Сульфатация
Сульфатирование - это химическая реакция , которая влечет за собой добавление SO 3 группы. В принципе, многие сульфации будут включать реакции триоксида серы (поэтому 3 ). На практике большинство сульфаций осуществляются меньше напрямую. Независимо от механизма, установка сульфат-подобной группы на подложку приводит к существенным изменениям.
Сульфатирование в промышленности
[ редактировать ]Сульфатирование оксидов кальция
[ редактировать ]Сульфатирование - это процесс, используемый для удаления «серы» из сжигания ископаемого топлива. Цель состоит в том, чтобы свести к минимуму загрязнение сжигаемыми газами. Сжигание серосодержащего топлива высвобождает диоксид серы , который в атмосфере окисляется до эквивалента серной кислоты , которая является коррозийной. Чтобы минимизировать проблему, сжигание часто проводится в присутствии оксида кальция или карбоната кальция, который, прямо или косвенно, связывают диоксид серы и некоторый кислород с получением сульфита кальция . [ 1 ] Чистая реакция:
- CAO + SO 2 → CASO 3
- 2 caso 3 + o 2 → 2 caso 4
или чистая реакция - сульфатирование, добавление SO 3 :
- CAO + SO 3 → CASO 3
В идеализированном сценарии сульфат кальция (гипс) используется в качестве строительного материала или, что менее желательно, осаждается на свалке.
Другие неорганические сульфации
[ редактировать ]Моющие средства, косметика и т. Д.
[ редактировать ]Сульфатирование широко используется в производстве потребительских продуктов, таких как моющие средства, шампуни и косметика. Поскольку сульфатная группа очень полярная, ее конъюгация с липофильным «хвостом» дает серфакантоподобные свойства. Хорошо известными сульфатами являются лаурилсульфат натрия и лаурет -сульфат натрия . [ 2 ]
Алкилсульфат производится из спиртов путем реакции с хлорсульфурической кислотой : [ 3 ]
- ClSO3H + RCH2OH → ROSO3H + HCl
Alternatively, alcohols can be sulfated to the half sulfate esters using sulfur trioxide. The reaction proceeds by initial formation of the pyrosulfate:
- 2 SO3 + RCH2OH → RCH2OSO2−O−SO3H
- RCH2OSO2−O−SO3H → RCH2OSO3H + SO3
Several million tons of fatty acid sulfates are produced in this way annually. The most common example is sodium dodecylsulfate (SDS) derived from lauryl alcohol.[4]
Sulfation in biology
[edit]
In biology, sulfation is typically effected by sulfotransferases, which catalyze the transfer of the equivalent of sulfur trioxide to substrate alcohols and phenols, converting the latter to sulfate esters. [5][6] The source of the SO3 group is usually 3'-phosphoadenosine-5'-phosphosulfate (PAPS). When the substrate is an amine, the result is a sulfamate. Sulfation is one of the principal routes for post-translational modification of proteins.[7]
Sulfation is involved in a variety of biological processes, including detoxification, hormone regulation, molecular recognition, cell signaling, and viral entry into cells.[6] It is among the reactions in phase II drug metabolism, frequently effective in rendering a xenobiotic less active from a pharmacological and toxicological standpoint, but sometimes playing a role in the activation of xenobiotics (e.g. aromatic amines, methyl-substituted polycyclic aromatic hydrocarbons). Sulfate is part of sulfolipids, such as sulfatides, which constitute 20% of the galactolipids in myelin. Another example of biological sulfation is in the synthesis of sulfonated glycosaminoglycans, such as heparin, heparan sulfate, chondroitin sulfate, and dermatan sulfate. Sulfation is also a possible posttranslational modification of proteins.
Tyrosine sulfation
[edit]Tyrosine sulfation is a posttranslational modification in which a tyrosine residue of a protein is sulfated by a tyrosylprotein sulfotransferase (TPST) typically in the Golgi apparatus. Secreted proteins and extracellular parts of membrane proteins that pass through the Golgi apparatus may be sulfated. Sulfation occurs in animals and plants but not in prokaryotes or in yeasts. Sulfation sites are tyrosine residues exposed on the surface of the protein typically surrounded by acidic residues. The function of sulfation remains uncertain.[7]
Regulation of tyrosine sulfation
[edit]Very limited evidence suggests that the TPST genes are subject to transcriptional regulation and tyrosine O-sulfate is very stable and cannot be easily degraded by mammalian sulfatases. Tyrosine O-sulfation is an irreversible process in vivo. An antibody called PSG2 shows high sensitivity and specificity for epitopes containing sulfotyrosine independent of the sequence context. New tools are being developed to study TPST's, using synthetic peptides and small molecule screens.[8]
Seagrasses
[edit]Many edible seaweeds are composed on highly sulfated polysaccharides.[9] The evolution of several sulfotransferases appears to have facilitated the adaptation of the terrestrial ancestors of seagrasses to a new marine habitat.[10][11]
See also
[edit]References
[edit]- ^ Anthony, E.J.; Granatstein, D.L. (2001). "Sulfation phenomena in fluidized bed combustion systems". Progress in Energy and Combustion Science. 27 (2): 215–236. doi:10.1016/S0360-1285(00)00021-6.
- ^ Eduard Smulders, Wolfgang von Rybinski, Eric Sung, Wilfried Rähse, Josef Steber, Frederike Wiebel, Anette Nordskog "Laundry Detergents" in Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry 2007, Wiley-VCH, Weinheim. doi:10.1002/14356007.a08_315.pub2.
- ^ Klaus Noweck, Wolfgang Grafahrend, "Fatty Alcohols" in Ullmann’s Encyclopedia of Industrial Chemistry 2006, Wiley-VCH, Weinheim. doi:10.1002/14356007.a10_277.pub2
- ^ Холмберг, Кристер (2019). «Сервант -активные вещества». Энциклопедия промышленной химии Уллмана . С. 1–56. doi : 10.1002/14356007.a25_747.pub2 . ISBN 978-3-527-30673-2 .
- ^ Глатт, Хансруди (2000). «Сульфотрансферазы в биоактивации ксенобиотиков». Химико-биологические взаимодействия . 129 (1–2): 141–170. doi : 10.1016/s0009-2797 (00) 00202-7 . PMID 11154739 .
- ^ Jump up to: а беременный Чепмен, Эли; Лучший, Майкл Д.; Хансон, Сара Р.; Wong, Chi-Huey (2004-07-05). «Сульфотрансферазы: структура, механизм, биологическая активность, ингибирование и синтетическая полезность». Angewandte Chemie International Edition . 43 (27): 3526–3548. doi : 10.1002/anie.200300631 . ISSN 1521-3773 . PMID 15293241 .
- ^ Jump up to: а беременный Уолш, Гэри; Джеффрис, Рой (2006). «Посттрансляционные модификации в контексте терапевтических белков». Nature Biotechnology . 24 (10): 1241–1252. doi : 10.1038/nbt1252 . PMID 17033665 . S2CID 33899490 .
- ^ Byrne, DP (2018). «Новые инструменты для оценки белкового тирозинного сульфата: тирозилпротеинсульфотрансферазы (TPST) являются новыми мишенями для ингибиторов протеинкиназы RAF» . Биохимический журнал . 475 (15): 2435–2455. doi : 10.1042/bcj20180266 . PMC 6094398 . PMID 29934490 .
- ^ Цзяо, Гуэнглинг; Ю, Гуанли; Чжан, Джунзенг; Ewart, H. (2011). «Химические структуры и биоактивность сульфатированных полисахаридов из морских водорослей» . Морские лекарства . 9 (2): 196–223. doi : 10.3390/md9020196 . PMC 3093253 . PMID 21566795 .
- ^ Olsen, Jeanine L.; и др. (2016). «Геном марины из морской травы зои обнаруживает адаптацию покрытоперма к морю» . Природа . 530 (7590): 331–335. Bibcode : 2016natur.530..331o . doi : 10.1038/nature16548 . HDL : 10754/595150 . PMID 26814964 . S2CID 3713147 .
- ^ Пфайфер, Лукас; Классен, Биргит (2020). «Клеточная стенка морских трав: захватывающая, своеобразная и пустой холст для будущих исследований» . Границы в науке о растениях . 11 : 588754. DOI : 10.3389/fpls.2020.588754 . PMC 7644952 . PMID 33193541 .
- Мур К.Л. (2003). «Биология и фермерство белкового тирозина о-сульфации» . Дж. Биол. Химический 278 (27): 24243–6. doi : 10.1074/jbc.r300008200 . PMID 12730193 .
- Hoffhines AJ; DAMOC, E; Мосты, кг; Лири, JA; Мур, К.Л. (2006). «Обнаружение и очистка тирозин-сольфатических белков с использованием нового анти-сульфотирозинового моноклонального антитела» . Дж. Биол. Химический 281 (49): 37877–87. doi : 10.1074/jbc.m609398200 . PMC 1764208 . PMID 17046811 .
