PSMD12

PSMD12
Идентификаторы
Псевдонимы	PSMD12 , RPN5, P55, Proteasome 26S Subunit, не ATPase 12, STISS
Внешние идентификаторы	Омим : 604450 ; MGI : 1914247 ; Гомологен : 2109 ; GeneCards : PSMD12 ; OMA : PSMD12 - ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 17 (human)
End	67,366,605 bp
showМестоположение гена ( мышь )
Chr.	Chromosome 11 (mouse)
End	107,395,188 bp
showРНК -паттерн экспрессии
	Top expressed in
	gonad; ; biceps brachii; ; islet of Langerhans; ; tibialis anterior muscle; ; gastrocnemius muscle; ; right ventricle; ; Skeletal muscle tissue of biceps brachii; ; deltoid muscle; ; paraflocculus of cerebellum; ; cerebellar vermis;
	Top expressed in
	otic placode; ; saccule; ; otic vesicle; ; abdominal wall; ; primitive streak; ; tail of embryo; ; genital tubercle; ; atrioventricular valve; ; medial vestibular nucleus; ; digastric muscle;
	More reference expression data
	; ;
	More reference expression data
showДжин Онтология
Molecular function	protein binding;
Cellular component	cytoplasm; nuclear proteasome complex; cytosol; membrane; proteasome accessory complex; proteasome regulatory particle; nucleoplasm; proteasome regulatory particle, lid subcomplex; proteasome complex; extracellular exosome; extracellular region; secretory granule lumen; ficolin-1-rich granule lumen;
Biological process	regulation of cellular amino acid metabolic process; antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I, TAP-dependent; regulation of mRNA stability; positive regulation of canonical Wnt signaling pathway; protein polyubiquitination; stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway; tumor necrosis factor-mediated signaling pathway; MAPK cascade; Fc-epsilon receptor signaling pathway; NIK/NF-kappaB signaling; anaphase-promoting complex-dependent catabolic process; T cell receptor signaling pathway; negative regulation of canonical Wnt signaling pathway; proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process; Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway; negative regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle; protein deubiquitination; SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process; neutrophil degranulation; transmembrane transport; regulation of transcription from RNA polymerase II promoter in response to hypoxia; post-translational protein modification; regulation of hematopoietic stem cell differentiation; interleukin-1-mediated signaling pathway; regulation of mitotic cell cycle phase transition;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	5718
	66997
	ENSG00000197170
	Ensmusg00000020720
	O00232
	Q9D8W5
	NM_002816 ; NM_174871 ; NM_001316341
	NM_025894
	NP_001303270 ; NP_002807 ; NP_777360
	NP_080170
	Викидид
Посмотреть/редактировать человека	Посмотреть/редактировать мышь

26S Протеасома, не являющаяся АТФазой регуляторной субъединицей 12, является ферментом , который у людей кодируется PSMD12 геном . ^{[ 5 ]}

Функция

Протеасома 26S представляет собой мультикаталитический протеиназный комплекс с высоко упорядоченной структурой, состоящей из 2 комплексов, ядра 20S и регулятора 19S. Ядро 20S состоит из 4 колец из 28 неидентичных субъединиц; 2 кольца состоит из 7 альфа -субъединиц, а 2 кольца состоят из 7 бета -субъединиц. Регулятор 19S состоит из основания, которая содержит 6 субъединиц ATPase и 2 субъединиц, не являющихся АТФазой, и крышка, которая содержит до 10 не АТФазных субъединиц. Протеасомы распределяются по всем эукариотическим клеткам при высокой концентрации и расщепляют пептиды в АТФ/убиквитин-зависимом процессе в неайзосомном пути. Основной функцией модифицированной протеасомы, иммунопротеасомы, является обработка пептидов MHC класса I. Этот ген кодирует неатпазной субъединицы регулятора 19S. Псевдоген был идентифицирован на хромосоме 3. ^{[ 6 ]}

Клиническое значение

Протеасома и ее субъединицы имеют клиническое значение, по крайней мере, по двум причинам: (1) нарушенная сложная сборка или дисфункциональная протеасома может быть связана с основной патофизиологией специфических заболеваний, и (2) они могут использоваться в качестве мишеней лекарств для терапевтических вмешательства. Совсем недавно было предпринято больше усилий, чтобы рассмотреть протеасому для разработки новых диагностических маркеров и стратегий. Улучшение и всестороннее понимание патофизиологии протеасомы должно привести к клиническим применениям в будущем.

Протеасомы образуют ключевой компонент для системы убиквитин -протеасом (UPS) ^{[ 7 ]} и соответствующий контроль качества клеточного белка (PQC). белка Убиквитинирование и последующий протеолиз и деградация протеасомой являются важными механизмами в регуляции клеточного цикла , роста и дифференцировки клеток , транскрипции генов, трансдукции сигнала и апоптоза . ^{[ 8 ]} Впоследствии скомпрометированный комплекс протеасомного комплекса и функция приводит к снижению протеолитической активности и накоплению поврежденных или неправильно свернутых видов белков. Такое накопление белка может способствовать патогенезу и фенотипическим характеристикам при нейродегенеративных заболеваниях, ^{[ 9 ]}^{[ 10 ]} сердечно -сосудистые заболевания, ^{[ 11 ]}^{[ 12 ]}^{[ 13 ]} воспалительные реакции и аутоиммунные заболевания, ^{[ 14 ]} и системные реакции повреждения ДНК, приводящие к злокачественным новообразованиям . ^{[ 15 ]}

Несколько экспериментальных и клинических исследований показали, что аберрации и дерегуляции UPS способствуют патогенезу нескольких нейродегенеративных и миодегенеративных расстройств, включая болезнь Альцгеймера , ^{[ 16 ]} Болезнь Паркинсона ^{[ 17 ]} И болезнь Пика , ^{[ 18 ]} Амиотрофический боковой склероз (БАС), ^{[ 18 ]} Болезнь Хантингтона , ^{[ 17 ]} Creutzfeldt -Jakob болезнь , ^{[ 19 ]} и заболевания моторных нейронов, заболевания полиглутамина (полик), мышечная дистрофия ^{[ 20 ]} и несколько редких форм нейродегенеративных заболеваний, связанных с деменцией . ^{[ 21 ]} В рамках системы убиквитин -протеасом (UPS), протеасома поддерживает гомеостаз сердечного белка и, следовательно, играет значительную роль в ишемическом повреждении сердца, ^{[ 22 ]} желудочковая гипертрофия ^{[ 23 ]} и сердечная недостаточность . ^{[ 24 ]} Кроме того, накапливаются доказательства того, что UPS играет важную роль в злокачественной трансформации. Протеолиз UPS играет важную роль в реакциях раковых клеток на стимулирующие сигналы, которые имеют решающее значение для развития рака. Соответственно, экспрессия генов путем деградации факторов транскрипции , таких как p53 , c-Jun , c-fos , nf-κB , c-myc , hif-1α, matα2, stat3 , белки, регулируемые стеролом, и андрогенные рецепторы все являются контролируется UPS и, таким образом, участвует в развитии различных злокачественных новообразований. ^{[ 25 ]} Более того, UPS регулирует деградацию продуктов гена -супрессора опухоли, таких как аденоматозная полипоза Coli ( APC ) при колоректальном раке, ретинобластома (RB). и супрессор опухоли фон Хиппель-Линдау (VHL), а также ряд протоонкогенов ( RAF , MYC , MYB , REL , SRC , MOS , ABL ). UPS также участвует в регуляции воспалительных реакций. Эта активность обычно объясняется роли протеасомов в активации NF-κB, которая дополнительно регулирует экспрессию PRO-воспалительных цитокинов , таких как TNF-α , IL-β, IL-8 , молекулы адгезии ( ICAM-1 , VCAM-1 , P-Selectin ) и простагландины и оксид азота (нет). ^{[ 14 ]} Кроме того, UPS также играет роль в воспалительных реакциях в качестве регуляторов пролиферации лейкоцитов, главным образом посредством протеолиза циклов и деградации ингибиторов CDK . ^{[ 26 ]} Наконец, с аутоиммунным заболеванием пациенты с СКВ , синдромом Шегрена и ревматоидным артритом (РА) преимущественно демонстрируют циркулирующие протеасомы, которые могут применяться в качестве клинических биомаркеров. ^{[ 27 ]}

Уровни экспрессии генов протеасомных субъединиц ( PSMA1 , PSMA5, PSMB4, PSMB5 и PSMD1 ) были исследованы у 80 пациентов с нейроэндокринными легочными опухолями и сравнивались с контролями. Исследование вызвало, что мРНК PSMB4 была значительно связана с пролиферативной активностью нейроэндокринных легочных опухолей. ^{[ 28 ]} Однако роль PSMA5 была также показана в нейроэндокринных опухолях легких. Белок PSMA5 также был связан с биосинтезом конъюгированной линолевой кислоты (CLA) в ткани молочной железы. ^{[ 29 ]}

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000197170 - Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: ENSMUSG00000020720 - Ensembl , май 2017 г.
^ «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ Сайто А., Ватанабе Т.К., Шимада Ю., Фудзивара Т., Слотер С.А., Демартино Г.Н., Танахаши Н., Танака К (декабрь 1997). «Клонирование кДНК и функциональный анализ P44.5 и P55, две регуляторные субъединицы протеасомы 26S». Ген . 203 (2): 241–50. doi : 10.1016/s0378-1119 (97) 00524-6 . PMID 9426256 .
^ «Ген Entrez: PSMD12 Протеасома (Prosome, Macropain) 26S субъединица, неатпаза, 12» .
^ Kleiger G, мэр T (Jun 2014). «Опасное путешествие: экскурсия по системе убиквитин -протосома» . Тенденции в клеточной биологии . 24 (6): 352–9. doi : 10.1016/j.tcb.2013.12.003 . PMC 4037451 . PMID 24457024 .
^ Голдберг А.Л., Стейн Р., Адамс Дж. (Авг 1995). «Новое понимание функции протеасомы: от Archaebacteria до разработки лекарств» . Химия и биология . 2 (8): 503–8. doi : 10.1016/1074-5521 (95) 90182-5 . PMID 9383453 .
^ Сулистио Я., Хиз К (январь 2015). «Система убиквитин -протеасом и дерегуляция молекулярной шаперона при болезни Альцгеймера». Молекулярная нейробиология . 53 (2): 905–31. doi : 10.1007/s12035-014-9063-4 . PMID 25561438 . S2CID 14103185 .
^ Ortega Z, Lucas JJ (2014). «Убиквизино -протеасомное участие в болезни Хантингтона» . Границы в молекулярной нейробиологии . 7 : 77. doi : 10.3389/fnmol.2014.00077 . PMC 4179678 . PMID 25324717 .
^ Сандри М, Роббинс Дж. (Jun 2014). «Протеотоксичность: недооцененная патология при болезни сердца» . Журнал молекулярной и клеточной кардиологии . 71 : 3–10. doi : 10.1016/j.yjmcc.2013.12.015 . PMC 4011959 . PMID 24380730 .
^ Дрюс О, Тагтмейер H (декабрь 2014 г.). «Нацеливание на систему убиквитин-протеасом при сердечных заболеваниях: основа для новых терапевтических стратегий» . Антиоксиданты и окислительно -восстановительная передача сигналов . 21 (17): 2322–43. doi : 10.1089/ars.2013.5823 . PMC 4241867 . PMID 25133688 .
^ Wang ZV, Hill JA (февраль 2015 г.). «Контроль качества белка и метаболизм: двунаправленный контроль в сердце» . Клеточный метаболизм . 21 (2): 215–26. doi : 10.1016/j.cmet.2015.01.016 . PMC 4317573 . PMID 25651176 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Карин М., Дельхасе М (февраль 2000 г.). «I Kappa B-киназа (IKK) и NF-Kappa B: ключевые элементы провоспалительной передачи сигналов». Семинары по иммунологии . 12 (1): 85–98. doi : 10.1006/smim.2000.0210 . PMID 10723801 .
^ Эмолаева М.А., Даховник А., Шумахер Б. (сентябрь 2015). «Механизмы контроля качества в клеточных и системных реакциях на повреждение ДНК» . Обзоры исследований старения . 23 (pt a): 3–11. doi : 10.1016/j.arr.2014.12.009 . PMC 4886828 . PMID 25560147 .
^ Checler F, Da Costa CA, Ancolio K, Chevaler N, Lopez-Perez E, Marabaud P (Jul 2000). «Роль протеазера при болезни Альцгеймера » Biochimica et Biophysica Acta (BB) - Молекулярная основа болезни 1502 (1): 133–8 Doi : 10.1016/s0925-4439 (00) 00039-9 10899438PMID
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Chung KK, Dawson VL, Dawson TM (ноябрь 2001). «Роль убиквитин-протеасомный путь при болезни Паркинсона и других нейродегенеративных расстройствах». Тенденции в нейронауках . 24 (11 Suppl): S7–14. doi : 10.1016/s0166-2236 (00) 01998-6 . PMID 11881748 . S2CID 2211658 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Икеда К., Акияма Х, Арай Т., Уэно Х, Цучия К, Косака К (июль 2002). «Морфометрическая переоценка системы моторных нейронов болезни Пика и амиотрофического бокового склероза с деменцией». Acta Neuropathologica . 104 (1): 21–8. doi : 10.1007/s00401-001-0513-5 . PMID 12070660 . S2CID 22396490 .
^ Mankaka H, Kato T, Kurita T, Table T, Shikad Y, Keaii K, Plain T, Suzuki Y, Nihei K, Shasaki H (май 1992). Увеличение рынка в Creutzfed. Нейробиологические буквы 139 (1): 47–9. doi : /0304-3 10.1016 PMID 1328965 . S2CID 28190967 .
^ Мэтьюз К.Д., Мур С.А. (январь 2003 г.). «Мышечная дистрофия Текущая неврология и неврологические отчеты . 3 (1): 78–85. doi : 10.1007/s11910-003-0042-9 . PMID 12507416 . S2CID 5780576 .
^ Mayer RJ (март 2003 г.). «От нейродегенерации до нейрохомеостаза: роль убиквитина». News News & Perspectives . 16 (2): 103–8. doi : 10.1358/dnp.2003.16.2.829327 . PMID 12792671 .
^ Calise J, Powell Sr (февраль 2013 г.). «Система протеасом убиквитин и ишемия миокарда» . Американский журнал физиологии. Сердечная и циркуляторная физиология . 304 (3): H337–49. doi : 10.1152/ajpheart.00604.2012 . PMC 3774499 . PMID 23220331 .
^ Predmore JM, Wang P, Davis F, Bartolone S, Westfall MV, Dyke DB, Pagani F, Powell SR, Day SM (март 2010 г.). «Дисфункция убиквитина протеасом в гипертрофических и дилатационных кардиомиопатиях человека» . Циркуляция . 121 (8): 997–1004. doi : 10.1161/circulationaha.109.904557 . PMC 2857348 . PMID 20159828 .
^ Пауэлл С.Р. (июль 2006 г.). «Система убиквитин-протеемного протеасома в физиологии и патологии сердца». Американский журнал физиологии. Сердечная и циркуляторная физиология . 291 (1): H1 - H19. doi : 10.1152/ajpheart.00062.2006 . PMID 16501026 . S2CID 7073263 .
^ Адамс Дж (апрель 2003 г.). «Потенциал ингибирования протеасом при лечении рака». Drug Discovery сегодня . 8 (7): 307–15. doi : 10.1016/s1359-6446 (03) 02647-3 . PMID 12654543 .
^ Бен-Мерия Y (январь 2002 г.). «Регуляторные функции убиквитинирования в иммунной системе». Природа иммунология . 3 (1): 20–6. doi : 10.1038/ni0102-20 . PMID 11753406 . S2CID 26973319 .
^ Эгерер К., Кукелкорн У, Рудольф П.Е., Рюкерт Дж.С., Дёрнер Т., Бурместер Г.Р., Клотцель П.М., Файст Э (октябрь 2002). «Циркулирующие протеасомы являются маркерами повреждения клеток и иммунологической активности при аутоиммунных заболеваниях». Журнал ревматологии . 29 (10): 2045–52. PMID 12375310 .
^ Mairinger FD, Walter RF, Theegarten D, Hager T, Vollbrecht C, Christoph DC, Worm K, Ting S, Werner R, Stamatis G, Mairinger T, Baba H, Zarogoulidis K, Huang H, Li Q, Tsakiridis k, Zarogoulidis P., , Schmid KW, Wohlschlaeger J (2014). «Анализ экспрессии генов субъединицы протеасомы 26S PSMB4 выявляет значительную активацию, различную экспрессию и связь с пролиферацией в легочных нейроэндокринных опухолях человека» . Журнал рака . 5 (8): 646–54. doi : 10.7150/jca.9955 . PMC 4142326 . PMID 25157275 .
^ Jin YC, Li ZH, Hong ZS, Xu CX, Han JA, Choi Sh, Yin JL, Zhang QK, Lee KB, Kang SK, Song Mk, Kim YJ, Kang HS, Choi YJ, Lee HG (август 2012). «Конъюгированная субъединица протеиновой протеиновой протеиновой протеиновой протеиновой протеин линолевой кислоты α 5 (PSMA5) увеличивается при обработке вакценйновой кислоты в ткани молочной железы козьей молочной железы» . Журнал молочной науки . 95 (8): 4286–97. doi : 10.3168/jds.2011-4281 . PMID 22818443 .

Дальнейшее чтение

Кукс О., Танака К., Голдберг А.Л. (1996). «Структура и функции протеасомов 20 и 26S». Ежегодный обзор биохимии . 65 : 801–47. doi : 10.1146/annurev.bi.65.070196.004101 . PMID 8811196 .
Goff SP (август 2003 г.). «Смерть путем дезаминирования: новая система ограничения хозяина для ВИЧ-1» . Клетка . 114 (3): 281–3. doi : 10.1016/s0092-8674 (03) 00602-0 . PMID 12914693 . S2CID 16340355 .
Канаяма Хо, Тамура Т., Угаи С., Кагава С., Танахаши Н., Йошимура Т., Танака К., Ичихара А (июнь 1992 г.). «Демонстрация того, что протеолитический комплекс человека 26S состоит из протеасомы и множественных сопутствующих белковых компонентов и гидролизующих АТФ и белков, лигированных убиквитин, с помощью тесно связанных механизмов». Европейский журнал биохимии . 206 (2): 567–78. doi : 10.1111/j.1432-1033.1992.tb16961.x . PMID 1317798 .
Maruyama K, Sugano S (январь 1994). «Олиго-капитализация: простой метод замены структуры крышки эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Ген . 138 (1–2): 171–4. doi : 10.1016/0378-1119 (94) 90802-8 . PMID 8125298 .
Seeger M, Ferrell K, Frank R, Dubiel W (Mar 1997). «ТАТ ВИЧ-1 ингибирует протеасому 20 с и ее регуляторную опосредованную активацию 11 с» . Журнал биологической химии . 272 (13): 8145–8. doi : 10.1074/jbc.272.13.8145 . PMID 9079628 .
Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, Suyama A, Sugano S (октябрь 1997 г.). «Строительство и характеристика обогащенной полной длиной и библиотекой кДНК с 5'-эндом». Ген . 200 (1–2): 149–56. doi : 10.1016/s0378-1119 (97) 00411-3 . PMID 9373149 .
Мани Н., Кабат Д (декабрь 1998). «Конечный ингибитор вируса иммунодефицита человека в лимфоцитах человека преодолевается вирусным протестом VIF » Журнал вирусологии 72 (12): 10251–5 Doi : 10.1128/ jvi.72.12.10251-10255.1 110608PMC 9811770PMID
Саймон Дж. Х., Гаддис Н.К., Фушер Р.А., Малим М.Х. (декабрь 1998). «Свидетельство о недавно обнаруженном клеточном фенотипе анти-ВИЧ-1». Природная медицина . 4 (12): 1397–400. doi : 10.1038/3987 . PMID 9846577 . S2CID 25235070 .
Mulder LC, Muesing MA (сентябрь 2000). «Разложение интеграции ВИЧ-1 по пути правила N-END» . Журнал биологической химии . 275 (38): 29749–53. doi : 10.1074/jbc.m004670200 . PMID 10893419 .
Sheehy AM, Gaddis NC, Choi JD, Malim MH (август 2002 г.). «Выделение гена человека, который ингибирует ВИЧ-1 инфекцию и подавляется вирусным белком VIF». Природа . 418 (6898): 646–50. Bibcode : 2002natur.418..646S . doi : 10.1038/nature00939 . PMID 12167863 . S2CID 4403228 .
Huang X, Seifert U, Salzmann U, Henklein P, Preissner R, Henke W, Sijts AJ, Kloetzel PM, Dubiel W (ноябрь 2002 г.). «Сайт RTP, разделенный белком TAT ВИЧ-1 и субъединицей регулятора 11S, имеет решающее значение для их влияния на функцию протеасом, включая обработку антигена». Журнал молекулярной биологии . 323 (4): 771–82. doi : 10.1016/s0022-2836 (02) 00998-1 . PMID 12419264 .
Gevaert K, Goethals M, Martens L, Van Damme J, Staes A, Thomas GR, Vandekerckhove J (май 2003 г.). «Изучение протеомов и анализ обработки белка с помощью масс-спектрометрической идентификации отсортированных N-концевых пептидов». Nature Biotechnology . 21 (5): 566–9. doi : 10.1038/nbt810 . PMID 12665801 . S2CID 23783563 .
Gaddis NC, Chertova E, Sheehy AM, Henderson LE, Malim MH (май 2003 г.). «Комплексное исследование молекулярного дефекта в вирусах вируса иммунодефицита человека с дефицитом VIF вирионов типа 1 типа» . Журнал вирусологии . 77 (10): 5810–20. doi : 10.1128/jvi.77.10.5810-5820.2003 . PMC 154025 . PMID 12719574 .
Lecossier D, Bouchonnet F, Clavel F, Hance AJ (май 2003). «Гипермутация ДНК ВИЧ-1 в отсутствие белка VIF». Наука . 300 (5622): 1112. doi : 10.1126/science.1083338 . PMID 12750511 . S2CID 20591673 .
Zhang H, Yang B, Pomerantz RJ, Zhang C, Arunachalam SC, Gao L (Jul 2003). «Цитидин деаминаза CEM15 индуцирует гипермутацию в недавно синтезированной ДНК ВИЧ-1» . Природа . 424 (6944): 94–8. Bibcode : 2003natur.424 ... 94Z . doi : 10.1038/nature01707 . PMC 1350966 . PMID 12808465 .
Mangeat B, Turelli P, Caron G, Friedli M, Perrin L, Trono D (Jul 2003). «Широкая антиретровирусная защита человеком Apobec3g за счет смертельного редактирования зарождающихся обратных транскриптов». Природа . 424 (6944): 99–103. Bibcode : 2003natur.424 ... 99m . doi : 10.1038/nature01709 . PMID 12808466 . S2CID 4347374 .
Харрис Р.С., Бишоп К.Н., Шихи А.М., Крейг Х.М., Петерсен-Махрт С.К., Ватт, Нойбергер М.С., Малим М.Х. (июнь 2003 г.). «Дэминация ДНК опосредует врожденный иммунитет ретровирусной инфекции» . Клетка . 113 (6): 803–9. doi : 10.1016/s0092-8674 (03) 00423-9 . PMID 12809610 . S2CID 544971 .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000197170 - Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: ENSMUSG00000020720 - Ensembl , май 2017 г.

[3] «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[4] «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[pmid9426256-5] Сайто А., Ватанабе Т.К., Шимада Ю., Фудзивара Т., Слотер С.А., Демартино Г.Н., Танахаши Н., Танака К (декабрь 1997). «Клонирование кДНК и функциональный анализ P44.5 и P55, две регуляторные субъединицы протеасомы 26S». Ген . 203 (2): 241–50. doi : 10.1016/s0378-1119 (97) 00524-6 . PMID 9426256 .

[entrez-6] «Ген Entrez: PSMD12 Протеасома (Prosome, Macropain) 26S субъединица, неатпаза, 12» .

[7] Kleiger G, мэр T (Jun 2014). «Опасное путешествие: экскурсия по системе убиквитин -протосома» . Тенденции в клеточной биологии . 24 (6): 352–9. doi : 10.1016/j.tcb.2013.12.003 . PMC 4037451 . PMID 24457024 .

[8] Голдберг А.Л., Стейн Р., Адамс Дж. (Авг 1995). «Новое понимание функции протеасомы: от Archaebacteria до разработки лекарств» . Химия и биология . 2 (8): 503–8. doi : 10.1016/1074-5521 (95) 90182-5 . PMID 9383453 .

[9] Сулистио Я., Хиз К (январь 2015). «Система убиквитин -протеасом и дерегуляция молекулярной шаперона при болезни Альцгеймера». Молекулярная нейробиология . 53 (2): 905–31. doi : 10.1007/s12035-014-9063-4 . PMID 25561438 . S2CID 14103185 .

[10] Ortega Z, Lucas JJ (2014). «Убиквизино -протеасомное участие в болезни Хантингтона» . Границы в молекулярной нейробиологии . 7 : 77. doi : 10.3389/fnmol.2014.00077 . PMC 4179678 . PMID 25324717 .

[11] Сандри М, Роббинс Дж. (Jun 2014). «Протеотоксичность: недооцененная патология при болезни сердца» . Журнал молекулярной и клеточной кардиологии . 71 : 3–10. doi : 10.1016/j.yjmcc.2013.12.015 . PMC 4011959 . PMID 24380730 .

[12] Дрюс О, Тагтмейер H (декабрь 2014 г.). «Нацеливание на систему убиквитин-протеасом при сердечных заболеваниях: основа для новых терапевтических стратегий» . Антиоксиданты и окислительно -восстановительная передача сигналов . 21 (17): 2322–43. doi : 10.1089/ars.2013.5823 . PMC 4241867 . PMID 25133688 .

[13] Wang ZV, Hill JA (февраль 2015 г.). «Контроль качества белка и метаболизм: двунаправленный контроль в сердце» . Клеточный метаболизм . 21 (2): 215–26. doi : 10.1016/j.cmet.2015.01.016 . PMC 4317573 . PMID 25651176 .

[Karin_M_2000-14] Jump up to: ^а ^{беременный} Карин М., Дельхасе М (февраль 2000 г.). «I Kappa B-киназа (IKK) и NF-Kappa B: ключевые элементы провоспалительной передачи сигналов». Семинары по иммунологии . 12 (1): 85–98. doi : 10.1006/smim.2000.0210 . PMID 10723801 .

[15] Эмолаева М.А., Даховник А., Шумахер Б. (сентябрь 2015). «Механизмы контроля качества в клеточных и системных реакциях на повреждение ДНК» . Обзоры исследований старения . 23 (pt a): 3–11. doi : 10.1016/j.arr.2014.12.009 . PMC 4886828 . PMID 25560147 .

[16] Checler F, Da Costa CA, Ancolio K, Chevaler N, Lopez-Perez E, Marabaud P (Jul 2000). «Роль протеазера при болезни Альцгеймера » Biochimica et Biophysica Acta (BB) - Молекулярная основа болезни 1502 (1): 133–8 Doi : 10.1016/s0925-4439 (00) 00039-9 10899438PMID

[ReferenceC-17] Jump up to: ^а ^{беременный} Chung KK, Dawson VL, Dawson TM (ноябрь 2001). «Роль убиквитин-протеасомный путь при болезни Паркинсона и других нейродегенеративных расстройствах». Тенденции в нейронауках . 24 (11 Suppl): S7–14. doi : 10.1016/s0166-2236 (00) 01998-6 . PMID 11881748 . S2CID 2211658 .

[ReferenceB-18] Jump up to: ^а ^{беременный} Икеда К., Акияма Х, Арай Т., Уэно Х, Цучия К, Косака К (июль 2002). «Морфометрическая переоценка системы моторных нейронов болезни Пика и амиотрофического бокового склероза с деменцией». Acta Neuropathologica . 104 (1): 21–8. doi : 10.1007/s00401-001-0513-5 . PMID 12070660 . S2CID 22396490 .

[19] Mankaka H, Kato T, Kurita T, Table T, Shikad Y, Keaii K, Plain T, Suzuki Y, Nihei K, Shasaki H (май 1992). Увеличение рынка в Creutzfed. Нейробиологические буквы 139 (1): 47–9. doi : /0304-3 10.1016 PMID 1328965 . S2CID 28190967 .

[20] Мэтьюз К.Д., Мур С.А. (январь 2003 г.). «Мышечная дистрофия Текущая неврология и неврологические отчеты . 3 (1): 78–85. doi : 10.1007/s11910-003-0042-9 . PMID 12507416 . S2CID 5780576 .

[21] Mayer RJ (март 2003 г.). «От нейродегенерации до нейрохомеостаза: роль убиквитина». News News & Perspectives . 16 (2): 103–8. doi : 10.1358/dnp.2003.16.2.829327 . PMID 12792671 .

[22] Calise J, Powell Sr (февраль 2013 г.). «Система протеасом убиквитин и ишемия миокарда» . Американский журнал физиологии. Сердечная и циркуляторная физиология . 304 (3): H337–49. doi : 10.1152/ajpheart.00604.2012 . PMC 3774499 . PMID 23220331 .

[23] Predmore JM, Wang P, Davis F, Bartolone S, Westfall MV, Dyke DB, Pagani F, Powell SR, Day SM (март 2010 г.). «Дисфункция убиквитина протеасом в гипертрофических и дилатационных кардиомиопатиях человека» . Циркуляция . 121 (8): 997–1004. doi : 10.1161/circulationaha.109.904557 . PMC 2857348 . PMID 20159828 .

[24] Пауэлл С.Р. (июль 2006 г.). «Система убиквитин-протеемного протеасома в физиологии и патологии сердца». Американский журнал физиологии. Сердечная и циркуляторная физиология . 291 (1): H1 - H19. doi : 10.1152/ajpheart.00062.2006 . PMID 16501026 . S2CID 7073263 .

[25] Адамс Дж (апрель 2003 г.). «Потенциал ингибирования протеасом при лечении рака». Drug Discovery сегодня . 8 (7): 307–15. doi : 10.1016/s1359-6446 (03) 02647-3 . PMID 12654543 .

[26] Бен-Мерия Y (январь 2002 г.). «Регуляторные функции убиквитинирования в иммунной системе». Природа иммунология . 3 (1): 20–6. doi : 10.1038/ni0102-20 . PMID 11753406 . S2CID 26973319 .

[27] Эгерер К., Кукелкорн У, Рудольф П.Е., Рюкерт Дж.С., Дёрнер Т., Бурместер Г.Р., Клотцель П.М., Файст Э (октябрь 2002). «Циркулирующие протеасомы являются маркерами повреждения клеток и иммунологической активности при аутоиммунных заболеваниях». Журнал ревматологии . 29 (10): 2045–52. PMID 12375310 .

[28] Mairinger FD, Walter RF, Theegarten D, Hager T, Vollbrecht C, Christoph DC, Worm K, Ting S, Werner R, Stamatis G, Mairinger T, Baba H, Zarogoulidis K, Huang H, Li Q, Tsakiridis k, Zarogoulidis P., , Schmid KW, Wohlschlaeger J (2014). «Анализ экспрессии генов субъединицы протеасомы 26S PSMB4 выявляет значительную активацию, различную экспрессию и связь с пролиферацией в легочных нейроэндокринных опухолях человека» . Журнал рака . 5 (8): 646–54. doi : 10.7150/jca.9955 . PMC 4142326 . PMID 25157275 .

[29] Jin YC, Li ZH, Hong ZS, Xu CX, Han JA, Choi Sh, Yin JL, Zhang QK, Lee KB, Kang SK, Song Mk, Kim YJ, Kang HS, Choi YJ, Lee HG (август 2012). «Конъюгированная субъединица протеиновой протеиновой протеиновой протеиновой протеиновой протеин линолевой кислоты α 5 (PSMA5) увеличивается при обработке вакценйновой кислоты в ткани молочной железы козьей молочной железы» . Журнал молочной науки . 95 (8): 4286–97. doi : 10.3168/jds.2011-4281 . PMID 22818443 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]

[ 25 ]

[ 26 ]

[ 27 ]

[ 28 ]

[ 29 ]

v Т и комплекса протеасомы эндопептидазы Субъединицы ( EC 3.4.25.1)
A (alpha subunits)	PSMA1 PSMA2 PSMA3 PSMA4 PSMA5 PSMA6 PSMA7 PSMA8
B (beta subunits)	PSMB1 PSMB2 PSMB3 PSMB4 PSMB5 PSMB6 PSMB7 PSMB8 PSMB9 PSMB10
C (ATPases)	PSMC1 PSMC2 PSMC3 PSMC4 PSMC5 PSMC6
D (non-ATPases)	PSMD1 PSMD2 PSMD3 PSMD4 PSMD5 PSMD6 PSMD7 PSMD8 PSMD9 PSMD10 PSMD11 PSMD12 PSMD13 PSMD14
E (activator subunits)	PSME1 PSME2 PSME3 PSME4
F (inhibitor subunit)	PSMF1