ФТХ1

ФТХ1
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	1FHA, 2CEI, 2CHI, 2CIH, 2CLU, 2CN6, 2CN7, 2FHA, 2IU2, 2Z6M, 3AJO, 3AJP, 3AJQ, 3ERZ, 3ES3, 4DYX, 4DYY, 4DYZ, 4DZ0, 4OYN, 4Y08, 4YKH, 4ZJK, 5CMQ, 5CMR
Идентификаторы
Псевдонимы	FTH1 , FHC, FTH, FTHL6, HFE5, PIG15, PLIF, ферритин, тяжелый полипептид 1, тяжелая цепь ферритина 1
Внешние идентификаторы	Опустить : 134770 ; МГИ : 95588 ; Гомологен : 74295 ; Генные карты : FTH1 ; OMA : FTH1 — ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 11 (human)
End	61,967,634 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 19 (mouse)
End	9,962,462 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	stromal cell of endometrium; ; upper lobe of left lung; ; tibial nerve; ; right lung; ; gastric mucosa; ; Descending thoracic aorta; ; mucosa of transverse colon; ; left coronary artery; ; C1 segment; ; right adrenal cortex;
	Top expressed in
	globus pallidus; ; deep cerebellar nuclei; ; pontine nuclei; ; fetal liver hematopoietic progenitor cell; ; right kidney; ; lateral geniculate nucleus; ; endothelial cell of lymphatic vessel; ; lateral hypothalamus; ; dentate gyrus of hippocampal formation granule cell; ; gastrula;
	More reference expression data
	; ;
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	ferric iron binding; metal ion binding; ferroxidase activity; protein binding; oxidoreductase activity; iron ion binding; ferrous iron binding; identical protein binding;
Cellular component	cytosol; intracellular ferritin complex; extracellular exosome; nucleus; extracellular region; autolysosome; tertiary granule lumen; ficolin-1-rich granule lumen; cytoplasm;
Biological process	intracellular sequestering of iron ion; iron ion transport; immune response; negative regulation of fibroblast proliferation; negative regulation of cell population proliferation; cellular iron ion homeostasis; neutrophil degranulation; negative regulation of necrotic cell death;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	2495
	14319
	ENSG00000167996
	ENSMUSG00000024661
	P02794
	P09528
	НМ_002032
	НМ_010239
	НП_002023
	НП_034369
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Тяжелая цепь ферритина представляет собой ферроксидазу фермент , который у человека кодируется FTH1 геном . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]} Ген FTH1 расположен на хромосоме 11, и его мутация вызывает гемохроматоз 5 типа. ^{[ 7 ]}

Функция

Этот ген кодирует тяжелую субъединицу ферритина , основного внутриклеточного белка-депонатора железа у прокариот и эукариот . Он состоит из 24 субъединиц тяжелой и легкой цепей ферритина. Вариации в составе субъединиц ферритина могут влиять на скорость поглощения и высвобождения железа в различных тканях. Основная функция ферритина — хранение железа в растворимом и нетоксичном состоянии. Дефекты белков ферритина связаны с рядом нейродегенеративных заболеваний. Этот ген имеет несколько псевдогенов. Было обнаружено несколько альтернативно сплайсированных вариантов транскриптов, но их биологическая ценность не определена. ^{[ 6 ]}

Взаимодействия

Было показано, что FTH1 взаимодействует с легкой цепью ферритина . ^{[ 8 ]}^{[ 9 ]}

См. также

Ферритин

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000167996 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000024661 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Хентце М.В., Кейм С., Пападопулос П., О'Брайен С., Моди В., Дрисдейл Дж., Леонард У.Дж., Харфорд Дж.Б., Клаузнер Р.Д. (октябрь 1986 г.). «Клонирование, характеристика, экспрессия и хромосомная локализация гена тяжелой цепи ферритина человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 83 (19): 7226–30. Бибкод : 1986PNAS...83.7226H . дои : 10.1073/pnas.83.19.7226 . ПМК 386688 . ПМИД 3020541 .
^ Jump up to: ^а ^б «Ген Энтрез: ферритин FTH1, тяжелый полипептид 1» .
^ «Гемохроматоз 5 типа - О болезни - Информационный центр генетических и редких заболеваний» .
^ Руал Дж.Ф., Венкатесан К., Хао Т., Хиродзан-Кисикава Т., Дрико А., Ли Н., Берриз Г.Ф., Гиббонс Ф.Д., Дрезе М., Айви-Гедехуссу Н., Клитгорд Н., Саймон С., Боксем М., Мильштейн С., Розенберг Дж., Голдберг Д.С., Чжан Л.В., Вонг С.Л., Франклин Г., Ли С., Альбала Дж.С., Лим Дж., Фротон С, Лламосас Е, Чевик С, Бекс С, Ламеш П, Сикорски Р.С., Ванденхаут Дж, Зогби Х.И., Смоляр А, Босак С., Секерра Р., Дусетт-Стамм Л., Кьюсик М.Э., Хилл Д.Е., Рот Ф.П., Видал М. ( октябрь 2005 г.). «К карте сети белок-белковых взаимодействий человека в масштабе протеома». Природа . 437 (7062): 1173–8. Бибкод : 2005Natur.437.1173R . дои : 10.1038/nature04209 . ПМИД 16189514 . S2CID 4427026 .
^ Стелцль Ю, Ворм Ю, Лаловски М, Хениг К, Брембек Ф.Х., Гёлер Х, Стродике М, Ценкнер М, Шенхерр А, Кеппен С, Тимм Дж, Минцлафф С, Абрахам С, Бок Н, Китцманн С, Гёдде А, Токсёз Е , Дроге А., Кробич С., Корн Б., Бирчмайер В., Лерах Х., Ванкер Э.Э. (сентябрь 2005 г.). «Сеть белок-белкового взаимодействия человека: ресурс для аннотирования протеома». Клетка . 122 (6): 957–68. дои : 10.1016/j.cell.2005.08.029 . hdl : 11858/00-001M-0000-0010-8592-0 . ПМИД 16169070 . S2CID 8235923 .

Дальнейшее чтение

Перси М.Э., Вонг С., Бауэр С., Лиагати-Насери Н., Перри М.Д., Чаутайвале В.М., Дхар М., Джоши Дж.Г. (январь 1998 г.). «Метаболизм железа и кДНК тяжелой цепи ферритина человека из мозга взрослого человека с удлиненной нетранслируемой областью: новые открытия и идеи». Аналитик . 123 (1): 41–50. дои : 10.1039/a706355e . hdl : 1807/16984 . ПМИД 9581019 .
Арозио П., Адельман Т.Г., Дрисдейл Дж.В. (июнь 1978 г.). «О гетерогенности ферритина. Дополнительные доказательства гетерополимеров» . Журнал биологической химии . 253 (12): 4451–8. дои : 10.1016/S0021-9258(17)34741-5 . ПМИД 659425 .
Лоусон Д.М., Артимюк П.Дж., Юдолл С.Дж., Смит Дж.М., Ливингстон Дж.К., Треффри А., Луццаго А., Леви С., Арозио П., Чезарени Дж. (февраль 1991 г.). «Раскрытие структуры H-ферритина человека путем генной инженерии межмолекулярных кристаллических контактов». Природа . 349 (6309): 541–4. Бибкод : 1991Natur.349..541L . дои : 10.1038/349541a0 . ПМИД 1992356 . S2CID 4366895 .
Костанцо Ф., Коломбо М., Стемпфли С., Санторо С., Мароне М., Фрэнк Р., Делиус Х., Кортезе Р. (январь 1986 г.). «Структура гена и псевдогенов апоферритина Н человека» . Исследования нуклеиновых кислот . 14 (2): 721–36. дои : 10.1093/нар/14.2.721 . ПМК 339460 . ПМИД 3003694 .
Чоу CC, Гатти Р.А., Фуллер М.Л., Конкэннон П., Вонг А., Чада С., Дэвис Р.К., Салсер В.А. (февраль 1986 г.). «Структура и экспрессия генов ферритина в линии промиелоцитарных клеток человека, которая дифференцируется in vitro» . Молекулярная и клеточная биология . 6 (2): 566–73. дои : 10.1128/mcb.6.2.566 . ПМЦ 367547 . ПМИД 3023856 .
Хентце М.В., Коуман С.В., Руо Т.А., Барриоканал Дж.Г., Дэнсис А., Харфорд Дж.Б., Клаузнер Р.Д. (декабрь 1987 г.). «Идентификация железо-чувствительного элемента для регуляции трансляции мРНК ферритина человека» . Наука . 238 (4833): 1570–3. Бибкод : 1987Sci...238.1570H . дои : 10.1126/science.3685996 . ПМИД 3685996 .
Бойд Д., Веколи К., Белчер Д.М., Джайн С.К., Дрисдейл Дж.В. (сентябрь 1985 г.). «Структурные и функциональные взаимоотношения H- и L-цепей ферритина человека, выведенные из клонов кДНК» . Журнал биологической химии . 260 (21): 11755–61. дои : 10.1016/S0021-9258(17)39094-4 . ПМИД 3840162 .
Уорвуд М., Брук Дж.Д., Крэгг С.Дж., Хеллкул Б., Джонс Б.М., Перера П., Робертс Ш., Шоу DJ (1985). «Отнесение генов ферритина человека к хромосомам 11 и 19q13.3----19qter». Генетика человека . 69 (4): 371–4. дои : 10.1007/BF00291657 . ПМИД 3857215 . S2CID 23574066 .
Дорнер М.Х., Салфельд Дж., Уилл Х., Лейболд Э.А., Васс Дж.К., Манро Х.Н. (май 1985 г.). «Структура информационной РНК легкой субъединицы ферритина человека: сравнение с посланием тяжелой субъединицы и функциональные последствия» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 82 (10): 3139–43. Бибкод : 1985PNAS...82.3139D . дои : 10.1073/pnas.82.10.3139 . ПМК 397730 . ПМИД 3858810 .
Костанцо Ф., Санторо К., Колантуони В., Бенси Дж., Раужей Дж., Романо В., Кортезе Р. (январь 1984 г.). «Клонирование и секвенирование полноразмерной кДНК, кодирующей H-цепь апоферритина человека: доказательства мультигенного семейства» . Журнал ЭМБО . 3 (1): 23–7. дои : 10.1002/j.1460-2075.1984.tb01756.x . ПМК 557292 . ПМИД 6323167 .
Бойд Д., Джайн С.К., Крэмптон Дж., Барретт К.Дж., Дрисдейл Дж. (август 1984 г.). «Выделение и характеристика клона кДНК тяжелой цепи ферритина человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 81 (15): 4751–5. Бибкод : 1984PNAS...81.4751B . дои : 10.1073/pnas.81.15.4751 . ПМК 391568 . ПМИД 6589621 .
Аддисон Дж. М., Фиттон Дж. Э., Льюис В. Г., Мэй К., Харрисон П. М. (ноябрь 1983 г.). «Аминокислотная последовательность апоферритина печени человека» . Письма ФЭБС . 164 (1): 139–44. дои : 10.1016/0014-5793(83)80037-4 . ПМИД 6653779 . S2CID 21144293 .
Дхар М.С., Джоши Дж.Г. (декабрь 1993 г.). «Дифференциальный процессинг мРНК тяжелой цепи ферритина в печени человека и мозге взрослого человека». Журнал нейрохимии . 61 (6): 2140–6. дои : 10.1111/j.1471-4159.1993.tb07452.x . ПМИД 7504084 . S2CID 21229082 .
Коннор-младший, Снайдер Б.С., Арозио П., Леффлер Д.А., Левитт П. (август 1995 г.). «Количественный анализ изоферритинов в избранных областях мозга пожилых людей, больных паркинсонизмом и болезнью Альцгеймера». Журнал нейрохимии . 65 (2): 717–24. дои : 10.1046/j.1471-4159.1995.65020717.x . ПМИД 7616228 . S2CID 930869 .
Като С., Секине С., О С.В., Ким Н.С., Умезава Ю., Абэ Н., Ёкояма-Кобаяши М., Аоки Т. (декабрь 1994 г.). «Создание банка полноразмерной кДНК человека». Джин . 150 (2): 243–50. дои : 10.1016/0378-1119(94)90433-2 . ПМИД 7821789 .
Дхар М., Чаутайвале В., Джоши Дж.Г. (апрель 1993 г.). «Последовательность кДНК, кодирующей H-цепь ферритина из мозга 11-недельного плода человека». Джин . 126 (2): 275–8. дои : 10.1016/0378-1119(93)90380-L . ПМИД 7916709 .
Ци Ю, Доусон Дж. (октябрь 1994 г.). «Гипоксия специфически и обратимо индуцирует синтез ферритина в олигодендроцитах и олигодендроглиомах человека». Журнал нейрохимии . 63 (4): 1485–90. дои : 10.1046/j.1471-4159.1994.63041485.x . ПМИД 7931301 . S2CID 22225445 .
Роджерс Дж. Т. (март 1996 г.). «Трансляция ферритина интерлейкином-6: роль последовательностей перед стартовыми кодонами генов тяжелой и легкой субъединиц» . Кровь . 87 (6): 2525–37. doi : 10.1182/blood.V87.6.2525.bloodjournal8762525 . ПМИД 8630420 .
Бональдо М.Ф., Леннон Дж., Соарес М.Б. (сентябрь 1996 г.). «Нормализация и вычитание: два подхода к открытию генов» . Геномные исследования . 6 (9): 791–806. дои : 10.1101/гр.6.9.791 . ПМИД 8889548 .

Эта статья включает текст из Национальной медицинской библиотеки США , который находится в свободном доступе .

Эта статья о гене человека й хромосоме незавершена в 11 - . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000167996 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000024661 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid3020541-5] Хентце М.В., Кейм С., Пападопулос П., О'Брайен С., Моди В., Дрисдейл Дж., Леонард У.Дж., Харфорд Дж.Б., Клаузнер Р.Д. (октябрь 1986 г.). «Клонирование, характеристика, экспрессия и хромосомная локализация гена тяжелой цепи ферритина человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 83 (19): 7226–30. Бибкод : 1986PNAS...83.7226H . дои : 10.1073/pnas.83.19.7226 . ПМК 386688 . ПМИД 3020541 .

[entrez-6] Jump up to: ^а ^б «Ген Энтрез: ферритин FTH1, тяжелый полипептид 1» .

[7] «Гемохроматоз 5 типа - О болезни - Информационный центр генетических и редких заболеваний» .

[pmid16189514-8] Руал Дж.Ф., Венкатесан К., Хао Т., Хиродзан-Кисикава Т., Дрико А., Ли Н., Берриз Г.Ф., Гиббонс Ф.Д., Дрезе М., Айви-Гедехуссу Н., Клитгорд Н., Саймон С., Боксем М., Мильштейн С., Розенберг Дж., Голдберг Д.С., Чжан Л.В., Вонг С.Л., Франклин Г., Ли С., Альбала Дж.С., Лим Дж., Фротон С, Лламосас Е, Чевик С, Бекс С, Ламеш П, Сикорски Р.С., Ванденхаут Дж, Зогби Х.И., Смоляр А, Босак С., Секерра Р., Дусетт-Стамм Л., Кьюсик М.Э., Хилл Д.Е., Рот Ф.П., Видал М. ( октябрь 2005 г.). «К карте сети белок-белковых взаимодействий человека в масштабе протеома». Природа . 437 (7062): 1173–8. Бибкод : 2005Natur.437.1173R . дои : 10.1038/nature04209 . ПМИД 16189514 . S2CID 4427026 .

[pmid16169070-9] Стелцль Ю, Ворм Ю, Лаловски М, Хениг К, Брембек Ф.Х., Гёлер Х, Стродике М, Ценкнер М, Шенхерр А, Кеппен С, Тимм Дж, Минцлафф С, Абрахам С, Бок Н, Китцманн С, Гёдде А, Токсёз Е , Дроге А., Кробич С., Корн Б., Бирчмайер В., Лерах Х., Ванкер Э.Э. (сентябрь 2005 г.). «Сеть белок-белкового взаимодействия человека: ресурс для аннотирования протеома». Клетка . 122 (6): 957–68. дои : 10.1016/j.cell.2005.08.029 . hdl : 11858/00-001M-0000-0010-8592-0 . ПМИД 16169070 . S2CID 8235923 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

v т и Другие оксидоредуктазы ( КФ 1,15–1,21)
1.15: Acting on superoxide as acceptor	Superoxide dismutase SOD1 SOD2 SOD3
1.16: Oxidizing metal ions	Ceruloplasmin (Methionine synthase) reductase
1.17: Acting on CH or CH2 groups	Xanthine oxidase Ribonucleotide reductase 4-Hydroxy-3-methylbut-2-enyl diphosphate reductase 7-Hydroxymethyl chlorophyll a reductase
1.18: Acting on iron–sulfur proteins as donors	Nitrogenase
1.19: Acting on reduced flavodoxin as donor	Nitrogenase (flavodoxin)
1.20: Acting on phosphorus or arsenic in donors	Glutaredoxin GLRX GLRX2 GLRX3 GLRX5
1.21: Acting on X-H and Y-H to form an X-Y bond	Isopenicillin N synthase Columbamine oxidase Reticuline oxidase Sulochrin oxidase (+)-bisdechlorogeodin-forming (-)-bisdechlorogeodin-forming Aureusidin synthase Tetrahydrocannabinolic acid synthase Cannabidiolic acid synthase Dichlorochromopyrrolate synthase

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)