Коллаген -спираль
| Коллаген Тройная спираль | |||
|---|---|---|---|
 Модель коллагена -спирали. [ 1 ] | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | Коллаген | ||
| Pfam | PF01391 | ||
| InterPro | IPR008160 | ||
| Краткое содержание | 1a9a / scope / supfam | ||
| |||
В молекулярной биологии коллагеновая тройная спираль или спираль типа 2 является основной вторичной структурой различных типов фиброзного коллагена включая коллаген типа I. , В 1954 году Ramachandran & Kartha (13, 14) выдвинули структуру для тройной спирали коллагена на основе данных дифракции волокна. Он состоит из тройной спирали, сделанной из повторяющейся аминокислотной последовательности глицина -XY, где x и y часто являются пролином или гидроксипролином . [ 2 ] [ 3 ] Коллаген, сложенный в тройной спираль, известен как тропоколлаген . Коллагеновые тройные спирали часто объединяются в фибрилл , которые сами образуют более крупные волокна, как в сухожилиях .
Структура
[ редактировать ]Глицин, пролин и гидроксипролин должны находиться в их назначенных положениях с правильной конфигурацией. Например, гидроксипролин в положении Y увеличивает термическую стабильность тройной спирали, но не тогда, когда он расположен в положении X. [ 4 ] Термическая стабилизация также затрудняется, когда гидроксильная группа имеет неправильную конфигурацию. Из-за высокого содержания глицина и содержимого пролина коллаген не образует регулярной структуры α-спирали и β-листа. Три левша спиральные пряди поворачиваются, образуя правую тройную спираль. [ 5 ] Коллагеновая тройная спираль имеет 3,3 остатка за ход. [ 6 ]
трех цепей стабилизируется стерическим отталкиванием из -за пирролидиновых колец пролина и гидроксипролина Каждая из . Пирролидиновые кольца держатся подальше друг от друга, когда полипептидная цепь предполагает эту расширенную спиральную форму, которая гораздо более открыта, чем плотно спиральная форма альфа -спирали . Три цепочки связаны с водородом друг с другом. Донорами водородных связей являются пептидные группы NH остатков глицина . Акцепторы водородных связей являются группами СО из остатков на других цепях. Группа OH гидроксипролина не участвует в водородной связи, но стабилизирует транс изомер пролина стереоэлектроническими эффектами, поэтому стабилизируя всю тройную спираль.
Повышение коллагеновой спирали ( SuperHelix ) составляет 2,9 Å (0,29 нм) на остаток. Центр коллагена тройной спирали очень маленький и гидрофобный, и каждый третий остаток спирали должен иметь контакт с центром. [ 7 ] Из -за очень крошечного и плотного пространства в центре только небольшой водород боковой цепи глицина способен взаимодействовать с центром. [ 7 ] Этот контакт невозможен, даже когда присутствует немного больший аминокислотный остаток, кроме глицина.
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Berisio R, Vitagliano L, Mazzarella L, Zagari A (февраль 2002 г.). «Кристаллическая структура модели Triple Helix коллагена [(Pro-Pro-Gly) (10)] (3)» . Белковое лыж . 11 (2): 262–70. Doi : 10.1110/ps.32602 . PMC 2373432 . PMID 11790836 .
- ^ Bhattacharjee A, Bansal M (март 2005 г.). «Структура коллагена: Мадрас Тройная спираль и текущий сценарий» . Жизнь iubmb . 57 (3): 161–72. doi : 10.1080/15216540500090710 . PMID 16036578 . S2CID 7211864 .
- ^ Саад, Мохамед (октябрь 1994). Структура низкого разрешения и исследования упаковки кристаллических доменов коллагена в сухожилиях с использованием рентгеновских лучей синхротронного излучения, определение структурных факторов, оценка методов изоморфного замены и другого моделирования . Докторская диссертация, Университет Джозеф Фурье Гренобл И. С. 1–221. doi : 10.13140/2.1.4776.7844 .
- ^ Берисио, Рита; Vitagliano, Luigi; Маззарелла, Лелио; Загари, Адриана (2002). «Кристаллическая структура модели Triple Helix коллагена [(Pro-Pro-Gly) (10)] (3)» . Белковая наука . 11 (2): 262–270. Doi : 10.1110/ps.32602 . ISSN 0961-8368 . PMC 2373432 . PMID 11790836 .
- ^ Белла, Джорди (2016-04-15). «Структура коллагена: новые уловки от очень старой собаки». Биохимический журнал . 473 (8): 1001–1025. doi : 10.1042/bj20151169 . ISSN 0264-6021 . PMID 27060106 .
- ^ Арперс иллюстрировал биохимию (30 -е изд.).
- ^ Jump up to: а беременный Бродский, Барбара; Тиагараджан, Гита; Мадхан, Балараман; Кар, Карунакар (2008). «Тройные пептиды: подход к конформации коллагена, стабильности и самоассоциации». Биополимеры . 89 (5): 345–353. doi : 10.1002/bip.20958 . ISSN 0006-3525 . PMID 18275087 .
