PSMB4

PSMB4
Доступные структуры
PDB	Поиск ортолога: PDBE RCSB
showСписок кодов идентификаторов PDB
	4R3O, 4R67, 5A0Q
Идентификаторы
Псевдонимы	PSMB4 , HN3, HSN3, Pros-26, Pros26, Proteasome subunit Beta 4, Praas3, Proteasome 20S Subunit Beta 4
Внешние идентификаторы	Омим : 602177 ; MGI : 1098257 ; Гомологен : 2090 ; GeneCards : PSMB4 ; OMA : PSMB4 - ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 1 (human)
End	151,401,937 bp
showМестоположение гена ( мышь )
Chr.	Chromosome 3 (mouse)
End	94,794,272 bp
showРНК -паттерн экспрессии
	Top expressed in
	epithelium of nasopharynx; ; right adrenal gland; ; anterior pituitary; ; palpebral conjunctiva; ; gastric mucosa; ; body of uterus; ; right adrenal cortex; ; left adrenal gland; ; left adrenal cortex; ; smooth muscle tissue;
	Top expressed in
	external carotid artery; ; internal carotid artery; ; epithelium of lens; ; medullary collecting duct; ; endocardial cushion; ; ureter; ; primitive streak; ; Gonadal ridge; ; renal corpuscle; ; hair follicle;
	More reference expression data
	; ;
	More reference expression data
showДжин Онтология
Molecular function	endopeptidase activity; lipopolysaccharide binding; peptidase activity; protein binding; threonine-type endopeptidase activity; hydrolase activity;
Cellular component	cytoplasm; cytosol; nucleoplasm; proteasome complex; extracellular exosome; nucleus; proteasome core complex; proteasome core complex, beta-subunit complex;
Biological process	regulation of cellular amino acid metabolic process; antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I, TAP-dependent; regulation of mRNA stability; positive regulation of canonical Wnt signaling pathway; protein polyubiquitination; stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway; tumor necrosis factor-mediated signaling pathway; MAPK cascade; proteolysis; Fc-epsilon receptor signaling pathway; NIK/NF-kappaB signaling; negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus; anaphase-promoting complex-dependent catabolic process; proteolysis involved in cellular protein catabolic process; T cell receptor signaling pathway; negative regulation of canonical Wnt signaling pathway; proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process; viral process; Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway; negative regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle; protein deubiquitination; SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process; transmembrane transport; regulation of transcription from RNA polymerase II promoter in response to hypoxia; post-translational protein modification; regulation of hematopoietic stem cell differentiation; proteasomal protein catabolic process; proteasomal ubiquitin-independent protein catabolic process; interleukin-1-mediated signaling pathway; regulation of mitotic cell cycle phase transition;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	5692
	19172
	ENSG00000159377
	Ensmusg00000005779
	P28070
	P99026
	NM_002796
	NM_008945
	NP_002787
	NP_032971
	Викидид
Посмотреть/редактировать человека	Посмотреть/редактировать мышь

Протеасома субъединица бета-4 типа 4, также известная как субъединица протеасомы 20S Beta-7 (на основе систематической номенклатуры)-это белок , который у людей кодируется PSMB4 геном . ^{[ 5 ]}

Этот белок является одной из 17 важных субъединиц (альфа -субъединиц 1–7, конститутивные бета -субъединицы 1–7 и индуцибельные субъединицы, включая бета1i, бета2i, beta5i), которые способствуют полной сборке 20 -летнего протеасомного комплекса. В частности, субъединица протеасомы бета-2 типа 2, наряду с другими бета-субъединицами, собираются в два гептамерных кольца и впоследствии протеолитическая камера для деградации субстрата. Эукариотическая протеасома распознала разлагаемые белки, включая поврежденные белки для целей контроля качества белка или ключевые регуляторные компоненты белка для динамических биологических процессов. Основной функцией модифицированной протеасомы, иммунопротеасомы, является обработка пептидов MHC класса I.

Структура

Ген

Этот ген PSMB4 кодирует члена семейства протеасомы B, также известного как семейство T1B, то есть основная бета-субъединица 20S. ^{[ 6 ]} Ген имеет 7 экзонов и расположена в хромосомной полосе 1Q21.

Белок

Субъединица протеиновой протеиновой протеины человека-бета-2 типа 2 составляет 23 кДа в размере 23 кДа и состоит из 219 аминокислот. Рассчищенный теоретический ИП этого белка составляет 5,47.

Сложная сборка

Протеасома представляет собой мультикаталитический протеиназный комплекс с высоко упорядоченной основной структурой 20S. Эта структура ядра в форме ствола состоит из 4 ослабленных кольца из 28 неидентичных субъединиц: два кольца конечных сформированы 7 альфа-субъединиц, и два центральных кольца образуются по 7 бета-субъединицам. Три бета -субъединицы (Beta1, Beta2 и Beta5) содержит протеолитический активный сайт и имеет различные предпочтения субстрата. Протеасомы распределяются по всем эукариотическим клеткам при высокой концентрации и расщепляют пептиды в АТФ/убиквитин-зависимом процессе в неайзосомном пути. ^{[ 7 ]}^{[ 8 ]}

Функция

Функции белка подтверждаются его третичной структурой и взаимодействием с ассоциирующими партнерами. В качестве одной из 28 субъединиц протеасомы 20S, белковая протеасома субъединица бета-4 типа 4 способствует образованию протеолитической среды для разложения субстрата. Доказательства кристаллических структур изолированного протеасомного комплекса 20S демонстрируют, что два кольца бета -субъединиц образуют протеолитическую камеру и поддерживают все их активные участки протеолиза в камере. ^{[ 8 ]} Одновременно кольца альфа -субъединиц образуют вход для субстратов, входящих в протеолитическую камеру. В инактивированном комплексе протеасом 20S ворота во внутреннюю протеолитическую камеру охраняются N-концевыми хвостами специфической альфа-субъединицы. Эта уникальная конструкция структуры предотвращает случайное встречу между протеолитическими активными сайтами и белковым субстратом, что делает разложение белка хорошо регулируемым процессом. ^{[ 9 ]}^{[ 10 ]} Протеасомный комплекс 20S сам по себе обычно функционально неактивен. Протеолитическая способность частицы ядра 20S (CP) может быть активирована, когда CP ассоциируется с одной или двумя регуляторными частицами (RP) на одной или обеих сторонах альфа -колец. Эти регуляторные частицы включают в себя протеасомные комплексы 19S, комплекс протеасом 11S и т. Д. После ассоциации CP-RP подтверждение определенных альфа-субъединиц изменится и, следовательно, вызовет открытие подложки входных затворов. Помимо RPS, протеасомы 20S также могут быть эффективно активированы другими легкими химическими обработками, такими как воздействие низких уровней додецилсульфата натрия (SDS) или NP-14. ^{[ 10 ]}^{[ 11 ]}

Клиническое значение

Протеасома и ее субъединицы имеют клиническое значение, по крайней мере, по двум причинам: (1) нарушенная сложная сборка или дисфункциональная протеасома может быть связана с основной патофизиологией специфических заболеваний, и (2) они могут использоваться в качестве мишеней лекарств для терапевтических вмешательства. В последнее время также было предпринято больше усилий для рассмотрения протеасомы для разработки новых диагностических маркеров и стратегий. Улучшение и всестороннее понимание патофизиологии протеасомы должно привести к клиническим применениям в будущем.

Протеасомы образуют ключевой компонент для системы убиквитин -протеасом (UPS) ^{[ 12 ]} и соответствующий контроль качества клеточного белка (PQC). белка Убиквитинирование и последующий протеолиз и деградация протеасомой являются важными механизмами в регуляции клеточного цикла , роста и дифференцировки клеток , транскрипции генов, трансдукции сигнала и апоптоза . ^{[ 13 ]} Впоследствии скомпрометированный комплекс протеасомного комплекса и функция приводит к снижению протеолитической активности и накоплению поврежденных или неправильно свернутых видов белков. Такое накопление белка может способствовать патогенезу и фенотипическим характеристикам при нейродегенеративных заболеваниях, ^{[ 14 ]}^{[ 15 ]} сердечно -сосудистые заболевания, ^{[ 16 ]}^{[ 17 ]}^{[ 18 ]} воспалительные реакции и аутоиммунные заболевания, ^{[ 19 ]} и системные реакции повреждения ДНК, приводящие к злокачественным новообразованиям . ^{[ 20 ]}

Несколько экспериментальных и клинических исследований показали, что аберрации и дерегуляции UPS способствуют патогенезу нескольких нейродегенеративных и миодегенеративных расстройств, включая болезнь Альцгеймера , ^{[ 21 ]} Болезнь Паркинсона ^{[ 22 ]} И болезнь Пика , ^{[ 23 ]} Амиотрофический боковой склероз (БАС), ^{[ 23 ]} Болезнь Хантингтона , болезнь Крейтцфельдта -Якоба и заболевания моторных нейронов, заболевания полиглутамина (полик), мышечная дистрофия , дистрофии ^{[ 24 ]} и несколько редких форм нейродегенеративных заболеваний, связанных с деменцией . ^{[ 25 ]} В рамках системы убиквитин -протеасом (UPS), протеасома поддерживает гомеостаз сердечного белка и, следовательно, играет значительную роль в ишемическом повреждении сердца, ^{[ 26 ]} желудочковая гипертрофия ^{[ 27 ]} и сердечная недостаточность . ^{[ 28 ]} Кроме того, накапливаются доказательства того, что UPS играет важную роль в злокачественной трансформации. Протеолиз UPS играет важную роль в реакциях раковых клеток на стимулирующие сигналы, которые имеют решающее значение для развития рака. Соответственно, экспрессия генов путем деградации факторов транскрипции , таких как p53 , c-Jun , c-fos , nf-κB , c-myc , hif-1α, matα2, stat3 , белки, регулируемые стеролом, и андрогенные рецепторы все являются контролируется UPS и, таким образом, участвует в развитии различных злокачественных новообразований. ^{[ 29 ]} Более того, UPS регулирует деградацию продуктов гена -супрессора опухоли, таких как аденоматозная полипоза Coli ( APC ) при колоректальном раке, ретинобластома (RB). и супрессор опухоли фон Хиппель-Линдау (VHL), а также ряд протоонкогенов ( RAF , MYC , MYB , REL , SRC , MOS , ABL ). UPS также участвует в регуляции воспалительных реакций. Эта активность обычно объясняется роли протеасомов в активации NF-κB, которая дополнительно регулирует экспрессию PRO-воспалительных цитокинов, таких как TNF-α , IL-β, IL-8 , молекулы адгезии ( ICAM-1 , VCAM-1 , P-Selectin ) и простагландины и оксид азота (нет). ^{[ 19 ]} Кроме того, UPS также играет роль в воспалительных реакциях в качестве регуляторов пролиферации лейкоцитов, главным образом посредством протеолиза циклов и деградации ингибиторов CDK . ^{[ 30 ]} Наконец, пациенты с аутоиммунным заболеванием с СКВ , синдромом Шегрена и ревматоидным артритом (РА) преимущественно демонстрируют циркулирующие протеасомы, которые могут применяться в качестве клинических биомаркеров. ^{[ 31 ]}

Протеасомная субъединица PSMB4 (субъединица протеасомы бета-4, также известная как субъединица протеасомы 20S Beta-7) была предложена в качестве гена выживания на животной модели гепатоцеллюлярной карциномы и в глиобластомы клеточных линиях . Кроме того, уровни экспрессии генов протеасомных субъединиц ( PSMA1 , PSMA5 , PSMB4, PSMB5 и PSMD1 ) были исследованы в 80 нейроэндокринных опухолях легких и сравнивали с контрольными и были показаны, что мРНК PSMB4 была значительно связана с пролиферативной активностью нейроэндокроновых опухолей легких. ^{[ 32 ]} До настоящего времени кажется, что PSMB4 может играть значительную роль в основных процессах и механизмах злокачественных новообразований.

Взаимодействия

Было показано, что PSMB4 взаимодействует с матерями против DecapentAplegic Homolog 1 . ^{[ 33 ]}^{[ 34 ]}

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000159377 - ENSEMBL , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000005779 - Ensembl , май 2017 г.
^ «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .
^ Nothwang Hg, Tamura T, Tanaka K, Ichihara A (ноябрь 1994). «Анализ последовательности и межвидовые сравнения трех новых протеасомных субъединиц человека, HSN3, HSC7-I и HSC10-II, ограничивают потенциальные протеолитические остатки активного сайта». Biochim Biophys Acta . 1219 (2): 361–8. doi : 10.1016/0167-4781 (94) 90060-4 . PMID 7918633 .
^ «Ген Entrez: PSMB4 Протеасома (Prosome, Macropain) субъединица, бета -тип, 4» .
^ Кукс О., Танака К., Голдберг А.Л. (1996). «Структура и функции протеасомов 20 и 26S». Ежегодный обзор биохимии . 65 : 801–47. doi : 10.1146/annurev.bi.65.070196.004101 . PMID 8811196 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Томко Р.Дж., Хохстрассер М. (2013). «Молекулярная архитектура и сборка эукариотической протеасомы» . Ежегодный обзор биохимии . 82 : 415–45. doi : 10.1146/annurev-biochem-060410-150257 . PMC 3827779 . PMID 23495936 .
^ Groll M, Ditzel L, Löwe J, Stock D, Bochtler M, Bartunik HD, Huber R (Apr 1997). «Структура протеасомы 20S от дрожжей в 2,4 резолюции». Природа . 386 (6624): 463–71. Bibcode : 1997natur.386..463g . doi : 10.1038/386463A0 . PMID 9087403 . S2CID 4261663 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Groll M, Bajorek M, Köhler A, Moroder L, Rubin DM, Huber R, Glickman MH, Finley D (ноябрь 2000 г.). «Закрытый канал в частицу ядра протеасомы». Природа структурная биология . 7 (11): 1062–7. doi : 10.1038/80992 . PMID 11062564 . S2CID 27481109 .
^ Zong C, Gomes AV, Drews O, Li X, Young GW, Berhane B, Qiao X, French SW, Bardag-Gorce F, Ping P (август 2006 г.). «Регуляция мышиных сердечных протеасомов: роль ассоциации партнеров» . Исследование циркуляции . 99 (4): 372–80. doi : 10.1161/01.res.0000237389.40000.02 . PMID 16857963 .
^ Kleiger G, мэр T (Jun 2014). «Опасное путешествие: экскурсия по системе убиквитин-протеасома» . Тенденции в клеточной биологии . 24 (6): 352–9. doi : 10.1016/j.tcb.2013.12.003 . PMC 4037451 . PMID 24457024 .
^ Голдберг А.Л., Стейн Р., Адамс Дж. (Авг 1995). «Новое понимание функции протеасомы: от Archaebacteria до разработки лекарств» . Химия и биология . 2 (8): 503–8. doi : 10.1016/1074-5521 (95) 90182-5 . PMID 9383453 .
^ Сулистио Я., Хиз К (январь 2015). «Система убиквитин -протеасом и дерегуляция молекулярной шаперона при болезни Альцгеймера». Молекулярная нейробиология . 53 (2): 905–31. doi : 10.1007/s12035-014-9063-4 . PMID 25561438 . S2CID 14103185 .
^ Ortega Z, Lucas JJ (2014). «Убиквизино -протеасомное участие в болезни Хантингтона» . Границы в молекулярной нейробиологии . 7 : 77. doi : 10.3389/fnmol.2014.00077 . PMC 4179678 . PMID 25324717 .
^ Сандри М, Роббинс Дж. (Jun 2014). «Протеотоксичность: недооцененная патология при болезни сердца» . Журнал молекулярной и клеточной кардиологии . 71 : 3–10. doi : 10.1016/j.yjmcc.2013.12.015 . PMC 4011959 . PMID 24380730 .
^ Дрюс О, Тагтмейер H (декабрь 2014 г.). «Нацеливание на систему убиквитин-протеасом при сердечных заболеваниях: основа для новых терапевтических стратегий» . Антиоксиданты и окислительно -восстановительная передача сигналов . 21 (17): 2322–43. doi : 10.1089/ars.2013.5823 . PMC 4241867 . PMID 25133688 .
^ Wang ZV, Hill JA (февраль 2015 г.). «Контроль качества белка и метаболизм: двунаправленный контроль в сердце» . Клеточный метаболизм . 21 (2): 215–26. doi : 10.1016/j.cmet.2015.01.016 . PMC 4317573 . PMID 25651176 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Карин М., Дельхасе М (февраль 2000 г.). «I Kappa B-киназа (IKK) и NF-Kappa B: ключевые элементы провоспалительной передачи сигналов». Семинары по иммунологии . 12 (1): 85–98. doi : 10.1006/smim.2000.0210 . PMID 10723801 .
^ Эмолаева М.А., Даховник А., Шумахер Б. (январь 2015). «Механизмы контроля качества в клеточных и системных реакциях на повреждение ДНК» . Обзоры исследований старения . 23 (pt a): 3–11. doi : 10.1016/j.arr.2014.12.009 . PMC 4886828 . PMID 25560147 .
^ Checler F, Da Costa CA, Ancolio K, Chevaler N, Lopez-Perez E, Marabaud P (Jul 2000). «Роль протеазера при болезни Альцгеймера » Biochimica et Biophysica Acta (BB) - Молекулярная основа болезни 1502 (1): 133–8 Doi : 10.1016/s0925-4439 (00) 00039-9 10899438PMID
^ Chung KK, Dawson VL, Dawson TM (ноябрь 2001). «Роль убиквитин-протеасомный путь при болезни Паркинсона и других нейродегенеративных расстройствах». Тенденции в нейронауках . 24 (11 Suppl): S7–14. doi : 10.1016/s0166-2236 (00) 01998-6 . PMID 11881748 . S2CID 2211658 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Икеда К., Акияма Х, Арай Т., Уэно Х, Цучия К, Косака К (июль 2002). «Морфометрическая переоценка системы моторных нейронов болезни Пика и амиотрофического бокового склероза с деменцией». Acta Neuropathologica . 104 (1): 21–8. doi : 10.1007/s00401-001-0513-5 . PMID 12070660 . S2CID 22396490 .
^ Мэтьюз К.Д., Мур С.А. (январь 2003 г.). «Мышечная дистрофия Текущая неврология и неврологические отчеты . 3 (1): 78–85. doi : 10.1007/s11910-003-0042-9 . PMID 12507416 . S2CID 5780576 .
^ Mayer RJ (март 2003 г.). «От нейродегенерации до нейрохомеостаза: роль убиквитина». News News & Perspectives . 16 (2): 103–8. doi : 10.1358/dnp.2003.16.2.829327 . PMID 12792671 .
^ Calise J, Powell Sr (февраль 2013 г.). «Система протеасом убиквитин и ишемия миокарда» . Американский журнал физиологии. Сердечная и циркуляторная физиология . 304 (3): H337–49. doi : 10.1152/ajpheart.00604.2012 . PMC 3774499 . PMID 23220331 .
^ Predmore JM, Wang P, Davis F, Bartolone S, Westfall MV, Dyke DB, Pagani F, Powell SR, Day SM (март 2010 г.). «Дисфункция убиквитина протеасом в гипертрофических и дилатационных кардиомиопатиях человека» . Циркуляция . 121 (8): 997–1004. doi : 10.1161/circulationaha.109.904557 . PMC 2857348 . PMID 20159828 .
^ Пауэлл С.Р. (июль 2006 г.). «Система убиквитин-протеемного протеасома в физиологии и патологии сердца». Американский журнал физиологии. Сердечная и циркуляторная физиология . 291 (1): H1 - H19. doi : 10.1152/ajpheart.00062.2006 . PMID 16501026 . S2CID 7073263 .
^ Адамс Дж (апрель 2003 г.). «Потенциал ингибирования протеасом при лечении рака». Drug Discovery сегодня . 8 (7): 307–15. doi : 10.1016/s1359-6446 (03) 02647-3 . PMID 12654543 .
^ Бен-Мерия Y (январь 2002 г.). «Регуляторные функции убиквитинирования в иммунной системе». Природа иммунология . 3 (1): 20–6. doi : 10.1038/ni0102-20 . PMID 11753406 . S2CID 26973319 .
^ Эгерер К., Кукелкорн У, Рудольф П.Е., Рюкерт Дж.С., Дёрнер Т., Бурместер Г.Р., Клотцель П.М., Файст Э (октябрь 2002). «Циркулирующие протеасомы являются маркерами повреждения клеток и иммунологической активности при аутоиммунных заболеваниях». Журнал ревматологии . 29 (10): 2045–52. PMID 12375310 .
^ Mairinger FD, Walter RF, Theegarten D, Hager T, Vollbrecht C, Christoph DC, Worm K, Ting S, Werner R, Stamatis G, Mairinger T, Baba H, Zarogoulidis K, Huang H, Li Q, Tsakiridis k, Zarogoulidis P., , Schmid KW, Wohlschlaeger J (2014). «Анализ экспрессии генов субъединицы протеасомы 26S PSMB4 выявляет значительную активацию, различную экспрессию и связь с пролиферацией в легочных нейроэндокринных опухолях человека» . Журнал рака . 5 (8): 646–54. doi : 10.7150/jca.9955 . PMC 4142326 . PMID 25157275 .
^ Лин Й., Мартин Дж., Груэндлер С., Фарли Дж., Мэн Х, Ли Б., Лехляйдер Р., Хафф С., Ким Р.Х., Грассер В.А., Паралкар В., Ван Т (июнь 2002 г.). «Новая связь между протеасомным путем и путем передачи сигнала морфогенетических белков костей (BMP)» . BMC Cell Biol . 3 : 15. DOI : 10.1186/1471-2121-3-15 . PMC 117437 . PMID 12097147 .
^ Guo X, Lin Y, Horbinski C, Drahushuk KM, Kim IJ, Kaplan PL, Lein P, Wang T, Higgins D (август 2001 г.). «Дендритный рост, вызванный BMP-7, требует активности SMAD1 и протеасом». J. Neurobiol . 48 (2): 120–30. doi : 10.1002/neu.1046 . PMID 11438941 .

Дальнейшее чтение

Кукс О., Танака К., Голдберг А.Л. (1996). «Структура и функции протеасомов 20 и 26S». Анну. Преподобный Биохим . 65 (1): 801–47. doi : 10.1146/annurev.bi.65.070196.004101 . PMID 8811196 .
Гофф С.П. (2003). «Смерть путем дезаминирования: новая система ограничения хозяина для ВИЧ-1» . Клетка . 114 (3): 281–3. doi : 10.1016/s0092-8674 (03) 00602-0 . PMID 12914693 . S2CID 16340355 .
Расмуссен Х.Х., Ван Дамм Дж., Пуйп М., Гессер Б., Селис Дж., Вандекеркхоув Дж. (1993). «Микроязывания из 145 белков, зарегистрированных в двумерной базе данных гелевых белков нормальных эпидермальных кератиноцитов человека». Электрофорез . 13 (12): 960–9. doi : 10.1002/elps.115013011199 . PMID 1286667 . S2CID 41855774 .
Ли Л.В., Мумау К.Р., Орт К., МакГуайр М.Дж., Демартино Г.Н., Слотер С.А. (1990). «Отношения между субъединицами высокой молекулярной протеиназы, макропейна (протеасома)». Биохим. Биофиз. Акт . 1037 (2): 178–85. doi : 10.1016/0167-4838 (90) 90165-c . PMID 2306472 .
Кристенсен П., Джонсен А.Х., Уерквиц В., Танака К., Хендил К.Б. (1995). «Субъединицы протеасомы человека из двухмерных гелей, идентифицированных с частичным секвенированием». Биохимия. Биофиз. Резерв Общение 205 (3): 1785–9. doi : 10.1006/bbrc.1994.2876 . PMID 7811265 .
Jerards WL, Hop FW, Hendriks IL, Bloemendal H (1994). «Клонирование и экспрессия человеческого Pro (TEA) Некоторые бета-субъединичные кДНК: гомолог дрожжей до 4-субъединицы, необходимый для активности пептидилглютамилпептидгидролазы» . Фебс Летт . 346 (2–3): 151–5. doi : 10.1016/0014-5793 (94) 00454-4 . PMID 8013624 .
Seeger M, Ferrell K, Frank R, Dubiel W (1997). «ТАТ ВИЧ-1 ингибирует протеасому 20 с и ее регуляторную опосредованную активацию 11 с» . Дж. Биол. Химический 272 (13): 8145–8. doi : 10.1074/jbc.272.13.8145 . PMID 9079628 .
McCusker D, Jones T, Sheer D, Trowsdale J (1998). «Генетические отношения генов, кодирующих бета -субъединицы протеасомы человека, и комплекс протеасомы PA28». Геномика . 45 (2): 362–7. doi : 10.1006/geno.1997.4948 . PMID 9344661 .
Rossi F, Evstafieva A, Pedrali-Noy G, Gallina A, Milanesi G (1997). «Протеасомная субъединица HSN3 как мишень для вируса иммунодефицита человека типа 1 белка NEF 1» . Вирусология . 237 (1): 33–45. doi : 10.1006/viro.1997.8752 . PMID 9344905 .
Мадани Н., Кабат Д. (1998). «Эндогенный ингибитор вируса иммунодефицита человека в лимфоцитах человека преодолевается вирусным белком VIF» . J. Virol . 72 (12): 10251–5. doi : 10.1128/jvi.72.12.10251-10255.1998 . PMC 110608 . PMID 9811770 .
Саймон Дж. Х., Гаддис Н.К., Фушер Р.А., Малим М.Х. (1998). «Свидетельство о недавно обнаруженном клеточном фенотипе анти-ВИЧ-1». НАТ Медик 4 (12): 1397–400. doi : 10.1038/3987 . PMID 9846577 . S2CID 25235070 .
Elenich LA, Nandi D, Kent AE, McCluskey TS, Cruz M, Iyer MN, Woodward EC, Conn CW, Ochoa AL, Ginsburg DB, Monaco JJ (1999). «Полная первичная структура протеасомов мыши 20S». Иммуногенетика . 49 (10): 835–42. doi : 10.1007/s00251005050562 . PMID 10436176 . S2CID 20977116 .
Mulder LC, Muesing MA (2000). «Разложение интеграции ВИЧ-1 по пути правила N-END» . Дж. Биол. Химический 275 (38): 29749–53. doi : 10.1074/jbc.m004670200 . PMID 10893419 .
Feng Y, Longo DL, Ferris DK (2001). «Пополоподобная киназа взаимодействует с протеасомами и регулирует их активность». Рост клеток отличается . 12 (1): 29–37. PMID 11205743 .
Лин Й., Мартин Дж., Груэндлер С., Фарли Дж., Мэн Х, Ли Б., Лехляйдер Р., Хафф С., Ким Р.Х., Грассер В.А., Паралкар В., Ван Т. (2002). «Новая связь между протеасомным путем и путем передачи сигнала морфогенетических белков костей (BMP)» . BMC Cell Biol . 3 : 15. DOI : 10.1186/1471-2121-3-15 . PMC 117437 . PMID 12097147 .
Sheehy AM, Gaddis NC, Choi JD, Malim MH (2002). «Выделение гена человека, который ингибирует ВИЧ-1 инфекцию и подавляется вирусным белком VIF». Природа . 418 (6898): 646–50. Bibcode : 2002natur.418..646S . doi : 10.1038/nature00939 . PMID 12167863 . S2CID 4403228 .
Huang X, Seifert U, Salzmann U, Henklein P, Preissner R, Henke W, Sijts AJ, Kloetzel PM, Dubiel W (2002). «Сайт RTP, разделенный белком TAT ВИЧ-1 и субъединицей регулятора 11S, имеет решающее значение для их влияния на функцию протеасом, включая обработку антигена». J. Mol. Биол . 323 (4): 771–82. doi : 10.1016/s0022-2836 (02) 00998-1 . PMID 12419264 .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCH38: Ensembl Release 89: ENSG00000159377 - ENSEMBL , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^{беременный} ^в GRCM38: Ensembl Release 89: Ensmusg00000005779 - Ensembl , май 2017 г.

[3] «Человеческая PubMed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[4] «Мышь Pubmed ссылка:» . Национальный центр информации о биотехнологии, Национальная медицина США .

[pmid7918633-5] Nothwang Hg, Tamura T, Tanaka K, Ichihara A (ноябрь 1994). «Анализ последовательности и межвидовые сравнения трех новых протеасомных субъединиц человека, HSN3, HSC7-I и HSC10-II, ограничивают потенциальные протеолитические остатки активного сайта». Biochim Biophys Acta . 1219 (2): 361–8. doi : 10.1016/0167-4781 (94) 90060-4 . PMID 7918633 .

[entrez-6] «Ген Entrez: PSMB4 Протеасома (Prosome, Macropain) субъединица, бета -тип, 4» .

[7] Кукс О., Танака К., Голдберг А.Л. (1996). «Структура и функции протеасомов 20 и 26S». Ежегодный обзор биохимии . 65 : 801–47. doi : 10.1146/annurev.bi.65.070196.004101 . PMID 8811196 .

[ReferenceB-8] Jump up to: ^а ^{беременный} Томко Р.Дж., Хохстрассер М. (2013). «Молекулярная архитектура и сборка эукариотической протеасомы» . Ежегодный обзор биохимии . 82 : 415–45. doi : 10.1146/annurev-biochem-060410-150257 . PMC 3827779 . PMID 23495936 .

[9] Groll M, Ditzel L, Löwe J, Stock D, Bochtler M, Bartunik HD, Huber R (Apr 1997). «Структура протеасомы 20S от дрожжей в 2,4 резолюции». Природа . 386 (6624): 463–71. Bibcode : 1997natur.386..463g . doi : 10.1038/386463A0 . PMID 9087403 . S2CID 4261663 .

[ReferenceA-10] Jump up to: ^а ^{беременный} Groll M, Bajorek M, Köhler A, Moroder L, Rubin DM, Huber R, Glickman MH, Finley D (ноябрь 2000 г.). «Закрытый канал в частицу ядра протеасомы». Природа структурная биология . 7 (11): 1062–7. doi : 10.1038/80992 . PMID 11062564 . S2CID 27481109 .

[11] Zong C, Gomes AV, Drews O, Li X, Young GW, Berhane B, Qiao X, French SW, Bardag-Gorce F, Ping P (август 2006 г.). «Регуляция мышиных сердечных протеасомов: роль ассоциации партнеров» . Исследование циркуляции . 99 (4): 372–80. doi : 10.1161/01.res.0000237389.40000.02 . PMID 16857963 .

[12] Kleiger G, мэр T (Jun 2014). «Опасное путешествие: экскурсия по системе убиквитин-протеасома» . Тенденции в клеточной биологии . 24 (6): 352–9. doi : 10.1016/j.tcb.2013.12.003 . PMC 4037451 . PMID 24457024 .

[13] Голдберг А.Л., Стейн Р., Адамс Дж. (Авг 1995). «Новое понимание функции протеасомы: от Archaebacteria до разработки лекарств» . Химия и биология . 2 (8): 503–8. doi : 10.1016/1074-5521 (95) 90182-5 . PMID 9383453 .

[14] Сулистио Я., Хиз К (январь 2015). «Система убиквитин -протеасом и дерегуляция молекулярной шаперона при болезни Альцгеймера». Молекулярная нейробиология . 53 (2): 905–31. doi : 10.1007/s12035-014-9063-4 . PMID 25561438 . S2CID 14103185 .

[15] Ortega Z, Lucas JJ (2014). «Убиквизино -протеасомное участие в болезни Хантингтона» . Границы в молекулярной нейробиологии . 7 : 77. doi : 10.3389/fnmol.2014.00077 . PMC 4179678 . PMID 25324717 .

[16] Сандри М, Роббинс Дж. (Jun 2014). «Протеотоксичность: недооцененная патология при болезни сердца» . Журнал молекулярной и клеточной кардиологии . 71 : 3–10. doi : 10.1016/j.yjmcc.2013.12.015 . PMC 4011959 . PMID 24380730 .

[17] Дрюс О, Тагтмейер H (декабрь 2014 г.). «Нацеливание на систему убиквитин-протеасом при сердечных заболеваниях: основа для новых терапевтических стратегий» . Антиоксиданты и окислительно -восстановительная передача сигналов . 21 (17): 2322–43. doi : 10.1089/ars.2013.5823 . PMC 4241867 . PMID 25133688 .

[18] Wang ZV, Hill JA (февраль 2015 г.). «Контроль качества белка и метаболизм: двунаправленный контроль в сердце» . Клеточный метаболизм . 21 (2): 215–26. doi : 10.1016/j.cmet.2015.01.016 . PMC 4317573 . PMID 25651176 .

[Karin_M_2000-19] Jump up to: ^а ^{беременный} Карин М., Дельхасе М (февраль 2000 г.). «I Kappa B-киназа (IKK) и NF-Kappa B: ключевые элементы провоспалительной передачи сигналов». Семинары по иммунологии . 12 (1): 85–98. doi : 10.1006/smim.2000.0210 . PMID 10723801 .

[20] Эмолаева М.А., Даховник А., Шумахер Б. (январь 2015). «Механизмы контроля качества в клеточных и системных реакциях на повреждение ДНК» . Обзоры исследований старения . 23 (pt a): 3–11. doi : 10.1016/j.arr.2014.12.009 . PMC 4886828 . PMID 25560147 .

[21] Checler F, Da Costa CA, Ancolio K, Chevaler N, Lopez-Perez E, Marabaud P (Jul 2000). «Роль протеазера при болезни Альцгеймера » Biochimica et Biophysica Acta (BB) - Молекулярная основа болезни 1502 (1): 133–8 Doi : 10.1016/s0925-4439 (00) 00039-9 10899438PMID

[22] Chung KK, Dawson VL, Dawson TM (ноябрь 2001). «Роль убиквитин-протеасомный путь при болезни Паркинсона и других нейродегенеративных расстройствах». Тенденции в нейронауках . 24 (11 Suppl): S7–14. doi : 10.1016/s0166-2236 (00) 01998-6 . PMID 11881748 . S2CID 2211658 .

[IkedaAkiyama2002-23] Jump up to: ^а ^{беременный} Икеда К., Акияма Х, Арай Т., Уэно Х, Цучия К, Косака К (июль 2002). «Морфометрическая переоценка системы моторных нейронов болезни Пика и амиотрофического бокового склероза с деменцией». Acta Neuropathologica . 104 (1): 21–8. doi : 10.1007/s00401-001-0513-5 . PMID 12070660 . S2CID 22396490 .

[24] Мэтьюз К.Д., Мур С.А. (январь 2003 г.). «Мышечная дистрофия Текущая неврология и неврологические отчеты . 3 (1): 78–85. doi : 10.1007/s11910-003-0042-9 . PMID 12507416 . S2CID 5780576 .

[25] Mayer RJ (март 2003 г.). «От нейродегенерации до нейрохомеостаза: роль убиквитина». News News & Perspectives . 16 (2): 103–8. doi : 10.1358/dnp.2003.16.2.829327 . PMID 12792671 .

[26] Calise J, Powell Sr (февраль 2013 г.). «Система протеасом убиквитин и ишемия миокарда» . Американский журнал физиологии. Сердечная и циркуляторная физиология . 304 (3): H337–49. doi : 10.1152/ajpheart.00604.2012 . PMC 3774499 . PMID 23220331 .

[27] Predmore JM, Wang P, Davis F, Bartolone S, Westfall MV, Dyke DB, Pagani F, Powell SR, Day SM (март 2010 г.). «Дисфункция убиквитина протеасом в гипертрофических и дилатационных кардиомиопатиях человека» . Циркуляция . 121 (8): 997–1004. doi : 10.1161/circulationaha.109.904557 . PMC 2857348 . PMID 20159828 .

[28] Пауэлл С.Р. (июль 2006 г.). «Система убиквитин-протеемного протеасома в физиологии и патологии сердца». Американский журнал физиологии. Сердечная и циркуляторная физиология . 291 (1): H1 - H19. doi : 10.1152/ajpheart.00062.2006 . PMID 16501026 . S2CID 7073263 .

[29] Адамс Дж (апрель 2003 г.). «Потенциал ингибирования протеасом при лечении рака». Drug Discovery сегодня . 8 (7): 307–15. doi : 10.1016/s1359-6446 (03) 02647-3 . PMID 12654543 .

[30] Бен-Мерия Y (январь 2002 г.). «Регуляторные функции убиквитинирования в иммунной системе». Природа иммунология . 3 (1): 20–6. doi : 10.1038/ni0102-20 . PMID 11753406 . S2CID 26973319 .

[31] Эгерер К., Кукелкорн У, Рудольф П.Е., Рюкерт Дж.С., Дёрнер Т., Бурместер Г.Р., Клотцель П.М., Файст Э (октябрь 2002). «Циркулирующие протеасомы являются маркерами повреждения клеток и иммунологической активности при аутоиммунных заболеваниях». Журнал ревматологии . 29 (10): 2045–52. PMID 12375310 .

[32] Mairinger FD, Walter RF, Theegarten D, Hager T, Vollbrecht C, Christoph DC, Worm K, Ting S, Werner R, Stamatis G, Mairinger T, Baba H, Zarogoulidis K, Huang H, Li Q, Tsakiridis k, Zarogoulidis P., , Schmid KW, Wohlschlaeger J (2014). «Анализ экспрессии генов субъединицы протеасомы 26S PSMB4 выявляет значительную активацию, различную экспрессию и связь с пролиферацией в легочных нейроэндокринных опухолях человека» . Журнал рака . 5 (8): 646–54. doi : 10.7150/jca.9955 . PMC 4142326 . PMID 25157275 .

[pmid12097147-33] Лин Й., Мартин Дж., Груэндлер С., Фарли Дж., Мэн Х, Ли Б., Лехляйдер Р., Хафф С., Ким Р.Х., Грассер В.А., Паралкар В., Ван Т (июнь 2002 г.). «Новая связь между протеасомным путем и путем передачи сигнала морфогенетических белков костей (BMP)» . BMC Cell Biol . 3 : 15. DOI : 10.1186/1471-2121-3-15 . PMC 117437 . PMID 12097147 .

[pmid11438941-34] Guo X, Lin Y, Horbinski C, Drahushuk KM, Kim IJ, Kaplan PL, Lein P, Wang T, Higgins D (август 2001 г.). «Дендритный рост, вызванный BMP-7, требует активности SMAD1 и протеасом». J. Neurobiol . 48 (2): 120–30. doi : 10.1002/neu.1046 . PMID 11438941 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]

[ 25 ]

[ 26 ]

[ 27 ]

[ 28 ]

[ 29 ]

[ 30 ]

[ 31 ]

[ 32 ]

[ 33 ]

[ 34 ]

v Т и Субъединицы комплекса протеасомы эндопептидазы ( EC 3.4.25.1)
A (alpha subunits)	PSMA1 PSMA2 PSMA3 PSMA4 PSMA5 PSMA6 PSMA7 PSMA8
B (beta subunits)	PSMB1 PSMB2 PSMB3 PSMB4 PSMB5 PSMB6 PSMB7 PSMB8 PSMB9 PSMB10
C (ATPases)	PSMC1 PSMC2 PSMC3 PSMC4 PSMC5 PSMC6
D (non-ATPases)	PSMD1 PSMD2 PSMD3 PSMD4 PSMD5 PSMD6 PSMD7 PSMD8 PSMD9 PSMD10 PSMD11 PSMD12 PSMD13 PSMD14
E (activator subunits)	PSME1 PSME2 PSME3 PSME4
F (inhibitor subunit)	PSMF1