✖


Jump to content

Биоконъюгация

(Перенаправлено из Конъюгация (биохимия) )
Чтобы узнать о других значениях, см. Спряжение (значения) .

Биоконъюгация — это химическая стратегия формирования стабильной ковалентной связи между двумя молекулами, по крайней мере одна из которых является биомолекулой .

Обзор

[ редактировать ]

Функция

[ редактировать ]

Недавние достижения в понимании биомолекул позволили их применение во многих областях, таких как медицина, диагностика, биокатализ и материалы. Синтетически модифицированные биомолекулы могут иметь разнообразные функциональные возможности, такие как отслеживание клеточных событий, выявление функции ферментов , определение белков биораспределения , визуализация специфических биомаркеров и доставка лекарств в клетки-мишени. [ 1 ] [ 2 ] [ 3 ] [ 4 ] Биоконъюгация является важнейшей стратегией, которая связывает эти модифицированные биомолекулы с различными субстратами . Помимо применения в биомедицинских исследованиях, биоконъюгация в последнее время также приобрела важное значение в нанотехнологиях, таких как биоконъюгированные квантовые точки .

Типы сопряженных молекул

[ редактировать ]

Наиболее распространенные типы биоконъюгации включают связывание небольшой молекулы (например, биотина или флуоресцентного красителя) с белком. Конъюгаты антитело-лекарственное средство , такие как Брентуксимаб ведотин и Гемтузумаб озогамицин, являются примерами, попадающими в эту категорию. [ 5 ]

Белковые конъюгации, такие как связывание антитела с ферментом или связывание белковых комплексов, также облегчаются посредством биоконъюгации. [ 6 ] [ 7 ]

Другими менее распространенными молекулами, используемыми в биоконъюгации, являются олигосахариды , нуклеиновые кислоты , синтетические полимеры, такие как полиэтиленгликоль , [ 8 ] и углеродные нанотрубки . [ 9 ]

Общие реакции биоконъюгации

[ редактировать ]

Синтез биоконъюгатов включает в себя множество задач: от простого и неспецифического использования флуоресцентного красителя- маркера до сложной разработки конъюгатов антитело-лекарственное средство . [ 1 ] [ 3 ] Для химической модификации белков были разработаны различные реакции биоконъюгации. Распространенными типами реакций биоконъюгации белков являются связывание лизина , цистеина и тирозина аминокислотных остатков , а также модификация триптофана остатков , а также N- и С-конца . [ 1 ] [ 3 ] [ 4 ]

Однако этим реакциям часто не хватает хемоселективности и эффективности, поскольку они зависят от присутствия нативных аминокислот, которые присутствуют в больших количествах, препятствующих селективности. Существует растущая потребность в химических стратегиях, которые могут эффективно прикреплять синтетические молекулы к белкам. Одна из стратегий состоит в том, чтобы сначала установить уникальную функциональную группу на белок, а затем использовать биоортогональную реакцию для соединения биомолекулы с этой уникальной функциональной группой. [ 1 ] Биоортогональные реакции, направленные на ненативные функциональные группы, широко используются в химии биоконъюгации. Некоторыми важными реакциями являются модификация кетонов и альдегидов , лигирование Штаудингера с органическими азидами , катализируемое медью циклоприсоединение азидов по Хейсгену и стимулируемое напряжением циклоприсоединение азидов по Хьюсгену. [ 10 ] [ 11 ] [ 12 ] [ 13 ]

О натуральных аминокислотах

[ редактировать ]

Реакции лизинов

[ редактировать ]

Нуклеофильный остаток лизина обычно является местом-мишенью при биоконъюгации белков, обычно через N аминореактивные - гидроксисукцинимидиловые (NHS) эфиры . [ 3 ] Чтобы получить оптимальное количество депротонированных остатков лизина, pH должен водного раствора быть ниже pKa группы лизина аммониевой , которое составляет около 10,5, поэтому типичный pH реакции составляет около 8 и 9. Общий реагент для связывания реакция представляет собой NHS-эфир (показан в первой реакции ниже на рисунке 1 лизина ), который реагирует с нуклеофильным лизином посредством механизма ацилирования . Другими подобными реагентами являются изоцианаты и изотиоцианаты , которые действуют по аналогичному механизму (показано на второй и третьей реакциях на рисунке 1 ниже). [ 1 ] Бензоилфториды (показаны в последней реакции ниже на рисунке 1 ), которые позволяют модифицировать белки лизином в мягких условиях (низкая температура, физиологический pH ), были недавно предложены в качестве альтернативы классически используемым реагентам, специфичным для лизина. [ 14 ]

Рисунок 1. Стратегии биоконъюгации остатков лизина.png

Реакции цистеинов

[ редактировать ]

Поскольку свободный цистеин редко встречается на поверхности белка, он является отличным выбором для хемоселективной модификации. [ 15 ] В основных условиях остатки цистеина будут депротонированы с образованием тиолатного нуклеофила, который будет реагировать с мягкими электрофилами , такими как малеимиды и йодацетамиды (показаны в первых двух реакциях на рисунке 2 ниже). В результате связь углерод-сера образуется . Другая модификация остатков цистеина включает образование дисульфидной связи (показано на третьей реакции на рисунке 2 ). Восстановленные экзогенными остатки цистеина реагируют с дисульфидами , образуя новую дисульфидную связь в белке. Для ускорения реакции часто используют избыток дисульфидов, таких как 2-тиопиридон и 3-карбокси-4-нитротиофенол. [ 1 ] [ 3 ] Показано, что электронодефицитные алкины избирательно реагируют с цистеиновыми остатками белков в присутствии других нуклеофильных аминокислотных остатков. В зависимости от алкинового замещения эти реакции могут давать либо расщепляемые (при использовании производных алкинона), [ 16 ] или гидролитически стабильные биоконъюгаты (при 3-арилпропиолонитрилов использовании ; последняя реакция ниже на Фигуре 2 ). [ 17 ]

Рисунок 2. Стратегии биоконъюгации остатков цистеина.jpg

Реакции тирозина

[ редактировать ]

Остатки тирозина относительно нереакционноспособны; поэтому они не были популярными мишенями для биоконъюгации. Недавние разработки показали, что тирозин можно модифицировать посредством реакций электрофильного ароматического замещения (EAS), и он селективен по отношению к ароматическому углероду, соседнему с фенольной гидроксильной группой. [ 1 ] Это становится особенно полезным в случае, когда остатки цистеина не могут быть нацелены. В частности, диазоний эффективно соединяется с остатками тирозина ( соль диазония показана в качестве реагента в первой реакции на рисунке 3 ниже), а электроноакцепторный заместитель в 4-положении соли диазония может эффективно повысить эффективность реакции. циклическое производное диазодикарбоксиамида, такое как 4-фенил-1,2,4-триазол-3,5-дион (ПТАД), Сообщалось, что селективно биоконъюгирует по остаткам тирозина (вторая реакция на рисунке 3 ниже). [ 18 ] Трехкомпонентная реакция типа Манниха с альдегидами и анилинами (последняя реакция на рисунке 3 ) также была описана как относительно селективная по тирозину в мягких оптимизированных условиях реакции. [ 19 ]

Рисунок 3. Стратегии биоконъюгации остатков тирозина.

Реакции N- и C-концев

[ редактировать ]

Поскольку природные аминокислотные остатки обычно присутствуют в больших количествах, часто бывает трудно модифицировать один единственный сайт. Были разработаны стратегии, нацеленные на концы белка, поскольку они значительно повышают селективность сайта модификации белка. Одна из модификаций N-конца включает функционализацию концевой аминокислоты. Окисление рисунке N-концевых остатков серина и треонина способно генерировать N-концевой альдегид, который может подвергаться дальнейшим биоортогональным реакциям (показано в первой реакции на 4 ). Другой тип модификации включает конденсацию N-концевого цистеина с альдегидом, в результате чего образуется тиазолидин , стабильный при высоком pH (вторая реакция на рисунке 4 ). При использовании пиридоксальфосфата (PLP) несколько N-концевых аминокислот могут подвергаться трансаминированию с образованием N-концевого альдегида , такого как глицин и аспарагиновая кислота (третья реакция на рисунке 4 ).

Рисунок 4. Стратегии биоконъюгации N-terminus.jpg

Примером модификации С-конца является нативное химическое лигирование (NCL), которое представляет собой соединение между С-концевым тиоэфиром и N-концевым цистеином ( рис. 5 ).

Рисунок 5. Стратегии биоконъюгации C-terminus.jpg

Биоортогональные реакции: об уникальных функциональных группах

[ редактировать ]

Модификация кетонов и альдегидов

[ редактировать ]

Кетон или альдегид могут быть присоединены к белку посредством окисления N-концевых остатков серина или трансаминирования с помощью PLP. Кроме того, их можно вводить путем включения неприродных аминокислот с помощью метода Тиррелла или метода Шульца . [ 10 ] Затем они избирательно конденсируются с алкоксиамином и гидразином , образуя производные оксима и гидразона (показаны в первой и второй реакциях соответственно на рисунке 6 ). Эта реакция высокохемоселективна с точки зрения биоконъюгации белков, но скорость реакции низкая. Механистические исследования показывают, что стадией, определяющей скорость, является дегидратация тетраэдрического промежуточного продукта слабый кислый раствор. , поэтому для ускорения стадии дегидратации часто используется [ 2 ]

Рисунок 6. Стратегии биоконъюгации для воздействия на кетоны и альдегиды.jpg

Введение нуклеофильного катализатора позволяет значительно повысить скорость реакции (показано на рисунке 7 ). Например, при использовании анилина в качестве нуклеофильного катализатора менее заселенный протонированный карбонил становится сильно заселенным протонированным основанием Шиффа . [ 20 ] Другими словами, он генерирует высокую концентрацию реактивных электрофилов. Затем может легко произойти лигирование оксима, и сообщалось, что скорость увеличивается до 400 раз в мягкой кислой среде. [ 20 ] Ключевым моментом этого катализатора является то, что он может генерировать реакционноспособный электрофил, не конкурируя с желаемым продуктом.

Рисунок 7. Нуклеофильный катализ лигирования оксима.jpg

Недавние разработки, в которых используются проксимальные функциональные группы, позволили осуществлять конденсацию гидразона. [ 21 ] работать на расстоянии 20 М −1 с −1 при нейтральном pH, при этом обнаружены конденсации оксимов, протекающие при 500-10000 М. −1 с −1 при нейтральном pH без добавления катализаторов. [ 22 ] [ 23 ]

Лигирование Штаудингера с кислотами

[ редактировать ]

азидов Лигирование Штаудингера и фосфина широко использовалось в области химической биологии. Поскольку он способен образовывать стабильную амидную связь в живых клетках и животных, его применяют для модификации клеточных мембран , in vivo визуализации и других исследований биоконъюгации. [ 24 ] [ 25 ] [ 26 ] [ 27 ]


Рисунок 8. Лигирование Штаудингера с азидами.jpg

В отличие от классической реакции Штаудингера, лигирование Штаудингера представляет собой реакцию второго порядка , в которой лимитирующей стадией является образование фосфазида (специфический механизм реакции показан на рисунке 9 ). Трифенилфосфин промежуточному четырехчленного кольца сначала реагирует с азидом с образованием азаилида через переходное состояние , а затем внутримолекулярная реакция приводит к иминофосфорану , который затем дает амидную связь при гидролизе. [ 28 ]

Рисунок 9. Механизм лигирования Штаудингера.jpg

Хейсгеновская циклизация азидов

[ редактировать ]
Основная статья: циклоприсоединение Хейсгена
Катализируемая медью циклизация азидов по Хейсгену
[ редактировать ]

Азиды стали популярной мишенью для хемоселективной модификации белков, поскольку они имеют небольшой размер и благоприятный термодинамический реакционный потенциал . Одной из таких азидных реакций является реакция [3+2] циклоприсоединения с алкином , но реакция требует высокой температуры и часто дает смеси региоизомеров .

Рисунок 10. Циклизация азидов, катализируемая медью.jpg

Усовершенствованная реакция, разработанная химиком Карлом Барри Шарплессом , включает медный (I) катализатор, который связывает азид с терминальным алкином, что дает только 1,4-замещенные 1,2,3-триазолы с высокими выходами (показано ниже на рисунке 11 ). Механистическое исследование предполагает ступенчатую реакцию. [ 13 ] Cu (I) сначала соединяется с ацетиленами , а затем реагирует с азидом с образованием шестичленного промежуточного соединения. Процесс очень устойчив и протекает при pH в диапазоне от 4 до 12, а сульфат меди (II) часто используется в качестве катализатора в присутствии восстановителя . [ 13 ]

Рисунок 11. Механизм катализируемой медью циклизации азидов.jpg

Штамм способствовал циклизации азидов по Хьюсгену.
[ редактировать ]

Несмотря на то, что лигирование Штаудингера является подходящей биоконъюгацией в живых клетках без значительной токсичности, чувствительность фосфина к окислению воздухом и его плохая растворимость в воде значительно снижают его эффективность. Катализируемое медью (I) сочетание азида и алкина имеет разумную скорость реакции и эффективность в физиологических условиях, но медь обладает значительной токсичностью и иногда нарушает функции белков в живых клетках. В 2004 году лаборатория химика Кэролайн Р. Бертоцци разработала безметалловое [3+2] циклоприсоединение с использованием напряженных циклооктина и азида . Циклооктин, который является наименьшим стабильным циклоалкином, может соединяться с азидом посредством [3+2] циклоприсоединения, приводя к двум региоизомерным триазолам ( рис. 12 ). [ 11 ] Реакция легко протекает при комнатной температуре и поэтому может быть использована для эффективной модификации живых клеток без негативных последствий. Сообщалось также, что установка фторсодержащих заместителей на циклический алкин может значительно ускорить скорость реакции. [ 2 ] [ 29 ]

Рисунок 12. Штамм способствует циклоприсоединению азидов и циклооктинов.jpg

Реакции биоконъюгации, опосредованные переходными металлами

[ редактировать ]

Биоконъюгация на основе переходных металлов была сложной задачей из-за характера биологических условий – водного раствора, комнатной температуры, умеренного pH и низких концентраций субстрата – которые обычно затрудняют металлоорганические реакции . Однако в последнее время, помимо катализируемой медью реакции циклоприсоединения [3 + 2] азида алкина, все более разнообразные химические превращения, опосредованные переходными металлами, применяются для реакций биоконъюгации, вводя метатезис олефинов , алкилирование, арилирование C–H, C–C, C–S и C–N Реакции кросс-сочетания . [ 30 ] [ 31 ]

Алкилирование

[ редактировать ]

О натуральных аминокислотах

[ редактировать ]
  • Rh-катализируемое Trp и Cys алкилирование [ 32 ] [ 33 ]

Использование резус-фактора, полученного in situ II Показано , что -карбеноиды при активации винилзамещенных диазосоединений Rh 2 (OAc) 4 , триптофанами и цистеинами селективно алкилируются в водных средах.

Однако этот метод ограничен поверхностными триптофанами и цистеинами, возможно, из-за стерических ограничений. [ 34 ]

  • Ir-катализируемое Lys и N-концевое (восстановительное) алкилирование [ 35 ]

Имины, образующиеся в результате конденсации альдегидов с лизинами или N-концом, могут быть эффективно восстановлены водоустойчивым комплексом [Cp*Ir(bipy)(H 2 O)]SO 4 в присутствии формиат-ионов (служащих гидридом источник). Реакция легко протекает в физиологически соответствующих условиях и приводит к высокой конверсии различных ароматических альдегидов.

  • Pd-катализируемое Tyr O-алкилирование [ 36 ]

Используя предварительно полученный электрофильный реагент π-аллилпалладия (II), полученный из предшественников аллилацетата или карбамата, можно добиться селективного аллильного алкилирования тирозинов в водном растворе при комнатной температуре и в присутствии цистеинов.

  • Au-катализируемое Cys-алкилирование [ 37 ]

Было показано, что цистеинсодержащие пептиды подвергаются 1,2-присоединению к алленам в присутствии солей золота (I) и/или серебра (I) с образованием гидроксилзамещенных винилтиоэфиров. Реакция с пептидами протекает с высокими выходами и селективна в отношении цистеинов по сравнению с другими нуклеофильными остатками.

Однако реактивность по отношению к белкам значительно снижается, возможно, из-за координации золота с основной цепью белка.

Арилирование

[ редактировать ]

О натуральных аминокислотах

[ редактировать ]
  • Trp-арилирование

Сообщалось о нескольких методах арилирования триптофана C–H, при которых различные электрофилы, такие как арилгалогениды, [ 38 ] [ 39 ] и арилбороновые кислоты [ 40 ] (пример показан ниже) использовались для переноса арильных групп.

Однако текущие условия реакции арилирования триптофана C–H остаются относительно суровыми, требуя органических растворителей, низкого pH и/или высоких температур.

  • Цис-арилирование

Свободные тиолы считались неблагоприятными для реакций, опосредованных Pd, из-за разложения Pd-катализатора. [ 41 ] Однако Пд II Было показано, что комплексы окислительного присоединения (ОАК), поддерживаемые диалкилбиарилфосфиновыми лигандами, эффективно способствуют S-арилированию цистеина.

Первый пример – использование Pd II ОАК с РуФосом : [ 42 ] ПД II Комплекс, полученный в результате окислительного присоединения арилгалогенидов или трифторметансульфонатов и использования RuPhos в качестве лиганда, может хемоселективно модифицировать цистеины в различных буферах с 5% органическим сорастворителем при нейтральном pH. Показано, что этот метод модифицирует пептиды и белки, обеспечивает макроциклизацию пептидов (с использованием реагента бис-палладия и пептидов с двумя незащищенными цистеинами). [ 43 ] и синтез конъюгатов антитело-лекарственное средство (ADC) . Замена лиганда на sSPhos поддерживает Pd II Комплекс должен быть достаточно растворим в воде для достижения S-арилирования цистеина в водных условиях без сорастворителей. [ 44 ]

Существуют и другие применения этого метода, где Pd II комплексы были созданы как Pd II -пептидные ОАК путем введения 4-галогенфенилаланина в пептиды во время SPPS для достижения лигирования пептид-пептид или пептид-белок. [ 45 ]

В качестве альтернативы прямому окислительному присоединению к пептиду ОАЦ Pd также могут быть перенесены в белок посредством реакции амин-селективного ацилирования через эфир NHS. Последний был применен для избирательного мечения поверхностных остатков лизина белка (образующих Pd II -белковые ОАЦ) и олигонуклеотиды (образующие Pd II -олигонуклеотиды OAC), которые затем можно было бы связать с цистеинсодержащими пептидами или белками. [ 46 ]

Другой пример белок-белкового кросс-сочетания достигается за счет преобразования остатков цистеина в электрофильный S-арил-Pd-X ОАЦ с использованием стратегии внутримолекулярного окислительного присоединения. [ 47 ]

  • Лиз-арилирование [ 48 ]

Подобно цистеину, N-арилирование лизина может быть достигнуто с помощью Pd OAC с различными диалкилбиарилфосфиновыми лигандами . Показано, что из-за более слабой нуклеофильности и более медленной скорости восстановительного элиминирования по сравнению с цистеином выбор поддерживающих лигандов имеет решающее значение. Объемистые лиганды BrettPhos и t -BuBrettPhos в сочетании со слабоосновным феноксидом натрия использовались в качестве стратегии функционализации лизинов на пептидных субстратах. Реакция протекает в мягких условиях и избирательна по отношению к большинству других нуклеофильных аминокислотных остатков.

О неприродных аминокислотах

[ редактировать ]

Pd-опосредованные Соногаширы , Хека и реакции кросс-сочетания Сузуки-Мияуры широко применялись для модификации пептидов и белков, при этом были разработаны разнообразные Pd-реагенты для применения в водных растворах. [ 49 ] Эти реакции требуют белкового или пептидного субстрата, несущего неприродные функциональные группы, такие как алкин, [ 50 ] [ 51 ] [ 52 ] арилгалогениды, [ 53 ] [ 54 ] [ 55 ] [ 56 ] и арилбороновые кислоты, [ 57 ] чего можно достичь за счет расширения генетического кода или посттрансляционных модификаций.

Примеры прикладных методов биоконъюгации

[ редактировать ]

Факторы роста

[ редактировать ]

Сообщалось о биоконъюгации TGF-β с наночастицами оксида железа и его активации посредством магнитной гипертермии in vitro. [ 58 ] Это было сделано с использованием 1-(3-диметиламинопропил)этилкарбодиимида в сочетании с N-гидроксисукцинимидом для образования первичных амидных связей со свободными первичными аминами на факторе роста. Углеродные нанотрубки успешно использовались в сочетании с биоконъюгацией для связывания TGF-β с последующей активацией ближним инфракрасным светом. [ 59 ] Обычно эти реакции включают использование сшивающего агента, но некоторые из них добавляют молекулярное пространство между интересующим соединением и основным материалом и, в свою очередь, вызывают более высокую степень неспецифического связывания и нежелательную реакционную способность. [ 60 ]

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Jump up to: а б с д и ж г Стефанопулос Н., Фрэнсис М.Б. (ноябрь 2011 г.). «Выбор эффективной стратегии биоконъюгации белков». Химическая биология природы . 7 (12): 876–884. дои : 10.1038/nchembio.720 . ПМИД   22086289 .
  2. ^ Jump up to: а б с Тилли С.Д., Джоши Н.С., Фрэнсис М.Б. (2008). «Белки: химия и химическая реакционная способность». Энциклопедия химической биологии Wiley . стр. 1–16. дои : 10.1002/9780470048672.wecb493 . ISBN  978-0470048672 .
  3. ^ Jump up to: а б с д и Фрэнсис МБ, Каррико И.С. (декабрь 2010 г.). «Новые рубежи биоконъюгации белков». Современное мнение в области химической биологии . 14 (6): 771–773. дои : 10.1016/j.cbpa.2010.11.006 . ПМИД   21112236 .
  4. ^ Jump up to: а б Калия Дж., Рейнс RT (январь 2010 г.). «Достижения в области биоконъюгации» . Современная органическая химия . 14 (2): 138–147. дои : 10.2174/138527210790069839 . ПМК   2901115 . ПМИД   20622973 .
  5. ^ Гербер Х.П., Сентер П.Д., Гревал И.С. (2009). «Конъюгаты антител с лекарственными средствами, воздействующие на сосуды опухоли: текущие и будущие разработки» . МАБ . 1 (3): 247–253. дои : 10.4161/mabs.1.3.8515 . ПМЦ   2726597 . ПМИД   20069754 . Архивировано из оригинала 2 февраля 2014 года.
  6. ^ Коньев О., Вагнер А (август 2015 г.). «Разработки и последние достижения в области реакций селективного образования эндогенных аминокислотных связей для биоконъюгации» . Обзоры химического общества . 44 (15): 5495–5551. дои : 10.1039/C5CS00048C . ПМИД   26000775 .
  7. ^ Хатчинс Г.Х., Кисталлер С., Пок П., Льюис А.Х., О Дж., Садиги Р. и др. (февраль 2024 г.). «Ковалентная бициклизация белковых комплексов приводит к образованию прочных четвертичных структур» . Хим . 10 (2): 615–627. Бибкод : 2024Chem...10..615H . дои : 10.1016/j.chempr.2023.10.003 . ПМЦ   10857811 . ПМИД   38344167 .
  8. ^ Тордарсон П., Ле Друмаге Б., Велония К. (ноябрь 2006 г.). «Четко определенные белково-полимерные конъюгаты - синтез и потенциальное применение» . Прикладная микробиология и биотехнология . 73 (2): 243–254. дои : 10.1007/s00253-006-0574-4 . ПМИД   17061132 . S2CID   23657616 .
  9. ^ Ян В., Тордарсон П. (2007). «Углеродные нанотрубки для биологического и биомедицинского применения». Нанотехнологии . 18 (41): 412001. Бибкод : 2007Nanot..18O2001Y . дои : 10.1088/0957-4484/18/41/412001 . S2CID   137867074 .
  10. ^ Jump up to: а б Каррико И.С., Карлсон Б.Л., Бертоцци Ч.Р. (июнь 2007 г.). «Введение генетически закодированных альдегидов в белки». Химическая биология природы . 3 (6): 321–322. дои : 10.1038/nchembio878 . ПМИД   17450134 .
  11. ^ Jump up to: а б Агард, Нью-Джерси, Прешер Дж. А., Бертоцци Ч. Р. (ноябрь 2004 г.). «Стимулируемое штаммом [3 + 2] азид-алкиновое циклоприсоединение для ковалентной модификации биомолекул в живых системах». Журнал Американского химического общества . 126 (46): 15046–15047. дои : 10.1021/ja044996f . ПМИД   15547999 .
  12. ^ Колб ХК, Финн МГ, Шарплесс КБ (июнь 2001 г.). «Клик-химия: разнообразные химические функции из нескольких хороших реакций». Ангеванде Хеми . 40 (11): 2004–2021. doi : 10.1002/1521-3773(20010601)40:11<2004::AID-ANIE2004>3.0.CO;2-5 . ПМИД   11433435 .
  13. ^ Jump up to: а б с Ростовцев В.В., Грин Л.Г., Фокин В.В., Шарплесс КБ (июль 2002 г.). «Ступенчатый процесс циклоприсоединения Хейсгена: катализируемое медью (I) региоселективное «связывание» азидов и концевых алкинов». Ангеванде Хеми . 41 (14): 2596–2599. doi : 10.1002/1521-3773(20020715)41:14<2596::AID-ANIE2596>3.0.CO;2-4 . ПМИД   12203546 .
  14. ^ Довгань И., Урсуеги С., Эрб С., Мишель С., Колодыч С., Чианферани С. и др. (май 2017 г.). «Ацилфториды: быстрая, эффективная и универсальная конъюгация белков на основе лизина с помощью стратегии Plug-and-Play». Биоконъюгатная химия . 28 (5): 1452–1457. doi : 10.1021/acs.bioconjchem.7b00141 . ПМИД   28443656 .
  15. ^ Фодже М.Н., Аль-Карадаги С. (май 2002 г.). «Возникновение, конформационные особенности и склонность аминокислот к пи-спирали» . Белковая инженерия . 15 (5): 353–358. дои : 10.1093/протеин/15.5.353 . ПМИД   12034854 .
  16. ^ Шиу ХИ, Чан ТК, Хо СМ, Лю Ю, Вонг МК, Че СМ (2009). «Электронодефицитные алкины как расщепляемые реагенты для модификации цистеинсодержащих пептидов в водной среде». Химия: Европейский журнал . 15 (15): 3839–3850. дои : 10.1002/chem.200800669 . ПМИД   19229937 .
  17. ^ Коньев О., Лериш Г., Нотисен М., Реми Дж.С., Струб Дж.М., Шеффер-Рейсс С. и др. (февраль 2014 г.). «Селективное необратимое химическое мечение цистеина 3-арилпропиолонитрилами». Биоконъюгатная химия . 25 (2): 202–206. дои : 10.1021/bc400469d . ПМИД   24410136 .
  18. ^ Бан Х, Нагано М, Гаврилюк Дж, Хакамата В, Инокума Т, Барбас КФ (апрель 2013 г.). «Легкие и стабильные связи через тирозин: стратегии биоконъюгации с реакцией тирозинового щелчка» . Биоконъюгатная химия . 24 (4): 520–532. дои : 10.1021/bc300665t . ПМЦ   3658467 . ПМИД   23534985 .
  19. ^ Джоши Н.С., Уитакер Л.Р., Фрэнсис М.Б. (декабрь 2004 г.). «Трехкомпонентная реакция типа Манниха для селективной биоконъюгации тирозина». Журнал Американского химического общества . 126 (49): 15942–15943. дои : 10.1021/ja0439017 . ПМИД   15584710 .
  20. ^ Jump up to: а б Дирксен А., Хакенг Т.М., Доусон П.Е. (ноябрь 2006 г.). «Нуклеофильный катализ лигирования оксима» . Ангеванде Хеми . 45 (45): 7581–7584. дои : 10.1002/anie.200602877 . ПМИД   17051631 .
  21. ^ Kool ET, Park DH, Crisalli P (ноябрь 2013 г.). «Быстрые гидразонные реагенты: электронные и кислотно-основные эффекты сильно влияют на скорость при биологическом pH» . Журнал Американского химического общества . 135 (47): 17663–17666. дои : 10.1021/ja407407h . ПМЦ   3874453 . ПМИД   24224646 .
  22. ^ Шмидт П., Чжоу Л., Тишинов К., Циммерманн К., Джиллингем Д. (октябрь 2014 г.). «Диальдегиды приводят к исключительно быстрой биоконъюгации при нейтральном pH благодаря циклическому промежуточному соединению». Ангеванде Хеми . 53 (41): 10928–10931. дои : 10.1002/anie.201406132 . ПМИД   25164607 .
  23. ^ Шмидт П., Стресс С., Джиллингем Д. (июнь 2015 г.). «Боровые кислоты способствуют быстрой конденсации оксима при нейтральном pH» . Химическая наука . 6 (6): 3329–3333. дои : 10.1039/C5SC00921A . ПМК   5656983 . ПМИД   29142692 .
  24. ^ Лемье Г.А., Де Граффенрид К.Л., Бертоцци Ч.Р. (апрель 2003 г.). «Флуорогенный краситель, активируемый лигированием Штаудингера». Журнал Американского химического общества . 125 (16): 4708–4709. дои : 10.1021/ja029013y . ПМИД   12696879 .
  25. ^ Лафлин С.Т., Баскин Дж.М., Амахер С.Л., Бертоцци Ч.Р. (май 2008 г.). «Визуализация мембраносвязанных гликанов in vivo у развивающихся рыбок данио» . Наука . 320 (5876): 664–667. Бибкод : 2008Sci...320..664L . дои : 10.1126/science.1155106 . ПМК   2701225 . ПМИД   18451302 .
  26. ^ Саксон Э., Бертоцци ЧР (март 2000 г.). «Инженерия клеточной поверхности с помощью модифицированной реакции Штаудингера». Наука . 287 (5460): 2007–2010. Бибкод : 2000Sci...287.2007S . дои : 10.1126/science.287.5460.2007 . ПМИД   10720325 . S2CID   19720277 .
  27. ^ Прешер Дж. А., Дубе Д. Х., Бертоцци Ч. Р. (август 2004 г.). «Химическое ремоделирование клеточных поверхностей у живых животных». Природа . 430 (7002): 873–877. Бибкод : 2004Natur.430..873P . дои : 10.1038/nature02791 . ПМИД   15318217 . S2CID   4371934 .
  28. ^ Лин Ф.Л., Хойт Х.М., ван Халбек Х., Бергман Р.Г., Бертоцци Ч.Р. (март 2005 г.). «Механистическое исследование перевязки Штаудингера». Журнал Американского химического общества . 127 (8): 2686–2695. дои : 10.1021/ja044461m . ПМИД   15725026 .
  29. ^ Чанг П.В., Прешер Дж.А., Слеттен Э.М., Баскин Дж.М., Миллер И.А., Агард, Нью-Джерси и др. (февраль 2010 г.). «Химия щелчков без меди у живых животных» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 107 (5): 1821–1826. Бибкод : 2010PNAS..107.1821C . дои : 10.1073/pnas.0911116107 . ПМЦ   2836626 . ПМИД   20080615 .
  30. ^ Родригес Х., Мартинес-Кальво М. (август 2020 г.). «Модификация биомолекул, опосредованная переходными металлами». Химия: Европейский журнал . 26 (44): 9792–9813. дои : 10.1002/chem.202001287 . ПМИД   32602145 . S2CID   220272489 .
  31. ^ Виноградова Е.В. (01.11.2017). «Металлоорганическая химическая биология: металлоорганический подход к биоконъюгации». Чистая и прикладная химия . 89 (11): 1619–1640. doi : 10.1515/pac-2017-0207 (неактивен 26 июня 2024 г.). ISSN   1365-3075 . S2CID   103469980 . {{cite journal}}: CS1 maint: DOI неактивен по состоянию на июнь 2024 г. ( ссылка )
  32. ^ Антос Дж. М., Фрэнсис М.Б. (август 2004 г.). «Селективная модификация триптофана карбеноидами родия в водном растворе». Журнал Американского химического общества . 126 (33): 10256–10257. дои : 10.1021/ja047272c . ПМИД   15315433 .
  33. ^ Кунду Р., Болл З.Т. (май 2013 г.). «Родий-катализируемая модификация цистеина диазореагентами». Химические коммуникации . 49 (39): 4166–4168. дои : 10.1039/c2cc37323h . ПМИД   23175246 .
  34. ^ Заутхофф Дж. (1 января 1996 г.). "Intermetallics J. Chem Am . . 118 Soc . 1996 , " , 934 . Журнал Американского химического общества . 118 (43): 10678. дои : 10.1021/ja965445v . ISSN   0002-7863 .
  35. ^ Макфарланд Дж. М., Фрэнсис М.Б. (октябрь 2005 г.). «Восстановительное алкилирование белков с использованием трансферного гидрирования, катализируемого иридием». Журнал Американского химического общества . 127 (39): 13490–13491. дои : 10.1021/ja054686c . ПМИД   16190700 .
  36. ^ Тилли С.Д., Фрэнсис М.Б. (февраль 2006 г.). «Тирозин-селективное алкилирование белков с использованием комплексов пи-аллилпалладия». Журнал Американского химического общества . 128 (4): 1080–1081. дои : 10.1021/ja057106k . ПМИД   16433516 .
  37. ^ Чан А.О., Цай Дж.Л., Ло В.К., Ли Г.Л., Вонг М.К., Че С.М. (февраль 2013 г.). «Селективная цистеиновая модификация пептидов, опосредованная золотом, с использованием алленов». Химические коммуникации . 49 (14): 1428–1430. дои : 10.1039/c2cc38214h . ПМИД   23322001 .
  38. ^ Руис-Родригес Х., Альберисио Ф., Лавилла Р. (январь 2010 г.). «Постсинтетическая модификация пептидов: хемоселективное С-арилирование остатков триптофана». Химия: Европейский журнал . 16 (4): 1124–1127. дои : 10.1002/chem.200902676 . ПМИД   20013969 .
  39. ^ Шишко А, Рен Х, Капланерис Н, Аккерманн Л (февраль 2017 г.). «Биоортогональная диверсификация пептидов посредством селективной активации CH, катализируемой рутением (II)». Ангеванде Хеми . 56 (6): 1576–1580. дои : 10.1002/anie.201609631 . ПМИД   28074503 .
  40. ^ Уильямс Т.Дж., Рей Эй.Дж., Уитвуд АС, Фэйрлэмб И.Дж. (март 2014 г.). «Мягкая и селективная Pd-опосредованная методология синтеза высокофлуоресцентных 2-арилированных триптофана и триптофансодержащих пептидов: каталитическая роль наночастиц Pd(0)?» . Химические коммуникации . 50 (23): 3052–3054. дои : 10.1039/C3CC48481E . ПМИД   24516861 .
  41. ^ Бонг Д.Т., Гадири М.Р. (август 2001 г.). «Хемоселективное связывание пептидов, катализируемое Pd (0), в воде». Органические письма . 3 (16): 2509–2511. дои : 10.1021/ol016169e . ПМИД   11483047 .
  42. ^ Виноградова Е.В., Чжан С., Спокойный А.М., Пентелюта Б.Л., Бухвальд С.Л. (октябрь 2015 г.). «Металлоорганические палладиевые реагенты для биоконъюгации цистеина» . Природа . 526 (7575): 687–691. Бибкод : 2015Природа.526..687В . дои : 10.1038/nature15739 . ПМЦ   4809359 . ПМИД   26511579 .
  43. ^ Рохас А.Дж., Чжан С., Виноградова Е.В., Бухвальд Н.Х., Рейли Дж., Пентелюте Б.Л. и др. (июнь 2017 г.). «Дивергентная макроциклизация незащищенного пептида путем палладий-опосредованного арилирования цистеина» . Химическая наука . 8 (6): 4257–4263. дои : 10.1039/C6SC05454D . ПМЦ   5635729 . ПМИД   29081961 .
  44. ^ Рохас А.Дж., Пентелюте Б.Л., Бухвальд С.Л. (август 2017 г.). «Водорастворимые палладиевые реагенты для S-арилирования цистеина в водных условиях» . Органические письма . 19 (16): 4263–4266. doi : 10.1021/acs.orglett.7b01911 . ПМЦ   5818991 . ПМИД   28777001 .
  45. ^ Рохас А.Дж., Вулф Дж.М., Данджи Х.Х., Буслов И., Труекс Н.Л., Лю Р.Ю. и др. (октябрь 2022 г.). «Комплексы окислительного присоединения палладий-пептид для биоконъюгации» . Химическая наука . 13 (40): 11891–11895. дои : 10.1039/D2SC04074C . ПМЦ   9580489 . ПМИД   36320916 .
  46. ^ Джбара М., Родригес Дж., Данджи Х.Х., Лоас А., Бухвальд С.Л., Пентелюте Б.Л. (май 2021 г.). «Биоконъюгация олигонуклеотидов с бифункциональными палладиевыми реагентами» . Ангеванде Хеми . 60 (21): 12109–12115. дои : 10.1002/anie.202103180 . ПМК   8143041 . ПМИД   33730425 .
  47. ^ Дханджи Х.Х., Саеби А., Буслов И., Лофтис А.Р., Бухвальд С.Л., Пентелюта Б.Л. (май 2020 г.). «Кросс-сочетание белок-белок посредством комплексов окислительного присоединения палладий-белок из остатков цистеина» . Журнал Американского химического общества . 142 (20): 9124–9129. дои : 10.1021/jacs.0c03143 . ПМЦ   7586714 . ПМИД   32364380 .
  48. ^ Ли Х.Г., Лотретт Дж., Пентелют Б.Л., Бухвальд С.Л. (март 2017 г.). «Палладий-опосредованное арилирование лизина в незащищенных пептидах» . Ангеванде Хеми . 56 (12): 3177–3181. дои : 10.1002/anie.201611202 . ПМК   5741856 . ПМИД   28206688 .
  49. ^ Ли Дж, Чен П.Р. (август 2012 г.). «Перемещение Pd-опосредованного белкового перекрестного соединения в живые системы». ХимБиоХим . 13 (12): 1728–1731. дои : 10.1002/cbic.201200353 . ПМИД   22764130 . S2CID   19601358 .
  50. ^ Ли Дж., Линь С., Ван Дж., Цзя С., Ян М., Хао З. и др. (май 2013 г.). «Безлигандная палладий-опосредованная сайт-специфическая маркировка белков внутри грамотрицательных бактериальных патогенов». Журнал Американского химического общества . 135 (19): 7330–7338. дои : 10.1021/ja402424j . ПМИД   23641876 .
  51. ^ Ли Н, Лим Р.К., Эдвардраджа С., Лин Кью (октябрь 2011 г.). «Кросс-сочетание Соногаширы без меди для функционализации белков, кодируемых алкинами, в водной среде и в бактериальных клетках» . Журнал Американского химического общества . 133 (39): 15316–15319. дои : 10.1021/ja2066913 . ПМК   3184007 . ПМИД   21899368 .
  52. ^ Ли Н, Рамиль К.П., Лим Р.К., Лин Кью (февраль 2015 г.). «Генетически закодированный алкин направляет палладий-опосредованную маркировку белка на поверхность живых клеток млекопитающих» . АКС Химическая биология . 10 (2): 379–384. дои : 10.1021/cb500649q . ПМК   4340352 . ПМИД   25347611 .
  53. ^ Чалкер Дж. М., Вуд К.С., Дэвис Б.Г. (ноябрь 2009 г.). «Удобный катализатор водного и белкового кросс-сочетания Сузуки-Мияуры». Журнал Американского химического общества . 131 (45): 16346–16347. дои : 10.1021/ja907150m . ПМИД   19852502 .
  54. ^ Компакт-диск Спайсера, Дэвис Б.Г. (февраль 2011 г.). «Сайт-селективная модификация белка Сузуки-Мияуры, опосредованная палладием, генетически кодируемых арилгалогенидов». Химические коммуникации . 47 (6): 1698–1700. дои : 10.1039/C0CC04970K . ПМИД   21206952 .
  55. ^ Спайсер CD, Тример Т., Дэвис Б.Г. (январь 2012 г.). «Метка клеточной поверхности, опосредованная палладием». Журнал Американского химического общества . 134 (2): 800–803. дои : 10.1021/ja209352s . ПМИД   22175226 .
  56. ^ Дюма А., Спайсер С.Д., Гао З., Такехана Т., Лин Ю.А., Ясукочи Т. и др. (апрель 2013 г.). «Самолигандированное соединение Сузуки-Мияуры для сайт-селективного ПЭГилирования белка». Ангеванде Хеми . 52 (14): 3916–3921. дои : 10.1002/anie.201208626 . ПМИД   23440916 .
  57. ^ Брустад Э., Буши М.Л., Ли Дж.В., Грофф Д., Лю В., Шульц П.Г. (13 октября 2008 г.). «Генетически кодируемая боронатсодержащая аминокислота» . Ангеванде Хеми . 47 (43): 8220–8223. дои : 10.1002/anie.200803240 . ПМЦ   2873848 . ПМИД   18816552 .
  58. ^ Ази О, Гринберг З.Ф., Батич К.Д., Добсон Дж.П. (июнь 2019 г.). «Карбодиимидное конъюгирование латентного трансформирующего фактора роста β1 с суперпарамагнитными наночастицами оксида железа для удаленной активации» . Международный журнал молекулярных наук . 20 (13): 3190. doi : 10.3390/ijms20133190 . ПМК   6651417 . ПМИД   31261853 .
  59. ^ Линь Л., Лю Л., Чжао Б., Се Р., Линь В., Ли Х. и др. (май 2015 г.). «Оптическая активация передачи сигналов TGF-β с помощью углеродных нанотрубок ближним инфракрасным светом». Природные нанотехнологии . 10 (5): 465–471. Бибкод : 2015НатНа..10..465Л . дои : 10.1038/nnano.2015.28 . ПМИД   25775150 .
  60. ^ Лалли Э., Сарти Г., Бой С. (2018). «Влияние спейсера на неспецифическое связывание в мембранной аффинной хроматографии». МРС Коммуникации . 8 (1): 65–70. дои : 10.1557/mrc.2018.4 . S2CID   103064199 .
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Bioconjugation&oldid=1231165516"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 59c4b526f431bd7f1844275ec379367d__1719424920
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/59/7d/59c4b526f431bd7f1844275ec379367d.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Bioconjugation - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)