451 . PMID 24457024 .
- ^ Голдберг, Ал; Stein, R; Адамс, J (август 1995 г.). «Новое понимание функции протеасомы: от Archaebacteria до разработки лекарств» . Химия и биология . 2 (8): 503–8. doi : 10.1016/1074-5521 (95) 90182-5 . PMID 9383453 .
- ^ Сулистио Я., Хиз К (январь 2015). «Система убиквитин -протеасом и дерегуляция молекулярной шаперона при болезни Альцгеймера». Молекулярная нейробиология . 53 (2): 905–31. doi : 10.1007/s12035-014-9063-4 . PMID 25561438 . S2CID 14103185 .
- ^ Ortega Z, Lucas JJ (2014). «Убиквизино -протеасомное участие в болезни Хантингтона» . Границы в молекулярной нейробиологии . 7 : 77. doi : 10.3389/fnmol.2014.00077 . PMC 4179678 . PMID 25324717 .
- ^ Сандри М, Роббинс Дж. (Jun 2014). «Протеотоксичность: недооцененная патология при болезни сердца» . Журнал молекулярной и клеточной кардиологии . 71 : 3–10. doi : 10.1016/j.yjmcc.2013.12.015 . PMC 4011959 . PMID 24380730 .
- ^ Дрюс О, Тагтмейер H (декабрь 2014 г.). «Нацеливание на систему убиквитин-протеасом при сердечных заболеваниях: основа для новых терапевтических стратегий» . Антиоксиданты и окислительно -восстановительная передача сигналов . 21 (17): 2322–43. doi : 10.1089/ars.2013.5823 . PMC 4241867 . PMID 25133688 .
- ^ Wang ZV, Hill JA (февраль 2015 г.). «Контроль качества белка и метаболизм: двунаправленный контроль в сердце» . Клеточный метаболизм . 21 (2): 215–26. doi : 10.1016/j.cmet.2015.01.016 . PMC 4317573 . PMID 25651176 .
- ^ Карин, м; Delhase, M (2000). «I Kappa B-киназа (IKK) и NF-Kappa B: ключевые элементы провоспалительной передачи сигналов». Семинары по иммунологии . 12 (1): 85–98. doi : 10.1006/smim.2000.0210 . PMID 10723801 .
- ^ Эмолаева М.А., Даховник А., Шумахер Б. (январь 2015). «Механизмы контроля качества в клеточных и системных реакциях на повреждение ДНК» . Обзоры исследований старения . 23 (pt a): 3–11. doi : 10.1016/j.arr.2014.12.009 . PMC 4886828 . PMID 25560147 .
- ^ Чеклер, F; да Коста, Калифорния; Ancolio, k; Chevaler, n; Лопес-Перес, E; Marambaud, P (26 июля 2000 г.). «Роль протеазера при болезни Альцгеймера » Biochimica et Biophysica Acta (BB) - Молекулярная основа болезни 1502 (1): 133–8 Doi : 10.1016/s0925-4439 (00) 00039-9 10899438PMID
- ^ Jump up to: а беременный Чунг, KK; Доусон, VL; Доусон, ТМ (ноябрь 2001 г.). «Роль убиквитин-протеасомный путь при болезни Паркинсона и других нейродегенеративных расстройствах». Тенденции в нейронауках . 24 (11 Suppl): S7–14. doi : 10.1016/s0166-2236 (00) 01998-6 . PMID 11881748 . S2CID 2211658 .
- ^ Jump up to: а беременный Икеда, K; Акияма, ч; Arai, t; Уэно, ч; Цучия, К; Косака, К (июль 2002 г.). «Морфометрическая переоценка системы моторных нейронов болезни Пика и амиотрофического бокового склероза с деменцией». Acta Neuropathologica . 104 (1): 21–8. doi : 10.1007/s00401-001-0513-5 . PMID 12070660 . S2CID 22396490 .
- ^ Макака, ч; Като, т; Курит, К; Катагри, т; Шикама, у; Kjirai, K; Прямой, t; Suzuki, y; Nihei, K; Обсуждение H (11 мая 1992 г.). Увеличение рынка в Creutzfed. Нейробиологические буквы 139 (1): 47–9. doi : 0304-3 10.1016 / PMID 1328965 . S2CID 28190967 .
- ^ Мэтьюз, KD; Мур, СА (январь 2003 г.). «Мышечная дистрофия Текущая неврология и неврологические отчеты . 3 (1): 78–85. doi : 10.1007/s11910-003-0042-9 . PMID 12507416 . S2CID 5780576 .
- ^ Mayer, RJ (март 2003 г.). «От нейродегенерации до нейрохомеостаза: роль убиквитина». News News & Perspectives . 16 (2): 103–8. doi : 10.1358/dnp.2003.16.2.829327 . PMID 12792671 .
- ^ Кализ, J; Пауэлл, SR (2013). «Система протеасом убиквитин и ишемия миокарда» . AJP: сердце и физиология кровообращения . 304 (3): H337–49. doi : 10.1152/ajpheart.00604.2012 . PMC 3774499 . PMID 23220331 .
- ^ Predmore, JM; Ван, P; Дэвис, F; Bartolone, S; Westfall, MV; Дайк, дБ; Pagani, f; Пауэлл, ср; День, СМ (2 марта 2010 г.). «Дисфункция убиквитина протеасом в гипертрофических и дилатационных кардиомиопатиях человека» . Циркуляция . 121 (8): 997–1004. doi : 10.1161/circulationaha.109.904557 . PMC 2857348 . PMID 20159828 .
- ^ Пауэлл, старший (июль 2006 г.). «Система убиквитин-протеемного протеасома в физиологии и патологии сердца». Американский журнал физиологии. Сердечная и циркуляторная физиология . 291 (1): H1 - H19. doi : 10.1152/ajpheart.00062.2006 . PMID 16501026 . S2CID 7073263 .
- ^ Адамс, J (1 апреля 2003 г.). «Потенциал ингибирования протеасом при лечении рака». Drug Discovery сегодня . 8 (7): 307–15. doi : 10.1016/s1359-6446 (03) 02647-3 . PMID 12654543 .
- ^ Карин, м; Delhase, M (февраль 2000 г.). «I Kappa B-киназа (IKK) и NF-Kappa B: ключевые элементы провоспалительной передачи сигналов». Семинары по иммунологии . 12 (1): 85–98. doi : 10.1006/smim.2000.0210 . PMID 10723801 .
- ^ Бен-Мерия, Y (январь 2002 г.). «Регуляторные функции убиквитинирования в иммунной системе». Природа иммунология . 3 (1): 20–6. doi : 10.1038/ni0102-20 . PMID 11753406 . S2CID 26973319 .
- ^ Egerer, K; Кукелкорн, U; Рудольф, PE; Rückert, JC; Дёрнер, т; Burmester, Gr; Клотцель, премьер -министр; Feist, E (октябрь 2002 г.). «Циркулирующие протеасомы являются маркерами повреждения клеток и иммунологической активности при аутоиммунных заболеваниях». Журнал ревматологии . 29 (10): 2045–52. PMID 12375310 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Кукс О., Танака К., Голдберг А.Л. (1996). «Структура и функции протеасомов 20 и 26S». Ежегодный обзор биохимии . 65 : 801–47. doi : 10.1146/annurev.bi.65.070196.004101 . PMID 8811196 .
- Goff SP (август 2003 г.). «Смерть путем дезаминирования: новая система ограничения хозяина для ВИЧ-1» . Клетка . 114 (3): 281–3. doi : 10.1016/s0092-8674 (03) 00602-0 . PMID 12914693 . S2CID 16340355 .
- Gridley T, Grey DA, Orr-Weaver T, Soriano P, Barton DE, Francke U, Jaenisch R (май 1990). «Молекулярный анализ мутации MOV 34: транскрипт, нарушенная провиральной интеграцией у мышей, сохраняется у дрозофилы». Разработка . 109 (1): 235–42. doi : 10.1242/dev.109.1.235 . PMID 2209467 .
- Винкельман Д.А., Кахан Л (апрель 1983). «Иммунохимическая доступность рибосомного белка S4 в рибосоме 30 с. Взаимодействие S4 с S5 и S12». Журнал молекулярной биологии . 165 (2): 357–74. doi : 10.1016/s0022-2836 (83) 80261-7 . PMID 6188845 .
- Seeger M, Ferrell K, Frank R, Dubiel W (Mar 1997). «ТАТ ВИЧ-1 ингибирует протеасому 20 с и ее регуляторную опосредованную активацию 11 с» . Журнал биологической химии . 272 (13): 8145–8. doi : 10.1074/jbc.272.13.8145 . PMID 9079628 .
- Mahalingam S, Ayyavoo V, Patel M, Kieber-Emmons T, Kao GD, Muschel RJ, Weiner DB (март 1998 г.). «ВПР ВИЧ-1 взаимодействует с гомологом 34 кДа MOV34 человека, клеточного фактора, связанного с фазовым переходом G2/M в клеточном цикле млекопитающих» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 95 (7): 3419–24. Bibcode : 1998pnas ... 95.3419M . doi : 10.1073/pnas.95.7.3419 . PMC 19851 . PMID 9520381 .
- Мани Н., Кабат Д (декабрь 1998). «Конечный ингибитор вируса иммунодефицита человека в лимфоцитах человека преодолевается вирусным протестом VIF » Журнал вирусологии 72 (12): 10251–5 Doi : 10.1128/ jvi.72.12.10251-10255.1 110608PMC 9811770PMID
- Саймон Дж. Х., Гаддис Н.К., Фушер Р.А., Малим М.Х. (декабрь 1998). «Свидетельство о недавно обнаруженном клеточном фенотипе анти-ВИЧ-1». Природная медицина . 4 (12): 1397–400. doi : 10.1038/3987 . PMID 9846577 . S2CID 25235070 .
- Mulder LC, Muesing MA (сентябрь 2000). «Разложение интеграции ВИЧ-1 по пути правила N-END» . Журнал биологической химии . 275 (38): 29749–53. doi : 10.1074/jbc.m004670200 . PMID 10893419 .
- Sheehy AM, Gaddis NC, Choi JD, Malim MH (август 2002 г.). «Выделение гена человека, который ингибирует ВИЧ-1 инфекцию и подавляется вирусным белком VIF». Природа . 418 (6898): 646–50. Bibcode : 2002natur.418..646S . doi : 10.1038/nature00939 . PMID 12167863 . S2CID 4403228 .
- MP Ramanathan MP, Curley E, Su M, Chambers JA, Weiner DB (декабрь 2002 г.). «Карбоксильный термин HVIP/MOV34 является критическим для взаимодействия ВИЧ-1-VPR и передачи сигналов, опосредованной глюкокортикоидом» . Журнал биологической химии . 277 (49): 47854–60. doi : 10.1074/jbc.m203905200 . PMID 12237292 .
- Томпсон Х.Г., Харрис Дж.В., Волд Б.Дж., Куак С.Р., Броди Дж.П. (октябрь 2002 г.). «Идентификация и подтверждение модуля коэкспрессированных генов» . Исследование генома . 12 (10): 1517–22. doi : 10.1101/gr.418402 . PMC 187523 . PMID 12368243 .
- Huang X, Seifert U, Salzmann U, Henklein P, Preissner R, Henke W, Sijts AJ, Kloetzel PM, Dubiel W (ноябрь 2002 г.). «Сайт RTP, разделенный белком TAT ВИЧ-1 и субъединицей регулятора 11S, имеет решающее значение для их влияния на функцию протеасом, включая обработку антигена». Журнал молекулярной биологии . 323 (4): 771–82. doi : 10.1016/s0022-2836 (02) 00998-1 . PMID 12419264 .
- Gaddis NC, Chertova E, Sheehy AM, Henderson LE, Malim MH (май 2003 г.). «Комплексное исследование молекулярного дефекта в вирусах вируса иммунодефицита человека с дефицитом VIF вирионов типа 1 типа» . Журнал вирусологии . 77 (10): 5810–20. doi : 10.1128/jvi.77.10.5810-5820.2003 . PMC 154025 . PMID 12719574 .
- Lecossier D, Bouchonnet F, Clavel F, Hance AJ (май 2003). «Гипермутация ДНК ВИЧ-1 в отсутствие белка VIF». Наука . 300 (5622): 1112. doi : 10.1126/science.1083338 . PMID 12750511 . S2CID 20591673 .
- Zhang H, Yang B, Pomerantz RJ, Zhang C, Arunachalam SC, Gao L (Jul 2003). «Цитидин деаминаза CEM15 индуцирует гипермутацию в недавно синтезированной ДНК ВИЧ-1» . Природа . 424 (6944): 94–8. Bibcode : 2003natur.424 ... 94Z . doi : 10.1038/nature01707 . PMC 1350966 . PMID 12808465 .
- Mangeat B, Turelli P, Caron G, Friedli M, Perrin L, Trono D (Jul 2003). «Широкая антиретровирусная защита человеком Apobec3g за счет смертельного редактирования зарождающихся обратных транскриптов». Природа . 424 (6944): 99–103. Bibcode : 2003natur.424 ... 99m . doi : 10.1038/nature01709 . PMID 12808466 . S2CID 4347374 .