Лейкоцианидиноксигеназа
| лейкоцианидиноксигеназа | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Номер ЕС. | 1.14.11.19 | ||
| Номер CAS. | 180984-01-4 | ||
| Базы данных | |||
| ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
| БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
| Экспаси | Просмотр NiceZyme | ||
| КЕГГ | КЕГГ запись | ||
| МетаЦик | метаболический путь | ||
| ПРЯМОЙ | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
| Генная онтология | АмиГО / QuickGO | ||
| |||
В энзимологии лейкоцианидиноксигеназа , ( КФ 1.14.11.19 ) — фермент катализирующий реакцию химическую .
- лейкоцианидин + 2-оксоглутарат + О 2 цис- и транс-дигидрокверцетины + сукцинат + CO 2 + 2 H 2 O
Тремя субстратами этого фермента являются лейкоцианидин , 2-оксоглутарат и O 2 , а его пятью являются цис -дигидрокверцетин , транс-дигидрокверцетин , сукцинат , CO 2 и H 2 O. продуктами
Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктаз , особенно тех, которые действуют на парных доноров, с О2 в качестве окислителя и включения или восстановления кислорода. Включенный кислород не обязательно должен быть получен из O2 с использованием 2-оксоглутарата в качестве одного донора и включения одного атома кислорода в каждый донор. Систематическое название этого класса ферментов — лейкоцианидин,2-оксоглутарат:кислородоксидоредуктаза . Этот фермент также называют лейкоантоцианидиндиоксигеназой (LDOX) или антоцианидинсинтазой (ANS). Этот фермент участвует в биосинтезе флавоноидов .
В более широком смысле, лейкоцианидиноксигеназа использует флаван-3,4-диолы (лейкоантоцианидины) для производства 3-гидроксиантоцианидинов . [ 1 ] Ген, кодирующий фермент (PpLDOX), был идентифицирован в персике. [ 2 ] и экспрессия была изучена у Vitis vinifera . [ 3 ]
Структурные исследования
[ редактировать ]По состоянию на конец 2007 года только одна структура — Arabidopsis thaliana для этого класса ферментов была раскрыта PDB — с кодом доступа 2BRT .
Ссылки
[ редактировать ]- ^ «Лейкоантоцианидиндиоксигеназа - Определение» . мондофакто. Архивировано из оригинала 4 марта 2012 г.
- ^ Огундивин Э, Пис С, Николет С, Рашбрук В, Градзиэль Т, Блисс Ф, Парфитт Д, Крисосто С (июль 2008 г.). «Ген лейкоантоцианидиндиоксигеназы (PpLDOX): потенциальный функциональный маркер потемнения персика при хранении в холодильнике». Генетика деревьев и геномы . 4 (3): 543–54. дои : 10.1007/s11295-007-0130-0 . S2CID 22579882 .
- ^ Голлоп Р., Фархи С., Перл А. (август 2001 г.). «Регуляция экспрессии гена лейкоантоцианидиндиоксигеназы у Vitis vinifera». Наука о растениях . 161 (3): 579–588. дои : 10.1016/S0168-9452(01)00445-9 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Сайто К., Кобаяши М., Гонг З., Танака Ю., Ямазаки М. (1999). «Прямое доказательство того, что антоцианидинсинтаза является 2-оксоглутарат-зависимой оксигеназой: молекулярное клонирование и функциональная экспрессия кДНК красной формы Perilla frutescens» . Плант Дж . 17 (2): 181–9. дои : 10.1046/j.1365-313X.1999.00365.x . ПМИД 10074715 .
- Шофилд CJ, Prescott AG (2000). «Являются ли антоцианидины непосредственными продуктами антоцианидинсинтазы?». хим. Коммун. (24): 2473–2474. дои : 10.1039/b007594i .
- Си Джей; Накадзима, Дж; Уэлфорд, RW; Ямадзаки, М; Сайто, К; Шофилд, CJ (2004). «Механистические исследования трех 2-оксоглутарат-зависимых оксигеназ биосинтеза флавоноидов: антоцианидинсинтазы, флавонолсинтазы и флаванон-3бета-гидроксилазы» . Ж. Биол. Хим . 279 (2): 1206–16. дои : 10.1074/jbc.M309228200 . ПМИД 14570878 .
